生物化学重点知识点归纳总结

1、精品word生物化学重点学问点归纳总结第一节蛋白质结构和功能重点章节考试大纲及考分猜测氨基酸的分类蛋白质的分子结构蛋白质的变性一、氨基酸与多肽一蛋白质的元素组成及特点蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。氮最恒定平均为16%。二蛋白质的根本结构蛋白质的根本结构：L-氨基酸甘氨酸除外，其无D、L之分三氨基酸的分类非极性疏水性氨基酸8脯亮亮苯蛋丙缬色极性中性氨基酸7冬天谷苏丝酪半光甘酸性氨基酸 2碱性氨基酸 3记忆方法：冬天天冬氨酸的谷谷氨酸子是酸的，捡碱性氨基酸来赖氨酸精精氨酸煮组氨酸。四肽键和肽链1.肽键：概念：是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。肽键特点：不能

2、自由旋转，具有局部双键性质。2.肽链：有两个或两个以上的氨基酸以肽健相连的化合物。寡肽和多肽二、蛋白质的分子结构一蛋白质的一级结构1.定义：是指多肽链中氨基酸的排列挨次。一条线2.主要的化学键：肽键。3.意义：一级结构非空间结构，但它打算着蛋白质空间结构。二蛋白质的二级结构1.定义：某一段肽链的局部空间结构。弹簧2.主要的化学键：氢键。 3.蛋白质二级结构的主要形式：-螺旋、-折叠、-转角、无规章卷曲。-螺旋特点：主链围绕中心轴旋转，每隔3.6个氨基酸残基上升一个螺距。 每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。氢键维持了-螺旋结构的稳定。-螺旋为右手螺旋，氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。 三蛋白

3、质的三级结构概念：是指整条肽链中全部原子在三维空间结构。整条肽主要的化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力等。四蛋白质的四级结构概念：蛋白质分子中各亚基的空间排布。多条链主要化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力。成人血红蛋白由2条链和2条链组成，各亚基分别含一个血红素。五蛋白质的空间构象蛋白质的空间构象由一级结构打算，常需分子伴侣挂念多肽链正确折叠的参与。其作用：可逆地与未折叠肽段结合防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠；促进对蛋白质分子中二硫键的正确形成。1肽单元：参与肽键的6个原子C1、C、0、N、H、C2位于同一平面，C1和C2

4、在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。2模体在很多蛋白质分子中，2个或3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模体。3结构域分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，称为结构域。三、蛋白质结构与功能的关系 一蛋白质一级结构与功能的关系 空间结构打算着蛋白质的生物学功能，蛋白水解酶可破坏一级结构 亚基谷氨酸序列变为缬氨酸就会患镰刀型贫血。称分子病。二蛋白质高级结构与功能的关系 蛋白质构象转变可引起疾病，如蛋白的二级结构螺旋变为折叠就会患疯牛病。四、蛋白质的理化性质一蛋白质的

5、变性1.概念：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质转变和生物活性的丧失。2.本质：破坏非共价键和二硫键，不转变蛋白质的一级结构。3.意义：如在医学上利用高温、高压、紫外线消毒灭菌；疫苗、酶制品、血液制品及菌种等放在冰箱中保存以防止变性失活等。4.特点：1化学性质转变：生物活性的丧失。2物理性质的转变：溶解度降低、粘度增加、结晶力量降低、生物活性丧失、易沉淀、易被蛋白酶水解。二两性电离蛋白质是两性电解质，既可以解离成带正电的阳离子，也可解离成带负电的阴离子。在某一pH溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，所带的正、负电荷相同，净电荷为零，即成为兼性离子，此时溶液

6、的pH称为该蛋白质的等电点pI。三蛋白质的亲水胶体性质 四蛋白质的紫外吸取很多蛋白质分子中含有色氨酸和酪氨酸，因此在280nm波特长有特征性吸取峰，利用这个特点，可对蛋白质溶液进行定量测定。五蛋白质的呈色反响有茚三酮反响，双缩脲反响等。例题以下氨基酸属于酸性氨基酸的是A.丙氨酸B.赖氨酸C.丝氨酸D.谷氨酸E.苯丙氨酸  正确答案D答案解析冬天天冬氨酸的谷谷氨酸子是酸的。第二节核酸的结构和功能考试大纲及考分猜测核酸的分子组成DNA的双螺旋结构RNA的分类和结构特点一、核酸的化学组成及一级结构核酸根本单位-核苷酸一核苷酸分子组成：二核酸DNA和RNA组成的异同两种核酸有异同。

