第二十一章氨基酸、蛋白质和核酸

1、第一节第一节 氨基酸的结构、名称及物理性质氨基酸的结构、名称及物理性质第二节第二节 氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质第三节第三节 氨基酸的合成氨基酸的合成第四节第四节 多肽的定义、命名和结构多肽的定义、命名和结构第五节第五节 多肽的合成多肽的合成第六节第六节 多肽结构的测定多肽结构的测定第七节第七节 蛋白质的结构和特性蛋白质的结构和特性第八节第八节 核酸核酸本本 章章 提提 纲纲 蛋白质、碳水化合物、脂肪蛋白质、碳水化合物、脂肪(甘油醇的脂肪酸酯甘油醇的脂肪酸酯)是人所需营养中的三种要素。是人所需营养中的三种要素。第一节第一节 氨基酸的结构、名称和物性氨基酸的结构、名称和物性 羧酸分子中烃基上

2、的一个或几个氢原子被羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被氨基取代生成的化合物叫氨基酸。氨基取代生成的化合物叫氨基酸。R-CH-COOHNH2HO2C(CH2)2-CH-COO-NH3+CH2-CH-COO-NH3+NNH一一 定义定义 - -氨基酸通式氨基酸通式 谷氨基酸谷氨基酸 组氨酸组氨酸按氨基与羧基的相对位置分：按氨基与羧基的相对位置分：-氨基酸，氨基酸，-氨基酸氨基酸按氨基与羧基的数目来分：按氨基与羧基的数目来分： 中性氨基酸、酸性氨基酸，碱性中性氨基酸、酸性氨基酸，碱性氨基酸氨基酸三三 氨基酸的构型氨基酸的构型和存在形式和存在形式构型（用构型（用D、L表示）表示） -氨基酸通式氨基酸

3、通式 L型型 -氨基酸氨基酸 D型型 -氨基酸氨基酸 L-甘油醛甘油醛R-CH-COOHNH2除甘氨酸，天然除甘氨酸，天然 -氨基酸都是有旋光的，而且都是氨基酸都是有旋光的，而且都是L型型的。的。COOHNH2HRCOOHH2NHRCHOHOHCH3二二 分类分类存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在，具有内盐结构。存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在，具有内盐结构。组氨酸组氨酸CH3-CH-COO-NH3+HO2C(CH2)2-CH-COO-NH3+CH2-CH-COO-NH3+NNH 谷氨酸谷氨酸丙氨酸丙氨酸C CH H2 2 C CO OO O- -N NH H3 3+甘氨酸甘氨酸C

4、CH H C CO OO O- -N NH H3 3+P Ph hC CH H2 2苯丙氨酸苯丙氨酸四四 名称和物理性质名称和物理性质 名名 称称氨基酸的氨基酸的 碳原子（除甘氨酸外）都是手性碳原子。碳原子（除甘氨酸外）都是手性碳原子。其构型的表示方法与糖一样，用其构型的表示方法与糖一样，用D或或L表示。表示。每个氨基酸都有每个氨基酸都有俗名俗名，并都用一个，并都用一个缩写符号缩写符号表示。表示。656页页 物物 理理 性性 质质大部分的氨基酸在水中有一定的溶解度；大部分的氨基酸在水中有一定的溶解度；氨基酸不溶于乙醚等非质子溶剂；氨基酸不溶于乙醚等非质子溶剂；氨基酸多为白色晶体、熔点高，熔融易

5、分解；氨基酸多为白色晶体、熔点高，熔融易分解；氨基酸有较大的偶极矩；氨基酸有较大的偶极矩；每一个光学纯的氨基酸都有旋光值。每一个光学纯的氨基酸都有旋光值。五五 八个必需氨基酸八个必需氨基酸(CH3)2CHCH(NH2)COOH缬氨酸缬氨酸 Val(CH3)2CHCH2CH(NH2)COOH亮氨酸亮氨酸LeuC2H5CHCH(NH2)COOHCH3异亮氨酸异亮氨酸IleC6H5CH2CH(NH2)COOH苯丙氨酸苯丙氨酸PheCH3CHCH(NH2)COOHOH苏氨酸苏氨酸ThrCH3S(CH2)2CH(NH2)COOH蛋氨酸蛋氨酸MetH2N(CH2)4CH(NH2)COOH赖氨酸赖氨酸Lys

