生物化学复习重点

1、第二章蛋白质6.251、凯氏定氮法：蛋白质含量=总含氮量-无机含氮量）X例如：100%的蛋白质中含N量为16%,则含N量8%的蛋白质含量为50%100%/xg=16%/1g+x=6.25g2、根据R基的化学结构，可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。按照R基的极性，可分为非极性R基氨基酸、不带电荷的极性R基氨基酸、极性带负电荷的R基氨基酸、极性带正电荷的氨基酸。类别氨基酸名称缩写符号简写符号非极性丙氨酸AlaA缴氨酸ValV亮氨酸LeuL异亮氨酸IleI苯丙氨酸PheF甲硫氨酸（蛋氨酸）MetM脯氨酸ProP色氨酸TrpW极性小带电荷甘氨酸GlyG丝氨酸SerS苏

2、氨酸ThrT天冬酰胺AsnN谷氨酰胺GlnQ酪氨酸TyrY半胱氨酸CysC极性带负电荷（酸性氨基酸）天冬氨酸AspD谷氨酸GluE极性带正电荷（碱性氨基酸）组氨酸HisH赖氨酸LysK精氨酸ArgR3、氨基酸的重要理化性质（1） 一般物理性质无色晶体，熔点极高（200c以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性）溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。氨基酸等电点的确定：酸碱确定，根据pK值（该基团在此pH一半解离）计算：等电点等于两性离子两侧pK值的算术平均数。pKL+pK2f pK+pKjar 3 二 口（2） 化学性质与水合苛三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（

3、蓝紫色）或440nm（黄色）定量测定（几wg）。与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法与2,4-二硝基氟苯（DNFB）的反应：形成黄色的DNP-氨基酸，用来鉴定多肽或蛋白质的N端氨基酸，又称Sanger法。或使用5-二甲氨基蔡磺酰氯（DNS-Cl,又称丹磺酰氯）也可测定蛋白质N端氨基酸。与异硫鼠酸苯酯（PITC）的反应：多肽链N端氨基酸的“-氨基也可与PITC反应，生成PTC-蛋白质，用来测定N端的氨基酸。4、肽的结构线性肽链，书写时规定N端放在左边,C端放在右边，用连字符将氨基酸的三字符号从N端到C端连接起来，如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始，连续读出氨基酸残基的名称，除

4、C端氨基酸外，其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”，如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时，可将氨基酸组成写在括号中，并以逗号隔开，如（Ala,Cys2,Gly）,表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly组成，但氨基酸序列不清楚。由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一个平面，称作肽平面或酰胺平面。5、蛋白质的结构肽键f共价四级结构J情键J化学键氢键二、三、四级结构疏水键1次及键盐键三、四级结构范德华力J（一）蛋白质的一级结构（化学结构）一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。（二）蛋白质的二级结构（1）a-螺旋（如毛发）结

5、构要点：螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm,每个残基沿轴旋转100。（2）6-折叠结构（如蚕丝）（3）6-转角6-凸起（5）无规卷曲（三）蛋白质的三级结构（如肌红蛋白）（四）蛋白质的司机结构（如血红蛋白）6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定氨基酸组成的分析：?酸水解：破坏Trp,使Gln变成Glu,Asn变成Asp?碱水解：Trp保持完整，其余氨基酸均受到破坏。N-末端残基的鉴定：鉴定N-末端的氨基酸残基常用2,4-二硝基氟苯（DNFB）的反应或丹磺酰氯反应。异硫氟酸聚酯（PITC）反应也可用于鉴定N-末端的氨基酸残基，但主要是用于测定肽段的氨基酸序列。C-末端残基的鉴定：?肿解

6、法：蛋白质或多肽与无水肿加热发生肺解，反应中只有C端氨基酸以游离形式存在。?还原法：肽链C端氨基酸可用硼化锂还原成相应的a-氨基醇，可用层析法加以鉴别。?竣肽酶法：竣肽酶从竣基端（C端）一个一个切。多肽链的裂解：酶切位点或作用特点：?胰蛋白酶：Lys,Arg的C侧?糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶）：Phe,Tyr,Trp的C侧?梭菌蛋白酶：Arg的C侧?葡萄球菌蛋白酶：Asp或Glu的C侧?嗜热菌蛋白酶：Leu,Ile,Val的N侧?氨肽酶：从氨基端（N端）一个一个切?澳化鼠（CNBr）:Met的C端?羟胺：Asp的C侧，Gly的N侧7、蛋白质的沉淀反应：加高浓度盐类；加有机溶剂；加重金属盐类；加某些

7、酸类；加热。8、氨基酸的颜色反应反应名称苴剂颜色反放有关基团有此反应的蚤白质或氨基酸双缩版反应NaQH、CuSC)2紫红色二个以上肽镶所有蛋白质米伦反应HgNQ、Hg(NO3)2及HNQ痫合物红色Tyi黄色反应浓印1%及尺也黄色、橘色OTyi、Plie乙醛酸反应乙蜃酸试剂及流紫色Tip坂口反应口-莱酚、NaClO红色舰基Aig酚试剂反应碱性CuS0a及磷鸨酸-铝酸蓝色酚基、咧噪基Tyi前三雨反应荀三酮蓝色自白氨基及竣基口氨基酸3.指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？1）胃蛋白酶1.0）,在pH5a（2）血清清蛋白CpT4.9）.在加6。（3）5脂蛋白

8、（pl5.8）,在pH5。和pH9.0;解答：（I）胃蛋白酶plL0环境pH5.0.带负电荷，向正极移动二C2）血清清蛋白pl49环境pH6R，带负电荷.向正极移动*（3）脂击白口15为环境口115.0,带正电荀.向贪极移动；“-脂蛋白pl5.8环境pH9。带负电荷，向正极移动.（4）根据胰蛋白酶的专一性，得知N端片段为VaLArg（LyS，以（1月（2）、（3）结果可知道PU肽的顺序；N-Vai-Arg（Lys）-Trp-Gly-C0第三章核酸1、核甘酸由含氮碱基（喋吟或喀咤），戊糖（核糖或脱氧核糖）和磷酸组成。核酸是核甘酸的多聚物，其连接键是3,5-磷酸二酯键。2、生物体内的AMP（腺甘酸

