《生物化学》作业及答案

远程教肓字B远程教肓字B有学生考评作业学生考评作业学生考评作业在您完成作业过程中，如有疑难，请登录学院网站“辅导答疑”栏目，与老师进行交流讨论!在您完成作业过程中，如有疑难，请登录学院网站“辅导答疑”栏目，与老师进行交流讨论!在您完成作业过程中，如有疑难，请登录学院网站“辅导答疑”栏目，与老师进行交流讨论!在您完成作业过程中，如有疑难，请登录学院网站“辅导答疑”栏目，与老师进行交流讨论!在您完成作业过程中，如有疑难，请登录学院网站“辅导答疑”栏目，与老师进行交流讨论!在您完成作业过程中，如有疑难，请登录学院网站“辅导答疑”栏目，与老师进行交流讨论!《生物化学》作业一、填空组氨酸的pKi（a-COOH）是1.82,pK：（咪哇基）是6.00,pK^a-NHs*）是9.17,其M是一（1）。低浓度的中性盐可以増强蛋白质的溶解度，这种现象称（2）,而高浓度的中性盐则使蛋白质的溶解度卜•降,这种现象称（3）。对于符合米氏方程的酶，v-［S］曲线的双倒数作图（Lmeweaver-Burk作图法）得到的直线，在横轴的截距为一⑷一。维生素E1的辅酶形式为（5）,缺乏维生素（6）易患夜盲症。在pH>pl的溶液中，氨基酸大部分以（1）离子形式存在。实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱（NaOH）来滴定_（2）_上放出的（3）。对于符合米氏方程的酶，v-［S］曲线的双倒数作图（Lmeweaver-Burk作图法）得到的直线，纵轴上的截距为-（4）,_0FAD含有维生素（5）,NDA+含有维生素（6）。在pHVpI的溶液中，氨基酸大部分以丄离子形式存在。在a螺旋中C=O和N-H之间形成的氢键与（2）一基本平行,每圈螺旋包含（3）个氨基酸钱基。假定某酶的V-［S］曲线服从米-门氏方程，当［S］等于0.5Krn时，的⑷。氨基移换酶的辅酶含有维生素（5〉,缺乏维生素（6）易患恶性菽血。蛋白质在酸性溶液中带净（1）电荷。蛋白质中的a螺旋主要是一（2）手螺旋,每圈螺旋含（3〉个氨基酸残基。缺乏维生素（5）易患佝偻病，维生素C和维生素（6）是天然抗氧化剂。填空1.(1)7.592.（2）盐溶（3）盐析3.(4)1/K1114・(5)TPP(6)A5.(1)负6.（2）氨基(3)H*7.(4)1./V&(5)B：(6)PP9.(1)正10.(2)螺旋轴(3)3.611.(4)1/312.(5)E6(6)Bn13.(1)正14.(2)右(3)3.615.(5)D(6)E(-)判断1.错2.对3.对4.错5.错6•错7.对8.对9.对10.错11.错12.对13.错14.错15.错16.错17.对对19.对20.错21.错22.对23.错24.错二、判断糖蛋白的O-糖肽键是指氨基酸残基的竣基O原子与寡糖链形成的糖背键。在水溶液中，蛋白质折叠形成疏水核心，会使水的嫡增加。当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。生物氧化只有在氧气存在的条件下才能进行。IT顺浓度差由线粒体内膜内侧经ATP酶流到外侧，释放的能量可合成ATP。第1页共6页肝脏果糖磷酸激酶（PFK）受F-2,6-BP的抑制。糖蛋白中寡糖链的主要功能是参与分子和细胞之间的识别。用SDS分离蛋白质时，蛋白质移动的速度与其pl无关。酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。呼吸链上电子流动的方向是从高标准氧化还原电位到低标准氧化还原电位。由果糖-6-磷酸生成果糖-1,6-二磷酸的反应不可逆，即体内的果糖-1,6.二磷酸不可能生成果糖-6-磷酸。ATP是果糖磷酸激酶（PFK）的别构抑制剂。氨基酸为氨基取代的竣酸，町直接用酸碱滴定法进行定量测定。在a-螺旋中，每3.6个氨基酸绕一圈，并形成1个氢键。酶的最适pH值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适pH值。NADH脱氢酶是以NAD+为辅酶的脱氢酶的总称。解偶联剂可以使呼吸链的耗氧量增加。果糖-2,6-二磷酸是磷酸呆糖激酶的别构活化剂，可消除ATP对它的抑制。当溶液的pH等于某一可解离基团的pKa时，该基团一半被解离。原子之间的距离越小，范德华引力越强。酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间愈长，则最适温度愈高。