6、CH2CH(NH2)COOHNH色氨酸色氨酸Trp酸碱性酸碱性等电点等电点三三 化学性质化学性质 第二节第二节 氨基酸的性质氨基酸的性质酸碱性酸碱性 氨基酸中的氨基是碱性的，羧基是酸性的，由于二者相互影响，它们的酸碱性与单纯的羧酸或胺相比要低得多。氨基酸在固态或水溶液中形成内盐-两性离子。氨基酸遇酸生成铵盐，遇碱生成羧酸盐。R-CH-C-OHONH2ONH3R-CH-C-O+- 在某一在某一pHpH值下，氨基酸中羧基与氨基的离子化程度相等时，值下，氨基酸中羧基与氨基的离子化程度相等时，氨基酸溶液中的正、负离子的浓度完全相等，氨基酸分子的净氨基酸溶液中的正、负离子的浓度完全相等，氨基酸分子的净电

7、荷为零（分子净迁移为零）。或者说，电场中不显示离子的电荷为零（分子净迁移为零）。或者说，电场中不显示离子的迁移。将迁移。将此时的此时的pHpH值值称为该氨基酸的称为该氨基酸的等电点。用等电点。用pIpI 表示表示二二 等电点等电点 isoelectric pointisoelectric pointR-CH-COO-NH3R-CH-COOHNH3R-CH-COOHNH2R-CH-COO-NH2+H+H+HO-HO- 不同的氨基酸有不同的等电点，所以可以通过测定氨基不同的氨基酸有不同的等电点，所以可以通过测定氨基酸的等电点来鉴别氨基酸。酸的等电点来鉴别氨基酸。用滴定法测氨基酸的等电点。用滴定法测

8、氨基酸的等电点。 等电点时，以两性离子形式存在的氨基酸浓度最大（在等电点时，以两性离子形式存在的氨基酸浓度最大（在水溶液中），氨基酸的溶解度最小。可用调节等电点的方法水溶液中），氨基酸的溶解度最小。可用调节等电点的方法从氨基酸的混合物中分离某些氨基酸。从氨基酸的混合物中分离某些氨基酸。中性氨基酸的等电点：中性氨基酸的等电点：pI=5.56.3酸性氨基酸的等电点：酸性氨基酸的等电点：pI=2.83.2碱性氨基酸的等电点：碱性氨基酸的等电点：pI=7.610.6三 -氨基酸的反应1 羧基的反应-酯化RCHCOOHNH2OH-PCl5C6H5CH2OHRNH2LiAlH4RCHCOO-NH2RCHC

9、OClNH2RCHCOOCH2C6H5NH2RCHCONHRNH2RCHCH2OHNH2RCH2NH2(成盐)(生成酰氯)(酯化)(生成酰胺)（还原）（脱羧）2、氨基的反应三 -氨基酸的反应RCHCOOHNH2H+HNO2H2CO(CH3CO)2OH2O2NO2O2NFRCHCOOH+NH3RCHCOOHOHRCHCOOHN(CH2OH)2RCHCOOHHNCOCH3RCHCOOHHNNO2O2NRCCOOHO(成盐)(与亚硝酸反应)(与甲醛反应)(酰化)（烃基化）（氧化）3 3 特征反应特征反应- -水合茚三酮水合茚三酮反应反应凡是有游离氨基的氨基酸都可以和茚三酮发生呈紫色的反应。OOOOO

10、OHOH茚茚茚三酮茚三酮 水合茚三酮水合茚三酮R-CH-COOHNH2OOOHOH2OOOOHNOOOHON+紫色紫色-CO2，-RCHO-3H2O互变异构互变异构一一 -卤代酸的氨化卤代酸的氨化二二 盖布瑞尔法盖布瑞尔法三三 斯瑞克合成法斯瑞克合成法-醛的氨氰化法醛的氨氰化法四四 丙二酸酯法丙二酸酯法第三节第三节 氨基酸的合成氨基酸的合成氨基酸的来源：（氨基酸的来源：（1）天然产物酸性水解）天然产物酸性水解 （2） 微生物发酵法微生物发酵法 （3） 化学合成法化学合成法一一 -卤代酸的氨化卤代酸的氨化RCHCOOHNH2RCHCOOHBrRCH2COOHNH3Br2P在封管或高在封管或高压釜

