生化复习资料25449

1、-作者xxxx-日期xxxx生化复习资料25449【精品文档】绪论生物化学（biochemistry）：研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。研究内容主要包括生物分子的结构与功能，物质代谢及其调节，基因信息传递及其调控。第一章 蛋白质的结构与功能第一节 蛋白质的分子组成 组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-氨基酸氨基酸的分类 氨基酸具有两性解离的性质共同或特异的理化性质 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质 280 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 570蛋白质有许多氨基酸残基组成的多肽链 氨基酸残基的定义第二节 蛋白质的分子结构 定义一级结构 意义 定

2、义 肽单元二级结构 螺旋的定义，特点 折叠的定义 类型 -转角 无规卷曲 超二级结构定义 模体定义 侧链对二级结构的影响 结构域的定义 三级结构 定义 四级结构的定义 蛋白质的分类第三节 蛋白质的结构与功能的关系 一级结构是空间构象的结构基础 一级结构是高级结构和功能的基础 一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能 举例 氨基酸序列提供重要的生物进化信息 重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病 血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似 氧解离曲线蛋白质的功能依赖特定空间结构 血红蛋白亚基构想变化可影响氧结合 正|负协同效应 变构效应 两性电离性质 胶体性质蛋白质的理化性质 空间结构破环而引起变性 在紫

3、外光谱区有特征吸收峰280 呈色反应可测定蛋白质溶液含量名词解释1. 氨基酸【蛋白质】的等电点（PI）：在某一PH溶液中，氨基酸【蛋白质】解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH值称为该氨基酸【蛋白质】的等电点。【蛋白质溶液的PH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反之带正电荷】2. 蛋白质的一级结构(primary structure)：蛋白质分子中，从端至端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。一级结构的主要化学键是肽键，有的包含二硫键。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。3. 蛋白质的二级结构(secondary structure)：指蛋

4、白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质二级结构包括螺旋，折叠，转角和无规卷曲。维持二级结构的化学键是氢键。4. 模体(motif)：是具有特殊功能的超二级结构，它是由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能。如锌指节构，螺旋环螺旋。5. 蛋白质的三级结构(tertiary structure)：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。三级结构的形成与稳定主要靠次级键，如疏水键、盐键和范德华力等。

5、6. 结构域(domain)：在三级结构层次上，分质量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。（结构域与分子整体以共价键相连，这是它与蛋白质亚基的区别）7. 分子伴侣(chaperon)：蛋白质空间构象的形成由蛋白质的一级结构和分子伴侣决定，分子伴侣是帮助蛋白质正确折叠的一个蛋白质家族。8. 蛋白质的四级结构(quaternary structure)：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。四级结构中各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。9. 亚基(subunit)：由两条或两条以上多肽链组成的蛋白质，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为

6、蛋白质的亚基，各个亚基之间以非共价键相连。10. 协同效应(cooperative effect)：寡聚体蛋白中，一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。如果是促进作用则称为正协同效应；反之则为负协同效应。11. 蛋白质变性(denaturation)：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。（一般认为蛋白质的变性主要发生在二硫键和共价键的破坏，不涉及一级结构氨基酸序列的改变。理化性质改变表现在：溶解度降低、黏度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解等）12. 复性（renaturation）：若蛋白质

7、变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。13. 蛋白质沉淀：蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，这一现象称为蛋白质沉淀。（变性易于沉淀，沉淀不一定变性）问答题1. 组成蛋白质的20种氨基酸是如何分类的？20种氨基酸根据其侧链的结构和理化性质分为五类：非极性脂肪族氨基酸（Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Pro）极性中性氨基酸（Ser、Cys、Met、Asn、Gln、Thr）芳香族氨基酸（Phe、Trp、Tyr）酸性氨基酸（Asp、Glu）碱性氨基酸（Lys、Arg、His）2. 氨基酸具有的理化性质。

8、 两性解离；含共轭双键的氨基酸(Trp、Tyr)具有紫外吸收性质（280mm）；氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。3.简述谷胱甘肽（GSH）的结构和功能 GSH是由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的三肽，第一个肽键由谷氨酸-羧基与半胱氨酸的氨基组成，GSH的SH代表半胱氨基酸残基上的巯基，是该化合物的组要功能基团。 功能：解毒功能：SH具有嗜核特性，能与外源嗜电子毒物如致癌剂或药物等结合从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白质结合，以保护机体免受损害。GSH是细胞内重要的还原剂，它保护蛋白质分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。GSH上的氢，在GSH过氧化物酶的催化下，能还原细胞内产

