化工专业生物化学课件-蛋白质结构与功能的关系

第六章蛋白质结构与功能的关系主要内容肌红蛋白（Mb）的结构与功能（一条多肽链）肌红蛋白的三级结构肌红蛋白与O2的结合血红蛋白（Hb）的结构与功能（四条多肽链）血红蛋白的三维结构血红蛋白与O2的结合免疫球蛋白的结构和功能（四条多肽链）免疫球蛋白的结构和功能免疫球蛋白的应用1.肌红蛋白结构与功能—Hb结构（P252）来源：哺乳动物肌细胞中贮存和分配氧的蛋白质。一级结构1条多肽链（珠蛋白）+1个血红素Mw.=16700，153Aa二级结构8段α-螺旋通过无规卷曲相连三级结构扁平棱形结构亲水氨基酸残基位于蛋白表面内部疏水空穴：血红素结合部位1.肌红蛋白结构与功能—血红素结构（P254）组成：原卟啉+铁原子=红色血红素（铁卟啉）亚铁血红素（二价铁离子）：结合氧分子高铁血红素（三价铁离子）结合方式以非共价键与蛋白质结合位于Mb的疏水空穴（P255）1.肌红蛋白结构与功能—Mb氧合曲线（P256）氧分数饱和度：MbO2数目占肌红蛋白总数（包括Hb和HbO2）目的百分数。Hb的氧合曲线呈双曲线Hb的氧饱和度随着氧分压（浓度）的升高而增加并达到平衡1.肌红蛋白结构与功能—Mb的Hill曲线（P257）表明Mb是彼此独立地域氧分子结合，不存在协同效应2.血红蛋白结构和功能—Hb结构（P257-8）来源：血液中结合与转运氧分子的蛋白质一级结构四条多肽链（2种类型的多肽）+4个血红素二级结构以α-螺旋为主三级结构各亚基与Mb三级结构类似四级结构亚基缔合后呈球形2.血红蛋白结构和功能—Hb结构变化（P260）T态（tense）和R（relax）态：Hb在不同的氧环境中的具有不同的构象T态在缺氧条件下比R态更稳定T态是去氧血红蛋白的主要构象2.血红蛋白结构和功能—Hb氧合曲线（P261）Hb的氧合曲线具有协同性：Hb四个亚基中的任意一个亚基在结合氧分子后将提高其余3个亚基对氧分子的亲和力与Mb的氧合曲线为双曲线不同，Hb的氧合曲线为S型Hb的Hill曲线（斜率不为1）表明有协同效应出现2.血红蛋白结构和功能—玻尔效应（P261）定义：血液中的pH对Hb结合氧分子能力的影响的现象。pH降低（H离子浓度升高），促进Hb释放O2；反之亦然CO2可以与Hb末端的氨基酸反应产生H离子，促进O2释放2.血红蛋白结构和功能—BPG调节（P265）BPG（2,3-二磷酸甘油酸）：通过与Hb结合而降低Hb与氧分子的亲和力，促进氧分子释放是Hb蛋白的一个别构调节物每个Hb蛋白只有一个BPG结合部位：四个亚基缔结部位肌酐保存血液可以维持BPG含量，保证血液载氧能力2.血红蛋白结构和功能—镰刀状细胞贫血病（P267）血红蛋白的beta链上的氨基酸发生改变引起3.抗体蛋白结构和功能—基本结构（P276）抗体（免疫球蛋白）重链、轻链可变区和不变区3.抗体蛋白结构和功能—分类（P277）IgGIgAIgMIgDIgE3.抗体蛋白结构和功能—ELISA（P278）酶联免疫吸附测定（ELISA）3.抗体蛋白结构和功能—WesternBlot（P279）WB是免疫印迹（immunoblotassay）的一种，用于检测目标蛋白质的存在与含量小结肌红蛋白的高级机构与功能氧饱和