11、内进行压釜内进行二二 盖布瑞尔法盖布瑞尔法应用盖布瑞尔法可以制备很纯的氨基酸。应用盖布瑞尔法可以制备很纯的氨基酸。+ RCHCOOCH3BrNKOOCHCOOCH3NOORCOOHCOOH+ + NH3CHCOO- + CH3OHRH3O+三三 丙二酸酯法丙二酸酯法COOEtCH2+ O=N-OHCOOEtCOOEtC=N-OHCOOEtH-C-NHCOCH3COOEtCOOEtH-C-NHCOCH3COOEtCOOEtNCCH2CH2-C-NHCOCH3COOEtCOOEt+ NC-CH=CH2H2NCH2CH2CH2CHCOOHNH2H3+OH2/Pt醋酸醋酸麦克尔加成麦克尔加成 碱碱H2

12、/催催加热加热-CO2溴代丙二酸酯法合成溴代丙二酸酯法合成CH2(COOEt)2BrCH(COOEt)2ClCH2CH2SCH3NKOON-CH(COOEt)2OONH-C-CH2CH2SCH3COO-OCOO-COO-N-C-CH2CH2SCH3OOCOOEtCOOEtH3N+-CH-CH2CH2SCH3COO-HClBr2 CCl4NaNaOH蛋氨酸（蛋氨酸（ 50%） 烷基化烷基化四四 斯瑞克（斯瑞克（strecker）合成法）合成法-醛的氨氰化法醛的氨氰化法改进方法：改进方法： 用用NH4CN or NH4Cl+KCN代替代替HCN+NH3应应 用：用： 合成比原料醛多一个碳的氨基酸合

13、成比原料醛多一个碳的氨基酸RCHO + HCN +NH3RCHCN+_NH2RCHCOO-NH3+_H3+O四四 盖布瑞尔法盖布瑞尔法应用盖布瑞尔法可以制备很纯的氨基酸。应用盖布瑞尔法可以制备很纯的氨基酸。+ RCHCOOCH3BrNKOOCHCOOCH3NOORCOOHCOOH+ + NH3CHCOO- + CH3OHRH3O+谷氨酸的合成谷氨酸的合成N-CH(COOEt)2OON-C-CH2CH2COOEtOOCOOEtCOOEtHOOC(CH2)2CHCOO-NH3+ CH2=CHCOOEt麦克尔加成麦克尔加成NaOEtH3+O谷氨酸谷氨酸 （70%）一个氨基酸的一个氨基酸的羧基羧基与另

14、一分子氨基酸的与另一分子氨基酸的氨基氨基通过失水反应，通过失水反应，形成一个酰氨键，新生成的化合物称为形成一个酰氨键，新生成的化合物称为肽肽，肽分子中的，肽分子中的酰氨酰氨键叫肽键键叫肽键。二分子氨基酸失水形成的肽叫二肽，多个分子氨。二分子氨基酸失水形成的肽叫二肽，多个分子氨基酸失水形成的肽叫多肽。基酸失水形成的肽叫多肽。第四节第四节 多肽的定义、命名和结构多肽的定义、命名和结构一一 定义定义二二 命名命名H2N-CH2-COH + H2N-CH-COH + H2N-CH-COHCH3CH2CH(CH3)2OOO甘氨酸甘氨酸丙氨酸丙氨酸亮氨酸亮氨酸H2N-CH2-C- NH-CH-C-NH-C

15、H-COHCH3CH2CH(CH3)2OOO产物三肽的名称为：甘氨酰产物三肽的名称为：甘氨酰-丙氨酰丙氨酰-亮氨酸亮氨酸N端在左，端在左，C端在右端在右.（甘（甘-丙丙-亮）（亮）（Gly-Ala-Leu）-2H2O肽键肽键C-端端N端端1. 肽键和肽的几何形状肽键和肽的几何形状三三 结构结构NCCNCCNCCHHHHHRRRHOOO2. 二硫键二硫键SCH2CHNH3COO-+CH2SCHNH3COO-+CH2SHCHNH3COO-+Na +液液NH3空气氧化空气氧化Cys-Tyr-Ile-Glu-Arg-Cys-Pro-Leu-Gly NH2SS牛催产素牛催产素一一 氨基的保护氨基的保护二

16、二 羧基的保护羧基的保护三三 侧链的保护侧链的保护 接肽方法接肽方法 1 1 混合酸酐法混合酸酐法 2 活泼酯法活泼酯法 3 碳二亚胺法碳二亚胺法 4 4 固相接肽固相接肽第五节第五节 多肽的合成多肽的合成 保护基必须具备的条件保护基必须具备的条件（1 1）易在预定的部位引入）易在预定的部位引入（2 2）在某特定的条件下，保护基很易除去）在某特定的条件下，保护基很易除去（3 3）引入和除去保护基时，分子中的其它部位）引入和除去保护基时，分子中的其它部位 不会受到影响，特别是已接好的肽键。不会受到影响，特别是已接好的肽键。多肽合成必须解决下面四个问题多肽合成必须解决下面四个问题1.1.氨基保护氨

