生物化学知识点(自动保存的)

1、第二章英译汉： peptide unit肽单元名词解释：模体是具有特殊功能的超二级结构，它们可直接作为三级结构的“建筑块”或结构的组成单位。 蛋白质变性在某些理化因素的作用下，蛋白质中维系其空间结构的次级键（甚至二硫键） （p22） 断裂，使其空间结构遭受破坏，造成其理化性质的改变和生物活性的丧失。（物理：加热、紫外线照射、超声波、剧烈振荡.化学：强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐） 蛋白质沉淀蛋白质从溶液中析出的现象（稳定因素：水化膜和电荷）蛋白质凝固蛋白质变性后结构松散，长肽链杂乱，或缠绕或凝结，不能恢复其原来的结 构。（低温保存生物活性，利用变性因素消毒杀菌） 蛋白质的等电点在某一pH溶液中

2、，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性 （p22） 离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 Ps：蛋白质一，二，三，四级结构的概念及其维持键(P10-16 ，选择题较多见）；一级：氨基酸数目及排列顺序及共价连接肽键、二硫键二级：多肽链骨架中原子的局部空间排列不涉及氨基酸残基侧链的构象氢键 -螺旋、-折叠、-转角和无规卷曲 三级：具有二级结构的蛋白质的一条多肽链再进一步盘曲或折叠形成的具有一定规律的三维空间结构（主链+侧链）次级键（疏水作用、氢键、盐键、范德华力）四级：各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用次级键（疏水作用、氢键、盐键） （亚基：每一条多肽链完整的

3、三级结构）简答题：简述蛋白质结构与功能的关系蛋白质的一级结构是空间结构的基础。一级结构相似的蛋白质，其空间构象和功能也相近。蛋白质的一级结构发生改变则影响其正常功能，引起“分子病”（镰刀状红细胞贫血症）。蛋白质的功能依赖于特定的空间结构。第三章英译汉： melting temperature (Tm) 熔解温度名词解释：核小体染色体的基本组成单位，由5种组蛋白（H2A、H2B、H3、H4、H1+60bp）和 （p34）DNA（146bp盘绕1.8圈）所构成。DNA变性DNA受到某些理化因素（温度、pH、乙醇和丙酮等有机溶剂以及尿素、离（p40） 子强度等）作用时，DNA双链互补碱基对之间的氢键

4、和相邻碱基之间的堆积力受到破坏，DNA解开成单链，逐步形成无规则线团构象的过程。增色效应将DNA的稀盐溶液加热到80100,时，双螺旋结构即发生解体，两条链分 （p40） 开，形成无规线团，理化性质改变260nm区紫外吸光度值升高的现象。由双螺旋内侧的碱基发色基团因变性而暴露所引起。复性变性的DNA去除变性因素后在适当条件下，两条互补链可重新结合恢复天然的双 （p41） 螺旋结构。退火热变性的DNA经缓慢冷却后复性的过程。 （p41）Tm值加热变性使DNA分子的双螺旋结构破坏一半时的温度称为DNA的熔点或熔解（p40） 温度，用Tm表示。其大小与DNA的均一性（，Tm范围）、G-C碱基对含量（

5、，Tm值）和介质中的离子强度（，Tm值，范围）有关。Ps：（1）选择题比较常见：核酸连接键3，5-磷酸二酯键DNA双螺旋结构的特点：两条脱氧多聚核苷酸链、右手螺旋、反向平行53 & 35（p33） 外：亲水脱氧核糖基和磷酸基 内：碱基配对 碱基互补配对，形成氢键A=T，CG 每两个相邻碱基对平面之间的距离为0.34nm，二链螺旋形成 凹槽大沟、小沟 结构稳定由互补碱基对之间的氢键和碱基堆积力（疏水作用） 共同维持核小体的结构特点：由5种组蛋白和DNA所构成。（p34） 组蛋白H2A、H2B、H3和H4 各2分子组成一个八聚体构成一个核心组 蛋白，DNA（146bp）以左手螺旋紧紧盘绕1

6、.8圈形成核心颗粒。核心颗粒之间再由DNA（约60bp）和组蛋白H1构成的连接区连接起来，彼此靠拢，电镜下似一串念珠。mRNA（真核生物）的结构特点：5-末端具有共同的帽子结构、（p37） 3-末端具有多聚腺苷酸尾巴结构多聚A尾（poly A）tRNA的结构特点及tRNA二级结构的组成部分，三级结构的形状p37-38分子含有较多的稀有碱基二级结构呈三叶草形二氢尿嘧啶环、反密码环、额外环、TC环和氨基酸臂5部分三级结构呈倒L形（2）DNA变性的概念及变性后的理化性质（p40，了解一下）概念同上；260nm区紫外吸光度值升高（增色效应）、核酸溶液黏度、沉降速度、双折射现象消失简答题：核酸的理化性质

