亚选生化生物化学精要

1、生物化学精要第一章 蛋白质化学一蛋白质的生物学意义生物体的组成成分； 酶； 运动； 抗体； 干扰素； 遗传信息的控制； 细胞膜的通透性； 高等动物的、识别机构。二蛋白质的元素组成C（5055%）、H（68%）、O（2023%）、N（1518%）、 S（04%）、N 的含量平均为 16%凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础：蛋白质含量 蛋白氮6.25三蛋白质的组成氨基酸是蛋白质的基本组成。从细菌到人类，所有蛋白质都由 20 种标准氨基酸组成（牢记三字符号和结构式）。C如是不对称 C（除 Gly），则：（1）具有两种异构体 D-型和L-型；（2）具有旋光性（手性） 左旋（-）或右旋（+）氨基酸的

2、重要理化性质：（1）一般物理性质：无色晶体，极高（200以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于。具有紫外吸收性质（280nm）。（2）两性解离和等电点：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的NH3+正离子和能接受质子的COO-负离子，为两性电解质。调节氨基酸溶液的，使氨基酸分子上的+NH3 基和COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此值称为该氨基酸的等电点（ ）。（3）化学性质：与茚三酮的反应：Pro 产生黄色物质，其它为蓝紫色。在 570nm（蓝紫色）或 440nm时氨基酸所处溶液的（黄色）定量测定（几g）；与滴

3、定法，可以用来直接测定氨基酸的浓度和蛋白质水解程度；与异硫 酸苯酯（ TC）的反应，的反应：氨基酸的重复测定多肽链 N 端氨基酸排列顺序，设计出“多肽顺序自动分析仪”。四肽肽是一个氨基酸的-羧基和另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而成的化合物。氨基酸之间脱水后形成的键称肽键（酰胺键）。肽链写法：游离-氨基在左，游离-羧基在右，氨基酸之间用“”表示肽键。五蛋白质的结构蛋白质是氨基酸以肽键相互连接的线性序列。在蛋白质中，多肽链折叠形成特殊的形状（构象）。在结构中，这种构象是原子的三维排列，由氨基酸序列决定。蛋白质有四种结构层次：一级结构，二级结构，三级结构和四级结构（不总是有）。（一）蛋白质的一级结构一

4、级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。在编码的蛋白质中，这种序列是由 mRNA 中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。（二）蛋白质的空间结构的排列分布和肽链的。由于羰基碳-氧双键的靠拢，允许存在是指蛋白质分子中所有原子在三结构，碳与氮之间的肽键有部分双键性质，由CO-NH的肽单元呈现相对的刚性和平面化，肽键中的 4 个原子和它相邻的两个-碳原子多处于同一个平面上。蛋白质构象稳定的原因：（1）酰胺平面；（2）侧链基团 R 的影响。1. 蛋白质的二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。-螺旋：Pauling 和Corey 于 1965 年提

5、出。结构要点：1）螺旋的每圈有 3.6 个氨基酸，螺旋间距离为 0.54nm，每个残基沿轴旋转 100。2）每个肽键的羰基氧与远在第四个氨基酸氨基上的氢形成氢键，氢键的 平行于螺旋轴，所有肽键都能参与链内氢键的形成。3)R 侧链基团伸向螺旋的外侧。4）Pro 的 N 上缺少 H，不能形成氢键，经常出现在-螺旋的端头，它改变多肽链的方向并终止螺旋。-折叠结构：是一种肽链相当伸展的结构。肽链按层排列，依靠相邻肽链上的羰基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性。肽键的平面性使多肽折叠成片，氨基酸侧链伸展在折叠片的上面和下面。-折叠片中，相邻多肽链平行或反平行（较稳定）。-转角：为了紧紧折叠成紧密的球蛋白，

6、多肽链常常反转方向，成发夹形状。一个氨基酸的羰基氧以氢键结合到相距的第四个氨基酸的氨基氢上。（4）回转：没有一定规律的松散肽链结构。酶的活性部位。蛋白质的三级结构指多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三蛋白质的四级结构的分布。多肽亚基的空间排布和相互作用。亚基间以非共价键连接。（三）蛋白质结构中的共价健和次级键六蛋白质分子结构与功能的关系蛋白质分子具有多样的生物学功能，需要一定的化学结构，还需要一定的空间构象。（一）蛋白质一级结构与功能的关系1. 种属差异蛋白质一级结构的种属差异十分明显，但相同部分氨基酸对蛋白质的功能起决定作用。根据蛋白质结构上的差异，可以断定它们在亲缘关系上的远近。2.

7、分子病蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常有所不同的遗传病。（二）蛋白质构象与功能的关系别（变）构作用：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用。因别构而产生的效应称别构效应。如血红蛋白是别构蛋白，O2 结合到一个亚基上以后，影响与其它亚基的相互作用。七蛋白质的性质（一）蛋白质的相对分子量蛋白质相对分子量在 10 0001 000 000 之间。测定分子量的主要方法有渗透压法、超离心法、凝胶过滤法、聚丙烯酰胺凝胶电泳等。最准确可靠的方法是超离心法（Svedberg 于 1940 年设计）：蛋白质颗粒在 2550104 g 离心力作用下从溶液

8、中沉降下来。沉降系数的（二）蛋白质的两性电离及等电点常用 S，1S=110-13（s）蛋白质在偏酸溶液中带正电荷，在偏碱溶液中带负电荷，在等电点时为两性离子。电泳：带电颗粒在电场中移动的现象。分子大小不同的蛋白质所带净电荷密度不同，迁移率即异，在电泳时可以分开。（三）蛋白质的胶体性质运动、丁现象、电泳现象，不能透过半透膜，具有吸附能力。蛋白质溶液稳定的原因：1）表面形成水膜（水化层）；2）带相（四）蛋白质的变性荷。天然蛋白质受物理或化学的影响，其共价键不变，但分子原有的高度规律性的空间排列发生变化，致使其原有性质发生部分或全部丧失，称为蛋白质的变性。变性蛋白质主要标志是生物学功能的丧失。溶解度

