动物生物化学填空题

1、1.2.3.4.5.6.7.8.9.10.11.12.13.14.15.16.17.18.19.20.21.22.23.24.25.26.27.28.29.30.动生化填空题结缔组织（肌腱、韧带、毛发、软骨）以纤维状蛋白为主要成分。R天然氨基酸的结构通式为Ca一COOHNh2R色一COONH+3。氨基酸在等电点时主要以两性离子形式存在，PHPI时的溶液中，大部分以阴离子形式存在，在PHVPI的溶液中主要以阳离子形式存在。在紫外光区有吸收光能力的氨基酸只有色、酪、苯丙三种。当氨基酸在等电点时，由于静电引力的作用，其溶解度最小，容易发生沉淀。所谓的两性离子是指带有数量相等的正负两种电荷的离子。在一

2、定的实验条件下，等电点是氨基酸的特征常数。在常见的20种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是甘氨酸。蛋白质中氮元素的含量比较恒定，平均值为16。蛋白质中不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。维系蛋白质二级结构的最主要的力是氢键。a-螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与中心轴平行。氢键是由每个氨基酸的N-H与前面隔三个氨基酸的C=0形成的，它允许所有的肽平面上的H与0都参与氢键的形成。参与维持蛋白质构象的作用力有氢键、范德华力、疏水作用力、离子键、配位键和二硫键。蛋白质之所以出现丰富的构象，是因为主肽链的Ca-C和Ca-N键能进行转动。蛋白质主链构象的结构单元包括a-螺旋、p-折叠、p-转角、无规

3、卷曲。维系蛋白质四级结构的作用力是疏水作用力、离子键、氢键和范德华引力，其中最主要的是疏水作用力。变性蛋白质的主要的特征是生物功能散失。蛋白质变性的实质是蛋白质空间结构被破坏。血红蛋白与氧结合呈现协同效应，这是通过血红蛋白的变构作用来实现的。在胰岛素分子中始终保持不变的氨基酸残基称为守恒氨基酸残基。没有活性的胰岛素前体称为胰岛素原。血红蛋白分子是由两个a-亚基和两个P-亚基组成的四聚体,在红素中央的Fe2+是氧结合的部位，且每一个Fe2+可以结合一个氧分子。医学通常用75的酒精来消毒手术部位，主要是应用蛋白质变性的这一特性。常用的测定蛋白质分子量的方法有沉降速度法、凝胶过滤法、SDS聚丙烯酰胺

4、凝胶电泳法三种。蛋白质溶液时亲水胶体，它具有一般胶体的特性，如：布朗运动、丁道尔现象、电泳行为和不能透过半透膜。破坏蛋白质胶体溶液稳定因素的因素有高浓度盐、重金属、某些有机酸、生物碱和有机溶剂。蛋白质沉淀作用的实质是蛋白质发生聚胶，形成了直径大于lOOnm的大颗粒。蛋白质分子在直流电场中的迁移速率的大小与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。根据分子对称性的不同，可将蛋白质分为球状蛋白质和纤维状蛋白质两大类。根据化学组成的不同可将蛋白质分为简单蛋白质和结合蛋白质两大类。31.32.33.34.35.36.37.38.39.40.41.42.43.44.45.46.47.48.49.50.5

5、1.52.53.54.55.56.57.58.结合蛋白的非蛋白质部分通常称为辅基。酶的化学本质是蛋白质或核酸。酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的活性中心或活性部位。酶的活性部位是由结合部位和催化部位组成的，前者决定底物专一性，后者决定反应专一性。酶对底物和反应类型的严格选择性称为酶的专一性，一般可分为相对专一性、绝对专一性和立体化学专一性。L-精氨酸酶只作用于L-精氨酸，而对D-精氨酸无作用，因为此酶具有立体化学专一性。酶根据其分子特点可分为单体酶、寡聚酶、多酶复合体三类。按照化学组成，酶可分为单纯酶和结合酶。单纯酶的活性仅仅决定于它的蛋白质结构，结合酶的活性除了