9、）可与一分子磷酸结合，生成ADP（腺甘二磷酸），ADP再与一分子磷酸结合，生成腺昔三磷酸（ATP）。各种核昔三磷酸（ATP、GTP、CTP和UTP）是体内RNA合成的直接原料，各种脱氧核甘三磷酸（dATP、dGTP、dCTP、dTTP）是DNA合成的直接原料。在体内能量代谢中的作用：ATP一能量“货币”UTP一参加糖的互相转化与合成CTP一参加磷脂的合成GTP一参加蛋白质和喋吟的合成第二信使一cAMP（3,5-环状腺甘酸）3、核甘酸的性质：（一）一般理化性质：为两性电解质，通常表现为酸性；DNA为白色纤维状固体，RNA为白色粉末，不溶于有机溶剂；DNA溶液的粘度极高，而RNA溶液要小得多；RN

10、A能在室温条件下被稀碱水解而DNA对碱稳定；利用核糖和脱氧核糖不同的显色反应鉴定DNA与RNA。（二）核酸的紫外吸收性质：核酸的碱基具有共轲双键，因而有紫外吸收性质，吸收峰在260nm（蛋白质的紫外吸收峰在280nm）。增色效应；减色效应。核酸结构的稳定性：碱基对间的氢键；碱基堆积力；环境中的正离子。核酸的变性：将紫外吸收的增加量达到最大增量一半时的温度称熔解温度（Tm）。核酸的复性：Tm-25C4、双螺旋结构模型要点（1）两条多核甘酸链反向平行。（2）碱基内侧，A与T、G与C配对，分别形成3和2个氢键。（3）双螺旋每转一周有10个（bp）碱基对，每转的高度（螺距）为3.4nm,直径为2nm。

11、5、双螺旋结构的稳定因素（1）氢键（太弱）；（2）碱基堆积力是稳定DNA最重要的因素；（3）皆”（减少双链间的静电斥力）。6、DNA的三级结构线形分子、双链环状（dcDNA）一超螺旋7、tRNA主要作用是转运氨基酸用于合成蛋白质。RNAi（RNA干扰）用双链RNA抑制特定基因表达的技术称RNA干扰。snRNA（核小RNA）主要存于细胞核中，占细胞RNA总量的0.11%,与蛋白质以RNP（核糖核酸蛋白）的形式存在，在hnRNA和rRNA的加工、细胞分裂和分化、协助细胞内物质运输、构成染色质等方面有重要作用。10.真核生物基因组和原核生物基因组各有哪些特点？解答；不同点：真核生物DNA含量高.碱基

12、对总数可达10,且与组蛋白稳定结合形成染色体，具有多个复制起点。原核生物口附含量低.不含组蛋白，称为类核体.只有一个复制起点.其核生物有多个呈线形的染色体；原核生物只有一条环形染色体.我核生物DXA中含有大量重复序列,廨核生物细胞中无重更序列a真核生物中为量白质编码的大多数基因都含疗内含子（有断裂基恨1）；原核生物中不含内含了二真核生物的叱A是细胞核内合成的，它必须运输穿过核膜到细胞质才能翻译，这样严格的空间间隔在原核生物内是不存-在的口原核生物功能上密切相关的基因相互靠近，形成一个转录单位，称操纵了，真核生物不存在操纵子,病毒基因组中普遍存在重祗基闪，但近年发现这种情况在真核生物也不少见.相

13、同点:都是由相同种类的核甘酸构成的的双螺旋结构，均把遗传信息的我体，均含TT多个基因.第四章糖类1、还原糖是指具有还原性的糖类。在糖类中，分子中含有游离醛基或酮基的单糖和含有游离醛基的而糖都具有还原性。还原性糖包括葡萄糖、果糖、半乳糖、乳糖、麦芽糖等。2、在多羟基醛或多羟基酮中，有些羟基上的氢原子可以和酮基（默基）发生加成反应，这样会生成一个羟基，这就是半缩醛羟基。3、如果没有半缩醛羟基就没有还原性。4、单糖分船式构象和椅式构象。常见单糖衍生物有糖醇、糖醛酸、氨基糖及糖昔等。5、多糖没有还原性和变旋现象。多糖的结构包括单糖的组成、糖昔键的类型、单糖的排列顺序3个基本结构因素。代表物有：淀粉：淀

14、粉与碘的呈色反应与淀粉糖昔链的长度有关：链长小于6个葡萄糖基，不能呈色。链长为20个葡萄糖基，呈红色。链长大于60个葡萄糖基，呈蓝色。糖原：糖原又称动物淀粉，与支链淀粉相似，与碘反应呈红紫色。纤维素；半纤维素；琼脂；壳多糖（几丁质）；7.说明下列糖所含单糖的种类、糖甘键的类型及有无还原性？（1）纤维二糖（2）麦芽糖（3）龙胆二糖（4）海藻糖（5庶糖16）乳糖解答二（1）纤维二糖含葡萄制B-L4糖背犍，有还原性。C2）麦芽糖含葡萄糖，iL-1,4糖甘德，有还原性口（3）龙胆二糖含葡萄糖，目一1,6糖甘键，仃还原性,（4）海藻糖含葡萄糖，（1-1,1糖汴键，无还原性.（5）蔗糖含葡毡糖和果糖，口一

