蛋白质的结构培训课件

Cα7/29/20231蛋白质的结构2．根据分子的形状：

（1）球状蛋白质――分子对称性佳，外形接近球状或椭球状，溶解度较好，能结晶。Eg.血红蛋白、血清球蛋白。（2）纤维状蛋白质――对称性差，分子类似细棒或纤维。可溶性纤维状蛋白质――肌球蛋白。不溶性纤维状蛋白质――胶原、弹性蛋白。7/29/20232蛋白质的结构3.根据蛋白质的功能分；（1）活性蛋白

按生理作用不同又可分为:酶、激素、抗体、收缩蛋白、运输蛋白等。（2）非活性蛋白

担任生物的保护或支持作用的蛋白，但本身不具有生物活性的物质。例如：贮存蛋白（清蛋白、酪蛋白等），结构蛋白（角蛋白、弹性蛋白胶原等）等等。7/29/20233蛋白质的结构第四节蛋白质的分子结构与功能一、蛋白质的结构二、蛋白质分子中的共价键与次级键三、蛋白质结构与功能关系7/29/20234蛋白质的结构一、蛋白质的结构层次蛋白质的分子结构非常复杂，为了便于研究、描述和理解，故根据丹麦科学家Linderstrom-Lang的建议，人为将蛋白质的分子结构划分为一、二、三、四级结构四个结构层次。一级结构（即共价结构，指多肽链的氨基酸组成和序列）二级结构（指多肽链借助氢键形成α螺旋和β折叠片）三级结构（指多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状结构）四级结构（指多聚蛋白质的各亚基之间在空间上的相互缔合关系）7/29/20235蛋白质的结构（一）一级结构的含义一级结构又叫初级结构：即肽链中氨基酸的组成及其排列顺序。其中，氨基酸组成——种类和含量。一级结构是高级结构的化学基础，也是认识蛋白质分子生物学功能、结构与生物进化的关系、结构变异与分子病的关系等许多复杂问题的重要基础。7/29/20236蛋白质的结构一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。7/29/20237蛋白质的结构多肽链的形成及其方向性7/29/20238蛋白质的结构在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：Ser-Val-Tyr-Asp-Gln7/29/20239蛋白质的结构肽键肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。组成肽键的原子处于同一平面。7/29/202310蛋白质的结构肽键的特点肽键指的是指

C—N单键具有约40％的双键性质；C＝O双键约有40％单键性质，即比一般的单键长。肽键的亚氨基—NH一在pH值为0一14范围内，没有明显的解离和质子化的倾向；

肽健中的四个原子和它相邻的两个α－碳原子都处于同一平面上，其中H和O原子处于C—N键的两例形成反式，与C—N相连的N—Cα和C一Cα键都可以旋转。

肽平面7/29/202311蛋白质的结构7/29/202312蛋白质的结构肽键平面示意图7/29/202313蛋白质的结构蛋白质与多肽的区别：凡氨基酸残基数目在50个以上，且具有特定空间结构的肽称蛋白质；凡氨基酸残基数目在50个以下，且无特定空间结构者称多肽。

7/29/202314蛋白质的结构有些活性肽属于激素类。如催产素、加压素、舒缓素等都是9肽。有些微生物产生的活性肽是抗生素类物质，如短杆菌肽S、多粘菌素E、放线菌素D等。鬼笔鹅膏

产生的a-鹅膏

碱是一种环状8肽，能与真核细胞的RNA结合，抑制RNA的合成动物、植物和微生物中都含有的一种还原型三肽：γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸，称为谷胱甘肽（GSH）。在细胞中是某些蛋白质和巯基酶的缓冲剂。体内活性肽举例

