第三章蛋白质化学

1、 第三章第三章 氨基酸氨基酸l掌握蛋白质基本组成单位氨基酸的结掌握蛋白质基本组成单位氨基酸的结构通式、结构特点以及构通式、结构特点以及2020种常见蛋白种常见蛋白质氨基酸的结构式、三个字母以及单质氨基酸的结构式、三个字母以及单字母的简写符号。字母的简写符号。l了解不常见的蛋白质氨基酸和非蛋白质氨了解不常见的蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸。基酸。l理解与掌握氨基酸的重要理化性质理解与掌握氨基酸的重要理化性质 第一节第一节 蛋白质的构件分子蛋白质的构件分子氨基酸氨基酸一、蛋白质的水解一、蛋白质的水解蛋白质和多肽的肽键与一般的酰胺键一样可以被蛋白质和多肽的肽键与一般的酰胺键一样可以被酸碱或蛋白酶催化酸

2、碱或蛋白酶催化水解，最终水解，最终得到各种氨基酸的得到各种氨基酸的混合物。混合物。所以说，所以说，氨基酸氨基酸是蛋白质的基本结构单是蛋白质的基本结构单元。元。大多数的蛋白质都是由大多数的蛋白质都是由2020种氨基酸组成。这种氨基酸组成。这2020种种氨基酸被称为氨基酸被称为基本氨基酸。基本氨基酸。第一节第一节 蛋白质的构件分子蛋白质的构件分子氨基酸氨基酸1 1、酸水解、酸水解 常用6 mol/L的盐酸或4 mol/L的硫酸，回流煮沸20小时左右可使蛋白质完全水解。优点：不引起消旋作用，得到的是L-氨基酸。缺点：是色氨酸完全被沸酸破坏；羟基氨基酸（丝氨酸或苏氨酸）有一小部分被分解；天门冬酰胺和谷

3、氨酰胺酰胺基被水解成了羧基。2、碱水解 一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。 优点：可使蛋白质完全水解，色氨酸在水解中不受破坏。 缺点： 由于水解过程中许多氨基酸都受到不同程度的破坏，产率不高。 部分的水解产物发生消旋化，其产物是D-型和L-型氨基酸的混合物。3、酶水解优点：不会破坏氨基酸，也不会发生消旋化。缺点：使用一种酶往往水解不彻底，需要多种酶协同作用才能使蛋白质完全水解。另外所需时间较长。 最常见的蛋白水解酶有以下几种： 胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶、 嗜热菌蛋白酶等。水解位点特异，用于一级结构分析，肽谱水解位点特异，用于一级结构分析，肽谱 -氨基酸结构通式 HNCOHO脯

4、氨酸Pro二、氨基酸的一般结构特点及其分类不带电形式 H2NCHCOOHR +H3NCHCOO-R两性离子形式-氨基酸：C O O HCHH2NR共有共有差异差异lCC都具有都具有COOHCOOH和和-NH-NH3 3，各种氨基，各种氨基酸的区别在于侧基酸的区别在于侧基R R基上。基上。l如果如果R R不是不是H,H,则：则： 具有两种立体异构体具有两种立体异构体 D-D-型和型和L-L-型型 具有旋光性具有旋光性 左旋（左旋（- -）或右旋（）或右旋（+ +） lL甘油醛lD甘油醛 NH2CHCOOHRlL氨基酸 HCNH2COOHRlD氨基酸l已知天然蛋白质中的氨基酸都是已知天然蛋白质中的

5、氨基酸都是L L型。但型。但在某些微生物和植物的某些组成中常含有在某些微生物和植物的某些组成中常含有D D型氨基酸。型氨基酸。lD D型和型和L L型氨基酸在分子式、熔点和溶解度型氨基酸在分子式、熔点和溶解度等性质上没有区别，但在生理功能上都不等性质上没有区别，但在生理功能上都不同。同。（一）根据来源分：内源氨基酸和外源氨基酸（二）从营养学角度分：必需氨基酸和非必需氨基酸 这些体内需要而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸，称为营养必需氨基酸。人体必需氨基酸有八种： Met Trp Lys Val Ile Leu Phe Thr 假 设 来 借 一 两 本 书半必需氮基酸：组氨酸、精氨酸组氨

