生化(药)必做题(DOC)

1、浙江大学远程教育学院生物化学（药）课程作业（必做）姓名：学号：年级：2013 秋药学学习中心： 华家池医学学习中心第二章蛋白质化学一、填空题1.增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫做盐溶 ，在高离子强度下使某种蛋白质沉淀的现象叫做盐析。波长处有特征性光吸收，该性质可用来测定蛋白质的含量_。4.当蛋白质受到一些物理因素或化学试剂的作用发生变性作用时，它的生物活性 会丧失，同时还伴随着蛋白质溶解性 的降低和一些理化常数的改变等。5蛋白质平均含氮量为16%，组成蛋白质分子的基本单位是氨基酸，但参与人体蛋白质合成的氨基酸共有_20 种,除 甘氨酸 和 脯氨酸 夕卜，其它化学结构均属于

2、L-a氨基酸。6.蛋白质分子中的二级结构的结构单兀有：a螺旋_、B折叠_、B转角 、无规卷曲。7.蛋白质分子构象_ 改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效应。引起变构效应的小分子称变构效应剂_ 。8.:螺旋肽段中所有的肽键中的-氨基 和 羧基均参与形成氢键，因此保持了螺旋的最大稳定 。氢键方向与螺旋轴 平行 。2.蛋白质是由氨基酸聚合成的高分子化合物，相连，蛋白质分子中的该键是由一个氨基酸的 脱水形成的 共价键。3.蛋白质分子中常含有 色氨酸_在蛋白质分子中，氨基酸之间通过肽 键氨基与另一个氨基酸的羧基酪氨酸残基等氨基酸，故在 280nm9.蛋白质在处于大于其等电的pH 环境中，带移

3、动。反之，则向电场负极 移动。10. 稳定和维系蛋白质三级结构的重要因素是键）、疏水作用及范德华力11. 构成蛋白质四级结构的每一条肽链称为亚基 。12. 蛋白质溶液是亲水胶体溶液，维持其稳定性的主要因素是颗粒表面水化膜及表面带有同种电荷。13. 一级结构是蛋白质分子的基本结构，它是决定蛋白质空间构象的基础，而蛋白质的 空间构象则是实现其生物学功能的基础。14. 根据理化性质天冬氨酸Asp 和谷氨酸 Glu 属于 酸 性氨基酸；组氨酸 His，赖氨酸 Lys，精氨酸 Arg ;属于 碱性氨基酸。二、填空题1. 肽键：由蛋白质分子中氨基酸的:-羧基与另一个氨基酸的:-氨基脱水形成的共价键 （-C

4、O-NH-），又称酰胺键。2. 蛋白质一级结构：指肽链中通过肽键连接起来的氨基酸排列顺序，这种顺序是由基因上遗传信息所决定的。 维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键，一级结构是蛋白质分子的基本结构，它是决定蛋白质空间结构的基础。3. 蛋白质的构象：各种天然蛋白质分子的多肽链并非以完全伸展的线状形式存在，而是通过分子中若干单键的旋转而盘曲、折叠，形成特定的空间三维结构，这种空间结构称为蛋白质的构象。蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系。4. 蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。5. 肽

5、键平面：肽键不能自由旋转而使涉及肽键的6 个原子共处于同一平面，称为肽单元或肽键平面。但由于a-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以 作相对旋转。6.a-螺旋：是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象，其结构特征为： 为一右手螺旋； 螺旋每圈包含 3.6 个氨基酸残基，螺距为 0.54nm : 螺旋 以氢键维系。7.3-折迭：是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，其结构特征为:负电荷，在电场中的向正极氢键_ ，有_ 离子键（盐等非共价键。由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构； 主链骨架伸展呈锯齿状； 借相邻主链之间的氢键维系。8.3-转

6、角：是多肽链 180。回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为：主链骨架本身以大约 180。回折； 回折部分通常由四个氨基酸残基构成；构象依靠第一 残基的-CO 基与第四残基的-NH 基之间形成氢键来维系。9.无规则卷曲：多肽链的主链除了:-螺旋、一：结构和一：转角外，还有一些无确定规律性的折叠方式，这种无确定规律的主链构象称为无规则卷曲。10. 蛋白质的三级结构：是指蛋白质的一条多肽链的所有原子的整体排列。包括形成主链构象和侧链构象的所有原子在三维空间的相互关系。也就是一条多肽链的完整的三维结构。稳定三级结构的因素是侧链基团的次级键的相互作用，包括氢键、离子键（盐键）、疏水作用、范德华力。

7、11. 蛋白质的四级结构：就是指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。具有 四级结构的蛋白质也称寡聚蛋白。12.亚基：某些蛋白质作为一个表达特定功能的单位时，由两条以上的肽链组成， 这些多肽链各自有特定的构象，这种肽链就称为蛋白质的亚基。13.蛋白质的等电点：当蛋白质处于某一pH 环境中，所带正、负电荷为零，呈兼性离子，此时溶液的 pH 值被称为蛋白质的等电点。14. 蛋白质变性：蛋白质在外界的一些物理因素或化学试剂因素作用下，其次级键遭到破坏，引起空间结构的改变，从而引起了理化性质的改变，丧失生物活性，但蛋

8、白质的一级结构并没有被破坏，这种现象称为蛋白质变性。15. 蛋白质沉淀：蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定都是变性后的蛋白质。16. 盐析：在蛋白质溶液中加大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。17. 变构效应：蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白，常有四级结构。以血红蛋白为例，一分子氧与一个血红素辅基结合，引起亚基构象变化，进而引进相邻亚基构象变化，更易与氧气结合。18. 肽：一个氨基酸分子的a-羧基与另一个氨基酸分子的a-氨基在适当