6、需要蛋白质以外，还需要非蛋白质的小分子有机化合物。前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子。提高酶催化效率的五大主要因素是共价催化、酸碱催化、邻近定向效应、底物形变和活性部位疏水空穴的影响。共价催化又可分为亲核催化和亲电催化。大多数酶的催化机理可分为共价催化和酸碱催化两类。离子键、氢键和范德华键都是酶结合底物的重要化学键。亲核基因是电子对的供体，亲电子基因是电子对的受体。测酶活力的主要原则是在特定PH、温度和SE（即底物浓度比酶浓度过量的多）条件下测定其体系内产物的生成量或底物的消耗量。测定酶活力，实际上就是测定酶促反应进行速度。酶促反应速度越快，酶活力就越大。酶活力单位是衡量酶活力大小的单位，为了统

7、一酶活力的计算标准，1961年国际生物化学协会酶学委员会对酶活力单位作了下列规定：在指定的反应条件下，1min内，将1微摩尔的底物转化为产物所需要的酶量，定为一个国际单位。上述指定的反应条件是：25C、最适PH值、饱和底物浓度。酶反应速度有两种表示方式：单位时间内底物浓度的减少量和单位时间内产物浓度的增加量。为了排除干扰，酶活力应该用酶促反应的初速度表示。就是指：底物开始反应之后，很短一段时间内的反应速度。反应时间一般采用510min。酶制剂的酶含量及纯度常用比活力的大小表示。比活力较大的酶制剂，其酶含量及纯度较高。竞争性抑制剂并不改变一个酶反应的Vmax。预使酶促反应速度达到最大反应的90，

8、此时底物浓度应是此酶Km值的9倍。如果一个酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为Kma、KmbKmc,且KmaKmbKmc,则此酶的最适底物是C，与酶亲和力最小的底物是A。影响酶反应速度的因素有：酶浓度、底物浓度、温度、PH、抑制剂、激活剂等。动物体内各种酶的最适温度一般在37C40C,大多数酶的最适PH一般为6.58.0。同工酶是一类功能相同、组成或结构不同的一类酶。根据调节物分子的不同,别构效应分为同促效应和异促效应。根据调节酶反应速度对S敏感性不同分为正协同效应和负协同效应。酶活性的调控可以通过两种方式来完成,第一种是,已存在于细胞的酶,可以通过酶分子构象的改变或共价修饰等方式来改变其活

9、性,第二种是,通过改变合成和降解的速度,来改变酶浓度,从而改变酶活性。59.60.61.62.63.64.65.66.67.68.69.70.71.72.73.74.75.76.77.78.79.80.81.82.83.84.85.86.87.88.89.对代谢途径的反应速度起调节作用的酶称为调节酶，它包括变构酶、共价调节酶以及同工酶等。酶工程分为化学酶工程和生物酶工程两大类，前者又称为初级酶工程，是酶学与化学工程技术相结合的产物，后者又称为高级酶工程，是酶学与DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物。固定化酶就是指：能够重复使用的酶。常用的制备固定化酶的方法有包埋法、吸附法、共价偶

10、联法和交联法等方法。国际酶学委员会根据酶催化的反应类型，将酶分成氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类六大类。糖在动物体内主要作为能源和碳源。单胃杂食动物体内糖的主要来源是由消化道吸收葡萄糖，而反刍动物，糖源是纤维素，它被瘤胃中的微生物发酵，分解为乙酸、丙酸和丁酸等低级脂肪酸后被吸收。由3-磷酸甘油醛生成1,3-二磷酸甘油酸的反应是糖酵解途径中唯一的脱氢反应，反应脱下的氢被递氢体NAD+接受。糖酵解途径的关键酶有己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶。糖酵解途径的反应全部在细胞的胞浆进行。1摩尔葡萄糖经糖酵解途径可产生2摩尔ATP。糖酵解途径中1,6-二磷酸果糖在醛缩酶催化

11、下裂解为2分子三碳单位即磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛。丙酮酸脱氢酶复合体包括丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸转乙酰酶、二氢硫辛酸脱氢酶三种酶和六种辅助因子。1mol乙酰辅酶A和1mol草酰乙酸经三羧酸循环后，最终可产生12molATP和1mol草酰乙酸。Krebs循环的关键酶包括柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶和a-酮戊二酸脱氢酶。一次TCA循环可有4次脱氢反应、1次底物磷酸化和2次脱羧反应。磷酸戊糖途径的重要产物是NADPH和5-磷酸核糖。磷酸戊糖途径从6-磷酸葡萄糖开始，反应可分为氧化性和非氧化性两个分支。磷酸戊糖途径通过5-磷酸核糖，将糖代谢和核苷酸代谢联系起来。磷酸戊糖途径的产物之一NADPH主要

