第一章蛋白质20120910

1、 第第 一章一章 蛋白质化学蛋白质化学19世纪中叶，荷兰生理学家世纪中叶，荷兰生理学家mulder从动从动物组织和植物体液中提取出一种共同的物组织和植物体液中提取出一种共同的物质，并认为生命的存在很可能与这种物质，并认为生命的存在很可能与这种物质有关。物质有关。1883年，年，mulder根据著名瑞典化学家根据著名瑞典化学家berzelius的提议，把这种物质命名为蛋的提议，把这种物质命名为蛋白质白质(protein),protein来自希腊语，意指来自希腊语，意指“最重要的最重要的”、“最原始的最原始的”、“第一第一的的 ”。一、一、 蛋白质的生物学意义蛋白质的生物学意义1、重要性重要性蛋白

2、质是生命的主要体现者蛋白质是生命的主要体现者 蛋白质是细胞内含量最高的组分，酶、抗体、蛋白质是细胞内含量最高的组分，酶、抗体、多肽激素、运输分子及细胞的自身骨架都是由多肽激素、运输分子及细胞的自身骨架都是由蛋白质构成的，蛋白质占许多生物体干重的蛋白质构成的，蛋白质占许多生物体干重的45-50以上。以上。 蛋白质是结构和功能上形式种类最多，最为活蛋白质是结构和功能上形式种类最多，最为活跃的一类分子，几乎在一切生命过程中起着关跃的一类分子，几乎在一切生命过程中起着关键作用。键作用。蛋白质是生命的物质基础蛋白质是生命的物质基础2、蛋白质的生物学功能蛋白质的生物学功能 (1)催化功能催化功能：新陈代谢

3、几乎都是酶催化下进行的，：新陈代谢几乎都是酶催化下进行的，目前已发现的酶绝大多数都是蛋白质目前已发现的酶绝大多数都是蛋白质。（。（相应的酶充足，相应的酶充足，反应就会顺利、快捷的进行，就会精力充沛，不易生病。否则，反应就反应就会顺利、快捷的进行，就会精力充沛，不易生病。否则，反应就变慢或者被阻断。）变慢或者被阻断。）(2)调节功能调节功能：生物体的一切生物化学反应能有条不：生物体的一切生物化学反应能有条不紊的进行，是由于有调节蛋白在起作用如激素、受紊的进行，是由于有调节蛋白在起作用如激素、受体、毒蛋白等。体、毒蛋白等。(3)结构功能结构功能：蛋白质是一切生物体的细胞和组：蛋白质是一切生物体的细

4、胞和组织的主要组成成分，生物体形态结构的物质基织的主要组成成分，生物体形态结构的物质基础；体表和机体构架部分具有保护、支持功能础；体表和机体构架部分具有保护、支持功能。（毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成，饮食造就人本身。蛋白质对人的生长发育非常重要。）蛋白质组成，饮食造就人本身。蛋白质对人的生长发育非常重要。）(4)运输功能运输功能：生命活动中所需要的许多小分子和：生命活动中所需要的许多小分子和离子是由蛋白质来输送和传递的，如离子是由蛋白质来输送和传递的，如o2的运输由的运输由红细胞中的血红蛋

5、白来完成，脂质的运输由载脂红细胞中的血红蛋白来完成，脂质的运输由载脂蛋白来完成，铁离子由运铁蛋白在血液中运输等。蛋白来完成，铁离子由运铁蛋白在血液中运输等。(5)免疫功能免疫功能：生物机体产生的用以防御致病微生生物机体产生的用以防御致病微生物或病毒的抗体，是一种高度专一的免疫蛋白，物或病毒的抗体，是一种高度专一的免疫蛋白，它能识别外源性生命物质，并与之结合，起到防它能识别外源性生命物质，并与之结合，起到防御作用，免受伤害御作用，免受伤害。（。（七天更新一次，当蛋白质充足时，这个部队七天更新一次，当蛋白质充足时，这个部队就很强，在需要时，数小时内可以增加就很强，在需要时，数小时内可以增加1001

6、00倍。）倍。）(6)运动功能运动功能：生物体的运动由蛋白质来完成。如生物体的运动由蛋白质来完成。如动物的肌肉主要成分是蛋白质，肌肉收缩和舒张是动物的肌肉主要成分是蛋白质，肌肉收缩和舒张是由肌动蛋白和肌球蛋白的相对运动来实现的。由肌动蛋白和肌球蛋白的相对运动来实现的。(7)贮藏功能贮藏功能: 乳液中的酪蛋白、植物种子中的醇乳液中的酪蛋白、植物种子中的醇溶蛋白等，它们有贮藏氨基酸的作用，以备机体溶蛋白等，它们有贮藏氨基酸的作用，以备机体及其胚胎或幼体生长发育的需要。及其胚胎或幼体生长发育的需要。(8)生物膜的功能生物膜的功能: 生物膜的通透性、信号传递、生物膜的通透性、信号传递、遗传控制、生理识

7、别、动物记忆、思维等多方面遗传控制、生理识别、动物记忆、思维等多方面的功能都是由蛋白质参加完成的的功能都是由蛋白质参加完成的。 总之：蛋白质是生物体的主要组成成分，是生命总之：蛋白质是生物体的主要组成成分，是生命活动所依赖的物质基础。活动所依赖的物质基础。83、蛋白质种类、蛋白质种类 动物蛋白动物蛋白： 蛋白质的主要来源，如肉类及禽蛋类等，在提供蛋白质的同蛋白质的主要来源，如肉类及禽蛋类等，在提供蛋白质的同时，带入饱和脂肪和胆固醇等对身体不利的成分。瘦肉、鱼、时，带入饱和脂肪和胆固醇等对身体不利的成分。瘦肉、鱼、去皮鸡肉和蛋清最佳，称为去皮鸡肉和蛋清最佳，称为“优质蛋白优质蛋白”。 植物蛋白植