9、的条件下经脱水缩合即生成肽键，多个氨基酸以肽键连接成的反应产物称为肽。三、问答题1 什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何特征？答：蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有a螺旋、3折叠、3转角和无规卷曲四种。在a螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔 3.6 个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持a-螺旋稳定。在3-折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。 两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链

10、间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持3-折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现180回折，回折部分称为3转角。3转角通常有 4 个氨基酸残基组成，第二个残基常为辅氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。2什么是蛋白质变性？变性与沉淀的关系如何？答：蛋白质在某些理化因素的作用下，其严格的空间构象受到破坏，从而改变其理化性质，并失去其生物活性，称为蛋白质的变性。变性的实质是蛋白质各种次级键破坏使得天然 构象受到破坏，所以，功能发生改变，但一级结构不变，无肽键断裂。变性后由于肽链松散， 面向内部的疏水基团暴露于分子表面，蛋白质分子溶解度降低并互相凝聚而易于沉淀，其活性随之丧失；而蛋白质沉淀

11、特指蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象，有时发生沉淀的蛋白质并不一定发生蛋白质变性，如盐析法沉淀蛋白质，其实就是破坏了蛋白质胶体溶液稳定的因素：电荷性和水化膜，而并没有破坏蛋白质的空间构象，所以一般是不发生蛋白质变性。3.简述蛋白质空间结构答：蛋白质的空间结构包括： 蛋白质的二级结构： 蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链 主链原子局部的空间结构， 但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容，蛋白质的二级结构主要包括：a-螺旋，3-折迭，3-转角及无规卷曲等几种类型。维系蛋白质二级结 构的主要化学键是氢键。 蛋白质的三级结构： 蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所 有原子的空间排布，也就

12、是一条多肽链的完整的三维结构。维系三级结构的化学键主要是非共价键（次级键），如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等，但也有共价键，如二硫键等。蛋白质的四级结构：就是指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布 局。维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。第三章核酸化学1. 组成 RNA 和 DNA 的碱基不同之处是 DNA 中含有 T 而 RNA 中含有 U ，戊糖不同之处是DNA 中含有脱氧核糖，而 RNA 则含有核糖。2. 构成核酸一级结构的基本化学键是磷酸 _ ，它是由前一核苷酸的戊糖的3 位羟基 与后一核苷酸上的 5 位磷酸基基形成的磷酸酯键。3 核酸分

13、子游离磷酸基末端称5端，另一端则呈现游离的3羟基端。4.核酸的一级结构即_ 指其结构中核苷酸的排列次序。5.碱基配对规律是A和_T_之间因形成 两 个氢键而配对;C 和_ G_之间因形成三 个氢键而配对。6. 维持 DNA 双螺旋结构稳定的主要因素是氢键和碱基堆集力。7. DNA 双螺旋结构中，其基本骨架是 核糖_和磷酸，而碱基朝向 内_侧，碱基间以_氢键相连。& tRNA 的二级结构是三叶草形，其 3 端为-CCA-OH 结构，其作用是纟吉合和携带氨基酸,又被称为氨基酸臂或氨基酸柄。9. 组成 DNA 的基本核苷酸是 dAMP 、dGMP、dCMP、dTMP四种。组成 RNA 的基本

14、核苷酸是 AMP 、 GMP、 CMP 和 UMP四种。10.稳定的 B-型双螺旋结构的参数是：螺旋直径为2 nm ,螺距为 3.4 nm 。螺旋每一周包含了 10.个碱基（对），所以每个碱基平面之间的距离为0.34nm。11.在真核生物中，DNA 主要存在于细胞核中,是遗传信息的贝_ ; RNA则主要存在于细胞质中，参与遗传信息表达的各 _、名词解释1.核酸的一级结构：核酸的一级结构是指其结构中核苷酸的排列次序。在庞大的核酸分子中，各个核苷酸的唯一不同之处仅在于碱基的不同，因此核苷酸的排列次序也称碱基排列次序。2.磷酸二酯键：核苷酸连接成为多核苷酸链时具有严格的方向性，前一核苷酸的 3-OH

15、 与下一位核苷酸的 5-位磷酸间脱水形成 3、5-磷酸酯键，该键称为磷酸二酯键，它 是形成核酸一级结构的主要化学键。3. DNA 双螺旋结构：大多数生物的 DNA 分子都是双链的，而且在空间形成双螺旋结构。 DNA 分子是由两条长度相同、方向相反的多聚脱氧核糖核苷酸链平行围绕同一 “想象中”的中心轴形成的双股螺旋结构。二链均为右手螺旋。两条多核苷酸链中，脱氧核糖和磷酸形成 的骨架作为主链位于螺旋外侧，而碱基朝向内侧。两链朝内的碱基间以氢键相连，使两链不至松散。4. 碱基互补规律：腺嘌呤与胸腺嘧啶以二个氢键配对相连；鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢 键相连，使碱基形成了配对。这种严格的配对关系称为碱基互补

16、规律。5. 碱基平面：DNA 双螺旋结构中配对的碱基一般处在同一个平面上，称碱基平面，它 与双螺旋的长轴垂直。6. DNA 变性：在理化因素作用下，破坏 DNA 双螺旋稳定因素，使得两条互补链松散而 分开成为单链，DNA 将失去原有的空间结构，从而导致 DNA 的理化性质及生物学性质发生改 变，这种现象称为 DNA 的变性。7. DNA 复性：DNA 的变性是可以可逆的。当去掉外界的变性因素，被解开的两条链又可重新互补结合，恢复成原来完整的DNA 双螺旋结构分子，这一过程称为DNAM性。8. DNA 变性温度（Tm 值）：加热 DNA 溶液，使其对 260nm 紫外光的吸收度突然增加，达到其最

