各种氨基酸的作用

1、天然的氨基酸现已经发现的有 300 多种，其中人体所需的氨基酸约有 22 种，分非必需氨基 酸和必需氨基酸（人体无法自身合成） 。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学 性质分类的。 1、必需氨基酸（ essential amino acid）： 指人体（或其它脊椎动物）不能合 成或合成速度远不适应机体的需要， 必需由食物蛋白供给， 这些氨基酸称为必需氨基酸。 共 有 8 种其作用分别是： 赖氨酸（ Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促 进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； 色氨酸（ Tryptophan ）： 促进胃液及胰液的产生； 苯丙氨酸（

2、Phenylalanine ）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； 蛋氨酸（又叫甲硫氨酸） （ Methionine ）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、 胰脏及淋巴的功能； 苏氨酸（ Threonine ）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；异亮氨酸（ Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作 用于甲状腺、性腺； 亮氨酸（ Leucine ）：作用平衡异亮氨酸； 缬氨酸（ Valine ）： 作用于黄体、 乳腺及卵巢。 8 种人体必需氨基酸的记忆口诀"借一两本蛋色书来 " 谐音: 借（缬氨酸 ）, 一（异亮氨酸 ）,两（亮氨酸

3、）,本 （苯丙氨酸 ）,蛋 （蛋氨酸 ）,色（色氨酸 ）,书（苏氨酸 ）, 来（ 赖氨酸 ）. "笨蛋来宿舍， 晾一晾鞋 " 笨（苯丙氨酸） 蛋（蛋氨酸） 来（赖氨酸） 宿（苏 氨酸）舍（色氨酸） ，晾（亮氨酸）一晾（异亮氨酸）鞋（缬氨酸） ”携带一两本甲硫色 书来 ” 携（缬氨酸）带一（异亮氨酸）两（亮氨酸）本（苯丙氨酸）甲硫（甲硫氨酸）色 （色氨酸） 书（苏氨酸 ）来（赖氨酸 ） 其理化特性大致有：1）都是无色结晶。 熔点约在 230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外， 均溶于水；

4、除脯氨酸和羟脯氨酸外， 均难溶于乙醇和乙醚。 2）有碱性 二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（ lysine）；酸性 一元氨基二元羧酸，例如谷氨 酸（ Glutamic acid ）；中性 一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（ Alanine ）三种类型。大多数 氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性， 呈显中性的较少。 所以既能与酸结合成盐， 也能与碱 结合成盐。 3）由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两 种构型： D 型和 L 型，组成蛋白质的氨基酸，都属 L 型。 由于以前氨基酸来源于蛋白质水 解（现在大多为人工合成） ，而蛋白质水解所得的氨基酸均为-氨基酸，所以在生化研究方

5、面氨基酸通常指 -氨基酸。至于 、 、等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用 于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其 衍生物品种很多，大多性质稳定，要避 光、干燥贮存。 2、非必需氨基酸（ nonessential amino acid ）：指人（或其它脊椎动物）自 己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。1， 2 萘醌、 4 磺酸钠在碱性溶液 深红色 （检验 氨基酸） 肽键（ peptide bond） :一个 氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。肽（ peptide） :两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。

6、 是氨基酸通过肽键相连的化合物， 蛋 白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2 个、3个和 4 个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含 10 个以下氨基酸组成的称寡肽（ oligopeptide ），由 10 个 以上氨基酸组成的称多肽（ polypeptide ），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的 氨基酸分子， 因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了， 因此多肽和蛋白质分子中的氨 基酸均称为氨基酸残基（ amino acid residue）。 多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是 开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端， 分别保留有游离的