7、腺胞鸟磷能共用；RNA中独含尿，DNA中仅含胸。 RNA所含碱基：AUCG。DNA所含碱基：ATCG。二、DNA的空间结构与功能 一DNA碱基组成的规律DNA分子中A与T摩尔数相等，C与G摩尔数相等，即AT，CG。所以AGTC ， A/TG/C。一级结构：核苷酸的排列挨次碱基的序列二级结构：双螺旋结构弹簧三级结构：超螺旋结构 线二DNA的一级结构1.定义：核苷酸在核酸长链上的排列挨次。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。2.化学键：酯键。2.骨架：戊糖和磷酸。3.最恒定的元素：P。三DNA双螺旋结构二级结构氢键配对AT；GC 相互平行，但走向相反，右手螺旋。螺旋直径为2nm，

8、形成大沟及小沟。相邻碱基螺距3.4nm，一圈10对碱基。氢键维持双链横向稳定性，碱基积累力维持双链纵向稳定性。四DNA的高级超螺旋结构DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，其根本单位是核小体。五DNA的功能DNA的根本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质根底，也是个体生命活动的信息根底。基因从结构上定义：是指DNA分子中的特定区段，其中的核苷酸排列挨次打算了基因的功能。三、RNA的分类及特点 mRNA信使tRNA搬运rRNA核糖体功能蛋白质合成模板氨基酸转运的载体蛋白质合成的场所含量占RNA的3%占RNA的15% 占

9、RNA的80% 分子量分子较小分子量最小差异较大分布细胞核细胞质细胞质细胞质二级结构 三叶草 三级结构 倒L型 结构特点5端帽子结构3端多聚A尾带有遗传信息密码含有稀有碱基、反密码子。 3端为-CCA核糖体大、小亚基一mRNA结构特点与功能1.结构特点5末端：帽子结构：m7GpppNm-。 3末端：多聚核苷酸结构，多聚A尾。共同维持mRNA的稳定性。2.结构功能：是蛋白质合成模板。二tRNA的结构与功能1.结构特点：含10-20%稀有碱基，如DHU双氢尿嘧啶；3末端为-CCA-OH，结合氨基酸；反密码环，识别mRNA上的密码；分子量最小。一级结构：核苷酸的排列序列。二级结构：三叶草形。三级结构

10、：倒L形。2.结构功能：活化、搬运氨基酸到核糖体的载体。三rRNA的结构与功能1.结构特点核糖体大、小亚基2.结构功能参与组成核蛋白体，作为蛋白质合成的场所。四、核酸的理化性质1.DNA变性双螺旋DNA经加热及化学处理如有机溶剂、酸、碱等，使互补碱基对间的氢键断裂，双螺旋结构松散，变成单链的过程。DNA变性后，生物活性丧失，但共价键不被破坏，一级结构没有转变。热变性的DNA经缓慢冷却后，两条互补链可重新恢复自然的双螺旋构象，称为复性，也称退火。2.增色效应DNA和RNA溶液均具有260nm紫外吸取峰，这是DNA和RNA定量最常用的方法。变性时双螺旋松解，碱基暴露，对260nm紫外吸取将增加，O

11、D260值增高称之为增色效应；复性后，OD260值减小称为减色效应。3.Tm值紫外光吸取值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度解链温度Tm。GC含量越高，Tm值越大；另外核酸分子越大，Tm值也越大。例题DNA碱基组成的规律A.AC；TGB.ATCG C.AT；CG D.AT /CG1E.AG；TC  正确答案C答案解析AT； GC第三节酶考试大纲及考分猜测酶的概念酶的活性中心同工酶酶促反响动力学一、酶的分子结构与功能一酶的概念：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的有机生物催化剂。二酶的分子组成三酶的催化作用酶的活性中心：指酶分子能与底物结合并发生