15、1,2糖背键，无还原性“（6）乳糖含葡萄精和半乳糖，口一1，4糖首键，有还原性,第五章脂质和生物膜1、必需脂肪酸包括：亚油酸、亚麻酸和花牛四烯酸。2、做和脂肪酸：软月旨酸（160、硬脂酸C18O,脂肪酸yr含1个双键油酸）含之个双键亚油酸）：不他和脂肪酸含3个双键（亚麻酸）,含d个双键花生四端酸）3、生物膜的组成：膜蛋白质（膜周边蛋白和膜内在蛋白）、膜质（磷脂、固醇及糖脂）和膜糖类。4、流动镶嵌模型：生物膜是一种流动的、嵌有各种蛋白质的脂质双分子层结构。5、膜的流动镶嵌模型结构要点：膜结构的连续主体是极性的脂质双分子层。脂质双分子层具有流动性。膜的内在蛋白溶解”于脂质双分子层的中心疏水部分。外

16、周蛋白与脂质双分子层的极性头部连接。双分子层中的脂质分子之间或蛋白质组分与脂质之间无共价结合。膜蛋白可作横向运动。6、生物膜的功能：物质传递作用。保护作用。信息传递作用。细胞识别作用。能量转换作用（线粒体内膜和叶绿体类囊体膜）。蛋白质合成与运输（糙面内质网膜）。内部运输（高尔基体膜）。核质分开（核膜）。第六章酶的概念与特点1、酶的催化特点：高效性、专一性、敏感性和可调性。2、酶的化学本质：除核酶外，大多数酶的化学本质是蛋白质。3、酶的化学组成：根据化学组成，酶可分为单纯蛋白质的酶和缀合蛋白质的酶（又称全酶）c全酶中的蛋白质部分为脱辅酶，非蛋白质部分称为辅因子。两者单独存在时均无催化活性。决定了

17、酶作用的专一性， 辅因子通常是作为电子、 原子或脱辅酶通常具有结合底物的作用,某些化学基团的载体。辅酶:与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物辅因子W辅基：与膜蛋白结合得紧密的小分子有机物口金属激活剂;金属离子作为辅助因子4、酶的类型：根据酶蛋白分子结构不同，酶可分为单体酶、寡聚酶和多酶复合体三类。5、根据酶促反应的类型，把酶分为六大类：（1）氧化还原酶类氧化酶脱氢酶（2）转移酶类（3）水解酶类（4）裂合酶类异构酶类（6）合成酶类（一）福反应速度的测量用一定时间内底物减少或产物生成的量来表示酶促反应速度测定反应的初速度=N 什 m 附喑皿在方耳聋=超0 n3也舜件刁二 K 白勺仁在已二Z =笈 f

18、二.九爰斗勿谷静千仔JTJ白1时，Q的大小可以表示酶与底物的亲和性口当km大，说明ES容易解离，酶与底物结合的亲和力小。(4)从km的大小，可以知道正确测定酶活力时所需的底物浓度。在进行酶活力测定时，通常用4km的底物浓度即可。(5)km还可以推断某一代谢物在体内可能的代谢途径。丙酮酸乳酸脱氢酶(K7X 10。丙酮酸脱氢酶*乳酸1.3 X 1。力丙明酸脱瘦酶 1.OX 10 3 )*乙酰QoA当丙酮酸浓度较低时，代谢走哪条途径决定于km最小的酶。9、米氏常数可根据实验数据作图法直接求得：先测定不同底物浓度的反应初速度，从v与S的关系曲线求得V,然后再从1/2V求得相应的S即为km(近似值)。通

19、常用Lineweaver-Burk作图法(双倒数作图法)=%1+7Ym1/LS不可逆抑制剂的作用竞争性抑制作用工 抑制剂和底物竟争与酶结合二特点：O 抑制剂和底物竞争酶的结合部位2）抑制程度取决于I和号 的浓度以及与酶结合的 亲和力大小口3）竞争性抑制剂的结枸 与底物结构十分相似。 脂素单妙抑制作用；底物和抑料剂同时与酶结合，但形成的E1S不能迸一生鳄变为产物。10、L反应体系中不加工42 .反应体系中加入一定量的不可逆抑制剂.3 .反应体系中加入一定量的可逆抑制剂,反竞争性抑制作用：抑制剂必须在酶与底物结合后才能进一步形成ESI复合物。JrSX , E+P11、在最适的反应条件（25C）下，

20、每分钟内催化一微摩尔底物转化为产物的酶量定为一个酶活力单位，即：1IU=1（1mol/min诲的刍li度：纳化任数-每次比活力第一次比洁力比嫡力=活力单位数/考克蛋白匚氮）每7攵.m*古力产率/JE收率）-x1oo第欠总力舌力酹的纯住鉴定:案丙烯酰底;疑般电冰法、等电螃分电泳法酶分离纯化的三个基本步骤：抽提，纯化，结晶或制剂。方法：1.根据溶解度不同（盐析法、有机溶剂沉淀法、等电点沉淀法、选择性沉淀法）；2.根据酶与杂蛋白分子大小的差别（凝胶过滤法、超离心法）；3.根据酶和杂蛋白与吸附剂之间吸附与解吸附性质的不同（吸附分离法）；4.根据带电性质（离子交换层析法、电泳分离法、等电聚焦层析法）；5

21、.根据酶与杂蛋白的稳定性差别（选择性变性法）；6.根据酶与底物、辅因子或抑制剂之间的专一性亲和作用（亲和层析法）。第七章维生素和辅酶各种维生素的主要活性形式及其功能人体内的主要活性形式主要功能缺乏导致病症维生素A11顺视黄醛暗视觉形成夜盲症、干眼病维生素D1,25二羟维生素D3调节钙与磷的代谢佝偻病、软骨病维生素E（生育酚）a一生育酚抗氧化作用、维持动物正常生殖功能生殖器官受损/、育，心肌受损，贫血维生素K（凝血维生素）维生素K1和K2参与凝血因子的激活过程，促进凝血凝血时间延长维生素Bi（硫胺素）硫胺素焦磷酸（TPP）参与a一酮转移、a一酮酸的脱竣和a羟酮的形成与裂解等反应脚气病（多发性神经

