生物化学习题集-1

1、第一章 蛋白质的结构与功能一. 单项选择题6. 典型的-螺旋含有几个氨基酸残基 A. 3 B. 2.6 C. 3.6 D. 4.0 E. 4.49. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是A. 氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同B. 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失D. 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同E. 以上都不对14. 测得某一蛋白质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋白质多少克A. 2.00g B. 2.50g C. 6.40g D. 3.00g E. 6.25g15. 在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不动A.

2、 精氨酸 B. 丙氨酸 C. 谷氨酸 D. 天冬氨酸 E. 赖氨酸16. 天然蛋白质不存在的氨基酸是A. 半胱氨酸 B. 脯氨酸 C. 丝氨酸 D. 蛋氨酸 E. 瓜氨酸17. 多肽链中主链骨架的组成是A. NCCNNCCNNCCN B. CHNOCHNOCHNOC. CONHCONHCONH D. CNOHCNOHCNOHE. CNHOCCCNHOCC19. 下列哪种物质从组织提取液中沉淀蛋白质而不变性 A. 硫酸 B. 硫酸铵 C. 氯化汞 D. 丙酮 E. 1N盐酸20. 蛋白质变性后表现为 A. 粘度下降 B. 溶解度增加 C. 不易被蛋白酶水解D. 生物学活性丧失 E. 易被盐析出现

3、沉淀26.下列不属于结合蛋白质的是 A.核蛋白 B. 糖蛋白 C. 脂蛋白 D. 清蛋白 E.色蛋白三. 填空题1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有 、 和 。酸性氨基酸有 和 。2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。(1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。(2) 和 是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和 是含硫的氨基酸。(4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。(5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸是 ，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和 。3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以 离子形式存在，在pH<pI的溶液中，大

4、部分以 离子形式存在。4. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生 色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生 色的物质。5. 有三种氨基酸因含有共轭双键而有280nm处的紫外吸收，这三种氨基酸按吸收能力强弱依次为 > > 。6. 个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。17. 维持蛋白质一级结构的化学建是 和 。18. 维持蛋白质二级结构的化学建是 。19. 维持蛋白质三、四级结构的化学建是 、 、 和 。22. 当溶液中盐离子强度低时，增加盐浓度可导致蛋白质溶解，这种现象称为 。当盐浓度继续增加时，可使蛋

5、白质沉淀，这种现象称 。26. 蛋白质的二级结构有 、 、 和 四种稳定构象异构体。32. 根据蛋白质的组成成分可分为 和 33. 根据蛋白质的形状可分为 和 四. 判断题3. 自然界的蛋白质和多肽均有L型氨基酸组成。4. His和Arg是人体内的半必需氨基酸。8. 脯氨酸能参与-螺旋，有时在螺旋末端出现，但决不在螺旋内部出现。9. 维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。10. 在具有四级结构的蛋白质中，每个亚基都有三级结构。11. 在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。13. 在多肽链分子中只有一种共价键即肽键。16. 溶液的pH值可以影响氨基酸的等电点。20. 某蛋白

6、质在pH5.8时向阳极移动，则其等电点小于5.8。21. 变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质也不一定变性。22. SDS电泳、凝胶过滤和超速离心都可以测定蛋白质的分子量。24. 蛋白质和核酸中都含有较丰富的氮元素，但蛋白质根本不含有P，而核酸则含有大量的P。五. 名词解释1. 氨基酸的等电点（pI） 2. 蛋白质的一级结构3. 蛋白质的二级结构 5. 蛋白质的三级结构 7. 蛋白质的四级结构 8. 蛋白质的等电点9. 蛋白质的变性 11. 盐析 14. 电泳六. 简答题1. 用下列哪种试剂最适合完成以下工作：溴化氰、尿素、-巯基乙醇、胰蛋白酶、过甲酸、丹磺酰氯（DNS-Cl）、6mol/L盐

7、酸、茚三酮、苯异硫氰酸、胰凝乳蛋白酶。（1）测定一段小肽的氨基酸序列。（2）鉴定小于107g肽的N端氨基酸（3）使没有二硫键的蛋白质可逆变性。如有二硫键，应加何种试剂？（4）水解由芳香族氨基酸羧基所形成的肽键。（5）水解由Met羧基所形成的肽键（6）水解由碱性氨基酸羧基所形成的肽键。5. 扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。（1）在低pH时沉淀。（2）当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。（3）在一定的离子强度下，达到等电点pH值时，表现出最小的溶解度。（4）加热时沉淀。（5）加入一种可和水混溶的非极性溶剂减小其介质的介电常数，从而导致溶解度的减少