9、降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，分子形状改变，肽链松散，反应基团增加，易被酶消化。变性蛋白质分子互相凝集为固体的现象称凝固。有些蛋白质的变性作用是可逆的，其变性如不超过一定限度，经适当处理后，可重新变为天然蛋白质。第二章 核酸的化学一核酸的概念和重要性1869 年，Miescher 从脓细胞的细胞核中分离出了一 种含磷酸的有机物，当时称为核素（nuclein）,后称为核酸（nucleic acid）；此后几十年内，弄清了核酸的组成及在细胞中的分布。1944 年，Avery 等成功进行球菌转化试验。1952 年，Hershey 等的实验表明 32P-DNA 可进入噬菌体内，证明 DNA 是遗

10、传物质。除少数（RNA）以RNA 作为遗传物质外，多数有机体的遗传物质是 DNA。不同有机体遗传物质（信息分子）的结构差别，使得其所含蛋白质（表现分子）的种类和数量有所差别，有机体不同的形态结构和代谢类型。RNA 的主要作用是从 DNA 转录遗传信息，并指导蛋白质的。二核酸的组成成分碱基（熟记腺嘌呤、鸟嘌呤、尿嘧啶、胞嘧啶和胸腺嘧啶的结构式）、戊糖（核糖或脱氧核糖）、磷酸。各种核苷三磷酸和脱氧核苷三磷酸是体内RNA 和 DNA的直接原料。在体内能量代谢中的作用：ATP能量“货币”；UTP参加糖的互相转化与；CTP参加磷脂的；GTP参加蛋白质和嘌呤的。第二信使c三DNA 的结构（一）DNA 的一

11、级结构、cGMP。因为 DNA 的脱氧核苷酸只在它们所携带的碱基上有区别，所以脱氧核苷酸的序列常被认为是碱基序列。通常碱基序列由 DNA 链的 53方向写。DNA中有 4 种类型的核苷酸，有 n 个核苷酸组成的 DNA 链中可能有的不同序列总数为 4n。（二）DNA 的双螺旋结构1953 年，Watson 和Crick 提出。DNA 的双螺旋模型特点：（1）两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。（2）磷酸和脱氧核糖作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱基按 AT，GC 配对（碱基配对原则，Chargaff 定律）。（3）螺旋直径 2nm，相邻碱

12、基平面垂直距离 0.34nm，螺旋结构每隔 10 个碱基对（bp）重复一次，间隔为 3.4nm。（4）碱基平面与纵轴垂直，糖环平面与纵轴平行；（5）两条核苷酸链之间依靠碱基间的氢链结合在一起（G-C三个氢键，A-T 二个氢键）；（6）螺圈之间主要靠碱基平面间的堆积力维持。DNA 的双螺旋结构的意义：该模型揭示了 DNA 作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是 DNA、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是 20 世纪生命科学的突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。DNA 双螺旋的构象类型：B-DNA、A-

13、DNA、Z-DNA。四DNA 与组织是 DN段的核苷酸序列，DNA 分子中最小的功能。包括结构与调节。组是指细胞内遗传信息的携带者DNA 的总体。组的特点：1. 原核生物组的特点：（1）DNA 大部分为结构现象。，每个出现频率低。（2）功能相关串联在一起，并转录在同一 mRNA 中（多顺反子）。（3）有2. 真核生物组的特点：（1）具有重复序列。（2）有断裂（由于内含子有存在）。内含子（ ron)：中不为多肽编码，不在 mRNA 中出现。外显子（exons）：为多肽编码的五RNA 的结构与功能片段。例外：组蛋白和干扰素没有内含子。）。RNA 分子是含短的不完全的螺旋区的多核苷酸链。（一）tRN

14、AtRNA 约占RNA 总量的 15%，主要作用是转运氨基酸用于蛋白质。tRNA 分子量为 4S，1965 年 Holley 测定 AlatRNA 一级结构，提出三叶草二级结构模型。主要特征：1.四臂四环；2.氨基酸臂 3端有CCAOH 的共有结构；3.D环上有二氢尿嘧啶（D）；4.反（二）rRNA环上的反子与 mRNA 相互作用；5.可变环上的核苷酸数目可以变动；6.TC 环含有 T 和；7.含有修饰碱基和不变核苷酸。占细胞RNA 总量的 80%，与蛋白质（40%）共同组成核糖体。（三）mRNA 与 hnRNAmRNA 约占细胞 RNA 总量的 35%，是蛋白质的模板。真核生物mRNA 的前

15、体在核内（四）RNA 的其它功能，包括整个的内含子和外显子的转录产物，形成分子大小极不均匀的 hnRNA。1981 年，Cech 发现RNA 的催化活性，提出核酶（ribozyme）。大部分核酶参加 RNA 的加工和成熟，也有催化 C-N 键的六核酸的性质。23SrRNA 具肽酰转移酶活性。（一）一般理化性质：（1）为两性电解质，通常表现为酸性。（2）DNA 为白色状固体，RNA 为白色粉末，不溶于。（3）DNA 溶液的粘度极高，而RNA 溶液要小得多。（4）RNA 能在室温条件下被稀碱水解而 DNA 对碱稳定。（5）利用核糖和脱氧核糖不同的显色反应鉴定 DNA 与RNA。（二）核酸的紫外吸收

16、性质：核酸的碱基具有共扼双键，因而有紫外吸收性质，吸收峰在 260nm（蛋白质的紫外吸收峰在 280nm）。核酸的光吸收值比各核苷酸光吸收值的和少 3040%，当核酸变性或降解时光吸收值显著增加（增色效应），但核酸复性后，光吸收值又回复到原有水平（减色效应）。（三）核酸的的变性：双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状，只涉及次级键的破坏。DNA 变性是个突变过程，类似结晶的熔解。将紫外吸收的增加量达到最大增量一半时的温度称熔解温度（Tm）。（四）分子杂交：在退火条件下，不同来源的 DNA 互补区形成氢键，或 DNA 单链和RNA 链的互补区形成 DNA-RNA 杂合双链的过程。七核