9、生的22，使其变成2，同时GSH成为氧化性即GSSG，后者又在GSH还原酶的催化下，再生成GSH。因此GSH是细胞中极为重要的还原剂。4. 试述蛋白质二级结构的要点。 蛋白质的二级结构主要包括：-螺旋，-折叠，-转角，无规卷曲。-螺旋：1）多肽链的主链围绕中心轴成有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向，即右手螺旋；2）氨基酸侧链伸向螺旋外侧；3）每个肽键的亚氨基氢和第4个肽键的羰基形成氢键，依此类推，肽链中的全部肽键都形成氢键，以稳固-螺旋的结构；4）每3.6个氨基酸残基螺旋上升一周，螺距为0.54mm。-折叠：多肽链充分伸展，每个肽单元以C为旋转点，依次折叠成锯齿结构；2）氨基酸侧链交替

10、的位于锯齿结构的上下方；3）2条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固-折叠的结构；4）肽链有顺式平行和反式平行两种。-转角：1）常发生于肽链180°回折时的转角上；2）通常由4个氨基酸残基组成，其第1个残基的羰基氧与地4个残基的亚氨基氢形成氢键，第2个残基常为脯氨酸。无规卷曲：用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。5. 简述蛋白质的理化性质。 蛋白质由氨基酸组成，又是生物大分子物质，所以其既有氨基酸的性质，又有其作为生物大分子的独特性质。（1） 两性电离：蛋白质是两性电解质，在某一PH溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，

11、成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH值称为该蛋白质的等电点。（2） 胶体性质：蛋白质颗粒表面形成水化膜及带电荷，使蛋白质在溶液中稳定存在。（3） 蛋白质酸性、沉淀和凝固：某些理化因素可以破坏蛋白质的空间构象，使其变性，变形后的蛋白质容易发生沉淀，将变性后的蛋白质加热，使其不溶于强酸、强碱中，此即为蛋白质的凝固作用。（4） 蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中也有含共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280mm处，有特征性吸收峰，据此性质可作为蛋白质的定量测定。蛋白质的呈色反应：（1） 茚三酮反应：氨基酸+茚三酮水合物还原茚三酮+氨、还原茚三酮+茚三酮蓝紫色化合物，此性质可作为氨基酸定量分析方法。（2）

12、 双缩脲反应：肽键+硫酸铜（加热、衡碱溶液）紫色、红色物，氨基酸无此反应，此可作为检测蛋白质水解程度。附 第二章 核酸的结构与功能 第一节 核算的化学组成及一级结构 核糖的分类及化学结构 戊糖的分类核苷酸是构成核酸的基本单位 核苷的定义 核苷酸DNA是如何形成的RNA是如何形成的核酸一级结构的定义第二节 DNA的空间结构与功能 反向平行右手螺旋的双链结构DNA双螺旋结构模型的要点 双链之间形成了互补碱基对 疏水作用力和氢键的作用DNA是如何折叠的DNA是遗传信息的物质基础第三节 RNA的结构功能RNA的分类 帽结构的形成mRNA是蛋白质合成的模板 多聚A尾结构的形成 为蛋白质生物合成提供模板

13、成熟过程是hnRNA的剪接过程 rRNA的组成 三个重要的部位 以rRNA为组分的核糖体是蛋白质的合成场所 是如何合成多肽链的 真核与原核的不同snmRNA的种类及各自的功能核酸表达在真|原核细胞中如何变现了不同的时空特性第四节 核酸的理化性质紫外吸收260变性的定义、增色效应、解链温度复性的定义、减色效应第五节 核酸酶第二节 掌握：1.Watson 和Crick提出的DNA双螺旋结构模型要点核小体的结构第三节掌握：2. mRNA的结构特点及生物学功能，三联体密码的概念第四节大纲：1.DNA变性的概念 常用方法，变性后的改变及变性的实质2.Tm ，增色效应的概念及与Tm间的关系3.变性DNA复

