GDMC生物化学教学大纲

1、第一部分 生物化学第1章绪论熟悉 “生物化学 ”的概念及其与 “分子生物学”的关系。了解生物化学的发展简史、当代生物化学研究的主要内容及生物化学与医学的紧密联系。熟悉本教材的主要内容及讲授安排。第 2 章 蛋白质的结构与功能学习内容：一、蛋白质的分子组成1 氨基酸的结构与分类各类氨基酸的结构、重要理化性质2肽键与肽链肽键、肽及氨基酸残基的概念、一些重要生物活性肽3蛋白质的分类二、蛋白质的分子结构1 蛋白质一级结构概念概念及重要性2蛋白质二级结构概念肽单元、笫螺旋、3折叠、3转角和无规则卷曲、模体、侧链对二级结构形成的影响3蛋白质三级结构概念结构域、分子伴侣4蛋白质四级结构概念三、蛋白质结构与功

2、能的关系1 蛋白质一级结构与功能关系一级结构是空间构象的基础、一级结构与功能的关系2 蛋白质空间结构与功能关系肌红蛋白和血红蛋白分子结构、变构效应、 构象改变与疾病四、蛋白质的理化性质及分离纯化1 蛋白质的理化性质两性电离、胶体性质、变性、沉淀和凝固、紫外吸收、呈色反应：茚三酮反应、双缩脲反应2 蛋白质的分离纯化透析及超滤法、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀、电泳、层析、超速离心3 蛋白质氨基酸序列分析基本方法及步骤学习要求：一、掌握蛋白质的基本组成单位20种l- 0t氨基酸，氨基酸的通式与结构特点，熟悉氨基酸分类。 掌握氨基酸的两性解离和紫外吸收性质。掌握肽键、肽及氨基酸残基的概念。了解生物活性肽，

3、蛋白质的分类。二、掌握蛋白质的分子结构，包括肽单元、肽平面及一级、二级结构（笫螺旋、3折叠），三级、四级结构（亚基）概念和维持键。掌握模体、结构域和分子伴侣概念。熟悉伊转角和无规则卷曲结构。了解侧链对二级结构形成的影 响。三、 熟悉蛋白质各级结构与功能关系。 熟悉血红蛋白的分子结构， 血红蛋白空间结构与运氧功能关系。掌握协同效应、别构效应的概念。了解蛋白质一级结构与物种进化的关系， “分子病” 的概念。四、掌握蛋白质两性电离、亲水胶体、变性与复性、紫外吸收等性质及相关概念，了解沉淀与凝固、 呈色反应。 熟悉蛋白质分离纯化方法和原理。 了解多肽链氨基酸测序的原理及步骤。第4章 酶学习内容：一、酶

4、的分子结构与功能1 酶的分子组成酶的概念、分类及辅助因子2 酶的活性中心概念、功能基团及来源二、酶促反应的特点与机制1 酶促反应的特点高效催化作用、酶的专一性、酶促反应的可调节性2 酶促反应的机制酶-底物复合物的形成与诱导契合假说、临近效应、多元催化、表面效应三、酶反应动力学1 底物浓度对反应速度的影响米 -曼氏方程式、km 与 vm 的意义及测定2 酶浓度对反应速度的影响底物浓度饱和，反应速度与酶浓度成正比3 温度对反应速度的影响最适温度4 ph 对反应速度的影响最适 ph5 抑制剂对反应速度的影响不可逆抑制，可逆抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制6 激活剂对反应速度的影响概念及影

5、响7 酶活性测定测定方法、酶活性单位四、酶的调节1 酶活性调节变构效应和协同效应，酶的共价修饰，酶原的激活2 酶含量调节酶蛋白合成的诱导与阻遏、酶降解的调控3 同工酶概念概念、一些重要同工酶五、酶的命名与分类1 酶的命名命名原则2 酶的分类六大类六、酶与医学关系1 酶与疾病关系 发生、诊断与治疗2 酶在医学中的应用 酶作为试剂用于临床检验和科学研究、 酶作为药物用于临床治疗及酶的分子工程学习要求：一、掌握酶、核酶的概念，酶的专一性及分类。掌握结合酶、辅酶与辅基的概念。掌握活性中心、必需基团的概念。熟悉结合酶中辅酶、金属离子的作用。二、掌握酶促反应特点。熟悉诱导契合假说，酶-底物中间复合物学说。

