生物化学简明教程 酶

生物化学简明教程酶第1页，课件共106页，创作于2023年2月酶的发展历史1837年，瑞典化学家Berzelius认为发酵是活细胞造成的，首先想到催化作用。1857年Pasteur认为酒的发酵是酵母(yeast)细胞生命活动的结果，细胞破裂则失去发酵作用。1878年Kuhne提出了enzyme，源于希腊语的酵母中(inyeast)，中文：酵素酶1897年Buchner兄弟用不含酵母细胞的提取液完成了发酵，证明酶无生命，只是一种化学物质。EduardBuchner是第一位提出酵素可以独立出细胞而产生作用的，获1907年诺贝尔化学奖。1926年Sumner从刀豆中得到脲酶的结晶，首次证明酶是蛋白质。1930年Northrop得到胃蛋白酶结晶。1946年获得诺贝尔化学奖。1965年Blake对溶菌酶进行了X-射线衍射分析，酶的活性中心的催化机理获得了直接而具体的解释。1982年Cech发现个别RNA具有催化作用，提出Ribozyme的概念。第2页，课件共106页，创作于2023年2月TheNobelPrizeinChemistry1907生物化学领域的研究和发现无细胞的发酵体(1897)EduardBuchner

第3页，课件共106页，创作于2023年2月TheNobelPrizeinChemistry1946发现酶可以结晶以及酶的人工合成方面的研究(1926)JamesBatchellerSumner

JohnHowardNorthrop

WendellMeredithStanley

第4页，课件共106页，创作于2023年2月TheNobelPrizeinChemistry1972核糖核酸酶的序列和生物活性构象方面研究

了解核糖核酸酶分子活性中心催化活性和化学结构之间的联系

ChristianB.Anfinsen

StanfordMoore

WilliamH.Stein

第5页，课件共106页，创作于2023年2月TheNobelPrizeinChemistry1989核酶的发现(1982)SidneyAltman

ThomasR.Cech

第6页，课件共106页，创作于2023年2月1.酶的概念：酶是生物催化剂。

酶是催化剂，与一般的催化剂有共性；具有生物特性，与一般化学催化剂存在明显差异：

化学催化剂：小分子，结构简单

酶：生物大分子，结构复杂。4.1酶的概念与特点第7页，课件共106页，创作于2023年2月2.酶的特点：高效、专一、温和、可调控催化效率高酶具有很高的催化效率，比非催化反应速率高105~107，

生物体如果没有酶，将不能进行代谢。转换数：表示酶催化效率的概念，单位时间转化底物的分子数。4.1酶的概念与特点例2H2O2→2H2O+O2

反应活化能非催化反应75.24kJ/mol钯催化反应48.9kJ/molH2O2酶催化8.36kJ/mol第8页，课件共106页，创作于2023年2月酶的活性具有调节性酶活性的调节是维持代谢正常进行的重要环节调控方式：基因表达、底物诱导以及产物抑制等专一性

酶对催化反应的类型和反应物有严格的选择性。

专一性主要由酶的结构特别是活性中心结构的特异性决定。2.酶的特点：4.1酶的概念与特点第9页，课件共106页，创作于2023年2月N+3H2熔铁催化剂300-600℃，200-800Atm2NH3对环境因素敏感（易失活）生物变性因素导致失活：温度、pH、盐浓度

酶促反应需要在温和的条件下进行：常温、常压、适宜的溶液pH和离子强度。根瘤菌生物固氮工业合成氨4.1酶的概念与特点第10页，课件共106页，创作于2023年2月4.2酶的化学本质和组成1．酶的化学本质化学本质：除了核酶外，绝大多数是蛋白质.核酶（ribozyme）：具有催化活性的RNA证据：（1）分离出的纯蛋白质晶体具有催化活性；