7、末端磷酸、连接核苷的磷酸残基较强酸性含氮碱基上有碱性基团两性电解质嘌呤和嘧啶分子都含共轭双键紫外260nm波长处有最大吸收峰（定性定量分析核酸）蛋白质最大吸收峰280nmA260 / A280 判断提取的核酸纯度，纯DNA>1.8，纯RNA=2简述DNA和RNA的主要不同点：DNARNA戊糖脱氧核糖核糖碱基A T C GA U C G 分子双链单链（局部短的双螺旋）解离只有酸解离两性解离第四章英译汉： enzyme酶 zymogen/proenzyme酶原 isoenzyme同工酶 名词解释：同工酶指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一（p60） 组酶。变

8、构酶亦称别构酶，其酶分子活性中心外的某一部位可以与体内一些代谢物可逆地结 （p59） 合，使酶发生变构而改变其催化活性（变构调节）。酶的活性中心酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。 （p47）酶原 指有些酶在细胞合成或初分泌时，或在其发挥催化功能前尚无活性的酶的前体。 （p59）酶原激活指在一定条件下，无催化活性的酶原向有催化活性的酶的转变过程。（p59） 其实质是酶活性中心的形成或暴露的过程。简答题：1简述磺胺类药物抑制细菌繁殖的作用原理（p56）对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，必须在细菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸为底物合成二氢

9、叶酸。而二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，可抑制二氢叶酸的合成，进而造成细菌核苷酸与核酸合成受阻而影响其生长繁殖。Ps：（1）酶促反应的特点p48高效催化、高度特异性、可调节性 影响酶促反应的因素底物浓度（，Vmax） （p50） 酶浓度（，V） 温度（，先增至max（最适温度）后降变性失活）、 pH（最适pH） 抑制剂（与酶结合） 激活剂（酶活性无有、低高）Km物理意义是酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度。 近似表示酶对底物亲和力的大小，Km，亲和力。 与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶的浓度无关

10、。Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率。 与酶浓度成正比，增加底物浓度不影响。（2）了解竞争性抑制作用，非竞争性抑制作用，反竞争性抑制作用的概念，注意它们的Km值和Vmax的变化（p55-58）E + S ES E + P竞争性抑制作用与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶与底物结合成中间复合物，而生成抑 制剂-酶复合物（EI），使反应速率下降。 Km，Vmax不变非竞争性抑制作用非竞争性抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间 无竞争关系，抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合。 抑制剂与酶的结合和底物和酶的结合互不影响。但酶-底物-抑制剂三 元复合物（ESI）不能进一步释放

11、出产物，从而使酶的催化活性降低。 Km不变，Vmax反竞争性抑制作用不与酶结合，仅与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，使中间产 物ES生成量下降，酶分子转换为非活性形式ESI三元复合物。 Km，Vmax，但二者比值不变（3）不可逆性抑制作用的例子（p54，了解一下）抑制剂与酶活性中心上的必需基团以共价键相结合，使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等方法去除。有机磷中毒生化机制有机磷作为不可逆抑制剂与胆碱酯酶活性中心的羟基结合而 失活。第五章掌握各种维生素的活性形式或辅酶形式及缺乏症脂溶性维生素别称活体形式缺乏症维生素A抗干眼病维生素视黄醇、视黄醛、视黄酸夜盲症、干眼病维生素D钙化醇、抗佝偻病维生

12、素1,25-(OH)2-D3佝偻病、软骨病维生素E生育酚生育酚无维生素K凝血维生素2-甲基-1,4-萘醌皮下出血、胃肠道出血水溶性维生素维生素B1硫胺素焦磷酸硫胺素TPP神经炎、脚气病维生素B2核黄素黄素单核苷酸FMN、黄素腺嘌呤二核苷酸FAD口角炎、舌炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎维生素PP抗癞皮病维生素 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸NAD+、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸NADP+皮炎、腹泻、痴呆癞（糙）皮病维生素B6酸吡哆醛、磷酸吡哆胺无泛酸遍多酸CoA、酰基载体蛋白ACP无生物素生物素辅基疲乏、恶心、呕吐、食欲不振、皮炎叶酸四氢叶酸FH4巨幼红细胞贫血维生素B12钴胺素甲基钴胺素、5-脱氧腺苷钴胺素同

13、型半胱氨酸尿症、巨幼红细胞贫血维生素C抗坏血酸抗坏血酸坏血病Ps：看一下书上的那个表（p78-79），这章基本不出简答题，会出选择题第六章英译汉： biological oxidation生物氧化 oxidative respiratory chain氧化呼吸链名词解释：生物氧化物质在生物体内进行的氧化分解，主要是糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐 （p83） 步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。氧化呼吸链代谢物在体内氧化过程中所脱下的H，经过线粒体内膜上的一系列按一定顺 （p83） 序排列的氧化还原酶、辅酶逐步传递电子，最终与氧结合生成H2O，这些链锁排列的氧化还原酶、辅酶称为电子传递链