8、。（6）如果加入一种非极性强的 溶剂，使介电常数大大地下降会导致变性。七论述题1.请你从蛋白质的一级结构与高级结构来阐述其含义、特点与化学键。2.试论述蛋白质的分子结构与功能的关系参考答案一. 单项选择题1.A 2.D 3.C 4.E 5.D 6.C 7.B 8.C 9.B 10.B 11.D 12.E 13.C 14.B 15.B 16.E 17.E 18.E 19.B 20.D 21.D 22.C 23.D 24.D 25.D 26.D 27.C二. 多项选择题1.ABD 2.CD 3.AC4.ABC5.ABCD6.AC 7.AD 8.ABCD 9.AC 10.AD 11.BD12.AD1

9、3.BC 14.BC 15.CD 16.ABCD三. 填空题1. 赖氨酸（Lys） 精氨酸（Arg） 组胺酸（His） 谷氨酸（Glu） 天冬氨酸（Asp）2. （1）酪氨酸（Tyr） (2)苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp）(3) 甲硫氨酸（Met） 半胱氨酸（Cys）(4) 甘氨酸(Gly) 脯氨酸(Pro)(5) 丝氨酸（Ser） 苏氨酸（Thr） 酪氨酸（Tyr）3. 兼性离子 负 正4. 黄 蓝紫5. 色氨酸（Trp） 酪氨酸（Tyr） 苯丙氨酸（Phe）6. 107. 催产素8. 上海生物化学研究所 上海有机化学研究所 北京大学9. 苄氧羰基（Cbz基） 叔丁氧羰基（Boc基）

10、联苯异丙氧羰基（Bpoc） 芴甲氧羰基（Fmoc）10. 赖氨酸（Lys） 精氨酸（Arg）11. 色氨酸（Trp） 酪氨酸（Tyr） 苯丙氨酸（Phe）12. 甲硫氨酸（Met）13. 巯基乙醇14. CC CN15. 3.6 0.54 0.1516. 疏水性 亲水性17. 肽键 二硫键 18. 氢键19. 疏水作用 离子键（盐键） 氢键 范德华力（Van der Waals 力）20. 吴宪21. 协同 别构（变构）22. 盐溶 盐析23. 1624. 透析 超滤法25. 蛋白质二级结构的基本单位相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体 26. 螺旋 折叠 转角 无规卷曲27. 分子外面有水

11、化膜 带有电荷28. 长 短 大29. 密度 形状30. 圆二色光谱（circular dichroism,CD） 螺旋31. X射线衍射法 磁共振技术32. 单纯蛋白质 结合蛋白质33. 球状蛋白质 纤维状蛋白质四. 判断题1.× 2.× 3.× 4. 5. 6. 7.× 8. 9.× 10. 11. 12. 13.× 14. 15.× 16.× 17.× 18.× 19.× 20. 21. 22. 23.× 24.×五. 名词解释1. 氨基酸的等电点（pI）：在

12、某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫氨基酸的等电点（pI）。2. 蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N端至C端的氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构。3. 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。4. 模体（或膜序）：在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二 级结构的肽段，在一级结构上总有其特征性的氨基酸序列，在空间结构上可形成特殊的构象，并发挥其特殊的功能，此结构被称为模体。 5. 蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残

13、基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。6. 结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各行其功能，称为结构域。7. 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。8. 蛋白质的等电点：在某一pH的溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫蛋白质的等电点（pI）。9. 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性

14、。10. 盐溶：加入少量盐时，很易离解成带电离子，对稳定蛋白质所带的电荷有利，从而增加了蛋白质的溶解度。11. 盐析：是将盐（中性）加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而 沉淀。12. 透析：利用半透膜原理把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法叫透析。13. 超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的，称为超滤法。14. 电泳：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，由于不同的蛋白质带电的性质、数量、分子量和形状等的不同，在电场的作用下而达到分离各种蛋白质的技术，称为电泳。15. 等电