（2）对酶进行碱水解，最终产物为氨基酸；

（3）对待测酶进行蛋白酶水解，发现其失活。

（4）蛋白质变性剂能够使酶失活；

（5）酶具有胶体性质，不能穿过半透膜：

（6）酶具有蛋白质特有的呈色反应。结构特性：酶的催化活性依赖于蛋白质的结构完整性，当酶蛋白的高级结构发生变化时，失去催化活性。第11页，课件共106页，创作于2023年2月2．酶的化学组成全酶=脱辅酶+辅因子辅因子金属离子小分子有机化合物辅酶（coenzyme）：结合松弛辅基（prostheticgroup）:结合紧密4.2酶的化学本质和组成纯蛋白质构成酶：仅由氨基酸残基组成的，不含其他化学成分缀合蛋白质构成的酶：除了氨基酸残基，还含有金属离子、有机小分子等两者单独存在没有催化活性根据与酶蛋白之间结合的紧密程度第12页，课件共106页，创作于2023年2月辅酶或辅基的作用：电子、原子或化学基团的载体。维生素通常是合成辅酶的前体物质。4.2酶的化学本质和组成第13页，课件共106页，创作于2023年2月根据酶蛋白分子结构不同将酶分成三类1．单体酶（monomericenzyme）2．寡聚酶（oligomericenzyme）3．多酶复合物（multienzymecomplex）3．酶的类型4.2酶的化学本质和组成第14页，课件共106页，创作于2023年2月单体酶只有1条多肽链的酶。4.2酶的化学本质和组成第15页，课件共106页，创作于2023年2月寡聚酶由两个或两个以上亚基组成的酶，亚基之间以非共价键连接。亚基之间是通过共价结合的，容易在变性剂作用下彼此分离，从而失活；说明蛋白质四级结构是酶活性所必需的。6.2酶的化学本质和组成第16页，课件共106页，创作于2023年2月多酶复合体几个酶嵌合而成的络合物，这些酶功能相关，催化一系列连续的反应。4.2酶的化学本质和组成丙酮酸脱氢酶复合体第17页，课件共106页，创作于2023年2月酶的命名1．习惯名称(约定俗称的方法)（1）底物：如蛋白酶，脂肪酶（2）反应类型：如脱氢酶，装转氨酶（3）底物和反应性质：如琥珀酸脱氢酶（4）来源或其它特点：如胃蛋白酶，胰蛋白酶命名依据：4.3酶的命名与分类第18页，课件共106页，创作于2023年2月1961年国际酶学委员会（enzymecommission）提出的酶的命名和分类方法。2．系统名称（1）标明底物，催化反应的性质（2）两个底物参加反应时应同时列出，中间用冒号（:）分开。如其中一个底物为水时，水可略去。丙氨酸+α-酮戊二酸→谷氨酸+丙酮酸丙氨酸:α-酮戊二酸氨基转移酶脂肪+H2O→脂酸+甘油脂肪水解酶4.3酶的命名与分类命名的要求：第19页，课件共106页，创作于2023年2月酶的编号:

国际酶学委员会（EnzymeCommission）给每一个酶规定了一个编号，由EC和4个阿拉伯数字表示，数字中用“·”隔开。EC类.亚类.亚亚类.排号，如ECl.1.1.14.3酶的命名与分类第20页，课件共106页，创作于2023年2月酶的分类1.氧化还原酶:A+BH2AH2+B2.转移酶：AR+BA+BR3.水解酶：AB+H2OAOH+BH4.裂解酶ABA+B5.异构酶6.合成酶ABA+B+ATPAB+ADP+Pi4.3酶的命名与分类第21页，课件共106页，创作于2023年2月六大类酶催化反应的性质

1．氧化还原酶类（oxido-reductases）（1）氧化酶类：催化底物脱氢，并氧化生成H2O或H2O2

。2A·2H+O22A+2H2O

A·2H+O2A+H2O2

邻苯二酚氧化酶（EC1.10.3.1，邻苯二酚:氧氧化酶）邻苯二酚邻苯醌例：4.3酶的命名与分类第22页，课件共106页，创作于2023年2月（2）脱氢酶类：直接催化底物脱氢A·2H+B