8、物蛋白： 蛋白质的另一来源，主要存在于豆类食物中，植物蛋白含饱蛋白质的另一来源，主要存在于豆类食物中，植物蛋白含饱和脂肪及胆固醇都很低，同时含有大量膳食纤维，物美价廉，和脂肪及胆固醇都很低，同时含有大量膳食纤维，物美价廉，适合糖尿病病友食用。适合糖尿病病友食用。 过量的摄入蛋白质会增加肾脏的负担。过量的摄入蛋白质会增加肾脏的负担。c ：5055%； h：68%； o： 2023% ; n：1518% n平均为平均为16，n为蛋白质的特征性元素，蛋白质是一为蛋白质的特征性元素，蛋白质是一类类含氮含氮的生物大分子。的生物大分子。 生物样品中蛋白质的含量约等于样品含氮量生物样品中蛋白质的含量约等于样

9、品含氮量 6.25，(6.25被被称为蛋白质系数或蛋白质因数称为蛋白质系数或蛋白质因数)。 二、蛋白质的元素组成二、蛋白质的元素组成s：04；p：0.40.9；fe 3+、cu 2+ 、zn 2+ 、mn 2+ 等。等。凯氏定氮法凯氏定氮法测蛋白质含量。测蛋白质含量。 蛋白质是一类含氮的生物高分子，分子量大，蛋白质是一类含氮的生物高分子，分子量大，一般在一般在104106 ，结构复杂。，结构复杂。 如用酸如用酸（ 4mh2so4，部分氨基酸破坏），部分氨基酸破坏） 、碱、碱（5mnaoh, ,易产易产生消旋生消旋) )或或蛋白酶蛋白酶处理，彻底水解，最后可以得到处理，彻底水解，最后可以得到各种

10、氨基酸。各种氨基酸。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。11 蛋白质氨基酸蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的蛋白质中常见的20种氨基酸，各种蛋白种氨基酸，各种蛋白质含氨基酸种类不同。质含氨基酸种类不同。 稀有的蛋白质氨基酸稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除蛋白质组成中，除20种常见氨基酸种常见氨基酸外，从少数蛋白质中分离出一些稀有氨基酸，它们都是相应常外，从少数蛋白质中分离出一些稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。如见氨基酸的衍生物。如4-羟脯氨酸、羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨基酸（氨生物体内呈游

11、离或结合态的氨基酸（氨基衍生物，基衍生物，丙氨酸，肌氨酸）。丙氨酸，肌氨酸）。1、生物体内的氨基酸类别、生物体内的氨基酸类别2、氨基酸的结构和分类氨基酸的结构和分类各种氨基酸的区别在于侧链各种氨基酸的区别在于侧链r r基的不同；基的不同；2020种基本氨基酸按种基本氨基酸按r r的结构、极性及酸碱性和营养进行分类。的结构、极性及酸碱性和营养进行分类。coohchh2nr - -氨基酸氨基酸可变部分可变部分不变部分不变部分chcoohh2nhnhcooh甘氨酸甘氨酸脯氨酸脯氨酸甘氨酸和脯氨酸甘氨酸和脯氨酸不符合结构通式不符合结构通式13二十种蛋白质常见氨基酸的分类、结构及三字符号二十种蛋白质常见

12、氨基酸的分类、结构及三字符号据营养据营养学分类学分类 必需必需非必需非必需据据r基团化基团化学结构分类学结构分类 脂肪族脂肪族a a（中性、含羟基或巯基、酸性、碱性）（中性、含羟基或巯基、酸性、碱性）芳香族芳香族a(phea(phe、tyrtyr、trp)trp)杂环杂环(his(his、pro)pro)据据r基团基团极性分类极性分类极性极性r基团基团aa非极性非极性r基团基团aa（种）（种）不带电荷（种）不带电荷（种）带电荷：正电荷（种）负电荷（种）带电荷：正电荷（种）负电荷（种）据氨基、羧据氨基、羧基数分类基数分类一氨基一羧基一氨基一羧基一氨基二羧基一氨基二羧基(glu(glu、asp)a

13、sp)二氨基一羧基二氨基一羧基(lys(lys、hishis、arg)arg)人的必需氨基酸人的必需氨基酸lyslystrptrpphephevalvalmetmetleuleuileilethrthrargarg、hishiscoohchh2nr14非极性非极性r基团氨基酸基团氨基酸coohchh2nr15不带电荷极性不带电荷极性r基团氨基酸基团氨基酸coohchh2nr16带电荷带电荷r基团氨基酸基团氨基酸coohchh2nr172 2、几种重要的不常见氨基酸、几种重要的不常见氨基酸稀有氨基酸：稀有氨基酸：1) 羟脯氨酸：在明胶中含量较多，羟脯氨酸：在明胶中含量较多，14，一般蛋白质中含量

14、较少。，一般蛋白质中含量较少。nhcoohho2) 羟赖氨酸：动物组织蛋白成分之一。羟赖氨酸：动物组织蛋白成分之一。h2ncoohnh2oh3) 胱氨酸：在毛发、蹄角等蛋白质胱氨酸：在毛发、蹄角等蛋白质中含量丰富。中含量丰富。hoocsscoohnh2nh2coohchh2nr氨基酸都具有旋光性，通常左氨基酸都具有旋光性，通常左旋用旋用(一一)表示，右旋者用表示，右旋者用(十十)表示。表示。每一种氨基酸都有每一种氨基酸都有d型和型和l型，取决于型，取决于碳原子上氨基的碳原子上氨基的位置。位置。 氨基在左边的为氨基在左边的为l型，氨基在型，氨基在右的为右的为d型。型。d-(+)甘油醛l-(-)甘

15、油醛chch2ohhochochrh2ncoohl氨基酸cnh2rhcoohd氨基酸c ohch2ohhcho3、氨基酸光学性质、氨基酸光学性质192）氨基酸紫外光吸收）氨基酸紫外光吸收大多数蛋白质都含有这些氨基酸残基，用大多数蛋白质都含有这些氨基酸残基，用紫外分光光度法可测定蛋白质含量。紫外分光光度法可测定蛋白质含量。苯丙氨酸苯丙氨酸 （phe）酪氨酸酪氨酸 （tyr）色氨酸色氨酸 （trp）n酪氨酸酪氨酸 max275nm， 275=1.4x103;n苯丙氨酸苯丙氨酸 max257nm， 257=2.0 x102;n色氨酸色氨酸 max280nm， 280=5.6x103;四、氨基酸的重要