6、酸、精氨酸（三）根据是否组成蛋白质来分： 蛋白质中常见氨基酸、蛋白质中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸分类l脂肪族氨基酸 p125l芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸l杂环氨基酸：脯氨酸、组氨酸l按侧基R基团的结构特点分为1 1、常见的蛋白质氨基酸、常见的蛋白质氨基酸按R基的极性性质可以分成以下4组：P127非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质氨基酸 （2020种）种）1.1.酸性氨基酸酸性氨基酸天冬氨酸天冬氨酸谷氨酸谷氨酸2.2.碱性氨基酸碱性氨基酸赖氨酸赖氨酸组氨酸组氨酸精氨酸精氨酸中性氨基酸中性氨基酸3.3.极性氨基酸极性氨基酸4.4.非极性氨基酸非极性氨基酸丝氨酸丝氨酸苏氨酸苏氨

7、酸半胱氨酸半胱氨酸酪氨酸酪氨酸天冬酰胺天冬酰胺谷氨酰胺谷氨酰胺甘氨酸甘氨酸丙氨酸丙氨酸亮氨酸亮氨酸异亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸苯丙氨酸甲硫氨酸甲硫氨酸色氨酸色氨酸脯氨酸脯氨酸缬氨酸缬氨酸氨基酸氨基酸1.非极性R基氨基酸 这一组中共有8种氨基酸a.4种带有脂肪烃侧链的氨基酸 丙氨酸（Ala） 缬氨酸（Val） 亮氨酸（Leu） 异亮氨酸（Ile） H2NCHCCH3OHOAlanine(Ala, A)H2NCHCCHOHOCH3CH3Valine(Val, V)丙氨酸丙氨酸缬氨酸缬氨酸H2NCHCCH2OHOCHCH3CH3Leucine(Leu, L)H2NCHCCHOHOCH3CH2CH3Iso

8、leucine (Ile, I)亮氨酸亮氨酸异亮氨酸异亮氨酸b. 2种含芳香环氨基酸 苯丙氨酸(Phe) 色氨酸(Trp)c. 1种含硫氨基酸 甲硫氨酸（Met）d. 1种亚氨基酸 脯氨酸(Pro) H2NCHCCH2OHOPhenylalanine (Phe, F)H2NCHCCH2OHOHNTyptophane (Trp, W)苯丙氨酸苯丙氨酸色氨酸色氨酸甲硫氨酸（蛋氨酸）甲硫氨酸（蛋氨酸）H2NCHCCH2OHOCH2SCH3M ethionine(M et, M )HNCOHOProline(Pro, P)脯氨酸脯氨酸2. 极性但不带电荷的R基氨基酸 这一组中有7种氨基酸a.侧链的极性

9、是由于它们的羟基造成的 苏氨酸 Thr 丝氨酸 Ser 酪氨酸 Tyrb.基极性是它们的酰胺基引起的 天冬酰胺Asn 谷氨酰胺Gln c.由于含有巯基的缘故 半胱氨酸Cys d.侧链介于极性与非极性之间 甘氨酸GlyH2NCHCCH2OHOOHSerine(Ser, S)丝氨酸丝氨酸H2NCHCCH2OHOOHTyrosine(Tyr, Y)酪氨酸酪氨酸H2NCHCCHOHOOHCH3Threonine (The, T)苏氨酸苏氨酸H2NCHCCH2OHOCH2CNH2OG lutam ine (G ln, Q )天门冬酰胺天门冬酰胺谷氨酰胺谷氨酰胺H2NCHCCH2OHOCNH2OAspar

10、agine (Asn, N)H2NCHCCH2OHOSHCysteine(Cys, C)半胱氨酸半胱氨酸H2NCHCHOHOGlycine (Gly,G)甘氨酸甘氨酸3.带负电荷的R基氨基酸 这一类的是两种酸性氨基酸 天冬氨酸 Asp 谷氨酸 Glu H2NCHCCH2OHOCO-OAspartate(Asp, D)H2NCHCCH2OHOCH2CO-OGlutamate (Glu, E)天门冬氨酸天门冬氨酸谷氨酸谷氨酸4.带正电荷的R基氨基酸 这一类氨基酸在pH=7时携带净正电荷，又叫碱性氨基酸 赖氨酸Lys：除-氨基外，在脂肪链 的 位置上还有一个氨基 精氨酸Arg: 含有一个带正电荷的胍

