生物化学基础复习资料

1、20种氨基酸和分类 人体20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类根据侧链基团的极性1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）3）极性带负电荷的氨

2、基酸（酸性氨基酸） 2种 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）根据氨基酸分子的化学结构1、 脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺2、 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸3、 杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸4、 杂环亚氨基酸：脯氨酸人体内的氨基酸分为必须氨基酸和非必需氨基酸，其中：1、必需氨基酸（essential amino acid）： 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%37%。共有10种其作用分别是：赖氨酸：促进大脑发育，是肝

3、及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；色氨酸：促进胃液及胰液的产生；苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。组氨酸人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸。2、非必需氨基酸（

4、nonessentialamino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。氨基酸的等电点 氨基酸是两性分子，能结合H(+)的-NH2,形成正电荷离子，也带有能够电离出H(+)的-COOH，形成负离子。 因此，氨基酸分子的整体与溶液的pH有关，改变溶液pH可以使氨基酸带上正电荷，负电荷或者正好处于净电荷为零的兼性离子状态，这个pH就是该氨基酸的等电点。测定蛋白质含量的方法目前测定蛋白质含量常用的方法有凯氏定氮法、双缩脲法(Biuret)、紫外吸收法、考马斯亮蓝法（ Bradford）、Folin酚试剂法。蛋白质的光吸收性

5、主要是什么原因蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸、色氨酸等芳香族氨基酸。它们具有吸收紫外光的性质，其吸收高峰在280nm波长处，且在此波长内吸收峰的光密度值与其浓度成正比关系。蛋白质的二，三，四级结构蛋白质的二级(Secondary)结构是指多肽链的主链本身在空间的排列、或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。氢键是稳定二级结构的主要作用力。 主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、自由回转。蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠次级键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。蛋白质的四级结构：二个

6、或二个以上具有独立的三级结构的多肽链(亚基)，彼此借次级键相连，形成一定的空间结构，称为四级结构。蛋白质的胶体沉淀作用亲水胶体的稳定因素：水化膜、同种电荷。蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液。中蛋白质的沉淀析出。除水化膜是维持蛋白质胶体稳定的重要因素外，蛋白质胶粒表面可带有电荷，也可起胶粒稳定的作用。若去除蛋白质胶体颗粒表面电荷和水化膜两个稳定因素，蛋白质极易从溶液中析出。蛋白质变性、复性蛋白质变性（protein denaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的

7、改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性（renaturation）。DNA双螺旋结构特点：1.两条DNA互补链反向平行。2.由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在螺旋分子的外侧，而疏水的碱基对则在螺旋分子内部，碱基平面与螺旋轴垂直，螺旋旋转一周正好为10个碱基对，螺距为3.4nm，这样相邻碱基平面间隔为0.34nm并有一个36°的夹角。3.DNA双螺旋的表面

8、存在一个大沟（major groove）和一个小沟（minor groove），蛋白质分子通过这两个沟与碱基相识别。4.两条DNA链依靠彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。根据碱基结构特征，只能形成嘌呤与嘧啶配对，即A与T相配对，形成2个氢键；G与C相配对，形成3个氢键。因此G与C之间的连接较为稳定。5.DNA双螺旋结构比较稳定。维持这种稳定性主要靠碱基对之间的氢键以及碱基的堆集力（stacking force）。核酸的紫外吸收、增色效应、减色效应由于核酸(DA或RNA)变性变性后引起的光吸收增加称增色效应,也就是变性后核酸（DA或RNA）溶液的紫外吸收作用增强的效应。生物化学减色效应，在生物

9、化学中，是指：若变性DNA复性形成双螺旋结构后，其260nm紫外吸收会降低，这种现象叫减色效应。核酸的变性、复性当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。酶的分类根据酶所催化的反应类型，可分为：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类、核酶。（一）水解酶1.磷酸酶 酸性磷酸酶（ACP）、碱性磷酸酶（ALP）、三磷酸腺苷酶（ATPase）、葡萄糖-6-磷酸酶（G-6-Pase）、5-核苷酸酶（5-

10、Nase）等。2.羧酯水解酶 一般分为非特异性和特异性酯酶。如乙酰胆碱酯酶（AchE）、胆碱酯酶（ChE）；大量的酯酶能水解-奈酚醋酸，统称非特异性酯酶。3.亮氨酸氨基肽酶4.-葡糖苷酸酶（二）氧化酶与过氧化物酶包括细胞色素氧化酶（CCO）、单胺氧化酶（MAO）、DOPA氧化酶、DOPA胺-羟化酶（DBH），过氧化物酶催化各种物质为H2O2氧化。（三）脱氢酶及四唑还原酶如琥珀酸脱氢酶（SDH）、乳酸脱氢酶（LDH）、苹果酸脱氢酶（MDH）、异柠檬酸脱氢酶（ICDH）等。（四）转移酶如胆碱乙酰化酶（ChAC）、磷酸化酶（Phosphorylase）等。肝脏酶的种类很多，结构不同，功能多样，同一种

11、酶还有数种同工异构酶。也可以概括为六类：如氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、合成酶类、异构酶、裂合酶。上述酶的组织化学均有方法显示，其中以水解酶吸氧化还原酶应用较为广泛。酶的作用机制酶能显著地降低活化能，故能表现为高度的催化效率。目前一般认为，酶催化某一反应时，首先在酶的活性中心与底物结合生成酶底物复合物，此复合物再进行分解而释放出酶，同时生成一种或数种产物，改变了原来反应的途径，可使底物的活化能大大降低，从而使反应加速。决定酶高效率的机制（1）邻近与定向效应（2）与反应过渡状态结合作用（3）多功能催化作用（4）酸碱催化（5）共价催化米氏方程反应中底物浓度和反应速度关系的公式，称为米氏方程。酶

