生物化学第38章

1、蛋白质生物合成总览 核糖体大亚基核糖体大亚基 核糖体小亚基核糖体小亚基 翻译后修饰翻译后修饰 起始反应起始反应 延伸反应延伸反应 降解降解 运送运送 一、蛋白质合成的分子基础 在原核细胞在原核细胞中，中，mRNA的转录与多肽的翻译的转录与多肽的翻译 是同时进行的。在染色体是同时进行的。在染色体DNA分子上，有多条分子上，有多条 正在转录的正在转录的mRNA分子，每个分子，每个mRNA分子上都结分子上都结 合有多个正在进行翻译的核糖体，这种结合有多合有多个正在进行翻译的核糖体，这种结合有多 个核糖体的个核糖体的mRNA复合物称为多聚核糖体复合物称为多聚核糖体 （polysome）。 多聚核糖体的

2、 电镜照片 大肠杆菌转录与翻译同时进行 原核生物的边转录边翻译 电镜照片 mRNA结构简图 真核生物真核生物mRNAmRNA 原核生物原核生物mRNAmRNA tRNA tRNA分子上与多肽合成有关的位点至少有分子上与多肽合成有关的位点至少有4 个，分别为个，分别为3端端CCA上的氨基酸接受位点、识别上的氨基酸接受位点、识别 氨酰氨酰tRNA合成酶的位点、核糖体识别位点及反密合成酶的位点、核糖体识别位点及反密 码子。码子。 基因间校正突变 有一个酪氨酸的有一个酪氨酸的密码子是密码子是UAC,识别此密码子识别此密码子 的的tRNATyr的反密码子为的反密码子为GUA,此反密码子若突变成此反密码子

3、若突变成 CUA，就可以识别终止密码子，就可以识别终止密码子UAG，从而使本来，从而使本来 合成合成Gln的位点改成的位点改成Tyr，翻译得以继续，翻译得以继续进行。进行。 有活力的多肽有活力的多肽 无活力的多肽无活力的多肽 有活力的突变体多肽有活力的突变体多肽 原核生物核糖体的组成 RibosomeSmall SubunitLarge Subunit Sedimentation coefficient 70S30S50S Mass(kD)25209301590 Major RNAs16S (1542 bases)23S (2904 bases) Minor RNAs5S (120 bases

4、) RNA mass(kD)16645601104 RNA proportion 66%60%70% Protein number21 polypeptides31 polypeptides Protein mass(kD) 857370487 Protein proportion 34%40%30% 真核生物( (鼠肝) )核糖体的组成 RibosomeSmall SubunitLarge Subunit Sedimentation coefficient 80S40S60S Mass(kD)422014002820 Major RNAs18S (1874 bases)28S (4718 b

5、ases) Minor RNAs 5. 8S (160 bases) 5S (120 bases) RNA mass(kD)25207001820 RNA proportion 60%50%65% Protein number33 polypeptides49 polypeptides Protein mass(kD)Protein proportion 40%50%35% 大肠杆菌核糖体的结构模型 多肽链合成多肽链合成 在此空穴中在此空穴中 核糖体与tRNA大小的比较 二、翻译的步骤 肽链合成方向的实验证明肽链合成方向的实验证明 1. 当用当用 5-pAAA-(AA

6、A)n-AAC-OH 3 作作mRNA， 在无细胞体系中进行翻译时，其产物为在无细胞体系中进行翻译时，其产物为 H2N赖氨酰（赖氨酰赖氨酰（赖氨酰)n天冬酰胺天冬酰胺COOH 肽链合成方向的实验证明 2. 用用3H-Leu标记分析兔网织红细胞无细胞体系中标记分析兔网织红细胞无细胞体系中 血红蛋白生物合成的过程。发现在短时间内蛋白质血红蛋白生物合成的过程。发现在短时间内蛋白质 的的C端被标记，随端被标记，随 着时间的延长，着时间的延长， 标记向标记向N端延伸，端延伸， 说明多肽链的合说明多肽链的合 成是从成是从N端向端向C端端 进行的。进行的。 （一）氨酰tRNA的合成 氨氨酰酰tRNA合成酶催