生物体内有很多游离存在的小分子活性肽，各具有一定的生物功能。7/29/202315蛋白质的结构催产素加压素7/29/202316蛋白质的结构1.谷胱甘肽（glutathione,GSH）：是一种称为-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸的三肽化合物。7/29/202317蛋白质的结构还原型与氧化型谷胱甘肽的相互转变Glu-Cys-Gly|S|S|Glu-Cys-Gly-2H+2H谷胱甘肽分子中的巯基可氧化或还原，故有还原型（GSH）与氧化型（GSSG）两种存在形式。2×Glu-Cys-Gly|

SH7/29/202318蛋白质的结构解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用；参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应；保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态；维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。谷胱甘肽的生理功用：7/29/202319蛋白质的结构种类较多，生理功能各异。多肽类激素主要见于下丘脑及垂体分泌的激素，如催产素（9肽）、加压素（9肽）、促肾上腺皮质激素（39肽）、促甲状腺素释放激素（3肽）。神经肽主要与神经信号转导作用相关，包括脑啡肽（5肽）、-内啡肽（31肽）、强啡肽（17肽）等。2.多肽类激素及神经肽：7/29/202320蛋白质的结构胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成，分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。7/29/202321蛋白质的结构核糖核酸酶的一级结构7/29/202322蛋白质的结构一级结构是研究高级结构的基础。从分子水平阐明蛋白质的结构与功能的关系(例）。为生物进化理论提供依据（例）。为人工合成蛋白质提供参考顺序。测定蛋白质一级结构的主要意义：7/29/202323蛋白质的结构蛋白质一级结构的测定测定多肽链的数目拆分多肽链断开多肽链内的二硫键测定每一肽链的氨基酸组成鉴定多肽链的N-末端和C-末端裂解多肽链为较小的肽段测定各肽段的氨基酸序列利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构确定二硫键的位置7/29/202324蛋白质的结构蛋白质测序的重要方法N-末端测定二硝基氟苯（DNFB）法：肽游离末端NH2与DNFB反应生成DNP-肽，最后水解生成黄色DNP-氨基酸丹磺酰氯（DNS）法：用DNS取代DNFB，生成DNS-氨基酸苯异硫氰酸（PITC）法：生成PTH-氨基酸，从肽上断裂下来氨肽酶法：外切酶，但效果不好C-末端测定肼解法：测定C-末端的最重要的化学方法，肽与肼反应，除C-末端氨基酸游离外，其他氨基酸转变为氨基酸酰肼化物还原法：C-末端氨基酸用硼氢化锂还原成相应的α-氨基醇羧肽酶法：最有效、最常用羧肽酶A羧肽酶B羧肽酶C羧肽酶Y二硫键的断裂过甲酸氧化法：将二硫键氧化成磺酸基巯基化合物还原法：将二硫键还原成巯基，然后用烷基化试剂如碘乙酸保护巯基，防止其重新被氧化7/29/202325蛋白质的结构氨基酸组成的测定：酸水解：是主要方法，多用HCl，同时辅以碱水解；所得氨基酸不消旋，但Trp全部被破坏，Ser，Thr，Tyr部分破坏，Asn和Gln的酰氨基被水解，生成Asp和Glu；多肽链的裂解酶裂解：胰蛋白酶：专一性强，断裂Lys或Arg的羧基参与形成的肽键糜蛋白酶：断裂Phe，Trp，Tyr，Leu等疏水氨基酸的羧基端肽键嗜热菌蛋白酶：专一性差，断裂Val，Leu，Phe，Tyr，Trp等氨基参与形成的肽键胃蛋白酶：在酸性条件稳定，肽键两侧均为疏水氨基酸。在确定二硫键位置时，常用到此酶。其它酶：略化学裂解溴化氰（CNBr）：只断裂Met的羧基形成的肽键羟氨（NH2OH）：在pH9时，专一性断裂Asn-Gly之间的肽键，其它条件下不专一7/29/202326蛋白质的结构肽段的氨基酸测序Edman化学降解法：用Edman试剂PITC与游离氨基作用生成PTH-氨基酸，并可用各种层析技术分离；用此法降解，一次可连续测出60-70个氨基酸残基的序列；工作量大，操作麻烦；现改用蛋白质测序仪。酶解法：利用氨肽酶和羧肽酶，局限性大，有困难质谱法：质谱仪由核苷酸序列推定法：mRNAcDNA，推出cDNA的核苷酸序列，然后推测出蛋白质的氨基酸序列肽段在肽链中次序的确定：需借助重叠肽。