15、聚焦电泳：用一个连续而稳定的线性pH梯度的聚丙烯酰胺凝胶进行电泳，从而根据蛋白质不同的pI而在电场中加以分离，这种电泳称为等电聚焦电泳。六. 简答题 1. (1) 苯异硫氰酸 (2) 丹磺酰氯 (3) 尿素,如有二硫键应加-巯基乙醇使二硫键还原. (4) 胰凝乳蛋白酶 (5) 溴化氰 (6) 胰蛋白酶5. （1）在低pH时，羧基质子化，这样蛋白质分子带有大量的净电荷，分子内正电荷相斥使许多蛋白质变性，并随着蛋白质分子内部疏水基团向外暴露使蛋白质溶解度下降，因而产生沉淀。 (2）加入少量盐时，对稳定带电基团有利，增加了蛋白质的溶解度。但是随着盐离子浓度的增加，盐离子夺取了与蛋白质结合的水分子，降

16、低了蛋白质的水合程度，破坏了电荷和水化膜，使蛋白质沉淀。 (3）在等电点时，蛋白质分子之间的静电斥力最小，所以溶解度最小。(4)加热时使蛋白质变性，蛋白质内部的疏水性基团被暴露，溶解度降低，从而引起蛋白质沉淀。(5）非极性溶剂减小了表面极性基团的溶剂化作用，促使蛋白质分子之间形成氢键，从而取代了蛋白质分子与水之间的氢键。(6）介电常数的下降对暴露在溶剂中的非极性基团有稳定作用，结果促使蛋白质肽链的展开而导致变性。6. Ala的pI（pK1pK2）/2（2.349.69）/2= 6.02Glu的pI（pK1pK2）/2（2.194.25）/2= 3.22Lys的pI（pK2pK3）/2（8.95

17、10.53）/2= 9.7420种氨基酸的平均分子量约为138，在蛋白质分子中以小分子量的氨基酸较多，平均分子量大约为128，又由于氨基酸在缩合时失去一分子水，因此氨基酸残基的最终平均分子量大约为110。所以氨基酸残基数为： 220000/110 2000， 已知螺旋构象中，每个氨基酸残基上升的距离为0.15nm，折叠中上升0.35nm。设此多肽链中螺旋的氨基酸残基数为，则折叠的氨基酸残基数为2000。 0.150.35（2000）5.06×10-5×107 0.1570000.35560 970所以螺旋占的百分数为970/2000×100%=48.5%8. 相同

18、点：主要都含有C、H、O、N，都主要以C元素为骨架原子连接成的大分子。不同点：（1）蛋白质的含N量平均16，而核酸则不均一。 （2）蛋白质一般不含P，而核酸含大量的P。 （3）蛋白质一般含S，而核酸不含S。 （4）有些蛋白质还含有少量的金属元素，而核酸不含金属元素。七. 论述题1. （1） 一级结构：概念：在蛋白质分子中，从N端至C端的氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构。特点：蛋白质种类及其繁多，其一级结构也各不相同；一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础；一级结构并不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。化学建： 肽键 二硫键（2）蛋白质的二级结构：概念：是指蛋白质分子中，某一段肽链

19、的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。特点： 是一种局部的结构 ； 仅仅是肽单元之间相互作用所形成的空间结构，而不包含氨基酸侧链及其H原子所形成的构象，但氨基酸残基的侧链对二级结构的形成有影响；二级结构有较多的类型，有螺旋、折叠、转角和无规卷曲，其中 螺旋和折叠是二级结构的主要形式，转角通常有四个氨基酸残基组成，而无规卷曲则是指没有确定规律的或根本就没有规律的一些二级结构；二级结构还可成为超二级结构，如形式、形式和形式等结构。化学建：氢键（3）蛋白质的三级结构：概念：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的

20、排布位置。特点：一条多肽链的三维空间结构。化学建：疏水键 盐键 氢键范德华力。（4）蛋白质的四级结构：概念：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。特点：两条或两条以上多肽链所形成的三维空间构象。 化学建：疏水键 盐键 氢键 范德华力。2.（1）一级结构与功能的关系一级结构不同，生物学功能一般不同不同蛋白质和多肽具有不同的功能，根本原因是它们的一级结构各异，有时仅微小的差异就表现出不同的生物学功能。如催产素与加压素（缩宫素）都是由垂体后叶分泌的九肽激素，它们分子中仅两个氨基酸差异，但两者的生理功能却有根本区别。一级结构中“关键”部分相同，其功能也相同