A+B·2H

例：乳酸丙酮酸乳酸脱氢酶（EC1.1.1.27，L-乳酸：NAD+氧化还原酶）4.3酶的命名与分类第23页，课件共106页，创作于2023年2月2．转移酶类（transferases）催化基团的转移谷丙转氨酶（GPT）（EC2.6.1.2，L-丙氨酸：α—酮戊二酸氨基转移酶）例：4.3酶的命名与分类第24页，课件共106页，创作于2023年2月3．水解酶类（hydrolases）AB+H2O A·OH+BH

例：4.3酶的命名与分类α-葡萄糖苷酶（EC3.2.1.10）第25页，课件共106页，创作于2023年2月4．裂合酶类（lyases）催化一种化合物裂解为集中化合物，或几种化合物缩合为一种化合物AB

A+B

例：4.3酶的命名与分类一种化合物移去一个基团后形成双键的现象1.6-二磷酸-D-果糖醛缩酶（EC4.1.2.13）组氨酸裂合酶（EC4.3.1.3）第26页，课件共106页，创作于2023年2月5．异构酶类（isomerase）催化异构化反应例：4.3酶的命名与分类葡糖-6-磷酸异构酶（EC5.3.1.9）第27页，课件共106页，创作于2023年2月6．合成酶类（也称连接酶类）将两个小分子合成一个大分子，通常需要ATP供能。反应通式：例：

4.3酶的命名与分类第28页，课件共106页，创作于2023年2月上节课内容回顾酶的概念和本质

生物催化剂；除核酶意外，绝大多数由蛋白质构成。酶的特点:

高效性、专一性、易失活和容易调控。酶的化学组成：

全酶=脱辅酶+辅因子辅因子：金属离子和有机小分子（辅酶和辅基）

辅因子的作用：参与酶催化作用，作为电子、氢原子或某些化学基团的载体。酶的类型：单体酶、寡聚酶和多酶复合体酶的命名：

习惯命名和系统命名，酶的编号EC1.1.1.1酶的分类：六大类

氧化还原酶（氧化酶和脱氢酶）、转移酶、水解酶、裂合酶（涉及双键形成）、异构酶和合成酶（需ATP）第29页，课件共106页，创作于2023年2月酶专一性的类型酶作用的专一性结构专一性绝对专一性基团专一性立体异构专一性旋光异构专一性几何异构专一性4.4酶的专一性相对专一性化学键专一性第30页，课件共106页，创作于2023年2月绝对专一性有些酶对底物具有严格的选择，通常只作用于一种特定的底物。1.结构专一性4.4酶的专一性例：蔗糖酶只能水解蔗糖，麦芽糖酶只能水解麦芽糖。酶对底物的化学结构具有选择性第31页，课件共106页，创作于2023年2月相对专一性1.结构专一性4.4酶的专一性基团专一性指酶对作用的化学键一侧的化学基团有严格要求。胰蛋白酶糜蛋白酶胰肽酶非极性结合部位浅的非极性结合部位深的带负电的结合部位指酶的作用对象是一类结构相近的底物，基团专一或化学键专一第32页，课件共106页，创作于2023年2月1.结构专一性4.4酶的专一性化学键专一性指酶作用于底物特定的化学键，而对两端的基团没有要求。酯酶酯酶催化酯键的水解，底物可以是甘油酯、磷酸酯和乙酰胆碱第33页，课件共106页，创作于2023年2月2.立体异构专一性4.4酶的专一性旋光异构专一性指酶只能专一的与反应物中一种旋光异构体结合并催化反应。当底物具有立体异构体时，酶只选择其中一种立体异构体作为底物的现象。旋光异构专一性和几何异构专一性第34页，课件共106页，创作于2023年2月（反丁烯二酸）几何异构专一性:只能选择性催化某种几何异构体底物2.立体异构专一性4.4酶的专一性延胡索酸（反丁烯二酸）马来酸（顺丁烯二酸）第35页，课件共106页，创作于2023年2月锁钥学说（lockandKeytheory）1894年Fischer提出4.4酶的专一性酶专一性学说局限性：不能解释酶催化可逆反应，酶与底物刚性结构不可能即与底物互补又与产物互补。酶与底物紧密结合第36页，课件共106页，创作于2023年2月诱导契合学说（induced-fittheory）:底物诱导酶分子发生构象变化，与底物形成紧密契合的构象；