17、大值一半时的温度，就是DNA 的变性温度（融解温度，Tm）。9. DNA 增色效应：指 DNA 变性后对 260nm 紫外光的光吸收度增加的现象。10.核酸分子杂交：两条来源不同的单链核酸（DNA 或 RNA，只要它们有大致相同的互补碱基顺序，经退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。11.核酶：具有自身催化作用的 RNA 称为核酶，核酶通常具有特殊的分子结构，如锤头 结构。（四）问答题1.比较试简述 DNA RNA 在分子组成上的特点答：组成 RNA 的碱基是 A、G C U,而组成 DNA 的碱基是 A、G C、T。 戊糖不同之 处是 RNA 含有核糖，而 DNA

18、 含有脱氧核糖。组成 RNA 的基本核苷酸分别是 AMP GMP CMP 和 UMP 四种。 组成 DNA 的基本核苷酸是 dAMP dGMP dCMR dTMP 四种。DNA 分子由两条反 向平行并且彼此完全互补的脱氧核糖核苷酸链组成，RNA 是单链核酸，会形成局部的链内配对。2.试简述核苷酸的组成成分，以及各组成成分的连接方式答：每分子核苷酸中都含有有机含氮碱、核糖和磷酸各一分子。核苷是由核糖（或脱氧核糖）与碱基缩合而成的糖苷。核糖的第一位碳原子（G）与嘌呤碱的第九位氮原子（N9）相连接，或与嘧啶碱的第一位氮原子（N）相连，这种 C-N 连接键一般称为 N-糖苷键。核苷与磷酸通过酯键缩合形

19、成核苷酸。尽管核糖结构上游离的-0H （如 C2、G、O及脱氧核糖上的 Q、C5）均能参与发生酯化反应,生成 G-或 C5-核苷酸，但生物体内的核苷 酸组成中多数是 5-核苷酸，即磷酸基大多是与核糖的Cs-连接的。3.简述 DNA 双螺旋结构模型要点：答：双螺旋模型的要点如下：（1） DNA 分子是由两条长度相同、 方向相反的多聚脱氧核糖核苷酸链平行围绕同一“想 象中”的中心轴形成的双股螺旋结构。二链均为右手螺旋。（2）两条多核苷酸链中，脱氧核糖和磷酸形成的骨架作为主链位于螺旋外侧，而碱基朝向内侧。两链朝内的碱基间以氢键相连，使两链不至松散。（3）碱基间的氢键形成有一定的规律：即腺嘌呤与胸腺嘧

20、啶以二个氢键配对相连；鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连（即A=T, G- C）。这种碱基配对规律造成了碱基互补。它们一般处在一个平面上，称碱基平面，它与纵轴垂直。正因为两链间的碱基是互补的，所以两链的核苷酸排列次序也是互补的，即两链互为互补链。当知道一条链的一级结构，另一条互补链也就被确定。第四章酶一、填空题1. 酶与非酶催化剂比较具有以下特点：高度催化效率： 高度专一性；对反应条件高度敏感： 活性可被调节控制。2. 反竞争性抑制作用，抑制剂只能和ES_ 结合，如以 1/v 对 1/S作图，呈现 相同斜率的直线 ，K_, Vma_。3. 变构酶的协同效应有正协同效应和负协同效应 以及同促协同效应

21、和异促协同效应等类型。4.酶促反应受酶浓度 、底物浓度、 温度 、PH 、激活剂和抑制剂等影响。5.根据与酶蛋白结合的牢固程度不同，辅助因子可分为辅酶 和辅基 两种。6.酶分子中的必需基团在某些化学物质的作用下发生改变，引起酶活性的降低或丧失 称为抑制作用。按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和 可逆抑制作 用两大类。7.非竞争性抑制的特点是非竞争性抑制剂的化学结构与底物的分子结构不一定类似_ ；底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合 ；当底物浓度的改变时抑制程度 不变 ;动力学参数：Kmf 直不变，Vmf 直 降低 。二、名词解释1.酶的辅助因子：指结合酶的非蛋白质部分，主要有

22、小分子有机化合物及某些金属离子。小分子有机化合物根据它们与酶蛋白的亲和力大小，又分辅基和辅酶两种。前者与酶蛋白亲和力大，后者亲和力小。辅基和辅酶在酶促反应过程中起运载底物的电子、原子或某些化学基团的作用。常见的辅基和辅酶分子中多数含有B 族维生素成分。2.活性中心：酶分子中与催化作用密切相关的结构区域称活性中心。活性中心的结构是酶分子中在空间结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，在一级结构上可能位于肽链的不同区段，甚至位于不同的肽键上，通过折叠、盘绕而在空间上相互靠近。3.酶原激活：指无活性的酶的前体转变成有活性酶的过程。酶原激活在分子结构上是 蛋白质一级结构和空间构象改

23、变的过程。4.酶的竞争性抑制：抑制剂 I 与底物 S 竞争和酶活性中心结合，从而排挤了酶对S 的催化作用。I 常具有与 S 相似的分子结构，与酶结合是可逆的，提高底物浓度抑制作用可被减弱或解除。竞争性抑制剂使酶反应的Km 值增大，而不改变 Vmax 值。5.酶的共价修饰：酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价的变化，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节；酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化等等。其中以磷酸化修饰最为常见。6.酶的变构效应：效应物（配基）与变构酶的变构中心结合，改变酶分子的构象，进 而影响酶与底物的亲和力，使酶促反应

24、速率发生变化。7.同工酶：能催化相同的化学反应，但其分子组成及结构不同，理化性质和免疫学性质彼此存在差异的一类酶。它们可以存在于同一种属的不同个体，或同一个体的不同组织器 官，甚至存在于同一细胞的不同亚细胞结构中。8. 酶：酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质及核酸，又称为生物催化剂。绝大多数酶是蛋白质，少数是核酸 RNA 后者称为核酶。9. 辅酶：与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。10. 辅基：与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。11. 酶的抑制剂：酶分子中的必需基团在某些化学物质的作用

