第二章蛋白质化学-2

1、第二章第二章 蛋白质化学蛋白质化学 !第一节第一节 概述概述!第二节第二节 蛋白质的基本单位蛋白质的基本单位-氨基酸氨基酸!第三节第三节 肽肽!第四节第四节 蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构!第五节第五节 蛋白质结构与功能蛋白质结构与功能!第六节第六节 蛋白质的性质蛋白质的性质学习要求学习要求n了解蛋白质在生命活动中的重要性了解蛋白质在生命活动中的重要性n 重点掌握重点掌握氨基酸和蛋白质的基本结构和性质氨基酸和蛋白质的基本结构和性质n 重点掌握重点掌握蛋白质的结构与功能之间的关系蛋白质的结构与功能之间的关系n理解蛋白质分离与纯化的基本原理理解蛋白质分离与纯化的基本原理第一节第一节 概述概述蛋白

2、质蛋白质(Protein)是是生命的物质基础生命的物质基础一、蛋白质是生物体的重要组成成分一、蛋白质是生物体的重要组成成分 烟草花叶病毒烟草花叶病毒95% 细菌细菌50-80%，干酵母干酵母 46.6% 人体（干）人体（干）45%鱼（干）鱼（干）80% 植物植物0.3-3% 大豆大豆40%二、蛋白质执行各种各样的生物学功能二、蛋白质执行各种各样的生物学功能1、催化功能：、催化功能：体内几乎所有几乎所有代谢反应的的酶都酶都是蛋白质。2、代谢调节：、代谢调节：调节代谢反应的某些激素是蛋白质或肽。3、运动功能：、运动功能：心跳、胃肠蠕动等，躯体、器官的运动，均要依靠与肌肉收缩有关的蛋白质来实现，如肌

3、动蛋白。4、 免疫功能：免疫功能：机体抵抗外来侵害的防御机能需要抗体，而抗体是蛋白质。5、运输功能：、运输功能：红细胞运输O2和CO2要靠血红蛋白、还有脂蛋白、运铁蛋白等转运蛋白或叫载体蛋白。6、接受与传递信息、接受与传递信息7、生长、繁殖、遗传变异功能、生长、繁殖、遗传变异功能8、 氨基酸的储存库氨基酸的储存库 细胞膜功能，视网膜的感光功能，味蕾的味觉功能，凝血功能，记细胞膜功能，视网膜的感光功能，味蕾的味觉功能，凝血功能，记忆与识别功能等等忆与识别功能等等三三、蛋白质的元素组成蛋白质的元素组成蛋白质是有机化合物，离不开蛋白质是有机化合物，离不开C、H、O。C：50-55%，H：6-8%，O

4、：19-24%，S：0-4%。N：13-19% 平均平均16%。n N是蛋白质区别于糖、脂等的元素是蛋白质区别于糖、脂等的元素 在蛋白质中含量恒定，在蛋白质中含量恒定， 其系数为其系数为.25-称称蛋白系数蛋白系数n有些蛋白质：少量元素：有些蛋白质：少量元素：P ，Fe, Cu, Zn，I凯氏定氮法凯氏定氮法测定蛋白质含量测定蛋白质含量n蛋白质含量蛋白质含量=含氮量含氮量 6.25n注意：注意：1）生物体中的含）生物体中的含N物并非都是蛋白质，有非蛋白含物并非都是蛋白质，有非蛋白含N物：物：尿素、核苷酸、氨、肌酸、肌肽、硝酸盐、色素、游尿素、核苷酸、氨、肌酸、肌肽、硝酸盐、色素、游离氨基酸等离

5、氨基酸等 总总 N 非蛋白非蛋白N = 蛋白质含蛋白质含N量量2）已知蛋白质化学组成，采用其特定系数：）已知蛋白质化学组成，采用其特定系数： 玉米玉米6.00 大豆及大豆制品大豆及大豆制品5.71 乳及乳制品乳及乳制品6.38 花生花生5.46问题：奶粉三聚氰胺事件？问题：奶粉三聚氰胺事件？第二节第二节 蛋白质的基本单位蛋白质的基本单位-氨基酸氨基酸 一、氨基酸的结构通式一、氨基酸的结构通式 n均是均是 - -氨基酸（）（氨基酸（）（ -碳原子，碳原子，-羧基，羧基，-氨基）氨基）n结构差别在于结构差别在于侧链基团侧链基团的不同：除甘氨酸的不同：除甘氨酸GlyGly外，外，R R基团不是基团不

6、是-H-H，因此其，因此其 是不对称的，有旋是不对称的，有旋光、异构现象。光、异构现象。COOHCHRNH2氨基酸的旋光现象氨基酸的旋光现象COOHCHRNH2COOHCNH2RHCHOCOHCH2OHHn型、型氨基酸的旋光角度相同，但方向相反。型、型氨基酸的旋光角度相同，但方向相反。n型、型氨基酸的生理功能不同。型、型氨基酸的生理功能不同。n组成天然蛋白质的都是组成天然蛋白质的都是- - - -: : 自然选择自然选择L L型，型， D D型氨基酸没有营养价值，仅存在于缬氨霉素、短杆菌型氨基酸没有营养价值，仅存在于缬氨霉素、短杆菌肽等极少数寡肽之中，没有在蛋白质中发现。肽等极少数寡肽之中，没

7、有在蛋白质中发现。 型型 型型 甘油醛甘油醛氨基酸的表示法氨基酸的表示法 生物体中有生物体中有20种基本氨基酸种基本氨基酸（合成蛋白质的原（合成蛋白质的原料），但是生物体内还有其它料），但是生物体内还有其它非基本氨基酸非基本氨基酸。20种基本氨基酸的表示方法有下列几种：种基本氨基酸的表示方法有下列几种：（1）中文名：）中文名：X（X）氨酸，如甘氨酸、半胱氨酸、色氨酸等。）氨酸，如甘氨酸、半胱氨酸、色氨酸等。（2）英文名：）英文名：3字名，字名， 如如 Gly、 Cys 、 Trp 等；等； 单字名，单字名， G、 C、 W 等。等。二十种氨基酸的名称和结构见书二十种氨基酸的名称和结构见书p44