能够解释酶催化可逆反应的正反应和逆反应；4.4酶的专一性局限性：没有考虑到酶与底物结合时，酶对底物结构发生的变化第37页，课件共106页，创作于2023年2月底物S诱导酶E构象变化，酶使底物结构变化，形成酶-底物复合物ES基态过渡态

活化能（能垒）4.5酶的作用机制过渡态过渡态活化能活化能产物底物基态降低活化能过渡态互补学说第38页，课件共106页，创作于2023年2月酶的活性部位酶的活性中心：参与底物结合和催化作用的特异性化学基团集中的区域。(1)酶的活性部位占很小部分，总体积的1-2%。(2)酶活性部位是酶三维结构的一部分，与底物有很好的互补性4.5酶的作用机制活性中心中的基团，在一级结构中可能相距较远第39页，课件共106页，创作于2023年2月(3)活性部位（活性中心）结合基团：参与底物结合的基团催化基团：特定氨基酸侧链化学基团酶的活性部位4.5酶的作用机制Glu和Asp的-COOHLys的ε-NH2His的咪唑基Ser的-OHCys的-SH必需基团：活性部位之外，某些对于维持酶活性部位的结构和功能必不可少的基团。第40页，课件共106页，创作于2023年2月底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心第41页，课件共106页，创作于2023年2月酶的活性部位4.5酶的作用机制(4)活性部位具有柔性，在与底物分子结合时，底物和酶的构象都会发生变化，形成互补结构。（5）酶的活性部位具有疏水环境，有助于底物与酶的结合和催化作用第42页，课件共106页，创作于2023年2月酶与底物复合物的形成4.5酶的作用机制E+SESE+P酶与底物复合物证据：扫描电子显微镜观察；人工合成酶-底物复合物晶体；X射线衍射分析三维结构酶与底物的性质在形成复合物后发生变（溶解性和稳定性）。蔗糖酶水解蔗糖实验第43页，课件共106页，创作于2023年2月1、静电引力（范德华力）2、氢键3、疏水键相互作用：活性中心是相对的疏水环境4、盐离子键结合能：底物与酶通过非共价键产生的能量酶－底物结合力

底物与酶活性部位通过非共价键相结合4.5酶的作用机制第44页，课件共106页，创作于2023年2月1、邻近效应和定向效应；2、促进底物形成的非共价键；3、酸碱催化；4、共价催化;5、金属离子催化；6、活性部位微环境作用。酶具高催化效率的分子机制4.5酶的作用机制第45页，课件共106页，创作于2023年2月使原来游离的底物集中于酶的活性部位；减小底物与酶的催化基团之间的距离；使反应容易进行，增加反应速率的一种效应邻近效应ABABABABAB4.5酶的作用机制第46页，课件共106页，创作于2023年2月定向效应4.5酶的作用机制酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确定位和取向定向。提高反应速率：确定化学基团的距离和角度分布；限制底物化学基团的自由度，拉近基团距离。第47页，课件共106页，创作于2023年2月第48页，课件共106页，创作于2023年2月非共价作用（底物形变）酶与底物之间的非共价作用使底物分子周围的敏感键发生形变，从而促进底物形成过渡态，降低活化能，提高反应速率。4.5酶的作用机制酶与底物过渡态的亲和力远大于酶与底物或产物的亲和力。第49页，课件共106页，创作于2023年2月4.5酶的作用机制酸碱催化:狭义：酸提供质子或碱提供氢氧根离子广义：所有能够提供质子或接受质子的物质，主要在生物体内酶活性中心酸碱催化基团咪唑基团既可以提供质子又可以接受质子第50页，课件共106页，创作于2023年2月广义酸催化