12、在还原性的生物合成中作供氢体。将酮糖的二碳单位转移到醛糖的C1上的酶是转酮醇酶，将酮糖的三碳单位转移到醛糖的C1上的酶是转醛醇酶。非氧化性分支即5-磷酸核糖经过一系列的分子重排生成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛。磷酸戊糖途径的产物之一5-磷酸核糖主要用于合成核酸和核苷酸。葡萄糖异生作用主要在肝脏中进行。乳酸、氨基酸和甘油是体内糖异生的主要非糖前体物质。葡萄糖异生途径的“能障”实际上是糖酵解中三个酶催化的不可逆反应，这三种酶是己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。丙酮酸羧化酶位于线粒体内，它的辅基是生物素。异生途径绕过“能障”的反应由葡萄糖-6-磷酸酶、1,6-二磷酸果糖酶、丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式

13、丙酮酸羧基激酶催化。糖原中的葡萄糖残基以a-1,4-糖苷键相连形成直链，以a-1,6-糖苷键相连形成分支。糖原合成的关键酶是糖原合成酶，糖原分解的关键酶是磷酸化酶。葡萄糖参与合成糖原的活性形式是尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）。90.调节糖原代谢的激素主要有胰岛素、肾上腺素和胰高血糖素。浓度为106mol/L的Ca?+恰可引起肌肉收缩。肌肉不能直接补充血糖的主要原因是缺乏葡萄糖-6-磷酸酶。糖原分解需要磷酸化酶、转移酶和脱脂酶这三种酶共同发挥作用。ATP由ADP和Pi反应形成，这个过程称为磷酸化。其需要食物分子分解释放的自由能来推动。在体内分为底物磷酸化和氧化磷酸化两种。绿色植物生成ATP的三种方

14、式氧化磷酸化、光合磷酸化和底物水平磷酸化。代谢物在细胞内的氧化与在体外燃烧的主要区别是细胞内进行、温和条件和酶催化。真核细胞生物氧化是在线粒体内膜进行的，原核细胞生物氧化是在细胞膜进行的。生物氧化是通过代谢物脱氢反应实现的，生物氧化产生的H20是通过代谢物脱下的氢经呼吸链传递，最终与氧结合形成的。典型的生物界普遍存在的生物氧化体系是由脱氢酶、电子（或氢原子）传递体和氧化酶三部分形成的。典型的呼吸链包括NADH和FADH2两种，这是根据接受代谢物脱下的氢的不同而区别的。填写电子传递链的阻断电子流的特异性抑制剂：NADfFMNfCoQfCytbfCytqfCytcfCytaf0?（鱼藤酮）（抗霉素

15、A）（氰化物）呼吸链氧化磷酸化生成ATP的偶联部位是NADHfCoQ、CytbCytc1和Cytaa302。每对电子从FADH2转移到CoQ必然释放出2个H+进入线粒体内。NADH呼吸链中氧化磷酸化发生的部位是在NADH和CoQ之间；细胞色素b和细胞色素c1之间；细胞色素aa3和02之间。用特殊的抑制剂可将呼吸链分成许多单个反应，这是一种研究氧化磷酸化中间步骤的有效方法，常用的抑制剂及作用如下：a）鱼藤酮抑制电子由NADH向CoQ的传递。b）抗霉素A抑制电子由细胞色素b向细胞色素c1的传递。c）氰化物、CO抑制电子由细胞色素aa3向O2的传递。黄嘌呤氧化酶以FAD为辅基，并含有Mo和Fe，属于

16、金属黄素蛋白酶。单加氧酶也称为羟化酶或混合功能酶，分布在细胞的内质网膜上。人体不能合成而需要由食物提供的必需脂肪酸有亚油酸、亚麻油酸和花生四烯酸。脂肪酸的B-氧化在线粒体内的反应包括脱氢、加水、脱氢和硫解四个步骤。脂酰CoA经一次B-氧化可生成一分子乙酰CoA和比原来少了2个碳原子的脂酰CoA0脂肪酸的B-氧化的限速酶是肉碱脂酰转移酶I。111一分子18碳长链脂酰CoA可经8次B-氧化生成9个乙酰CoA。酮体合成的酶系存在于肝细胞，氧化利用的酶系在于肝外组织。酮体生成过程中的限速酶为HMGCoA合成酶。限制脂肪酸生物合成速度的反应是由乙酰CoA羧化酶催化的。高等动物合成甘油三脂所需要的前体是a