11、基 组氨酸His :有一个咪唑基 H2NCHCCH2OHOHNN+HHistidine(His, H)H2NCHCCH2OHOCH2CH2NHCNH2NH2+Arginine(Arg, R)H2NCHCCH2OHOCH2CH2CH2NH3+ Lysine(Lys, K)精氨酸精氨酸赖氨酸赖氨酸组氨酸组氨酸2 2、不常见的蛋白质氨基酸、不常见的蛋白质氨基酸 NHHOCOOH4-羟基脯氨酸H2NCH2CHCH2CH2CHCOOHOHNH25-羟基赖氨酸NH2CH3NHCH2CHCH2CH2CHCOOH6-N-甲基赖氨酸HOIICH2CHCOOHNH23,5-二碘酪氨酸 3 3、非蛋白质氨基酸、非蛋

12、白质氨基酸 H H2 2N-CHN-CH2 2-CH-CH2 2-COOH H-COOH H2 2N-CHN-CH2 2-CH-CH2 2-CH-CH2 2-COOH-COOH - -丙氨酸丙氨酸 - -氨基丁酸氨基丁酸三、氨基酸的酸碱性质（一）氨基酸的两性离子形式 CCOOHHNH2RCOONH3CHR+非解离形式两性离子形式（二）氨基酸的两性解离和等电点 等电点（等电点（pIpI）： 在某一在某一PHPH值时，氨基酸所带的静电荷为零，在值时，氨基酸所带的静电荷为零，在电场中既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时电场中既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液的氨基酸所处溶液的pHpH

13、值称为该氨基酸的值称为该氨基酸的( (等电点等电点pIpI) )等电点（等电点（pIpI）pH pI aa “ - ” aa向正极移动pH pI aa “ + ” aa向负极移动pH = pI aa “ 0 ” aa不移动l侧链没有可解离的中性及酸性氨基酸：l将前面所列的Ka1 1、Ka2 2的等式 l相乘得： l在等电点时，A= A+，因此：l如果以I I代表氢离子的浓度，则： l等式两边取对数得： l对于侧链没有可解离基团的中性对于侧链没有可解离基团的中性氨基酸来说：氨基酸来说： lpI=1/2（pKa1+pKa2）思考：酸性和碱性氨基酸的pI与各解离 基团的解离常数pK之间有什么关系？

14、K Ka1a1K KaRaRK Ka2a2例如谷氨酸例如谷氨酸例如赖氨酸例如赖氨酸K Ka1a1K Ka2a2K KaRaRl中性氨基酸：中性氨基酸：pIpI=( pK1+pK2)/2=( pK1+pK2)/2 pK1 pK1，为，为羧基的解离常数羧基的解离常数 pK2pK2，为，为氨基的解离常数氨基的解离常数l酸性氨基酸：酸性氨基酸：pIpI=( pK1+PkR)/2=( pK1+PkR)/2 pK1 pK1，为，为羧基的解离常数羧基的解离常数 pKRpKR，为侧链羧基的解离常数，为侧链羧基的解离常数l碱性氨基酸碱性氨基酸：pIpI=(pK2+pKR)/2=(pK2+pKR)/2 pK2 p

15、K2，为，为氨基的解离常数氨基的解离常数 pKRpKR，为侧链氨基的解离常数，为侧链氨基的解离常数总结1.某氨基酸的等电点即为该氨基酸两性离子两边的pK值和的一半。2.在氨基酸等电点以上任何pH，AA带净的负电荷，在电场中向阳极移动；在氨基酸等电点以下任何pH，AA带净的正电荷，在电场中向阴极移动。3.在一定pH范围中，溶液的pH离AA等电点愈远，AA带净电荷愈多。小结小结四、氨基酸的化学反应 C O O HCHH2NR氨氨基酸的重要化学反应基酸的重要化学反应C O O HCHH2NR亚硝酸盐亚硝酸盐反应反应与甲醛反应与甲醛反应 酰酰化化反应反应烃基化反应烃基化反应脱氨基反应脱氨基反应成盐成酯