14、性的概念、本质及主要改变（减色效应）名词解释：1.DNA的一级结构：在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸从5-末端到3-末端的排列顺序，称为DNA的一级结构。由于脱氧核糖核苷酸的差异主要是碱基不同，因此也称为碱基顺序。2.复性：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构，这一现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后可以复性，这一过程也称为退火。3.解链温度：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的，在解链过程中，紫外吸光度的变化A260达到最大变化值的50%时所对应的温度称为解链温度。4.DNA变性：双链DNA（dsDNA）在变性因素（如过酸，过碱

15、，加热，尿素等）影响下，双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，解离成单链DNA（ssDNA）的过程称之为DNA变性。DNA变性后，二级结构改变，生物活性丧失，但一级结构没有改变，所以在一定条件下仍可恢复双螺旋结构。.增色效应：DNA加热变性时，双链发生解链，由于有更多的共轭双键得以暴露，DNA在260nm处的吸光度A260随之增加，并与解链程度有一定的比例关系，这种现象称为DNA的增色效应。6.减色效应：除去变性因素后，单链DNA依碱基对规律恢复双螺旋结构，A260值减小，称之为减色效应。7.hnRNA：hnRNA是真核生物在细胞核内合成的mRNA初级产物,比成熟mRNA分子大得多，且分子大小不一

16、，故称为不均一核RNA。8.核酸杂交：热变性后的DNA在进行复性的过程中，不同来源的变性核酸（单链DNA或RNA）只要有一定程度的碱基配对关系（不必全部碱基互补），就可形成杂化的双链结构。这种不完全互补的双链在复性时的结合称为核酸杂交。9.三联体密码：从mRNA分子5-末端的第一个AUG开始，每三个核苷酸为一组定义了一个密码子，又称三联体密码。每个密码子编码了一个氨基酸。AUG被称为其实密码子。决定肽链终止的密码子则称为终止密码子。问答题.试述tRNA的一、二级结构要点及其与当前已知的分子结构与功能的关系tRNA的一级结构：由核糖核苷酸通过磷酸二酯键连成的单链分子tRNA的二级结构：核苷酸链中

17、存在着一些局部互补配对的区域，可以形成局部双链，进而形成一种发夹结构，局部配对的双链构成茎状，中间不配对的部分膨出成环状，故其二级结构成三叶草形，左右两侧稀有碱基环称二氢尿嘧啶环和假尿嘧啶环，位于下方的称反密码环，此环中间的3个碱基即为反密码子，3-端为CCA-OH末端。 与分子功能的关系：tRNA功能是在细胞蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体并将其转呈给tRNA，具体来说靠其3-末端CCA-OH与氨基酸结合成氨基酰-tRNA，反密码子与mRNA上的密码子形成碱基互补，蛋白质生物合成时靠反密码子辨认mRNA上密码子，然后携带密码子编码的氨基酸至核糖体，参与蛋白质合成。2 .简述DNA双螺旋结

18、构模式的要点DNA是一反向平行的双链结构，脱氧核糖和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相连接。A始终与T配对，形成两个氢键（A=T），G始终与C配对，形成三个氢键（GT）。碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。一条链的走向是5 3，另一条链的走向就一定是3 5。DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含10bp，每个碱基的旋转角度为36°。碱基平面之间相距0.34nm，螺距为2nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。维持双螺旋稳定的主要力是碱基堆积力（纵向）和氢键（横向）。3 .简述核小体的结构和功能核小体由DNA和组蛋白共同构成。组蛋白分子共有5种，分

19、别称为H1、H2A、H2B、H3和H4。各两分子的H2A、H2B、H3和H4共同构成了核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体的核心颗粒。核心颗粒之间再由DNA（约60bp）和组蛋白H1构成的连接区连接起来形成核小体，是真核细胞染色质的基本结构单位。核小体可以进一步旋转折叠，形成纤维状结构及襻状结构，最后形成棒状的染色体，将近1m长的DNA分子容纳于直径只有数微米的细胞核中。4.简述真核生物mRNA的结构特点大多数真核生物mRNA在5端以7-甲基鸟嘌呤三磷酸核苷为分子的起始结构，同时第一个核苷酸的G也是甲基化的，这种m7GpppN结构被称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板