12、催化作用的局部空间结构。凡具有活性的酶都具有活性中心。1.活性中心内的必需基团：它包含两个基团结合基团和催化基团，其特点是与催化作用直接相关，是酶发挥催化作用的关键部位。2.活性中心外的必需基团：在活性中心外的区域，还有一些不与底物直接作用的必需基团，这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关。二、酶促反响的特点酶不仅催化体内化学反响，而且在体外也能发挥催化作用。1.有效地降低反响的活化能台阶，具有极高的催化力量。2.高度的特异性专一性。3.可调整性这是与无机催化反响的不同点。4.不稳定性。三、酶促反响动力学一底物浓度对反响速度的影响米-曼氏方程式S：底物浓度。V：反响速度。Vmax：最大反响速度

13、。m：等于酶促反响速度为最大反响速度一半时的底物浓度。二影响酶促反响速度的因素1.酶浓度在肯定温度、pH条件下，当底物浓度?酶浓度时，酶促反响速度与酶浓度成正比例关系。2.底物浓度在肯定温度、pH条件下，酶浓度肯定时，酶促反响速度与底物浓度的关系呈矩形双曲线。3.温度酶促反响速度到达最大时的环境温度称为酶的最适温度。高于或低于最适温度，酶促反响速度均降低。人体内各种酶的最适温度在37左右。4.pH酶促反响速度到达最大时的反响体系的pH称为酶的最适pH。pH低于或高于最适值，酶促反响速度均降低。人体内多数酶的最适pH接近于7，但也有例外，如胃蛋白质酶的最适pH为1.8；肝精氨酸酶的最适pH为9.

14、8等。四、抑制剂1.不行逆性抑制：以共价键与酶活性中心的必需基团巩固结合，使酶失活有机磷农药2.可逆性抑制：非共价键结合定义Vmax Km 竞争性抑制 磺胺抗菌素抑制剂与底物竞争性结合酶的活化中心不变变大反竞争性抑制 抑制剂与酶-底物复合物结合阻挡产物的生成.减小减小非竞争性抑制 抑制剂与酶、酶-底物复合物结合使酶丧失活性减小不变口诀：竞K大，非V小，反竞K，V都变小。五、酶原与酶原激活酶原与酶原激活在初合成或初分泌时没有活性的酶的前体称为酶原。酶原在肯定条件下，转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原激活的实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。酶原激活意义 如胰蛋白质酶原、凝血酶原等的激活，

15、一方面防止了自身消化，起到保护作用；另一方面保证特定的酶在特定的时间和部位发挥作用。六、同工酶1.概念：是指催化相同的化学反响，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。2.举例：乳酸脱氢酶LDH1LDH5共5种同工酶心、肾以LDH1为主；肺以LDH3和LDH4为主；骨骼肌以LDH5为主；肝以LDH5为主。血清中LDH含量的挨次是LDH2LDH1LDH3LDH4LDH5。第四节糖代谢重点章节考试大纲及考分猜测糖酵解三羧酸循环磷酸戊糖途径糖异生原料和关键酶糖代谢的概况 一、糖无氧酵解概念：在缺氧状况下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖酵解。1.反响部位：胞浆2.生理意义：快速供给能量，

16、如骨骼肌在猛烈运动时的相对缺氧；为红细胞供能；乳酸还可以被利用。4.糖酵解的代谢途径二、糖的有氧氧化1.概念：有氧状况下，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。2.部位：胞浆及线粒体3.生理意义三羧酸循环：1供能，是机体产生能量的主要方式2三大养分物质分解代谢的共同途径3三大养分物质相互转换的枢纽、为呼吸链供H。4.根本途径第一阶段：酵解途径 第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环和氧化磷酸化三羧酸循环1.概念：指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反响的过程。2.反响部位：是线粒体。3.反响步骤：乙酰草酰成柠檬