8、-45。1 1、按氨基酸分子中所含氨基和羧基数目（酸碱性）、按氨基酸分子中所含氨基和羧基数目（酸碱性）分类分类 （1 1）中性氨基酸：含）中性氨基酸：含1 1个氨基、个氨基、1 1个羧基；个羧基；1515个个 （2 2）酸性氨基酸：含）酸性氨基酸：含1 1个氨基、个氨基、2 2个羧基；个羧基；2 2个个 （3 3）碱性氨基酸：含）碱性氨基酸：含2 2个氨基、个氨基、1 1个羧基。个羧基。3 3个个二、二、 氨基酸的分类氨基酸的分类n 脂肪族（脂肪族（15种）种）n 芳香族（芳香族（3种）种）n杂环族（杂环族（1种）种）2、按、按R基的化学结构：基的化学结构：（1）脂肪族氨基酸）脂肪族氨基酸15

9、种种n甘氨酸（甘氨酸（Gly）n丙氨酸（丙氨酸（Ala）n缬氨酸（缬氨酸（Val）n亮氨酸（亮氨酸（Leu）n异亮氨酸（异亮氨酸（Ile）含含羟基羟基(-OH)氨基酸氨基酸(醇类）：醇类）： 丝氨酸（丝氨酸（Ser） 、苏氨酸（、苏氨酸（Thr）含硫氨基酸：含硫氨基酸：半胱氨酸（半胱氨酸（Cys）-SH 蛋氨酸（甲硫氨酸，蛋氨酸（甲硫氨酸，Met） -SCH3 含羧基侧链氨基酸（含羧基侧链氨基酸（-COOH）：）： 谷氨酸（谷氨酸（GLu） 天冬氨酸（天冬氨酸（Asp） 含酰氨基氨基酸含酰氨基氨基酸（-CONH2 )： 谷氨酰胺（谷氨酰胺（Gln） 天冬酰胺（天冬酰胺（Asn）侧链含侧链含-N

10、H2的氨基酸的氨基酸：赖氨酸（赖氨酸（Lys） 精氨酸（精氨酸（Arg）(2)芳香族氨基酸：芳香族氨基酸：苯丙氨酸（苯丙氨酸（Phe） 酪氨酸（酪氨酸（Tyr）(3)杂环氨基酸：杂环氨基酸：色氨酸（色氨酸（Trp）, 组氨酸（组氨酸（His）, 脯氨酸（脯氨酸（Pro）n非极性氨基酸：非极性氨基酸：10种种 极性氨基酸：极性氨基酸： 不带电荷的极性氨基酸不带电荷的极性氨基酸 带正电荷的极性氨基酸带正电荷的极性氨基酸 带负电荷的极性氨基酸带负电荷的极性氨基酸3、 按按R基的极性性质基的极性性质（1）非极性氨基酸）非极性氨基酸-10个个 （2）极性的不带电荷的氨基酸）极性的不带电荷的氨基酸-5个个

11、（3）极性带负电荷的酸性氨基酸）极性带负电荷的酸性氨基酸-2个个 天冬氨酸天冬氨酸 谷氨酸谷氨酸（4）极性的带正电荷的碱性氨基酸）极性的带正电荷的碱性氨基酸-3个个必需氨基酸：必需氨基酸： 人和哺乳动物不可缺少但又不能自身合成的氨基酸，只能从食物中补充，共有8种： Leu（亮）、Lys（赖）、Met（甲硫）、Phe（苯丙）、Ile（异亮）、Trp（色）、Thr（苏）、Val（缬）半必需氨基酸半必需氨基酸： 只有2种：Arg（精）、His（组）。（在人和哺乳动物中） 有时也不分必需和半必需，统称必需氨基酸，这样就共有10种非必需氨基酸：非必需氨基酸：人和哺乳动物能够合成，能满足机体需求的氨基酸，

12、其余10种4、按营养价值分类、按营养价值分类5、不常见的蛋白质氨基酸、不常见的蛋白质氨基酸n4-羟基脯氨酸羟基脯氨酸n5-羟基赖氨酸羟基赖氨酸n3，5-二碘酪氨酸二碘酪氨酸它们是在蛋白质肽链的合成过程中或合成后由蛋白质氨基酸经酶法修饰而成的。6、非蛋白质氨基酸、非蛋白质氨基酸n180多种其他AA ，大多是蛋白质中存在的那些L型AA的衍生物，有些是，-AA，有些是D-型AAnD-苯丙氨酸：存在于短杆菌肽苯丙氨酸：存在于短杆菌肽SnD-谷氨酸：细菌细胞壁的肽聚糖谷氨酸：细菌细胞壁的肽聚糖nD-丙氨酸：细菌细胞壁的肽聚糖丙氨酸：细菌细胞壁的肽聚糖n -丙氨酸：遍多酸（一种维生素）的前体丙氨酸：遍多酸

13、（一种维生素）的前体n -氨基丁酸：氨基丁酸： 传递神经冲动的化学介质传递神经冲动的化学介质n瓜氨酸：尿素循环中间物瓜氨酸：尿素循环中间物n鸟氨酸：尿素循环中间物鸟氨酸：尿素循环中间物三、氨基酸的物理性质三、氨基酸的物理性质 1、结晶：、结晶：氨基酸均为无色结晶体或粉末状。每种氨基酸都有氨基酸均为无色结晶体或粉末状。每种氨基酸都有自己特有的结晶形状自己特有的结晶形状,可用于鉴定。可用于鉴定。2、高熔点、高熔点 ：与相应的有机酸比较，氨基酸的熔点较高，一与相应的有机酸比较，氨基酸的熔点较高，一般都大于般都大于200200。如甘氨酸的熔点为。如甘氨酸的熔点为232232，而相应的乙酸，而相应的乙酸

14、的熔点为的熔点为161655。3、溶解度、溶解度：（：（1）除脯氨酸溶于乙醇、乙醚外，绝大多数氨除脯氨酸溶于乙醇、乙醚外，绝大多数氨基酸都不溶于有机溶剂，故可用有机溶剂沉淀法生产氨基基酸都不溶于有机溶剂，故可用有机溶剂沉淀法生产氨基酸酸。（2 2）除胱氨酸、半胱氨酸、酪氨酸外，氨基酸一般溶除胱氨酸、半胱氨酸、酪氨酸外，氨基酸一般溶于水。但在稀酸、稀碱中溶解最好。于水。但在稀酸、稀碱中溶解最好。 4、旋光性和异构现象：、旋光性和异构现象：除甘氨酸除甘氨酸GlyGly外，都有旋光性。外，都有旋光性。5、紫外吸收性：、紫外吸收性： 可见光区域：没有吸收可见光区域：没有吸收 紫外区：只有三种氨基酸有吸

