《生物化学与分子生物学》知识点大全

注意：请在医师指导下应用，内容仅供参考！《生物化学与分子生物学》知识点大全第一章蛋白质的结构与功能1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性.4.色氨酸：分子量最大5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键15.举例说明蛋白质结构与功能的关系①蛋白质的一级结构决定它的高级结构②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。b.变性作用，在某些物理或者化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏本质：破坏非共价键和二硫键，不改变一级结构以酶原激活为例说明蛋白质结构与功能的关系④Anfinsen实验：可逆抑制剂以非共价键与酶或酶—底物复合物的特殊区域可逆结合成复合物，并使酶活性暂时降低或消失；采用透析或超滤将未结合抑制剂除去，则抑制剂和酶蛋白复合物解离，同时酶活性逐步恢复⑤综上，一级结构决定蛋白质的构象，构象决定功能，若一级结构改变并不引起构象改变，则功能不变，若一级结构改变引起构象改变，则功能改变。16.一二三四级结构的概念与化学键蛋白质一级结构：氨基酸序列，化学键：肽键、二硫键蛋白质二级结构：蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置，化学键：氢键蛋白质三级结构：在二级结构和模体等结构层次的基础上，由于侧链R基团的相互作用，整条肽链进行范围广泛的折叠和盘曲，化学键：疏水键、离子键、氢键、范德华力蛋白质四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局，化学键：疏水键、氢键、离子键17．在某一pH下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，成电中性，此时的pH值为该氨基酸的等电点。18.蛋白质胶体稳定的因素：①颗粒表面电荷②水化膜19、蛋白质的分离和纯化沉淀，电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。层析：

a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定ＰＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。

b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。第三章酶酶的组成单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。结合酶：由酶蛋白和非蛋白的辅助因子构成酶蛋白：决定反应的特异性；辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。辅助因子辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。酶的活性中心①酶的必须基团：对酶发挥活性所必须的基团②酶的活性中心：在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的一些R基团形成的特殊区域，该区域能特异的结合底物并催化底物发生化学变化。活性中心必须基团分为：结合基团：参与酶对底物的结合催化基团：催化底物变成产物活性中心以外的必须基团：活性中心内必定有必须基团，但必须基团不一定都在活性中心。活性中心以外的必须基团起到稳定活性中心的作用。