酶分子的结构特征

1、复习提问：酶催化反应的特点？新课引入：酶催化反应的特点是通过酶分子结构反映出来的，下面我们一起来探讨酶分子的结构§ 5-3酶分子的结构特征按酶的化学组成将酶分为酶辅因子Y金属辅因子1辅基L有机辅因子Y结合酶YL酶蛋白.辅酶蛋白质部分单纯酶非蛋白质部分全酶=酶蛋白+辅因子决定酶反应的专一性对电子或化学基团起传递作用只有全酶才有催化活性，若两者分开，则酶的活性消失。一、酶蛋白的结构特征1、酶蛋白质一般具有球状外貌根据酶蛋白分子的结构特点将酶分为三类 单体酶具有三级结构a. 一条多肽链b. 如催化水解反应胰蛋白酶、广泛应用的工业用酶制剂等。 寡聚酶具有四级结构a. 由二个甚至多个亚基组成b

2、. 亚基间通过疏水作用力、氢键、离子键和范德华力联系而成整体分子。 如烯醇化酶（二聚体）、乳酸脱氢酶（四聚体） 多酶体系a. 由几种酶嵌合形成的复合体b. 有利于一系列反应的连续进行c. 相对分子质量很大2、酶的相对分子质量单体酶在 3000060000之间，且 40000 左右较为集中，约占 11。如 羧肽酶 A 由 307 个氨基酸殘基组成，相对分子质量为 34600。寡聚酶至少是单体加倍，多者数万、几十万乃至数百万，二聚体约占 36、四聚体约占 33。如乳酸脱氢酶亚基相对分子质量为 35000，酶相对分子 质量为 150000。3、氨基酸组成和排列顺序与酶催化活性的关系酶功能相近氨基酸组

3、成相近 氨基酸排列顺序相近 （存在大量同源序 列，尤其催化活性部位）序列之间的差异，一般是在远离活性部位的地方。4、氨基酸的空间分布 酶的内核（活性中心）疏水性氨基酸居多。 酶的表面亲水性氨基酸占优势，赋予酶的水溶性特点。5、酶分子的柔顺性 酶在水溶液中通常以多种构象存在 无水状态 相对刚性（一种“锁定”构象） 有水状态 由“刚”向“柔”转化。水作为一种极性和高介电常数的物质， 像润滑剂一样，加到无水的酶中以后， 就使酶由“刚”向“柔”转化，酶在与其底物相遇时，才可能发生专一性结合， 并催化底物转变成产物。二、酶的辅因子酶的辅因子是酶分子结构中的非蛋白质组分，大部分酶必须有辅因子才显 示活性。

4、1、辅因子的组成：金属辅因子如 Zn、Ca、Cu、Fe、 Co、Mo 等。结合酶中的金属离子有多方面功能， 它们可能是酶活性中心的组成成分；有的可能在稳定酶分子的构象上起作 用；有的可能作为桥梁使酶与底物相连接。有机辅因子 （1）维生素或其衍生物2）核苷酸，如 ATP、ADP 等（3）苯醌类，如辅酶Q、质体醌等（4）血红素类（铁卟啉）等2、辅因子的分类：辅酶（coenzyme）:与酶蛋白结合松散，以非共价键相连。可透析除去。辅基（prosthetic group）：与酶蛋白结合较紧，以共价键相连。如铁卟啉或含 B族维生素的化合物，用透析等方法不能使它们与酶蛋白分开。辅酶与辅基在催化反应中作为氢

5、（H+和e一）或某些化学基团的载体，起传递氢或化学基团的作用。与转移氢有关的辅酶或辅基：如辅酶I （NAD ）辅酶U （ NADP ）、FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）FMN （黄素单核苷酸）等。与转移除氢以外的基团有关的辅酶或辅基：如ADP、ATP、辅酶A （传递酰基）、FH4 （四氢叶酸，一碳基团载体）等。三、酶的活性部位1、全酶与活性部位的关系接触残基全酶、活性部位辅助残基必需基团Y（残基）4结构残基结合部位催化部位非贡献残基（ 1）必需基团 （essential group） ：常将活性部位的功能基团统称为必需基团。例如丝氨酸（Ser）羟基，组氨酸（His）的咪唑基，半胱氨酸（Cys）的

6、巯基，天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）的侧链羧基等。而酶活性中心以外的 功能基团（结构残基）则在形成并维持酶的空间构象上也是必需的，故称 为活性中心以外的必需基团。（ 2）活性部位：在反应过程中酶与底物接触结合时，只限于酶分子的少数 基团或较小的部位。酶分子中直接与底物 substrate ）结合，并催化底物发生化 学反应的部位， 称为酶的活性中心 （active site ）。对需要辅助因子的酶来说， 辅助因子也是活性中心的组成部分。2、活性部位的大小、功能酶 （ enzyme ） 的活性部位是酶完成催化功能的核心部位。却只是酶分子的 很小一部分。它包括催化部位、结合部位和辅助残基。酶的

7、活性部位的各个部分是一个行使催化功能的整体。3、活性部位出现频率高的氨基酸残基“7+3+1”规律出现频率最高：丝氨酸（Ser）、组氨酸（His）、半胱氨酸（Cys）、酪氨酸（Tyr）、 天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）、赖氨酸（Lys）出现频率较高：精氨酸（Arg）、天冬酰酸（Asn）、谷氨酰酸（Gin） 常出现的： 色氨酸（ Trp）四、酶原与酶原的激活酶原( zymogen )： 某些酶在细胞内刚合成或初分泌时无催化活性的酶的 前体物。如胃蛋白酶原 (pepsinogen) 、胰蛋白酶原 (trypsinogen) 和胰凝乳蛋 白酶原 (chymotrypsinogen) 等。酶原的激

8、活( zymogen andactivation )： 某种物质作用于酶原使之转 变成有活性的酶的过程。酶原激活的本质：切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段后有利于 酶活性中心的形成。酶原激活有重要的生理意义：一方面它保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏，另一方面使它们在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。特定肽键的断裂所导致的酶原激活在生物体内广泛存在，是生物体的一种重要的调控酶活性的方式。如果酶原的激活过程发 生异常，将导致一系列疾病的发生。五、多酶复合物亦称多酶复合体(multienzymecomplex) 或多酶体系(multienzymesystem) 。是多种生物催化剂的集合体，即它由几种不同的酶相互嵌合形成一个 结构和功能上保持统一的整体， 并具有连续催化生理功能上密切相关的一组反应 能力的酶集合体。若把多酶复合体解体，则各酶的催化活性消失。参与组成 多酶复合体的酶有多有少，如催化丙酮酸氧化脱羧反应的丙酮酸脱氢酶多酶复合体由三种酶组成，而在线粒体中催化脂肪酸俟氧化的多酶复合体由四种酶