22、炎、皮肤麻木、心力衰竭、肌肉萎缩）维生素B2（硫胺素）黄素单核甘酸（FMN）黄素腺喋吟二核甘酸（FAD）参与氧化还原反应，传递氢和电子空腔发炎、舌炎、角膜炎、皮炎维生素PP烟酰胺腺喋吟二核甘酸（NAD+）烟酰胺腺喋吟二核甘酸磷酸（NADP+）参与氧化还原反应，转移氢和电子癞皮症（皮炎、腹泻及痴呆）泛酸（遍多酸）辅酶A(CoA)酰基转移作用很少出现泛酸缺之症维生素B6磷酸比哆醛，磷酸口比哆胺氨基酸转氨基，脱竣作用未发现缺乏的典型病例生物素生物胞素传递CO2很少出现缺乏症，疲乏、恶心、呕吐、食欲不振、皮炎及脱屑性红皮病叶酸四氢叶酸传递一碳单位很少出现缺乏症，缺乏时产生巨红细胞贫血维生素B12（氟钻

23、胺素）5一脱氧腺昔钻胺素、甲胺钻胺素氢原子重排作用，甲基化很少出现缺乏症，缺乏时产生巨红细胞贫血毓羊酸硫辛酸赖氨酰酰基转移，电子转移/维生素C维生素C（抗坏血酸）抗氧化作用，羟基化反应辅因子坏血病2 .为什么维生素D可数个星期补充一次，而维生素C必须经常补充？解答：维生素D是脂溶性的维生素，可以贮存在肝等器官中。维生素C是水溶性的,不能贮存，所以必须经常补充。3 .维生素A主要存在于肉类食物中，为什么素食者并不缺乏维生素A?解答：维生索A可在人体内由植物性食物中的。一胡萝卜素转化而成。4 .将下面列出的防、辅酶与维生素以短线连接。解答：丙酮酸脱氢酶复合体生物胞素硫辛酰赖氨酰5-脱氧腺甘牯胺素维

24、生素B2维生素B乙醇脱氢酹/四氢叶酸泛酸谷丙转氨酶丙酮酸竣化酶丝氨酸羟甲基转移酶谷氨酸变位酶5 .在生物体内起到传递电了作用的辅函是什么？解答：NADNADPFMN、FAD.6 .试述与缺乏维生素相关的夜盲症的发病机理。解答：视网膜上负责感受光线的视觉细胞分两种：一种是圆徘形的视锥细胞，一种是网柱形的视杆细胞。视锥细胞感受强光线，而视杆细胞则感受弱光的刺激，使人在光线较暗的情况下也能看清物体。在视杆细胞中，II一顺视黄醛与视蛋白组成视紫红质。当杆状细胞感光时，视紫红质中的11顺视黄腔在光的作用下转变成全反视黄醛，并与视蛋白分离，视黄险分子构型的改变可导致视蛋白分子构型发生变化，最终诱导杆状细胞

25、产生与视觉相关的感受器电位。全反式视黄联通过特定的途径可重新成为11顺视黄褴，与视蛋白组合成为视紫红质，但是在该视循环中部分全反视黄醛会分解损耗，因此需要经常补充维生索A。当食物中缺乏维生素A时，必然引起11一顺视黄螯的补充不足，视紫红质合成果减少，导致视杆细胞对弱光敏感度下降，暗适应时间延长，出现夜盲症状。7 .试述与缺乏维生素相关的脚气病的发病机理，为什么常吃粗粮的人不容易用脚气病？解答：脚气病是一种由于体内维生素Bi不足所引起的以多发性周困神经炎为主要症状的营养缺乏病，硫胺素在体内可转化成硫胺索焦磷酸，后者作为辅的参与糖代谢中丙酮酸、。一炯戊二酸的氧化脱废作用，所以，缺乏维生索%时，糖代

26、谢受阳，一方面导致神经组织的供能不足，另一方面使糖代谢过程中产生的a一酮酸、乳酸等在血.、尿和组织中堆积，从而引起多发性神经炎等症状。维生索5在谷物的外皮和胚芽中含量很丰富，谷物中的硫胺素约90%存在于该部分，而粗粮由于加T.时保留了部分谷物外皮，因此维生素B.含量充足,8 .试述与缺乏维生素相关的坏血病的发病机理。解答：坏血病是一种人体在缺乏维生素C的情况下所产生的疾病。维生素C参与体内多种隆化反应，是胶原脯级酸羟化的及胶原赖级酸羟化的维持活性所必需的辅助因子，可促进胶原蛋白的合成。当人体缺乏维生素C时，胶原蛋白合成产生障碍，胶原蛋白数量不足致使毛细血管管壁不健全，通透性和脆性增加，结缔组织

27、形成不良，导致皮下、骨膜下、肌肉和关节腔内出血.，这些均为坏血病的主要症状。9 .完整的鸡蛋可保持4到6周仍不会腐败，但是去除蛋白的蛋黄，即使放在冰箱内也很快地腐败。试解释为什么蛋白可以防止蛋黄腐败？解答：蛋清中含有抗生物素蛋白，它能与生物素结合使其失活，抑制细菌生长，使鸡蛋不容易腐败。10 .多选题：（1）下列哪一个辅酶不是来自维生素（）A. CoQ B. FAD C. NAD+D. pLpE. Tpp（2）分子中具有配式结构的是（）A.维生素A B.维生素Bt C.维生素C生索K（3）具有抗氧化作用的脂溶性维生素是（）D.维生素EE.维A.维生索C B.维生素E C.维生素A生素DD.维生