12、的活性中心、必须基因酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心（active center）或活性部位（active site)。酶分子中与酶活性密切相关的基团称作酶的必需基团。酶原的激活是指有些酶在细胞内合成和初分泌时，并不表现有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原。酶原在一定条件下，受某种因素的作用，酶原分子的部分肽键被水解，使分子结构发生改变，形成酶的活性中心，无活性的酶原转化成有活性的酶称酶原的激活。影响酶作用的的因素是什么酶的浓度、底物浓度、pH值、温度、抑制剂、激活剂酶的可逆抑制有哪几种Vmax km竞争性 不变 增加非竞争性 降低 不变反竞争性 降

13、低 降低同工酶来源于同一种系、机体或细胞的同一种酶具有不同的形式。催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。产生同工酶的主要原因是在进化过程中基因发生变异，而其变异程度尚不足以成为一个新酶。两条呼吸链在有氧呼吸中，代谢物脱下的氢原子(或电子)需经过一系列的传递体最终交给分子氧生成水，这一电子传递体系称为呼吸链。由NADH开始的呼吸链NADH呼吸链NADH FMNFe-SCoQ由FADH2开始的呼吸链FADH2呼吸链FADH2Fe-SCoQNADH主要用于糖酵解和细胞呼吸作用中的柠檬酸循环。NADPH主要在磷酸戊糖途径中产生，它主要中来合成核酸和脂肪酸。电子传递抑制剂：阻断呼吸链中某部位电子传递的

14、物质；氧化作用受阻、能量释放减少。鱼藤酮、安密妥、杀粉蝶菌素阻断电子由NADH向CoQ的传递；抗霉素A抑制电子从Cytb到Cytc1的传递；氰化物、叠氮化物、CO等阻断电子由Cytaa3传递到氧解偶联剂（uncoupler）：使电子传递和ATP形成两个过程分离；不抑制电子传递，只抑制ATP形成；使电子传递所产生的自由能变为热能；对底物水平磷酸化没有影响。2,4-二硝基苯酚、双香豆素糖酵解的概念糖酵解是指在氧气不足条件下，葡萄糖或糖原分解为丙酮酸或乳酸的过程，此过程中伴有少量ATP的生成。糖酵解的过程与产物糖酵解在胞液中进行，其途径可分为两个阶段。第一阶段从葡萄糖生成2个磷酸丙糖。第二阶段由磷酸

15、丙糖转变成丙酮酸，是生成ATP的阶段。第一阶段包括4个反应：（1）葡萄糖被磷酸化成为6-磷酸葡萄糖。此反应由己糖激酶或葡萄糖激酶催化，消耗1分子ATP；（2）6-磷酸葡萄糖转变成6-磷酸果糖；（3）6-磷酸果糖转变为1，6-二磷酸果糖。此反应由6-磷酸果糖激酶-1催化，消耗1分子ATP；（4）1，6-二磷酸果糖分裂成二个磷酸丙糖。第二阶段由磷酸丙糖通过多步反应生成丙酮酸。在此阶段每分子磷酸丙糖可生成1分子NADH+H+和2分子ATP，ATP由底物水平磷酸化产生。1，3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸时产生一分子ATP。磷酸烯醇型丙酮酸转变成丙酮酸时又产生1分子ATP，此反应由丙酮酸激酶催化。

16、丙酮酸接收酵解过程产生的1对氢而被还原成乳酸。乳酸是糖酵解的最终产物。糖酵解的关键酶1、葡萄糖激酶，催化葡萄糖最终转变为6-磷酸葡萄糖2、6磷酸果糖激酶，催化6-磷酸果糖转变为1，6-二磷酸果糖3、丙酮酸激酶，催化磷酸烯醇式丙酮酸和ADP生成烯醇式丙酮酸和ATP三羧酸循环的关键酶柠檬酸合酶、异柠檬 酸脱氢酶和 -酮戊二酸脱氢酶系三羧酸循环的生物学意义1. 是三大营养素的最终代谢通路2. 是三大营养素代谢联系的枢纽3. 为呼吸链提供H和e4. 为某些物质的生物合成提供小分子的前体物质参与DNA复制的酶及蛋白因子DNA聚合酶,DNA连接酶与解除DNA高级结构有关的酶与蛋白因子拓扑异构酶,解螺旋酶,

17、单链结合蛋白,引发酶DNA损伤与修复DNA损伤修复(repair of DNA damage)在多种酶的作用下，生物细胞内的DNA分子受到损伤以后恢复结构的现象。 DNA损伤修复的研究有助于了解基因突变的机制，衰老和癌变的原因，还可应用于环境致癌因子的检测。1.光修复；通过光修复酶完成2.切除修复 ； 是细胞内最主要的修复方式，主要依赖的俩个重要的酶；DNA聚合酶1和连接酶3.重组修复4.sos修复DNA合成的重要的两个特点半保留复制 半不连续复制氧化及计算公式脂酰CoA在线粒体基质中进行氧化。脂肪酸氧化最终的产物为乙酰CoA、NADH和ADH2。脂肪酸氧化四步脱氢、加水、再脱氢和硫解脂肪酸的合成机体内的脂肪酸大部分来源于食物，为外源性脂肪酸，在体内可通过改造加工被机体利用。同时机体还可以利用糖和蛋白转变为脂肪酸称为内源性脂肪酸，用于甘油三酯的生成，贮存能量。合成脂肪酸的主要器官是肝脏和哺乳期乳腺，另外脂肪组织、肾脏、小肠均可以合成脂肪酸，合成脂肪酸的直接原料是乙酰CoA，消耗ATP和NADPH，首先生成十六碳的软脂酸，经过加工生成机体各种脂肪酸，合成在细胞质中进行。排氨方式水生生物