生物体中重要有机物

生物体中重要有机物第1页，课件共120页，创作于2023年2月②掌握脂类的概念、分类、结构，了解其生理功能。①掌握糖类化合物的分类、结构、理化性质。③掌握氨基酸的结构和一些重要的化学反应，能够理解pI；蛋白质的各级结构及其作用力。④掌握活性中心、Km、酶原、别构酶、同功酶、竞争性抑制，非竞争性抑制、最适pH等概念。第2页，课件共120页，创作于2023年2月通式：Cn(H2O)m表示，称为碳水化合物。

分类：1、单糖不能水解的多羟基醛或多羟基酮。2、低聚糖由2～10个单糖分子缩合成的糖类化合物，也叫寡糖。3、多糖水解后可产生许多个单糖分子的糖类化合物，也叫高聚糖。

定义：糖类化合物是多羟基醛或多羟基酮以及水解后能生成多羟基醛或多羟基酮的化合物。第一节糖第3页，课件共120页，创作于2023年2月一单糖

二低聚糖三多糖第4页，课件共120页，创作于2023年2月分类：按含碳原子的数目，单糖可分为丙糖、丁糖、戊糖和己糖等；根据分子中是含醛基还是酮基，单糖又可分为醛糖和酮糖。1单糖的结构开链式结构氧环式结构哈武斯式结构构象式一单糖第5页，课件共120页，创作于2023年2月核糖2-脱氧核糖葡萄糖果糖

戊醛糖己醛糖己酮糖(1)单糖的开链式结构第6页，课件共120页，创作于2023年2月除丙酮糖外，其它单糖分子都有旋光异构体。

丙醛糖丙酮糖己醛糖己酮糖单糖的旋光异构体第7页，课件共120页，创作于2023年2月D-(+)-甘油醛L-(-)-甘油醛单糖的构型和标记法

在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。单糖构型的确定以甘油醛为标准。第8页，课件共120页，创作于2023年2月距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；与L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。自然界存在的单糖大多是D型糖。D型糖D-(+)-甘油醛单糖构型的确定第9页，课件共120页，创作于2023年2月单糖的几种简写式L型糖L-(-)-甘油醛第10页，课件共120页，创作于2023年2月D-葡萄糖L-葡萄糖D型糖与L型糖是对映体，根据D型糖可写出相应的L型糖。甘露糖果糖半乳糖第11页，课件共120页，创作于2023年2月D-葡萄糖的变旋光现象(mutarotation)葡萄糖溶液的变旋现象，用其链状结构是无法解释的。(2)单糖的氧环式结构+52.70+1120+18.70第12页，课件共120页，创作于2023年2月β-D-葡萄糖（63%）0.1%α-D-葡萄糖（37%）物理及化学方法证明，结晶状态的单糖是以环状结构存在的。第13页，课件共120页，创作于2023年2月α-D-葡萄糖β-D-葡萄糖左上右下(3)单糖的哈武斯式结构第14页，课件共120页，创作于2023年2月D-果糖α-D-呋喃果糖ß-D-呋喃果糖α-D-吡喃果糖ß-D-吡喃果糖第15页，课件共120页，创作于2023年2月

六元环不是平面型的，透视式仍不能真实地反映单糖的三维空间结构。吡喃糖六元环与环己烷相似，优势构象也是椅式。β-D-葡萄糖α-D-葡萄糖(4)构象式第16页，课件共120页，创作于2023年2月单糖都是无色结晶，有甜味，有吸湿性，在水中溶解度很大。除丙酮糖外，单糖都有旋光性，大多数有变旋光现象。单糖是多羟基醛或多羟基酮，具有醇和醛、酮的某些性质。成酯、成醚、还原、氧化等。羟基和羰基相互影响，还具有一些特殊的性质。单糖在水溶液中是以链式和环式平衡存在的，单糖的反应有的以环状结构进行，有的以链式结构进行。2单糖的物理性质3单糖的化学性质第17页，课件共120页，创作于2023年2月酮糖不被溴水氧化,可用溴水鉴别醛糖和酮糖。单糖可被多种氧化剂氧化，表现出还原性。D-葡萄糖二酸①