NADH在340mn处有吸收峰，NAD-没有，利用这个性质町将NADH与NAD主区分开来。解偶联剂可以降低呼吸链的耗氧量和ATP生成量。肝脏果糖磷酸激酶（PFK）受F-2,6-BP的抑制。三、名词解释1•糖胺聚糖2.兼性离子3.抗体酶4.凝集素5.等电点（pl）6.酶的活性中心7.脂质过氧化超二级结构9.别构效应10.蛋白质的三级结构11.酶原的激活糖胺聚糖属于杂多糖，为不分支的长链聚合物，由含己糖醛酸和己糖胺成分的重复二糖单位构成。糖胺聚糖的通式为：［己糖醛酸t己糖胺］“n随种类而异，一般在30〜250之间。二糖单位至少有一个单糖残基带有负电荷的竣基或硫酸基，因而糖胺聚糖是阴离子多糖链氨基酸、蛋白质等分子既含有酸性基团，又含有碱性基团，在中性pH的水溶液中，竣基等酸性基团脱去质子带负电荷，氨基等碱性基团结合质子带正电荷，这种既有带负电荷基团，又有带正电荷基团的离子称兼性离子或两性离子，亦称偶极离子。也叫催化性抗体，是抗体的高度选择性和酶的高效催化能力巧妙结合的产物，本质上是一类具有催化能力的免疫球蛋白，在其可变区赋予了酶的属性。凝集素是一类非抗体的糖蛋白或蛋白质，它能与糖类专一地非共价结合，并具有凝结细胞和沉淀聚糖和复合糖的作用。调节两性离子（氨基酸、蛋白质等）溶液的pH,使该两性离子所带的净电荷为零，在电场中既不向正极,也不向负极移动，此时，溶液的pH称该两性离子的等电点（pl）。不同结构的两性离子有不同的pl。酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称酶的活性中心。由若干个在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的氨基酸残基集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，对于结合酶来说，辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。多不饱和脂肪酸或脂质氧化变质生成酉旨质过氧化物、醛类、酮类和酸类的过程。在蛋白质中，特别是球状蛋白质中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单远组合在一起，彼此相互作第2页共6页用，形成有规则、在空间上能辩认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。超二级结构在结构的组织层次上高于二级结构，但没有构成完整的结构域。常见的超二级结构有aa,pap,Rossman折叠，卩-发夹，卜曲折,希腊花式拓扑结构(Greekkeytopology)等。又称为变构效应，当某些寡聚蛋白的别构中心与别构效应剂(变构效应剂)结合时，可以通过蛋白质构彖的变化来改变酶的活性，这种改变可以是活性的增加或减少。别构效应剂(变构效用剂)可以是蛋白质本身的作用物也可以是作用物以外的物质如激活剂、抑制剂等。蛋白质的三级结构指肽链在二级结构，超二级结构，结构域(对分子较大，由多个结构域的蛋白质而言)基础上形成的完整空间结构，一个三级结构单位通常由一条肽链组成，但也有一些三级结构单位是由经二硫键连接的多条肽链组成的，如胰岛素就是由两条肽链折叠成的1个三级结构单位。有些酶在细胞内合成和初分泌时，并不表现有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原。在一定条件卞，受某种因素的作用，酶原分子的部分肽键被水解，使分子结构发生改变，形成酶的活性中心，无活性的酶原转化成有活性的酶称为酶原的激活。四、简答题和计算题比较淀粉和纤维素结构和功能的异同。脂质过氧化对生物体可能造成哪些损伤？简要叙述维持蛋白质三维结构的作用力。简要叙述沉淀蛋白质的常用方法的机理和特点。分别叙述别构酶的正协同效应、负协同效应、别构激活、别构抑制作用的动力学特点。简要叙述糖蛋白中糖链的生物学功能。简要叙述三酰甘油皂化值、酸值、碘值的含义及其与分子构成的关系？概述维持蛋白质空间结构的作用力。简要叙述蛋白质形成寡聚体的生物学意义。简要叙述各种可逆抑制剂与酶结合的方式和对动力学常数的影响。简述叙述糖蛋白和蛋白聚糖结构和功能方面的差异。简述各类抗氧化剂对脂质过氧化的保护作用。简要叙述利用分子人小差异对蛋白质进行分离纯化的方法。