15、收紫外区：只有三种氨基酸有吸收n苯丙氨酸苯丙氨酸 Phe 257nmn酪氨酸酪氨酸 Tyr 275nm色氨酸色氨酸 Trp 280nm n 紫外分光光度法测蛋白质含量：波长紫外分光光度法测蛋白质含量：波长280nm四、氨基酸的两性性质和等电点（四、氨基酸的两性性质和等电点（pI） 氨基酸是两性电解质氨基酸是两性电解质CHCOO-NH2RH+H+RCHNH3+COOHCHNH3+COO-ROH-OH-阴离子阴离子 两性离子两性离子 阳离子阳离子pH pI pH= pI pH pI 加酸时，加酸时，-COO-接受质子，氨基酸为阳离子接受质子，氨基酸为阳离子 加碱时，加碱时，-NH3+放出质子，氨基

16、酸为阴离子放出质子，氨基酸为阴离子在等电点时，氨基酸的净电荷为零，在电场中不向任何一在等电点时，氨基酸的净电荷为零，在电场中不向任何一极移动。极移动。 将氨基酸水溶液的将氨基酸水溶液的pH加以调整，使氨基酸的酸性和碱加以调整，使氨基酸的酸性和碱性解离相等，此时性解离相等，此时阳离子阳离子=阴离子阴离子，这时溶液的，这时溶液的pH值为值为该该氨基酸的等电点（氨基酸的等电点（pI）关于等电点的几点说明关于等电点的几点说明1）每一种氨基酸都有自己特定的每一种氨基酸都有自己特定的pI （p49表4-3） 2）当溶液当溶液pH pI 时，氨基酸带正电荷，向负极移动；时，氨基酸带正电荷，向负极移动；反之带

17、负电荷，朝正极移动。反之带负电荷，朝正极移动。 在同一在同一pH下，由于各种氨基酸的下，由于各种氨基酸的pI 不一，所带的电不一，所带的电荷量、电荷性质不同，在电场中移动的方向和速度不一荷量、电荷性质不同，在电场中移动的方向和速度不一样。样。-电泳法分离氨基酸电泳法分离氨基酸3）处于处于pI 的氨基酸，净电荷为零，分子间易聚集沉淀，溶的氨基酸，净电荷为零，分子间易聚集沉淀，溶解度最小。解度最小。-分离提取某些氨基酸分离提取某些氨基酸 味精：调节微生物发酵液的味精：调节微生物发酵液的pH 3.22 （谷氨酸的等电点）（谷氨酸的等电点）4）酸性氨基酸：）酸性氨基酸：pI小小 （Asp, Glu）

18、碱性氨基酸：碱性氨基酸：pI大大 （Lys, Arg, His） 中性氨基酸：中性氨基酸：pI在在6.0附近附近n1个氨基个氨基1个羧基的氨基酸个羧基的氨基酸： -COOH的解离度大于的解离度大于-NH2的解离度，的解离度，pH=7.0时，氨基酸所带负电荷多于正电荷，须时，氨基酸所带负电荷多于正电荷，须加入适量的酸，才能使正负电量相等，才使溶液加入适量的酸，才能使正负电量相等，才使溶液的的pH=pI，因此的一氨基一羧基的氨基酸，因此的一氨基一羧基的氨基酸pI 小于小于7。五、氨基酸的化学性质五、氨基酸的化学性质1 1、-NH-NH2 2和和-COOH-COOH共同参加的反应（共同参加的反应（p

19、52)p52)（1）与茚三酮反应与茚三酮反应 A. 大多数大多数AA：紫色化合物：紫色化合物, 570nm B. 脯AA或羟脯AA + 茚三酮 黄色化合物（440nm)，不释放NH3一切一切 -氨基酸所共有，反应十分灵敏。氨基酸所共有，反应十分灵敏。 茚三酮作为显色剂，定性、定量分析氨基酸茚三酮作为显色剂，定性、定量分析氨基酸纸层析、离子交换层析等中应用。纸层析、离子交换层析等中应用。纸纸 层层 析析离子交换层析分离氨基酸离子交换层析分离氨基酸n离子交换树脂；不溶于水的高分子聚合物，表离子交换树脂；不溶于水的高分子聚合物，表面带有可被交换的酸性或碱性基团，具有三维面带有可被交换的酸性或碱性基团

20、，具有三维网状结构。网状结构。n阳离子交换树脂（交换阳离子）阳离子交换树脂（交换阳离子） 树脂-SO3- Na+ （ NH3+CHCOOH ） Rn阴离子交换树脂（交换阴离子阴离子交换树脂（交换阴离子）(1)(1)成盐作用成盐作用 酸水解液中的氨基酸，多以氨基酸盐酸盐的形式存在。 (2)(2)亚硝酸反应亚硝酸反应 这是这是氨基所特有的反应氨基所特有的反应。 该反应是Van Slyke氏氨基氮测定的理论基础。 可用来判断蛋白质的水解程度。 蛋白质水解愈完全，放出的-氨基酸愈多，与亚硝酸反应放出的氮愈多。2、氨基参与的反应（氨基参与的反应（p50） 氨基酸既是酸又是碱，它的酸碱滴定的等当点pH过高

21、或过低，没有适当的指示剂可用，不能准确滴定。 甲醛与氨基酸的氨基化合，再用碱滴定氨基酸中的羧基，可选择酚酞指示剂(变色范围8.2一10)。 甲醛滴定法甲醛滴定法 (3) (3)甲醛反应甲醛反应 在弱碱性条件下，氨基酸和2,4二硝基氟苯反应产生黄色的二硝基苯氨基酸(DNPDNP氨基酸氨基酸)。 该反应可用于用于鉴定多肽或蛋白质的鉴定多肽或蛋白质的N N端氨基酸（叫端氨基酸（叫2,4二硝基氟苯法，DNFBDNFB法）法）。 由F.Sanger首先发现，故叫Sanger反应。 (4)(4)与与2 2，4-4-二硝基氟苯的反应二硝基氟苯的反应 瑞典科学家EdmanEdman首先使用该反应测定蛋白质使用