7、化氨基酸与合成酶催化氨基酸与tRNA的连接。的连接。 氨基酸氨基酸 + ATP 氨酰氨酰AMP + PPi 氨酰氨酰AMP + tRNA 氨酰氨酰tRNA + AMP 总反应式：总反应式： 氨基酸氨基酸 + ATP + tRNA 氨酰氨酰tRNA + AMP + PPi 2Pi氨基酸的羧基与氨基酸的羧基与tRNA3末端的腺苷末端的腺苷 酸残基的核糖的酸残基的核糖的3羟基连接成酯羟基连接成酯 。 （二）氨酰tRNA的特性 对应于对应于20种氨基酸中的每一种氨基酸，大多数种氨基酸中的每一种氨基酸，大多数 细胞都只有一种与之对应的氨酰细胞都只有一种与之对应的氨酰tRNA合成酶，每合成酶，每 一种氨酰

8、一种氨酰tRNA合成酶既能识别相应的氨基酸，又合成酶既能识别相应的氨基酸，又 能识别与此氨基酸相对应的一种或多种能识别与此氨基酸相对应的一种或多种tRNA分子。分子。 要将要将mRNA上的密码子信息转变成氨基酸信息，必上的密码子信息转变成氨基酸信息，必 须要靠氨酰须要靠氨酰tRNA合成酶来介导。所以有人将氨酰合成酶来介导。所以有人将氨酰 tRNA合成酶的识别氨基酸及合成酶的识别氨基酸及tRNA的作用称为第二的作用称为第二 遗传密码。遗传密码。 第二遗传密码的实现是靠底物与酶之间的氢键第二遗传密码的实现是靠底物与酶之间的氢键 实现的。实现的。 氨酰tRNA的特性 氨氨酰酰tRNA合成酶可分为两类

9、：合成酶可分为两类：Class酶是酶是 单体蛋白，它首先将氨基酸与单体蛋白，它首先将氨基酸与tRNA3末端腺苷末端腺苷 酸的核糖的酸的核糖的2羟基形成酯键，然后氨基酸再转羟基形成酯键，然后氨基酸再转 移到移到3羟基上。羟基上。Class酶是寡聚蛋白，通常是酶是寡聚蛋白，通常是 同源二聚体，它直接将氨基酸连接到核糖的同源二聚体，它直接将氨基酸连接到核糖的3 羟基上。羟基上。 只有只有3氨酰氨酰tRNA才能作为蛋白质合成的才能作为蛋白质合成的 底物。底物。 氨酰tRNA的特性 氨酰氨酰tRNA合成酶识别合成酶识别tRNA是靠多个位点的是靠多个位点的 识别，有些氨酰识别，有些氨酰tRNA合成酶识别反

10、密码子，也合成酶识别反密码子，也 有些不依赖于反密码子的有些不依赖于反密码子的识别。识别。 tRNA上被氨 酰tRNA合成 酶识别的位 点 缺缺A, L, S 四种 tRNA上被氨酰tRNA 合成酶识别的位点 （三）氨酰tRNA合成酶的 校正作用 许多氨许多氨酰酰tRNA合成酶似乎含有第二个活合成酶似乎含有第二个活 性部位，叫做校正部位，如果将错误的氨基性部位，叫做校正部位，如果将错误的氨基 酸结合到了酸结合到了tRNA上，校正部位可水解下这个上，校正部位可水解下这个 错误的氨基酸。错误的氨基酸。 （四）蛋白质合成的 起始氨酰tRNA 所有所有蛋白质的翻译开始于甲硫氨酸的参与。蛋白质的翻译开始

11、于甲硫氨酸的参与。 通常细胞中有两种通常细胞中有两种tRNA可携带甲硫氨酸，用于可携带甲硫氨酸，用于 蛋白质合成起始的蛋白质合成起始的tRNA记为记为tRNAiMet,而参与肽而参与肽 链中间链中间Met合成的合成的tRNA记为记为tRNAMet。 这两种甲硫氨这两种甲硫氨酰酰tRNA是由同一种甲硫氨酰是由同一种甲硫氨酰 tRNA合成合成酶催化合成的。酶催化合成的。 原核细胞中起始甲硫原核细胞中起始甲硫氨酰氨酰tRNA中的甲硫氨中的甲硫氨 酸是酸是N-甲酰化的，记为甲酰化的，记为tRNAif Met。 （五）翻译的起始 翻译的起始翻译的起始于核糖体小亚基与翻译起始区结于核糖体小亚基与翻译起始区