酶与一般催化剂的区别①高效性：酶的催化作用可是反应速度提高10^6到10^12次方，反应前后酶本身无变化，高效性原因是降低反应的活化能②专一性（对底物具有选择性）Ⅰ绝对专一性：酶对底物要求非常严格，只作用于一个特定的底物；Ⅱ相对专一性：作用对象不是一种底物，而是一类化合物或化学键；Ⅲ立体异构体专一性：D-、L-，顺反③酶活性不稳定性：蛋白质容易变性失活④酶活性可调节控制：Ⅰ别构调节；Ⅱ反馈调节；Ⅲ供价修饰调节；Ⅳ酶原激活及激素控制诱导契合学说酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补的形状影响酶促反应的因素①底物浓度；②抑制剂；③酶浓度；④温度；⑤pH；⑥激活剂底物浓度对酶促反应速度的影响：中间产物学说：酶催化时，酶活性中心首先与酶底物结合生成一种酶和一种底物的复合物，此复合物再分解释放出酶并释放出产物米氏方程：V=Vmax×[S]／﹙Km＋[S]﹚⑴当底物浓度很大时([S]≥10×Km﹚,酶对底物饱和，反应速度达到最大⑵当反应速度V=1/2Vmax时，Km=[S]米氏方程中动力学参数Km的意义★①Km在数值上等于最大反应速度一半时对应的底物浓度，即V=1/2Vmax时，Km=[S]②Km单位：mol/L③不同酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征性物理常数④同一种酶对不同底物，Km值也不同，Km最小的底物称为最适底物⑤Km表示酶与底物间的亲和程度：Km值越大，亲和越小，催化活性越低；Km值越小，亲和度越大，催化活性越高抑制剂对酶促反应速度的影响⑴不可逆性抑制作用抑制剂与酶活性中心的活性基团或其部位的某些基团以共价形式结合，引起酶的失活，物理方法不能消除⑵可逆抑制作用Ⅰ竞争性抑制作用a.抑制剂的化学结构与底物相似，能与底物竞争性的与酶活性中心结合；b.当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，结果是酶促反应被抑制了；c.提高底物浓度，可提高底物的竞争能力（即可解除抑制作用）；d.Km值上升，Vmax不变Ⅱ非竞争性抑制作用与活性中心以外必须基团结合Km值不变，Vmax下降Ⅲ反竞争性抑制作用与酶-底物复合物结合Km值下降，Vmax下降酶原激活①酶原：无活性的酶前体②激活：一级结构改变，引起构象改变，形成或暴露活性中心酶活性调节①酶的共价修饰（化学修饰调节作用）：一种酶在另一种酶的作用修饰下，共价连接上一个化学基团，或共价键断裂，去掉一个化学基团，从而调节酶的活性②别构调节作用：某些物质可以与对应酶分子活性中心或活性中心以外的特定部位可逆地结合，使酶的活性中心构象发生改变，导致功能改变同工酶①是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶②这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织甚至同一组织或细胞中★以胰蛋白酶为例说明蛋白质结构与功能的关系因为胰蛋白酶在一级结构上相距甚远，肠激酶切割N端6肽，使其一级构象发生改变，形成特殊区域，即酶的活性中心，该区域能特异地结合底物，并催化底物发生化学变化，发挥着结合与催化的功能，说明了一级结构的改变，引起构象的改变，形成活性中心，使胰蛋白由无活性变为有活性第二章核酸的结构与功能核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。两类核酸：脱氧核糖核酸（DNA），存在于细胞核和线粒体内。核糖核酸（RNA），存在于细胞质和细胞核内。1.碱基DNA:ATCGRNA:AUCG嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此对波长260nm左右的紫外光有较强吸收，这一重要的理化性质被用于对核酸、核苷酸、核苷及碱基进行定性定量分析。２.戊糖DNA分子的核苷酸的糖是β-D-2-脱氧核糖，RNA中为β-D-核糖。３.磷酸：生物体内多数核苷酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上。核酸的一级结构核苷酸在核酸链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过3′，5′磷酸二酯键连接。DNA的二级结构DNA的双螺旋结构①DNA两条链反向平行，形成右手螺旋结构②磷酸核糖链在螺旋外部，碱基在螺旋内部③螺旋形成大小沟，相间排列④碱基平面与螺旋中心轴垂直A=T,G≡C配对，每10个碱基对，螺旋上升一圈，螺距为3.4nm，氢键维持双螺旋横向稳定性，碱基堆积力维持双螺旋的纵向稳定性。（助记：01234，01即10，10个碱基一周，直径2nm，螺距3.4）DNA的三级结构DNA超螺旋a.