17、基保护 2. 2. 羧基保护羧基保护 3. 3. 侧链保护侧链保护 4. 4. 接肽方法接肽方法C6H5CH2OH+COCl2（光气（光气)一一 氨基的保护氨基的保护1. 用氯代甲酸苯甲酯（或称苯甲氧基甲酰氯）保护用氯代甲酸苯甲酯（或称苯甲氧基甲酰氯）保护C6H5CH2OCClOBenzoxycarbonyl（简写（简写Z）H2 Pd/C +NH3CH2CO2-C6H5CH2OCClOOH-OC6H5CH2OC-NHCH2COO-H+SOCl2OC6H5CH2OC-NHCH2CClO+NH3CH2CO2-, OH-H+OC6H5CH2OC-NHCH2C-NHCH2COOHOH+CF3COOHO

18、C6H5CH3 + CO2 + H3N+CH2C-NHCH2COO-OC6H5CH2OCOOH + H3N+CH2C-NHCH2COO-C6H5CH2OCOOH + 2 H3N+CH2COO-（1mol）上保护基上保护基接肽接肽去保护基去保护基反应过程：反应过程：2 2 用氯代甲酸叔丁酯保护用氯代甲酸叔丁酯保护 叔丁氧羰基叔丁氧羰基(CH3)3COCClO(CH3)3COCN3Ot-Butoxycarbonyl 简写简写BOCO(CH3)3COC-在多肽中的应用：在多肽中的应用：(CH3)3COCClOH3N+-CH-COO-RHN-CH-COO-RO(CH3)3COC-CH3CHCOOHNH

19、2CH3ORO(CH3)3COC-NH-CH-CNHCHCOOHCF3COOH HOAcCH3OR(CH3)3C+ + CO2 + +NH3CHCNHCHCOO-OH, 25oC上保护基上保护基接肽（过程略）接肽（过程略）去保护基去保护基*1. 催化氢化和稀碱都不能除去催化氢化和稀碱都不能除去BOC，通常用温，通常用温 和的酸性水解法除去。和的酸性水解法除去。*2. 若氨基酸中有多个氨基，在接肽前均需保护。若氨基酸中有多个氨基，在接肽前均需保护。二二 羧基的保护羧基的保护使用的酸为：使用的酸为：CF3COOH HBr / HOAcA代表：代表：RCHCOO-NH3+RCHCOOCH2NH2CH

20、3SO3HCH2OHHCl CH3OH接肽接肽Na2CO3接肽接肽Pd / H2(CH3)2C=CH2ORCHCOBu-tNH2接肽接肽H3+O去保护基去保护基去保护基去保护基上保护基上保护基上保护基上保护基上保护基上保护基H2NCHCOOCH3RRCHCHNCHCOOCH3RNH2O去保护基去保护基RCHCHNCHCOOHRNH2ORCHCHNCHCOOBu-tRNH2OAAARCHCOOHNH2例如：例如：三三 侧链的保护侧链的保护 当氨基酸的侧链带有某些官能团时，在合成多肽时，有时也当氨基酸的侧链带有某些官能团时，在合成多肽时，有时也需要加以保护，保护的方法，要视具体情况而定。需要加以保

21、护，保护的方法，要视具体情况而定。巯基经常用苯甲基保护，保护基可以在钠、液氨作用下除去。巯基经常用苯甲基保护，保护基可以在钠、液氨作用下除去。C6H5CH2Cl + ZNHCHCOORHSCH2 ZNHCHCOORCH2SCH2C6H5 ZNHCHCOORCH2SH ZNHCHCOORCH2S ZNHCHCOORSCH2上保护基上保护基去保护基去保护基空气中氧化空气中氧化Na, NH3(l)四四 接肽的方法接肽的方法1 1 混合酸酐法（活化羧基）混合酸酐法（活化羧基） H3N+CHCOO-CH3-OH, 25oC ZNHCHCOOHCH3N(C2H5)3-5-0oC ZNHCHCOO-NH(C