25、下发生改变，引起酶活性的降低或丧失称为抑制作用。能对酶起抑制作用的称为抑制剂。12. 酶的可逆抑制作用：抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。13. 限速酶：可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。14. 酶的协同效应：当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。三、问答题1. 论述酶的作用的特点答：酶作为催化剂，它具有一般催化剂的共同性质：（1）只能催化热力学上允许

26、进行的反应，对于可逆反应，酶只能缩短反应达到平衡的时间，但不改变平衡常数；（2）酶也是通过降低化学反应的活化能来加快反应速度；（3）酶在反应中用量很少，反应前后数量、性质不变。酶的特殊催化性质：（1）高度的催化效率，酶通过其特有的作用机制，比一般 催化剂更有效地降低反应的活化能，；（2）高度的作用专一性，酶对作用的反应物有严格要求，其中还包括催化底物发生反应的类型和方式。（3）酶活性对反应条件具有高度敏感性，酶的化学本质是蛋白质， 所有能使蛋白质发生变性的理化因素，均能导致酶的失活；（4）催化活性可被调节控制， 酶的作用无论是在体内或体外，都是可以调节控制的。 酶的这一特性是保证生命有机体维持

27、正常的代谢速率，以适应生理活动需要的根本前提。2. 酶的竞争抑制作用与非竞争性抑制作用有何区别？答：竞争抑制作用与非竞争性抑制作用比较表非竞争性抑制机理I 与 S 竞争与酶活性中心结合，I 在 E 分子中结合的位置不是结合S 的排挤了 E 对 S 的催化作用位置，E 对 S 的结合不影响 E 和 1的结合。 I 结构I 常具有与 S 相类似的结构I 的分子结构与 S 分子无关 抑制行为提高S，可减弱或解除抑制作抑制作用不能因提高S而改变用 动力学特征Km 值增大，Vmax 不变Kmf 直不变，Vmax 降低3何谓变构酶？与非变构酶比较有什么特点？答：某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结

28、合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节。具有变构调节作用的酶就称为变构酶。变构酶多为寡聚酶， 分子中有一个活性中心和另一个变构中心。与非变构酶的比较，其动力学特征主要表现为：v 与S的关系为 S 型曲线，这种曲线关系再 E作用于 S 时，只要S发生微小的变化，即能引起 v 的极大改变。故变构酶能以极大程度调 控反应速率。4.论述影响酶反应速度的因素。答：(1 )底物浓度对反应速度的影响：在一定 E下，将S与 v 作图，呈现双曲线， 当底物浓度较低的初始反应阶段底物浓度与反应速度成正比，然后处于混合级反应阶段，当底物浓度加大到可占据全部酶的

29、活性中心时，反应速率达到最大值，即酶活性中心被底物所饱和。此时如继续增加底物浓度，不会使反应速率再增加。(2)酶浓度对反应速度的影响：当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即V=kE。(3) 温度对反应速度的影响：酶促反应速度随温度的增高而加快。但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降，直到完全失活。酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。(4)pH 对反应速度的影响：pH 对酶促反应速度的影响，通常为一钟形”曲线，即pH 过竞争性抑制高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的pH 值就称为酶的最适 pH。（

30、5）抑制剂对反应速度的影响：凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。（6） 激活剂对反应速度的影： 能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。酶的激活剂大多数是无机离子，如K+、Mg+、M6+、Cl-等。第五章糖代谢一、填空题1. 1 个葡萄糖分子经糖酵解可净生成 _2_个 ATP 糖原中的 1 个葡萄糖残基经糖酵解可 净生成_3个ATF。2糖酵解在细胞的胞液中进行，该途径中三个限速酶分别是己糖激酶或葡萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。3.成熟的红细胞中无线粒体，所以只能从糖酵解中获

31、得能量。4.丙酮酸脱氢酶复合体包括丙酮酸脱氢酶、硫辛酸乙酰基转移酶和二氢硫辛酸脱氢酶三种酶和5 种辅助因子。5. 三羧酸循环在细胞线粒体内进行，有 4次脱氢和 2次脱羧反应，每循环一次消耗掉 1 个 乙酰 基，生成 12 分子 ATP,最主要的限速酶是 异柠檬酸脱氢酶6糖原合成的限速酶是糖原合成酶，糖原分解的限速酶是磷酸化酶。二、名词解释1 糖酵解：葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳酸的过程，称为糖的无氧分解（或无氧氧化）。由于此反应过程与酵母菌使糖生醇发酵的过程基本相似，故又称为糖酵解（或无氧酵解）。2.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO 和 H2O 的过程，称为糖的

32、 有氧氧化。3.巴斯德效应：有氧氧化抑制糖酵解的现象称为巴斯德效应。4. 乳酸循环：在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运至肝脏，肝脏将乳酸 异生成葡萄糖，葡萄糖释放至血液又被肌肉摄取，这种循环进行的代谢途径叫做乳酸循环。5.糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。非糖物质：乳酸、甘油、生糖氨基酸等。糖异生代谢途径主要存在于肝及肾中。6.血糖：血糖指血液中的葡萄糖，其正常水平相对恒定，维持在3.896.11mmol/L之间。7.糖原：糖原是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。三、问答题1.以葡萄糖为例，比较糖酵解和糖有氧氧化的异同。答：糖酵解和糖有氧氧化

33、的异同见表6-1。表 6-1糖酵解和糖有氧氧化的异同比较项目糖酵解糖有氧氧化反应部位胞液胞液和线粒体反应条件无氧有氧受氢体+NAD+NAD、FAD限速酶己糖激酶或匍萄糖激酶、己糖激酶或匍萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、丙酮酸激酶。柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体。生成 ATP 数1 分子 G 氧化分解净生成 2 分子 ATP净生成 36 或 38 分子 ATP产能方式底物水平磷酸化底物水平磷酸化和氧化磷酸化，后者为主终产物乳酸CO2和 H0生理意义糖酵解是肌肉在有氧条件下进行收糖的有氧氧化是机体获得能量的主要途径；缩时