20、翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性。在真核生物mRNA的3端，大多数有一段长短不一的多聚核苷酸结构，通常称为多聚A尾。一般由数十个至一百多个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的结构，因此认为它是在mRNA生成后才加进去的。随着mRNA存在时间的延续，这段聚A尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种3末端结构可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关。5.RNA分类及其主要功能种类 细胞核和细胞液线粒体功能核糖体RNA信使RNA转运RNA不均一核RNA核内小RNA核仁小RNA胞质小RNArRNAmRNAtRNAhn

21、RNAsnRNAsnoRNAscRNAmt rRNAmtmRNAmt tRNA核糖体组成成分蛋白质合成的模板转运氨基酸成熟mRNA的前体参与hnRNA的剪接和转运rRNA的加工和修饰蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分一.名词解释1.酶的活性中心：酶的必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化成产物,这一区域称为酶的活性中心。辅酶参与酶活性中心的组成。2同工酶（isoenzyme）：同一个种属中催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。3.酶的转换数：酶在被底物饱和的条件下，每个酶分子每秒钟将底物转化为产物的

22、分子数。意义 可用来比较每单位酶的催化能力4.酶的抑制剂(inhibitor):凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，Km值是酶的特性常数之一，只与酶的结构，底物和反应环境有关，与酶的浓度无关。Km值越大，酶与底物的亲和力越小，Km越小，酶与底物的亲和力越大。6.不可逆性抑制作用：抑制剂通常和酶活性中心上或以外的必需基团以共价键相结合，使酶失活。采用透析或超滤的方法不能将抑制剂除去，这种抑制作用叫做不可逆性抑制作用。例如：巯基酶抑制剂：重金属离子及砷化合物®¾巯基酶(E-SH)i. 解毒 - - -

23、二巯基丙醇(BAL)胆碱酯酶抑制剂：有机磷化合物®¾羟基酶(E-OH)ii. 解毒 - - - 解磷定(PAM)8.可逆性抑制作用：抑制剂通常与酶和酶底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失。采用透析或超滤的方法可将抑制剂除去。类型:l 竞争性抑制:抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。l 非竞争性抑制(Noncompetitive inhibition)：抑制剂与酶活性中心外的必需基团可逆结合，不影响酶与底物的结合，但不能生成产物。l 反竞争性抑制9.变构调节（allosteric

24、 regulation）：代谢物与酶活性中心外的某个部位可逆地结合，使酶发生变构而改变其催化活性。酶分子中的这些结合部位称为变构部位，对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节。受变构调节的酶称为变构酶。导致变构效应的代谢物称为变构效应剂。10.正（负）协同效应：如果效应剂与酶的一个亚基结合，此亚基的变构效应使相邻亚基也发生变构，并增加对此效应剂的亲和力，此协同效应称为正协同效应。如果后续亚基的变构降低对此效应剂的亲和力，则此协同效应称为负协同效应。11.酶的化学修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的化学修饰,或者共价修饰。常见类型:磷酸

25、化与脱磷酸化（最常见）12.变构激活剂：如果某效应剂引起的协同效应使酶对底物的亲和力增加，从而加快反应速率，此效应称为变构激活效应。该效应剂称为变构激活剂。包括：必需激活剂 (essential activator)非必需激活剂 (non-essential activator)13.活化能(Activation energy)：底物分子从初态转变到过渡态所需的能量。14.酶原 (zymogen):有些酶在细胞内合成或初分泌, 或在发挥其催化功能前只是酶的无活性前体，此无活性的酶的前体称为酶原.15.酶原的激活 (zymogen activation):在一定条件下，酶原水解开一个或几个特定的

26、肽键,构象发生改变,形成或暴露出活性中心, 表现出酶的活性. 这种由酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活.二.问答题1以乳酸脱氢酶（LDH）为例说明同工酶的生理及病理意义：乳酸脱氢酶由M，H两种共四个亚基组成。存在于心肌中的LDH主要由四个H亚基构成；存在于骨骼肌和肝中的则主要是由四个M亚基构成的M4（LDH5），其他不同的组织中所存在的LDH，其H亚基和M亚基的组成比例各有不同，可组成H4(LDH1),H3M(LDH2),H2M2(LDH3),H1M3(LDH4),M4(LDH5）五种LDH同工酶。这五种同工酶uzai各器官中的分布和含量不同，各器官组织都有各自特定的分布酶谱。心肌中富含H4