酸性溶液中的氧化(1)氧化作用

D-葡萄糖酸

第18页，课件共120页，创作于2023年2月醛糖和酮糖都可被Fehling试剂，Tollens试剂，Benedict试剂氧化。②

碱性溶液中的氧化第19页，课件共120页，创作于2023年2月异构化D-葡萄糖在碱溶液中D-果糖能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。所有的单糖都是还原糖。第20页，课件共120页，创作于2023年2月H2/NiNaBH4LiAlH4还原产物叫糖醇

葡萄糖醇亦称山梨醇,存在于许多水果中。葡萄糖醇(2)还原作用第21页，课件共120页，创作于2023年2月（过量）苯肼(3)成脎反应苯腙糖脎第22页，课件共120页，创作于2023年2月甲基-α-D-葡萄糖苷α-苷键α-D-葡萄糖甲苷单糖的半缩醛羟基(称苷羟基)，与其他含羟基的化合物形成环状缩醛，在糖化学中叫糖苷。(4)成苷反应第23页，课件共120页，创作于2023年2月糖苷是单糖与醇、酚等含羟基的化合物形成的缩醛，如果含羟基的化合物是单糖，形成的就是双糖。麦芽糖、纤维二糖还原性双糖具有一般单糖的性质：有变旋现象和还原性，能与苯肼成脎。

双糖可分为还原性双糖与非还原性双糖两类。1还原性双糖二双糖第24页，课件共120页，创作于2023年2月α-1，4-苷键麦芽糖纤维二糖β-1，4-苷键第25页，课件共120页，创作于2023年2月α,β-1，2-苷键蔗糖非还原性双糖相当于由两个单糖的半缩醛羟基失水而成的，两个单糖都成为苷，这样的双糖没有变旋现象和还原性，也不与苯肼作用。2非还原性双糖第26页，课件共120页，创作于2023年2月多糖是一类天然高分子化合物。水解后只生成一种单糖的称同多糖，多于一种单糖的称杂多糖。多糖与单糖及低聚糖在性质上有较大的区别，大多是不溶于水的非晶形固体，无甜味。多糖没有还原性和变旋光现象。三多糖第27页，课件共120页，创作于2023年2月淀粉是植物体中储藏的养分，存在于种子与块茎中。用α-淀粉酶水解可得到麦芽糖；在酸的作用下，彻底水解为葡萄糖。淀粉是白色无定形粉末，由直链淀粉和支链淀粉组成。直链淀粉是葡萄糖以α-1，4糖苷键结合成的链状化合物。1淀粉支链淀粉葡萄糖分子间除以α-1，4糖苷键相连外，还有以α-1，6糖苷键相连的。支链淀粉带有分支，大约相隔20个葡萄糖单位有一个分支。第28页，课件共120页，创作于2023年2月直链淀粉直链淀粉遇碘显蓝色。第29页，课件共120页，创作于2023年2月支链淀粉支链淀粉遇碘显紫色。第30页，课件共120页，创作于2023年2月2糖原糖原是动物体内储藏的糖类化合物，主要存在于肝脏和肌肉中。也叫动物淀粉。糖原也是由葡萄糖组成的，结构与支链淀粉相似，但分支程度比支链淀粉要高。糖原是动物体能量的主要来源，葡萄糖在血液中的含量较高时，就结合成糖原储存于肝脏中，当血液中含糖量降低时，就分解为葡萄糖而供给机体能量。糖原是无色粉末，溶于水呈乳色，遇碘显棕至紫色。第31页，课件共120页，创作于2023年2月糖原第32页，课件共120页，创作于2023年2月3纤维素纤维素是纤维二糖的高聚体，用酸彻底水解也得到D-葡萄糖。纤维素与直链淀粉相似，是没有分支的链状分子；连接葡萄糖单位的是β-1，4糖苷键，它不卷成螺旋状。第33页，课件共120页，创作于2023年2月第二节脂质定义：泛指不溶于水，易溶于有机溶剂的各类生物分子。又称三酯酰甘油或甘油三酯