4.5酶的作用机制广义碱催化

酸碱催化

无催化剂

第51页，课件共106页，创作于2023年2月共价催化催化剂与底物形成相对不稳定的共价中间产物，改变反应的历程，使活化能降低，从而提高反应速率。共价催化亲电子催化:吸收电子攻击底物的负电子中心亲核催化：提供电子攻击底物的缺电子中心4.5酶的作用机制共价中间产物第52页，课件共106页，创作于2023年2月4.5酶的作用机制金属离子催化：提高水的亲核性能；

例：碳酸酐酶活性部位含有Zn离子，能与水结合形成亲核试剂。

静电作用屏蔽负电荷；例：Mg2+-ATP能屏蔽磷酸基团的负电荷，不会对亲核试剂产生斥力。所带正电荷使反应过程中负电荷稳定；与底物结合为反应定向；传递电子。第53页，课件共106页，创作于2023年2月4.5酶的作用机制微环境作用：疏水环境酸性环境碱性环境有助于底物与酶的结合有助于酶的催化基团与底物之间相互作用。第54页，课件共106页，创作于2023年2月上节内容回顾1酶的专一性：结构专一：绝对专一和相对专一（基团专一和化学键专一）立体异构专一：旋光异构专一和几何异构专一酶的专一性学说：锁钥学说、诱导契合学说和过渡态互补学说2.酶的作用机制：酶的活性部位（活性中心）：催化基团和结合基团必需基团活性中心的特点：体积小、空间立体结构、构象能变化和微环境3.高效催化的分子机制临近效应和定向效应酶与底物非共价作用（底物形变）酸碱催化：广义酸、碱，氨基酸侧链基团共价催化：酶与底物形成相对不稳定的中间复合物金属离子催化：增加水参与反应的能力、屏蔽负电荷、稳定反应形成的负电荷、结合底物为反应定向、传递电子活性部位的微环境：疏水、酸性、碱性第55页，课件共106页，创作于2023年2月胰凝乳蛋白酶三个肽链组成，通过5个二硫键相连，形成球状三级结构His57,Asp102,Ser195组成活性中心酶作用机制的实例4.5酶的作用机制第56页，课件共106页，创作于2023年2月过度态四面体肽键断裂His提供质子，释放第一个产物水结合活性部位His作为广义碱从Ser得到质子His作为广义碱从水分子得到质子使水亲核攻击ES，形成过度态四面体。His提供质子使过度态四面体瓦解结合释放第二个产物第57页，课件共106页，创作于2023年2月酶促反应速率4.6酶促反应的动力学测定时间的反应速率？应该测定反应的初速度酶促反应动力学：