16、反应成盐成酯反应成酰氯反应成酰氯反应脱羧基反应脱羧基反应叠氮反应叠氮反应侧链反应（侧链反应（-SH-SH-OH-OH等）等）氨基和羧基共同参加的反应氨基和羧基共同参加的反应 与亚硝酸反应含游离游离-氨基氨基的氨基酸能与亚硝酸起反应，定量地放出氮气，氨基酸被氧化成羟酸。l测定N2 的体积，即可算出氨基酸的含量。用途用途：范斯来克法氨基氮测定法的基本原理范斯来克法氨基氮测定法的基本原理。 用途用途：不仅用于测定氨基酸含量，也常不仅用于测定氨基酸含量，也常用来测定蛋白质水解程度。用来测定蛋白质水解程度。与甲醛反应与甲醛反应RCHCOOHNH2+RXRCHCOOHNHR+HX 在碱性条件下，丹磺酰氯（

17、二甲氨基萘磺酰氯DNS-Cl）可以与N-端氨基酸的游离氨基作用，得到丹磺酰-氨基酸(DNS-AA)。 此法的优点是丹磺酰-氨基酸有很强的荧光性质，检测灵敏度可以达到110-9mol。用途用途：是鉴定多肽是鉴定多肽N-N-端氨基酸的重要方法端氨基酸的重要方法。N(CH3)2SO2ClH2NCHCROHNCHCROSO2N(CH3)2+水解N(CH3)2SO2HNCHCROOH+氨基酸丹磺酰氯多肽N-端丹磺酰N-端氨基酸丹磺酰氨基酸 Sanger法：2,4-二硝基氟苯在碱性条件下，能够与肽链N-端的游离氨基作用，生成黄色二硝基苯氨基酸（DNP-氨基酸）。 该产物能够用乙醚抽提分离。不同的DNP-氨

18、基酸可以用色谱法进行鉴定。用途用途：是分析多肽是分析多肽N-N-端氨基酸的重要方法端氨基酸的重要方法。用途用途：是鉴定多肽是鉴定多肽N-N-端氨基酸的重端氨基酸的重要方法要方法。O2NFNO2+ H2N CH CROHN CH CROO2NNO2H+H2OO2NNO2HN CH CROOH+氨基酸DNFBN-端氨基酸DNP衍生物DNP-氨基酸N=C=S + NCHCOOHHHRPITCNCNCHCOOHHHRSPTC-氨基酸氨基酸NCHRSNCCOPTH-氨基酸氨基酸pH8.3无水无水HF苯异硫氰酸酯苯异硫氰酸酯PITC苯氨基硫甲酰氨基酸苯氨基硫甲酰氨基酸苯硫乙内酰脲衍生物苯硫乙内酰脲衍生物E

19、dman降解法基础降解法基础l苯异硫氰酸酯苯异硫氰酸酯PITCPITC法法（ EdmanEdman氨基氨基酸顺序分析法酸顺序分析法）实际上也是一种实际上也是一种N-N-端分析法。此法的特点是能够不断端分析法。此法的特点是能够不断重复循环，将肽链重复循环，将肽链N-N-端氨基酸残基端氨基酸残基逐一进行标记和解离。逐一进行标记和解离。用途用途：是鉴定多肽是鉴定多肽N-N-端氨基酸和分析氨端氨基酸和分析氨基酸顺序的重要方法基酸顺序的重要方法。NH2CHCOOHR+ O COCOOHR+NH3l成酯和成盐反应成酯和成盐反应NH2CHCOOHR+C2H5OHH2 N CCOOC C2 2H H5 5RH

20、Cl气 当氨基酸的当氨基酸的COOHCOOH变成甲酯，乙酯或钠变成甲酯，乙酯或钠盐后，盐后，COOHCOOH的化学反应性能被掩蔽或者说的化学反应性能被掩蔽或者说COOHCOOH被保护被保护, ,NH2NH2的化学性能得到了加强或的化学性能得到了加强或活化，易与酰基结合。活化，易与酰基结合。YNHCHCOOHR+PCl3Y YNHNHCH-COCLCH-COCLR用途：保护氨基用途：保护氨基 活化羧基活化羧基。成酰胺反应成酰胺反应RCHCOOH +NH2HNH2RCHCONH2 +C2H5OHNH2氨基酸酰胺氨基酸酰胺用途用途：合成氨基酸酰胺（例如天冬酰胺、合成氨基酸酰胺（例如天冬酰胺、谷氨酰胺