16、理化性质四、氨基酸的重要理化性质cnh2rhcooh不不带带电电形形式式cnh3rhcoo两两性性离离子子形形式式1、一般物理性质一般物理性质熔点熔点:氨基酸为无色晶体，熔点极高，一般在氨基酸为无色晶体，熔点极高，一般在200以上。以上。溶解性溶解性：氨基酸在水中的溶解度差别很大，能溶解于稀酸或：氨基酸在水中的溶解度差别很大，能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。溶液中沉淀析出。味道味道：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的味味甜、甜、有的味苦，谷氨酸的

17、单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。 cnh3rhcoo两两性性离离子子形形式式2、两性解离和等电点两性解离和等电点coo-chh3n+rcoohchh3n+r酸性溶液中酸性溶液中 晶体状态或水溶液晶体状态或水溶液 碱性溶液碱性溶液的氨基酸的氨基酸 的氨基酸的氨基酸 的氨基酸的氨基酸coo-chh2nr-pk1+h+h+h+h+pk2-正离子正离子 两性离子两性离子 负离子负离子 等电点等电点pi 当氨基酸溶液在某一定当氨基酸溶液在某一定ph值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场

18、中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的ph值即为该值即为该氨基酸的氨基酸的等电点等电点(pi)。ch-oocrnh3+23alachcoo-ch3+h3naspchcoo-+h3nch2coohlyschcoo-+h3n(ch2)4nh2丙氨酸丙氨酸天门冬氨酸天门冬氨酸赖氨酸赖氨酸ch-oocrnh3+侧链含有可解离基团侧链含有可解离基团的碱性氨基酸的碱性氨基酸侧链含有可解离基侧链含有可解离基团的酸性氨基酸团的酸性氨基酸侧链不含离解基侧链不含离解基团的中性氨基酸团的中性氨基酸24氨基酸等电点的计算氨基酸等电点的计算侧链不含离解基团的中性

19、氨基酸侧链不含离解基团的中性氨基酸丙氨酸在酸件溶液中丙氨酸在酸件溶液中k1=ala+alaala h+k2=ala- h+ala+ala h+ala-=k1alah+=k2chcoohch3+h3nk2ala+alaala-chcoo-ch3+h3nchcoo-ch3h2nh+ + h+k1 氨基酸的等电点氨基酸的等电点pi值相当于值相当于该氨基酸的两性离子状态两侧的该氨基酸的两性离子状态两侧的基团基团pk值之和的一半。值之和的一半。chcoo-ch3+h3n25chcoohch3+h3nk2ala+alaala-chcoo-ch3+h3nchcoo-ch3h2nh+ + h+k1 表表1-4

20、查得丙氨酸的查得丙氨酸的pk12.34; pk29.69丙氨酸的等电点丙氨酸的等电点 pi=(2.34+9.69)2=6.0226chcooh+h3naspasp-k1ch2coohchcoo-+h3nch2coohchcoo-+h3nch2coo-chcoo-h2nch2coo-oh-h+k2oh-h+k3oh-h+asp+asp=侧链含有可解离基团的酸性氨基酸，侧链含有可解离基团的酸性氨基酸，以天门冬氨酸为例以天门冬氨酸为例27侧链含有可解离基团的碱性氨基酸，侧链含有可解离基团的碱性氨基酸，以赖氨酸为例以赖氨酸为例chcooh+h3nlysk1(ch2)4nh3+oh-h+k2oh-h+k

21、3oh-h+lys+chcoo-+h3n(ch2)4nh3+chcoo-h2n(ch2)4nh3+chcoo-h2n(ch2)4nh2lys+lys-28chcoohch3+h3nk2ala+alaala-chcoo-ch3+h3nchcoo-ch3h2nh+ + h+k1chcooh+h3naspasp-k1ch2coohchcoo-+h3nch2coohchcoo-+h3nch2coo-chcoo-h2nch2coo-oh-h+k2oh-h+k3oh-h+asp+asp=chcooh+h3nlysk1(ch2)4nh3+oh-h+k2oh-h+k3oh-h+lys+chcoo-+h3n(c

22、h2)4nh3+chcoo-h2n(ch2)4nh3+chcoo-h2n(ch2)4nh2lys+lys- 氨基酸的氨基酸的pi值等于该氨基酸的两性离子状态两侧的基团值等于该氨基酸的两性离子状态两侧的基团pk值之和的二分之一值之和的二分之一=6.02pk 1 +pk2pi=2=2.77pk 1 +pk2pi=2=9.74pk2+pk3pi=2含有一个氨基和一个羧基的中性氨基酸的等电点都在含有一个氨基和一个羧基的中性氨基酸的等电点都在ph6.0左右，如甘氨酸为左右，如甘氨酸为5.97,丝氨酸为丝氨酸为5.68，缬氨酸为，缬氨酸为5.96、异亮氨酸为、异亮氨酸为6.02。碱性氨基酸碱性氨基酸(二氨

23、基一羧基二氨基一羧基)的等电点值就较大的等电点值就较大酸性氨基酸酸性氨基酸(一氨基二羧基一氨基二羧基)的等电点值就较小的等电点值就较小 各种氨基酸都有特定的等电点，当溶液的各种氨基酸都有特定的等电点，当溶液的ph值小于值小于某氨基酸的等电点时，则该氨基酸带正电荷，溶液的某氨基酸的等电点时，则该氨基酸带正电荷，溶液的ph值大于某氨基酸的等电点时，则该氨基酸带负电荷。值大于某氨基酸的等电点时，则该氨基酸带负电荷。coo-chh3n+rcoohchh3n+rcoo-chh2nr正离子正离子 等电点等电点pi 负离子负离子 在同一在同一ph值条件下，各种氨基酸所带的电荷不同值条件下，各种氨基酸所带的电