研究酶促反应速率以及影响该速率的因素即底物的消耗量很小（一般在5﹪以内）时的反应速度单位时间内反应物或产物浓度的变化第58页，课件共106页，创作于2023年2月底物浓度对反应速率的影响4.6酶促反应的动力学化学反应速率方程：根据反应物与速率的关系分为，零级反应和一级反应蔗糖酶催化蔗糖水解反应：酶的浓度一定底物浓度和反应速率作图零级反应一级反应混合级反应第59页，课件共106页，创作于2023年2月当底物浓度较低时反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。[S]VVmax4.6酶促反应的动力学酶-底物中间产物学说第60页，课件共106页，创作于2023年2月随着底物浓度的增高酶的数量有限，反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。[S]VVmax4.6酶促反应的动力学第61页，课件共106页，创作于2023年2月当底物浓度高达一定程度反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应[S]VVmax4.6酶促反应的动力学第62页，课件共106页，创作于2023年2月（米氏方程）4.6酶促反应的动力学酶促反应动力学方程Vmax—最大反应速率[S]—底物浓度Ks—ES解离常数反应速率与底物浓度关系第63页，课件共106页，创作于2023年2月[Pf]很小，可忽略不计[Ef]=[E]–[ES]其中[E]总酶浓度，[ES]复合物浓度[Sf]=[S]–[ES]–[Pf]≈[S]4.6酶促反应的动力学酶促反应动力学方程k2k-1k-2稳态学说：中间复合物的生成速率和分解速率相等第64页，课件共106页，创作于2023年2月米氏常数的意义米氏常数Km的涵义是：当反应速度为最大反应速度一半时，底物的浓度当[S]<<Km时，ν=（Vmax/Km）[S]，一级反应；当[S]>>Km时，ν=Vmax，反应为零级反应；当[S]=Km时，v=1/2Vmax4.6酶促反应的动力学第65页，课件共106页，创作于2023年2月Km是酶的一个特征性常数只与酶的性质有关，与酶的浓度无关米氏常数的意义4.6酶促反应的动力学第66页，课件共106页，创作于2023年2月当酶能催化几种不同的底物时，Km值一样吗？如己糖激酶：以葡萄糖为底物时，km=0.15mmol/L

以果糖为底物时，km=1.5mmol/L哪个是最适底物？当k-1>>k2时Km=k-1/k1,因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小米氏常数的意义4.6酶促反应的动力学第67页，课件共106页，创作于2023年2月双倒数作图法（Lineweaver-Burk作图法）米氏方程的转换如何测定米氏常数？第68页，课件共106页，创作于2023年2月上节内容回顾

第69页，课件共106页，创作于2023年2月抑制剂的影响抑制作用：通过改变酶的必需基团的化学性质，使酶

活力降低甚至完全丧失的作用抑制剂：具有抑制作用的物质4.7酶促反应速率的影响因素不可逆抑制剂可逆抑制剂第70页，课件共106页，创作于2023年2月可逆抑制剂（2）非竞争性抑制（1）竞争性抑制抑制剂的影响4.7酶促反应速率的影响因素（3）反争性抑制第71页，课件共106页，创作于2023年2月1、不可逆抑制作用（irreversibleinhibition）E+I→EI例:DFP（DIFP）对胰凝乳蛋白酶的抑制抑制剂与酶分子上的某些基团共价结合抑制剂的影响4.7酶促反应速率的影响因素第72页，课件共106页，创作于2023年2月2、可逆抑制作用（1）竞争性抑制作用E+IEI4.7酶促反应速率的影响因素EI非共价结合，可以通过透析、超滤等方法去除第73页，课件共106页，创作于2023年2月例:丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用抑制剂的结构与某种底物的结构类似4.7酶促反应速率的影响因素第74页，课件共106页，创作于2023年2月竞争性抑制作用动力学方程EI+S→noreaction推导出的方程4.7酶促反应速率的影响因素第75页，课件共106页，创作于2023年2月竞争性抑制作用动力学方程的特征当[I]→0时，方程还原成米氏方程。当[I]→∞时，1/2Vmax4.7酶促反应速率的影响因素第76页，课件共106页，创作于2023年2月竞争抑制作用特点：1抑制剂与底物在结构上有类似之处;2可能结合在底物所结合的位点（如结合基团）上，从而阻断了底物和酶的结合;3Km值增加，降低酶和底物的亲和力

，Vmax值不变。第77页，课件共106页，创作于2023年2月4.7酶促反应速率的影响因素（2）非竞争性抑制:第78页，课件共106页，创作于2023年2月（2）非竞争性抑制4.7酶促反应速率的影响因素第79页，课件共106页，创作于2023年2月非竞争性抑制作用动力学方程特征当[I]→0[I]→∞4.7酶促反应速率的影响因素第80页，课件共106页，创作于2023年2月⑴