7、氨 基和 羧基，故又称为多肽链的 N 端（氨基端）和 C 端（羧基端） ，书写时一般将 N 端写 在分子的左边，并用（ H ）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽 链的 C 端写在分子的右边，并用（ OH ）来表示。目前已有约 20 万种多肽和蛋白质分子中 的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来， 其中不少是与医学关系密切的多肽， 分别具 有重要的生理功能或药理作用。 多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。 其中谷胱 甘肽在红细胞中含量丰富， 具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、 活性状态的功能。而在各种多肽中，谷胱甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其 羧基

8、与半胱氨酸 的 氨基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型 与氧化型两种谷胱甘肽。 近年来一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定， 它们大多具有重要的生理功能或药理作用，又如一些 “脑肽 ”与机体的学习记忆、睡眠、 食欲 和行为都有密切关系， 这增加了人们对多肽重要性的认识， 多肽也已成为生物化学中引人瞩 目的研究领域之一。 多肽和蛋白质的区别， 一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少， 一 般少于 50个，而蛋白质大多由 100 个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严 格的分界线， 除分子量外， 现在还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构

9、， 即其空间 结构比较易变具有可塑性， 而蛋白质分子则具有相对严密、 比较稳定的空间结构， 这也是蛋 白质发挥生理功能的基础， 因此一般将胰岛素划归为蛋白质。 但有些书上也还不严格地称胰 岛素为多肽， 因其分子量较小。 但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物， 而多肽也是蛋白 质不完全水解的产物。 氨基酸制备专利集 1、氨基酸纳米硒及其制备方法2、含有活性药物、 主链中具有氨基酸的聚酯及其制备方法3、复合氨基酸胶囊及其制备方法4、利用离交树脂由 D N氨甲酰氨基酸水解制备 D氨基酸的方法 5、一种 D- 氨基酸氧化酶的 制备方法 6、利用洋葱伯克霍氏德氏菌 JS-02 制备系列 D-a-氨基酸的

10、方法 7、3羟基 3 甲基丁酸 （HMB ）氨基酸盐制备方法8、环酮、其制备以及其在合成氨基酸中的应用9、一种氨基酸人体毛发营养食品或药品添加剂及其制备方法10、氨基酸叶面肥的制备方法11、氨基酸麦饭石复合微量元素肥的制备方法12、酶制备富集对映体的 -氨基酸的方法 13、酶制备富集对映体的 - 氨基酸的方法 14、芳香性氨基酸衍生物，其制备方法及 其医药用途 15、 L氨基酸酰（ 8喹啉基）胺及其衍生物和其制备方法 16、稳定的 氨基酸固体剂型和它们的制备方法17、新的氨基酸衍生物 ,其制备方法及含该化合物的药物组合物 18、由氨基酸与羧酸酐反应水法制备酰氨基羧酸的方法 19 、氨基酸锌的制

11、备方 法及其应用 20、氮氨甲酰基氨基酸热水解制备光学活性氨基酸的方法 2生命代谢 的物质基础 生命的产生、存在和消亡，无一不与蛋白质有关，正如恩格斯所说： “蛋白质 是生命的物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。 ”如果人体内缺少蛋白质，轻者体质下 降，发育迟缓， 抵抗力减弱， 贫血乏力， 重者形成水肿， 甚至危及生命。 一旦失去了蛋白质， 生命也就不复存在， 故有人称蛋白质为 “生命的载体 ”。可以说， 它是生命的第一要素。 蛋 白质的基本单位是氨基酸。 如果人体缺乏任何一种必需氨基酸， 就可导致生理功能异常， 影 响抗体代谢的正常进行， 最后导致疾病。 同样，如果人体内缺乏某些非必需氨基

12、酸，会产生 抗体代谢障碍。 精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要； 胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少， 血糖升高。 又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增， 如缺乏， 即使热能充足仍不能顺利合 成蛋白质。 总之，氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：合成组织蛋白质； 变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；转变为碳水化合物和脂肪；氧化成二氧化碳和 水及尿素，产生能量。因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料， 而且对于促进生长， 进行正常代谢、 维持生命提供了物质基础。 如果人体缺乏或减少其中某 一种， 人体的正常生命代谢就会受到障碍， 甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。 由