17、酸的序列测定目前多采用 Sanger 的酶法和 Gilbert 的化学法（双脱氧核苷酸法）。第三章 糖类的结构与功能一糖类的结构与功能最初，糖类化合物用 Cn(H2O)m 表示（有例外），统称碳水化合物。糖类是多羟基的醛或多羟基酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。糖类的生物学意义：（1）生物体维持生命活动所需能量的主要来源；（2）是生物体其它化合物的基本原料；（3）充当结构性物质；（4）糖链是高密度的信息载体，是参与神经活动的基本物质；（5）糖类是细胞膜上受体分子的重要组成成分，是细胞识别和信息传递等功能的参与者。二多糖多糖是由多个单糖糖苷键相连而形成的高聚物。多糖没有还原性和变旋现象，无甜味，大

18、多不溶于水。多糖的结构包括单糖的组成、糖苷键的类型、单糖的排列顺序 3 个基本结构。多糖的功能：（1）贮藏和结构支持物质。（2）抗原性（荚膜多糖）。（3）抗凝血作用（肝素）。（4）为细胞间粘合剂（透明质酸）。（5）携带生物信息（糖链）。三多糖代表物（一）淀粉与糖原天然淀粉由直链淀粉（以-(1,4)糖苷键连接）与支链淀粉（分支点为-(1,6)糖苷键）组成。淀粉与碘的呈色反应与淀粉糖苷链的长度有关：链长小于 6 个葡萄糖基，不能呈色；链长为 20 个葡萄糖基，呈红色；链长大于 60 个葡萄糖基，呈蓝色。糖原又称动物淀粉，与支链淀粉相似，与碘反应呈红紫色。（二）素与半素素是自然界最丰富的有机化合物，

19、是一种线性的由 D-吡喃葡萄糖基借-(1,4)糖苷键连接的没有分支的同多糖。微晶束相当牢固。半素是指除素以外的全部糖类（果胶质与淀粉除外）。四糖复合物是糖类的还原端和其他非糖组分以共价键结合的产物。（一）糖蛋白与蛋白多糖两种不同类型苷键： N-糖苷键（肽链上的 Asn 的氨基与糖基上的半缩醛羟基形成）；O-糖苷键（肽链上的 Ser 或Thr 的羟基与糖基上的半缩醛羟基形成）。糖蛋白中寡糖链末端糖基组成的不同决定的血型。O 型：Fuc（岩藻糖）A 型：Fuc 和 GNAc（乙酰氨基葡萄糖） B 型：Fuc 和 Gal（半乳糖）（二）糖脂与脂多糖脂类与糖（或低聚糖）结合的一类复合糖。甘油醇糖脂：甘

20、油二酯与己糖（半乳糖、甘露糖和脱氧葡萄糖）结合而成。N-酰基神经醇糖脂第四章 脂类和生物膜一脂类不溶于水，但能溶于非极性。主要包括脂肪（可变脂），磷脂、糖脂、固醇（基本脂）。（一）脂肪（三酰甘油）1 分子甘油和 3 分子脂肪酸结合而成的酯。脂肪酸分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸（熟悉“必需脂肪酸”概念和种类）。（二）甘油磷酸酯类磷脂在水相中自发形成脂质双分子层。（三）鞘脂类由 1 分子脂肪酸，1 分子鞘氨醇或其衍生物，以及 1 分子极性头基团组成。可分为三类：鞘磷脂类、脑苷脂类（糖鞘脂）、神经节苷脂类。（四）固醇（甾醇）类固醇类都是环戊烷多氢菲的衍生物。二生物膜电镜下大体相同的形态、厚度 69nm

21、 左右的 3 片层结构。真核细胞由于生物膜的分化形成细胞器。膜的化学组成：（1）膜脂：主要是磷脂、固醇和鞘脂。当磷脂分散于水相时，可形成脂膜的结构：。（2）膜蛋白。（3）膜糖类。双层脂分子（E. Gorter, F.Grendel, 1925)三明治式结构模型(H.Davson, J.F.Danielli, 1935)膜模型(J.D.Robertson, 1959)镶嵌模型(S.J.Singer, G.Nicolson, 1972)膜的镶嵌模型结构要点：（1）膜结构的连续主体是极性的脂质双分子层。（2）脂质双分子层具有性。（3）内嵌蛋白“溶解”于脂质双分子层的中心疏水部分。（4）外周蛋白与脂质

22、双分子层的极性头部连接。（5）双分子层中的脂质分子之间或蛋白质组分与脂质之间无共价结合。（6）膜蛋白可作横向运动。第五章酶一酶的概念定义：酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种调节控制的具有催化能力的生物催化剂。酶具有一般催化剂的特征：1.只能进行热力学上允许进行的反应；2.可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点；3.通过降低活化能加快化学反应速度。酶的催化特点：高效性、专一性、反应条件温和、受多种调控。二酶的分类与命名1961 年国际酶学（Enzyme Committee, EC）根据酶所催化的反应类型和机理，把酶分成 6 大类：（1）氧化还原酶类；（2）转移酶类；（3）水解

23、酶类；（4）裂解酶类；（5）异构酶；（6）酶类。用 EC X1.X2.X3.X4 来表示。酶名有两种方法：系统名、惯用名。系统名：包括所有底物的名称和反应类型。惯用名：只取一个较重要的底物名称和反应类型。对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类型。三酶的化学本质（一）大多数酶是蛋白质1926 年 J.B.Sumner 首次从刀豆出脲酶结晶，证明其为蛋白质，并提出酶的本质就是蛋白质的观点。1982 年T.Cech 发现了第 1 个有催化活性的天然RNAribozyme（核酶），以后 Altman 和 Pace 等又陆续发现了真正的 RNA 催化剂。核酶的发现不仅表明酶不一定都是蛋白质，还促