27、，故当急性心肌梗塞时或心肌细胞受到损伤时，使血液中H4活性增加.细胞内的LDH释放入血，从同工酶谱的分析中鉴定为H4增高，则有助于该病的诊断。同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。2.酶促反应的特点一 酶促反应具有极高的效率二 酶促反应具有高度的特异性一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。酶的特异性可大致分为以下3种类型：l 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。如：琥珀酸脱氢酶只能催化琥珀酸与延胡索酸之间的氧化还原反应。l 相对

28、特异性(relative specificity)：作用于一类化合物或一种化学键。如：蔗糖酶不仅水解这趟，也水解棉子糖中的同一种糖苷键。l 立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立体异构体中的一种。如：乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而不作用于D-乳酸。酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。包括：酶活性的调节对酶生成与降解量的调节3.Km值的意义： Km等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L。 Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶浓度无关； Km可近似表示酶对底物的亲和力， Km值越小

29、，酶对底物的亲和力越大；同一酶对于不同底物有不同的Km值；对同一底物，不同酶有不同Km值。4.磺胺类药物的抑菌机制对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖的时候，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。细菌则因此造成核苷酸与核酸合成受阻而影响其生长繁殖。避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的

30、酶，发挥其催化作用。6.酶的竞争性抑制作用的原理：抑制剂（I）与酶的底物（S）在化学结构上相似，这两者相互竞争与酶的活性中心结合，如果酶与抑制剂结合形成EI复合物，就不能再结合底物S，导致酶与底物结合形成的复合物ES下降，由于酶与抑制剂结合形成的中间体EI不能催化I发生变化，称为反应的“盲端”导致酶促反应速度降低。由于抑制剂的浓度越高，抑制程度就越大；繁殖，增加底物浓度，则可以减低甚至解除抑制。在竞争性抑制中，Vmax不变，Km增大。 第一节 概述糖的生理功能有哪些 食物中的糖类糖的消化吸收 消化酶 过程 定义糖代谢的概况 分类 意义第二节 糖的无氧氧化 糖酵解途径与糖酵解的定义 1、葡萄糖磷

31、酸化为6-磷酸葡萄糖2 、6-磷酸葡萄糖转变为 6-磷酸果糖 3、 6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖 糖酵解途径 4、 磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖 糖反应过程 注意酶、能量5、磷酸丙糖的同分异构化6、3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸 7、1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸 3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸 9、2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸 10磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸， 并通过底物水平磷酸化生成ATP丙酮酸被还原为乳酸 共价修饰 己糖激酶 作用机制6-磷酸果糖激酶-1 激活剂 化学调节关键酶 抑制剂 丙酮酸激酶 糖酵解的调控 别构调节 调节方式 共价修饰调节

32、糖酵解的生理意义第三节 糖的有氧氧化糖酵解途径 丙酮酸脱氢酶复合体 定义及组成 1. 丙酮酸脱羧形成羟乙基-TPP。 2. 由二氢硫辛酰胺转乙酰酶(E2)催化形成乙酰硫辛酰胺-E2。丙酮酸氧化脱羧 3. 二氢硫辛酰胺转乙酰酶(E2)催化生成乙酰CoA, 同时使硫辛酰胺上的二硫键还原为2个巯基。4. 二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3)使还原的二氢硫辛酰 胺脱氢，同时将氢传递给FAD。5. 在二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3)催化下，将FADH2上的H转移给NAD+，形成NADH+H+。乙酰CoA,进入三磷酸循环以及氧化磷酸化生成ATP 定义及反应部位 乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸 柠檬酸经顺乌头酸转变为异柠