负超螺旋：顺时针右手螺旋的DNA双螺旋b.正超螺旋：反方向围绕它的轴扭转而成DNA在真核细胞内的组装：①核小体：是染色质丝的最基本单位②核小体的组成：组蛋白、DNA③核小体由核心颗粒、连接区DNA两部分组成：核心颗粒包括组蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子构成的致密八聚体以及缠绕其上的7/4圈的DNA链RNA（1）mRNA（半衰期最短）①mRNA结构特点：从5’末端3’末端的结构依次是5’帽子结构、5’末端非编码区、决定多肽氨基酸序列的编码区、3’末端非编码区和多聚腺苷酸尾巴。帽子和多聚尾A的功能：mRNA核内向胞质的转化、mRNA的稳定性维系、翻译起始的调控②mRNA功能：从DNA转录遗传信息，是蛋白质合成的模板把核内DNA的碱基顺序，按照碱基互补的原则，抄录并转送至胞质，作为蛋白质合成的直接模板。（2）tRNAtRNA一级结构特点①含10%—20%稀有碱基②3’末端为—CCA—OH③反密码子环④二级结构特点：三叶草结构⑤三级结构特点：倒L形tRNA功能：运输氨基酸的载体（3）rRNA含量最多，参与组成核蛋白体，作为提供蛋白质合成的场所DNA变性某些理化因素作用下，碱基对间的氢键被打断，DNA双链解开成两条单链的过程增色效应：变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应Tm（溶解温度）核酸加热变性过程中50%DNA变性时的温度称为该核酸的解链温度，又称Tm。第六章糖代谢1.糖的化学本质（即组成）：多羟基醛或多羟基酮类及其衍生物或多聚物2.糖的生理功能：①氧化供能②组成人体组织结构的重要成分③参与构成体内一些重要的生物活性物质④提供碳源3.糖的无氧分解指机体在不消耗氧的情况下，葡萄糖或糖原分解产生乳酸并产生能量的过程，又称糖酵解（糖酵解的全部反应过程在细胞胞浆中进行）4.糖酵解反应过程：㈠第一大阶段：葡萄糖或糖原转变生成丙酮酸，又称糖酵解途径；㈡第二大阶段：丙酮酸被还原为乳酸★三个限速酶：己糖激酶、6—磷酸果糖激酶—1、丙酮酸激酶（丙、己、磷）底物水平磷酸化能量物质在分解代谢过程中产生的高能化合物，其高能键裂解所释放的能量，驱使ADP磷酸化，产生ATP的过程，称为底物水平磷酸化。底物水平磷酸化是糖酵解的产能方式。★两次底物水平磷酸化是①1,3—二磷酸甘油酸→3—磷酸甘油酸②磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸糖酵解的反应特点：①整个反映在细胞液中进行，起始物为葡萄糖或糖原，终产物为乳酸；②糖酵解是一个无需氧的过程；③糖酵解通过底物水平磷酸化可产生少量能量，每一分子葡萄糖净生成2分子ATP，糖原生成3分子ATP。因此，通过糖酵解只能产生少量ATP④糖酵解中的己糖激酶、6—磷酸果糖激酶—1、丙酮酸激酶为糖酵解过程中的关键酶，分别催化了3步不可逆的单向反应⑶糖酵解的调节：①激素的调节；②代谢物对限速酶的变构调节★糖酵解的生理意义：①使机体在不消耗氧的情况下获取能量的有效方式；②是某些细胞在氧供应正常的情况下的重要供能途径：Ⅰ无线粒体的细胞Ⅱ代谢活跃的细胞；③某些病理情况下，组织细胞处于缺血缺氧状态，也需要通过糖酵解获取能量；④糖酵解的中间产物是氨基酸，是脂类合成前体糖的有氧氧化部位：胞液及线粒体⑴葡萄糖或糖原生成丙酮酸⑵丙酮酸氧化(→脱H)脱羧(→生成CO2)生成乙酰辅酶A：在线粒体中进行，关键酶：丙酮酸脱氢酶复合体⑶三羧酸循环：指乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含三个羧基的柠檬酸，反复进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反映的过程。三羧酸循环在线粒体中进行。★三羧酸循环的反应过程消耗一个乙酰CoA4次脱氢2次脱羧1次底物水平磷酸化生成1分子FADH2、3分子NADH＋H+、2分子CO2、1分子GTP关键酶:柠檬酸复合酶、α—酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶整个反应为不可逆反应三羧酸循环的生理意义：①营养物质氧化分解的共同途径（所有氧化分解的共同的末端通路）②是三大营养物质代谢联系的枢纽③为其他物质代谢提供小分子前提④为呼吸链提供H和电子磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH＋H+，前者再进一步转变为3—磷酸甘油醛和6—磷酸果糖的过程。