24、进了有关生命、生物进化等问题的进一步探讨。（二）酶的辅因子酶从其组成上可分为单体酶和结合酶（全酶）。结合酶由酶蛋白和辅因子组成。辅因子包括辅基、辅酶和金属激活剂。酶的催化专一性主要决定于酶蛋白部分，辅因子通常是作为电子、原子或某些化学基团的载体。（三）单体酶、寡聚酶和多酶复合物单体酶：仅有一条具有活性部位的多肽链，全部参与水解反应。寡聚酶：由几个或多个亚基组成，亚基牢固地联在一起，单个亚基没有催化活性。亚基之间以非共价键结合。多酶复合物：几个酶镶嵌而成的复合物。这些酶催化将底物转化为产物的一系列顺序反应。四酶的结构与功能的关系（一）活性部位和必需基团必需基团：这些基团若经化学修饰使其改变，则酶

25、的活性丧失。活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。包括结合部位（决定酶的专一性）和催化部位（决定酶的催化性质）。（二）酶原的激活没有活性的酶的前体称为酶原。酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。这个过程实质上是酶活性部位形成和的过程。在组织细胞中，某些酶以酶原的形式存在，可保护这种酶的组织细胞不被水解破坏。（三）同工酶能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。如乳酸脱氢酶。五酶作用的专一性包括结构专一性和异构专一性。前者又分为基团专一性和绝对专一性。六酶的作用机理酶和一般催化剂的作用就是降低化学反应所需的活化能，从

26、而使活化分子数增多，反应速度加快。中间产物学说。诱导嵌合学说（Koshland，1958）：酶活性中心的结构有一定的灵活性，当底物（激活剂或抑制剂）与酶分子结合时，酶蛋白的构象发生了有利于与底物结合的变化，使反应所需的催化基团和结合基团正确地排列和定向，转入有效的作用位置，这样才能使酶与底物完全吻合，结中间产物。使酶具有高催化效率的：（1）底物和酶的邻近效应与定向效应邻近效应：酶与底物形成中间复合物后使底物之间、酶的催化基团与底物之间相互靠近，提高了反应基团的有效浓度。定向效应：由于酶的构象作用，底物的反应基团之间、酶与底物的反应基团之间正确取向的效应。酶把底物分子从溶液中富集出来，使它们固定

27、在活性中心附近，反应基团相互邻近，同时使反应基团的分子轨道以正确方位相互交叠，反应易于发生。（2）底物的形变和诱导契合酶中某些基团可使底物分子的敏感键中某些基团的电子云密度变化，产生电子张力，降低了底物的活化能。酶从低活性形式转变为高活性形式，利于催化。底物形变，利于形成 ES 复合物。底物构象变化，过度态结构，大大降低活化能。（3）酸碱催化酶分子的一些功能基团起瞬时质子供体或质子受体的作用。影响酸碱催化反应速度的两个: 酸碱强度(值）。组氨酸咪唑基的解离常数为 6，在6附近给出质子和结合质子能力相同，是最活泼的催化基团。给出质子或结合质子的速度。咪唑基(His)最快，半寿期小于 10-10

28、秒（4）共价催化酶作为亲核基团或亲电基团，与底物形成一个反应活性很高的共价中间物。催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为共价催化。（5）活性部位微环境的影响 疏水环境：介电常数低，加强极性基团间的作用。电荷环境：在酶活性中心附近，往往有一电荷离子，可稳定过渡态的离子七酶促反应的速度和影响酶促反应速度的（一）酶反应速度的测量用一定时间内底物减少或产物生成的量来表示酶促反应速度。测定反应的初速度。研究酶促反应速度，以酶促反应的初速度为准。因为底物浓度降低、酶部分失活、产物抑制和逆反应等，会使反应速度随反应时间的延长而下降。（二）酶浓度对酶作用

29、的影响在有足够底物和其他条件不变的情况下： v = k E（三）底物浓度对酶作用的影响1. 底物浓度对酶反应速度的影响用中间产物学说解释底物浓度与反应速度关系曲线的二相现象：底物浓度很低时，有多余的酶没与底物结合，随着底物浓度的增加，中间络合物的浓度不断增高。当底物浓度较高时，溶液中的酶全部与底物结中间产物，虽增加底物浓度也不会有的中间产物生成。方程式常数的意义及测定km= S（1） km 是酶的一个基本的特征常数。其大小与酶的浓度无关，而与具体的底物有关，且随着温度、和离子强度而改变。（2）从 km 可判断酶的专一性和天然底物。 Km 最小的底物，通常就是该酶的最适底物，也就是天然底物。（3

30、）当 k2k3 时，km 的大小可以表示酶与底物的亲和性。（4）从 km 的大小，可以知道正确测定酶时所需的底物浓度。（5）km 还可以推断某一代谢物在体内可能的代谢途径。常数可根据实验数据作图法直接求得：先测定不同底物浓度的反应初速度，从 v 与S的关系曲线求得 V，然后再从 1/2 V 求得相应的S即为 km（近似值）。通常用 Lineweaver-Burk 作图法（双倒数作图法）。（四）对酶作用的影响虽然大部分酶的-酶活曲线是，但也有半甚至直线形。对酶作用的影响机制：1.环境过酸、过碱使酶变性失活；2.影响酶活性基团的解离；3.影响底物的解离。（五）温度对酶作用的影响两种不同影响：1.温

31、度升高，反应速度加快；2.温度升高，热变性速度加快。（六）激活剂对酶作用的影响凡能提高酶的物质都是酶的激活剂。如 Cl是唾液淀粉酶的激活剂。（七）抑制剂对酶作用的影响1不可逆的抑制作用抑制剂与酶活性中心（外）的必需基团共价结合，使酶的活性下降，无法用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶。2可逆的抑制作用抑制剂与酶蛋白非共价键结合，可以用透折、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶。（1）竞争性抑制：抑制剂具有与底物类似的结构，竞争酶的活性中心，并与酶形成可逆的 EI 复合物，种抑制。底物与酶结合。可以通过增加底物浓度而解除此Vmax 不变，Km 变大，而且随I浓度的增大而增大。（2）非竞争性抑制：底物