33、檬酸 三磷酸循环 异柠檬酸氧化脱羧转变为-酮戊二酸 注意酶 -酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA 能量 琥珀酰CoA合成酶催化底物水平磷酸化反应 琥珀酸脱氢生成延胡索酸 延胡索酸加水生成苹果酸 苹果酸脱氢生成草酰乙酸 柠檬酸合酶TCA循环中有3个关键酶 异柠檬酸脱氢酶-酮戊二酸脱氢酶复合体 调节 作用机制 糖有氧氧化的定义巴斯徳效应第四节 糖的其他代谢途径 概念 步骤磷酸戊糖途径 调节 意义第五节 糖原的合成与分解部位合成 酶 过程 定义分解 过程 意义 糖原合酶调节 糖原磷酸化酶第六节 糖异生名词解释：1糖酵解(glycolysis)：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖酵解。 2. 糖

34、酵解途径(glycolytic pathway)：在缺氧情况下，由葡萄糖分解成丙酮酸，称之为糖酵解途径。3. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) ：底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程，称为底物水平磷酸化。或者代谢物在脱氢或脱水过程中产生的高能磷酸基直接转移给ADP生成ATP的过程。4. 糖的有氧氧化(aerobic oxidation): 指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。* 部位：胞液及线粒体。5三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle

35、, TAC)也称为柠檬酸循环、Krebs循环，为乙酰辅酶A氧化的途径，由乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，再经2次脱羧，4次脱氢等一系列反应，再生成草酰乙酸的循环过程。反应部位：所有的反应均在线粒体中进行。 6. 巴斯德效应(Pastuer effect)指有氧氧化抑制糖酵解的现象。7. 磷酸戊糖途径Pentose Phosphate Pathway：由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。反应在胞浆中进行 ，生理作用并非提供能量，而是提供重要分子： NADPH和 5-磷酸核糖。3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，可进入酵解途径。因此，磷酸

36、戊糖途径也称磷酸戊糖旁路(pentose phosphate shunt)。8. 糖原的合成(glycogenesis)： 指由葡萄糖合成糖原的过程。 L。 10. 糖原分解 (glycogenolysis )：习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。11. 糖异生(gluconeogenesis)是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。部位: 主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体 。原料：主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸。12. 糖异生途径(gluconeogenic pathway)：指从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程。13. 底物循环(substratecycle):作用物的互变分别由不同酶催化其单

37、向反应，这种互变循环称之为底物循环。14. 三碳途径： 指进食后，大部分葡萄糖先在肝外细胞中分解为乳酸或丙酮酸等三碳化合物，再进入肝细胞异生为糖原的过程。15.乳酸循环(lactose cycle)（Cori 循环）:肌肉收缩时生成乳酸，由于肌肉内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散入血后，再进入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又可被肌肉摄取，这就构成了一个循环，称为乳酸循环。16.低血糖(hypoglycemia): 空腹血糖浓度低于3.0 mmol/L时称为低血糖。17.高血糖(hyperglycemia):临床上将空腹血糖浓度高于6.9 mmol/L称为高血糖。问答题1. 三羧酸

38、循环的反应过程、特点和生理意义？三羧酸循环存在于线粒体基质，由一系列反应组成。该循环中有三个不可逆反应，分别是：草酰乙酸与乙酰辅酶A缩合生成柠檬酸，由柠檬酸合酶催化异柠檬酸氧化脱羧生成-酮戊二酸，由异柠檬酸脱氢酶催化-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰辅酶A,由-酮戊二酸脱氢酶复合体催化特点：经过一次三羧酸循环，l 消耗一分子乙酰CoA，l 经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。l 生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2， 1分子GTP。整个循环反应为不可逆反应l三羧酸循环的生理意义 · 是三大营养物质氧化分解的共同途径；· 是三大营养物质代谢联系的枢纽；&#

39、183; 为其它物质代谢提供小分子前体；· 为呼吸链提供H+ + e。2.何谓乳酸循环？试述乳酸循环的生理意义。 肌肉收缩时生成乳酸，由于肌肉内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散入血后，再进入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又可被肌肉摄取，这就构成了一个循环，称为乳酸循环。（也可以按课本上的图回答P113） 生理意义: 乳酸再利用，避免了乳酸的损失。 防止乳酸的堆积引起酸中毒。 3体内NADPH主要来自哪些代谢？如果缺乏NADPH，主要影响哪些生化过程？ NADPH主要来自葡萄糖磷酸戊糖途径。（一）为核酸的合成提供核糖 （二）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应 l N