14、或氧化呼吸链。氧化磷酸化亦称偶联磷酸化，代谢物脱下的2H在线粒体氧化呼吸链传递给O2生 （p89） 成H2O释放能量，偶联并驱动ADP磷酸化生成ATP的过程。 氧化磷酸化是人体内产生ATP的主要方式。底物水平磷酸化是指物质在脱氢或脱水过程中，产生高能代谢物并直接将高能代谢物中 （p89） 能量转移到ADP（GDP）生成ATP（GTP）的过程。 底物水平磷酸化是另一种产生ATP的方式。简答题：1.两条氧化呼吸链的排列顺序与比较（p88）（重点）NADH氧化呼吸链底物 脱2H（2H+2e） +NAD+ NADH+H+（起始物） FMN 泛醌Q QH2 2H解离成2H+2e 2H+游离，2e：Cyt

15、 b Cyt c1 Cyt c Cyt aa3 O2 2H+ + 1/2O2 H2O一对电子经过NADH氧化呼吸链传递平均可生成2.5个ATP琥珀酸氧化呼吸链（FADH2氧化呼吸链）琥珀酸琥珀酸脱氢酶脱2H FADFADH2（起始物） UQ UQH2 2H解离成2H+2e2H+游离，2e：Cyt b Cyt c1 Cyt c Cyt aa3 O2 2H+ + 1/2O2 H2O一对电子经过琥珀酸氧化呼吸链传递平均可生成1.5个ATPPS：ATP合成偶联部位（p89，可能出现在选择题）；即氧化磷酸化的偶联部位，P/O比值物质氧化时，每消耗1mol O所需消耗的无机磷的摩尔数。3，即NADH氧化呼

16、吸链存在3个ATP生成部位-羟丁酸的氧化：NADH2H：FMN、UQ、Cyt b、c1、cCyt aa3 2H+ + 1/2O2 H2O2，即琥珀酸氧化呼吸链存在2个ATP生成部位自由能变化知道影响氧化磷酸化的因素（P91-92，可能出现在选择题）抑制剂、ADP的调节作用、甲状腺激素了解2种穿梭机制（p94-95）-磷酸甘油穿梭主要存在脑、骨骼肌苹果酸-天冬氨酸穿梭主要存在肝和心肌了解复合体、的特点，知道哪些具有质子泵的功能及泵出的质子数（p87）复合体构成质子泵的功能泵出的质子数H+ 所生成的ATP复合体FMN、Fe-S有41复合体FAD、Fe-S、Cyt b无0复合体Cyt b、Cyt c

17、1、Fe-S有41复合体Cyt a、Cyt a3有20.5合成1分子ATP需要消耗4个H+的跨膜势能复合体总泵出质子数H+总生成ATPNADH氧化呼吸链、102.5琥珀酸氧化呼吸链、61.5第七章英译汉：tricarboxylic acid cycle三羧酸循环名词解释：糖的无氧分解亦称糖酵解，指在无氧情况下，机体细胞液中的葡萄糖分解生成乳酸和少 （p100） 量ATP的过程。有氧氧化葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O，并释放大量能量的反应（p103）糖异生由非糖化合物（如乳酸、甘油、丙酮酸、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程（p111）糖原合成由葡萄糖合成糖原的过程。（p1

18、15）简答题：1.一分子葡萄糖是如何分解生成乳酸的？关键酶有哪些？生成几分子ATP。p100-10112步：葡萄糖己糖激酶6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖6-磷酸果糖激酶-11,6-二磷酸果糖磷酸二羟丙酮（磷酸丙糖）3-磷酸甘油醛1,3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸激酶烯醇式丙酮酸丙酮酸乳酸脱氢酶乳酸共产4ATP,净产2ATP2. 简述三羧酸循环TAC（柠檬酸循环）的要点与生理意义。 乙酰CoA+3NAD+FAD+Pi+2H2O+GDP2CO2+3(NADH+H+)+FADH2+HSCoA+GTP要点：TAC中有4次脱氢、2次脱羧（生成2分子CO2）及1次底物水平磷

19、酸化。 TAC中有3个不可逆反应，对应于3个关键酶（柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体）。 TAC的中间产物包括草酰乙酸在内起着催化剂的作用。草酰乙酸的添补反应是丙酮酸的直接羧化或者经苹果酸脱氢生成。生理意义：TAC是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路； TAC是三大营养素代谢联系的枢纽； TAC为其他合成代谢提供小分子前体； TAC为氧化磷酸化提供还原当量。3. 一分子葡萄糖彻底氧化可生成几分子ATP，写出关键酶。p107、p94-95第一阶段 糖酵解途径：在胞浆中葡萄糖分解为丙酮酸第二阶段 丙酮酸进入线粒体在丙酮酸脱氢酶复合体催化下氧化脱羧生成乙酰CoA、 NADH+H+和C