34、迅速获得能量的重要途径；是三羧酸循环是体内糖、 脂肪、蛋白质三大营机体缺氧时获得能量的主要途径;养物质彻底氧化分解共同的最终代谢通路;式；是神经、白细胞、骨髓等组织 细胞在有氧情况下获得部分能量的 有效方式。2 何谓三羧酸循环？有何特点？答：三羧酸循环是以乙酰辅酶 A 的乙酰基与草酰乙酸缩合为柠檬酸开始，经过两次脱 羧和 4 次脱氢等反应步骤，最后又以草酰乙酸的再生为结束的连续酶促反应过程，此过程存在于线粒体内。因为这个反应过程的第一个产物是含有三个羧基的柠檬酸，故称为三羧酸循环，也叫做柠檬酸循环。三羧酸循环特点：在有氧条件下进行；在线粒体内进行；有两次脱羧和4 次脱氢；受氢体是 NAD 和

35、FAD循环 1 次消耗 1 个乙酰基，产生 12 分子 ATP产能方式是 底物磷酸化和氧化磷酸化，以后者为主； 循环不可逆；限速酶是柠檬酸合酶、 异柠檬酸 脱氢酶和a-酮戊二酸脱氢酶复合体；关键物质草酰乙酸主要由丙酮酸羧化回补。3简述磷酸戊糖途径的生理意义。答：磷酸戊糖途径的生理意义：为核酸和核苷酸的生物合成提供5-磷酸核糖。为多种代谢反应提供 NADPH NADPH 是体内重要的供氢体，参与脂酸、胆固醇及类固醇激素的 生物合成反应； NADPH 是谷胱甘肽还原酶的辅酶， 使氧化型谷胱甘肽( G-S-S-G )还原为还 原型谷胱甘肽(G-SH)；NADPH 还参与肝内生物转化反应。4简述糖异生

36、的概念、原料、器官、关键酶及其生理意义。 答：糖异生概念：由非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。 原料：甘油、有机酸和生糖氨基酸。部位：主要在肝脏，其次是肾脏。关键酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶 酶。生理意义:1维持空腹和饥饿时血糖浓度稳定。2防止酸中毒发生。3补充肝糖原。5.简述糖的无氧氧化和有氧氧化的生理意义是成熟红细胞获得能量的唯一方是体内物质代谢相互联系的枢纽。-1、葡萄糖-6-磷酸答：糖酵解的生理意义：(1)迅速提供能量。当机体缺氧或剧烈运动肌肉局部血流相对不足时，能量主要通过 糖酵解获得。(2)在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：成熟的红细胞没有线

37、粒体，完全依赖糖酵解供应能量。神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。有氧氧化的生理意义：(1) 三羧酸循环是三大营养物质的最终代谢通路。糖、脂肪、氨基酸在体内进行生物氧化都将产生乙酰 CoA 然后进入三羧酸循环进入三羧酸循环被降解成为CO2 和 H2Q 并释放能量满足机体需要。(2) 三羧酸循环也是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽由葡萄糖分解产生的乙酰CoA 可以用来合成脂酸和胆固醇；许多生糖氨基酸都必须先转变为三羧酸循环的中间物质后，再经苹果酸或草酰乙酸异生为糖。三羧酸循环的中间产物还可转变为多种重要物质，如琥珀酰辅酶 A 可用于合成血红素；a-酮戊二酸、草酰乙

38、酸可用于合成谷氨酸、天冬氨酸，这些非必 需氨基酸参与蛋白质的生物合成。第六章脂代谢一、填空题1. 脂肪动员是将脂肪细胞的脂肪水解成游离脂肪酸和 甘油释放入血，运输到其他组织器官氧化利用。2. 长链脂酰辅酶 A 进入线粒体由 肉碱携带，限速酶是肉碱脂酰转移酶I。3. 脂肪酸生物合成在细胞的胞液中进行，关键酶是乙酰 CoA 羧化酶 。4. 脂肪生物合成的供氢体是NADPH + H+，它来源于磷酸戊糖途径_ 。5. 血脂的运输形式是脂蛋白，电泳法可将其分为 CM 、 前B-脂蛋白 、-脂蛋白 、a-脂蛋白四种。6. 合成胆固醇的原料是乙酰 CoA ，递氢体是 NADPH ，限速酶是 HMG-CoA还

39、原酶，胆固醇在体内可转化为胆汁酸 、类固醇激素、1 , 25- (OH2-D3。7.乙酰 CoA 的去路有经三羧酸循环氧化供能、合成脂肪酸、 合成胆固醇、合成酮体等。8.酮体包括乙酰乙酸、B-羟丁酸 、丙酮。酮体主要在_ 肝脏以乙酰 CoA 为原料合成，并在肝外组织被氧化利用。9.脂蛋白的主要功能是 CM 转运外源性脂肪 、VLDL 转运内源性脂肪、LDL 转运胆固醇 和 HDL 逆转胆固醇。二、名词解释1 必需脂肪酸：机体必需但自身又不能合成或合成量不足、必须靠食物提供的脂肪酸 称必需脂肪酸，人体必需脂肪酸是一些不饱和脂肪酸，包括亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。2激素敏感性脂肪酶：是指脂肪细胞中