13、此 可见， 氨基酸在人体生命活动中显得多么需要。二、 在食物营养中的地位和作用人类为了生存必需摄取食物，以维持抗体正常的生理、生化、免疫机能，以及生长发育、新陈代 谢等生命活动，食物在体内经过消化、吸收、代谢，促进抗体生长发育、益智健体、抗衰防 病、延年益寿的综合过程称为营养。食物中的有效成分称为营养素。 作为构成人体的最 基本的物质的蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐（即矿物质，含常量元素和微量元素） 、 维生素、 水和食物纤维， 也是人体所需要的营养素。 它们在机体内具有各自独特的营养功能， 但在代谢过程中又密切联系，共同参加、推动和调节生命活动。机体通过食物与外界联系， 保持内在环境的相对

14、恒定， 并完成内外环境的统一与平衡。 氨基酸在这些营养素中起什么作用呢？1蛋白质在机体内的消化和吸收是通过氨基酸来完成的作为机体内第一营养要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用， 而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。 即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用， 将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收， 沿着肝门静脉进入肝脏。 一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。 在正常情况下， 氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等

15、， 所以正常人血液中氨基酸含量相 当恒定。 如以氨基氮计， 每百毫升血浆中含量为 46 毫克，每百毫升血球中含量为 6.59.6 毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6 7 小时后，含量又恢复正常。 说明体内氨基酸代谢处于动态平衡， 以血液氨基酸为其平衡枢纽， 肝脏是 血液氨基酸的重要调节器。 因此， 食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收， 抗体利 用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。 2起氮平衡作用当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时， 摄入的氮量由粪、 尿和皮肤排出的氮量相等， 称之为氮的总平衡。 实际上是蛋白质和氨基酸

16、之间不断合成与分解之间的平衡。 正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内， 突然增减食入量时， 机体尚能调节蛋白质的 代谢量维持氮平衡。 食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。 完全不吃 蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致抗 体死亡。3转变为糖或脂肪氨基酸分解代谢所产生的 a酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。 a酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三 羧循环氧化分解成 CO2 和 H2O ，并放出能量。 4. 产生一碳单位 某些氨基酸分解代谢 过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲快基、

17、甲酚基及亚氨甲 基等。 一碳单位具有一下两个特点： 1.不能在生物体内以游离形式存在；2.必须以四氢叶酸为载体。 能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋 氨酸（甲硫氨酸）可通过 S-腺苷甲硫氨酸（ SAM） 提供 “活性甲基 ”（一碳单位） ，因此蛋氨酸 也可生成一碳单位。 一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料， 是氨基酸和 核苷酸联系的纽带。 5参与构成酶、激素、部分维生素酶的化学本质是蛋白质（氨基酸分子构成） ，如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是 蛋白质或其衍生物，如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等

18、。有的 维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。 酶、激素、 维生素在调节生理机能、 催化代谢 过程中起着十分重要的作用。 6人体必需氨基酸的需要量 成人必需氨基酸的需要量 约为蛋白质需要量的 20% 37%。 三、在医疗中的应用 氨基酸在医药上主要用来制备 复方氨基酸输液， 也用作治疗药物和用于合成多肽药物。 目前用作药物的氨基酸有一百几十 种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有 20 种和构成非蛋白质的氨基酸有 100 多种。 由多种 氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及 “要素饮食 ”疗法中占有非常重要的地位， 对 维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。 谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、 L 多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主要用 于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科 营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。 氨基酸是指一类含有羧基 并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物。是构成动物营养所需蛋白质的基本物 质。 人体所需的氨基酸约有 22 种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（须从食物中供给） 。 必需氨基酸指人体不能合成或合成速度远不适应机体的需要， 必需由食物蛋白供给， 这些氨 基酸称为必需氨基酸。共有 10 种其作用分别是：（一