28、素B, E.维（4）下列维生素中含有雄嗖环的是（）E.维A.维生素B2B.维生素BtC.维生素PPD.叶酸生素B6（5）下列美丁维生素与轴酶的描述中，哪儿项是正确的（）A.月旨溶性维生素包拈维生素A、维生素C、维生素D和维生素EB.维生素Bi的4甫酶形式为硫胺素焦磷酸C.催化转烈作川的转瑟的所含的4甫某是FMN与FADD,维生素C又名抗坏血酸，是一种强的还原剂(6)下列关于维生素与辅酌的拙述中，哪几项是错误的C)A,维生素A的活性形式是全反式视黄醛，它与暗视觉有关氏辅酶T是维生素PP的辅酶形式C.FMN与FAD是氧化还原的的辅基D.硫胺素焦磷酸是水解酶的辅酶(7)转城酶的辅酶含有下列哪种维生素

29、？)A.维生素&B.维生素氏C.维生素D.维生素氏E,维生素Bu(S)四氢叶酸不是下列哪种基团或化合物的载体？()CHA.CHOB.CO2C.D.CH3CHNHE.解答，Cl)A：(2)E：(3)B：(4)B：G)R、D：(6)A、D：(7)D：(8)第八章新陈代谢总论与生物氧化1、在具有线粒体的生物中，典型的呼吸链有两种，即NADH呼吸链与FADH2呼吸链。呼吸链由线粒体内膜上几个蛋白质复合物组成：NADH脱氢酶复合物也称NADH-CoQ氧化还原酶或复合物I),细胞色素bq复合物(也称为CoQ-Cytc氧化还原酶或复合物出),和细胞色素氧化酶(也称为复合物W)。电子从NADH到氧是通过这三个

30、复合物的联合作用。而电子从FADH2到氧是通过琥珀酸-CoQ还原酶复合物(也称为复合物H)、细胞色素bci复合物和细胞色素氧化酶的联合作用。2、呼吸链中传递体的顺序：MHrNADHFAIN*bcaa：jO-,3、氧化磷酸化作用分为底物水平磷酸化和电子传沸体系磷酸化。4、呼吸链与ATP生成量的关系：从NADH到分子氧的呼吸链中，有三处能使氧化还原过程释放的能量转化为ATP,从FADH2到分子氧的呼吸链中有两处生成ATP。NN1NCoQ-cia一河-3三3ADP3ATPP/O比值：在电子传递体系磷酸化中，在一定时间内所消耗的氧(以克原子计)与所产生的ATP数目的比值。NADH的P/O=3FADH2

31、的P/O=25、胞液中NADH的跨膜运转的两个穿梭系统：甘油-a-磷酸穿梭系统（形成FADH2）和苹果酸穿梭系统（生成NADH第九章糖代谢1、糖代谢指糖在生物体内的分解代谢与合成代谢。2、生物体内葡萄糖（糖原）的分解主要有三条途径：无O2情况下，葡萄糖（G）一丙酮酸（Pyr）一乳酸（Lac）有O2情况下，G-CO2+H2O（经三竣酸循环）有O2情况下，G-CO2+H2O（经磷酸戊糖途径）糖酵解和生醇发酵都能使葡萄糖氧化分解成丙酮酸，唯糖酵解时，丙酮酸直接还原成乳酸，而生醇发酵时，丙酮酸先脱竣成乙醛，然后还原成乙醇.4、糖酵解的三个阶段：（1）己糖磷酸酯的生成葡萄糖在葡萄糖激酶或己糖激酶的催化下

32、，生成葡糖一6一磷酸。（不可逆反应，底物磷酸化）葡糖一5一磷酸在己糖磷酸异构酶的彳t化下，转化为果糖一6一磷酸。果糖一6一磷酸在果糖磷酸激酶的催化下，利用ATP提供的磷酸基团生成果糖一1,6二磷酸。（不可逆反应）（2）丙糖磷酸的生成在醛缩酶的催化下，果糖一1,6二磷酸分子在第3与第4碳原子之间断裂为两三个碳化合物，即二羟丙酮磷酸与甘油醛一3一磷酸。（可逆反应）在丙糖磷酸异构酶的催化下，两个三碳糖之间有同分异构体的互变。（3）甘油醛一3一磷酸生成丙酮酸甘油醛一3一磷酸氧化为甘油酸一1,3二磷酸。甘油酸一1,3一二磷酸生成甘油酸一3一磷酸。（这是糖酵解中第一个产生ATP的反应底物水平磷酸化，产生1

33、个ATP）甘油酸一3一磷酸转变成甘油酸一2一磷酸。甘油酸一2一磷酸在烯醇化酶的催化下生成烯醇丙酮酸磷酸。烯醇丙酮酸磷酸在丙酮酸激酶催化下生成丙酮酸。（不可逆反应，这是糖酵解途径中的第二次底物水平磷酸化）1.糖酵解的特点不需氧;在细胞的胞奖内进行手产物是丙酮酸;为机体提供少量ATP口三硝酸甘油醛|产能情况每一分子葡萄糖酉孝解产生2X2ATP,白葡萄醺变成1,6-二硝酸果犍，要消耗2ATP,所以净产生2ATP从耨原开始经硝酸解便其磷酸化比葡萄糖少消耗1ATPr经过酹角军净产生3ATP.此夕卜,还有2NADH,如经彻底氧化可产生2X3=8ATP5、糖酵解的意义：糖酵解在生物体中普遍存在，是有氧呼吸和

34、无氧呼吸的共同途径；机体供能的应急方式，而且红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供能；糖酵解途径的中间产物可作为合成其他物质的原料，在体内物质转化中起着枢纽作用；糖酵解途径中，除了己糖激酶、果糖磷酸激酶、丙酮酸激酶所催化的反应以外，其余反应均可逆转，为非糖物质合成糖提供了基本途径。6、糖酵解途径中有三步反应不可逆,分别由己糖激酶、果糖磷酸激酶和丙酮酸激酶催化,这三种酶调节着糖酵解的速度，以适应细胞对ATP和合成原料的需要。磷酸果糖激酶是糖酵解中最重要的调节酶，酵解速度主要决定于该酶活性，因此它是一个限速酶。7、三竣酸循环：乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸柠檬酸脱水生成顺乌头酸，加水生成异柠檬酸异柠