重叠肽：由于不同的断裂方法即断裂的专一性不同，产生的切口彼此错位，使两套肽段正好跨过切口而重叠的肽段；获得重叠肽需要两种或两种以上的不同方法断裂同一多肽样品，得到两套或多套肽段。二硫键位置的确定：一般采用胃蛋白酶水解原来的含二硫键的蛋白质。一是胃蛋白酶专一低，切点多，得到含有二硫键的肽段较小，易分离鉴定；二是在酸性条件下，有利于防止二硫键发生交换反应。7/29/202327蛋白质的结构(二).蛋白质的二级结构

(secondarystructure)——指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。蛋白质立体结构原则：

(1)

由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子共振”，使肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转（图）。(2)与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构。但由于-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的平面结构可以作相对旋转。7/29/202328蛋白质的结构肽键平面的形成7/29/202329蛋白质的结构蛋白质二级结构的类型：主要包括-螺旋，-折叠，-转角及无规卷曲等几种类型。1。-螺旋（-helix）：

α—螺旋构象是由Pauling和Corey等于1951年研究羊毛、马鬃等角蛋白时提出的结构模型，指多肽链主链骨架围绕螺旋的中心轴一圈一圈地上升而形成螺旋式构象，类似螺旋式楼梯那样，螺旋构象依靠氢键来维持。7/29/202330蛋白质的结构7/29/202331蛋白质的结构7/29/202332蛋白质的结构-螺旋螺旋构象结构特征为：⑴为一右手螺旋；螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为5.44埃；螺旋体的表观直径约为0.6nm⑵螺旋体中，氨基酸残基侧链伸向外侧；相邻螺圈之间形成链内氢键，而不是链与链之间形成氢键；氢键的取向几乎与中心轴平行，α—螺旋构象中的氢键是由每个氨基酸残基的亚氨基中电负性很强的氮原子上的氢和它后面的第四个氨基酸残基(间隔3个氨基酸残基)上的碳基上氧之间所形成，α—螺旋体的结构允许所有肽键都能参与链内氢键的形成，因此α—螺旋的构象是相当稳定的，⑶有Pro等亚氨基酸存在（不能形成氢键）。RRRRRRRRR螺旋的横截面7/29/202333蛋白质的结构2.-折叠（-pleatedsheet）：7/29/202334蛋白质的结构-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，其结构特征为：⑴由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；⑵主链骨架伸展呈锯齿状；⑶借相邻主链之间的氢键维系。

在这种结构中，多肽链按一定轴向呈锯齿状伸展状态，相邻两个氨基酸残基的肽平面大致相差180°，每一氨基酸残基的轴向距离为0.35nm，轴的同一侧两个相邻肽键的距离是0.7nm。两条和多条肽链（也可以是同一条肽链的不同片段）按层排列，相邻的肽链上的羰基和氨基形成氢键，氢键几乎垂至于中心轴。相邻氨基酸的侧链R基团胶体分布于片层的下方和上方并与片层垂直（如图）维持其结构的稳定性。7/29/202335蛋白质的结构-折叠的平行式与反平行式排列7/29/202336蛋白质的结构3.-转角（-turn）：在-转角部分，由四个氨基酸残基组成;弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O和第四个残基的–N-H之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。这类结构主要存在于球状蛋白分子的表面。-转角处的氨基酸多为脯氨酸和甘氨酸。7/29/202337蛋白质的结构N—1CH—CC2CHN—HO=C3CHNC—4CH—NRRHOHRROHO-转角是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为：⑴主链骨架本身以大约180°回折;⑵回折部分通常由四个氨基酸残基构成;⑶构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系。