12、结 合。在真核生物的合。在真核生物的mRNA中，最靠近中，最靠近5端的端的AUG 通常是起始密码，核糖体小亚基首先结合在通常是起始密码，核糖体小亚基首先结合在 mRNA的的5端，然后向端，然后向3端移动，直到端移动，直到AUG序列序列 被被tRNAiMet上的反密码子识别，核糖体大亚基结上的反密码子识别，核糖体大亚基结 合上去，翻译开始合上去，翻译开始。 真核生物翻译的起始真核生物翻译的起始 原核生物翻译的起始 在在原核生物中，由于原核生物中，由于mRNA常是多顺反子，常是多顺反子， 有多个起始有多个起始AUG，为多个肽链编码。，为多个肽链编码。Shine和和 Dalgarno在在20世纪世纪

13、70年代初发现，细菌的年代初发现，细菌的mRNA 通常含有一段富含嘌呤碱基的序列，它们通常在通常含有一段富含嘌呤碱基的序列，它们通常在 起始起始AUG序列上游序列上游10个碱基左右的位置，能与细个碱基左右的位置，能与细 菌核糖体小亚基中的菌核糖体小亚基中的16 SrRNA3端的端的7个嘧啶碱基个嘧啶碱基 互补，以帮助识别起始互补，以帮助识别起始AUG。这段序列现称为。这段序列现称为SD 序列。序列。 大肠杆菌16 S rRNA 与SD序列的识别 与与SD序列互补的嘧啶碱基富含区序列互补的嘧啶碱基富含区 16 S rRNA3 HOAUUCCUCCACUA5 lacZ mRNA5ACACAGGAA

14、ACAGCUAUG3 trpA mRNA5ACGAGGGGAAAUCUGAUG3 RNA polymerase mRNA5GAGCUGAGGAACCCUAUG3 r-Protein L10 mRNA5CCAGGAGCAAAGCUAAUG3 大肠杆菌16 S rRNA 与SD序列的识别 （六）蛋白质因子帮助蛋白质 合成起始 蛋白质合成的起始需要多种起始蛋白因蛋白质合成的起始需要多种起始蛋白因 子的参与。原核细胞中的蛋白子的参与。原核细胞中的蛋白合成起始因子合成起始因子 称为称为IF（initiation factor），真核细胞中的称），真核细胞中的称 为为eIF（eukaryotes）。）。

15、大肠杆菌蛋白质合成的IF 大肠杆菌大肠杆菌有有3个个IF，其中，其中IF-3的功能是使前面的功能是使前面 已结束蛋白质合成的核糖体两个亚基分开，已结束蛋白质合成的核糖体两个亚基分开，IF-1 和和IF-2的功能是促进的功能是促进fMet-tRNAifMet及及mRNA与与 30S小亚基结合。当小亚基结合。当30S小亚小亚基与基与fMet-tRNAifMet及及 mRNA形成复合物后，形成复合物后，IF-3就解离，以便就解离，以便50S大亚大亚 基与复合物结合。这一结合使得基与复合物结合。这一结合使得IF-1和和IF-2离开起离开起 始复合物，同时结合在始复合物，同时结合在IF-2上的上的GTP

16、水解。水解。 原核生物蛋白质合成 起始复合物的形成 IF-1: 协助协助IF-3 IF-2: 结合起始结合起始tRNA和和GTP IF-3: 结合到结合到30S小亚基上，小亚基上， 指导指导mRNA的结合的结合 起始起始tRNA结合结合 在在P位，旁边还有一位，旁边还有一 个个A位，位，A位准备结位准备结 合下一个氨酰合下一个氨酰tRNA。 原核生物蛋白质合成 起始复合物的形成 GTPGTP水解对于形成水解对于形成70S70S 核糖体是必要的。核糖体是必要的。 真核生物蛋白质合成起始复 合物的形成 Met-tRNA i Met-tRNA i GTP ( ternary complex ) 43

17、S preinitiation complex 第一阶段第一阶段 43S preinitiation complex 43S mRNA complex (48S preinitiation complex) 80S initiation complex eIF4E eIF4G eIF4A eIF4B 60S subunit eIF5 真核生物蛋白质合成 起始复合物的形成 Pab1p: 与与poly A尾结合，又结合到尾结合，又结合到eIF4G上上 eIF4E: 结合在结合在mRNA的帽子上的帽子上 eIF4G: 与与Pab1p、eIF4G结合，并通过结合，并通过eIF3与与40S小亚基结合小亚