21、 如促肾上腺皮质激素其124肽段是活性所必需的关键部分。一级结构“关键”部分的变化，其生物活性也改变多肽的结构与功能的研究表明，改变多肽中某些重要的氨基酸，常可改变其活性。一级结构的变化有时使生物学功能降低或丧失，从而可能发生疾病，或者连同这种蛋白一起在地球上消失。(2）蛋白质空间结构与功能的关系一级结构是空间结构的基础，而空间结构则是完成生物功能的直接基础，也就是说蛋白质分子特定的空间构象是表现其生物学功能或活性所必 需的。其构象如果遭到破坏，生物学功能则会立即丧失。有实验表明即使一级结构不同，只要空间构象相同，则其功能也相同。第二章 核酸的结构与功能一单项选择题2RNA和DNA彻底水解后的

22、产物是A核糖相同,部分碱基不同 B碱基相同,核糖不同 C部分碱基不同,核糖不同 D碱基不同,核糖相同 E以上都不是3对于tRNA来说下列哪一项是错误的A5'端是磷酸化的 B它们是单链 C含有甲基化的碱基D反密码环是完全相同的 E3'端碱基顺序是-CCA4绝大多数真核生物mRNA5'端有Apoly A B帽子结构 C起始密码 D终止密码 EPribnow盒6核酸中核苷酸之间的连接方式是A2',3'磷酸二酯键 B3',5'磷酸二酯键 C2',5'-磷酸二酯键 D糖苷键 E氢键8Watson-Crick DNA分子结构模型A是一

23、个三链结构 BDNA双股链的走向是反向平行的C碱基A和G配对 D碱基之间共价结合E磷酸戊糖主链位于DNA螺旋内侧9下列关于B-DNA双螺旋结构模型的叙述中哪一项是错误的A两条链方向相反 B两股链通过碱基之间的氢键相连维持稳定C为右手螺旋,每个螺旋为10个碱基对D嘌呤碱和嘧啶碱位于螺旋的外侧 E螺旋的直径为20A°10在DNA的双螺旋模型中A两条多核苷酸链完全相同 B一条链是左手螺旋,另一条链是右手螺旋CA+G/C+T的比值为1 DA+T/G+C的比值为1E两条链的碱基之间以共价键结合11下列关于核酸的叙述哪一项是错误的A碱基配对发生在嘧啶碱与嘌呤碱之间B鸟嘌呤与胞嘧啶之间的联系是由两

24、对氢键形成的CDNA的两条多核苷酸链方向相反,一条为3'5',另一条为5'3'DDNA双螺旋链中,氢键连接的碱基 对形成一种近似平面的结构E腺嘌呤与胸腺嘧啶之间的联系是由两对氢键形成的12核酸变性后可发生哪种效应A减色效应 B增色效应 C失去对紫外线的吸收能力 D最大吸收峰波长发生转移 E溶液粘度增加14下列关于DNA变性的叙述哪一项是正确的A升高温度是DNA变性的唯一原因BDNA热变性是种渐进过程,无明显分界线C变性必定伴随有DNA分子中共价键的断裂D核酸变性是DNA的独有现象，RNA无此现象E凡引起DNA两股互补链间氢键断裂的因素,都可使其变性15下列关于D

25、NA双螺旋结构的叙述哪一项是正确的A磷酸核糖在双螺旋外侧,碱基位于内侧 B碱基平面与螺旋轴垂直C遵循碱基配对原则,但有摆动现象 D碱基对平面与螺旋轴平行E核糖平面与螺旋轴垂直19在下列哪一种情况下,互补的两条DNA单链将会结合成DNA双链 A变性 B退火 C加连接酶 D加聚合酶 E以上都不是21胸腺嘧啶与尿嘧啶在分子结构上的差别在于AC2上有NH2, C2上有O B C5上有甲基, C5上无甲基CC4上有NH2, C4上有O D C5上有羟甲基,C5上无羟甲基EC1上有羟基22DNA的二级结构是A-螺旋 B-折叠 C-转角D超螺旋结构 E双螺旋结构23决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是A

26、-XCCA 3'末端 BTC环 CDHU环D额外环 E反密码环 26腺嘌呤与鸟嘌呤在分子结构上的差别是AC6上有羰基, C6上有氨基 BC6上有甲基, C6上无甲基CC6上有氨基, C6上有羰基 DC2上有氨基, C2上有羰基EC6上有氨基, C2上有氨基27组成核酸的基本结构单位是A戊糖和脱氧戊糖 B磷酸和戊糖 C含氨碱基D单核苷酸 E多聚核苷酸28将脱氧核苷酸彻底水解时产物中含有A脱氧核苷和核糖 B核糖、磷酸CD-核糖、磷酸、含氮碱基 DD-脱氧核糖、磷酸、尿嘧啶ED-脱氧核糖、磷酸、含氮碱基 29核酸溶液的紫外吸收峰在波长多少nm处A260nm B280nm C230nm D24