35、檬酸氧化脱竣生成a-酮戊二酸口酮戊二酸氧化脱竣形成琥珀酰CoA琥珀酰CoA生成琥珀酸，同时底物磷酸化琥珀酸被氧化成延胡竣酸（琥珀酸脱氢酶）延胡竣酸加水生成苹果酸苹果酸被氧化成草酰乙酸1.I布/件F运车专，息主皿cm勺主京士金包：二二吊盾可十二1攵只凭士血3KTA口工工h1尸ALOK工二手312欠是物hK千两脸4k生皿工OHP千盾个二c:与二口屋电酉每行=三枚耍一应施、疗木亍=疑菱同党M丽-口一直局二黄曼月竞京酉坛盘含本二-r工二工自有：沔先乙代受rfo1三7&-西先奉二1旦一美国见上.土息C-匕1OT囱tUgA：2、TCA产能情况miXTAQHX23AHT*=aAHP1A八：XN八f=二八IF

36、庄禽牛勿小币琼汽奏不匕二1 OHP目上匕h之u西先asjdti工UAf后壬布产_三1NAHP一分一的植被7后拿X七分旃的产2ATR-h2NADH=BATP2N ADH=5ATP1 2 X N=N4ATP岫帚i将1丙酉同西受NE酉同酉曼-N二四先2乙V_CgZTC：A.丙止七3分锚初寺居该杂蛋分角军共产生38个AT尸8、三竣酸循环受4种酶活性的调控：丙酮酸脱氢酶系；柠檬酸核酶（是该途径关键的限速酶）；异柠檬酸脱氢酶；a-酮戊二酸脱氢酶系（也是一种限速酶）9、三竣酸循环的生理意义1）TCA循环是体内糖、脂肪、蛋白质分解的最终代谢通路；2）是生物体能量的主要来源。3）是体内三大物质代谢联系的枢纽4）

37、可为其他合成代谢提供小分子前体。10、磷酸戊糖途径的生理意义 .HMP途径生成核糖，为体内许多重要有机物的合成提供原料。 .生成的NADPH,为细胞的合成代谢提供还原力。 .非氧化重排阶段的酶类及所形成的各种单糖与光合作用中的酶及中间产物相同，因而HMP途径可与光合作用联系起来，并实现某些单糖间的互变。 .证明了机体里的4C、5C、7c糖的存在，并在机体内可代谢利用。 .作为TCA、EMP途径的辅助性通路。11、糖原的合成：G-1-P在UDPG焦磷酸化酶催化下生成UDPG;在糖原核酶催化下，UDPG将葡萄糖残基家加到糖原引物非还原端形成a-1,4糖昔键；由分支酶催化，将a-1,4糖昔键转换为a

38、-1,6糖昔键，形成有分支的糖原。12、糖异生其中有三步与糖酵解途径不同。丙酮酸转变为烯醇丙酮酸磷酸是沿丙酮酸竣化支路完成的。因激酶的作用不可逆，果糖-1,6-二磷酸转变成果糖-6-磷酸、葡萄糖-6-磷酸转变成葡萄糖，是有相应的果糖-1,6-二磷酸酶和葡萄糖-6-磷酸酶催化水解脱去磷酸来完成的。L假设细胞匀浆中存在代谢所需要的前和辅前等必需条件，若葡蜀糖的处用IJC标记.那么在下列代谢产物中能否找到2c标记。（1） ca：（2）乳酸；（3）丙匏酸.解答:（I）能找到“C标记的C。：葡萄糖TT闪酮酸（*CJT氧化脱微生成标记的COh（2）能找到标记的乳酸丙制酸加NADH+H+还原成乳酸.（3）能

39、找到“C标记的丙敏酸内酮酸（*口）加谷敏酸在谷内转双前作用下生成七标记的丙氨酸&2 .某糖原分子生成门个葡糖7-磷酸，核糖原可能有多少个分支及多少个。-糖苛犍L设：糖原与崎酸化能一次性作用生成）?如果从糖原开始计算，In他萄糖彻底敏化为CQ和HQ,将净生成多少mulATP?解答：经磷酸化解作用于糖原的非还原末端产生耳个葡萄糖-卜璘酸，则该糖原可能有同个分支及计1个r（1-6）精昔键。如果从糖原开始计算，knol葡萄糖彻底领化为COi和H.O,将净生成3%】口1ATP匚4 .。工没市直接参与三段根循环,但没有的存在，三段酸循环就不能进行用什么?内一酸对三粮酸循环有何作用？解答：三技酸循环所产生的

40、3个NADH+H+和1个FADH：需进入呼吸链，将M和电子传递给0二生成H：0.没仃0耨造成NADH+H和FAD凡的积累，而影响三按酸循环的进行,丙二酸是琥珀酸脱翅醯的竞争性抑制剂，加入丙二酸会使三粉酸循环受阻，5 .患脚气病病人丙时酸与口-酮戊二酸含量比正常人高(尤其是吃富含葡萄糖的食物后)，请说明其理由口解答：因为傕化丙的酸与时耐戊二酸氧化脱狡的酶系需要TPP作曲的辅因子，TPP是VBi的衍生物一患脚气病病人缺VE”丙附假与(1-丽或二酸氧化受阻，囚而含量比正常人高.6 ,油料作物种子萌发时，脂肪减少稠册加.利用生化机制解释该现象，写出所经历的主要生化反应历程。解答：油料作物种子萌发时，脂