20、O2第三阶段 乙酰CoA进入TAC和氧化磷酸化，生成ATP、CO2和H2O净生成30mol（-磷酸甘油穿梭）或32mol（苹果酸-天冬氨酸穿梭）关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体Ps：葡萄糖.草酰乙酸转运出TAC磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸乙酰CoA 再次进入TACPs：掌握糖酵解及糖有氧氧化的反应过程、反应部位、关键酶、能量的生成糖酵解：（丙酮酸生成）葡萄糖+NAD+2ADP+2Pi2（丙酮酸+ATP+NADH+H+）糖有氧氧化：葡萄糖+30ADP+30Pi+6O230ATP+6CO2+36H2O糖酵解糖有氧氧化反应过程葡萄糖乳酸葡萄糖CO2+H2O反应部位胞液胞液、线粒体

21、反应条件无氧或缺氧氧供充足关键酶己糖激酶6-磷酸果糖激酶-1丙酮酸激酶己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶丙酮酸脱氢酶复合体柠檬酸合酶异柠檬酸脱氢酶-酮戊二酸脱氢酶复合体能量生成方式两次底物水平磷酸化氧化磷酸化、底物水平磷酸化能量生成mol2ATP30/32ATP生理意义迅速供能，成熟红细胞、某些组织依赖糖酵解供能为机体获取能量的主要方式掌握三羧酸循环的要点和生理意义（三羧酸循环挺重要的）掌握糖异生的主要部位、原料、过程及限速酶（关键酶）主要部位：肝细胞液、线粒体原料（前体）：乳酸、丙酮酸、生糖氨基酸及甘油等过程：各种糖异生前体（除甘油外）转变成磷酸烯醇式丙酮酸 磷酸烯醇式丙酮酸转变为6

22、-磷酸葡萄糖，再生成各种单糖或多糖限速酶：克服“能障”糖酵解三个由三个关键酶所催化的不可逆反应 葡萄糖-6-磷酸酶（存在于肝、肾） 果糖二磷酸酶-1（果糖1，6-二磷酸酶） 丙酮酸羧化酶 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶（PEPCK）ATP、乙酰CoA、柠檬酸促进糖异生，抑制糖酵解2，6-二磷酸果糖、AMP变构抑制，激活磷酸果糖激酶-1，抑制糖异生，促进糖酵解知道磷酸戊糖途径的主要产物、限速酶、磷酸戊糖途径的生理意义总反应式：3×6-磷酸葡萄糖+6NADP+2×6-磷酸果糖 + 3-磷酸甘油醛 + 6(NADPH+H+)+3CO2主要产物：6-磷酸果糖、3-磷酸甘油醛、NADPH+H

23、+、CO2限速酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶（G-6PD）生理意义：提供5-磷酸核糖，其是合成核苷酸的原料 提供NADPH+H+，参与合成代谢（作为供氢体）、生物转化反应以及维持 谷胱甘肽GSH的还原状态 知道糖原的合成与分解过程及限速酶合成：葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖己糖激酶 6-磷酸葡萄糖转变为1-磷酸葡萄糖 尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）的生成UDPG焦磷酸化酶 UDPG中的葡萄糖连接到糖原引物上糖原合酶 分支链催化糖原不断形成新分支链分解：糖原磷酸解为1-磷酸葡萄糖磷酸化酶 1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖 6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖 （肝糖原在葡萄糖-6-磷酸酶的催化下直接分解为葡萄糖

24、，而肌糖原缺乏此酶）了解血糖的来源与去路、胰岛素和胰高血糖素对血糖浓度的调节来源：食物中的糖类经消化吸收入血（主要来源） 储存的肝糖原分解为葡萄糖入血（空腹时血糖的直接来源） 饥饿状态下由非糖物质在肝、肾中通过糖异生作用转变为葡萄糖以补充血糖去路：葡萄糖在各组织细胞中氧化分解供能 在肝脏、肌肉、肾脏等组织中合成糖原储存 转变为非糖物质如脂肪、多种有机酸和非必需氨基酸等 转变为其他糖类及其衍生物，如核糖、脱氧核糖、氨基糖、唾液酸、葡萄糖醛酸等 血糖浓度若高于8.9mmol/L（160mg/dl），超过肾小管重吸收葡萄糖的能力（肾糖阈），出现尿糖降血糖激素：胰岛素（唯一）升血糖激素：胰高血糖素、糖

25、皮质激素、肾上腺素第8章（1，2，3，7节）名词解释：血脂血浆中含有的脂类统称血脂，包括三酰甘油、磷脂、胆固醇及其酯和非酯化脂酸， （p153）亦称游离脂酸FFA。血浆脂蛋白脂-蛋白质的非共价聚合物，为血浆中水不溶性脂类的载体。 （p154）载脂蛋白脂蛋白中与脂类结合的蛋白质。（p156）功能：结合和转运脂质及稳定脂蛋白的结构 调节脂蛋白代谢关键酶活性 参与脂蛋白受体的识别简答题：1. 简述CM、VLDL、LDL、HDL的生成部位，主要生理功能以及消除方式。（要掌握）p155 CMVLDLLDLHDL生成部位小肠粘膜细胞肝细胞血浆肝、肠、血浆生理功能转运外源性三酰甘油及胆固醇转运内源性三酰甘油