6、了解临近效应、多元催化、表面效应。三、 掌握底物浓度对反应速度的影响， 包括米-曼氏方程式、km 和 vmax 概念及意义。 熟悉km 和 vmax 的测定方法。了解米- 曼氏方程式的推导过程。四、掌握最适ph ，最适温度的概念并了解其原理。掌握不同类型可逆抑制作用的概念、特点， km 和 vmax 的变化。熟悉不可逆抑制剂、激活剂的概念和特点。五、掌握酶活性单位的定义，了解酶活性测定方法。六、掌握关键酶、变构酶的概念，熟悉协同效应。了解酶活性变构调节的机理、共价修饰的概念。七、掌握酶原、酶原激活的概念、同工酶的概念。熟悉 ld 和 ck 同工酶检测的临床意义。了解酶共价修饰调节概念，蛋白合成

7、诱导、阻遏和酶降解对酶活性的调控。八、了解酶的命名与分类，了解酶与医学的关系。第 5 章 维生素学习内容：一、脂溶性维生素脂溶性维生素a 、 d 、 e、 k 它们的化学结构特点、来源、生理作用及其机制、缺乏症、中毒症二、水溶性维生素b 族维生素 8 种、维生素c 和叶酸 它们的化学结构特点、来源、生理作用及其机制、缺乏症、中毒症学习要求：一、掌握维生素的概念、分类。二、掌握各种维生素的缺乏症，并了解其机制。三、掌握b 族维生素与辅酶的关系及功能。四、熟悉脂溶性维生素的来源、生理功能和中毒症，了解其化学结构。五、熟悉b 族维生素和维生素c 的化学结构特点、性质与生理功能，并了解其来源。第 6

8、章 生物氧化学习内容：一、生成atp 的氧化体系1 呼吸链 电子传递链， atp 合成酶2 氧化磷酸化概念与偶联部位及机制3 影响氧化磷酸化的因素抑制剂、 adp 的调节、甲状腺激素及线粒体dna 突变4 atp 循环与高能磷酸键 atp 的利用，其他高能磷酸化合物5 通过线粒体内膜的物质转运胞浆中 nadh 的氧化、腺苷酸转运蛋白、线粒体蛋白质的跨膜转运二、其它氧化体系需氧脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧化物歧化酶、微粒体氧化酶学习要求：一、掌握生物氧化的概念和特点。二、掌握电子传递链的概念、排列顺序和两条电子传递链，并了解其组成。三、掌握底物水平磷酸化与氧化磷酸化的概念。掌握at

9、p 合成偶联部位。熟悉 atp 合酶结构， atp 合成偶联机理。熟悉影响氧化磷酸化的因素。四、熟悉atp 循环，高能磷酸键类型、贮存和转移。五、掌握nadh 转运的两种穿梭机制。了解腺苷酸转运、线粒体蛋白质的跨膜转运。六、熟悉过氧化物酶、 sod 和加单氧酶。了解其它氧化体系酶类。专题课内容：活性氧与抗氧化体系。第 7 章 糖代谢学习内容：一、概述1 糖的生理功能提供能量是糖最主要的生理功能2 糖的消化吸收部位及形式3糖的代谢概况二、糖的无氧分解代谢1 糖酵解的反应过程基本途径 , 关键酶2 糖酵解的调节6-磷酸果糖激酶-1 、丙酮酸激酶、葡萄糖激酶或己糖激酶3糖酵解生理意义三、糖的有氧氧化