40、的三脂酰甘油脂肪酶。它对多种激素敏感，其 活性受多种激素的调节，胰岛素能抑制其活性；胰高血糖素、肾上腺素等能增强其活性。是脂肪动员的限速酶。3.血浆脂蛋白：血浆中脂蛋白与载脂蛋白结合形成的球形复合体，表面为载脂蛋白、 磷脂、胆固醇的亲水基团，这些化合物的疏水基团朝向球内，内核为甘油三酯、胆固醇酯等疏水脂质，血浆脂蛋白是血脂在血浆中的存在和运输形式。4脂肪动员：贮存于脂肪细胞中的甘油三酯在激素敏感脂肪酶的催化下水解并释放出 脂肪酸，供给全身各组织细胞摄取利用的过程称为。5.脂酸的3-氧化：脂酰 CoA 在线粒体基质中，被疏松结合在一起的脂酸3-氧化多酶 复合体催化，脂酰基的3碳原子发生氧化，经脱

41、氢、水化、再脱氢、硫解 4 步连续反应，生 成 1 分子乙酰 CoA 和 1分子比原来少 2 个碳原子的脂酰 CoA。6.酮体：酮体包括乙酰乙酸、3-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物。7.血脂：血浆中的脂类化合物统称为血脂包括甘油三酯、胆固醇及其酯、磷脂及自由 脂肪酸。三、问答题1.1 分子 12C 饱和脂肪酸在体内如何氧化成水和 答：12C 脂肪酸氧化分解包括以下几个阶段：CO?计算 ATP 的生成。消耗 2 个高能键生成 5X5=25ATP(1) 脂肪酸活化生成脂酰 CoA(2) 脂酰基由肉碱携带进入线粒体(3) 通过 5 次-氧化，生成 6 分子乙酰 CoA(4) 经三羧酸

42、循环，乙酰 CoA 氧化成水和 CO 生成 12X6=72ATPATP 生成数合计：25 + 72 2 = 95另外，在肝脏乙酰 CoA 缩合成酮体，然后运至肝外组织，酮体重新转变为乙酰CoA 经三羧酸循环生成水和 CQ。2 何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的？答：酮体包括乙酰乙酸、3-羟丁酸和丙酮。脂肪酸在肝外组织生成的乙酰CoA 能彻底氧化成水和 CO,而肝细胞因具有活性较强的合成酮体(ketone body )的酶系，3-氧化生成的乙酰 CoA 大都转变为乙酰乙酸、3-羟丁酸和丙酮等中间产物，这三种物质统称为酮体。酮体是在肝细胞内由乙酰 CoA 经 HMG-CoA 专化而来，但肝脏不利

43、用酮体。 在肝外组织酮 体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰 CoA 转硫酶催化后转变成乙酰CoA 并进入三羧酸循环而被氧化利用。3.为什么吃糖多了人体会发胖(写出主要反应过程)？脂肪酸能转变成葡萄糖吗？为什么？答：人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，基本过程如下：葡萄糖丙酮酸酰 CoA-合成脂肪酸 脂酰 CoA葡萄糖k磷酸二羟丙酮磷酸甘油脂酰 CoA + 3-磷酸甘油一脂肪(储存)脂肪分解产生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能转变成葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生的乙酰CoA 不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生的甘油少量可以通过糖异生而生成葡萄糖。第七章生物氧化一、填空题1.体内 ATP 牛成

44、的方式主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种。2.呼吸链上流动的电子载体有CoQ 和 Cyt c 。3. P/O 值是指 每消耗 1mol 氧原子所消耗无机磷酸的摩尔数,NADH 的 P/O 值是3，琥珀酸的 P/0 值是 24.体内呼吸链有两种，它们是 NADH 呼吸链和琥珀酸呼吸链。5.生物体内的高能磷酸键主要有以下几种类型磷酸酐键、混和酐键和烯醇磷酸键等。二、 名词解释1.高能磷酸化合物：生物化学中一般将水解能释放出20.92kJ/mol 以上自由能的磷酸化合物称为高能磷酸化合物。2.生物氧化：有机分子如糖、脂肪、蛋白质等在机体细胞内氧化分解，生成二氧化碳 和水并释放出能量的过程。3.呼吸

45、链：在线粒体中，由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的，与细胞呼 吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链。4.电子传递体：在线粒体中传递代谢物脱下的氢与电子的酶与辅酶。5.氧化磷酸化：代谢物脱下的2H 经呼吸链传递，最后与氧结合生成水，此过程中释放的自由能驱使 ADP 与 Pi 发生磷酸化反应，生成 ATP。6. ATP 循环：ATP 水解生成 ADP 和磷酸并释放大量自由能。它可以支持机体各种生命活动。机体生命活动所需要能量都和ATP 分解供能有关。当营养物质氧化分解时产生能量可用于 ADP 磷酸化生成 ATP 这样构成 ATP- ADP 循环。机体 ATP 不断形成又不断消耗。7. P/O

46、 比值：每消耗一摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数称为P/O 比值。三、 问答题1.呼吸链中各电子传递体的排列顺序是如何确定的？答：呼吸链中各电子传递体的排列顺序主要是根据它们的氧化还原电势的测定来确定的，各电子传递体的氧化还原电势由低到高顺序排列。另外还可以利用电子传递抑制剂来确定它们的顺序。当在体系中加入某种电子传递抑制剂时，以还原态形式存在的传递体则位于该抑制剂作用位点的上游。如果以氧化态形式存在，则该传递体位于抑制剂作用位点的下游。 这样结合应用几种电子传递抑制剂，便可为确定各电子传递体的顺序。此外还可通过测定细 胞色素的氧化还原光谱来确定其排列顺序。第八章氨基酸代谢一、填空题1 人体氨