32、和抑制剂可以同时与酶结合，但是，中间的三元复合物 ESI 不能进一步分解为产物，因此，酶的活性降低。抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，其结构可能与底物无关。不能通过增加底物浓度的办法来消除非竞争性抑制作用。Km 不变，Vmax 降低。（3）反竞争性抑制：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合。常见于多底物的酶促反应中。E+SES+I ESI PKm 及Vmax 都变小。（八）酶的变（别）构效应有些酶具有类似血红蛋白那样的别构效应，称为别构酶。特点：1.一般是寡聚酶；2.具有别构效应；3.v 对S不呈直角双曲线。ATCase。八酶的与的测定酶是指酶催化某一化学反应的能力。酶（）：在一定条件下，一

33、定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。（U/g，U/ml）在最适的反应条件（25）下，每分钟内催化一微摩尔底物转化为产物的酶量定为一个酶在最适条件下，每秒钟内使一摩尔底物转化为产物所需的酶量定为 1kat，即1kat=1mol/s酶的纯度：，即1IU=1mol/min比=数/ 毫克蛋白（氮）第六章 维生素和辅酶掌握面内容：辅酶形式、功能部位、缺乏症。维生素是维持生物正常生命过程所必需的一类小分子有机物，需要量很少，但对维持健康十分重要。维生素不能供给机体热能，也不能作为机体组织的物质，其主要功能是通过作为酶的辅酶成分调节机体代谢。长期缺乏任何一种维生素都会导致相应的疾病（维生素缺乏症）。

34、医疗上用维生素防治维生素而引起的疾病。长期大量使用维生素 A 和维生素 D 会引起；维生素 B1 用量过多会引起周围神经痛觉缺失；长期大量使用维生素B12 会引起红细胞过多；口服维生素 C 过多可破坏膳食中维生素 B12 而引起贫血。水溶性维生素：维生素 B 族（B1、B2、泛酸、维生素PP、B6、生物素、叶酸，B12）和维生素C 等。脂溶性维生素：维生素 A、D、E、K 等。一 维生素 B1维生素B1 由一含 S 的噻唑环和一含 NH2 的嘧啶环组成，又称硫胺（素）。维生素 B1 在TPP 是脱羧酶、脱氢酶的辅酶。功能部位在噻唑环的 C2 上。组织中可经硫胺素激酶催化与 ATP 作用转化成硫

35、胺素焦磷酸（TPP）。二 维生素 B2 和维生素 B2 又称核辅酶，是一种含核糖醇基的黄色物质，在自然界多与蛋白质结合存在，这种结合体称蛋白。维生素 B2 由异咯嗪与核糖醇所组成。自然界中，维生素 B2 在机体内与 ATP 作用转化为核磷酸，即单核苷酸（简称 FMN）。后者再经 ATP 作用进一步磷酸化即产生腺嘌呤二核苷酸（简称 FAD）。FMN 与FAD 是许多脱氢酶的辅酶，是很重要的递氢体。可促进生物氧化作用，对糖、脂和氨基酸的代谢都很重要。三泛酸（维生素 B3）和辅酶 A泛酸是-丙氨酸与，-二羟-二甲基丁酸结合而成的化合物。分子中有一肽键。在机体内泛酸与 ATP 和半胱氨酸经一系列反应可

36、泛酸的生物功能是以 CoA 形式参加代谢，是酰基的载体，是体内酰化酶的辅酶，对糖、脂、蛋白质代谢过程中的乙酰基转移有重要作用。生素 PP 和辅酶、辅酶辅酶 A（CoA）。酸（烟酸）和酰胺。可转变为 NAD+与 N+，皆是脱氢酶的辅酶。抗结核药异烟肼的结构与维生素 PP 过去称抗病维生素或维生素 B5，包括酰胺类似，两者有拮抗作用，长期服用异烟肼时应注意补充酰胺。五维生素 B6 和磷酸吡哆醛维生素B6 又称吡哆素，包括吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺。作为辅酶参加多种代谢反应，包括脱羧、转氨、氨基酸内消旋、Trp 代谢（包括 Trp nicotinamide）、含硫氨基酸的脱硫、羟基氨基酸的代谢和氨基酸的

37、脱水等。六生物素生物素（维生素 B7）为含硫维生素，其结构可视为由尿素与硫戊烷环结合而成，并有一个 C5 酸枝链。尿素环上的一个 N 可与 CO2 结合。生物素是多种羧化酶的辅酶，在CO2 固定反应中起重要作用。七叶酸和叶酸辅酶叶酸（folic acid）即维生素B11，由蝶呤啶、对氨基苯甲酸与 L-谷氨酸连接而成。叶酸的 5、6、7、8 位置，在 NHH+存在下，可被还原成四氢叶酸（FH4或THFA）。四氢叶酸的 N5 和N10 位可与多种一碳八维生素 B12 和 B12 辅酶结合作为它们的载体。THFA 是转一碳基团酶系的辅酶。维生素 B12 是含钴的化合物，又称钴胺素。维生素 B12 的

38、发现是多年研究恶性贫血症（即巨初红细胞症）的结果。维生素 B12 的吸收需要一种胃壁细胞的糖蛋白（称为内因子），两者结合后才能被小肠吸收。恶性贫血患者的胃液中常缺乏内因子，须注射维生素 B12 治疗。九维生素 C维生素 C 能防治坏血病，又称抗坏血酸。促进各种支持组织及细胞间粘合物的形成。是脯氨酸羟化酶的辅酶。对生物氧化有重要作用，是强力抗氧化剂 。十维生素 A维生素 A 又名视黄醇，只存在于动物性食物中，包括 A1 和 A2 两种。A1 即一般所说的视黄醇，主要存在于咸水鱼的肝脏；A2 即 3-脱氢视黄醇，主要存在于淡水鱼肝脏。在高等植物和动物中普遍存在的-胡萝卜素可转变为 2 分子视黄醇。

39、在视觉过程中维生素 A 的变化。维生素 A 较易被正常肠道吸收，但不直接随尿排泄，因而摄取过量是有害的。十一. 维生素D维生素 D 具有抗佝偻病作用，又称抗佝偻病维生素。已确知有 4 种，即维生素D2、D3、D4、D5，均为类固醇衍生物，其中 D2 和D3 较为重要。只在动物体内含有维生素D，鱼肝油中含量最丰富。动、植物组织中含有能转化为维生素 D 的固醇类物质，经紫外光照射可转变为维生素 D。目前尚不能用人工方法，只能用紫外光照射维生素 D 元的方法来制造。维生素 D 调节钙、磷代谢，维持血液正常的钙、磷浓度，从而促进钙化，使牙齿、骨骼发育正常。机体只能从胆汁排出过多的维生素 D，维生素 D