7/29/202338蛋白质的结构4.无规卷曲（randomcoil）：无规卷曲是指多肽链主链部分形成的无规律的卷曲构象。对于特定的蛋白质分子而言，其无规卷曲部分的构象则是特异的。α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲核糖核酸酶分子中的二级结构7/29/202339蛋白质的结构（三）蛋白质的三级结构

(TertiaryStructure)1.定义：指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。2。举例

例子1——肌红蛋白的空间结构：

肌红蛋白由一条多肽链构成，含有153个氨基酸残基和一个血红素辅基，分子量为l7,800．肌红蛋白整个肽链分子盘绕成一个外园中空的不对称结构。7/29/202340蛋白质的结构全链共折叠成8段长度为7至24个氨基酸残基的α—螺旋体，分子中80％的氨基酸残基处于螺旋区内。这8段螺旋区分别命名为A、B、…H等，相应的非螺旋区肽段为NA、AB、……HC等（其中N表示－NH2末端，C表示－COOH末端）。在拐角处，α—螺旋体受到破坏．段间拐角处都有一段1—8个氨基酸残基的松散脓链，在C—末端也有5个氨基酸残基组成的松散肽链．有4个脯氨酸残基各自处在一个拐弯处，其它难以形成α—螺旋体的氨基酸如异亮氨酸、丝氨酸也存在于拐角处，形成一个致密结实的肌红蛋白分子，分子内部只有一个适于包涵四个水分子的空间。7/29/202341蛋白质的结构具有极性基团侧链的氨基酸残基几乎全部分布在分子的表面，而非极性的残基则被埋在分子内部，不与水接触．分子表面的极性基团正好与水分子结合，从而使肌红蛋白成为可溶性蛋白。血红素辅基垂直地伸出在分子表面，并通过肽链上的组氨酸残基与肌红蛋白分子内部相连．血红素也叫铁卟啉，是一个原卟啉与一个二价铁原子构成的螯合物。一氧化碳能与氧竞争血红素中那个开放的配位键，且CO的结合能力比O2的结合能力大200倍左右，CO中毒时肌红蛋白运输氧的功能丧失。7/29/202342蛋白质的结构7/29/202343蛋白质的结构例子2——胰岛素分子的三级结构7/29/202344蛋白质的结构例3——溶菌酶分子的三级结构7/29/202345蛋白质的结构例4——磷酸丙糖异构酶和丙酮酸激酶的三级结构7/29/202346蛋白质的结构1。结构域（domain）：结构域，它也是蛋白质空间构象中的一个层次。多肽链首先在某些区域相邻的氨基酸残基形成有规则的二级结构，然后，主要又是相邻的二级结构片段集装在一起形成超二级结构；在此基础上，多肽链折叠成近乎球状的三级结构。对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构。这种相对独立的三维实体就称结构域。对于那些较小的蛋白质分子或亚基来说结构域和三级结构往往是一个意思，也就是说这些蛋白质是单结构域的。（四）蛋白质的超二级结构7/29/202347蛋白质的结构结构域是球状蛋白质的基本功能单位，具有生物活性的蛋白质空间构象的形成实质上是特定结构域形成的过程，多肽链折叠的最后一步是结构域的缔合。从结构形成的角度看，一条长的多肽链，先分别拆叠成几个相对独立的区域，再缔合成三级结构要比整条多肽链直接折叠成三级结构在动力学上是更为合理的途径。从功能角度看，具有多结构域的酶其活性中心都位于结构域之间。通过结构域容易构建具有特定三维构象的活性中心。结构域与结构域之间常常有一段肽链相连形成所谓“铰链区”，使结构域可以发生相对运动。结构域之间的这种特性有利于活性中心与底物结合，也有利于别构中心结合调节物和发生别构效应。7/29/202348蛋白质的结构锌指结构(螺旋-折叠-折叠模体)转录因子MyoD的螺旋-环-螺旋模体2。模体（motif)在蛋白质分子中，若干具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成具有特殊功能的结构区域，称模体（motif)，7/29/202349蛋白质的结构7/29/202350蛋白质的结构例子：纤连蛋白(fibronectin)分子的结构域(部分序列)7/29/202351蛋白质的结构4、结构域(domains)：多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠而成的相对独立的三维实体称结构域。具有部分生物学功能。蛋白质的结构甘油醛3-P脱氢酶结构域7/29/202352蛋白质的结构几种常见的结构域蛋白质的结构蚯蚓血红蛋白的结构域四个α螺旋。免疫球蛋白VL的结构域丙糖异构酶7/29/202353蛋白质的结构结构域与三级结构的关系蛋白质的结构多肽链