类脂固醇磷脂糖脂脂类都含有碳、氢、氧元素，有的还含有氮和磷。脂类脂肪：第34页，课件共120页，创作于2023年2月1.单纯脂：2.复合脂：3.衍生脂：一、分类单纯脂是脂肪酸与醇结合成的酯。如：三酰甘油复合脂又称类脂，是含有磷酸等非脂成分的脂类。如：磷脂指上述物质的衍生产物。如：乙酰辅酶A第35页，课件共120页，创作于2023年2月二、脂类的生理功能1脂肪的主要功能是氧化供能和储存能量2类脂是各种生物膜的组成成分3协助脂类和脂溶性维生素的吸收和运输4保护和保温作用5高效生物活性作用第36页，课件共120页，创作于2023年2月二、脂肪的结构和性质1脂肪酸

不饱和脂肪酸：天然存在的不饱和脂肪酸都是顺式。

脂肪酸饱和脂肪酸亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸等不饱和脂肪酸为人体必需脂肪酸第37页，课件共120页，创作于2023年2月自然界一些常见的脂肪酸饱和脂肪酸不饱和脂肪酸第38页，课件共120页，创作于2023年2月2三酰甘油(1)结构当R1＝R2＝R3时称为单纯甘油酯。当R1≠R2≠R3时，则称为混合甘油酯常温下含不饱和脂肪酸多的脂类成液态称为油含不饱和脂肪酸少的成固态称为脂（脂肪）甘油脂肪酸脂肪第39页，课件共120页，创作于2023年2月(2)性质（1）．水解和皂化（2）．氢化和碘化（3）．酸败作用自学类脂P111-115第40页，课件共120页，创作于2023年2月第三章蛋白质一蛋白质的化学组成二肽三蛋白质的分子结构三蛋白质的性质四蛋白质的分类第41页，课件共120页，创作于2023年2月蛋白质的主要的生物学功能1结构功能2调节功能3催化功能4运输功能5贮藏功能6运动功能7免疫功能8生物膜功能9生长、繁殖、遗传和变异作用第42页，课件共120页，创作于2023年2月一蛋白质的化学组成（一）蛋白质的元素组成所有的蛋白质都含有碳、氢、氧、氮四种元素，大多数蛋白质还含有少量的硫、磷，少数还含有铁、铜、锰、锌等金属元素，个别含碘。平均含碳约50％，氢7％，氧23％，氮16％。其中氮的含量较为恒定。每克样品中蛋白质含量＝每克样品中含氮量氮

×（100/16）第43页，课件共120页，创作于2023年2月（二）蛋白质的基本组成单位——氨基酸1氨基酸的结构或两性离子形式不带电形式组成蛋白质基本的氨基酸有20种。氨基酸结构特点：均为α-氨基酸（除Pro）同一碳原子上连有羧基、氨基和H不同点为侧链R基团不同均为L-氨基酸（除Gly）第44页，课件共120页，创作于2023年2月2氨基酸的分类第45页，课件共120页，创作于2023年2月色氨酸tryptophanTrp(Try)W5.89丝氨酸serineSerS5.68酪氨酸tyrosineTyrY5.66半胱氨酸cysteineCysC5.07蛋氨酸methionineMetM5.74天冬酰胺asparagineAsnN5.41谷氨酰胺glutamineGlnQ5.65苏氨酸threonineThrT5.60第46页，课件共120页，创作于2023年2月第47页，课件共120页，创作于2023年2月有些氨基酸在人体内不能合成或合成的数量不够，必需由食物蛋白质补充才能维持机体的正常生长发育，这类氨基酸称为必需氨基酸。主要有8种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸蛋白质中含有必需氨基酸越多，营养价值越高。第48页，课件共120页，创作于2023年2月3氨基酸的重要的理化性质（1）物理性质无色结晶，其形状因构型而异。①溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，易溶解于强酸或强碱中但不能溶解于有机溶剂。②熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200℃以上。③味感：有的无味、有的味甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。④旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性。第49页，课件共120页，创作于2023年2月（2）两性解离和等电点两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子。①氨基酸在水溶液中的酸碱性