22、该反应测定蛋白质N N末端的氨基酸（叫末端的氨基酸（叫EdmanEdman降解法降解法）。(5)(5)与苯异硫氰酸与苯异硫氰酸(PITC)(PITC)的反应的反应 与其他有机酸的羧基一样，可成盐、与其他有机酸的羧基一样，可成盐、成酯、成酰胺、成酰氯、脱羧、叠氮化等成酯、成酰胺、成酰氯、脱羧、叠氮化等反应。反应。 与醇反应：和醇反应生成酯；与醇反应：和醇反应生成酯； 与碱反应：如氢氧化钠反应生成氨基酸的钠盐。与碱反应：如氢氧化钠反应生成氨基酸的钠盐。3 3、羧基参与的反应羧基参与的反应 (1)米伦米伦(Millon)反应反应 酪氨酸及含酪氨酸的蛋白质酪氨酸及含酪氨酸的蛋白质均有此反应，反应产物是

23、均有此反应，反应产物是红色红色的硝酸的硝酸汞、亚硝酸汞等的混合物。汞、亚硝酸汞等的混合物。 (2)福林福林(Folin)反应反应 福林试剂的主要成分是磷钼酸和磷钨酸。在碱性条件下，福林试剂的主要成分是磷钼酸和磷钨酸。在碱性条件下，酪氨酸酪氨酸及含酪氨酸的蛋白质及含酪氨酸的蛋白质和福林试剂反应产生一种和福林试剂反应产生一种蓝色蓝色的化合物。的化合物。 (3)坂口反应坂口反应(Sakaguchi reaction) 为为精氨酸精氨酸特有的反应。特有的反应。 试剂的主要成分是：碱性次溴酸钠、试剂的主要成分是：碱性次溴酸钠、茶酚；茶酚； 精氨酸可与之反应产生精氨酸可与之反应产生红色红色的产物。的产物。

24、 4 4、侧链、侧链R R的反应的反应(p53(p53表表4-4) 4-4) 第三节第三节 肽（肽（p54)一、肽的结构一、肽的结构肽：氨基酸通过肽键连接形成的链状化合物肽：氨基酸通过肽键连接形成的链状化合物1、肽键：肽键：酰胺鍵酰胺鍵一个氨基酸的一个氨基酸的 -COOH与另一个氨基酸的与另一个氨基酸的 - NH2脱水缩合而成脱水缩合而成CONH 2、肽及肽链、肽及肽链氨基酸通过肽鍵连接形成的链状化合物氨基酸通过肽鍵连接形成的链状化合物肽肽 肽为链状肽为链状肽链肽链 肽链中的氨基酸称为氨基酸残基肽链中的氨基酸称为氨基酸残基: -NH-CH-CO- R方向性：从左到右（从方向性：从左到右（从N末

25、端到末端到C末端）末端）H2NCHR1CONHCHR2CO.NHCHRnCOOH主链主链侧链侧链 C末端末端（羧基末端）（羧基末端） N末端末端（氨基末端）（氨基末端） （1 1）按氨基酸残基个数来命名）按氨基酸残基个数来命名 二肽：二个氨基酸组成，包含一个肽键二肽：二个氨基酸组成，包含一个肽键; ; 三肽：包含三个氨基酸残基三肽：包含三个氨基酸残基 四肽：包含四个氨基酸残基四肽：包含四个氨基酸残基 五肽：包含五个氨基酸残基五肽：包含五个氨基酸残基 n n肽：包含肽：包含n n个氨基酸残基个氨基酸残基通常：通常： n10n1010：多肽。：多肽。5050（100100）: : 蛋白质（空间构象

26、）蛋白质（空间构象） 但并不绝对，如胰岛素仅但并不绝对，如胰岛素仅5151个氨基酸残基。个氨基酸残基。 （）根据肽的功能和来源命名（）根据肽的功能和来源命名如脑啡肽，如脑啡肽，“脑脑”指来源于脑组织，指来源于脑组织，“啡啡”指吗啡样指吗啡样活性。活性。3 3、肽的命名及结构、肽的命名及结构某氨酰某氨酰 某氨酰某氨酰某氨酰某氨酰.某氨酸某氨酸n丙氨酰苯丙氨酰丝氨酸丙氨酰苯丙氨酰丝氨酸 n简写简写Ala-Phe-SerH2N CHCH3CO NH CHCH2CO NHCOOHCH2CHOHH2N CHCOOH(CH2)2CONHCH C NOCH2SHHCH2COOH还原型谷胱甘肽还原型谷胱甘肽G

27、SH：三肽：三肽-Glu-Cys-GlyGlu的的 - COOH与与 Cys 的的-NH2形成肽键（形成肽键（ -肽键）肽键） 天然多肽：生物活性肽，特殊生物功能天然多肽：生物活性肽，特殊生物功能H2NCHCOOH(CH2)2CONCH CNOCH2SCH2COOHHHSCH(CH2)2CNCH CNCH2H2NCH2COOHOHOHCOOH氧化型谷胱甘肽：氧化型谷胱甘肽：GSSG二硫键二硫键4、一些重要的多肽、一些重要的多肽n催产素：催产素：9肽肽n加压素：加压素：9肽肽第四节第四节 蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构n各种氨基酸经通过各种氨基酸经通过肽键肽键连接成多肽链，组成的氨连接成多肽链

28、，组成的氨基酸很多，分子量很大，长链。基酸很多，分子量很大，长链。n一条或一条以上一条或一条以上的多肽链再经空间折叠、盘曲，的多肽链再经空间折叠、盘曲，按各自方式形成具有按各自方式形成具有完整生物活性完整生物活性的大分子。的大分子。n随随肽链数目肽链数目、氨基酸组成氨基酸组成及其及其排列顺序排列顺序不同，产不同，产生许多不同的蛋白质生许多不同的蛋白质。 一级结构一级结构 二级结构二级结构 三级结构三级结构 四级结构四级结构 一、蛋白质一级结构一、蛋白质一级结构 肽链中氨基酸的排列顺序，肽链中氨基酸的排列顺序， 包括二硫键的位置。包括二硫键的位置。n牛胰岛素，牛胰岛素，F.S anger n19

29、43-1953年，第一个被测定年，第一个被测定 A链：链：21肽肽 B链：链：30肽肽 Sanger 试剂（试剂（2，4-二硝基氟苯）二硝基氟苯）n1958年的诺贝尔化学奖年的诺贝尔化学奖 n1980年再度获诺贝尔化学奖。 稳定一级结构的键稳定一级结构的键n共价键：共价键：肽键肽键n二硫键二硫键 n +半胱氨酸半胱氨酸 半胱氨酸半胱氨酸 胱氨酸胱氨酸 NH3+NH3+COO-CHCH2SSCOO-CH2CH二、蛋白质一级结构的研究二、蛋白质一级结构的研究 包括蛋白质的氨基酸组成、氨基酸排列顺序和二硫键位置，肽链数目，未端氨基酸的种类等。基本方法：1 1、获取一定量的纯的蛋白质样品，且分子量已知