10、1 糖有氧氧化的反应过程基本途径 , 关键酶，三羧酸循环的生理意义2 糖有氧氧化生成atp 供能3 有氧氧化的调节丙酮酸脱氢酶复合体调节、三羧酸循环的调节4 巴斯德效应 概念及机制四、磷酸戊糖途径1磷酸戊糖途径反应过程基本过程及关键酶2磷酸戊糖途径调节3 磷酸戊糖途径的生理意义 为核酸合成提供核糖， 提供 nadph 作为供氢体参与多种代谢反应五、糖原的合成与分解1糖原的合成代谢 基本过程及关键酶2糖原的分解代谢3 糖原的合成与分解的调节磷酸化酶、糖原合酶4糖原累积症六、糖异生1糖异生的基本途径及关键酶2糖异生的调节4 糖异生的生理意义维持血糖浓度恒定、补充肝糖原、调节酸碱平衡5 乳酸循环概念

11、及意义七、血糖及调节1 血糖的来源去路2 血糖水平的调节胰岛素，胰高血糖素，糖皮质激素调节3 血糖水平异常高血糖及糖尿症、低血糖学习要求：一、掌握糖的代谢概况。熟悉糖的生理功能，消化吸收过程、部位和酶类。二、掌握糖酵解的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。三、掌握糖的有氧氧化的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。掌握三羧酸循环的过程，特点，意义及调节。掌握巴斯德效应的概念并了解其机制。四、 掌握磷酸戊糖途径氧化阶段过程和关键酶。 掌握 nadph 和 5-磷酸核糖产生的生理意义。五、掌握糖原合成与分解关键酶、调节方式。 掌握肌糖原和肝糖原代谢的异同。了解糖原累积症。六、掌握糖异生的概念、基

12、本过程、关键酶及生理意义。掌握乳酸循环的概念和意义。了解糖异生调节特点。七、掌握血糖概念，血糖的来源去路，胰岛素对血糖的调节机理。熟悉胰高血糖素、糖皮质激素升高血糖机理。了解血糖水平异常。专题课内容：糖尿病与物质代谢异常第 8 章 脂类代谢学习内容：一、不饱和脂肪酸的命名及分类命名、分类原则二、脂肪的消化与吸收脂类生理功能三、甘油三酯的代谢1甘油三酯的合成代谢 合成部位，合成原料，合成基本途径2.甘油三酯的分解代谢脂肪动员，脂肪分解代谢，脂肪酸的伊氧化，酮体的生成、利用和生理意义3脂肪酸的合成代谢合成部位，合成原料，合成基本过程4.多不饱和脂肪酸的重要衍生物一一前列腺素、血栓嗯烷及白三烯四、磷

13、脂的代谢1甘油磷脂代谢 甘油磷脂基本结构与分类，合成部位和合成原料2鞘磷脂代谢化学组成及结构、代谢：鞘氨醇的合成，神经鞘磷脂的合成、降解五、胆固醇代谢1 胆固醇的分布及生理功能2 胆固醇合成部位和合成原料，胆固醇合成的调节3 胆固醇的转化转变为胆汁酸、转变为类固醇激素、转化为7-脱氢胆固醇六、血浆脂蛋白代谢1 血脂及其组成2血浆脂蛋白的分类、组成及结构3 载脂蛋白种类及其作用4血浆脂蛋白代谢乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白5血浆脂蛋白代谢异常高脂蛋白血症、遗传性缺陷学习要求：一、掌握脂类、必需脂酸的概念和主要生理功能，了解脂类的代谢概况。二、熟悉不饱和脂肪酸的命名及分类。三

14、、掌握脂肪消化吸收的条件， 胆汁酸盐及辅脂酶的作用，乳糜微粒的形成。熟悉脂类消化吸收过程。四、掌握甘油三酯合成的部位、原料、关键酶，了解合成过程。五、掌握脂肪动员的概念、限速酶及其调节。掌握甘油代谢及脂肪酸a氧化的基本过程，关键酶及能量生成。 掌握酮体的概念，合成及利用的部位、过程和生理意义。了解脂肪酸其它氧化的方式。六、掌握脂肪酸合成的部位、原料、 关键酶并了解合成基本过程。 了解不饱和脂肪酸的重要衍生物。七、掌握磷脂的类型。熟悉甘油磷脂的合成及降解途径。了解鞘脂的分类、合成。八、掌握胆固醇合成代谢的原料、关键酶、生理功能及其调节。熟悉胆固醇的转化。了解胆固醇合成过程。九、掌握血浆脂蛋白分类