17、，柠檬又生-酮，琥酰琥酸延胡索，苹果落在草丛中。4.考试要点：经过一次三羧酸循环，消耗一分子乙酰CoA，经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。生成1分子FADH2，3分子NADHH。2分子CO2，1分子GTP。一共生成10个ATP 。 不行逆步骤第1、3、4个步骤其关键酶有：柠檬酸合成酶、-酮戊二酸脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶 整个循环反响为不行逆反响。5.生理意义氧化供能，1mol葡萄糖经有氧氧化全过程，通过上述三个阶段，彻底氧化成CO2和H2O，总共生成36mol或38molATP；是三大养分物质彻底氧化分解的共同途径，又是三大物质代谢的相互联系的枢纽；为其他合成代谢供给小分子前体。三、磷酸

18、戊糖途径1.概念：磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPHHNADPH，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反响过程。2.细胞定位：胞液。3.生理意义：生成NADPH和5-磷酸核酮糖。 4.反响过程可分为二个阶段：第一阶段：氧化反响生成磷酸戊糖，NADPHH及CO2，第二阶段：那么是非氧化反响包括一系列基团转移。5.关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶6.蚕豆病：红细胞内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶四、糖原的合成与分解五、糖异生1.概念：是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。部位：主要在肝、肾皮质的胞液及线粒体2.原料：乳酸、甘油、丙酮酸及生糖氨基酸等。三酸一甘油3.生理意义1空腹

19、或饥饿时维持血糖浓度相对恒定。2有利于乳酸的再利用。3有利于维持酸碱平衡。4帮助氨基酸的代谢。4.关键酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶、葡萄糖-6-磷酸酶。俩羧俩磷酸5.乳酸循环猛烈运动时肌肉通过糖酵解生成乳酸，后者集中入血，并随血流进入肝细胞异生为葡萄糖，葡萄糖释放入血后又可被肌肉氧化利用，这样构成了一个循环，称为乳酸循环。循环过程：2分子乳酸异生生成葡萄糖，消耗6个ATP。生理意义：在于避开乳酸的损失以及防止因乳酸积累引起酸中毒。六、血糖及其调整一血糖浓度3.96.1lmmol/L。二血糖的来源和去路血糖有三个来源，三条正常去路及一条非正常去路。1.血糖的来源食物中淀

20、粉的消化吸取；肝糖原的分解；糖异生。2.血糖的去路氧化供能血糖的主要去路；合成糖原；转变成脂肪、氨基酸等其他物质。当血糖浓度超过肾糖阈8.9mmol/L时，血中葡萄糖可能被肾小球滤至尿中。随尿排出是葡萄糖的非正常去路。三调整血糖的激素参与的激素特点调整的机制胰岛素体内唯一降低血糖水平的激素促进葡萄糖向细胞内转运、加速糖原合成、抑制糖原分解、加快糖的有氧氧化、抑制肝内糖异生以及减缓脂肪发动的速率胰高血糖素体内上升血糖水平的主要激素使肝糖原分解增加、抑制糖酵解而加速糖异生、加速氨基酸的摄取从而增加糖异生、加速脂肪发动肾上腺素 引起血糖上升抑制糖原合成；促进肝糖原分解产生葡萄糖；促进肌糖原酵解为乳酸

21、后通过乳酸循环间接上升血糖。 以下属于糖酵解途径关键酶A.6-磷酸葡萄糖酶B.丙酮酸激酶C.柠檬酸合酶D.苹果酸脱氢酶E.6-磷酸葡萄糖脱氢酶  正确答案B答案解析丙酮酸激酶、己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1。丙己磷是有6个果糖做成的第五节脂类代谢考试大纲及考分猜测脂肪酸的合成部位、原料酮体的生成和利用脂肪酸的氧化胆固醇的合成和转化血脂的分类和功能一、甘油三酯的分解代谢一脂肪发动1.概念：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为FFA脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。2.关键酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶HSL脂解激素：肾上腺素、胰高血糖素、促肾上腺皮质激素

22、及促甲状腺激素等。抗脂解激素：胰岛素、前列腺素E2、烟酸等。二甘油代谢和脂肪酸氧化1.甘油：经血运到肝肾肠，彻底氧化和糖异生。2.FFA：和白蛋白结合运输经氧化供能心肝肾，骨骼肌。-氧化记忆口诀-氧化是重点，氧化对象是脂酰，脱氢加水再脱氢，硫解切掉两个碳，产物乙酰CoA，最终进入三羧酸。三酮体的生成、利用和生理意义1.酮体：在肝细胞线粒体中，-氧化生成的乙酰CoA经一系列酶促反响生成乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮，这三者合称为酮体。乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮三者总称酮体三兄弟2.生成原料：乙酰CoA 3.代谢定位：肝内合成，肝外用1生成：肝细胞线粒体2利用：肝外组织心、肾、脑、骨骼肌等线粒体4.关键酶