47、基酸脱氨基作用的最重要方式是联合脱氨基作用。该方式包括转氨基作用_ 及氧化脱氨基作用两种作用，分别由 转氨酶及谷氨酸脱氢 酶催化。2、 体内重要转氨酶有 ALT （丙氨酸氨基转移酶）_ 和 AST （天冬氨酸转移酶）_，它们的辅酶是磷酸吡哆醛 和 磷酸吡哆胺。3、 氨的来源有氨基酸脱氨生成、由肠管吸收的氨、肾产生的氨。4、 不同a-酮酸的共同代谢去路有：再合成氨基酸、转变为糖、 脂肪 、氧化产生能量。5、 一碳单位的运载体是FH4。一碳单位的主要生理功能是作为合成嘌呤 及嘧啶核苷酸 的原料。6、 一碳单位包括甲基（-CH）、 亚甲基（=CH）、 次甲基（-CH=） 、_甲酰基（-CHO）、 亚

48、氨甲基（-CH=NH 等 。7、 各种氨基酸主要通过需钠耗能的主动转运方式而吸收,也可经丫 -谷氨酰基 循环进行吸收。8、 氨基酸脱氨基作用的产物有氨 、a-酮酸。二、名词解释1 转氨基作用：在转氨酶的催化下，a-酮酸与a-氨基酸进行氨基的转移，生成相应的a-酮酸与a-氨基酸的过程。体内的转氨酶有 ALT 和 AST,其辅酶是磷酸吡哆醛和磷酸吡 哆胺，内含维生素 B6。2 联合脱氨基作用：转氨基作用加上氧化脱氨基作用，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为a-酮酸的过程，是氨基酸脱氨基作用的一种重要方式，其逆过程也是体内生成非必需氨 基酸的主要途径。3鸟氨酸循环：即尿素合成过程，体内氨的主要代谢去路是用

49、于合成无毒的尿素。合成尿素的主要器官是肝脏， 但在肾及脑中也可少量合成。过程是氨基甲酰磷酸的合成、瓜氨酸的合成、精氨酸的合成、尿素和鸟氨酸的生成。在胞液和线粒体中进行。4一碳单位：一些氨基酸在代谢过程中，可分解生成含有一个碳原子的有机基团，称为一碳基团，或一碳单位。包括甲基、亚甲基、次甲基、甲酰基、亚氨甲基等。其载体主要 有四氢叶酸（FH4）和 S-腺苷同型半胱氨酸。5 氧化脱氨基作用：肝、肾、脑等组织的线粒体中广泛存在着L-谷氨酸脱氢酶，此酶分布广，活性强，但在心肌和骨骼肌中的活性较弱，是一种不需氧脱氢酶，此酶仅能催化 L-谷氨酸氧化脱氨生成a-酮戊二酸，辅酶是 NAD。是一个脱氢、加水、放

50、出氨的过程。6.氮平衡：体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中，故每日氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡，这种动态平衡就称为氮平衡7.必需氨基酸：是指体内不能合成、必需由食物蛋白提供的氨基酸。主要有8 种，它们是：异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸和缬氨酸。体内不能合成，必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为必需氨基酸&氨基酸代谢库：在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库。三、问答题1、 氨基酸脱氨基的方式有哪几种？答：脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。转氨基作用中，在转氨酶的催化下，a-酮酸与a-氨基酸进行氨基的转

51、移，生成相应的a-酮酸与a-氨基酸的过程。体内的转氨酶有 ALT 和 AST,其辅酶是磷酸吡哆醛和 磷酸吡哆胺，内含维生素 B6。氧化脱氨基作用经脱氢、加水、放出氨。酶是谷氨酸脱氢酶，分布广，活性强，两种组织活性低（心肌和骨骼肌）。联合脱氨基作用是转氨基作用加上氧化脱氨基作用，是氨基酸脱氨基作用的一种重要方式，也是体内生成非必需氨基酸的主要途径。在心肌和骨骼肌则通过嘌呤核苷酸循环。2.体内氨的来源和去路各有哪些？答：体内氨有三个来源，即各组织器官中氨基酸及胺分解产生的氨、肠道吸收的氨、以及肾小管上皮细胞分泌的氨。正常情况下体内的氨主要在肝中合成尿素而解毒，是氨的主要去路；只有少部分氨在肾以铵盐

52、形式由尿排出。谷氨酰胺在肾小管上皮细胞中通过谷氨酰胺酶的作用水解成氨和谷氨 酸，前者由尿排出，后者被肾小管上皮细胞重吸收而进一步被利用。氨可通过联合脱氨基的逆过程，再生成非必需氨基酸。氨还可以通过还原性加氨的方式固定在a-酮戊二酸上而生成谷氨酸； 谷氨酸的氨基又可以通过转氨基作用，转移给其他a-酮酸，生成相应的氨基酸，从而合成某些非必需氨基酸。也可以合成嘌呤和嘧啶。3 .尿素生成的基本过程和生理意义各如何？答：尿素在肝中生成，由肾排出。第一，鸟氨酸与氨及二氧化碳结合生成瓜氨酸；第二，瓜氨酸再接受 1 分子氨而生成精氨酸； 第三，精氨酸水解生成尿素， 并重新生成鸟氨酸。 然后，鸟氨酸参与第二轮循

53、环。由此可见，在这个循环过程中，鸟氨酸所起的作用与三羧酸循环中的草酰乙酸所起的作用类似。总的看来，通过鸟氨酸循环，2 分子氨与 1 分子二氧化碳结合生成 1 分子尿素及 1 分子水。尿素是中性、无毒、水溶性很强的物质，由血液运输至肾，从尿中排出。鸟氨酸通过线粒体内膜上载体的转运再进入线粒体，并参与瓜氨酸的合成，如此反复，完成鸟氨酸循环。主要的生理意义是把有毒的氨变成无毒的尿素。4简述生物体内两种重要转氨酶及其临床测定意义答：转氨酶是催化某一氨基酸的：-氨基转移到另一种 :-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成 +酮酸。转氨酶的辅酶均为含维生素 B6 的磷酸吡哆醛或磷酸 吡哆胺。