15、，组成和结构特点。熟悉载脂蛋白种类和生理功用。十、 掌握四种脂蛋白的代谢概况。 熟悉高脂蛋白血症的分型。 了解脂蛋白代谢异常与遗传性缺陷。专题课内容：高脂血症分类及临床特征第 9 章 氨基酸代谢学习内容：一、蛋白质的营养作用1 蛋白质与氨基酸的营养重要性2 蛋白质的需要量和营养价值氮平衡、生理需要量、蛋白质的营养价值二、蛋白质的消化吸收及腐败作用1 蛋白质的消化作用胃、小肠的消化2 .氨基酸的吸收氨基酸吸收载体、丫谷氨酰基环对氨基酰的转运作用、肽的吸收3 蛋白质的腐败作用肽类的生成、氨的生成、其它有害物质的生成三、氨基酸的一般代谢1 体内蛋白质的转换更新各种酶、泛素及概况2 .氨基酸的脱氨基作

16、用转氨基作用、l-谷氨酸氧化脱氢作用、喋吟核甘酸循环3 .“-酮酸的代谢非必需氨基酸的生成、转变成糖及脂类、氧化供能四、氨的代谢1 体内氨的来源三个主要来源2 氨的转运丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺的运氨作用3 体内氨的去路尿素的生成、鸟氨酸循环学说及详细步骤、 尿素合成的调节、高血氨症和氨中毒五、个别氨基酸的代谢1 .氨基酸的脱竣基作用丫氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5-羟色胺、多胺2 一碳单位代谢概况一碳单位与四氢叶酸、 一碳单位与氨基酸代谢、 一碳单位的相互转变、一碳单位的生理功能3含硫蛋氨酸的代谢甲硫氨酸的代谢、半胱氨酸与胱氨酸的代谢4芳香族蛋氨酸的代谢 苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸的代谢5支链氨

17、基酸的代谢三种重要支链氨基酸的代谢学习要求：一、掌握必需氨基酸、平衡氮及生理需要量的概念，熟悉蛋白质的生理功能和营养价值。二、 熟悉蛋白质消化中各种酶的作用及氨基酸的吸收过程。 熟悉蛋白质的腐败作用及腐败产物。三、掌握泛素的概念。熟悉蛋白质降解的泛素反应。了解体内蛋白质的转换更新、 各种酶及 代谢概况。四、掌握氨基酸脱氨基作用方式：转氨基、l-谷氨酸氧化脱氨基、联合脱氨基作用的基本过程。熟悉“-酮酸代谢。五、掌握体内氨的来源。掌握尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。熟悉氨的转运。了解高血氨症和氨中毒。六、熟悉氨基酸脱羧基作用及其生成的几种重要的生理活性物质。七、掌握一碳单位的概念、载体、相互

18、转变及生理功能。八、掌握活性甲基的形式。熟悉甲硫氨酸循环和肌酸合成。了解含硫氨基酸的代谢。九、了解由苯丙氨酸和酪氨酸代谢生成的生理活性物质。了解支链蛋氨酸的代谢。专题课内容：高血氨的机理与临床。第 11 章 物质代谢的联系与调节学习内容：一、物质代谢的特点 整体性，代谢调节，各组织、器官物质代谢各具特色，各种物质均具有共同的代谢池， atp 是机体储存能量及消耗能量的共同形式， nadph 是合成代谢所需的还原当量二、物质代谢的相互联系1能量代谢上的相互联系2 糖、 脂和蛋白代谢上的相互联系 糖代谢与脂代谢的相互联系、 糖代谢与氨基酸代谢的相互联系、脂类代谢与氨基酸代谢的相互联系、核酸与氨基酸