30、、获取一定量的纯的蛋白质样品，且分子量已知2 2、完全水解，进行末端分析、完全水解，进行末端分析（1）N-端分析端分析 a. 2,4-二硝基氟苯（F）法 b. dman法降解法(该法还可测定AA序列) c. 二甲基氨基萘磺酰氯法（法） d. 氨肽酶法:它是肽链外切酶,据不同的酶作用时间来分析dman法降解法法降解法n蛋白质多肽链蛋白质多肽链N-N-端的氨基酸与苯异硫氰酸，在端的氨基酸与苯异硫氰酸，在弱碱弱碱性性条件下反应生成苯氨基硫甲酰肽（条件下反应生成苯氨基硫甲酰肽（PTC-PTC-肽）。肽）。 n在在酸性酸性条件下环化生成的苯乙内酰硫脲氨基酸（条件下环化生成的苯乙内酰硫脲氨基酸（PTHPT

31、H氨基酸）和氨基酸）和N-N-端少了一个氨基酸的肽。端少了一个氨基酸的肽。n在酸性条件下，在酸性条件下， PTHPTH氨基酸稳定、且溶于氨基酸稳定、且溶于乙酸乙酯乙酸乙酯。用乙酸乙酯抽提后用高效液相分析测定。用乙酸乙酯抽提后用高效液相分析测定。nN-N-端少了一个氨基酸的肽可以重复以上反应，从而测端少了一个氨基酸的肽可以重复以上反应，从而测定序列。定序列。 n瑞典科学家瑞典科学家EdmanEdman首先使用该反应测定蛋白质首先使用该反应测定蛋白质N N末端末端的氨基酸（叫的氨基酸（叫EdmanEdman降解法）。降解法）。n氨肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽氨肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链

32、的链的N-N-端逐个的向里水解端逐个的向里水解; ;n根据不同的反应时间测出酶水解所释放根据不同的反应时间测出酶水解所释放出的氨基酸种类和数量，从而知道蛋白出的氨基酸种类和数量，从而知道蛋白质的质的N-N-末端残基顺序末端残基顺序。氨肽酶水解法：氨肽酶水解法：a. 肼解法（ NH2-NH2 ）: 该水解法只使未端AA为游离AA，其它均为相应的氨基酸酰肼化合物。b. 羧肽酶法（法）:它是一种肽链外切酶（）未端分析（）未端分析方法一：方法一：可在可在8 mol/L8 mol/L尿素或尿素或6 6 mol/Lmol/L盐酸胍存在下，盐酸胍存在下，用用过量的过量的 - -巯基乙醇巯基乙醇( (还原还原

33、法法) )处理，使二硫键还原处理，使二硫键还原为巯基，然后用烷基化试为巯基，然后用烷基化试剂（碘乙酸剂（碘乙酸ICHICH2 2COOHCOOH）保）保护生成的巯基，以防止它护生成的巯基，以防止它重新被氧化。重新被氧化。 3 3、肽链的拆分、肽链的拆分方法二：方法二：应用过甲酸氧化法拆分二硫键。应用过甲酸氧化法拆分二硫键。（1）用几种不同的酶或化学法进行蛋白质水解，使多肽链不完全降解成）用几种不同的酶或化学法进行蛋白质水解，使多肽链不完全降解成几套肽段几套肽段，并分离纯化、且，并分离纯化、且测定每个肽段的测定每个肽段的AA顺序顺序（2）用）用重叠法重叠法比较几组肽段的比较几组肽段的AA顺序，顺

34、序，拼凑出拼凑出整个肽链的整个肽链的AA顺序顺序 重叠法拼凑肽链的氨基酸顺序的实例重叠法拼凑肽链的氨基酸顺序的实例: A法水解得到四个小肽：法水解得到四个小肽：A1 Ala-Phe A2 Gly-Lys-Asn-Tyr A3 Arg-Tyr A4 His-Val B法水解得到三个小肽：法水解得到三个小肽：B1 Ala-Phe-Gly-Lys B2 Asn-Tyr-Arg B3 Tyr- His-Val该多肽链的顺序为：该多肽链的顺序为：4 4、肽链中氨基酸排列顺序的确定、肽链中氨基酸排列顺序的确定Ala-Phe-Gly-Lys-Asn-Tyr-Arg -Tyr-His-ValAla-Phe-G

35、ly-Lys-Asn-Tyr-Arg -Tyr-His-Val 一般采用胃蛋白酶处理含有二硫键的多肽链(切点多；酸性环境下防止二硫键发生交换) 将所得的肽段利用对角线电泳技术进行分离。 对角线电泳是双向电泳的一种特例。试验将蛋白质样品点在凝胶的一个端点，电泳后进行某种特殊处理，再将凝胶转90 进行第二次电泳，此双向电泳即为对角线电泳。如果两次电泳间的特殊处理对蛋白质无影响，则电泳图谱中的蛋白点都在对角线上；如果该特殊处理（如，氧化型硫氧还蛋白被NADPH还原后将目标蛋白的二硫键还原成巯基）对其有影响，则电泳图谱中的蛋白点偏离对角线。根据特殊处理的性质，可获得变化蛋白点的相关重要信息。 5、确定

36、原多肽链中二硫键的位置、确定原多肽链中二硫键的位置三、蛋白质的空间结构（三、蛋白质的空间结构（p60)1、构型与构象、构型与构象构型构型Confiquration：立体异构体中取代原子或基团在空间立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。的取向。 L-AA和和D-AA属于不同构型属于不同构型 相互转变须通过共价键的断裂并形成新键相互转变须通过共价键的断裂并形成新键构象构象 Comformation：一个分子在空间的某一种特殊形状。：一个分子在空间的某一种特殊形状。构象的变化不需要共价键的断裂，只依赖于单键的旋转构象的变化不需要共价键的断裂，只依赖于单键的旋转即可。即可。例：乙烷例：乙烷 交叉式交