24、荷不同如在如在ph6的溶液中的溶液中甘氨酸以两性离子的形式存在甘氨酸以两性离子的形式存在谷氨酸谷氨酸pi为为3.22,阴离子阴离子赖氨酸赖氨酸pi为为9.74,阳离子阳离子通过调节氨基酸混合液的通过调节氨基酸混合液的ph值，改变混合液中各种氨基酸的电荷数，再值，改变混合液中各种氨基酸的电荷数，再应用离子交换法或电泳法将这些氨基酸分开。应用离子交换法或电泳法将这些氨基酸分开。coo-chh3n+rcoohchh3n+rcoo-chh2nr氨基酸处于等电点时，由于静电作用，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。氨基酸处于等电点时，由于静电作用，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。分离制取某些氨基酸。分离制取某些

25、氨基酸。 从小麦面筋水解液中提取谷氨酸和用微生物发酵法生产谷氨酸，利用等电从小麦面筋水解液中提取谷氨酸和用微生物发酵法生产谷氨酸，利用等电点沉淀法作为分离制备的方法，点沉淀法作为分离制备的方法，将含有谷氨酸的发酵液，在边搅动下加入将含有谷氨酸的发酵液，在边搅动下加入盐酸调节盐酸调节ph，当，当ph调到调到4时就有谷氨酸结晶析出。时就有谷氨酸结晶析出。 313 3、氨基酸分离和分析、氨基酸分离和分析v基于氨基酸的酸碱性质和极性大小进行分析基于氨基酸的酸碱性质和极性大小进行分析分离。常用的分析分离方法有：分离。常用的分析分离方法有： v滤纸层析、薄层层析滤纸层析、薄层层析v分配柱层析分配柱层析v离

26、子交换层析：阴离子交换层析：阴/ /阳离子交换树脂阳离子交换树脂v高效液相层析高效液相层析v电泳分离电泳分离32v电泳是指带电颗粒在电场中移动的现象。电泳是指带电颗粒在电场中移动的现象。v氨基酸是两性电解质，在一定氨基酸是两性电解质，在一定phph缓冲液的缓冲液的电场中，氨基酸混合物中各组分根据它们电场中，氨基酸混合物中各组分根据它们所带净电荷的种类和数量不同，以不同速所带净电荷的种类和数量不同，以不同速度向不同方向泳动，从而得以分离。度向不同方向泳动，从而得以分离。1）氨基酸的电泳分离）氨基酸的电泳分离33氨基酸的电泳分离氨基酸的电泳分离v带电颗粒在电场中的泳动速度（电泳迁移带电颗粒在电场中

27、的泳动速度（电泳迁移率）与分子的净电荷、半径、介质粘度及率）与分子的净电荷、半径、介质粘度及电压有关。电压有关。v净电荷可用净电荷可用pi-ph 来近似计算。来近似计算。v可作电泳固相支持物的有滤纸、淀粉、醋可作电泳固相支持物的有滤纸、淀粉、醋酸纤维素、琼脂糖、聚丙烯酰胺凝胶等。酸纤维素、琼脂糖、聚丙烯酰胺凝胶等。342）离子交换层析法分离氨基酸）离子交换层析法分离氨基酸v离子交换树脂是具有酸性或碱性基团的人工合成离子交换树脂是具有酸性或碱性基团的人工合成的不溶性高分子化合物。的不溶性高分子化合物。v阳离子交换树脂含有的酸性基团可解离出阳离子交换树脂含有的酸性基团可解离出na+ 或或h+，当溶

28、液中含有其它阳离子时，它们可以和，当溶液中含有其它阳离子时，它们可以和na+或或h+发生交换而结合在树脂上；同样，阴离子交发生交换而结合在树脂上；同样，阴离子交换树脂含有的碱性基团可解离出换树脂含有的碱性基团可解离出oh-，溶液中的阴，溶液中的阴离子和离子和oh-发生交换而结合在树脂上。发生交换而结合在树脂上。35v分离氨基酸混合物常使用阳离子交换树脂。分离氨基酸混合物常使用阳离子交换树脂。v交换柱中的树脂先用碱处理成钠型，将氨基酸混合交换柱中的树脂先用碱处理成钠型，将氨基酸混合液上柱，由于各种氨基酸与树脂的亲和力不同，用液上柱，由于各种氨基酸与树脂的亲和力不同，用洗脱液可将各种氨基酸以不同的

29、速度洗脱下来。洗脱液可将各种氨基酸以不同的速度洗脱下来。v氨基酸与树脂间的亲和力，主要决定于它们之间的氨基酸与树脂间的亲和力，主要决定于它们之间的静电吸引，其次是氨基酸侧链与树脂基质聚苯乙烯静电吸引，其次是氨基酸侧链与树脂基质聚苯乙烯之间的疏水相互作用。之间的疏水相互作用。3、氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质chc co oo oh hh2nrchc co oo o- -+h3nr37（1 1）与甲醛发生羟甲基化反）与甲醛发生羟甲基化反应应3、氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质1）-氨基参与的反应氨基参与的反应pk2 h+coo-ch2nh2coo-ch2nh3+coo-ch2nhch2ohhc

30、ho用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度（氨基酸甲醛滴定法）用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度（氨基酸甲醛滴定法）hchocoo-ch2nh(ch2oh)2383、氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质（2 2）与亚硝酸反应与亚硝酸反应nh2r-ch-cooh + hno2 ohr-ch-cooh + n2 + h2o用途用途：范斯来克法定量测定氨基酸的基本反应范斯来克法定量测定氨基酸的基本反应1）-氨基参与的反应氨基参与的反应不反应393、氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质（3 3）酰化反应）酰化反应r1cxo+ h2nchcoo-r2x=-cl, oh,-ocoroh-chcoo-r2r1chno用

31、途用途：用于保护氨基以及肽链的氨基端测定等用于保护氨基以及肽链的氨基端测定等1）-氨基参与的反应氨基参与的反应403、氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质（4 4）与异硫氰酸苯酯的反应）与异硫氰酸苯酯的反应用途用途：氨基酸顺序的测定氨基酸顺序的测定pitc + 蛋白质h+pth-氨基酸多肽链（少一个c)+1）-氨基参与的反应氨基参与的反应苯硫乙内酰脲，在酸中极稳定多肽顺序自动分析仪，一次课连续测60个以上氨基酸顺序。3、氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质（5 5）2 2，4-4-二硝基氟苯的反应二硝基氟苯的反应用途用途：氨基酸的测定（测定胰岛素一级结构）：氨基酸的测定（测定胰岛素一级结构）黄色黄色d