27、0nm E220nm30DNA的碱基组成规律哪一项是错误的?A分子中A=C,G=T B分子中A+G=C+TC人与兔DNA碱基组成可有不同D同一个体不同组织器官其DNA碱基组成相同E年龄、营养状态及环境的改变不影响DNA的碱基组成32DNA两链间氢键是AG-C间为两对 BG-C间为三对 CA-T间为三对DG-C不形成氢键 EA-C间为三对33tRNA的分子结构特征是A有密码环 B有反密码环和3'-端C-C-AC3'-端有多聚A D5'-端有C-C-AE有反密码环和5'-端C-C-A34DNA变性是指A分子中3',5'-磷酸二酯键断裂 B核苷酸游离于

28、溶液中C链间氢键断裂、双螺旋结构解开 D消光系数值降低E粘度增加35DNA双螺旋的每一螺距(以B-DNA为例)为A4.46nm B4.5nm C5.4nm D3.4nm E0.34nm36B-DNA的双螺旋结构中,螺旋每旋转一周包括A10个核苷酸 B11个核苷酸 C12个核苷酸D13个核苷酸 E14个核苷酸三填空题1.在典型的DNA双螺旋结构中，由磷酸戊糖构成的主链位于双螺旋的 ，碱基位于双螺旋的 。2.tRNA均具有 二级结构和 的共同三级结构。4.DNA的基本功能是 和 。5.Tm值与DNA的 和所含碱基中的 成正比。8.嘌呤和嘧啶环中均含有 ，因此在 有较强吸收。9. 和核糖或脱氧核糖通

29、过 键形成核苷。四判断题1核苷酸由三种成分组成：一个碱基、一个戊糖和一个或多个磷酸基。3核苷酸去除磷酸基称为核苷。4脱氧核糖核苷在它的戊糖环3-位置上不带羟基。5 RNA链5末端核苷酸的3-羟基与倒数第二个核苷酸的5-羟基参与磷酸二酯键的形成。6DNA双螺旋一经变性，分子内氢键断裂，两股链则彼此分离。10鸟嘌呤和胞嘧啶之间联系是由两对氢键形成。11如果DNA双螺旋的一股链的一小段脱氧核苷酸顺序是pGpApCpCpTpG，那 么这一段的对立股的互补顺序就是pCpTpGpGpApC。12如果来自物种A的DNA其Tm值比物种B的Tm值高，则物种A所含的AT碱基对的比例比物种B的低。13. 在原核细胞

30、和真核细胞中，染色体DNA都与组蛋白形成复合体。五名词解释1核苷 2核苷酸 3核酸 4核酸的变性 5DNA复性或退火 6DNA一级结构 9核酸的杂交 10碱基对六简答题3 试述DNA双螺旋(B结构)的要点?稳定DNA双螺旋结构主要作用力是什么,它的生物学意义是什么。4RNA分哪几类?各类RNA的结构特点和生物功能是什么。5什么是DNA的变性? 什么是DNA的复性?它们与分子杂交的关系。参考答案一单项选择题1.B 2.C 3.D 4B 5B 6B 7E 8B 9D 10C 11B 12.B 13.C 14.E 15.A 16B 17D 18C 19B 20B 21B 22.E 23.E 24C

31、25A 26C 27D 28E 29.A 30A 31.C 32.B 33.B 34.C 35.D 36.A 37.A 38.D三填空题1. 外侧 内侧 2. 三叶草型 倒L型3. 5-末端的帽 3-末端的多聚A尾4. 以基因的形式荷载遗传信息 作为基因复制和转录的模板5. 分子大小 G和C所占比例6. 两条链互补碱基间的氢键 碱基平面间的疏水性堆积力7. 前一位核苷酸的3-OH 下一位核苷酸的5-位磷酸基之间8. 共轭双键 260nm的紫外波段9. 碱基 糖苷10. 严格的方向性 碱基结构四判断题1. 2.× 3. 4.× 5.× 6. 7. 8.×