23、：HMG-CoA 合成酶。5.意义：饥饿时脑组织供能。二、脂肪酸的合成代谢1.合成部位：肝脏主要胞液2.合成原料：主要是乙酰CoA、NADPH。1乙酰CoA的来源：全部在线粒体内产生，通过柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体。2NADPH的来源：磷酸戊糖途径主要来源三、胆固醇的代谢一胆固醇的合成部位、原料及酶：二关键酶：HMG-CoA复原酶 三胆固醇的转化和去路1.转变为胆汁酸 肝脏，主要去路2.转化为类固醇激素肾上腺皮质、睾丸、卵巢等内分泌腺3.转化为7-脱氢胆固醇皮肤维生素D3四、血浆脂蛋白的代谢一血浆脂蛋白组成血浆所含脂类统称血脂，包括：甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及载脂蛋白。二血浆脂蛋白的分类

24、1.电泳法2.超速离心法 CM、VLDL、LDL、HDL三血浆脂蛋白的合成部位及功能CM乳糜微粒VLDL极低LDL低 HDL高密度0.950.951.0061.0061.0631.0631.210组成脂类含TG最多，8095%含TG 甘油三脂 5070%含胆固醇及其酯最多，4050%含磷脂25%，胆固醇20%蛋白质最少，0.52%510%2025%最多，约50%合成部位小肠黏膜细胞肝细胞血浆肝、肠、血浆功能运输外源性TG及胆固醇运输内源性TG及胆固醇 转运内源性胆固醇 肝外胆固醇转运到肝抗动脉粥样硬化 五、磷脂的代谢1.依据碳骨架的不同，可分为甘油磷脂和鞘磷脂。1甘油磷脂以甘油为骨架，在体内作

25、为构成生物膜脂双层的根本组分，参与促进脂类的消化吸取及转运，在细胞信息传递中起作用。2鞘磷脂以鞘氨醇为骨架，含磷酸者为鞘磷脂，它们是生物膜的重要组分，参与细胞识别及信息传递。2.全身各组织细胞内质网均可利用脂酸、甘油、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇、ATP、CTP等合成甘油磷脂。多种磷脂酶作用于甘油磷脂分子中不同的酯键，使甘油磷脂水解。酮体是指A.草酰乙酸，羟丁酸，丙酮B.乙酰乙酸，羟丁酸，丙酮酸C.乙酰乙酸，氨基丁酸，丙酮酸D.乙酰乙酸，羟丁酸，丙酮E.乙酰乙酸，氨基丁酸，丙酮  正确答案D答案解析酮体三兄弟：乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮三者总称。第六节氨基酸代谢考试大纲及考分猜

26、测养分必需氨基酸概念和种类生成尿素-鸟氨酸循环一、蛋白质的养分作用一氮平衡食物中的含氮物质绝大多数是蛋白质，因此可依据氮平衡试验，即测定尿与粪中的含氮量排出氮及摄入食物的含氮量摄入氮来推断体内蛋白质代谢的概况。依据氮平衡试验，人体氮平衡存在三种状况：1.氮的总平衡摄入氮排出氮，反映正常成人的蛋白质代谢状况。2.氮的正平衡摄入氮排出氮，儿童、孕妇及恢复期患者属于此种状况。3.氮的负平衡摄入氮<排出氮，见于饥饿或消耗性疾病患者。二养分必需氨基酸概念和种类1.概念：人体不能合成，必需由食物供给的氨基酸，称为养分必需氨基酸。2.种类：苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸甲硫氨酸、缬氨酸、色氨酸和赖氨酸。记忆方法：苏亮亮笨蛋且色赖。二、氨的代谢氨基酸在人体的分解可通过脱氨基和脱羧基两种方式进行，其中脱氨基作用是氨基酸氧化分解的主要途径。氨基酸经氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基或嘌呤核苷