26、及胆固醇转运内源性胆固醇逆向转运胆固醇（从肝外组织至肝细胞）消除方式脂蛋白脂肪酶LPL催化CM中三酰甘油水解，CM残余颗粒被肝细胞膜上的apoE受体识别吞噬，最终水解与HDL进行物质交换，逐渐转变为IDL，IDL一来通过肝细胞膜上的apoE受体介导被吞噬利用，二来进一步被水解生成LDLLDL的降解主要通过LDL受体途径主要被肝脏的HDL受体清除简述LDLR途径的生理意义（要掌握）LDL受体途径由LDLR介导的、通过细胞膜吞饮作用而摄入LDL等含apoB100、apoE的脂蛋白的过程。功能：通过抑制HMG-CoA还原酶活性，减少细胞内胆固醇的合成； 激活ACAT使胆固醇生成胆固醇酯在胞内储存；

27、抑制LDL受体蛋白基因的转录，减少LDL受体蛋白的合成，降低细胞对LDL 的摄取； 在肾上腺、卵巢等细胞中用以合成类固醇激素.生理意义：反馈抑制内源性胆固醇和LDLR合成，避免细胞胆固醇过量堆积； LDLR对LDL具有高度亲和性，使细胞在血浆胆固醇浓度极低的条件下也能 获得所需的胆固醇； 与肝脏清除VLDL残粒和CM残粒有关.PS:脂类，脂肪，类脂各包括哪些(p122，记住)脂类脂肪（三酰甘油、甘油三酯）类脂组成脂肪+类脂甘油、脂肪酸FA磷脂、糖脂、胆固醇酯 脂类的主要生理功能(p122-123，要记住)储能与供能维持生物膜的结构完整与功能正常保护内脏与维持体温参与细胞信息传递转变成多种重要的

28、生理活性物质血浆脂蛋白的分类方法及对应的排列顺序（p154，一般出现在选择题）琼脂糖电泳法：-脂蛋白、前-脂蛋白、-脂蛋白、乳糜微粒CM 超速离心法：HDL、LDL、VLDL、CM载脂蛋白的功能（p156，特别是作为哪些酶的激活剂，熟悉）载脂蛋白生理功能 ApoALCAT的激活剂 ApoA辅助激活LPL ApoB100被LDL受体识别 ApoC激活LPL ApoE被CM受体识别 多不饱和脂肪酸，即必需脂酸（p124，要记住）亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸 2型和3型高脂蛋白症的脂蛋白变化和血脂变化（p160，了解一下）分型脂蛋白变化血脂变化aLDL胆固醇bLDL、VLDL胆固醇、三酰甘油 IDL（

29、电泳出现宽带）胆固醇、三酰甘油续第8章英译汉：fat mobilization脂肪动员名词解释：脂肪动员储存在脂肪组织中的三酰甘油在脂肪酶作用下逐步分解成甘油和游离脂酸（p125）FFA，并释放入血供其他组织利用的过程。 酮体是乙酰乙酸、-羟丁酸及丙酮三种物质的总称，它们是脂酸在肝脏进行正常分解代 (p130) 谢所产生的特殊中间产物。简答题：1. 简述脂酸-氧化三个阶段（反应部位、限速酶）能量生成及意义（P126-128）第一阶段第二阶段第三阶段反应过程脂酸的活化脂酰CoA进入线粒体脂酰CoA的-氧化 脱氢、加水、再脱氢、硫解乙酰CoA反应部位胞液 胞液线粒体基质 线粒体基质限速酶脂酰CoA

30、合成酶肉碱脂酰转移酶能量ATPAMP+PPi意义 为机体提供更多的能量，产热以维持体温简述酮体生成原料、限速酶及生理意义（知道“肝内生酮，肝外用酮” P130-132）原料：脂酸-氧化生成的乙酰CoA限速酶：-羟-甲基戊二酰CoA合酶（HMG-CoA合酶）生理意义：是肝脏向肌肉、脑组织等肝外组织输出脂肪性优质能源的一种形式 肝脏将脂酸分解转化成酮体，以替代葡萄糖能源为脑组织提供能量保障，确保大脑功能正常 3.脂酸合成的部位，材料，限速酶（ps:了解柠檬酸-丙酮酸循环）（p133-134）部位：肝脏（主要）材料：乙酰CoA、ATP、NADPH+H+、HCO3-、Mn2+限速酶：乙酰CoA羧化酶柠