41、肪减少，糖增加，表明脂肪转化成了穗-转化途径是:脂昉酸氧化分解成乙酰辅第A,乙酰辅SBA经乙醛酸循环中的异柠檬酸裂解酶与苹果酸合成醇催化，生成草酰乙酸，再经糖异生转化为糖.9.在一个具有全部细胞功能的哺乳动物细胞匀桨中分别加入IniolF列不同的底物质种底物完全被氧化为CO?和H?。时，将产生多少摩尔ATP分子？(I)丙酮酸(2)嫡醉丙的酸磷酸乳酸果糖-L6-二嶙酸(5)二羟丙酮磷酸(6)草酰琥珀酸解答:丙酮酸被氧化为CQ1和H.O时，将产生12.5molATP：(2)磷酸烯加式丙酮酸被辄化为CO?和HQ时，将产:生13.5molATP；(3)乳酸被氧化为CO口和HQ时，将产生15moiATP

42、；(4)果糖T，6一二磷酸被氧化为co1和H；0时，将产生34molATP：(5)二羟丙酮磷酸被氧化为CO#HHQ时，将产生17moATP：(6)草酰琥珀酸被氧化为CO2和H20时,将产生20molATP.第十章脂质代谢1、脂类主要包括甘油三酯(脂肪)、磷脂和类固醇等。2、甘油的氧化是先经甘油激酶及ATP的作用生成甘油一a一磷酸。甘油一a一磷酸再经甘油磷酸脱氢酶催化脱氢，反应需要NAD+参加，生成二羟丙酮磷酸及NADH+H+。二羟丙酮磷酸可以循糖酵解过程转变为丙酮酸，再进入三竣酸循环氧化。二羟丙酮磷酸也可逆糖酵解(糖异生)途径生成糖。一分子甘油完全氧化变为CO2和H2O,生成多少ATP?共产生

43、15+5+2=22个ATP3、脂肪酸的氧化分解：3-氧化：普遍存在“-氧化：动物组织中的某些脑昔脂、神经节甘脂、植物的种子和叶子3氧化：肝脏、植物细菌脂肪酸的P氧化作用是指脂肪酸在氧化分解时，碳链的断裂发生在竣基端3-碳原子，即脂肪酸碳链的断裂方式是每次切除2个碳原子。脂肪酸的B-氧化是含偶数碳原子或奇数碳原子饱和脂肪酸的主要分解方式。脂肪酸的艮氧化在线粒体中进行，过程：脂肪酸的活化进入线粒体氧化TAC(1)脂肪酸的活化脂肪酸进入细胞后，首先在线粒体外或胞浆中被活化，形成脂酰CoA,然后进入线粒体进行氧化。在脂酰CoA合成酶催化下，由ATP提供能量，将脂肪酸转变成脂酰CoA问题:此步消耗几个A

44、TP?(2)脂肪酸的转运(线粒体的基质中进行，需要极性的肉碱分子结合，肉碱脂酰转移酶催化此反应。)(3)3一氧化作用：脂酰CoA在线粒体的基质中进行氧化分解。每进行一次B-氧化，需要经过脱氢、水化、再脱氢和硫解四步反应，同时释放出1分子乙酰CoA。反应产物是比原来的脂酰CoA减少了2个碳的新的脂酰CoA。如此反复进行，直至脂酰CoA全部变成乙酰CoA。(4)脂肪酸3一氧化过程中的能量转变问题：一次二氧化可生成几个ATP?C2n切n1次p-氧化，产生n个乙酰CoA,活化耗2个ATP,产生5*(n1)(5:1个NADH产生的ATP+1个FADH2产生的ATP)+12*n个ATP如软脂酸(C16):

45、7次3-氧化，生成8分子乙酰CoA、7分子FADH2及7分子NADH即12X8+2X7+3X7=131分子ATP脂肪酸活化时消耗2个高能磷酸键净生成131-2=129分子ATP计算公式：12X+5X(-1)-2由于分子中双键的存在，不饱和脂肪酸彻底氧化时产生的ATP数要少于相同碳原子数的饱和脂肪酸。奇数碳脂肪酸经3-氧化最后一个产物是丙酰辅酶A,它经酶促反应或生成琥珀酰辅酶A或生成乙酰辅酶A,再进入TCA循环。脂肪酸3-氧化的生理意义1)为机体提供大量能量；2)产生不同长度的脂肪酸链，满足机体代谢需要；3)生成的乙酰CoA是一种十分重要的中间化合物：除能进入三竣酸循环氧化供能外，还为许多重要化

46、合物的合成提供原料，如酮体、胆固醇和类固醇化合物。丙酮的去路：(1)随尿排出(2)直接从肺部呼出(3)转变为丙酮酸或甲酰基及乙酰基酮体生成的生理意义：它是肝为肝外组织提供的一种能源物质，是肌肉和大脑等组织的重要能源；正常情况下血中仅含少量酮体，但饥饿、高脂低糖或糖尿病时，酮体生成过多，可引起酮血症、酮尿症或酮症酸中毒5、脂肪酸的生物合成软脂酸56c的饱和JI旨肪酸）的合成乙酰铺醒A的转运丙二酸单酰铺嗨A的生成月旨肪酸合成酶体系脂肪酸的合成L（四）6、脂肪酸合成酶体系在原核生物（如大肠杆菌中）脂肪酸合成酶体系是一个由7种不同功能的酶以无酶活的酰基载体蛋白（，ACP）为中心组成聚合成的复合体。具活

47、性的酶是二聚体7、软脂酸的合成：由1分子乙酰CoA与7分子丙二酰CoA经转移、缩合、加氢、脱水和再加氢的重复过程，每一次使碳链延长两个碳，共7次重复，最终生成十六碳的软脂酸。8、软脂酸合成与分解的区别区别点合成分解亚细胞部位胞液线粒体酰基载体ACPCoA二碳片断内一酰CoA乙酰CoA还原当量NADPHFAD、NAD+HCO3-和柠檬酸聿亚不需要能量变化消耗7ATP+14NADPH（49个ATP）产生129ATP2.什么是-氧化？1mm硬脂酸彻底氧化可净产生多摩尔ATP?解答：脂肪酸氧化作用是发生在月碳原子上，逐步将碳原子成对地从脂肪酸链上切这个作用即与-氧化口它经历了脱氢（辅酹FAD）,加水，