酸性氨基酸呈酸性带负电荷碱性氨基酸呈碱性带正电荷中性氨基酸呈弱酸性带负电荷-NH3+给出质子的能力大于-COO-接受质子的能力第50页，课件共120页，创作于2023年2月②氨基酸在溶液中的电离正离子两性离子负离子当氨基酸在某一pH值时，所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时溶液的pH值成为氨基酸的等电点，用

pI

表示。特点：

A主要以两性离子形式存在，净电荷数等于零，在电场中不移动；

B此时氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。第51页，课件共120页，创作于2023年2月（3）光吸收Tyr、Phe、Trp的R基含有共轭双键，在220-300nm近紫外区有吸收。第52页，课件共120页，创作于2023年2月

λ（nm）Tyr275Phe257Trp280由于大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，可作为溶液中蛋白质含量的快速定量方法。第53页，课件共120页，创作于2023年2月（4）化学性质①显色反应aa+茚三酮△蓝紫色化合物Pro+茚三酮△黄色化合物第54页，课件共120页，创作于2023年2月②与甲醛反应第55页，课件共120页，创作于2023年2月③与HNO2的反应④脱羧基反应第56页，课件共120页，创作于2023年2月4氨基酸的制备（1）水解蛋白法酸水解碱水解酶水解（2）人工合成法（3）微生物发酵法第57页，课件共120页，创作于2023年2月二肽（一）有关的概念肽：是由一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而成的化合物。第58页，课件共120页，创作于2023年2月肽键：氨基酸间脱水后形成的键称肽键（酰氨键），其中的氨基酸单位称氨基酸残基。由两个氨基酸脱水生成形成的肽称为二肽。由三个以上10个以下氨基酸脱水生成形成的肽称为寡肽。多于10个氨基酸脱水生成形成的肽叫多肽或多肽链。第59页，课件共120页，创作于2023年2月命名：从N→C端，丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸写法：从N→C端，Ser-Gly-Try-Ala-Leu。主干链“N-C-C”重复单元。[举例]第60页，课件共120页，创作于2023年2月多肽链的一般可用通式表示如下：N端氨基酸残基氨基酸残基C端注：肽链可以是链状、环状或分支状。肽键与相邻两个α-碳原子所组成的（—Cα—CO—NH—Cα—）称为肽单元。H2NCHCR1OHNCHCR2OHNCHCR3OHNCHCOHRnO第61页，课件共120页，创作于2023年2月肽单元的空间结构三个显著特征：1肽单元是平面结构2肽键具有局部双键性质3肽键呈反式构型第62页，课件共120页，创作于2023年2月（二）生物活性肽活性肽是指生物体内具有活性的肽类。1谷胱甘肽第63页，课件共120页，创作于2023年2月2神经肽GSH过氧化物酶H2O22GSH2H2OGSSG

GSH还原酶NADPH+H+NADP+例如脑啡肽第64页，课件共120页，创作于2023年2月三蛋白质分子结构蛋白质是由一条或多条多肽链以特殊方式结合而成的生物大分子。（一）稳定蛋白质分子结构的作用力1共价键肽键二硫键：由两个半胱氨酸残基的两个巯基之间脱氢形成的

第65页，课件共120页，创作于2023年2月2非共价键（又称为次级键或分子间力）（1）氢键由电负性强的原子（F、O、N）对氢原子的静电引力所形成（2）盐键又称离子键阴阳离子之间借助于静电引力形成（3）疏水作用力氨基酸残基的非极性基团为避开水相而聚合在一起的集合力。（4）范德华力基团之间的电子云相互作用产生的作用力第66页，课件共120页，创作于2023年2月二级结构

超二级结构和结构域三级结构四级结构空间结构结构与功能一级结构与功能的关系空间结构与功能的关系蛋白质分子结构一级结构（二）蛋白质分子结构第67页，课件共120页，创作于2023年2月

定义：蛋白质多肽链中氨基酸的线性排列顺序。人胰岛素的一级结构维持蛋白质一级结构作用力：肽键、二硫键1、蛋白质分子的一级结构第68页，课件共120页，创作于2023年2月定义：也称三维构象或高级结构，是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走向。二级结构超二级结构和结构域三级结构四级结构空间结构层次2、蛋白质分子的空间结构第69页，课件共120页，创作于2023年2月1）二级结构定义：肽链主链的空间折叠和盘绕方式。-螺旋类型-折叠-转角无规则卷曲第70页，课件共120页，创作于2023年2月