37、叉式-重叠式重叠式问题：一级结构确定的蛋白质问题：一级结构确定的蛋白质其构象情况会如何其构象情况会如何?2、肽键和肽平面、肽键和肽平面n一般C-N 键长1.47 ， C=N 键长1.27 n 肽键中肽键中C-N键长键长1.32，它并不是单键，具有部分双键性，它并不是单键，具有部分双键性质，质，不能自由旋转。不能自由旋转。n肽键的四个原子以及与它相邻的两个肽键的四个原子以及与它相邻的两个 -C原子处在同一平面，原子处在同一平面，此刚性平面称为此刚性平面称为肽平面或酰胺平面肽平面或酰胺平面。与。与C-N相连的相连的O和和H原原子是反式的子是反式的。CC aNC aHO 多肽链的主链由一系列平面组成

38、，平面之间通过多肽链的主链由一系列平面组成，平面之间通过C 隔开隔开 在生理条件下，蛋白质的构象（空间结构）在生理条件下，蛋白质的构象（空间结构）数目只有一种或少数几种数目只有一种或少数几种。蛋白质构象数目？蛋白质构象数目？主链上主链上1/3是是C-N键，不能自由旋转；键，不能自由旋转；主链上主链上C-N 和和 C-C键也不能自由旋转。键也不能自由旋转。 因为它们在旋转时将受到侧链因为它们在旋转时将受到侧链R基团和肽键中基团和肽键中H和和O原子的原子的空间阻碍，影响的程度与侧链空间阻碍，影响的程度与侧链R基团的结构与性质有关。基团的结构与性质有关。 蛋白质的二级蛋白质的二级(Secondary

39、)(Secondary)结构是指多肽结构是指多肽链的主链本身在空间的排列，或规则的几何链的主链本身在空间的排列，或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链肽链主链的构的构象及链内或链间形成的氢键。氢键是稳定二象及链内或链间形成的氢键。氢键是稳定二级结构的主要作用力。级结构的主要作用力。、二级结构、二级结构（1） -螺旋螺旋 一种周期性的结构，是多肽链主链一种有规律的构象。特点：一种周期性的结构，是多肽链主链一种有规律的构象。特点： (a)肽链螺旋肽链螺旋右手右手盘曲，每圈含盘曲，每圈含3.6个个氨基酸残基，螺距氨基酸残基，螺距 5.4 （每个氨（每个氨基酸残基沿轴

40、上升基酸残基沿轴上升1.5 ，沿轴旋转，沿轴旋转100） (b) 相邻螺旋圈之间形成链内氢键，氢键与螺旋中心轴平行。相邻螺旋圈之间形成链内氢键，氢键与螺旋中心轴平行。 氢键的形成：氨基酸残基的氢键的形成：氨基酸残基的 N-H 与与 前隔前隔3个氨基酸残基的个氨基酸残基的 C=O C(NH CHRCO)3NHO （c)侧链侧链R基团分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷等基团分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷等均影响均影响 - 螺旋的形成和稳定螺旋的形成和稳定.侧链侧链R基团对基团对 -螺旋结构螺旋结构的影响的影响I、脯氨酸（、脯氨酸（Pro）或羟脯氨酸（）或羟脯氨酸（Hyp）的存在）的存在不能形成

41、不能形成 -螺旋螺旋II、多肽链中连续存在酸性或碱性氨基酸，不、多肽链中连续存在酸性或碱性氨基酸，不利于利于 -螺旋的形成螺旋的形成 如: Asp,Glu His, Lys, ArgIII、多肽链中连续出现较大侧链、多肽链中连续出现较大侧链R基团的氨基基团的氨基酸，不利于酸，不利于 -螺旋的形成螺旋的形成如: Ile,Phe,Trp,Leu,ValNCOOHHNCOOHHOHI、 -螺旋是蛋白质中最常见，含量最丰富的二级结构。螺旋是蛋白质中最常见，含量最丰富的二级结构。II、 -螺旋有左手和右手螺旋，蛋白质中的螺旋有左手和右手螺旋，蛋白质中的 -螺旋几乎螺旋几乎都是右手螺旋。都是右手螺旋。II

42、I、 -螺旋都是由螺旋都是由L-型氨基酸构成的（型氨基酸构成的（Gly除外）。除外）。IV、 -螺旋的形成及其稳定性与其氨基酸组成和顺序有螺旋的形成及其稳定性与其氨基酸组成和顺序有关（如关（如Pro、 Gly 、polylu、polyLys、PolyIle、PolyAla等都不易形成等都不易形成 -螺旋）。螺旋）。（D) D) - -螺旋的其他特点：螺旋的其他特点：（2 2）-折叠折叠 也称也称 - -结构或结构或 - -构象，它是蛋白质中构象，它是蛋白质中第二种第二种最常最常见的二级结构。见的二级结构。是是 由两条或多条几乎完全伸展的多肽链平行排列，由两条或多条几乎完全伸展的多肽链平行排列，

43、通过通过链间的氢键链间的氢键进行交联而形成的，或一条进行交联而形成的，或一条肽链内的肽链内的不同肽段间靠氢键不同肽段间靠氢键而形成的。而形成的。 肽链的肽链的主链呈锯齿状折叠构象主链呈锯齿状折叠构象。依靠相邻肽链上依靠相邻肽链上的羰基和的羰基和-NH-形成氢键。形成氢键。 - -折叠的特点：折叠的特点： （）（） - -折叠结构的氢键主要是由两条肽折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。分之间形成。 （）几乎所有肽键都参与链间氢键的交（）几乎所有肽键都参与链间氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。联，氢键与链的长轴接近垂

44、直。n反平行反平行-折叠折叠：一条肽链的：一条肽链的N N端与相邻链端与相邻链的的C C端并列端并列 链间氢键与肽链走向垂直链间氢键与肽链走向垂直 例：丝心蛋白例：丝心蛋白平行平行-折叠：两条肽链的折叠：两条肽链的N N端处在同一端端处在同一端 链间氢键与肽链走向不垂直链间氢键与肽链走向不垂直 例：例： -角蛋白角蛋白 - -折叠有两种类型：折叠有两种类型： （3 3）-转角转角 -回折，回折， -弯曲或发夹结构弯曲或发夹结构 180180 转弯，由四个氨基酸组成。转弯，由四个氨基酸组成。 弯曲处的第一个残基的弯曲处的第一个残基的C=OC=O和第四个残基的和第四个残基的N-HN-H之间形成氢键