18、基结合 （七）肽链合成的延长反应 延长反应可分为延长反应可分为3步：步： 氨酰氨酰tRNA结合到核糖体的结合到核糖体的A位位（结合）（结合） P位肽酰位肽酰tRNA上的肽基转移到上的肽基转移到A位氨酰位氨酰tRNA的的 氨基酸的氨基酸的氨基上，形成肽键。氨基上，形成肽键。（转肽）（转肽） P位的位的tRNA脱落，脱落，A位的肽酰位的肽酰tRNA移位到移位到P位位 上。上。（移位）（移位） 原核生物肽链合成的 延长因子 在 肽 链在 肽 链 的 延 长 反 应 中 有 延 长 因 子 参 与的 延 长 反 应 中 有 延 长 因 子 参 与 （elongation factor，EF）。原核生物

19、有）。原核生物有3个延长因个延长因 子：子： EF-Tu 称为氨酰称为氨酰tRNA结合因子，氨酰结合因子，氨酰tRNA与与 核糖体核糖体A位的结合需要位的结合需要EF-Tu 的协助，。的协助，。 EF-Ts 负责催化负责催化EF-TuGTP的再形成。的再形成。 EF-G 催化催化GTP水解和水解和tRNA的的移位。移位。 肽链延长反应 每延长每延长1个氨基酸个氨基酸 消耗消耗2个个GTP 转肽反应 转肽反应由转肽反应由23S rRNA催化催化 真核生物肽链合成的 延长因子 真核生物中有真核生物中有2个延长因子：个延长因子： EF1 它有两个组分组成，其中的它有两个组分组成，其中的EF1A是一个

20、是一个 50kD的蛋白，具有原核生物的蛋白，具有原核生物EF-Tu的活性；的活性； EF1B由由31kD的的亚基及亚基及50kD的的亚基组成，具亚基组成，具 有原核生物有原核生物EF-Ts的活性。的活性。 EF2 具有原核生物中具有原核生物中EF-G的活性。的活性。 （八）核糖体反应中GTP的作用 每延长一个每延长一个氨基酸，共消耗氨基酸，共消耗4个高能磷酸键，个高能磷酸键， 其中合成氨酰其中合成氨酰tRNA时消耗时消耗2个，氨酰个，氨酰tRNA与与A位位 点结合时消耗点结合时消耗1个，肽酰个，肽酰tRNA移位时消耗移位时消耗1个。个。 与与GTP发生作用的翻译因子属于发生作用的翻译因子属于G

21、蛋白家族，蛋白家族， 所有的所有的G蛋白都能够结合并水解蛋白都能够结合并水解GTP，并且遵从类，并且遵从类 似的机制，当与似的机制，当与GTP结合后，这些蛋白被激活，当结合后，这些蛋白被激活，当 结合上，当结合的是水解后产生的结合上，当结合的是水解后产生的GDP时时，就变，就变 成无活性的构象。成无活性的构象。 （九）翻译的终止 翻译的终止需要翻译的终止需要释放因子的参与（释放因子的参与（release factor，RF）。 大肠杆菌中大肠杆菌中有有3种种RF，当终止密码子进入核糖，当终止密码子进入核糖 体的体的A位后，它们被位后，它们被RF识别。识别。RF-1识别识别UAA和和 UAG，R

22、F-2识别识别UAA和和UGA，RF-3与与GTP结合，结合， 并促进并促进RF-1和和RF-2的的作用。作用。 当当RF-1（或（或RF-2）和）和RF-3GTP与核糖体的与核糖体的A 位结合后，促使大亚基上的肽基转移酶活性转变成位结合后，促使大亚基上的肽基转移酶活性转变成 水解酶活性，将水解酶活性，将P位的肽链水解下来，位的肽链水解下来，GTP水解，水解， 促使空促使空tRNA脱落，核糖体脱落，核糖体大小亚基分开。大小亚基分开。 真核生物只有一种真核生物只有一种RF。 翻译的终止 翻译的终止 （十）核糖体在翻译中 能跳跃式读码 通常，核糖体对通常，核糖体对密码子的识别是从起始密码子的识别是