在体外做下列处理，对血红蛋白与氧的亲和力有何影响？(l)pH值从7.0增加到7.4；(2)CO2分压从1000Pa增加到4000Pa；⑶O2分压从6000PaI、•降到2000Pa；(4)2,3-二磷酸甘油酸从SxlO^mol/L卜降到2x10」mol/L；(5)azpz解聚成单个亚基。简要叙述各类血浆脂蛋白的主要生物学作用。简要说明用SDS法和凝胶层析法测定蛋白质相对分子质量的原理。阐述酶活性部位的概念。可使用哪些主要方法研究酶的活性中心？相同：均为由葡萄糖组成的同多糖。不同：淀粉的糖单位之间由a-1,4糖甘键连接，分支点由a-1,6糖甘键连接，纤维素不分支，糖单位之间由p-b4糖苛键连接；淀粉的糖链形成螺旋状，每圈含6个糖残基。纤维素的糖链完全伸展，相邻平行的伸展链通过链内和链间的氢键网形成片层，片层之间由氢键和范氏作用力维系。纤维素束(微晶)包埋在果胶、半纤维素、木质素、伸展蛋白等组成的基质中。淀粉容易被酸或酶分解，纤维素的分解很困难。(1)中间产物自由基导致蛋白质分子的聚合；(2)中产物丙二醛导致蛋白质分子的交联：(3)脂质过氧第3页共6页化造成膜的损害，使膜的流动性降低，影响能量转换、物质转运、信息传递细胞分裂等功能；（4）脂质过氧化诱发动脉粥样硕化；（5）脂质过氧化会加速衰老。维持二级结构的作用力为氢键，即一个电负性较强的原子上共价结合的氢与另一个电负性较强的原子形成的非共价键，氢键有饱和性和方向性。维持三级结构的作用力除（1）氢键外，还有（2）疏水作用力：水分子的作用使疏水性氨基酸的侧链相互聚集，形成疏水核心。疏水作用力在球状蛋白质形成三维结构的过程中起主要作用。（3）盐键：带相反电荷的侧链之间的静电相互作用。（4）范德华力：各基团的偶极之间形成的静电相互作用。包拾定向效应、诱导效应和分散效应。（5）二硫键：两个半胱氨酸之间脱氢生成的共价键，是维持三级结构最强的作用力。（6）酯键：侧链的竣基和疑基之间脱水形成的共价键。维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：（1）水化膜：蛋白质颗粒表面人多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。（2）同种电荷：在pHHpI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。若pH>pL蛋白质带负电荷；若pH<pL蛋白质带正电荷。同种电荷相互排斥，阻止蛋白质颗粒相互聚集而发生沉淀。沉淀蛋白质的方法，常用的有：（1）盐析法，在蛋白质溶液加入人量的硫酸钱、硫酸钠或氯化钠等中性盐，去除蛋白质的水化膜，中和蛋白质表面的电荷，使蛋白质颗粒相互聚集，发生沉淀。用不同浓度的盐可以沉淀不同的蛋白质，称分段盐析。盐析是对蛋白质进行粗分离的常用方法。（2）有机溶剂沉淀法：使用丙酮沉淀时，必须在0〜4°C低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液的体积，蛋白质被丙酮沉淀时，应立即分离，否则蛋白质会变性。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。此外，还可用加重金属盐，加某些有机酸，加热等方法将样品中的蛋白质变性沉淀。正协同效应：别构酶的一个亚基与底物结合后，其他亚基与底物的结合能力增加，v-[S]曲线呈S形。负协同效应：别构酶的一个亚基与底物结合后，其他亚基与底物的结合能力降低，w[S]曲线呈平坦的双曲线。别构激活效应：效应剂与酶结合后，酶的催化活性增加，v-[S]曲线左移，S形变小，即正协同效应减弱：别构抑制效应：效应剂与酶结合后，酶的催化活性降低，v-[S]曲线右移，S形变人，即正协同效应加强。（1）在糖蛋白新生肽链折叠和缔合中的标记作用：（2）影响糖蛋白的分泌和稳定性；（3）控制血浆中老蛋白质的清除；（4）参与精子和卵子的识别：（5）参与细胞的黏着；（5）与一些酶、激素、免疫球蛋白的活性有关；（6）是红细胞表面的血型物质；（7）是凝集素的识别分子。（1）皂化lg油脂所需的KOH的mg数称为皂化值，皂化值大，则三酰甘油中脂肪酸的平均相对分子质屋小。（2）100g油脂卤化时所吸收碘的克数称为碘值，三酰甘油中脂肪酸的不饱和度越高，碘值越大。（3）中和1g油脂中游离脂肪酸所需的KOH的mg数称酸值，油脂的酸败程度越高，酸值越大。