32、nfb + 多肽dnp-多肽dnfb + 蛋白质 dnp -蛋白质水解dnp 氨基酸（溶于乙醚）氨基酸+1）-氨基参与的反应氨基参与的反应chcoohh2nrfno2o2nno2o2nchcoohhnr+ hf+dnfbdnfb 氨基酸423、氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质（6 6）荧光氨的反应荧光氨的反应用途用途：氨基酸含量的测定氨基酸含量的测定荧光胺与荧光胺与氨基酸反应非常灵敏，氨基酸反应非常灵敏，1ng1ng氨基酸即能反应。氨基酸即能反应。1）-氨基参与的反应氨基参与的反应ooooohonchrh2ncooh+荧光胺荧光胺产物chcoohr433、氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质（7

33、7）脱氨基和转氨基反应）脱氨基和转氨基反应rchcoo-nh3+rchcoo-o+nh4+chcoo-nh3+ch2ch2coo-+ch3cocoo-ch3ccoo-nh3+ccoo-ch2ch2coo-o用途用途：酶催化的反应酶催化的反应1）-氨基参与的反应氨基参与的反应443、氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质 氨基酸与碱作用生成相应的盐，氨基酸的碱金氨基酸与碱作用生成相应的盐，氨基酸的碱金属盐能溶于水属盐能溶于水, ,而重金属盐则不溶于水。而重金属盐则不溶于水。2） -羧基参与的反应羧基参与的反应（1 1）成盐反应）成盐反应453、氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质（2 2）脱羧反应脱羧反应

34、用途用途：酶催化的反应酶催化的反应co2+h+rch2nh2rchcoo-nh3+2） -羧基参与的反应羧基参与的反应(1)(1)与茚三酮反应与茚三酮反应3） - -氨基和羧基共同参与的反应氨基和羧基共同参与的反应cccooo茚三酮茚三酮cccooohohh2oh2o水合茚三酮水合茚三酮co2nh2rcho+cccoohohh2nchcoohrcccooohoh蓝紫色蓝紫色用途用途：常用于氨基酸的定性或定量分析常用于氨基酸的定性或定量分析脯氨酸不放出氨气3、氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质（2 2）成肽反）成肽反应应用途用途：是多肽和蛋白质生物合成的基本反应是多肽和蛋白质生物合成的基本反应3）

35、 - -氨基和羧基共同参与的反应氨基和羧基共同参与的反应h2ncr1hcohohnhccoohr2h+h2onhccoohr2hh2ncr1hco-肽键4）侧链基团的化学性质侧链基团的化学性质（1 1）巯基（）巯基（-sh-sh）的性质）的性质作用：作用：氧化还原反应可使蛋白质分子中二硫键形成或断裂氧化还原反应可使蛋白质分子中二硫键形成或断裂。-oocchch2shnh3+-oocchch2shnh3+-oocchnh3+ch2ssch2nh3+ch-ooc胱氨酸胱氨酸504）侧链基团的化学性质侧链基团的化学性质 （2 2）巯基（）巯基（-sh-sh）的性质）的性质作用：作用：可用于比色法定量

36、测定半胱氨酸的含量可用于比色法定量测定半胱氨酸的含量。h3nchch2s-coo-+ssno2no2co2hco2h+coo-h3nchch2sco2hno2-s-no2coo-hs-+二硫硝基苯甲酸二硫硝基苯甲酸(dtnb)(dtnb)ph8,412nm强烈紫外吸收，用分光光度计测定sh含量。514 4、氨基酸的应用、氨基酸的应用 1 1）医药工业）医药工业 氨基酸输液氨基酸输液 精氨酸：对治疗高氨血症、肝机能障碍等疾病颇有效果；精氨酸：对治疗高氨血症、肝机能障碍等疾病颇有效果； 天冬氨酸：钾镁盐用于恢复疲劳、治疗低钾症心脏病、肝病、糖尿病等；天冬氨酸：钾镁盐用于恢复疲劳、治疗低钾症心脏病、

37、肝病、糖尿病等； 半胱氨酸：能促进毛发的生长，可用于治疗秃发症；甲酯盐酸盐可用于半胱氨酸：能促进毛发的生长，可用于治疗秃发症；甲酯盐酸盐可用于 治疗支气管炎等；治疗支气管炎等； 组氨酸：组氨酸： 可扩张血管，降低血压，用于心绞痛，心功能不全疾病的治疗。可扩张血管，降低血压，用于心绞痛，心功能不全疾病的治疗。 合成药物：激素、抗菌素、抗癌剂。合成药物：激素、抗菌素、抗癌剂。522 2）化学工业）化学工业q氨基酸表面活性剂：氨基酸表面活性剂： n椰子油脂肪酸甘氨酸钾溶液类表面活性剂感觉清爽、泡沫丰椰子油脂肪酸甘氨酸钾溶液类表面活性剂感觉清爽、泡沫丰富，可作为洁净剂及沐浴类等发泡剂，富，可作为洁净剂

38、及沐浴类等发泡剂，酰基谷氨酸钠是酰基谷氨酸钠是性能优良性能优良的阴离子表面活性剂，广泛用于化妆品、等产品中。的阴离子表面活性剂，广泛用于化妆品、等产品中。q聚合氨基酸：聚谷氨酸甲酯可用于作为合成皮革的表面处理剂；聚聚合氨基酸：聚谷氨酸甲酯可用于作为合成皮革的表面处理剂；聚天冬氨酸或聚谷氨酸的二烷基酯与磷酸高级烷基酯结合得到化合物天冬氨酸或聚谷氨酸的二烷基酯与磷酸高级烷基酯结合得到化合物可作为可塑剂，稳定剂等可作为可塑剂，稳定剂等。533 3）食品工业）食品工业n调味作用：调味作用：谷氨酸钠（味精），谷氨酸钠（味精），甘氨酸、丙氨酸、脯氨酸、甘氨酸、丙氨酸、脯氨酸、天冬氨酸也具有调味作用天冬氨酸