23、从起始AUG开开 始，一个接一个地按顺序进行识别，直到终止密码始，一个接一个地按顺序进行识别，直到终止密码 子。然而，也有一些例外的情况，翻译中读码框发子。然而，也有一些例外的情况，翻译中读码框发 生了位移（生了位移（translational frameshifting）。这种位移）。这种位移 通常表现为一个碱基的位移，但也有核糖体跳过一通常表现为一个碱基的位移，但也有核糖体跳过一 大段大段mRNA序列（如序列（如50个碱基）后继续翻译，这一个碱基）后继续翻译，这一 过程称为翻译跳跃（过程称为翻译跳跃（translational jumping）。跳过。跳过 的一段也称为翻译内含子。的一段也

24、称为翻译内含子。 （十一）蛋白质合成的抑制剂 许多抗生素能够抑制蛋白质的合成。氯霉素、许多抗生素能够抑制蛋白质的合成。氯霉素、 四环素、链霉素只抑制原核细胞的翻译，但不作四环素、链霉素只抑制原核细胞的翻译，但不作 用于真核细胞。氯霉素只抑制用于真核细胞。氯霉素只抑制70S70S核糖体的作用，核糖体的作用， 不与不与80S80S核糖体结合，其对人的毒性可能与它能核糖体结合，其对人的毒性可能与它能 抑制线粒体中的核糖体有关。抑制线粒体中的核糖体有关。 嘌呤霉素 嘌呤霉嘌呤霉素（素（puromycin）是氨酰）是氨酰tRNA的类似的类似 物，对蛋白质生物合成有独特的抑制作用，它与物，对蛋白质生物合成

25、有独特的抑制作用，它与 50S大亚基大亚基A位点结合，在肽酰转移酶的作用下，位点结合，在肽酰转移酶的作用下， 肽基转移到嘌呤霉素的氨基上，然后从核糖体上肽基转移到嘌呤霉素的氨基上，然后从核糖体上 释放出来。产物是肽酰嘌呤释放出来。产物是肽酰嘌呤霉素。霉素。 嘌呤霉素与氨酰tRNA结构比较 嘌呤霉素嘌呤霉素 氨酰氨酰tRNA 三、蛋白质的运输及 翻译后修饰 蛋白质翻译出来后，需要运输到特定的部位蛋白质翻译出来后，需要运输到特定的部位 去发挥作用。有些蛋白质就在胞质溶胶中发挥作去发挥作用。有些蛋白质就在胞质溶胶中发挥作 用，有些蛋白质定位在某种细胞器中，如线粒体、用，有些蛋白质定位在某种细胞器中，

26、如线粒体、 叶绿体、溶酶体、高尔基体中，有些蛋白质定位叶绿体、溶酶体、高尔基体中，有些蛋白质定位 到细胞核、质膜等部位，也有需要运输到细胞外到细胞核、质膜等部位，也有需要运输到细胞外 的，这些蛋白称为分泌蛋白。的，这些蛋白称为分泌蛋白。 很多蛋白质的翻译后加工需要利用很多蛋白质的翻译后加工需要利用Met氨肽酶去除氨肽酶去除N 端的端的Met。 （一）蛋白质通过其信号肽 引导到目的地 每一种需要每一种需要运输的多肽都含有一段氨基酸序列，运输的多肽都含有一段氨基酸序列， 即信号肽序列即信号肽序列(signal sequence)，不同的信号肽引，不同的信号肽引 导多肽导多肽到不同的部位。到不同的部

27、位。 一部分核糖体以游离状态停留在胞质溶胶中，一部分核糖体以游离状态停留在胞质溶胶中， 它们合成的蛋白质或就定位于胞质溶胶中，或定位它们合成的蛋白质或就定位于胞质溶胶中，或定位 于线粒体和叶绿体中。于线粒体和叶绿体中。 另一部分核糖体，受新合成的多另一部分核糖体，受新合成的多肽肽N端的信号端的信号 肽的作用而与内质网结合，合成的多肽进入内质网，肽的作用而与内质网结合，合成的多肽进入内质网， 进一步被运输到溶酶体、质膜及细胞外。进一步被运输到溶酶体、质膜及细胞外。 信号肽 信号肽一般位于肽链的信号肽一般位于肽链的N N端，但也有位于肽端，但也有位于肽 链中部的，如卵清蛋白。链中部的，如卵清蛋白。