（1）-螺旋一级结构-螺旋①天然蛋白质几乎所有的α-螺旋都是右手螺旋，在嗜热菌蛋白酶中发现了一段左手螺旋。结构特点：②螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。③氨基酸残基的侧链伸向外侧，每个氨基酸残基NH上的氢与前面相隔三个氨基酸残基的C=0形成氢键，氢键的走向平行于螺旋轴。第71页，课件共120页，创作于2023年2月

影响

-螺旋的稳定性的因素①在多肽链中连续的出现带同种电荷的极性氨基酸，-螺旋就不稳定②在多肽链中只要出现pro，

-螺旋就被中断，产生一个弯曲或结节③Gly的R基太小，难以形成

-螺旋所需的两面角，所以和Pro一样也是螺旋的最大破坏者④肽链中连续出现带庞大侧链的氨基酸如Ile，由于空间位阻，也难以形成

-螺旋第72页，课件共120页，创作于2023年2月

（2）β–折叠平行式反平行式反平行式β－折叠

①多肽链几乎完全伸展结构特点：②相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢键③氢键与肽链的长轴接近垂直。侧链R基交替地分布在片层平面的两侧。④多肽主链呈锯齿状折叠构象平行式反平行式（更稳定）第73页，课件共120页，创作于2023年2月（3）β–转角结构特点：①多肽链经常出现180º的回折，在回折角上的结构就称β-转角②由第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基的NH之间形成氢键。第74页，课件共120页，创作于2023年2月（4）无规则卷曲①没有一定规律的松散肽链结构结构特点：②结构有高度的特异性，与生物活性密切相关，酶的活性中心往往位于无规则卷曲中。总结：维持蛋白质二级结构作用力：氢键第75页，课件共120页，创作于2023年2月定义：蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。ααβββαβ2）超二级结构和结构域（1）超二级结构类型：αα；ββ；βαβ；βββ．等第76页，课件共120页，创作于2023年2月通常是几个超二级结构的组合一般由100-200个氨基酸残基组成结构域之间常形成裂隙，比较松散酶的活性中心往往位于两个结构域的界面上结构域之间有一定的柔性，通过相对运动，实现一定的生物功能水解出来后仍能维持稳定的结构，甚至保留某些生物活性定义：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链形成紧密的球状构象，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状构象就是结构域。（2）结构域结构特点：第77页，课件共120页，创作于2023年2月3）三级结构肌红蛋白三级结构蛋白质的三级结构是指在二级结构、超二级结构和结构域基础上，肽链进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的三维结构。维持三级结构的力疏水键（主要）

氢键

离子键

范德华力

第78页，课件共120页，创作于2023年2月4）四级结构蛋白质的四级结构是指由两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键连相互作用形成的三维空间结构。每条具有独立结构的多肽链称为亚基。血红蛋白四级结构

维持四级结构的力疏水键（主要）

氢键

离子键

范德华力

第79页，课件共120页，创作于2023年2月一级结构二级结构超二级结构结构域三级结构四级结构第80页，课件共120页，创作于2023年2月1）一级结构与功能的关系（1）分子病镰刀型贫血病

HbAHbAβ-链：Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys…HbS分子病：蛋白质分子一级结构的改变有可能引起其生物功能的显著变化，而引起疾病。HbSβ-链：Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys…血红蛋白