19、代谢的相互关系三、组织、器官的代谢特点及相互联系 肝、心、脑、肌、红细胞、脂肪、肾四、代谢调节1细胞水平的代谢调节 细胞内酶的隔离分布、关键酶的变构调节、酶的化学修饰调节、酶量的调节2激素的代谢调节膜受体激素、胞内受体激素3整体的代谢调节饥饿、应激学习要求：一、熟悉体内物质代谢的特点。二、掌握糖、脂肪、蛋白质三大物质在能量代谢、物质代谢间的相互影响及互相联系。三、了解主要组织器官的代谢特点。掌握细胞水平代谢调节概念、 关键酶及隔离分布特点。 掌握酶的变构调节与化学修饰调节的概念、特点和生理意义。熟悉酶含量调节。五、了解激素水平调节概念。熟悉膜受体激素与胞内受体激素所包含的种类。六、熟悉饥饿和应

20、激时机体的整体调节概况。第 18 章 血液的生物化学学习内容：一、血浆蛋白质1 血浆蛋白质分类与性质来源、多态性2 .血浆蛋白质的功能维持血浆胶体渗透压、维持血浆正常的ph、运输作用、免疫作用、催化作用、营养作用、凝血、抗凝血和纤溶作用二、血细胞的代谢1红细胞的代谢成熟红细胞的糖代谢、脂代谢、血红蛋白的合成与调节特点2白细胞的代谢白细胞的糖代谢、脂代谢、氨基酸和蛋白质代谢学习要求：一、掌握血浆蛋白的功能。熟悉血浆蛋白的分类和主要性质。二、熟悉血液凝固。三、 掌握红细胞糖代谢主要特点、 2 ， 3-二磷酸甘油酸旁路， 熟悉 nadh 和 nadph 的功能。四、掌握血红素合成原料、关键酶。熟悉血

21、红素合成的调节并了解其基本过程。五、了解白细胞的代谢的特点。第 19 章 肝的生物化学学习内容：一、肝在物质代谢中的作用1肝在糖代谢中的作用2肝在脂类代谢中的作用3肝在蛋白质代谢中的作用4肝在维生素代谢中的作用5肝在激素代谢中的作用二、肝的生物转化作用1 生物转化的概念2 生物转化反应类型氧化反应、还原反应、水解反应、结合反应3影响生物转化作用的因素三、胆汁与胆汁酸的代谢1 胆汁2胆汁酸的代谢分类、生成及生理作用四、胆色素的代谢与黄疸1 胆红素的生成与转运2胆红素在肝中的变化3胆红素在肠道中的变化和胆素原的肠肝循环4 血清胆红素与黄疸溶血性黄疸、肝细胞性黄疸、阻塞性黄疸学习要求：一、熟悉肝在糖

22、、脂类和蛋白质代谢中的作用。了解肝在维生素、激素代谢中的作用。2、 掌握生物转化作用的概念和生理意义。 掌握生物转化反应的类型。 掌握结合反应的种类，结合基团活性供体。熟悉主要酶类的组成、作用。熟悉影响生物转化的因素。3、 掌握胆汁酸分类， 初级胆汁酸和次级胆汁酸的种类， 胆汁酸肠肝循环。 熟悉胆汁酸功能。四、掌握胆色素生成、转运过程和胆红素的结构特点。熟悉胆红素在肝中的转变。五、 掌握胆红素肠道中变化和胆色素肠肝循环。 掌握游离胆红素与结合胆红素的特点。 熟悉黄疸的概念，各型黄疸的病因及临床特征。专题课内容：各种黄疸时血、尿粪的改变第二部分 分子生物学第 3 章 核酸的结构与功能学习内容：一

23、、核酸的化学组成基本组成单位 核苷酸1 核苷酸中的碱基成分各种碱基的结构2戊糖与核苷3 核苷酸的结构与命名核苷酸的种类二、核酸的一级结构寡核苷酸和核酸（ dna 和 rna ）结构3、 dna 的高级结构与功能1 dna 的二级结构 双螺旋结构dna 双螺旋结构模型要点、 dna 双螺旋结构的多样性2 dna 三级结构 dna 的超螺旋结构、原核生物 dna 的高级结构、 dna 在真核生物细 胞核内组装3 dna 的功能 基本要点4、 rna 的结构与功能1 mrna 的结构与功能遗传密码、帽子与尾巴结构2 trna 的结构与功能 茎环结构、稀有碱基、反密码子3 rrna 的结构与功能各种