40、 如摄食过量则会十二. 维生素E。维生素 E 又称酚或抗不育维生素。由于维生素 E 的强抗氧化性质，能保护不饱和脂酸使其不被氧化成脂褐色基，从而细胞的完整和功能，故有一定的抗衰老作用。十三. 维生素K维生素 K 是一类能促进血液凝固的萘醌衍生物。维生素 K 的主要作用是促进血液凝固，因维生素 K 是促进肝脏凝血酶原的重要。大剂量维生素 K可引起动物贫血、脾肿大和肝肾。对皮肤和呼吸道有强烈刺激，有时还引起溶血。第七章 生物氧化一 生物氧化的特点和方式糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成 CO2 和H2O 并系列氧化还原反应过程。出能量的过程称为生物氧化，其实质是需氧细胞在呼吸代谢

41、过程中所进行的一生物氧化的特点：（1）反应条件温和，多步反应，逐步放能。（2）生物氧化在活细胞中进行，中性，反应条件温和，一系列酶和电子传递体参与氧化过程，逐步氧化，逐步能量，转化成 ATP。（3）真核细胞，生物氧化多粒体内进行，在不含线粒体的原核细胞中，生物氧化在细胞膜上进行。CO2 的生成：糖、脂、蛋白质等有机物转变成含羧基的中间化合物，然后在酶催化下脱羧而生成 CO2。H2O 的生成：代谢物在脱氢酶催化下脱下的氢由相应的氢载体（NAD+、N H2O。二 线粒体电子传递体系+、FAD、FMN 等）所接受，再通过一系列递氢体或递电子体传递给氧而生成线粒体基质是呼吸底物氧化的场所，底物在这里氧

42、化所产生的 NADH 和 FADH2 将质子和电子转移到内膜的载体上，经过一系列氢载体和电子载体的传递，最后传递给O2 生成 H2O。这种由载体组成的电子传递系统称电子传递链，因为其功能和呼吸作用直接相关，亦称为呼吸链。氧化电子传递链位于原核生物的质膜上，真核生物中位于线粒体的内膜上。呼吸链的种类、组成及传递体的排列顺序，偶联 ATP 的部位和特异抑制剂。三 氧化磷酸化作用代谢物在生物氧化过程中出的能用于ATP（即+ ATP），这种氧化放能和 ATP 生成（磷酸化）相偶联的过程称氧化磷酸化。有底物水平磷酸化和电子传递水平磷酸化两种类型。电子传递水平磷酸化：电子沿着氧化电子传递链传递的过程中所伴

43、随的将磷酸化为 ATP 的作用，或者说是 ATP 的生成与氧化电子传递链相偶联的磷酸化作用。底物水平磷酸化：是指 ATP 的形成直接与一个代谢中间物（如 PEP）上的磷酸基团转移相偶联的作用。糖酵解中 1,3-二磷酸甘油酸，磷酸烯醇酸。呼吸过程中无机磷酸（ ）消耗量和原子氧（O）消耗量的比值称为磷氧比。由于在氧化磷酸化过程中，每传递一对电子消耗一个氧原子，而每生成一分子ATP 消耗一分子 ，因此P/O 的数值相当于一对电子经呼吸链传递至原子氧所产生的 ATP 分子数。NADH 呼吸链：P/O 3。FADH2 呼吸链：P/O 2。氧化磷酸化的偶联机理：化学偶联假说（1953 年，Edward S

44、later）构象偶联假说（1964 年，Paul Boyer ）化学渗透假说（1961 年，Peter Mitc）电子传递的能驱动 H+从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，从而形成 H+跨线粒体内膜的电化学梯度，这个梯度的电化学势( H+ )驱动 ATP 的线粒体外 NADH 的氧化磷酸化作用：磷酸甘油穿梭系统；苹果酸天冬氨酸穿梭系统。第八章糖代谢一葡萄糖的主要代谢途径（一）糖酵解糖酵解是将葡萄糖降解为酸并伴随着 ATP 生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。该途径也称作 Embden-Meyethof-Parnas 途径，简称途径。熟悉糖酵解途经不可逆反应、能量变化步骤、AT

45、P 计算。总反应式:C6H12O6+2NAD+2能量计算：氧化 1 分子葡萄糖净生成2ATP+2 2C3H4O3+2NADH +2H+2ATP+2H2O2NADH6ATP 或 4ATP （？）生物学意义：是葡萄糖在生物体内进行有氧或无氧分解的共同途径,通过糖酵解，生物体获得生命活动所需要的能量；形成多种重要的中间产物，为氨基酸、脂类提供碳骨架；为糖异生提供基本途径。（二）酸的有氧氧化及葡萄糖的有氧分解1.酸脱氢酶系。2. 三（柠檬酸循环、TCA 循环、Krebs 循环）总反应式：酸 + 4NAD+ + FAD + GDP 4NADH + 4H+ + FADH2 + GTP + 3CO2 + H

46、2O乙酰CoA + 3NAD+ + FAD + GDP 3NADH +3H+ + FADH2 + GTP + 2CO2 + H2O一次底物水平的磷酸化、二次脱羧反应，三个调节位点，四次脱氢反应。3NADH、FADH2 进入呼吸链。（3）三中碳骨架的不对称反应同位素标记表明，乙酰 CoA 上的两个 C 原子在第一轮 TCA 上并没有被氧化。被标记的羰基碳在第二轮 TCA 中脱去。在第三轮 TCA 中，两次脱羧，可除去最初甲基碳的 50%，以后每循环一次，脱去余下甲基碳的 50%。三的能量计量。三羧循环的生物学意义：是有机体获得生命活动所需能量的主要途径是糖、脂、蛋白质等物质代谢和转化的中心枢纽形