21、）谷氨酰胺）。脱羧反应脱羧反应脱羧酶作用脱羧酶作用 YNH O NH2NH2 RCHCOCH3 YNH O HNO2 RCHCNHNH2 YNH O RCHCN -N+ N + 2H2O酰化氨基酸甲酯酰化氨基酸甲酯 肼肼酰化氨基酰肼酰化氨基酰肼酰化氨基酰叠氮酰化氨基酰叠氮应用：应用：常作为多肽合成活性中间体，活化羧基。常作为多肽合成活性中间体，活化羧基。叠氮反应叠氮反应（1 1）与茚三酮反应）与茚三酮反应用途用途：常用于氨基酸的定性或定量分析常用于氨基酸的定性或定量分析。CCCOOO茚三酮茚三酮CCCOOOHOHH2OH2O水合茚三酮水合茚三酮CO2NH2RCHO+CCCOOHOHH2NCHC

22、OOHRCCCOOOHOH+2NH3CCCOOCCCOO-NH4+NH2O2+CCCOOOCCCOOHHO还原型茚三酮还原型茚三酮3.由氨基和羧基共同参加的反应由氨基和羧基共同参加的反应紫色物质紫色物质 对脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物，其结构如下所示：反应生成的化合物的颜色深浅程度以及CO2生成量，均可作为氨基酸定量分析依据。（2 2）形成肽键）形成肽键 一分子氨基酸的一分子氨基酸的-羧基羧基与另一分子氨基酸与另一分子氨基酸-氨基氨基脱水缩合的化合物叫做肽，脱水缩合的化合物叫做肽，其键称为其键称为肽键。（蛋白质就是氨基酸通过肽键连接在一。（蛋白质就是氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列。

23、）起的线性序列。） 用途用途：是多肽和蛋白质生物合成的基本反应是多肽和蛋白质生物合成的基本反应。（1） 酪氨酸的酚基和组氨酸的咪唑基酪氨酸的酚基和组氨酸的咪唑基: Pauly反应反应（2） 半胱氨酸的巯基：半胱氨酸的巯基： a 和碘乙酸反应和碘乙酸反应 b 和各种金属形成络合物；和各种金属形成络合物； c 和和Ellman试剂反应，用于试剂反应，用于-SH的定量测定；的定量测定； d 巯基的氧化巯基的氧化 （3） 胱氨酸的二硫键：胱氨酸的二硫键： 能被氧化剂能被氧化剂(如过甲酸如过甲酸)及还原剂及还原剂(如巯基乙醇、二如巯基乙醇、二硫苏糖醇硫苏糖醇DTT)打开。打开。五、氨基酸的旋光性和光吸收

24、 构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外，均含有不对称碳原子，所以除甘氨酸外，所有天然氨基酸含有一个手性-碳原子，因此都具有旋光性。构型：根据甘油醛构型确定D型和L型1.根据甘油醛原则确定构型2.自然界的氨基酸有两种构型，构型和旋光方向没有必然联系。3.组成蛋白质的氨基酸都是L型，除甘氨酸外都有旋光性。LAA 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。 在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力 酪氨酸max275nm， 苯丙氨酸max257nm 色氨酸max280nm 蛋白质的最大光吸收一般蛋白质的最大光吸收一般在在280nm

25、280nm处处 . .摩尔吸收系数摩尔吸收系数 波长波长1 1分配层析分配层析：纸层析法、聚酰：纸层析法、聚酰胺薄层层析、胺薄层层析、薄层层析法薄层层析法2 2离子交换层析法离子交换层析法3 3高效液相层析法高效液相层析法六、氨基酸混合物的分析分离六、氨基酸混合物的分析分离 分配定律：当一种溶质在两种一定的互不相溶的溶剂中分配时，在一定的温度下达到平衡后，溶质在两相中的浓度比值为一常数。即分配系数（kd）。 Kd CA/ CB CA ：在A相（动相）中的浓度 CB ：在B相（静相）中的浓度 层析系统层析系统固定相固定相流动相流动相附着在固相上的液体附着在固相上的液体固体固体lRfX/ Y 此法