24、rrna 的组成4 其它小分子rna5核酶五、核酸的理化性质及其应用1 核酸的一般理化性质2 dna 的变性 概念及曲线图3 dna 复性与分子杂交核酸探针六、核酸序列分析化学裂解法、 dna 末端合成终止法七、核酸酶dna 酶和 rna 酶学习要求：一、掌握各种碱基、核苷酸、戊糖的分子结构特点， dna 、 rna 化学组成的异同。二、掌握核酸（ dna 、 rna ）的一级结构的概念，连接键。三、掌握 dna 双螺旋结构模型的要点。掌握核小体结构特点。熟悉 dna 的超螺旋结构。了解 dna 在真核生物细胞核内组装。四、掌握 trna 、 mrna 、 rrna 的结构特点与功能。了解其它

25、小分子rna 。五、掌握以下概念：融解温度、增色效应、 dna 变性与复性、核酸分子杂交。六、熟悉核酸酶的概念、种类与功能。专题课内容：原核生物与真核生物染色体结构的特点。第 10 章 核苷酸代谢学习内容：一、嘌呤核苷酸代谢1嘌呤核苷酸的合成代谢 嘌呤核苷酸的从头合成、 补救合成、 嘌呤核苷酸的相互转变、 脱氧核苷酸的生成、嘌呤核苷酸的抗代谢物2嘌呤核苷酸的分解代谢基本过程及最终产物二、嘧啶核苷酸代谢1嘧啶核苷酸的合成代谢嘧啶核苷酸的从头合成、补救合成、嘧啶核苷酸的抗代谢物2嘧啶核苷酸的分解代谢基本过程学习要求；、熟悉核酸了消化概况和核甘酸的生理功用。二、掌握嘌呤核苷酸从头合成途径的概念、元素

26、来源、原料、重要中间产物和关键酶。熟悉基本过程并了解其调节。三、掌握脱氧核苷酸的生成。熟悉嘌呤核苷酸补救合成途径、 嘌呤核苷酸的相互转变。 了解嘌呤核苷酸的抗代谢物。四、 掌握嘌呤核苷酸分解代谢终产物； 熟悉嘌呤核苷酸抗代谢物作用， 痛风症的原因及治疗原则。五、掌握嘧啶核苷酸从头合成途径的概念、元素来源、原料、重要中间产物和关键酶。掌握 脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。熟悉从头合成途径基本过程并了解其调节。 六、熟悉嘧啶核苷酸补救合成途径。了解嘧啶核苷酸抗代谢物。 七、了解嘧啶核苷酸的分解代谢的基本过程。第 12 章 dna 的生物合成学习内容：一、复制的基本规律1半保留复制的实验依据和意义2 双向

27、复制概念及实例3 复制的半不连续性领头链、随从链、冈崎片段二、 dna 复制的酶学和拓扑学变化1 复制的化学反应2 dna 聚合酶 原核生物的 dna 聚合酶、真核生物的 dna 聚合酶3复制保真性的酶学依据核酸外切酶活性和校读、复制的保真性和碱基选择4 复制中解链和分子的拓补学变化解螺旋酶、引物酶和单链dna 结合蛋白、 dna 拓扑异构酶5 dna 连接酶三、 dna 的生物合成过程1 原核生物的dna 生物合成复制的起始、延长和终止，引发体和引物2 真核生物的dna 生物合成复制的起始、延长和终止，端粒酶四、逆转录和其它复制方式1 逆转录病毒和逆转录酶概念及概况2逆转录研究的意义3 滚环

28、复制和d 环复制五、 dna 的损伤与修复1 突变的意义突变是进化、分化的分子基础，只有基因型改变的突变、致死性的突变、突变是某些疾病的发病基础2 引发突变的因素物理、化学因素3 突变分子改变类型错配、缺失、插入和框移、重排4 . dna损伤的修复 光修复、切除修复、重组修复、sos修复学习要求：一、掌握中心法则、基因表达、半保留复制、半不连续性复制、领头链、随从链、冈崎片段的概念。熟悉半保留复制的实验依据。二、掌握参与dna 复制的主要物质，以及酶学和拓扑学变化。掌握dna 聚合酶作用特点，原核生物和真核生物 dna 聚合酶的异同。掌握拓补异构酶、引物酶、单链dna 结合蛋白、dna 连接酶