31、檬酸-丙酮酸循环：4.三酰甘油合成的原料，酶类，部位，合成途径（熟悉两条合成途径以及其特点，P138-139）部位： 肝脏 脂肪组织 小肠原料：糖代谢中间产物 葡萄糖/脂酸 外源性脂类物质部分降解产物酶类：脂酰CoA合成酶、脂酰CoA转移酶途径：单酰甘油途径单酰甘油 + 2脂酰CoA 脂酰CoA转移酶 三酰甘油二酰甘油途径3-磷酸甘油+2脂酰CoA脂酰CoA转移酶磷脂酸PA 磷脂酸磷酸酶1,2-二酰甘油+脂酰基脂酰CoA转移酶三酰甘油5.甘油磷脂合成的部位，原料（ps：了解合成过程 p144-145） 部位：肝、肾、肠原料：甘油、脂酸、磷酸盐、丝氨酸、肌醇胆碱途径：6.胆固醇合成的部位，原料，

32、限速酶及调节（P150-153）部位：肝脏、小肠原料：乙酰CoA、ATP、NADPH+H+限速酶：HMG-CoA还原酶调节：饥饿与饱食调节 饥饿、禁食：a.使HMG-CoA还原酶合成 b.酶活性 c.乙酰CoA、ATP、NADPH+H+、等合成所需原料不足，从而抑制胆固醇的 合成激素调节 胰高血糖素（-）通过细胞内信使cAMP激活蛋白激酶，使通过HMG-CoA还原酶磷 酸化失活，从而抑制胆固醇合成 胰岛素（+）a.激活磷酸酶，促进HMG-CoA还原酶脱磷酸恢复活性 b.诱导HMG-CoA还原酶合成，从而促进胆固醇合成 甲状腺素（+）促进HMG-CoA还原酶的合成与促进胆固醇转变为胆汁酸的双向作

33、用， 增加胆固醇的合成Ps：知道酮体生成调节（P133选择题）饱食：胰岛素，糖分解供能、糖原好脂肪合成为主 脂肪动员（-），FFA ，肉碱脂酰转移酶活性，肝内-氧化，酮体 饥饿：胰高血糖素，. ，酮体糖代谢，乙酰CoA与柠檬酸别构，激活乙酰CoA羧化酶，丙二酰CoA（+） 丙二酰CoA竞争性抑制肉碱脂酰转移酶， 阻止长链脂酰CoA进入线粒体进行-氧化，酮体掌握胆固醇转化成的物质p153胆汁酸、类固醇激素（肾上腺皮质激素、性激素）、维生素D3了解甘油磷脂分解的酶类p147磷脂酶A1饱和脂酸、溶血磷脂2磷脂酶A2多不饱和脂酸、溶血磷脂1磷脂酶B1、B2、C、D第9章英译汉：nitrogen bal

34、ance氮平衡名词解释：氮平衡是反映机体内蛋白质代谢概况的一项指标，实质上是指蛋白质的摄入量与排出量（p163） 的对比关系。蛋白质的互补作用将不同来源的蛋白质混合食用，其所含的必需氨基酸可以互相补充提 （p164） 高营养价值。鸟氨酸循环又称尿素循环，指氨与CO2通过鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸生成尿素的过程，（p173） 肝是鸟氨酸循环的重要器官。 转氨基作用指在转氨酶的作用下，一对-酮酸与一对-氨基酸之间的相互转变。（p168）简答题：1、血液氨基酸的来源和主要代谢去路有哪些？p172-174来源：氨基酸脱氨基作用产生的氨 肠道吸收的氨 肾小管上皮细胞分泌的氨去路：合成尿素 合成谷氨酰胺 合成

35、营养非必需氨基酸 合成其他含氮化合物 直接从尿中排出2、简述鸟氨酸循环的生理意义。将体内蛋白质代谢产生的较高毒性的氨转化为低毒的尿素，从而排出体外。（解除氨毒）3、简述氨合成尿素的机制。（ps:重点是氨基酸的一般代谢和氨的代谢）氨基甲酰磷酸的合成氨基甲酰磷酸合成酶（CPS-）瓜氨酸的合成精氨酸代琥珀酸生成精氨酸代琥珀酸合成酶精氨酸代琥珀酸裂解成精氨酸与延胡索酸精氨酸水解生成尿素第10章英译汉: de novo synthesis从头合成途径 salvage pathway补救途径 名词解释：p186、p192嘌呤核苷酸从头合成途径利用氨基酸、一碳单位、二氧化碳和磷酸核糖等简单物质为原 料，经过

36、一系列酶促反应合成嘌呤核苷酸的途径。嘌呤核苷酸补救合成途径用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷为原料经过比较简单的反应合 成核苷酸的过程。嘧啶核苷酸从头合成途径利用来自氨基甲酰磷酸和天冬氨酸的原料，先合成嘧啶环，再 与磷酸核糖连接生成核苷酸的过程。嘧啶核苷酸补救合成途径利用体内游离的嘧啶碱基或嘧啶核苷为原料，经过嘧啶磷酸核 糖转移酶或嘧啶核苷激酶等简单反应合成嘧啶核苷酸的过程。选择题: 嘌呤及嘧啶碱基各个原子来自于什么物质嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成和补救合成各个环节生成的物质生成物质嘌呤核苷酸从头合成途径5-磷酸核糖-焦磷酸 PRPP次黄嘌呤核苷酸 IMPAMP、GMP嘌呤核苷酸补救合成途径一：次黄