3、蛋白质分子结构与功能的关系第81页，课件共120页，创作于2023年2月（2）生物进化细胞色素c进化树

人黑猩猩相同猴1狗10金枪鱼21酵母44为什么血红蛋白中一个氨基酸的突变就导致分子病，而细胞色素c人与狗有十个不同，仍有相似的功能？非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。第82页，课件共120页，创作于2023年2月2）空间结构与功能的关系血红蛋白与氧结合老年痴呆症、疯牛病等是由于蛋白质空间结构改变总结：蛋白质的一级结构是空间结构的基础，一级结构决定高级结构；蛋白质的空间结构是其功能活性的基础，空间结构发生变化，其功能活性也随之改变。O2O2O2O2O2O2O2O2O2O2O2O2O2O2第83页，课件共120页，创作于2023年2月四蛋白质的性质（一）、蛋白质的两性解离、等电点和电泳1、蛋白质的两性解离N-端的a-氨基C-端的a-羧基侧链基团2、蛋白质的等电点特点：最不稳定、易沉淀析出；溶解度最小、粘度、渗透压、膨胀性和导电能力均最小。第84页，课件共120页，创作于2023年2月3、电泳带电质点在电场中向与本身所带电荷相反的电极移动，这种性质称为电泳。蛋白质除在等电点外都具有电泳性质。根据等电点的不同根据分子量的不同等电点聚焦聚丙烯酰胺凝胶电泳原理第85页，课件共120页，创作于2023年2月（二）、蛋白质的胶体性质蛋白质具有胶体的特征：布朗运动、丁达尔效应以及不能透过半透膜、具有吸附性等。稳定蛋白质胶体的因素：水膜：AA极性基团，如NH3+、COO-、OH、SH、CONH等。电荷：在非等电状态时，蛋白质带同种电荷相互排斥。第86页，课件共120页，创作于2023年2月（三）、蛋白质的沉淀作用1、盐析向蛋白质溶液中加入高浓度中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。实质：破坏蛋白质分子表面的水化层，中和电荷2、有机溶剂沉淀乙醇、甲醇、丙酮等极性较大3、重金属盐沉淀实质：破坏蛋白质水化膜Hg2+、Pb2+、Cu2+、Ag+等实质：形成不溶性的盐而沉淀4、生物碱试剂沉淀苦味酸、单宁酸或三氯乙酸等实质：形成不溶性的盐而沉淀第87页，课件共120页，创作于2023年2月（四）、Pr的变性作用1定义天然Pr受到某些物理或化学因素的影响，分子构象发生变化，Pr的理化性质和生物学功能都随之改变，但一级结构未遭破坏的现象。2蛋白变性的因素如强酸、强碱、重金属盐、尿素、胍、去污剂、三氯乙酸、有机溶剂、高温、射线、超声波、剧烈振荡或搅拌等。第88页，课件共120页，创作于2023年2月3表现（1）分子性质改变，粘度升高，溶解度降低，结晶能力丧失，旋光度和红外、紫外光谱均发生变化。（2）变性蛋白易被水解，即消化率上升。（3）失去生物活性，抗原性也发生改变。去除变性因素，有些蛋白仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，这一过程称为蛋白质的复性。第89页，课件共120页，创作于2023年2月核糖核酸酶的变性与复性去除变性剂并缓慢氧化天然构象尿素，-巯基乙醇变性状态第90页，课件共120页，创作于2023年2月4.变性的的应用（1）大豆Pr溶液加热加盐制成豆腐。工业上将大豆蛋白变性，使它成为纤维状，就是人造肉。（2）分析非Pr成分时，常用三氯醋酸将样品中的Pr变性沉淀除去。（3）用酒精消毒，就是利用乙醇的变性作用来杀菌。（4）人体衰老，Pr变性，亲水性渐弱，皮肤失去弹性。第91页，课件共120页，创作于2023年2月（五）、蛋白质的颜色反应1茚三酮反应2双缩脲反应3黄色反应4乙醛酸反应5米伦反应6酚试剂反应（福林反应）第92页，课件共120页，创作于2023年2月五蛋白质的分类（一）、按蛋白质的分子形状球状蛋白纤维状蛋白（二）、按化学组成分单纯蛋白质：仅由a-AA组成的Pr结合蛋白质：由单纯蛋白和非蛋白成分组成（三）、按功能分活性蛋白非活性蛋白第93页，课件共120页，创作于2023年2月第四节酶（一)发展史19C中叶Pasteur葡萄糖→酒精1878Kuhne酶—提出概念1926Sumner脲酶—提出酶是蛋白质1982Thomas核酶—打破酶是蛋白质观念一酶的概述第94页，课件共120页，创作于2023年2月酶是生物细胞产生的、具有催化功能的生物催化剂。生物催化剂酶：一般指化学本质是蛋白质核酶：催化活性的RNA脱氧核酶：催化活性的DNA