39、也具有调味作用；n营养强化剂：赖氨酸，具有增强胃液分泌和造血机能；营养强化剂：赖氨酸，具有增强胃液分泌和造血机能；n甜味剂：甜味剂：天门冬氨酸与苯丙氨酸、甘氨酸与赖氨酸合成的天门冬氨酸与苯丙氨酸、甘氨酸与赖氨酸合成的甜味二肽（俗称蛋白糖），甜度为蔗糖的甜味二肽（俗称蛋白糖），甜度为蔗糖的150150倍左右，甜倍左右，甜味纯正、热值低，其分解产生能被人体吸收利用，多用于味纯正、热值低，其分解产生能被人体吸收利用，多用于汽水、咖啡、乳制品等。汽水、咖啡、乳制品等。544 4）在饲料添加剂行业的应用）在饲料添加剂行业的应用 甲硫氨酸和赖氨酸甲硫氨酸和赖氨酸 主要功效：促进动物生长发育；改善肉质，提高

40、畜禽生产能力，增加产主要功效：促进动物生长发育；改善肉质，提高畜禽生产能力，增加产量；提高饲料利用率，节省蛋白质饲料；降低成本。量；提高饲料利用率，节省蛋白质饲料；降低成本。 甲硫氨酸：主要用于鸡，用含量甲硫氨酸：主要用于鸡，用含量0.1%0.1%0.2%0.2%甲硫氨酸的配合饲料喂养蛋甲硫氨酸的配合饲料喂养蛋鸡，可明显提高蛋鸡的产蛋量，增加蛋重，并延长产蛋期。鸡，可明显提高蛋鸡的产蛋量，增加蛋重，并延长产蛋期。赖氨酸：赖氨酸：具有增强畜禽食欲、提高抗病能力、促进外伤治愈的作用。具有增强畜禽食欲、提高抗病能力、促进外伤治愈的作用。 赖氨酸主要用于赖氨酸主要用于猪猪，亦可用于家禽和犊牛，饲料中的

41、一般添量为，亦可用于家禽和犊牛，饲料中的一般添量为0.1%0.1%0.2%0.2%。如在猪饲料中添顺。如在猪饲料中添顺0.04%0.04%0.22%0.22%的的l-l-赖氨酸，猪可增重赖氨酸，猪可增重10%10%37%37%。 555 5）农业）农业n杀虫剂：刀豆氨酸、杀虫剂：刀豆氨酸、5-5-羟基色氨酸可使南方毛虫拒食而死；羟基色氨酸可使南方毛虫拒食而死；半胱氨酸可杀死黄瓜蝇；甘氨酸乙酯衍生的二硫代磷酸盐半胱氨酸可杀死黄瓜蝇；甘氨酸乙酯衍生的二硫代磷酸盐具有较强的杀蚜虫和杀螨效果；具有较强的杀蚜虫和杀螨效果；n杀菌剂：杀菌剂：n-n-月桂酰缬氨酸可作为治疗稻瘟病；月桂酰缬氨酸可作为治疗稻瘟

42、病； -1-1，4 4环环己二烯丙氨酸能抑制黑穗病毒、稻瘟病等；己二烯丙氨酸能抑制黑穗病毒、稻瘟病等；n除草剂：如除草剂：如n-3,4n-3,4二氮丙氨酸，硫代氨基酸酯等；二氮丙氨酸，硫代氨基酸酯等；566 6）化妆品工业）化妆品工业n氨基酸能调节皮肤氨基酸能调节皮肤phph，对细菌防护作用，也可作为皮肤、，对细菌防护作用，也可作为皮肤、毛发的营养成分，增加皮肤、毛发的光泽。毛发的营养成分，增加皮肤、毛发的光泽。n防止皮肤干燥的自然保湿因子的主要成分是甘氨酸、羟基防止皮肤干燥的自然保湿因子的主要成分是甘氨酸、羟基丁氨酸、丙氨酸、天冬氨酸、丝氨酸等游离氨基酸。丁氨酸、丙氨酸、天冬氨酸、丝氨酸等游

43、离氨基酸。n在化妆品中添加天冬氨酸或其衍生物以及一些维生素，可在化妆品中添加天冬氨酸或其衍生物以及一些维生素，可防止皮肤老化。防止皮肤老化。n一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。称为肽键，所形成的化合物称为肽。1 1、多肽的结构、多肽的结构l由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽，由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽，组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。五、多肽五、多肽肽单位肽单位肽键肽键h2ncr1hco

44、hohnhccoohr2h+h2onhccoohr2hh2ncr1hco-肽键肽键是氨基酸在蛋白质中的肽键是氨基酸在蛋白质中的主要连接方式。主要连接方式。ccnccnccnccncch2chch2ch2ch2coo-ohco2hch2conh2ohch3h3n+oooohhhhhhhhhservaltyraspglnch3n-端c-端肽键n在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，称为氨基酸顺序。在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，称为氨基酸顺序。n 在多肽链的一端含有一个游离的在多肽链的一端含有一个游离的 - -氨基，称为氨基端或氨基，称为氨基端或n-n-端；在另一端端；在另一端 含有一个

45、游离的含有一个游离的 - -羧基，称为羧基端或羧基，称为羧基端或c-c-端。端。ser-val-tyr-asp-gln氨基端或氨基端或n-端端羧基端或羧基端或c-端端chcoo-ch3+h3n氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用；氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用；组成肽键的原子处于同一平面；组成肽键的原子处于同一平面；肽键中的肽键中的c-nc-n键具有部分双键性质，不能自由旋转；键具有部分双键性质，不能自由旋转；在大多数情况下，以反式结构存在。在大多数情况下，以反式结构存在。concn+o-cncohc2、肽键的结构、肽键的结构h2ncr1hcohohnhccoohr2h+h2