二级结构

超二级结构

结构域

三级结构7/29/202354蛋白质的结构(五)蛋白质的四级结构

（quaternarystructure)1。定义——指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。亚基(subunit)就是指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链。7/29/202355蛋白质的结构亚基的立体排布方式7/29/202356蛋白质的结构2。举例血红蛋白就是一个典型的例子。血红蛋白是由两条相同的α—链和两条β—链组成（注:这里的α、β与前面的α螺旋和β折叠含义不同），是一个含有两种不同亚基的四聚体．每一个亚基含有一个血红素辅基，α—链由141个氨基酸组成，β—链由146个氨基酸组成，各自都有一定的排列次序。α—链和β—链的一级结构差别较大，但它们的三级结构却大致相同，并和肌红蛋白极相似，如β－链的主链经几次弯曲和转动也是形成八段α—螺旋体，在N—端和C—端以及各个α—螺旋肽段之间，都有长短不一的非螺旋松散肽段，β—链自身转折后，疏水侧链在分子内部，极性基团暴露在分子表面（如图）．

7/29/202357蛋白质的结构血红蛋白(hemoglobin)的四级结构7/29/202358蛋白质的结构根据X—射线衍射分析可知，血红蛋白分子接近于一个球体，直径5.5nm。四个亚基占据相当于四面体的四个角，整个分子形成c2点群对称。血红素辅基位于分子表面的空穴里，每个亚基一个。4个氧的结合部位彼此保持一定距离，两个最近的铁原子之间的距离为2.5nm。每个α链与每个β链接触，而两个α链或两个β链之间却很少有相互作用。7/29/202359蛋白质的结构蛋白质四级结构与功能的关系——变构效应当血红蛋白的一个亚基与氧分子结合以后，可引起其他亚基的构象发生改变，对氧的亲和力增加，从而导致整个分子的氧结合力迅速增高，使血红蛋白的氧饱和曲线呈“S”形。这种由于蛋白质分子构象改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效应（allostericeffect）。7/29/202360蛋白质的结构

血红蛋白协同效应、变构效应7/29/202361蛋白质的结构Deoxy-HbOxy-Hb7/29/202362蛋白质的结构血红蛋白的变构7/29/202363蛋白质的结构血红蛋白的氧饱和曲线7/29/202364蛋白质的结构O2血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。7/29/202365蛋白质的结构小结：蛋白质分子的结构层次7/29/202366蛋白质的结构7/29/202367蛋白质的结构（六）其它类型蛋白质介绍1。纤维状蛋白质纤维状蛋白质(fibrousprotein)广泛地分布于脊椎和无脊椎动物体内，它是动物体的基本支架和外保护成分，占脊推动物体内蛋白质总量的一半成一半以上。这类蛋白质外形呈纤维状或细棒状，分子轴比(长轴／短轴)大于1()(小于：10的为球状蛋白质)。分子是有规则的线型结构，这与其多肤链的有规则二级结构有关，而有规则的线型二级结构是它们的氨基酸顺序的规则性反映。7/29/202368蛋白质的结构