45、。之间形成氢键。C(NH CHRCO)2NHO 这类结构主要存在于球状蛋白分子中。对这类结构主要存在于球状蛋白分子中。对于不易形成于不易形成 - -螺旋的氨基酸处特别容易形在。螺旋的氨基酸处特别容易形在。（4 4）无规卷曲）无规卷曲nI、没有确定规律性的那部分肽链结构、没有确定规律性的那部分肽链结构nII、酶的活性中心常常位于这种构象区域内，、酶的活性中心常常位于这种构象区域内，nIII、与、与-转角转角一样一样，有利于形成球状蛋白质构，有利于形成球状蛋白质构象象n二级结构：蛋白质分子中多肽链的主链在空间二级结构：蛋白质分子中多肽链的主链在空间的走向，只涉及主链的构象，不包括侧链原子的走向，只

46、涉及主链的构象，不包括侧链原子间的立体关系间的立体关系. -螺旋，螺旋， -折叠，折叠， -转角转角-统称为二级结构。统称为二级结构。n维持力：维持力：主链与主链之间的氢键。主链与主链之间的氢键。 -角蛋白几乎全是角蛋白几乎全是 -螺旋螺旋结构，蚕丝丝心蛋白几乎结构，蚕丝丝心蛋白几乎 -折结构叠折结构叠4 、蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构n不仅涉及主链，而且包括不仅涉及主链，而且包括侧链侧链的的构象，表达了肽链构象，表达了肽链所有原子所有原子的空的空间排列情况。间排列情况。n肌红蛋白（肌红蛋白（Mb）：）：单链，单链，153个个AA，其中，其中77%的肽链是的肽链是 -螺旋，螺旋，其余为松散

47、链。其余为松散链。n结构紧密，亲水侧链基团的氨基结构紧密，亲水侧链基团的氨基酸残基几乎全分布在分子表面，酸残基几乎全分布在分子表面，使得使得Mb能溶于水，而疏水侧链能溶于水，而疏水侧链基团的氨基酸藏在分子内部，以基团的氨基酸藏在分子内部，以避开水相形成疏水力，以稳定空避开水相形成疏水力，以稳定空间构象间构象氢键氢键范德华力范德华力疏水键（疏水键（疏水相互作用疏水相互作用） 在水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向在水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部。这一现象于把疏水残基埋藏在分子的内部。这一现象称为疏水相互作用。称为疏水相互作用。离子键（盐键）离子键（盐键）二硫键二硫键(

48、(它为共价键它为共价键) )疏水键在蛋白质三级结构中起着重要作用。疏水键在蛋白质三级结构中起着重要作用。维持三级结构的作用力维持三级结构的作用力 一氧化碳（一氧化碳（COCO）也能与血红素）也能与血红素FeFe原子结原子结合。由于合。由于COCO与血红素的结合能力是与血红素的结合能力是O O2 2的的200200倍倍，因此，人体吸入少量的，因此，人体吸入少量的COCO即可完全抑制肌即可完全抑制肌红蛋白或（和）血红蛋白与红蛋白或（和）血红蛋白与O O2 2的结合，从而的结合，从而造成缺氧死亡。造成缺氧死亡。急救方法：尽快将病人转移到富含急救方法：尽快将病人转移到富含O O2 2的环境中的环境中（

49、如新鲜空气、纯氧气或高压氧气），使与（如新鲜空气、纯氧气或高压氧气），使与血红素结合的血红素结合的COCO被被O O2 2置换出来。置换出来。 煤气中毒的机制煤气中毒的机制n 指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式非共价键连接起来的结构形式；n这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚基或亚单位亚单位，一般由一条肽链构成（也有几条肽链组，一般由一条肽链构成（也有几条肽链组成的），无生理活性；成的），无生理活性；n四级结构：亚基种类和数目、各个四级结构：亚基种类和数目、各个亚基亚基在这些

50、蛋在这些蛋白质中的空间排列方式、白质中的空间排列方式、亚基之间亚基之间的相互作用关的相互作用关系。不包括亚基本身的构象。系。不包括亚基本身的构象。5 、蛋白质的四级结构、蛋白质的四级结构n维持蛋白质四级结构的主要作用力（亚基之间的作用维持蛋白质四级结构的主要作用力（亚基之间的作用力）：氢键、离子键、范德华力和疏水键。力）：氢键、离子键、范德华力和疏水键。n疏水键是最主要的作用力。疏水键是最主要的作用力。 n亚基有自己特定的三级结构亚基有自己特定的三级结构n例：血红蛋白例：血红蛋白-2个个 和和2个个 亚基亚基 烟草花叶病毒的外壳蛋白烟草花叶病毒的外壳蛋白-2130个相同亚基个相同亚基第五节第五

51、节 蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能一、一级结构与功能之间的关系一、一级结构与功能之间的关系 蛋白质的一级结构决定其高级结构与功能蛋白质的一级结构决定其高级结构与功能1 、一级结构相同的蛋白质的功能也相同一级结构相同的蛋白质的功能也相同 同功蛋白质同功蛋白质的种属差异与生物进化 不同有机体中实现同一功能的蛋白质。不同有机体中实现同一功能的蛋白质。胰岛素胰岛素：51肽肽-22个氨基酸种类、位置不变个氨基酸种类、位置不变(不变残基不变残基)，其，其中包括中包括6个个Cys，保证了不同来源胰岛素的，保证了不同来源胰岛素的A，B链的连接方链的连接方式一致，其余不变的氨基酸大多数具有疏水侧链氨基酸。

52、式一致，其余不变的氨基酸大多数具有疏水侧链氨基酸。 哺乳类：哺乳类：A8，9，10 , B30 有变有变 人与猪相比：人与猪相比：B30不同，人不同，人Thr，猪，猪Ala2 、一级结构上的细微变化可直接影响其功能一级结构上的细微变化可直接影响其功能 镰刀型贫血症：镰刀型贫血症：1910年发现，年发现， 50年代搞清病因。年代搞清病因。 链链N-端端 1 2 3 4 5 6 7 8正常正常Hb（Hb-A） Val His Leu Thr Pro Glu Glu Lys 患者患者Hb（Hb-S） Val His Leu Thr Pro Val Glu Lys 从从 Glu -Val，分子表面负电