28、 信号肽的长度一般为信号肽的长度一般为10104040个氨基酸残基，个氨基酸残基， 氨基端至少有一个带正电荷的氨基酸残基，在中氨基端至少有一个带正电荷的氨基酸残基，在中 部有一段长度为部有一段长度为10101515个氨基酸残基的疏水区段，个氨基酸残基的疏水区段， 这个疏水区非常重要，其中某一个氨基酸被极性这个疏水区非常重要，其中某一个氨基酸被极性 氨基酸置换时，信号肽即失去功能。氨基酸置换时，信号肽即失去功能。 在信号肽的在信号肽的C C端有一个可被信号肽酶识别的端有一个可被信号肽酶识别的 位点，当多肽被运输到适当的部位后，信号肽就位点，当多肽被运输到适当的部位后，信号肽就 被信号肽酶切掉。被

29、信号肽酶切掉。 一些真核细胞多肽氨基端的 信号肽序列 人生长激素人生长激素MATGSRTSLLLAFGLLCLPWLQEGSA FPT 人胰岛素原人胰岛素原MALWMRLLPLLALLALWGPDPAAA FVN 牛血清蛋白原牛血清蛋白原MKWVTFISLLLFSSAYS RGV 小鼠抗体小鼠抗体H H链链MKVLSLLYLLTAIPHIMS DVQ 鸡溶菌酶鸡溶菌酶MKSLLILVLCFLPKLAALG KVF 蜂毒蛋白蜂毒蛋白MKFLVNVALVFMVVYISYIYA APE 果蝇胶蛋白果蝇胶蛋白MKLLVVAVIACMLIGFADPASG CKD 玉米蛋白玉米蛋白1919MAAKIFCL

30、IMLLGLSASAATA SIF 酵母转化酶酵母转化酶MLLOAFLFLLAGFAAKISA SMT 人流感病毒人流感病毒A AMKAKLLVLLYAFVAG DQI ? ? 切点切点 真核细胞分泌蛋白的合成及 进入内质网的过程 （二）一些线粒体和叶绿体 蛋白质是翻译后被运输的 将要进入线粒体和叶绿体的蛋白质是在细胞将要进入线粒体和叶绿体的蛋白质是在细胞 溶胶的游离核糖体上合成的，它们的运输称为翻溶胶的游离核糖体上合成的，它们的运输称为翻 译后运输。译后运输。 这些蛋白质的这些蛋白质的N端也有信号肽，正是由于信端也有信号肽，正是由于信 号肽指导它们进入线粒体或叶绿体。线粒体或叶号肽指导它们进

31、入线粒体或叶绿体。线粒体或叶 绿体膜上有运输蛋白质将被运输的蛋白质运进膜绿体膜上有运输蛋白质将被运输的蛋白质运进膜 内。内。 （三）分泌型的真核蛋白在 内质网内合成 易位子易位子 （四）高尔基体中多肽的糖 基化修饰及多肽的分类 高尔基体主要有两方面的功能：一是对糖蛋高尔基体主要有两方面的功能：一是对糖蛋 白上的寡聚糖作进一步的修饰和调整，二是将各白上的寡聚糖作进一步的修饰和调整，二是将各 种多肽进行分类并送往溶酶体、分泌泡及质膜等种多肽进行分类并送往溶酶体、分泌泡及质膜等 部位。何种蛋白应送往何处，是由蛋白质本身的部位。何种蛋白应送往何处，是由蛋白质本身的 空间结构决定的。空间结构决定的。 （

32、五）大肠杆菌蛋白质在翻 译的同时被运输 大多数非细胞质蛋白在核糖体上合成的同时大多数非细胞质蛋白在核糖体上合成的同时 也被运送至质膜或跨过膜，这一过程称为翻译中也被运送至质膜或跨过膜，这一过程称为翻译中 运输（运输（cotranslational transport）。这一过程有。这一过程有 一组帮助多肽分泌的蛋白质参与，它们中有些是一组帮助多肽分泌的蛋白质参与，它们中有些是 能 识 别 新 生 肽 链 的 引 导 肽 序 列 （能 识 别 新 生 肽 链 的 引 导 肽 序 列 （ l e a d e r l e a d e r sequencesequence）的膜蛋白，可将正在翻译的核糖体拉）的膜蛋白，可将正在翻译的核糖体拉 至质膜，使合成的多肽得到运