非竞争性抑制剂的化学结构与底物的分子结构不相似；⑵底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；⑶抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；⑷动力学参数：Km值不变，Vm值降低。非竞争性抑制作用动力学方程特征4.7酶促反应速率的影响因素第81页，课件共106页，创作于2023年2月（3）反竞争性抑制4.7酶促反应速率的影响因素第82页，课件共106页，创作于2023年2月反竞争性抑制作用动力学方程特征4.7酶促反应速率的影响因素第83页，课件共106页，创作于2023年2月1.这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变。2.抑制剂不能与游离酶相结合，而只能与络合物ES相结合生成ESI络合物4.7酶促反应速率的影响因素第84页，课件共106页，创作于2023年2月温度对酶反应速度的影响4.7酶促反应速率的影响因素不同的酶具有不同的最适温度酶催化不同底物是也具有不同的最适温度第85页，课件共106页，创作于2023年2月4.7酶促反应速率的影响因素pH对酶反应速度的影响最适pH第86页，课件共106页，创作于2023年2月pH影响反应速度的原因

(1)过高、过低的pH导致酶蛋白变性；(2)pH影响了酶分子中催化、结合或必需基团的解离（3）pH影响底物分子和ES复合物的解离状态。4.7酶促反应速率的影响因素第87页，课件共106页，创作于2023年2月激活剂对酶反应速度的影响酶的激活剂：能提高酶活力的物质无机离子金属离子，如Na+、K+、Mg2+、Ca2+、Cu2+、Zn2+、Fe2+等。阴离子：如Cl-、Br-、I-、CN-等4.7酶促反应速率的影响因素第88页，课件共106页，创作于2023年2月酶活性调节方式：

调节酶的数量和分布

调节酶的结构：

别构调控、可逆共价修饰和酶原激活4.8酶活性调节第89页，课件共106页，创作于2023年2月1.酶的别构调控：

酶具有活性部位和调节部位，调节部位能够与某些基团发生可逆的非共价结合，使酶的结构发生变化，进而改变催化活性。别构酶：具有别构调控作用有多亚基活性中心和别构中心4.8酶活性调节效应物：对酶分子具有别构调节作用的化合物正效应物和负效应物第90页，课件共106页，创作于2023年2月+ATP-CTP别构酶的Ｓ形曲线[S]V1/2Vmax---------------------------------------------

大肠杆菌天冬氨酸转氨甲酰酶4.8酶活性调节第91页，课件共106页，创作于2023年2月2、可逆的共价修饰调节可逆的共价修饰方式：可逆磷酸化(phosphorylation)可逆腺苷酰化(adenylylation)尿苷酰化(uridylylation)甲基化(methylation)4.8酶活性调节可逆的共价修饰调节：某些酶在其他酶的催化下，肽链基团发生可逆的共价修饰作用。第92页，课件共106页，创作于2023年2月可逆磷酸化(phosphorylation)4.8酶活性调节SerATPADP第93页，课件共106页，创作于2023年2月糖原磷酸化酶磷酸化酶b(活性低)磷酸化酶a(活性高)糖原磷酸化酶b糖原磷酸化酶a磷酸化酶激酶2ATP2ADP磷酸化酶磷酸酶2Pi2H2O4.8酶活性调节第94页，课件共106页，创作于2023年2月3.酶原的激活胃蛋白酶原(pepsinogen)胰蛋白酶原(trypsinogen)胰凝乳蛋白酶原(chymotrypsinogen)酶原(zymogen)：不具催化活性的酶的前体酶原的激活：某种物质作用于酶原使之转变为有活性的酶的过程。4.8酶活性调节第95页，课件共106页，创作于2023年2月赖缬天天天天甘异赖缬天天天天缬组丝SSSS46183甘异缬组丝SSSS肠激酶胰蛋白酶活性中心胰蛋白酶原的激活第96页，课件共106页，创作于2023年2月核酶的发现Cech发现RNA原生动物四膜虫的rRNA前体是一种具有自催化性能的核酶。L1