46、onhccoohr2hh2ncr1hco-肽键603 3、天然存在的重要多肽、天然存在的重要多肽n生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。n 多肽以游离状态存在多肽以游离状态存在, ,具有特殊的生理功能（具有特殊的生理功能（调调 节生长、发育、繁殖、代谢和行为等生命过程节生长、发育、繁殖、代谢和行为等生命过程 ），称为活性肽。，称为活性肽。n 脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多肽；谷胱甘肽等。脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多肽；谷胱甘肽等。611）谷胱甘肽（）谷胱甘肽（gsh) 氧化谷胱甘肽氧化谷胱甘肽 存在存在：动植物和微生物细胞中：

47、动植物和微生物细胞中 h2nchch2ch2cocoohnhchconhch2coohch2sh-谷氨酸2gshgssg-2h+2hv整合解毒作用：易与碘乙酸、芥子气（整合解毒作用：易与碘乙酸、芥子气（c c2 2h h4 4clscclsc2 2h h4 4clcl）、铅、汞、砷等重金属）、铅、汞、砷等重金属盐络合，把机体内有害的毒物转化为无害的物质，排泄出体外。盐络合，把机体内有害的毒物转化为无害的物质，排泄出体外。v抗氧化剂：抗氧化剂：参与体内氧化还原反应，保护含巯基的蛋白质，参与体内氧化还原反应，保护含巯基的蛋白质，清除掉人体内的自由清除掉人体内的自由基，基， 清洁和净化人体内环境污染

48、，增进人的身心健康。清洁和净化人体内环境污染，增进人的身心健康。622）脑啡肽）脑啡肽 作用作用：镇痛作用、：镇痛作用、调节体温、心血管、呼吸功能。调节体温、心血管、呼吸功能。甲硫氨酸型（甲硫氨酸型（met-脑啡肽脑啡肽 ）：）：h-tyr-gly-gly-phe-met-oh亮氨酸型（亮氨酸型（leu-脑啡肽脑啡肽 ）：）：h-tyr-gly-gly-phe-leu-oh吗啡的作用：镇痛作用：吗啡具有强大的镇痛作用；镇静、致欣快作用；抑制呼吸；镇咳；缩瞳：针尖样瞳孔为其中毒特征等。 体内自己产生的一类鸦片剂。来源：从猪脑中分离得到来源：从猪脑中分离得到633）促肾上腺皮质激素（）促肾上腺皮质

49、激素（acth) 促肾上腺皮质激素刺激促肾上腺皮质激素刺激肾上腺皮质的生长和肾上腺皮质激素的合成和分泌。医学上用于抗炎症、抗过敏等。 来源：由脑垂前叶分泌的激素来源：由脑垂前叶分泌的激素 结构：结构：644)4)胰高血糖素胰高血糖素 产生产生：伴随胰岛素由脊椎动物胰脏的胰岛细胞分泌的一种激素。 作用：作用：增加血糖的作用，促进糖原分解和糖异生作用，使血糖明显升高，维持血糖水平，引起血管舒张，抑制肠的蠕动及分泌。 六、蛋白质的结构蛋白质的结构 蛋白质是由各种氨基酸通过肽键连接而成的多肽链，再蛋白质是由各种氨基酸通过肽键连接而成的多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按各自特殊方式组合成具有完整生由一

50、条或一条以上的多肽链按各自特殊方式组合成具有完整生物活性的分子。随着肽链数目、氨基酸组成及其排列顺序的不物活性的分子。随着肽链数目、氨基酸组成及其排列顺序的不同，就有不同的三度空间结构也就形成了不同的蛋白质。同，就有不同的三度空间结构也就形成了不同的蛋白质。 67蛋蛋白白质质结结构构的的主主要要层层次次一级结构一级结构四级结构四级结构二级结构二级结构三级结构三级结构1、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序( (序列序列) )直链 二硫键作用二硫键作用：在蛋白质分子中起着稳定在蛋白质分子中起着稳定空间

51、结构的作用，往往与生物活力有关空间结构的作用，往往与生物活力有关。蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构胰岛素的一级结构胰岛素的一级结构 来源来源：动物胰脏中胰岛细胞分泌的一种分子量较小的蛋白激素动物胰脏中胰岛细胞分泌的一种分子量较小的蛋白激素 蛋白质的一级结构即化学结构，包括：蛋白质的一级结构即化学结构，包括：1 1）多肽链数目；）多肽链数目；2 2）每条链中氨基酸的数目、种类及排列顺序；）每条链中氨基酸的数目、种类及排列顺序；3 3）链间或链内桥键的位置和数目）链间或链内桥键的位置和数目 维持一级结构的化学键为共价键，主要为肽键维持一级结构的化学键为共价键，主要为肽键 蛋白质分子的一级结构称为共

52、价结构。蛋白质分子的一级结构称为共价结构。71胰岛素的作用胰岛素的作用 胰岛素在调节机体糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢方面都有重要作用，胰岛素在调节机体糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢方面都有重要作用，维持血糖在正常水平的主要激素之一。维持血糖在正常水平的主要激素之一。 胰岛素一方面能促进血液中的胰岛素一方面能促进血液中的葡萄糖葡萄糖进入肝、肌肉和脂肪等组织进入肝、肌肉和脂肪等组织细胞细胞，并在细胞内合成糖原或转变成其他营养物质贮存起来；另一方面又能促并在细胞内合成糖原或转变成其他营养物质贮存起来；另一方面又能促进葡萄糖氧化分解释放能量，供机体利用。进葡萄糖氧化分解释放能量，供机体利用。 胰岛素最明

53、显的胰岛素最明显的效应效应是降低血糖。是降低血糖。 胰岛素分泌不足或缺乏，使糖进入组织细胞和在细胞内的氧化利用发胰岛素分泌不足或缺乏，使糖进入组织细胞和在细胞内的氧化利用发生障碍，从而引起高血糖；由于血糖水平超过了肾小管吸收葡萄糖的能生障碍，从而引起高血糖；由于血糖水平超过了肾小管吸收葡萄糖的能力，部分血糖随尿排出，形成糖尿病。力，部分血糖随尿排出，形成糖尿病。 糖尿病患者可用注射胰岛素的方法治疗。糖尿病患者可用注射胰岛素的方法治疗。72糖尿病临床分类糖尿病临床分类 、胰岛素依赖型糖尿病（即、胰岛素依赖型糖尿病（即型糖尿病型糖尿病)多发病在多发病在30岁以下，也可以在成年甚至老年发病。岁以下，