29、的作用。熟悉 dna 复制的方向性、保真性。三、掌握原核和真核生物 dna 复制各阶段的特点。熟悉复制起始和冈崎片段、引发体、负超螺旋概念。四、掌握端粒和端粒酶概念、结构特点及作用。了解端粒酶延长端粒机制。五、掌握逆转录概念、作用特点、作用过程及生物学意义。了解滚环复制和 d 环复制。六、掌握突变概念、突变的类型、切除修复的基本原理。熟悉突变的意义、引发因素。熟悉光修复、sos修复及重组修复的概念。专题课内容：端粒与端粒酶。第 13 章 rna 的生物合成学习内容：一、转录的模板和酶1 转录模板结构基因、不对称转录、有意义链、编码链2 rna 聚合酶 原核生物的 rna 聚合酶、真核生物的 r

30、na 聚合酶概念及机制转录的起始、延长和终止转录的起始、延长和终止3模板与酶的辨认结合二、转录过程1 原核生物的转录过程2真核生物的转录过程三、真核生物转录后加工修饰过程1 mrna 转录后加工修饰首、尾的修饰， mrna 的剪接，外显子、内含子的概念及分类2 trna 转录后加工修饰 甲基化、还原反应、核苷内的转位反应、脱氨反应、加 cca-oh末端3 rrna 转录后加工修饰4 核酶核酶的特性、核酶研究的意义学习要求：一、掌握复制与转录的主要区别。掌握转录、不对称转录、模板链、编码链的概念。掌握原核生物 rna 聚合酶全酶、核心酶的组成和作用。掌握真核生物rna 聚合酶的主要类型和产物。二

31、、熟悉原核生物rna 聚合酶与模板辨认结合。熟悉原核转录起始、延长和两类转录终止过程的特点。三、熟悉真核转录因子，转录前起始复合物。熟悉真核转录的三个阶段。四、掌握真核基因的断裂基因、内含子、外显子和剪接体概念。掌握mrna 的首尾修饰，熟悉内含子剪接机制。了解内含子的分类和 mrna 编辑。五、掌握 trna 和 rrna 转录后加工修饰特点并了解其过程。六、熟悉核酶的结构特点和研究意义。专题课内容： mrna 的剪接与 mrna 的编辑。第 14 章 蛋白质的生物合成（翻译）学习内容：、蛋白质生物合成体系1 mrna 是翻译的直接模板及遗传密码 遗传密码的连续性、简并性、通用性、摆动性2核

32、蛋白体是翻译的场所3 trna 和氨基酰 -trna 氨基酰 -trna 合成酶、起始肽链合成的氨基酰trna二、蛋白质多肽链的生物合成过程1 肽链合成的起始原核翻译起始复合物形成，真核翻译起始复合物形成2 肽链的延长进位、成肽、转位、真核生物延长过程3肽链合成的终止三、蛋白质合成后加工和运输1 多肽链折迭分子伴侣、蛋白二硫键异构酶、肽 -脯氨酰顺反异构酶2 . 一级结构的修饰肽链n-端的修饰、个别氨基酸的共价修饰、多肽链的水解修饰3 空间结构的修饰亚基聚合、辅基连接、疏水脂链的共价连接4 蛋白质合成后的靶向运输分泌蛋白的靶向输送、 线粒体蛋白的靶向输送、 细胞核蛋白的靶向输送四、蛋白质生物合

33、成的干扰和抑制1 抗生素2 干扰蛋白质生物合成的生物活性物质毒素、干扰素学习要求：一、掌握翻译、遗传密码子的概念。熟悉遗传密码的特点。二、掌握参加蛋白质生物合成体系中 mrna 、 trna 和核糖体在翻译中作用。熟悉氨基酰 -trna 与起始氨基酰- trna 的生成。三、 掌握原核及真核生物翻译的三个阶段的特点， 延长阶段的三个步骤： 注册、 成肽和转位。熟悉 s-d 序列、起始因子、延长因子和释放因子的种类和作用。了解翻译的基本过程。四、掌握多聚核糖体的概念、意义。掌握原核、真核翻译过程异同。五、掌握翻译后加工、分子伴侣、蛋白质的靶向输送、信号序列、信号肽、核定位序列的概念。 熟悉一级结