53、荷减少，亲水基团分子表面负电荷减少，亲水基团-疏水基团，疏水基团，Hb分子分子不正常聚合，体积下降，血球椭球状不正常聚合，体积下降，血球椭球状-镰刀状镰刀状电泳：都向正极移动，电泳：都向正极移动， Hb-S比比 Hb-A慢。慢。镰刀状的血球容易胀破溶血，运氧能力降低，引起头昏、胸闷等症状。镰刀状的血球容易胀破溶血，运氧能力降低，引起头昏、胸闷等症状。 分子病分子病 一级结构决定其高级结构（空间结构），空间结构与蛋白一级结构决定其高级结构（空间结构），空间结构与蛋白质的功能之间存在着密切的关系。质的功能之间存在着密切的关系。 1 1、相似的空间结构，产生相同或相近的功能相似的空间结构，产生相同或

54、相近的功能 胰岛素的结构与功能的关系胰岛素的结构与功能的关系由于胰岛素分子中由于胰岛素分子中6 6个半胱氨酸的位置不变，使得不同来源个半胱氨酸的位置不变，使得不同来源的胰岛素具有相同的连接方式，产生相同的空间构象。的胰岛素具有相同的连接方式，产生相同的空间构象。 说明：不同来源的胰岛素分子虽然一级结构上稍有不同，说明：不同来源的胰岛素分子虽然一级结构上稍有不同，但是由于具相似的空间结构，所以功能相同。但是由于具相似的空间结构，所以功能相同。 说明：说明： 一级结构一级结构 高级结构高级结构( (空间结构空间结构) ) 功能功能二、蛋白质的构象与功能之间的关系二、蛋白质的构象与功能之间的关系2

55、2、一级结构不同，但因有相似的空间结构，从而、一级结构不同，但因有相似的空间结构，从而产生了相同的功能：影响功能的关键是空间结构。产生了相同的功能：影响功能的关键是空间结构。 血红蛋白的结构与功能的关系 人的血红蛋白、昆虫的血红蛋白和豆血红蛋白的一级人的血红蛋白、昆虫的血红蛋白和豆血红蛋白的一级结构有较大的差异，结构的相似性小于结构有较大的差异，结构的相似性小于2020。 但它们的构象十分相似；与血红素相连的氨基酸都是组但它们的构象十分相似；与血红素相连的氨基酸都是组氨酸和苯丙氨酸，它们使血红素正确定位。氨酸和苯丙氨酸，它们使血红素正确定位。 说明：不同的一级结构，只要能形成说明：不同的一级结

56、构，只要能形成相同或相似的空间相同或相似的空间结构结构，也可能产生相同的构象，使它们执行，也可能产生相同的构象，使它们执行相同的功能相同的功能。 再次说明再次说明： 一级结构一级结构 高级结构高级结构 功能功能3、空间结构的细微变化可能引起功能上的明显、空间结构的细微变化可能引起功能上的明显改变改变氧合引起血红蛋白的构象变化氧合引起血红蛋白的构象变化变构现象变构现象(别构现象）别构现象）：蛋白质构象的改变，进而蛋白质构象的改变，进而改变蛋白质的生物活性的现象。改变蛋白质的生物活性的现象。构象发生变化，更有利于功能发挥构象发生变化，更有利于功能发挥血红蛋白（血红蛋白（Hb）:2个个 -亚基和亚基

57、和2个个 -亚基组成，每亚基组成，每个亚基带一个血红素（铁卟啉）个亚基带一个血红素（铁卟啉）-铁具有铁具有6个配个配位价，位价，4个与卟啉环上的个与卟啉环上的N相连，一个与亚基的相连，一个与亚基的His相连，另一个能与相连，另一个能与O2可逆结合。可逆结合。 Hb + O2 Hb O2这种可逆结合受氧分压控制这种可逆结合受氧分压控制n血红蛋白分子血红蛋白分子中亚基间有次级键中亚基间有次级键相连，其中有相连，其中有8个离子个离子键把键把4个亚基连成一个紧密的结构，个亚基连成一个紧密的结构，空间结构受到约束，空间结构受到约束，而不利于和而不利于和O2结合结合。n -亚基与亚基与O2的结合无空间障碍

58、，可以首先与的结合无空间障碍，可以首先与O2结合，结合，而而 -亚基因为亚基因为Val侧链的影响不能与侧链的影响不能与O2结合；结合；n当当 -亚基与亚基与O2结合后，血红素上铁的连接键从结合后，血红素上铁的连接键从5个增加个增加到到6个，铁原子直径减小，可以全部移入卟啉环的中央个，铁原子直径减小，可以全部移入卟啉环的中央间隙，导致亚基之间的离子键断裂，引起间隙，导致亚基之间的离子键断裂，引起构象变化，构象变化，消除了结合消除了结合O2的空间障碍，使的空间障碍，使 -亚基也能与亚基也能与O2结合结合n一个亚基对一个亚基对O2的结合促进了其它亚基与的结合促进了其它亚基与O2结结合，因此血红蛋白与

59、合，因此血红蛋白与O2结合的饱和度随氧分结合的饱和度随氧分压的升高而加快，并且呈压的升高而加快，并且呈S型曲线型曲线n相反，当第一个相反，当第一个O2从血红蛋白脱落后，引起从血红蛋白脱落后，引起构象变化，加快另三个构象变化，加快另三个O2的脱落速度。的脱落速度。n血红蛋白成为一种高效的运输工具。血红蛋白成为一种高效的运输工具。4、一级结构的细微变化，可能会使得其空间结、一级结构的细微变化，可能会使得其空间结构发生了改变，从而改变它的性能。构发生了改变，从而改变它的性能。 免疫球蛋白的结构与功能的关系免疫球蛋白的结构与功能的关系 象多糖、核酸和蛋白质类等的外来大分子物质或者细菌、病毒等颗粒(一般

60、称为抗原)侵人机体时，机体的免疫系统会产生相应的被称为抗体的物质与之反应，这就是所谓的免疫反应。抗体是高等脊椎动物获得性免疫反应的效应分子。 人类产生的抗体种类很多，其化学本质均属于球蛋白，并具有相似性。每条轻链大约含每条轻链大约含220220个氨基酸残基个氨基酸残基 N N端的大约端的大约l10l10个残基组成的区域，氨基酸排列顺序可以个残基组成的区域，氨基酸排列顺序可以改变，称为可变区改变，称为可变区(variableregions)(variableregions)，用，用V V表示。表示。 C C端的大约端的大约110110个氨基酸残基比较保守，不易改变，称为个氨基酸残基比较保守，不易