54、也可以在成年甚至老年发病。 、非胰岛素依赖型糖尿病（即、非胰岛素依赖型糖尿病（即型糖尿病型糖尿病)多发于成年人或老年人，患者起病较慢，病情较轻，体多发于成年人或老年人，患者起病较慢，病情较轻，体型多肥胖，血浆胰岛素水平可稍低、正常或偏高，型多肥胖，血浆胰岛素水平可稍低、正常或偏高，型糖尿型糖尿病发病率很高，约占糖尿发病人数的病发病率很高，约占糖尿发病人数的90%左右。左右。73（2）、一级结构的测定一级结构的测定 n样品必需纯（样品必需纯（97%以上）；以上）；n知道蛋白质的分子量知道蛋白质的分子量；（十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝；（十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳法胶电泳法 ）n知道蛋白质由几

55、个亚基组成；知道蛋白质由几个亚基组成；n测定蛋白质的氨基酸组成；并根据分子量计测定蛋白质的氨基酸组成；并根据分子量计算每种氨基酸的个数；算每种氨基酸的个数；（用氨基酸自动分析仪准确测定（用氨基酸自动分析仪准确测定蛋白质样品中各种氨基酸的含量蛋白质样品中各种氨基酸的含量）n测定水解液中的氨量，计算酰胺的含量。测定水解液中的氨量，计算酰胺的含量。2 、蛋白质的空间结构、蛋白质的空间结构 构型构型: 一个化合物分子中原子的排列一个化合物分子中原子的排列, , 排列的改变排列的改变, ,会涉及到共价键的生成与破坏会涉及到共价键的生成与破坏, ,但与氢键无关。但与氢键无关。 构象构象：化合物中的一切原子

56、化合物中的一切原子, ,由于分子中单键的旋转由于分子中单键的旋转而产生不同的空间排布。这种空间排布的变化仅涉而产生不同的空间排布。这种空间排布的变化仅涉及到氢键等次级键的生成与断裂及到氢键等次级键的生成与断裂, ,但不涉及共价键的但不涉及共价键的生成与断裂生成与断裂。761）蛋白质的空间结构定义蛋白质的空间结构定义： 蛋白质分子的蛋白质分子的多肽链多肽链按一定方式折叠盘绕成按一定方式折叠盘绕成特有的空间结构，通常称为蛋白质的构象特有的空间结构，通常称为蛋白质的构象( (又称又称高级结构高级结构) )，（蛋白质分子中所有原子和基团在，（蛋白质分子中所有原子和基团在三维空间的排列分布和肽链的走向）

57、。三维空间的排列分布和肽链的走向）。血红蛋白2 2）肽键结构）肽键结构78蛋白质按构象分类：蛋白质按构象分类：纤维蛋白质：结构比较有规律，分子极不对称，极细纤维纤维蛋白质：结构比较有规律，分子极不对称，极细纤维状，溶解性能差，具有保护、支持、结缔功能，如丝蛋白、状，溶解性能差，具有保护、支持、结缔功能，如丝蛋白、角蛋白和胶原蛋白。角蛋白和胶原蛋白。 球状蛋白质：空间结构复杂，呈球形或椭圆形，水溶性好，球状蛋白质：空间结构复杂，呈球形或椭圆形，水溶性好，是生物活性蛋白是生物活性蛋白, 如血红蛋白，清蛋白及许多酶蛋白等。如血红蛋白，清蛋白及许多酶蛋白等。蛋白质的空间结构分类蛋白质的空间结构分类四级

58、结构四级结构二级结构二级结构三级结构三级结构3）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构 （1）定义）定义：（2）分类：螺旋、螺旋、折叠、折叠、转角等结构转角等结构。 蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式，限于蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式，限于主链原子的局主链原子的局部部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。 （3）-螺旋螺旋： 1951 1951年年, paulingpauling和和coreycorey对羊毛、猪毛等对羊毛、猪毛等角蛋角蛋白白x x射线衍射。射线衍射。 - -螺旋是蛋白质中最常见的一种二级结构，存在螺旋是蛋白质中最常

59、见的一种二级结构，存在纤维蛋白和球状蛋白。纤维蛋白和球状蛋白。- -螺旋结构模型要点螺旋结构模型要点: : a、多肽链的主链围绕一个、多肽链的主链围绕一个“中心轴中心轴”螺旋上升，螺旋上升，每隔每隔3.63.6个氨基酸上升一圈，螺距个氨基酸上升一圈，螺距0 0.54nm54nm，每个氨，每个氨基酸上升基酸上升0.15nm0.15nm，每个氨基酸旋转，每个氨基酸旋转100100度。度。b b、相邻螺圈之间形成链内氢键，在每氨基酸残基相邻螺圈之间形成链内氢键，在每氨基酸残基的氨基与其前面第的氨基与其前面第4 4个氨基酸残基的羰基间形成。个氨基酸残基的羰基间形成。氢键的取向几乎与中心轴平行氢键的取向

60、几乎与中心轴平行( (氢键的氢键的4 4个原子位个原子位于一条直线上于一条直线上) )，是维系，是维系螺旋主要作用力。螺旋主要作用力。 cnhhccroon3hc、r侧链在螺旋的外侧侧链在螺旋的外侧d 、天然蛋白质中、天然蛋白质中的的螺旋有左手螺螺旋有左手螺旋和右手螺旋，绝旋和右手螺旋，绝大多数都是右手螺大多数都是右手螺旋（右手比左手稳旋（右手比左手稳定），即从定），即从rchnh一端作起点，一端作起点，围绕着螺旋轴心向围绕着螺旋轴心向右盘旋，极少数蛋右盘旋，极少数蛋白质中存在左手螺白质中存在左手螺旋的结构。旋的结构。 左手和右手螺旋左手和右手螺旋 影响影响螺旋形成和稳定的因素螺旋形成和稳定的