生成磷酸戊糖、NADPH及H+、CO2，限速酶：6—磷酸葡萄糖脱氢酶细胞定位：胞液反应阶段：①氧化阶段☞磷酸戊糖的生成，此阶段反应不可逆；②非氧化阶段☞基团转移反应，此阶段反应均为可逆特点①脱氢反应以NADP+为受氢体，生成NADPH＋H+；②反应过程中进行了一系列酮基和醛基转移转移反应③反应中生成了重要的中间代谢物：5-磷酸核糖；④一分子G—6—P经过反应，只能发生一次脱羧和二次脱氢反应，生成一分子CO2和两分子NADPH＋H+生理意义（1）5—磷酸核糖是核苷酸、核酸的合成原料（2）使不同碳原子数的糖相互转换（3）产生NADPH＋H+作为供氢体，参与多种代谢反应：a.作为供氢体，参与体内多种生物合成反应；b.NADPH＋H+参与羟化反应；c.NADPH＋H+可维持谷胱甘肽（GSH）的还原性；d.NADPH＋H+参与体内中性粒细胞和巨噬细胞产生离子态氧的反应，因而有杀菌作用糖异生概念从非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程原料生糖氨基酸（甘、丙、苏、丝）、有机酸（乳酸）、甘油定位肝肾细胞的胞浆及线粒体关键酶（限速酶）①丙酮酸羧化酶；②磷酸烯醇式丙酮酸羧化酶；③果糖二磷酸酶④葡萄糖6—磷酸酶糖异生的调节①激素对糖异生的调节②代谢物对糖异生的调节a.糖异生原料的浓度对糖异生作用的调节b.乙酰辅酶A浓度对糖异生的影响糖异生的生理意义①维持血糖浓度恒定②促进乳酸再利用③协助氨基酸代谢④促进肾小管泌氨，调节酸碱平衡乳酸循环的意义指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用乳酸，与乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程①乳酸再利用，避免了乳酸损失；②防止乳酸堆积引起了酸中毒糖原的合成与分解由葡萄糖合成糖原的过程至少含4个葡萄糖残基的α-1,4-多聚葡萄糖作为引物★葡萄糖基的供体：UDPG(尿基二磷酸葡萄糖)★糖原合成的限速酶：糖原合酶糖原分解的限速酶：糖原磷酸化酶激素对糖原合成与分解的调节：①关键酶都以活性、无（低）活性存在，2种形式通过磷酸化和去磷酸化相互转换②肝、肌糖原代谢各有特点：Ⅰ分解肝糖原的激素主要是胰高血糖素；Ⅱ分解肌糖原的激素主要是肾上腺素肝糖原的合成与分解主要是维持血糖浓度的相对恒定肌糖原不能维持血糖浓度恒定的原因：缺少6—磷酸葡萄糖酶第七章脂类代谢脂肪动员储存与脂肪组织中的脂肪在一系列酶的作用下水解为甘油和游离脂肪酸，并释放入血供全身各组织利用的过程。三酰甘油脂肪酶是关键酶，其活性受激素的调节，又称激素敏感脂肪酶。产物：FFA、甘油。脂肪酸氧化分解的四个阶段：①脂肪酸的活化；②脂酰CoA进入线粒体，载体：肉毒碱③脂肪酸的β-氧化：脱氢、加水、再脱氢、硫解④TCA循环偶联氧化磷酸化酮体是乙酰乙酸、丙酮、β—羟基丁酸三种物质的总称，由肝细胞合成，肝外组织氧化利用酮体生成的生理意义：①在长期饥饿或者是交感神经兴奋时，脂肪动员产生的中长链脂肪酸不能通过毛细血管壁和血脑屏障，酮体分子量小、水溶性强，在血中运输不需要载体，能通过血脑屏障及肌肉细胞毛细血管壁，使肌肉和脑组织的重要能源②酮体在肝脏生成，由肝外组织利用。脑组织主要利用血糖供能。肝外组织（尤其是肌肉组织）利用酮体氧化供能，减少对葡萄糖的需求，保证脑组织对葡萄糖的需要。酮体合成原料：乙酰CoA，全过程在肝细胞线粒体内进行，合成的限速酶为羟甲基戊二酸单酰CoA合酶（HMG-CoA合酶）脂肪酸的合成原料是乙酰CoA，还需NADPH供氢及ATP供能。在胞液中进行。柠檬酸-丙酮酸循环是乙酰CoA穿出线粒体的途径目的是把线粒体内的乙酰基运输到线粒体外，用来合成脂肪酸营养必需脂肪酸亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸多不饱和脂肪酸的重要衍生物前列腺素、血栓素、白三烯合成原料是花生四烯酸。其特点是：在细胞中含量很低，生理活性很强，对细胞代谢调节有重要作用。