32、9. 10.× 11.× 12. 13.× 14.五名词解释1核苷：戊糖与碱基靠糖苷键缩合而成的化合物。2核苷酸：核苷分子中戊糖的羟基与一分子磷酸以磷酸酯键相连而成的化合物。3核酸：许多单核苷酸通过磷酸二酯键连接而成的高分子化合物。4核酸的变性：在某些理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性。5DNA复性或退火：变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新配对，恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。6DNA的一级结构：组成DNA的脱氧多核苷酸链中单核苷酸的种类、

33、数量、排列顺序及连接方式称DNA的一级结构。也可认为是脱氧多核苷酸链中碱基的排列顺序。7解链温度、熔解温度或Tm：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的。在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度。由于这一现象和结晶体的融解过程类似，又称融解温度。8稀有碱基：是指除A、G、C、U外的一些碱基，包括双氢尿嘧啶（DHU）、假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等微量不常见的碱基。9核酸的杂交：不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此可有互补的碱基顺序，可通过变性、复性以形成局部双链，即所谓杂化双链，这个过程称为核酸的杂交。10碱基对：核酸分子中腺嘌呤与胸腺嘧

34、啶、鸟嘌呤与胞嘧啶总是通过氢键相连形成固定的碱基配对关系，因此碱基对，也称为碱基互补。六简答题1.增色效应是指与天然DNA相比，变性DNA因其双螺旋破坏，使碱基充分外露，因此紫外吸收增加，这种现象叫增色效应。减色效应是指若变性DNA复性形成双螺旋结构后，其紫外吸收会降低，这种现象叫减色效应。2. 分子杂交：两条来源不同但有碱基互补关系的DNA单链分子，或DNA单链分子与RNA分子，在去掉变性条件后互补的区段能够退火复性形成双链DNA分子或DNARNA异质双链分子，这一过程叫分子杂交。3.DNA双螺旋(B结构)的要点及稳定DNA双螺旋结构主要作用力是：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴形成右

35、手双螺旋；磷酸和脱氧核糖形成的主链在外侧，嘌呤碱和嘧啶碱在双螺旋的内侧，碱基平面垂直于中轴，糖环平面平行于中轴；双螺旋的直径2nm，螺距3.4nm，沿中心轴每上升一周包含10个碱基对，相邻碱基间距034nm，之间旋转角度36°；沿中心轴方向观察，有两条螺形凹槽，大沟(宽12nm，深085nm)和小沟(宽06nm，深075nm)；两条多核苷酸链之间按碱基互补配对原则进行配对，两条链依靠彼此碱基之间形成的氢健和碱基堆积力而结合在一起。 意义：第一次提出了遗传信息的贮存方式以及DNA的复制机理，揭开了生物学研究的序幕，为分子遗传学的研究奠定了基础。4 信使RNA(mRNA)的结构特点和功能

36、：不同分子大小差异大，原核生物mRNA为多顺反子，真核生物mRNA为：单顺反子，并且在3端有一段多聚腺苷酸，即polyA，在5端有一个“冒子”结构，即m7G5PPP5Nm，在蛋白质合成中起决定氨基酸顺序的模板作用。 转移RNA(tRNA)的结构和功能：tRNA分子一般含7090核苷酸，各种tRNA分子结构相似，二级结构都呈三叶草型，三级结构象个倒写的“L”字母，在蛋白质合成中主要起携带活化的氨基酸以及识别mRNA上密码子的作用。 核糖体RNA(rRNA)的结构特点和功能：rRNA存在于核糖体中与蛋白质结合。构象不固定受各种因子的影响，原核生物有23S、16S、5S三种rRNA，真核生物有28S

37、、18S、5S，有的还含有5.5SrRNA。功能是与蛋白质结合，组成蛋白质合成的场所一核糖体。5.DNA变性是指在变性因素(加热、酸碱度改变等)存在条件下，DNA双螺旋区的氢键发生断裂，变成单链，并不涉及共价键(3，5一磷酸二酯键)的断裂。 DNA的复性是指在适当条件下；使两条彼此分开的链重新缔合成双螺旋的过程。由于DNA变性后，控制条件又可以复性，按照碱基互补配对的原则，利用DNA变性复性的相互转变，引入具有碱基互补关系的异源DNA或RNA，通过复性过程中，分子间的重新组合产生杂交分子。分子杂交技术是核酸研究领域中应用极为广泛的重要方法。分子杂交是建立在核酸变性、复性理论基础上的。 第三章