（10分）维持二级结构的作用力为氢键，即一个电负性较强的原子上共价结合的氢与另一个电负性较强的原子形成的非共价键，氢键有饱和性和方向性。维持三级结构的作用力除（1）氢键外，还有（2）疏水作用力：水分子的作用使疏水性氨基酸的侧链相互聚集，形成疏水核心。疏水作用力在球状蛋白质形成三维结构的过程中起主要作用。（3）盐键：带相反电荷的侧链之间的静电相互作用。（4）范德华力：各基团的偶极之间形成的静电相互作用。包拾定向效应、诱导效应和分散效应。（5）二硫键：两个半胱氨酸之间脱氢生成的共价键，是维持三级结构最强的作用力。（6）酯键：侧链的竣基和疑基之间脱水形成的共价键。（1）增强结构稳定性；（2）提高遗传的经济性和效率；（3）构成功能部位；（4）为别构效应提供结构基础。4逆抑制剂与酶蛋白非共价结合，抑制剂町以用透析等方法除去。其中竞争性抑制剂与底物竞争同酶蛋白的结合，过屋的底物可以解除抑制。竞争性抑制剂使酶的Km増人，而Vm不变。非竞争性抑制剂与酶蛋白的结合不受底物的影响，使酶的Vm降低，而Km不变。反竞争性抑制剂只能同与底物结合以后的酶蛋白结合，使第4页共6页学生考评作业学生考评作业远程教冒字院学生考评作业远程教冒字院学生考评作业在您完成作业过程中，如有疑难，请登录学院网站“辅导答疑”栏目，与老师进行交流讨论!在您完成作业过程中，如有疑难，请登录学院网站“辅导答疑”栏目，与老师进行交流讨论!在您完成作业过程中，如有疑难，请登录学院网站“辅导答疑”栏目，与老师进行交流讨论!在您完成作业过程中，如有疑难，请登录学院网站“辅导答疑”栏目，与老师进行交流讨论!酶的Vm和Km均降低。町逆抑制剂的典型例子有：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺药对叶酸合成酶的抑制作用；碱基类似物、叶酸类似物、谷胺酰胺类似物对核甘酸合成酶的抑制作用；过渡态类似物酶的抑制作用等。糖蛋白是蛋白质和糖链形成的复合物，主要功能是：（1）在糖蛋白新生肽链折叠和缔合中的标记作用：（2）影响糖蛋白的分泌和稳定性：（3）控制血浆中老蛋白质的清除；（4）参与精子和卵子的识别：（5）参与细胞的黏着；（5）与一些酶、激素、免疫球蛋白的活性有关；（6）是红细胞表面的血型物质；（7）是凝集素的识别分子。蛋白聚糖结构是由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成，糖的含量高于蛋白质，糖部分主要是不分支的糖胺聚糖，存在于细胞外基质、细胞表面及细胞内的分泌颗粒中。糖胺聚糖由己糖醛酸和己糖胺重复二糖单位构成，二糖单位常被带负电荷的竣基或硫酸基修饰，因此呈酸性。糖胺聚糖的主要功能是作为吸水剂，在维持细胞质和细胞外基质的结构和膨胀度，形成黏液等方面有重要作用。其主要作用有：保持结缔组织的水分:调节阳离子在组织中的分布；对关节的保护和润滑作用；促进创伤愈合的作用。糖胺聚糖主要有透明质酸、硫酸软骨素、硫酸角质素、肝素等。（1）超氧化物歧化酶（superoxidedismutase,SOD）：存在广泛，可清除超氧阴离子；（2）过氧化氢酶（catalase）：存在于过氧化物酶体，可将过氧化氢转化为水和氧；（3）谷胱甘肽过氧化物®（glutatluoneperoxidase,GSH-PX）：存在广泛，可还原脂质氢过氧化物或将过氧化氢转化为水，同时将谷胱甘肽转化为氧化型；（4）维生素E：可清除生物膜中活性氧自由基，是生物体内最重要的自由基清除剂。（5）某些食物或中药的活性成分：如酚类、黄酮类和某些廿类化合物。（6）人匸合成的抗氧化剂：主要有J•基疑基茴香瞰EutylHydroxyAmsol,BHA）、二丁基疑基甲苯（DibutylHydioxyToleuene,BHT）和没食子酸丙酯（PropylGallate,PG）,主要用于防止油脂的腐败，在规定的剂量范围内使用是安全的。13.SDS、凝胶过滤、超离心，以及超滤可对Mr不同的蛋白质进行分离。（1）pH值增加，Hb与氧的亲和力增加。（2）CO：分压增加，Hb与氧的亲和力下降。（3）Ch分压卞降,Hb与氧的亲和力下降。（4）2,3-DPG浓度卞降，Hb与氧的亲和力增加。（5）a企解聚成单个亚基，Hb与氧的亲和力增加，协同效应消失。（1）乳糜微粒由小肠上皮细胞合成，主要功能是从小肠转运三酰甘油、胆固醇及其它脂质到血浆和其他组织：（2）VLDL在肝细胞的内质网中合成，主要功能是从肝脏运载内源性三酰甘油