40、ADPH是体内许多合成代谢的供氢体 l NADPH参与体内的羟化反应，与生物合成或生物转化有关l NADPH可维持GSH的还原性4列表比较糖有氧氧化、无氧酵解、磷酸戊糖循环的异同。 磷酸葡萄糖，试述其主要去路。G-6-P的代谢去路6.简述糖酵解的主要过程及调节机制。糖酵解的主要过程：由葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖，转化为1,6-二磷酸果糖，后者分解为3-磷酸甘油醛，经代谢转变为丙酮酸，丙酮酸在乳酸脱氢酶的作用下可还原为乳酸调节机制：6-磷酸果糖激酶-1为变构酶，变构激活剂有AMP、ADP、1,6-二磷酸果糖和2,6-二磷酸果糖，变构抑制剂为ATP和柠檬酸。胰高血糖素通过c AMP及蛋白激酶A使

41、6-磷酸果糖激酶-2磷酸化，是激酶活性减弱而果糖二磷酸酶-2活性升高，从而使2,6-二磷酸果糖水平下降，导致6-磷酸果糖激酶-1活性降低丙酮酸激酶为变构酶，1,6-二磷酸果糖为变构激活剂，ATP为变构抑制剂，如胰高血糖素通过依赖cAMP的蛋白激酶和Ca2+、钙调蛋白的蛋白激酶使其磷酸化，则其活性被抑制己糖激酶受6-磷酸葡萄糖反馈抑制，葡萄糖激酶受长链脂酰CoA变构抑制，而胰岛素可诱导其基因表达，使其合成增加。7.磷酸戊糖途径有哪些重要产物？有何生理意义？（一）为核酸的合成提供核糖 （二）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应 1. NADPH是体内许多合成代谢的供氢体 2. NADPH参与体

42、内的羟化反应，与生物合成或生物转化有关3. NADPH可维持GSH的还原性8.糖在机体内的代谢途径有哪些，其生理意义是什？l 在缺氧时，葡萄糖进行糖酵解生成乳酸，意义在于迅速提供能量，这对肌肉收缩更为重要，当机体缺氧或者剧烈运动肌肉先局部血液相对不足时，能量主要通过糖酵解获得。成熟红细胞没有线粒体，完全依靠糖酵解供应能量，神经。白细胞，骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量l 在供养充足时，葡萄糖进入有氧氧化彻底氧化成CO2和水，这一过程释放出大量能量，以满足机体生命活动的需要l 葡萄糖也可以进入磷酸戊糖途径进行代谢生成5-磷酸核糖与NADPH，一方面为合算的生物合成提供核糖，

43、贮存于干或者肌肉。糖原作为葡萄糖贮备的意义在于当机体需要葡萄糖时，它可以迅速被动用以供急需，肌糖原则是血糖的重要来源。9.试述糖原合成及分解的主要过程，并说明激素对它的调节。糖的合成酶和磷酸化酶是不可逆反应的关键酶，胰岛素通过增强磷酸二脂酶的活性，降低CAMP的水平，从而使糖原合成酶增强，磷酸化酶活性降低，加速糖原合成，抑制糖原分解。胰高血糖素激活依赖cAMP的蛋白激酶，通过共价修饰，抑制糖原合酶，激活磷酸化酶，从而使糖原分解增加，糖原合成减少。肾上腺素与胰高血糖素作用机制相似。最终使血糖升高。、脂类代谢一名词解释氧化:脂酰CoA进入线粒体基质后,在脂肪酸氧化多酶复合体的催化下从脂酰基的-碳原子开始,进行脱氢、加水、再脱氢、硫解四步连续反应,脂酰基断裂生成1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA和1分子乙酰CoA。2.脂肪动员：储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被脂酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。3酮体:乙酰乙酸、-羟丁酸及丙酮三者统称为酮体，是脂肪酸在肝中分解的正常中间代谢产物，是肝输出能源的一种形式。二问答题1脂酸的氧化过程 脂酸活化为脂酰CoA:脂酸的活化在线粒体外进行，内质网及线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶在ATP、CoASH、Mg2+存在条件下，催化脂酸生成脂酰CoA 脂酰CoA经肉碱转运进入线粒体：胞浆中脂酰CoA与