22、2H5)3CH3+ClCOOC2H5-(C2H5)3NHClOZNHCHCOCOC2H5OCH3C6H5CH2CHCOOHNH2OZNHCHCNHCHCOOHCH3CH2C6H5H2/Pd-CO NH3CHCNHCHCOO-CH3+CH2C6H5接肽接肽C6H5CH2OCOCl2 2 活泼酯法活泼酯法(CH3)3COCCl + NH3CHCOO-OCH3+(CH3)3COCNHCHCOOHOCH3NO2HO(CH3)3COCNHCHCOOOCH3NO2 H3N+CHCOO-ROBOCNHCHC-NHCHCOOHRCH3N(C2H5) 3ClCOOC2H5OOBOCNHCHC-NHCHCOCOE

23、tRCH3O H3N+CHCOO-ROOBOCNHCHC-NHCHCNHCHCOOHRCH3RH+OONH3CHC-NHCHCNHCHCOO-+RCH3R3. 3. 碳二亚胺法接肽碳二亚胺法接肽 N=C=Ndicyclohexylcarbodimide (DCC)ZNHCHCNHCHCOCH2C6H5RROORROONH3CHCNHCHCO-+接肽接肽H2 / Pd-C去保护基去保护基ZNHCHCOOH + DCC + NH2CHCOOCH2C6H5RR失水机制失水机制N=C=N+ HOCRONH-C=NO-CROH-NHRNHCNHRCNHR +OO二环己基脲二环己基脲4. 4. 固相接肽固

24、相接肽麦尔德发明；获麦尔德发明；获1984年诺贝尔化学奖。年诺贝尔化学奖。解决了蛋白质和多肽的一些合成问题。解决了蛋白质和多肽的一些合成问题。在不溶的高分子树脂的表面上进行接肽反应称为固相接肽。在不溶的高分子树脂的表面上进行接肽反应称为固相接肽。测定肽或蛋白质的一级结构需要进行下面几项工作：测定肽或蛋白质的一级结构需要进行下面几项工作：测定分子中是否存在二硫键测定分子中是否存在二硫键 多肽或蛋白质分子中有二硫键，需要切断。多肽或蛋白质分子中有二硫键，需要切断。 其方法是用过酸氧化。其方法是用过酸氧化。二二 检测氨基酸的组成及其相对比例检测氨基酸的组成及其相对比例 该工作由氨基酸自动分析仪完成该

25、工作由氨基酸自动分析仪完成三三 测定肽或蛋白质中各氨基酸的排列顺序测定肽或蛋白质中各氨基酸的排列顺序第六节第六节 多肽结构的测定多肽结构的测定 在在N-N-端引入具有特定基团的标记化合物，这种标记基端引入具有特定基团的标记化合物，这种标记基团有颜色、荧光、紫外吸收等性质，然后分离鉴定具有这团有颜色、荧光、紫外吸收等性质，然后分离鉴定具有这种基团的氨基酸衍生物。种基团的氨基酸衍生物。三三 测定肽或蛋白质中各氨基酸的排列顺序测定肽或蛋白质中各氨基酸的排列顺序1. N-端氨基酸单元的分析端氨基酸单元的分析O2NNO2F +H2NCH2CNHCHCNHCHCOHOOOCH3CH2C6H5O2NNO2N

26、HCH2CNHCHCNHCHCOHOOOCH3CH2C6H5NHCH2COH + H2NCHCOH + H2NCHCOHO2NNO2OOOCH3CH2C6H5DNFB + Gly-Ala-PheDNFB-Gly-Ala-PheDNFB-Gly Ala PheH+ 水解水解 105oCpH=8-9 室温室温二硝基氟苯法（桑格尔法）二硝基氟苯法（桑格尔法）Edman 降解法 用于氨基酸自动分析仪肼解法：肼解法： 当蛋白质（或多肽）与无水肼在当蛋白质（或多肽）与无水肼在100反应反应5-10h后，除后，除C端氨基酸外，所有氨基酸都转变成相应氨基酸的酰肼，端氨基酸外，所有氨基酸都转变成相应氨基酸的酰肼

27、，C端端氨基酸则以游离氨基酸放出。氨基酸则以游离氨基酸放出。 2. C-2. C-末端测定末端测定H2NCH2CNHNH2 + H2NCHCNHNH2 + H2NCHCOHOOOCH3CH2C6H5H2NCH2CNHCHCNHCHCOHOOOCH3CH2C6H5NH2-NH2 100oC 5-10hGly-Ala-PheGlyNHNH2 AlaNHNH2 Phe第七节第七节 蛋白质的结构和特性蛋白质的结构和特性一定义一定义: : 相对分子质量超过相对分子质量超过1 1万的多肽称为蛋白质。万的多肽称为蛋白质。蛋白质是一切生物细胞的重要组成部分蛋白质是一切生物细胞的重要组成部分, ,没有蛋白质没有