26、是利用离子交换树脂作为柱层析支持物，将带有不同电荷的AA进行分离的方法。 离子交换树脂可以分为阳离子交换树脂（如羧甲基纤维素等）和阴离子交换树脂（如二乙基氨基乙基纤维素等）。（二）离子交换层析（二）离子交换层析 分离氨基酸混合物常用分离氨基酸混合物常用强酸型强酸型阳离子交换树阳离子交换树脂：脂： 用碱处理交换柱，树脂变成用碱处理交换柱，树脂变成Na+型，调氨基酸混合物型，调氨基酸混合物至至pH2-3，使氨基酸变成，使氨基酸变成阳离子阳离子，与，与Na+交换而挂在树脂上。交换而挂在树脂上。 结合牢固程度取决于：结合牢固程度取决于： 静电引力静电引力 (主主) 疏水相互作用疏水相互作用 ( (次次

27、) ) pH3时，静电引力大小：时，静电引力大小： 碱性碱性AA(R2+) 中性中性AA(R+) 酸性酸性AA(R0) 洗脱顺序：洗脱顺序： R0 (先先) R+ (次次) R2+ (后后) 同时考虑疏水同时考虑疏水 作用影响：作用影响： 疏水性较大的疏水性较大的AA 与树脂的作用力与树脂的作用力 疏水性较小的疏水性较小的 AA与树脂的作用力与树脂的作用力 两种因素综合影响的洗脱顺序两种因素综合影响的洗脱顺序: AspThrSer Glu Pro Gly Ala Cys Val Met Ile Leu Tyr Phe Lys HisArg 制备氨基酸有3种途径：从蛋白质水解液中分离提取； 应用

28、发酵法生产；人工合成法。适宜于中适宜于中小规模的生产小规模的生产可大规模可大规模生产生产七、氨基酸的制备和应用状况七、氨基酸的制备和应用状况（了解）（了解） 1.1.科学实验科学实验：人工合成肽和蛋白质的组分：人工合成肽和蛋白质的组分 2.2.医药工业医药工业 必需氨基酸：苏氨酸、缬氨酸、亮氨必需氨基酸：苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、赖氨酸、蛋氨酸酸、蛋氨酸 半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸是幼半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸是幼儿所必需的。儿所必需的。 （1）精氨酸：对治疗高氨血症、肝机能障碍等疾病颇有效果； （2）天冬氨酸：钾镁盐可用于恢复

29、疲劳；治疗低钾症心脏病、肝病、糖尿病等。 （3）半胱氨酸：能促进毛发的生长，可用于治疗秃发症；甲酯盐酸盐可用于治疗支气管炎等； （4）组氨酸：可扩张血管，降低血压，用于心绞痛，心功能不全等疾病的治疗。 维生素B6:可采用丙氨酸或天冬氨酸为原料合成。 叶酸：需要用谷氨酸为原料合成。 氨基酸表面活性剂：酰基谷氨酸钠、月桂酰-L-精氨酸乙酯盐酸等具有较强的抗菌杀菌活性，且无刺激性。 聚合氨基酸：聚谷氨酸甲酯可用于作为合成皮革的表面处理剂；聚天冬氨酸或聚谷氨酸的二烷基酯与磷酸高级烷基酯结合得到化合物可作为可塑剂，稳定剂等。 谷氨酸钠:味精 天冬氨酸钠：可用于清凉饮料，能增加清凉感并使香味浓厚爽口； 天

30、冬氨酰苯丙氨酸甲酯：甜味素APM 杀虫剂：刀豆氨酸、5-羟色氨酸可使南方毛虫拒食而死；半胱氨酸可杀死黄瓜蝇；甘氨酸乙酯衍生的二硫代磷酸盐具有较强的杀蚜虫和杀螨效果； 杀菌剂：N-月桂酰缬氨酸可作为治疗稻瘟病；-1，4环己二烯丙氨酸能抑制黑穗病毒、稻瘟病等； 除草剂：如N-3,4二氮丙氨酸，硫代氨基酸酯等； 氨基酸能调节皮肤pH的变动，对细菌的防护作用，也可作为皮肤、毛发的营养成分，增加皮肤、毛发的光泽。 防止皮肤干燥的自然保湿因子的主要成分是甘氨酸、羟基丁氨酸、丙氨酸、天冬氨酸、丝氨酸等游离氨基酸。 在化妆品中添加天冬氨酸或其衍生物以及一些维生素，可防止皮肤老化。AA的结构通式的结构通式AA的