37、嘌呤核苷酸IMP、AMP、GMP二：腺苷酸嘧啶核苷酸从头合成途径 UMP：CO2+Gln.乳清酸OMPUMP CTP：UMPUDPUTPCTPdTTP：dTMPdTDPdTTP嘧啶核苷酸补救合成途径嘧啶+PRPP嘧啶核苷酸+PPi嘧啶核苷+ATP嘧啶核苷酸+ADP简答题: 1、试比较嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成途径的异同嘌呤核苷酸嘧啶核苷酸 原料天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、CO2、一碳单位、PRPP天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2、一碳单位（仅胸苷酸合成） 程序在磷酸核糖分子上逐步合成嘌呤环，从而形成嘌呤核苷酸首先合成嘧啶环，再与磷酸核糖结合形成核苷酸反馈调节嘌呤核苷酸产物反馈抑制PRPP合成酶、

38、酰胺转移酶等起始反应的酶嘧啶核苷酸产物反馈抑制PRPP合成酶、氨基甲酰磷酸合成酶、天冬氨酸氨基甲酰转移酶等起始反应的酶2、常用抗代谢药物及机制 抗肿瘤药物5-氟尿嘧啶6-巯基嘌呤氨基蝶呤和氨甲蝶呤氮杂丝氨酸 核苷酸代谢中 类似物胸腺嘧啶次黄嘌呤叶酸谷氨酰胺 作用机制抑制胸腺嘧啶核苷酸合成酶抑制IMP转变为AMP和GMP的反应；抑制IMP和GMP的补救合成抑制二氢叶酸还原酶干扰嘌呤、嘧啶核苷酸的合成第11章(重点是第2节和第4节)英译汉： allosteric enzyme变构酶 allosteric regulation变构调节 protein kinase蛋白激酶名词解释：变构调节指小分子化

39、合物与酶蛋白分子活性中心外的某一部位（调节部位或调节亚基） （p205） 特异的非共价键的结合，引起酶分子构象变化，从而改变酶活性的调节。酶的化学修饰调节酶蛋白分子上的某些氨基酸残基上的功能基因在不同酶催化下发生 （p206） 可逆的共价修饰，从而引起酶活性变化的一种调节。限速酶亦称关键酶、调节酶，这类酶催化的反应速度最慢，其活性大小决定整个代谢途（p204） 径的总速度。选择题：掌握第2节和第4节简答题:1、 应激时血糖升高的机制p209 应激时，肾上腺素、去甲肾上腺素、胰高血糖素，促进糖原分解而抑制糖原合成；肾皮质激素、胰高血糖素又可加快糖异生作用，使血糖来源增加； 胰岛素，组织细胞摄取和

40、利用葡萄糖减少，血糖2、 物质代谢的特点p197 整体性物质代谢偶联能量代谢代谢途径的多样性代谢调节物质代谢的组织特异性各种代谢物均具有共同的代谢池ATP是机体能量储存与利用的共同形式NADH为某些物质合成提供还原当量 3、为何称三羧酸循环是物质代谢的枢纽，有何生理意义？p199生物体的能量来自糖、脂肪、蛋白质三大营养素在体内的分解氧化。三大营养素的氧化供能分为三个阶段：第一阶段：糖原、脂肪、蛋白质分解产生各自的基本组成单位（成分）第二阶段：这些基本单位按各自不同的分解途径分解生成共同的中间产物乙酰CoA第三阶段：乙酰CoA进入TAC和氧化磷酸化彻底氧化TAC是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路

41、，从供能角度看，三大营养素可以相互代替、相互制约，通过代谢调节，以维持机体的正常生命活动。第12章英译汉：replicon复制子 replication fork复制叉 Okazaki fragments冈崎片段 leading strand领头链 lagging strand随从链名词解释：复制叉DNA双向复制，形成两个延伸方向相反的生长点或复制叉，呈Y字形或叉形。（211）半保留复制DNA复制是以DNA的两条链为模板，以dNTP为原料，在DNA聚合酶的 （p210） 作用下按照碱基配对规律合成新的互补链，这样形成的两个子代DNA分子与原来的DNA分子完全相同，故称之为复制，又因子代DNA分

42、子的双链其中一条来自亲代，另一条是新合成的，故名半保留复制。领头链DNA复制时，其中一条链的合成方向和复制叉前进方向相同，可以连续复制，（p212） 这条新合成的链称为领头链。随从链DNA复制时，其中一条链的合成方向与复制叉前进方向相反，不能顺着解链方（p212） 向延伸，必须待模板链解开至足够长度，然后从53生成引物并复制子链，延长过程中，又要等待下一段有足够长度的模板，再生成引物而延长，这条不连续复制的链称为随从链。半不连续复制复制中领头链连续复制而随从链不连续复制的方式并存，称为半不连续复 （p212） 制。冈崎片段随从链中不连续复制产生的DNA小片段。（p212）DNA突变也称DNA损