54、测定转氨酶的意义：转氨酶为细胞内酶，血清中转氨酶活性极低， 当病理改变引起细胞膜通透性增高、组织坏死或细胞破裂时，转氨酶大量释放，血清转氨酶活性明显增高。体内重要的转氨酶： 谷丙转氨酶（GPT，又称 ALT）:肝中含量最丰富，急性肝炎病人血 清 GPT 活性明显升高。 谷草转氨酶（GOT，又称 AST）:心肌含量最丰富，心肌梗死病人 血清 GOT 活性明显升高。第九章核苷酸代谢一、填空题1.脱氧核苷酸合成时，其脱氧核糖是在二磷酸核酐（NDP 水平生成的。2嘌呤核苷酸分解代谢的特征性终产物是尿酸，嘧啶核苷酸分解的终产物为1 丙氨酸 ：】 氨基异丁酸及_。3.嘌呤核苷酸分解主要在肝 、 小肠 及肾

55、 进行二、名词解释1嘌呤核苷酸的从头合成：用简单小分子磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CQ 等为原料,经过多步酶促反应，进行嘌呤核苷酸的合成。2.分核苷酸的补救合成：解代谢产生的嘧啶/嘧啶核苷转变为嘧啶核苷酸的过程称为补救合成途径。第十章DNA生物合成一、填空题1.DNA 复制的保真性有赖于以下因素：严格的碱基选择： DNA 聚合酶的校正功能： RNA 引物的作用。2.端粒酶是一种由 RNA 和蛋白质组成的逆转录酶,其功能是催化端粒 DNA的合成。该酶以自身的 RNA 为模板，通过逆转录酶作用， 延伸端粒内 3/-末端寡聚脱氧核苷酸的片段。3. DNA 损伤的修复方式主要有直接修复、切除修复、重组

56、修复和 SOS 修复四种。4.DNA 生物合成有三种方式 DNA 复制 、DNA 修复合成、逆转录合成。5.原核生物每个 DNA 分子有 J个复制起始点，真核生物 DNA 分子有笆个复制起 始点。6拓扑异构酶 I 可使 DNA 双链_1_条链切断，松开双螺旋后再将DNA 链连接起来，从而避免出现链的缠绕，不需 消耗 ATP。二、名词解释1.DNA 半保留复制：DNAM制时亲代双链 DNA 解开，各以每股单链为模板，利用 4dNTR 经碱基互补配对，合成新的互补链。 生成的两个 DNA 分子中各有一股链来自亲代分子， 另一 股为合成新链。2.连续复制：DNA 复制时，新链延伸的方向为5/宀 3/

57、,前导链的合成与复制叉行进方向一致，是连续合成；随从链合成与复制叉行进方向相反，先合成 DNA 单链片段，然后彼此连接成长链，此链为不连续合成。3.引发体：引物酶合成 RNA 引物的过程中，首先在复制起始点由许多蛋白质因子如PriA、B、C DnaB C T 等与引物酶结合装配成复合物，即引发体，进而催化RNA 引物的合成。4.冈崎片段：随从链不连续合成的结果，生成许多带有RNA 引物的 DNA 片段，此种合成方式由日本学者冈崎首先发现，故将该种片段称为冈崎片段。5.复制的保真性：也称复制忠实性，是指DNA 复制过程中合成新链的碱基序列与模板链具有高度互补性，使子代 DNA 分子结构与亲代完全

58、相同，从而使亲代DNA的遗传信息真实 无误地传递到子代 DNA 分子中。6.端粒酶： 由 RNA 和蛋白质组成的逆转录酶，能在没有DNA 模板情况下，以自身 RNA为模板，通过逆转录作用，延伸线性DNA 的 3 /-末端的寡聚脱氧核苷酸片段，催化端粒DNA的合成，保证染色体复制的完整性。7. 重组修复：当 DNA 损伤较严重时，来不及修复完善就进行复制，损伤部位无模板指导，复制的子链会有缺口。此时重组蛋白质RecA 的核酸酶活性将另一股正常母链与缺口部交换，填补缺口；被交换移去的母链相应片段则可以互补链为模板指导合成，填补缺口。8. 前导链：DNA 复制时，双链解开，其中一股新链的合成依5/宀

59、 3/方向延伸，与复制叉行进方向一致，是连续合成的，此链称为前导链。9. DNA 的损伤：由自发的或环境的因素引起DNA 一级结构的任何异常的改变称为DNA的损伤，也称为突变。聚合成 DNA 分子。催化此反应的酶称为逆转录酶11.复制子和多复制子：细胞中 DNA 复制时每个复制起点到终点间的复制子，每个复制子在一个细胞分裂周期中必须启动而且只能启动一次, 多复制子。三、问答题1.试述参与 DNA 复制的过程及其重要酶类的主要功能。答：复制的起始：解旋解链，形成复制叉：由拓扑异构酶和解链酶作用，使DNA 的超螺旋及双螺旋结构解开，形成两条单链 DNA 单链 DNA 结合蛋白（SSB 结合在单链

60、DNA 上, 形成复制叉；在引物酶的催化下，以 DNA 链为模板，合成一段短的 RNA 引物。复制的延长：聚合子代 DNA 由 DNA 聚合酶催化，以亲代 DNA 链为模板，从 5宀 3方 向聚合子代 DNA 链。引发体移动：弓 I 发体向前移动，解开新的局部双螺旋，形成新的复制叉，随从链重新合成 RNA 引物，继续进行链的延长。复制的终止：去除引物，填补缺口：RNA 引物被水解，缺口由 DNA 链填补，直到剩下最后一个磷酸酯键的缺口。连接冈崎片段：在 DNA 连接酶的催化下，将冈崎片段连接起来， 形成完整的 DNA 长链。10.逆转录和逆转录酶：逆转录是依赖RNA 的 DNA 合成作用，即以RNA 为模板由 dN