17、-磷酸甘油和脂酰CoA。脂肪酸合成过程中，超过16碳的脂肪酸主要通过微粒体系统和线粒体亚细胞器的酶系参与延长碳链。乙酰CoA羧化酶的辅酶是生物素，催化反应的产物是丙二酸单酰CoA。血浆中脂肪酸的唯一来源是脂肪组织。血浆中的游离脂肪酸浓度不仅取决于脂肪的动员程度，也取决于肝脏摄入脂肪酸的速度。动脉粥样硬化可能是由于过多的胆固醇引起的。胆固醇生物合成的原料是乙酰CoA,合成胆固醇的限速酶是HMGCoA还原酶。脂肪消化产物在十二指肠下段或空肠上段被吸收后，与磷脂、载脂蛋白等组成乳糜微粒经淋巴进入血循环。游离脂肪酸不溶于水,需与血浆清蛋白结合后由血液运至全身。血浆脂蛋白根据其密度由小到大分为乳糜微粒、

18、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白四类。血浆的HDL水平与心血管病的发生呈反相关。LDL受体基因缺陷是引起家族性高胆固醇血症的重要原因。正常成年动物的蛋白质代谢情况是属于氮的总平衡,即摄入的氮量=排出的氮量。蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的数量、种类及比例。营养充足的婴儿、孕妇、恢复期病人,常保持氮的正平衡。xl00氮的保留量蛋白质的生理价值=氮的吸收量由糖代谢的中间产物合成的氨基酸属于非必需氨基酸。直接生成游离氨的脱氨方式有氧化脱氨和联合脱氨。转氨酶的辅酶称磷酸吡哆醛,它与底物脱下的氨基结合可转为磷酸吡哆胺。L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是_NAD+_或_NADP+_,GTP和ATP是

19、此酶的别构抑制剂。嘌吟核苷酸中最终将NH3释放出的化合物称腺嘌吟核苷酸,催化此反应的酶是腺苷酸脱氨酶。丙氨酸经转氨基作用可产生游氨和丙酮酸,后者可进入糖代谢途径进一步代谢。NH3有剧毒,不能在体内积累,它主要以谷氨酰胺形式进行转运。138肝脏是除氨的主要器官，它可通过鸟氨酸循环将NH3和CO2合成无毒的尿素，而禽类则合成的是尿酸。32合成一分子尿素需消耗生分子的高能键。转运氨并降低其毒性的氨基酸是丙氨酸和谷氨酰胺。由尿素循环过程中产生的两种氨基酸鸟氨酸和瓜氨酸不参与人体内蛋白质合成。生酮氨基酸经代谢后可产生乙酰辅酶A，它是合成酮体的原料。合成黑色素的主要原料是苯丙氨酸或酪氨酸。儿茶酚胺包括多巴

20、胺、去甲肾上腺素、和肾上腺素三种物质。dTMP只能由尿嘧啶脱氧核糖核苷酸甲基化产牛。催化氧化型硫氧还原蛋白还原的酶是硫氧还原蛋白还原酶，此酶的辅酶是NADPHo催化dUMP转变为dTMP的酶是dTMP合成酶，此酶的辅酶是N5,N10甲烯四氢叶酸，它转运亚甲基给dUMP生成dTMPo核苷酸除去磷酸基后称为核苷。RNA常见的碱基是U、A、C和Go体内的嘌吟碱主要有腺嘌吟和鸟嘌吟：嘧啶碱主要有胞嘧啶、尿嘧啶和胸腺嘧啶。DNA双螺旋结构模型是Watson和Crick于1953年提出来的。DNA双螺旋的两股链的顺序是反向平行、互补的关系。双螺旋DNA的熔解温度Tm与G+C含量、缓冲溶液的性质和DNA的纯