43、伤，指基因组DNA在分子结构、序列的改变或表型功能的异常 （p224） 变化。DNA修复指对已改变的DNA分子进行补救措施，使其恢复原有的结构。（p225） 包括直接修复、切除修复、重组修复、SOS修复。框移突变异常复制可造成合成的多聚核苷酸中插入少量多余核苷酸或模板中部分氨基 （p225） 酸未被拷贝，插入与缺失若出现在编码区，导致编码特异性蛋白的基因读码框发生移动，称为框移突变。由于读码框三联体密码的阅读方式改变，造成蛋白质氨基酸排列顺序发生改变，其后翻译出的蛋白质可能完全不同。光修复可见光（300600nm）能激活细胞内的光修复酶，将DNA中因紫外线照射而形（p226） 成的嘧啶二聚体分

44、解为原来的非聚合状态。重组修复重组蛋白RecA的核酸酶活性将另一股正常母链上相应核苷酸序列片段移至子（p227） 链缺口处，然后用再合成的序列来补上母链的空缺。简答题：1. 原核生物与真核生物DNA复制基本过程及异同点原核生物：复制的起始：DNA复制起始点的辨认结合与解链 a.识别因子DnaA辨认结合AT区并作用于识别区，启动解链 b.DnaB、C、Topo等蛋白因子结合oriC，解链 c.DnaB蛋白在DnaC蛋白的协同下，沿解链方向移动，形成复制叉 d.SSB结合和稳定单链DNA 形成引发体：引物酶进入，与解螺旋酶、DnaC蛋白和DNA复制起始区域 的复合结构称为引发体 合成引物：ATP供

45、能，沿5- 3 NTP聚合生成RNA引物，提供3-OH 复制的延长：复制的延长指在DNA-pol 催化下，按碱基配对原则，将dNTP逐一添加到 引物或延长链上3-OH，形成磷酸二酯键，使新合成的链沿着53 延长复制的终止：原核生物基因是环状DNA，双向复制两个复制叉在一个终止子(ter)处汇合。Tus蛋白结合ter，使复制叉停止运动，复制体解体真核生物：复制的起始：多复制子复制，有时序性，以分组方式激活. 酵母的复制起点ARS：A(T)TTTATA(G) TTTA(T) . 前复制复合物（pre-RC）、CDK、DNA-pol ,、拓扑酶、RF等参与起始，形成引发体和合成RNA引物. PCNA

46、在复制起始和延长中起关键作用.复制的延长：兼有解螺旋酶和引物活性的DNA pol ,参与、PCNA协同. 复制与核小体装配同步进行.复制的终止：染色体DNA呈线状，复制在末端停止. 复制中冈崎片段的连接，复制子之间的连接. 染色体两端DNA子链上最后复制的RNA引物，去除后留下空隙. 两末端由端粒酶催化形成端粒结构以维持DNA的完整.原核生物与真核生物DNA复制共同的特点： 分为起始、延伸、终止三个过程； 必须有提供3-OH末端使dNTP依次聚合的引物； 亲代DNA分子为模板，四种脱氧三磷酸核苷(dNTP)为底物，多种酶及蛋白质：DNA 聚合酶、DNA拓扑异构酶、DNA解螺旋酶、引物酶、DNA

47、连接酶、单链结合蛋白等； 一般为半保留复制、双向复制、半不连续复制.原核生物与真核生物DNA复制不同的特点： 真核生物为线性DNA，具有多个复制起始位点，形成多个复制叉，DNA聚合酶的移动速度较原核生物慢。原核生物为一般为环形DNA，具有单一复制起始位点。 真核生物DNA复制只发生在细胞周期的S期，一次复制开始后在完成前不再进行复制，原核生物多重复制同时进行。 真核生物复制子大小不一且并不同步。 原核生物有9-mer和13-mer的重复序列构成的复制起始位点，而真核生物的复制起始位点无固定形式。 真核生物有五种DNA聚合酶，需要Mg2+。主要复制酶为DNA聚合酶（），引物由DNA聚合酶合成。原核生物只有三种，主要复制酶为DNA聚合酶III。 真核生物末端靠端粒酶补齐，而原核生物以多联体的形式补齐。 真核生物冈崎片段间的RNA引物由核酸外切酶MF1去除，而原核生物冈崎片段由DNA聚合酶I去除。 真核生物DNA聚合酶负责线粒体DNA合成。 真核生物DNA聚合酶的高前进能力来自于RF-C蛋白与PCNA蛋白的互相作用。原核生物DNA聚合酶III的前进能力来自与复合体（夹钳装载机）