38、酶一. 单项选择题3. 酶的竞争性抑制剂可以使A. Vmax减小，Km减小 B. Vmax增加，Km增加 C. Vmax不变，Km增加 D. Vmax不变，Km减小 E. Vmax 减小，Km，增加4. 下列常见抑制剂中，哪个属于可逆抑制剂 A. 有机磷化合物 B. 有机汞化合物 C. 有机砷化合物 D. 氰化物 E. 磺胺类药物12. 下列哪一项不是辅酶的功能A. 转移基团 B. 传递氢 C. 传递电子 D. 某些物质分解代谢时的载体 E. 决定酶的专一性 13. 酶共价修饰调节的主要方式是A. 甲基化与去甲基 B. 乙酰化与去乙酰基 C. 磷酸化与去磷酸D. 聚合与解聚 E. 酶

39、蛋白的合成与降解 14. 下列关于别构酶的叙述，哪一项是错误的A. 所有别构酶都是寡聚体，而且亚基数目往往是偶数B. 别构酶除了活性部位外，还含有调节部位C. 亚基与底物结合的亲和力因亚基构象不同而变化D. 亚基构象改变时，要发生肽键断裂的反应E. 酶构象改变后，酶活力可能升高也可能降低16. 酶不可逆抑制的机制是A. 使酶蛋白变性 B. 与酶的活性中心上的必需基团以共价键结合C. 与酶的调节部位结合 D. 与活性中心的次级键结合E. 与酶表面的极性基团结合 17含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是A传递电子，原子和化学基因的作用 B. 稳定酶蛋白的构象C. 作为酶活性中

40、心的一部分 D. 决定酶的专一性 E. 提高酶的催化活性 19. 酶的竞争性抑制作用特点是指抑制剂 A. 与酶的底物竞争酶的活性中心 B. 与酶的产物竞争酶的活性中心C. 与酶的底物竞争非必需基团 D. 与酶的底物竞争辅酶E. 与其他抑制剂竞争酶的活性中心20.在存在下列哪种物质的情况下，酶促反应速度和km值都变小A. 无抑制剂存在 B.有竞争性抑制剂存在C. 有反竞争性抑制剂存在 D. 有非竞争性抑制剂存在E. 有不可逆抑制剂存在 三填空题1. 酶是由 产生的，具有催化能力的 、 和 。 2. 酶活力的调节包括 的调节和酶 的调节。3. 全酶由 和 组成的，在催化反应中，

41、 决定酶的专一性和高效性， 起传递电子、原子或化学基团的作用。4. 酶的辅助因子包括 、 和 。5. 酶的辅助因子可根据与酶蛋白结合的紧密程度来分为两种，结合紧密的为 ；结合疏松的为 ，可用 的方法除去。8. 酶的活性中心包括 和 两个功能部位，其中 直接与底物结合，决定酶的专一性， 是发生化学变化的部位，决定反应的性质。9. 酶活力是指 ，一般用一定条件下，酶催化某一化学反应的反应速度表示。26. 根据抑制剂与酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用分为 和 。29. 使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为 。四判断题2. 酶的诱导契合假说很好地说明了酶的高效性。3. 在酶促反应中，酶浓度

42、与反应速度成正比。4. Km值是酶的特征性常数，与酶的作用的底物和反应条件无关。五名词解释2. 酶7. 单纯酶 8. 金属酶9. 金属激活酶 10. 酶的活性中心13. 诱导契合假说 15. 不可逆性抑制作用 16. 可逆性抑制作用17. 竞争性抑制作用 18.非竞争性抑制作用19. 反竞争性抑制作用 20. 酶的活性单位26. 酶原的激活27. 变构酶 28. 酶的共价修饰（化学修饰）六简答题2. 金属辅助因子在酶催化过程中起到什么作用。3. 酶作为生物催化剂，为什么具有极高的催化活性。14. 简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。参考答案一. 单项选择题1.E 2.B 3.C

43、 4.E 5.B 6.C 7.A 8.B 9.B 10.E 11.C 12.E 13.C 14.D 15.B 16.B 17.A 18.C 19.A 20.C三. 填空题1. 活细胞 蛋白质 RNA DNA 2. 量 活性 3. 酶蛋白 辅助因子 酶蛋白 辅助因子4. 金属离子 小分子有机化合物 蛋白类辅酶5. 辅基 辅酶 透析 6. 国际酶学委员会 六大类中的那一类 那一亚类 亚-亚类 亚-亚类中的排序7. 绝对 相对 立体异构 8. 催化部位 结合部位 结合部位 催化部位9. 酶催化化学反应的能力10. 初速度 11. 别构酶 共价调节酶12. 稳定性好 可反复使用 易于与反应液分离 13