胆固醇合成原料：每合成一份子胆固醇需18分子乙酰CoA，36分子ATP及16分子NADPH＋H+。鲨烯是合成的中间代谢物限速酶：HMG-CoA还原酶胆固醇在体内的转变与排泄①转变成胆汁酸②转变成类固醇类激素③转变成VitD3血浆脂蛋白超离心法测得的４种血浆脂蛋白（按密度）：名称功能ＣＭ转运外源性甘油三酯及胆固醇ＶＬＤＬ转运内源性甘油三酯及胆固醇ＬＤＬ转运内源性胆固醇ＨＤＬ逆向转运胆固醇第九章氨基酸代谢8种必需氨基酸缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸。简记为：写一两本单色书来决定蛋白质营养价值高低的因素氨基酸的种类、含量、比例。氨基酸的一般代谢：⑴脱氨作用：①氧化脱氨：氨基酸先经脱氢生成不稳定的亚氨基酸，然后水解产生α－酮酸和氨，其限速酶为Ｌ－谷氨酸脱氢酶。②转氨反应是指α－氨基酸与α－酮酸在转氨酶催化下，氨酮二基互换的过程，其重要转氨基酶为丙氨酸转氨酶（ATL）和天冬氨酸（AST）。③联合脱氨：转氨与脱氨相偶联而脱出氨基的作用称联合脱氨基作用，其反应途径有转氨作用偶联氨酸氧化脱氢途径和嘌呤核苷酸循环脱氨。⑵氨代谢：血氨的来源氨基酸脱氨基肠道细菌腐败产氨肾小管上皮泌氨氨转运：丙氨酸—G循环谷氨酰胺运氨作用：肝外组织在谷氨酰胺合成酶作用下，合成谷氨酰胺；以谷氨酰胺形式将氨经血液循环带到肝脏，由谷氨酰胺酶分解，产生氨作用与合成尿素谷氨酰胺对氨有运输、贮存和解毒作用尿素的生物合成合成场所：肝脏的线粒体和胞液中进行；合成一分子尿素消耗4个ATP。限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶；两个氮原子，一个来自NH3,一个来自天冬氨酸α—酮酸代谢①转变为糖和脂类②经氨基化生成非必须氨基酸③氧化供能蛋氨酸参加反应前蛋氨酸必须先于ATP起反应生成S—腺苷蛋氨酸（SAM），SAM被称为活性蛋氨酸，是体内最重要、最直接的甲基供体半胱氨酸：含有巯基（—SH）硫酸在体内的形式：3’—磷酸腺苷—5’—磷酰硫酸（PAPS）苯丙氨酸羟化酶缺陷->苯丙酮酸尿症酪氨酸酶缺陷->白化病一碳单位是指某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的化学基团，即甲基、亚甲基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基的总称。四氢叶酸（FH4）是这类集团的载体或传递体。一碳单位主要来自甘氨酸、丝氨酸、蛋氨酸和组氨酸等第八章生物氧化生物氧化能源物质在生物体内完全氧化分解生成CO2和H2O并释放能量的过程呼吸链在线粒体内膜，由若干递氢体、递电子体按一定顺序排列组成的，把能源物质分解代谢脱下来的H氧化生成的H2O的链式反应体系称为电子传递链，亦称为呼吸链。⑴NADH电子传递链（氧化呼吸链）：NADH→复合体Ⅰ→CoQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→Q2（NADH→FMNH2→FeS→Q→b→C1—C—aa3—1/2O2）⑵琥珀酸电子传递链（FADH2氧化呼吸链）：琥珀酸→复合体Ⅱ→CoQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→Q2（FADH2→FeS→Q→b→C1—C—aa3—1/2O2）氧化磷酸化在线粒体中，能源物质分解代谢脱下的氢原子经电子传递链氧化生成水，在此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP，ATP这种生成方式称为氧化磷酸化。P/O比值指物质氧化时，每消耗1mol氧原子所消耗的无机磷的摩尔原子数胞液中NADH的氧化①α—磷酸甘油穿梭②苹果酸穿梭影响氧化磷酸化的因素1.抑制剂（1）呼吸链抑制剂：阻断呼吸链中某些部位电子传递。CO、CN-、N3-及H2S抑制细胞色素C氧化酶，使电子不能结合氧。此类抑制可使细胞内呼吸停止，导致人迅速死亡。（2）解耦联剂：①可使氧化磷酸化耦联过程脱离②通道回流，而通过线粒体内膜中其他途径返回线粒体基质，从而破坏内膜两侧的侄子电化学梯度，使ATP的生成受到抑制，以电化学梯度储存的能量以热量形式释放。（3）氧化磷酸化：①寡酶素可以阻止质子从F0通道回流，抑制ATP生成。