48、再脱氢（辅柄NAD）硫解四步骤,从脂肪酸链上分解下一分子乙酰CoA.In硬脂酸（卜八碳饱和脂肪酸）彻底氧化可净产生120moi庠尔ATPo15x+25x8+10x9-2=12+20+90-2120molATP.详见1（L2.2中的“脂肪酸内-氧化过程中的能显转变5.酮体是如何产生和弱化的?为什么肝中产生的酮体要在肝外组税才能被利用解答：丙酮，乙酰乙酸、轻丁酸在医学上称为酮体，其如何产生和氧化详见I0.N4J“酮体的生成”和10.2.4.2酮体的辄化工肝产生的酮体要在肝外组织才能被利用，是闪为肝中有活力很强的生成酮体的胸，但缺少利用酮体的酶,7.Iniol三辛脂酰H油在生物体内分解成COa和HQ

49、时，可停产生多少摩尔ATP?解答：ImE二辛脂酰II油在生物体内加HQ分解成InZ|汕和3mH辛酸*H汕氧化成CO2和HQ%可浮产生18.5molATP,3mol辛酸经3次月-氧化,生成4moi乙酰CoA.3mol辛酸；3丈15x3+2.5x3+10x4.2=I50iiiqIATP,Imol三辛脂酰H油可净产生I68.5molATP,22个ATP。第十一章蛋白质的降解和氨基酸代谢1、氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用。一脱氨基作用（-）氧化脱氨基作用定义：“氨基酸在酶的催化下氧化生成酮酸，此时（消耗氧）并产生氨，此过程称氧化脱氨基作用,反应过程

50、包括脱氢和水解两步,R-CH（NH?）COOHR-C（-NH）COOH-HQ一R-COCOOH+NH3催化氨基酸氧化脱氨基作用的酶有L氨基酸氧化酶、D氨基酸氧化酶和L一谷氨酸脱氢酶等。L-氨基酸氧化酶;浦基FMNKAD,分布不普遍，适宜因10.正常生理条件下活力低.不起主要作用.D-氨基酸氧化海辅基FAD,底物为D-AA：活力强但由于体内D-AA不多,作用也不大.两种酹都是黄素蛋白酶,都将脱下的氢由FAD或FMN携带.并转交到氧分子上形成过氧化氢.再由细胞内过氧化氢酶水解为水和氧FADH2mz*与02*即升0L一谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+或NADP+,能催化L谷氨酸氧化脱氢，生成a一酮戊二酸

51、及氨。这种酶是一种别构酶，ATP、GTP、NADH是别构抑制剂，ADP、GDP是别构激活剂。（二）转氨基作用催化转氨反应的酶称为氨基转移酶或转氨酶，以磷酸口比哆醛（口比哆醛一5一磷酸）作辅酶。体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨。人体重要的转氨酶是谷草转氨酶（GOT）又称天冬氨酸氨基转移酶（AST）和谷丙转氨酶（GPT）,又称丙氨酸氨基转移酶（ALT）。转氨基作用的生理意义,1）通过转氨作用可以调节体内非必需氨基酸的种类和就量，以满足体内蛋白质合成时对非必需负基酸的需求:2）转氨基作用是联合脱氨基蚱用的重要组成部分，加速了体内氨的转变和运输，使机体糖代谢，脂代谢和氨基酸代谢互相联系,8三clc

52、lcic8-O cciica-西同戊二能谷丙转氨酶（三）联合脱氨基作用联合脱氨基作用是体内主要的脱氨方式，主要有两种反应途径：A:L-谷氨酸脱氢酶和转氨酶联合脱氨基B:喋吟核甘酸循环联合脱氨基作用骨骼肌、心肌、肝和脑组织主要的脱氨方式是以喋吟核甘酸循环脱氨基作用为主。能催化腺甘酸加水、脱氨生成次黄喋吟核甘酸（IMP）（四）非氧化脱氨基作用（1）脱水脱氨基；（2）脱硫化氢脱氨基；（3）直接脱氨基；（4）水解脱氨基。（1）还原脱氨基（2）分解脱氨基（3）脱水脱氨基（4）脱琉基脱氨基（5）水解脱氨基（6）氧化还原偶联脱氨基2、氨的代谢去路：排泄、以酰胺的形式贮存、重新合成氨基酸和其他含氮物。直接从尿

53、中排出；2 .合成谷氨酰胺和天冬酰胺贮存备用；3 .合成非必需氨基酸及其它含氮化合物；4 .合成尿素鸟氨酸循环（反应从鸟氨酸开始，结果又重新产生鸟氨酸）：第一阶段为鸟氨酸与二氧化碳和氨作用，合成瓜氨酸。第二阶段为瓜氨酸与氨作用，合成精氨酸。第三阶段精氨酸被肝中精氨酸酶水解产生尿素和重新放出鸟氨酸。1、氨基甲酰磷酸的合成：氨基甲酰磷酸合成酶I2、瓜氨酸的合成3、精氨酸的合成4、精氨酸水解生成尿素胞液4、a一酮酸的代谢去路：（1）再合成氨基酸；（2）转变成糖及脂肪；（3）氧化成二氧化碳和水。（）口-晶酸的代谢1 .经还原氨基化或氮基作用重新合成氨基酸2 .进入EMP或TCA循环氧化生成水和二氧化碳如丙酮酸、琥珀酸一延胡索酸、口-酮戊二酸等3 .转变为糖和脂肪氨基酸降解后产生的-雕酸通过，福原异生作用”可转变为糖类土而降解产物乙酰3a逆日-氧化途径转变为脂肪酸，再并可进一步转变为脂昉，根据氨基酸代谢产物的去向可将其分为下列三种：在体内可以转变为糖的氨基酸称