31、分类的分类AA的理化性质的理化性质 一般物理性质一般物理性质 AA的两性解离的两性解离( (等电点及其计算等电点及其计算) ) AA的化学反应的化学反应（蛋白（蛋白质的一级结构测定）质的一级结构测定）AA的分离分析的分离分析1某氨基酸溶于pH7的水溶液所得氨基酸溶液的pH值为6，问此氨基酸的pI值大于6等于6还是小于6？2用强酸型阳离子交换树脂分离下述每对氨基酸，当用pH7.0的缓冲溶液洗脱时，下述每对中先从柱上洗脱下来的是哪种氨基酸？ （1）Asp和Lys (2)Arg和Met（3）Glu 和Vla (4) Gly 和Leu (5) Ser 和Ala 蛋白质的生物学意义蛋白质的生物学意义1.

32、蛋白质是一切生物细胞和组织的主要组成部分，是生命活动所依据的物质基础。2.生物的各种生物功能也都靠蛋白质体现。第一节第一节 蛋白质通论蛋白质通论一、蛋白质的元素组成 二、蛋白质的分类 五、蛋白质的功能四、蛋白质构象和蛋白质结构的 组织层次三、蛋白质的大小与分子量一、蛋白质的元素组成一、蛋白质的元素组成 C H O N S（ 50%） （7%） （23%） （16%） （03%）Others: P、Cu、Fe、Zn、Mn、Co、Se、I磷 铜 铁 锌 锰 钴 硒 碘 蛋白质氮元素的含量都相当接近，一般在蛋白质氮元素的含量都相当接近，一般在15%15%1717，平均为，平均为16 16。这是。这是

33、凯氏定氮法凯氏定氮法测测定蛋白质含量的计算基础。定蛋白质含量的计算基础。 6 .25 16的倒数，每测定的倒数，每测定g 氮氮相当于相当于6 .25g的蛋白质。也就是的蛋白质。也就是1 g 氮氮所代表的蛋白质量（克数）所代表的蛋白质量（克数）蛋白质含量蛋白氮6 .251.按组成成分分A .单纯蛋白质单纯蛋白不含有非蛋白质部分。这类蛋白质水解后的最终产物只有氨基酸。 单纯蛋白质按其溶解性又可分为:清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白精蛋白、组蛋白以及硬蛋白等二、蛋白质的分类二、蛋白质的分类 B.B.结合蛋白质结合蛋白质结合蛋白是指由单纯结合蛋白是指由单纯 蛋白和非蛋白成分结合而成的蛋白质蛋白和非蛋白

34、成分结合而成的蛋白质. . 按其非氨基酸成分又可分为：按其非氨基酸成分又可分为：糖蛋白、脂蛋白、核蛋白、磷蛋白、金属蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白2.按分子的形状或空间构象 A.纤维状蛋白分子很不对称，形状类似纤维。 一般不溶于水。典型的有：胶原蛋白质、弹性蛋白质、角蛋白质、丝蛋白质等B.球状蛋白质分子的形状接近球形，空间构象比纤维状蛋白复杂。 球状蛋白质的溶解性较好，能结晶，生物体内的蛋白质大多数属于这一类。 典型的有：胞质酶类等三、蛋白质的大小与分子量三、蛋白质的大小与分子量生物大分子：生物大分子：是由某些基本单位按一定顺序和方是由某些基本单位按一定顺序和方式连接所形成的多聚体（式连接所形成的