47、成多种重要的中间产物是发酵产物重新氧化的途径3. 乙醛酸循环2 乙酰CoA+NAD+2H2O 琥珀酸 + 2CoA+NADH+H+生物学意义：过量的草酰乙酸可以糖异生成 Glc，因此，乙醛酸循环可以使脂肪酸的降解产物乙酰 CoA 经草酰乙酸转化成 Glc，供给植物中，乙醛酸循环只存在于苗期，而生长后期则无乙醛酸循环。萌发时对糖的需要。哺乳动物及中，不存在乙醛酸循环，因此，乙酰 CoA 不能在体内生成糖和氨基酸。（三）磷酸戊糖途径（pentoseos ate pathway, ppp）磷酸戊糖途径的两个阶段：氧化脱羧阶段，非氧化分子重排阶段。总反应式：6 G-6-P + 12N+ +7 H2O5

48、 G-6-P + 6CO2 + 12NH +12H+磷酸戊糖途径的生理意义：（1） 产生大量的 NH，为细胞的各种反应提供主要的还原力。NH 作为主要的供氢体，为脂肪酸、固醇、四氢叶酸等的，非光合细胞中硝酸盐、亚硝酸盐的还原，及氨的同化等所必需。（2）中间产物为许多化合物的提供原料。产生的磷酸戊糖参加核酸代谢。4-磷酸赤藓糖与糖酵解中的磷酸烯醇式酸（PEP）可莽草酸，经莽草酸途径可芳香族氨基酸。（3）是植物光合作用中 CO2Glc 的部分途径。（4）NH 主要用于还原反应，其电子通常不经电子传递链传递，一般不用于 ATP。如NH 用于供能，需通过两个偶联反应，进行穿梭转运，将氢转移至线粒体 N

49、AD+上。胞液内：-酮戊二酸+CO2+NH+H+ 异柠檬酸+N异柠檬酸能通过线粒体膜，传递氢。线粒体内：异柠檬酸+NAD+ =-酮戊二酸+CO2+NADH+H+一分子 Glc 经磷酸戊糖途径，完全氧化，产生 12 分子NH，可生成（36-1）=35ATP（四）糖的异生糖异生总反应：2酸+4ATP+2GTP+2NADH+2H+4H20 Glc+2NAD+4从 2 分子酸形成 Glc 共消耗 6 个ATP，2 个NADH。+2GDP+6凡是能生成酸或草酰乙酸的物质都可以变成葡萄糖，如 TCA 中全部的中间产物，大多数氨基酸植物微生物经过乙醛酸循环，可将乙酰 CoA 转化成草酰乙酸，因此可以将脂肪酸

50、转变成糖。动物体中不存在乙醛酸循环，因此不能将乙酰 CoA 转变成糖。糖异生主要途径和关键反应：非糖物质转化成糖代谢的中间产物后，在相应的酶催化下，绕过糖酵解途径的三个不可逆反应，利用糖酵解途径其它酶生成葡萄糖的途径称为糖异生。二糖原的分解和生物（一）糖原的酶促磷酸解（二）糖原的生物（1）UDP-葡萄糖焦磷酸化酶 催化单糖基的活化形成糖核苷二磷酸，为各种聚糖形成时，提供糖基和能量。动物细胞中糖元时需 UDPG；植物细胞中蔗糖时需 UDPG，淀粉时需G，素时需 GDPG 和 UDPG。（2）糖原酶 催化-1，4-糖苷键（3）糖原分支酶 催化-1，6-糖苷键第九章 脂类代谢一脂肪的分解代谢（一）脂

51、肪的水解（二）甘油的转化（三）脂肪酸的分解代谢1. 饱和脂肪酸的氧化分解途径（1）-氧化作用脂肪酸在体内氧化时在羧基端的-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳脂肪酸的活化和转运，即乙酰 CoA，该过程称作-氧化。-氧化的生化历程脂肪酸-氧化作用小结 ：脂肪酸-氧化时仅需活化一次，其代价是消耗 1 个 ATP 的两个高能键。长链脂肪酸由线粒体外的脂酰 CoA酶活化，经肉碱运到线粒体内；中、短链脂肪酸直接进入线粒体，由线粒体内的脂酰 CoA酶活化。-氧化包括脱氢、水化、脱氢、硫解 4 个重复步骤。-氧化的产物是乙酰 CoA，可以进入TCA-氧化作用脂肪酸氧化作用发生在-碳原子上，分解出

52、 CO2，生成比原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为-氧化作用。氧化作用脂肪酸的-氧化指脂肪酸的末端甲基（-端）经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成，-二羧酸的过程。2.的代谢脂肪酸-氧化产物乙酰 CoA，在肌肉中进入三氧化供能，然而在肝细胞中还有另一条去路。乙酰 CoA 可在肝细胞形成乙酰乙酸、-羟丁酸、，这三种物质统称为。在肝中生成后，再运到肝外组织中利用。的发生在肝、肾细胞的线粒体内。形成的目的是将肝中大量的乙酰 CoA 转移出去，乙酰乙酸占 30%，羟丁酸 70%，少量。（主要由肺呼出体外）肝脏线粒体中的乙酰 CoA 走哪一条途径，主要取决于草酰乙酸的可利用性。饥饿状态下

53、，草酰乙酸离开 TCA，用于异生Glc。当草酰乙酸浓度很低时，量乙酰CoA 进入TCA，大多数乙酰CoA 用于。当乙酰CoA 不能再进入 TCA 时，肝脏送至肝外组织利用，肝脏仍可继续氧化脂肪酸。肝中生成的酶类很活泼，但没有能利用的酶类。因此，肝脏线粒体的，迅速透过线粒体并进入血液循环，送至全身。肝脏氧化脂肪时可产生，但不能利用它（缺少酮脂酰 CoA 转移酶），而肝外组织在脂肪氧化时不产生，但能利用肝中输出的。在正常情况下，脑组织基本上利用 Glc 供能，而在严重饥饿状态，75%的能量由血中供应。生成的生理意义：是肝内正常的中间代谢产物，是肝输出能量的一种形式。溶于水，分子小，能通过血脑屏障及