28、蛋白质就没有生命就没有生命. .不同蛋白质在机体的新陈代谢中起不同不同蛋白质在机体的新陈代谢中起不同作用作用, ,根据它们的功能主要有以下几种根据它们的功能主要有以下几种: :1 1 酶酶 2 2 激素激素 3 3 抗体抗体 4 4 输送蛋白输送蛋白 5 5 收缩蛋白收缩蛋白 二二 蛋白质有四级结构蛋白质有四级结构 肽链中各种氨基酸相互联接的顺序是蛋白质的初级结构，肽链中各种氨基酸相互联接的顺序是蛋白质的初级结构，也叫一级结构。也叫一级结构。 多肽链主链骨架中的若干肽段，通过氢键，形成有规则多肽链主链骨架中的若干肽段，通过氢键，形成有规则的构象，这称为二级结构。的构象，这称为二级结构。 -螺旋

29、螺旋 -折叠折叠 无规线团无规线团 在二级结构的基础上，多肽链间通过在二级结构的基础上，多肽链间通过氨基酸残基氨基酸残基侧链的侧链的相互作用而进行盘旋和折叠，因而产生的特定的三维空间结相互作用而进行盘旋和折叠，因而产生的特定的三维空间结构，这称为三级结构，也称为蛋白质的亚基。构，这称为三级结构，也称为蛋白质的亚基。 各个亚基在低聚蛋白中的空间排布及相互作用，称为蛋各个亚基在低聚蛋白中的空间排布及相互作用，称为蛋白质的四级结构。白质的四级结构。蛋白质的生理活性是由二级、三级、四级结构来决定的蛋白质的生理活性是由二级、三级、四级结构来决定的。 蛋白质是氨基酸组成的高聚物，其物理、化学性质部分与氨蛋

30、白质是氨基酸组成的高聚物，其物理、化学性质部分与氨基酸相似，如两性电离、等电点、茚三酮显色等。但又有与氨基酸相似，如两性电离、等电点、茚三酮显色等。但又有与氨基酸不同的性质。基酸不同的性质。蛋白质变性蛋白质变性 在外界物理、化学因素影响下，蛋白质的在外界物理、化学因素影响下，蛋白质的2 2、 3 3 、4 4级结构受到破坏引起蛋白质的性质改变，如粘性增大，结晶级结构受到破坏引起蛋白质的性质改变，如粘性增大，结晶性破坏，丧失生物活性等，叫蛋白质的变性。性破坏，丧失生物活性等，叫蛋白质的变性。蛋白质的沉淀现象蛋白质的沉淀现象 盐析：在蛋白质溶液中，加入大量中性盐，使蛋白质析盐析：在蛋白质溶液中，加

31、入大量中性盐，使蛋白质析出溶液，不引起变性。出溶液，不引起变性。 脱水剂脱水剂: : 乙醇、甲醇、丙酮等亲水性强的有机溶剂能使蛋乙醇、甲醇、丙酮等亲水性强的有机溶剂能使蛋白质胶体颗粒失去表面的水膜，引起变性沉淀。白质胶体颗粒失去表面的水膜，引起变性沉淀。 重金属盐：汞、铅、铜、银等离子与蛋白质结合生成沉重金属盐：汞、铅、铜、银等离子与蛋白质结合生成沉淀淀 加热：使蛋白质凝固。加热：使蛋白质凝固。蛋白质的颜色反应蛋白质的颜色反应1 1 茚三酮茚三酮 蓝紫色蓝紫色双缩脲反应双缩脲反应 紫色或红色紫色或红色 CuSOCuSO4 4,NaOH,NaOH蛋白黄反应蛋白黄反应 硝酸硝酸三三 蛋白质的性质蛋白质的性质D-2-脱氧核糖的脱氧核糖的核苷核苷+磷酸磷酸第九节第九节 核酸核酸 nucleic acidsD-核糖核糖+碱基碱基结构组成结构组成核糖核苷酸核糖核苷酸核糖核酸核糖核酸D-核糖的核苷核糖的核苷+磷酸磷酸核核酸酸脱氧核糖核酸脱氧核糖核酸脱氧核糖脱氧核糖核苷酸核苷酸D-2-脱氧核糖脱氧核糖+碱基碱基聚合聚合聚合聚合核酸的基本单位核酸的基本单位一一 糖糖CHOOHHOHHOHHCH2OHCHOHH