从胰岛素受体到PKB激活_第1页
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1、蓝色海洋书的海洋从胰岛素受体到pkb激活 胰岛素引起的葡萄糖摄取、糖原和蛋白合成等对握曼青霉素（wort-mannin）作用敏感。相反，胰岛素介导的erk激活对葡萄糖转移或糖原合成则没有影响。尽管胰岛素与p13 k之间不存在挺直的互相作用，但胰岛素与其受体的结合仍可导致p13 k的持续激活。 相反，p13 k的激活是通过与胰岛素受体底物分子互相作用间接引起的。由于胰岛素受体是二聚体，很可能是因为与配体结合介导了结构域移动并由此产生受体自磷酸化。随后，引起一系列胰岛素受体底物（insulin receptor sub-strates, irs）的磷酸化。到目前为止，已定出4种irs (irs-1

2、到irs -4)，且都具有dh和ptb结构域。ptb结构域可挺直与胰岛素受体的磷酸化酪氨酸区域结合，并导致irs多位点磷酸化。p13 k（ia型）的p85调整亚单位通过其sh2结构域与磷酸化irs-1结合。随着p13 k的持续激活和磷酸肌醇第3位磷酸化产物的生成，一些丝苏氨酸蛋白激酶被招募到细胞膜上，在这些激酶中最为重要的是pkb。 pi3 k参加pkb的激活已得到大量试验结果的支持。pkb在无血清培养的成纤维细胞中不被激活，但假如在血清中加入了胰岛素或血小板源性生长因子（pdgf）之后，pkb则能很快地被激活。然而，这个现象在含ph结构域缺失突变的pkb细胞内不能发生，并且pkb激活还需要irs-1分子内的酪氨酸残基被磷酸化及pdgf受体的存在。需要注重是：pi(3,4,5）p3而非pi(3,4)p2激活pkb，并且与pkb分子上ph结构域（完整激酶）与特定脂质pi (3,4,5)p3结合的能力有

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