34、构修饰和空间结构修饰的种类。 熟悉蛋白质合成后靶向输送的种类。 了解多肽链折迭、蛋白质合成后靶向输送过程。六、 熟悉常用抗生素等物质抑制翻译的机理。 熟悉白喉毒素和干扰素干扰蛋白质合成的机制。专题课内容： 1 蛋白质合成中翻译后的折叠及加工2蛋白质的靶向运输第 15章 基因表达调控学习内容：一、基因表达调控基本概念与原理1 基因表达的概念基因、基因组、基因表达的概念2 基因表达的特异性 时间及空间特异性3 基因表达的方式基因表达、诱导和阻遏4 基因表达调控的生物学意义适应环境、维持生长和增殖，维持个体发育与分化二基因表达调控基本原理1 基因表达调控的多层次和复杂性、2 基因转录激活调节基本要素

35、特异 dna 序链，调节蛋白， dna- 蛋白质，蛋白质-蛋白质相互作用， rna 聚合酶二、原核基因表达调节1.原核基因转录调节特点°因子决定rna聚合酶识别特异性、操纵子模型的普遍性、阻2原核生物转录起始调节3原核生物转录终止调节4原核生物翻译水平调节 三、真核基因表达调控1 真核基因转录调节特点2真核基因表达调控特点遏蛋白与阻遏机制的普遍性乳糖操纵子结构及调节机制蛋白质分子的自我调节、反义rna 对翻译的调节作用真核基因组结构庞大、多顺反子、重复序列、基因不连续性rna 聚合酶、活性染色体结构变化、正性调节占主导、转录与翻译分隔进行、转录后修饰、加工3. rna pol i和r

36、na pol出的转录调节 rna pol i转录体系的控制、rna pol出转录体系的控制4. rna pol n转录起始的调节顺式作用元件、反式作用元件、mrna转录激活及其调节5. rna pol n转录终止的调节hiv基因组转录终止调节、热休克蛋白基因的转录终止调节6. 转录后水平的调节hnrna 加工成熟的调节、 mrna 运输、胞浆内稳定性的调节7. 翻译水平的调节翻译起始因子（eif）活性的调节、rna结合蛋白对翻译起始的调节学习要求：一、掌握基因、基因组、基因表达的概念。熟悉基因时间、空间性，基因表达方式。了解基因表达调控的生物学意义。二、掌握共有序列、阻遏蛋白、激活蛋白和 ca

37、p 的概念。掌握基因转录激活调节的基本要素。熟悉 rna 聚合酶活性的调节。了解dna- 蛋白质、蛋白质-蛋白质相互作用。三、掌握原核基因操纵子的概念、结构和功能，乳糖操纵子的负性、正性、协调调节。熟悉阻遏蛋白的负调控， camp 介导的 cap 的正调控。了解转录终止调节。四、熟悉真核基因组结构特点和真核基因表达调控特点。了解rna pol i和rna pol出转录的调节。五、 掌握真核基因调控顺式作用元件和反式作用因子的概念、 种类。 掌握真核转录因子结构特点和pic的装配过程。了解rna pol n转录终止调节、转录后水平的调节和翻译后水平的调节。专题课内容：真核基因的转录激活调控。第 20 章 重组 dna 技术学习内容：一、重组 dna 技术的基本过程1 重组dna 技术相关的概念dna 克隆、工具酶、目的基因、基因载体2 重组dna 技术基本原理及操作步骤 目的基因的获取、克隆载体的选择和构建、外源基因与载体的连接 、重组 dna 导入受体菌、重组体的筛选、克隆基因的表达二、利用重组 dna 技术生产重组人胰岛素学习要求：一、掌握转化及转导、转座、基因重组概念。熟悉自然界基因转移及重组的方式。二、掌握重组 dna 技术的相关概念、基本原理和主要步