44、. LDH1 LDH5 14. LDH2 LDH1 LDH1 LDH2 LDH515. M型（肌型） B型（脑型）16. CK2(MB型) 17. 底物分子的解离状态 酶分子的解离状态 中间复合物的解离状态18. 温度升高，可使反应加快 温度太高，会使酶变性而失活19. 脲 琥珀酸脱氢酶 绝对20. 相对21. 立体异构22. 1/Km 1/Vmax23. 二氢叶酸合成酶 竞争性抑制作用24. 脲酶 25. 核酶 脱氧核酶26. 不可逆性抑制 可逆性抑制27. 羟基酶 二巯基丙醇28. 胆碱酯酶29. 酶的激活剂30. 赖氨酸 (Lys) 异亮氨酸（Ile）31. 磷酸化修饰四. 判断题1.

45、2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9. 10. 11. 12.五. 名词解释1. 同工酶：是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。2. 酶：由活细胞所产生的，具有催化能力的大分子，大多数是蛋白质，个别是核酸或脱氧核酸。3. 单体酶：仅具有三级结构的酶，即仅有一条肽链所形成的酶称为单体酶。4. 寡聚酶： 由多个（至少是两个）相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶称为寡聚酶。5. 多功能酶（串联酶）：具有多个催化功能的一条多肽链所形成的酶称为多功能酶。6. 结合酶：由蛋白质和非蛋白质部分所组成的酶。7. 单纯酶：仅有氨基酸所组成的酶，没有非蛋白质的部分。

46、8. 金属酶：在以金属离子为辅助因子的结合酶中，辅酶与酶蛋白结合紧密，提取过程中不易丢失的这类酶称为金属酶。9. 金属激活酶： 在以金属离子为辅酶的结合酶中，虽金属离子为酶的活性所必需，但与酶蛋白的结合不紧密，这类酶称为金属激活酶。10. 酶的活性中心：与酶的活性密切相关一些化学基团在一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上相互靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心或活性部位。11. 绝对特异性：有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。12. 相对特异性：有的酶作用于一类化合物或一种化学建，这种不太严格

47、的选择性称为相对特异性。13. 诱导契合假说：酶在与底物密切结合前，必需与底物相互靠近，相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶底物结合的诱导契合假说。14. 酶促反应动力学：酶促反应动力学就是研究酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂和激活剂等理化因素对酶促反应速度的影响及其变化规律的。15. 不可逆性抑制作用：就是指抑制剂通常与酶的活性中心上的必需基团以共价键相结合，使酶失活，不能用透析、超滤等方法予以去除的抑制作用叫不可逆性抑制作用。16. 可逆性抑制作用：就是指抑制剂通过非共价键与酶和（或）酶-底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失，采用透析、超滤等方法可将抑制剂除去

48、，这种抑制作用叫可逆性抑制作用。17. 竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间产物。这种抑制作用叫竞争性抑制作用。18. 非竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶活性中心以外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响与抑制剂的结合，但酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释放出产物，这种抑制作用叫非竞争性抑制作用。19. 反竞争性抑制作用：抑制剂只能与酶-底物复合物结合，使中间产物的量下降，从而起到抑制作用。这种抑制作用叫反竞争性抑制作用。20. 必需激活剂：有了这种激活剂酶有活性，没有这种激活剂酶就没活性，这类激活剂叫必需激活剂

49、。21. 非必需激活剂：有些激活剂不存在时，酶仍有一定的催化活性，这类激活剂叫非必需激活剂。22. 酶的活性单位：是衡量酶活力大小的尺度，它反应在规定条件下，酶促反应在单位时间内生成一定量的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。23. 酶的国际单位：在特定条件下，每分钟催化1µmol底物转化为产物所需要的酶量为一个国际单位（IU）。24. 催量：在特定条件下，每秒钟催化1mol底物转化为产物所需要的酶量为一个催量单位（kat）。25. 酶原的激活：酶原向酶的转化过程称为酶原的激活，酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。26. 变构酶：变构效应剂与酶分子活性中心以外的部位可逆的结合，使酶分子发生构象改变，从而改变了催化活性的酶称为变构酶。27. 酶的共价修饰（化学修饰）：酶蛋白肽链上的一些基团可与某些化学基团发生可逆的共价结合，从而改