35、多聚体（polymerpolymer），），M M一般大于一般大于1000010000。包括蛋白质、核酸、脂类及糖等。包括蛋白质、核酸、脂类及糖等。蛋白质分子量的变化范围很大，从大约 60001000000道尔顿（Da）或更大。某些蛋白质是由两个或更多个蛋白质 亚基(多肽链)通过非共价结合而成， 称寡聚蛋白质。有些寡聚蛋白质的分 子量可高达数百万甚至数千万道尔顿。1 Da = 1.66033 x10-27 Kg 对于对于只含有多肽链的只含有多肽链的简单蛋白质：简单蛋白质： 氨基酸残基的数目氨基酸残基的数目= =蛋白质的分子量蛋白质的分子量 / 110/ 110 （氨基酸残基平均分子量（氨基酸残

36、基平均分子量 110110）四、蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次1、蛋白质构象 蛋白质分子是由氨基酸首尾相连而成的共价多肽链，但是天然的蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象。 是指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态，构象形态间的改变不涉及共价键的破裂。 指在具有相同结构式的立体异构体中取代基团在空间的相对取向，不同的构型如果没有共价键的破裂是不能互变的。构象构型2 2、蛋白质结构的组织层次、蛋白质结构的组织层次蛋白质的结构层次蛋白质的结构层次一级结构一级结构空间结构空间结构二级结构二级结构

37、三级结构三级结构四级结构四级结构超二级结构超二级结构结构域结构域 一级结构一级结构-Ala-Glu-Val-Thr-Asp-Pro-Gly- 二级结构二级结构 四级结构四级结构 三级结构三级结构一级结构 二级结构 三级结构 四级结构 1. 催化 蛋白质的一个最重要的生物学功能是作为有机体新陈代谢的催化剂酶。酶是蛋白质中最大的一类。2、调节 许多蛋白质具有调节其他蛋白质执行其生理功能的能力 ，这些蛋白质称为调节蛋白(胰岛素）3、转运 功能是从一地到另一地转运特定的物质。(Hb)4、贮存 这类蛋白质是氨基酸的聚合物，生物体必要时可利用蛋白质作为提供充足氮素的一种方式。(种子）五、蛋白质的功能五、蛋

38、白质的功能 5、运动 作为运动基础的收缩和游动蛋白具有共同的性质：它们都是丝状分子或丝状聚合体。（肌动蛋白，肌球蛋白，鞭毛等） 6、结构成分 蛋白质另一重要功能是建造和维持生物体的结构。（毛发，角，蹄，牛皮） 7、防御和进攻 免疫反应（免疫球蛋白） 8、异常功能（乐果甜蛋白，胶质蛋白）第二节第二节 肽肽一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形成的酰胺键称为形成的酰胺键称为肽键肽键，所形成的化合物称为，所形成的化合物称为肽肽。 通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。 CCNC

39、CNCCNCCNCCH2CHCH2CH2CH2COO-OHCO2HCH2CONH2OHCH3H3N+OOOOHHHHHHHHHSerValTyrAspGlnCH3N-端C-端肽键肽命名肽命名l多肽化合物的名称，通常按照肽内氨基酸残基的排列顺序，以残基名称（如某某氨酰）从N端依次阅读到C端（某某氨酸），并以C端残基全名结束肽的名称。例如：下列五肽命名为丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸：氨基末端羧基末端Ser-Val-Tyr-Ala-Leu 多肽链结构示意图共价主链共价主链：肽链的骨干是由：肽链的骨干是由-N -C -C -序列序列重复排列而成，称为共价主链重复排列而成，称为共价主链。肽键肽键N=C

40、N=C 0.127nm 0.127nm键长键长=0.132nm=0.132nmN-CN-C 0.148nm0.148nm 肽键中的肽键中的C-NC-N键具有部分双键性质，不能自键具有部分双键性质，不能自由旋转。由旋转。 在大多数情况下，以反式结构存在。在大多数情况下，以反式结构存在。肽平面或酰胺平面：CNCCOH 组成肽单位的4个原子和2个相邻的碳原子都处于同一个平面内，此刚性结构的平面称为肽平面肽平面或酰胺平面或酰胺平面。肽单位：实际就是一个肽平面 肽键的四个原子和与之相连的两个-碳原子所组成的基团。 二面角 两相邻酰胺平面之间，能以共同的C为定点而旋转，绕C-N键旋转的角度称角，绕C-C键旋转的角度称（psai)角。和称作二面角，亦称构象角酰胺平面与