54、肌肉毛细管壁，是心、脑组织的重要能源。脑组织不能氧化脂酸，却能利用。长期饥饿，糖供应时，可以代替 Glc，成为脑组织及肌肉的主要能源。正常情况下，血中小于3mg/100ml。在饥饿、高脂低糖膳食时，毒，引起酮尿。的生成增加，当生成超过肝外组织的利用能力时，引起血中升高，导致酮症酸（乙酰乙酸、羟丁酸）中二脂肪的生物所有的生物都可用糖脂肪酸，有两种方式。A. 从头（乙酰 CoA）在胞液中（16 碳以下）。B. 延长途径高等动物的脂类粒体或微粒体中。在肝脏、脂肪细胞、乳腺中占优势。脂肪酸过程中的中间产物，以共价键与 ACP 辅基上的-SH 基相连，ACP 辅基就象一个摇臂，携带脂肪酸上。的中间物由一

55、个酶转到另一个酶的活性位置脂肪时，乙酰 CoA 是脂肪酸的起始物质（引物），其余链的延长都以丙二酸CoA 的形式参与。所用的碳来自 HCO3 （比CO2 活泼），形成的羧基是丙二酸CoA 的远端羧基。细胞内的乙酰 CoA 几乎全部粒体中产生，而脂肪酸的酶系在胞质中，乙酰 CoA 必须转运出来。转运方式：柠檬酸-酸循环。线粒体和内质网中脂肪酸碳链的延长。第十章 氨基酸代谢一蛋白质的酶促降解胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胃蛋白酶的专一性。二氨基酸的分解与转化1脱氨基作用（1）氧化脱氨基作用氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的-酮酸的过程称为氧化脱氨基作用。真核细胞的 Glu 脱氢酶，大部分存在于线粒体基

56、质中，是一种不需 O2 的脱氢酶。此酶是能使氨基酸直接脱去氨基的最强的酶，是一个结构很复杂的别构酶。在动、植、微生物体内都有。（2）转氨基作用在转氨酶的催化下， -氨基酸的氨基转移到-酮酸的酮基碳原子上，结果原来的-氨基酸生成相应的-酮酸，而原来的-酮酸则形成了相应的-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。（除 Gly、Lys、Thr、Pro 外 ）大多数转氨酶，优先利用-酮戊二酸作为氨基的受体，生成 Glu。如丙氨酸转氨酶，可生成 Glu，叫谷丙转氨酶（GPT）。肝细胞受损后，血中此酶含量大增，活性高。肝细胞正常，血中此酶含量很低。动物组织中，Asp 转氨酶的活性最大。在大多数细胞中

57、含量高，Asp 是去向。尿素时氮的供体，通过转氨作用解决氨的（3）联合脱氨基作用转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用方式。单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要，因为只有 Glu 脱氢酶机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基 。最高，其余 L-氨基酸氧化酶的都低。转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联（骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主 ）。不同动物排泄氨的方式：水生动物，氨；爬虫类，尿酸；两栖类，尿素；鸟类，尿酸；哺乳类，尿素。2. 脱羧基作用氨基酸在脱羧酶的作用下脱掉羧基生成相应的一级胺类化合物的作用。脱羧酶的辅酶为磷酸吡哆醛。氨

58、基丁酸是谷氨酸经谷氨酸脱羧酶催化脱羧的产物，它对中枢神经系统的传导有抑制作用。组胺可使舒张、降低血压，而酪胺则使血压升高。前者是组氨酸的脱羧产物，后者是酪氨酸的脱羧产物。如果体内生成大量胺类，能引起神经或心等系统的功能紊乱，但体内的胺氧化酶能催化胺类氧化成醛，继而醛氧化成脂肪酸，冉分解成和水。3. 氨基酸分解产物的转化（1）氨的代谢转变重新生成氨基酸在大脑中发生-酮戊二酸转变为 Glu 的反应，大量消耗了-酮戊二酸和 N基作用，生成丙氨酸，将氨转运到肝脏中去。H，引起症状（肝）。在肌肉中，可利用这一反应生成的谷氨酸的转氨生成谷氨酰胺和天冬酰胺尿素的生成尿素(鸟氨酸)循环在排尿动物体内由 NH3

59、尿素是在肝脏中通过一个循环机制完成的，这一个循环称为尿素循环。NH3+CO2+3ATP+天冬氨酸+2H2O NH2-CO-NH2 + 2+2 +P +延胡索酸肝脏形成尿素的能力下降会引起肝（血氨升高，使大脑-酮戊二酸下降，TCA 受阻）可加 Asp 或 Arg 缓解。其他含 N 物质。（2）氨基酸碳骨架的转化途径再氨基化生成氨基酸转变成糖或脂肪生糖氨基酸生酮氨基酸生酮兼生糖氨基酸氧化供能生成 CO2 和H2O必需氨基酸：凡是机体不能自己，必需来自外界的氨基酸，称为必需氨基酸。人的必需氨基酸：Thr、Val、Leu、Ile、Met、Lys、 e、Trp、 (His、Arg)。第十一章 核苷酸代谢

60、一核酸的酶促降解食物中的核酸，经肠道酶系降解成各种核苷酸，再在相关酶作用下，分解产生嘌呤、嘧啶、核糖、脱氧核糖和磷酸，然后被吸收。吸收到体内的嘌呤和嘧啶，大部分被分解，少部分可再利用，核苷酸。人和动物所需的核酸无须直接依赖于食物，只要食物中有足够的磷酸盐、糖和蛋白质，核酸就能在体内正常。核酸酶的分类：1）根据对底物的专一性；2）根据切割位点。限制性内切酶：原核生物中存在着一类能识别外源 DNA 双螺旋中 4-8 个碱基对所组成的特异的具有二重旋转对称性的回文序列，并在此序列的某位点水解DNA 双螺旋链，产生粘性末端或平末端，这类酶称为限制性内切酶。二核苷酸的降解1. 嘌呤的分解解腺嘌呤脱氨在核