纤维状蛋白质可分为不溶性(硬蛋白)和可溶性二类，前者有角蛋白、胶原蛋白和弹性蛋白等；后者有肌球蛋白和纤维蛋白原等，但不包括微管(microtubule)、肌动蛋白细丝(actinfilament)或鞭毛(flagella)，它们是球状蛋白质的长向聚集体(aggregate)。7/29/202369蛋白质的结构（1）a-角蛋白Keratin角蛋白来源于外胚层，广泛存在于动物的皮肤及皮肤的衍生物，如毛发、甲、角、鳞和羽等，属于结构蛋白。角蛋白分为-角蛋白和-角蛋白。-角蛋白主要由-螺旋构象的多肽链组成中央棒状区，两边是非螺旋区。a-角蛋白是a-螺旋的典型实例，一般是由三条右手-螺旋向左缠绕形成一个初原纤维（2nm)，初原纤维在排列成’9+2’电缆式结构，称为微原纤维（8nm)。成百根微原纤维在结合成为一不规则的纤维束，称为大原纤维(200nm)。他们是毛发的结构元件。a-角蛋白的肽链之间有二硫键交联以维持其稳定性-角蛋白的伸缩性能很好，当-角蛋白被过度-拉伸时，则氢键被破坏而不能复原。7/29/202370蛋白质的结构角蛋白分子中的二硫键7/29/202371蛋白质的结构毛发的结构

一根毛发周围是一层鳞状细胞(scaIecell)，中间为皮层细胞。皮层细胞横截面直径约为20m。在这些细胞中，大纤维沿轴向排列。所以一根毛发具有高度有序的结构。毛发性能就决定于—螺旋结构以及这样的组织方式。7/29/202372蛋白质的结构卷发(烫发)的生物化学基础永久性卷发(烫发)是一项生物化学工程(biochemicalengineering),—角蛋白在湿热条件下可以伸展转变为—构象，但在冷却干燥时又可自发地恢复原状。这是因为—角蛋白的侧链R基一般都比较大，不适于处在—构象状态，此外—角蛋白中的螺旋多肽链间有着很多的二硫键交联，这些交联键也是当外力解除后使肽链恢复原状(—螺旋构象)的重要力量。这就是卷发行业的生化基础。7/29/202373蛋白质的结构7/29/202374蛋白质的结构2、-角蛋白——丝心蛋白(fibroin)这是蚕丝和蜘蛛丝的一种蛋白质。丝心蛋白具有抗张强度高，质地柔软的特性，但不能拉伸。它具有0.7nm周期，这与－角蛋白在湿热中伸展后形成的－角蛋白很相似(0.65nm周期)。丝心蛋白是典型的反平行式-折叠片，多肽链取锯齿状折叠构象，侧链交替地分布在折叠片的两侧。7/29/202375蛋白质的结构丝蛋白的结构丝蛋白是由伸展的肽链沿纤维轴平行排列成反向-折叠结构。分子中不含-螺旋。丝蛋白的肽链通常是由多个六肽单元重复而成。主要是由具有小侧链的甘氨酸、丝氨酸和丙氨酸组成，每隔一个残基就有一个甘氨酸。这六肽的氨基酸顺序为：

-（Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala）n-丝心蛋白分子去片层结构即反平行的-折叠片以平行的方式堆积成多层结构。链间主要以氢键连接，层间主要靠范德华力。7/29/202376蛋白质的结构7/29/202377蛋白质的结构

3、胶原蛋白胶原蛋白或称胶原(collagen)是很多脊椎动物和无脊椎动物体内含量最丰富的蛋白质，它也属于结构蛋白质，使骨、腱、软骨和皮肤具有机械强度。胶原蛋白包括多种类型，分别称胶原蛋白I、II、III型等。下面主要讨论胶原蛋白I。腱的胶原纤维具有很高的抗张强度，约为20-30kg／mm2，相当于12号冷拉钢丝的拉力。骨铬中的胶原纤维为骨骼提供基质，在它的