21、度有关。DNA的稀盐溶液加热至某个特定浓度，可引起理化性质发生很大的变化，如紫外线吸收增加和粘度下降，这种现象叫做变性，其原因是由于双螺旋解链。DNA双螺旋直径为亞Qnm,双螺旋每隔3.4nm转一圈约相当于个碱基对，糖和磷酸位于双螺旋的处侧，碱基位于内侧。DNA二级结构的重要特点是形成螺旋结构，此结构的外部结构是由磷酸和戊糖（脱氧核糖）形成骨架，而结构的内部是由碱基间诵过氢键相连而成的碱基对平面。DNA的双螺旋中，A、T之间有_2个氢键，而G、C之间有3个氢键。mRNA分子指导蛋白质合成，tRNA分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。tRNA的二级结构是三叶草型，三级结构是倒L型。因为核酸分子

22、中含有嘌吟碱和嘧啶碱，二者两种物质又均具有芳香环，故使核酸对260nm的波长有紫外吸收作用。tRNA的三叶草结构中，氨基酸臂的功能是携带氨基酸，反密码子环的功能是识别密码子。tRNA的氨基酸臂中的最后3个碱基是CCA-0H3,反密码子环最中间有3个单核苷酸组成反密码子，tRNA不同反密码子也不同。将以冈崎片段合成的子链称为随后链，连续合成的子链称为先导链。DNA复制中出现的RNA片段由一种特异的RNA聚合酶合成的，此酶称为引物酶。拓扑异构酶能够使DNA产生拓扑学上的种种变化，最常见的是产生负超螺旋和消除超螺旋。紫外线引起DNA分子中同一条链上相邻的两个嘧啶核苷酸以共价键连接生成环丁烷结构，即嘧

23、啶二聚体。暗修复通过三种不同的机理来完成修复即切除修复、重组修复和SOS修复。RNA指导的DNA聚合酶又称为反转录酶。PCR反应的每一个循环都要经过高温变性、低温退火和中温延伸三个阶段。DNA顺序测定技术最适用的是Sanger提岀双脱氧末端终止法。SOS修复允许子链DNA复制合成时越过亲链上受损伤的片段而不形成缺口。DNA中有些基因是重复的，称为重复因子。把基因中不编码的序列称为内含子，把被间隔的编码蛋白质的基因部分称为外显子。基因中仅一股链被转录，把被转录的一股链称为模板链，另一股链称为编码链。大肠杆菌的RNA聚合酶的亚基组成是a2p卩，没有n亚基的RNA聚合酶称为核心酶。原核生物的启动子顺

24、序存在两个共同的顺序,即TO顺序，也称为Pribnowbox和-35顺序。177细菌及病毒DNA的转录终止顺序有两个明显的特点：其一是富含GC,转录产物极易形成二重对称性结构，其二是紧接GC之后有一串A（大约6个）。从大肠杆菌中获得的RNA聚合酶在转录时要求有二价金属离子，主要Mg2+和Mn2+。转录合成的RNA第一个核苷酸常常是dddA或dddG。以mRNA为模板合成蛋白质的过程称为翻译，或称为蛋白质的生物合成。原核生物完整的核糖体为70s，由一个30s和一个50s亚基组成。真核生物的核糖体大约是80s，由一个40s和一个60s两个亚基组成。蛋白质合成的肽链延长阶段包括：进位、肽键形成和移位

25、三步。将mRNA上的AGGAGGU区域称为S.D序列。当代基因工程中一种生物的基因能在另一种生物中表达的基础是密码的通用性。每个tRNA的碱基顺序都能排列折叠成一个三叶草的构象。操纵子包括调节基因、启动基因、操纵基因和结构基因。转录调控蛋白通常有独立的结合DNA的结构域，这种结构域中与DNA接触的亚结构的结构单元有锌指基元和螺旋-转角-螺旋基元。转录调控蛋白有与蛋白质结合的结构域，此结构域含有的结构单元有螺旋-环-螺旋和亮氨酸拉链。真核生物mRNA5Z端S.D序列可与30s中16srRNA3z端的序列互补。在某一基因指导下蛋白质的合成过程称基因表达。基因表达的调控有两个层次：转录水平的调控和翻译水平的调控。设计人工反义RNA，抑制靶基因的表达，达到医疗疾病的目的，称为基因治疗。一类有特定结构的DNA顺序，这些顺序不断地改变它们在细胞基因组内的位置，或从一个基因组移动到另一个基因组上，称为转座子。溴化乙锭与核酸结合后在紫外灯照