（二）、酶的概念第95页，课件共120页，创作于2023年2月系统名：包括所有底物的名称和反应类型，水可省略。系统名乳酸：NAD+氧化还原酶习惯名：只取一个较重要的底物名称和反应类型。习惯名乳酸脱氢酶（1961）酶学委员会乳酸丙酮酸（三）、酶的分类和命名简单、常用、不准确，一酶数名或一名数酶。严格，一个酶只有一个名称一个编号。第96页，课件共120页，创作于2023年2月酶的编号乳酸脱氢酶的编号是

EC1.1.1.27表示第一大类既：氧化还原酶表示第一亚类被氧化的基团为CHOH表示第一亚亚类氢受体为NAD+

表示该酶在此亚亚类中的顺序号每一个酶的编号由4个数字组成，中间以“·”隔开。第97页，课件共120页，创作于2023年2月2分类六大类氧化还原酶类：主要是催化氢的转移或电子传递的氧化还原反应。包括脱氢酶和氧化酶。AH2+B（O2）A+BH2（H2O2，H2O）如：乳酸脱氢酶(2)转移酶：转移酶催化基团转移反应。A·X+BA+B·X如：谷丙转氨酶CH3CHCOOHNH2HOOCCH2CH2CCOOHOHOOCCH2CH2CHCOOHNH2CH3CCOOHO第98页，课件共120页，创作于2023年2月(3)水解酶：水解酶催化底物的加水分解反应。AB+H2OAOH+BH如：脂肪酶(4)裂解酶：催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。如：延胡索酸水合酶催化的反应HOOCCH=CHCOOHH2OHOOCCH2CHCOOHOHH2OCOOCH2CH3RRCOOHCH3CH2OH第99页，课件共120页，创作于2023年2月(5)异构酶：酶催化各种同分异构体的相互转化AB如：6-磷酸葡萄糖异构酶催化(6)合成酶：又称为连接酶，使两个底物结合的酶类，有ATP参与。A+B+ATPA·B+ADP+Pi如：丙酮酸羧化酶丙酮酸+CO2草酰乙酸第100页，课件共120页，创作于2023年2月（四）、据酶蛋白结构特征分类1.单体酶只有一条多肽链的酶2.寡聚酶由几个或多个亚基组成的酶3.多酶复合体系由几个酶彼此嵌合形成的复合体单个亚基没有催化活性。有利于细胞中一系列反应的连续进行。第101页，课件共120页，创作于2023年2月二酶的化学本质(一)酶的化学本质1大多数酶是蛋白质证据：（1）酶的结晶经分析都是蛋白质。（2）酶是两性电解质。（3）酶蛋白具有一级结构。（4）具有胶体的性质。（5）酶受蛋白水解酶作用丧失活性。（6）引起蛋白变性的因素，也能使酶失活。2核酶和脱氧核酶第102页，课件共120页，创作于2023年2月(二）酶的组成酶单纯酶结合酶蛋白部分+非蛋白部分。如氧化还原酶辅因子辅酶与酶蛋白结合疏松的小分子有机物。辅基与酶蛋白结合紧密的小分子有机物。金属离子酶的催化专一性主要决定于酶蛋白部分，辅因子通常是作为电子、原子或某些化学基团的载体。只由氨基酸组成。如水解酶全酶=酶蛋白+辅因子第103页，课件共120页，创作于2023年2月三酶的催化特性（一）酶和一般催化剂的共性1.用量少而催化效率高；2.它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。3.只能催化热力学允许的反应，在反映前后不发生改变。第104页，课件共120页，创作于2023年2月（二）酶催化特性4.活性可调节控制：1．高效性2．专一性3．反应条件温和：常温、常压、中性酸碱度等5.稳定性差酶浓度、酶活性、激素第105页，课件共120页，创作于2023年2月用-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉水解。6*106

mol/mol.S。2H2O22H2O+O2酶的催化作用可使反应速度提高106-1012倍。例如：过氧化氢分解Fe+：6*10-4

mol/mol.S过氧化氢酶：第106页，课件共120页，创作于2023年2月专一性绝对专一性相对专一性只能对一种立体异构体起催化作用。基团专一性：除了要求A和B之间的键合适外，还对其所作用键两端的基团具有不同的专一性。键专一性：只要求底物分子上有适合的化学键就可以起催化作用。除一种底物以外，其它任何物质它都不起催化作用。立体专一性专一性：酶只催化某一类底物发生特定的反应，产生一定的