②由于此时线粒体内膜两侧质子电化学梯度增高，影响呼吸链质子泵的功能，继而抑制电子传递。2.ADP的调节作用正常计提的氧化磷酸化速率主要受ADP的调节成正比RCR，加入ADP后的耗氧量速率与仅有底物时的耗氧速率之比称为呼吸控制率（RCR）。3.甲状腺激素（1）甲状腺激素诱导细胞膜上Na+.K+-ATP酶的合成使ATP加速分解为ADP和Pi，ADP增多促进氧化磷酸化。（2）甲状腺素（T3）还可使解偶联蛋白基因表达增加，引起耗氧量和产热量增加。ATP1.在体内所有高能磷酸化合物中，以ATP末端的磷酸链最为重要。2.为糖原，磷脂\蛋白质合成时提供能量的UTP，CTP，GTP3..ATP还可将~P转移给肌的生成磷酸肌酸（CP），作为脑和肌中能量的一种储存形式。当机体消耗ATP过多而导致ADP增多时磷酸肌将~P转移给ADP生成ATP，供生理活动之用。第十章核苷酸代谢从头合成途径通过利用一些简单的前体物，如5—磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2、ATP等，从无到有合成嘌呤核苷酸的过程称为嘌呤核苷酸的从头合成途径。（在胞液中进行）嘌呤核苷酸从头合成原料：氨基酸（甘氨酸、天冬氨酸和谷氨酸）、CO2和一碳单位特点：嘌呤核苷酸是在五磷酸核糖的基础上逐渐形成五磷环的；从头合成途径首先合成次黄嘌呤核苷酸（IMP）；在IMP的基础上分别形成GMP、AMP补救合成两个转移酶：腺嘌呤磷酸核糖转移酶（APRT）、次黄嘌呤—鸟嘌呤磷酸核糖转移酶（HGPRT）次黄嘌呤类似物6—巯基嘌呤（6—MP），作用：抑制次黄嘌呤核苷酸（IMP）转变为AMP，是竞争性抑制嘌呤核苷酸的分解的终产物是尿酸痛风症：体内嘌呤核苷酸分解代谢异常嘧啶核苷酸从头合成原料：天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2重要中间产物：UMP5-氟尿嘧啶（5-FU）是胸苷酸合成酶的抑制剂第十四章DNA的生物合成半保留复制在DNA复制时，以亲代DNA的每一股做模板，dNTP为原料，碱基配对为原则，合成完全相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA中都含有一股亲代DNA链，这种现象称为DNA的半保留复制半不连续复制前导链合成连续而后随链合成不连续原料①模板：单链DNA②底物：脱氧三磷酸核苷（dNTP）③原则：碱基互补配对④合成方向：5’→3’⑤引物：一段具有3’端自由羟基的RNA【原因：DDDP不能催化单核苷酸之间3’—5’磷酸二酯键，而DDRP可以催化单核苷酸之间生成3’,5’—磷酸二酯键⑥冈崎片段：由于亲代DNA双链在复制时是逐步解开的，因此，随从链的合成也是一段一段的。DNA在复制时，由随从连合成所产生的一系列不连续的DNA片段称为冈崎片段。DNA复制的酶A识别、B解旋、C辅助、G引物DNA拓扑异构酶防止扭曲打结，既能水解DNA分子中的磷酸二酯键又能将其重新连接单链DNA结合蛋白（SSB）：使解开双螺旋后的DNA单链能够稳定存在，即稳定单链DNA，发挥模板作用；保护单链DNA，避免DNA酶的降解引物酶依赖DNA的RNA聚合酶DNA聚合酶DNA-polⅠ：切除引物，填补缺口，修复损伤，校正错误DNA-polⅢ：复制DNA，校正错误DNA-polⅢ是真正的DNA复制酶5’→3’外切酶活性：切除引物3’→5’外切酶活性：校正错误，修复损伤复制的保真性①遵守严格的碱基配对规律；②DNA聚合酶在复制延长中对碱基的正确选择；③复制过程中及时校读和修复的功能DNA连接酶催化两段DNA片段形成磷酸二酯键DNA的复制过程：起始A识别、B解旋、C辅助，G合成引物延长DNA聚合酶Ⅲ终止切除引物，补平缺口，连接酶链接片段第十六章RNA的生物合成不对称转录在转录过程中，RNA的合成只能以DNA双链中的一条链为模板，这种现象称为不对称转录两重含义：对于某一个结构基因只有一股单链，用做模板；而对于不同的结构基因一单链上可以交错出现模板链和编码链RNA聚合酶亚基功能α决定哪些基因被转录β与转录全过程有关（催化）β'结合DNA模板（开链）σ辨认转录起始点原核生物的RNA聚合酶：五种亚基α、β、β'、σ、ω组成的蛋白质RNA聚合酶与DNA聚合酶最大的区别：RNA聚合酶无需引物，—OH3'RNA聚合酶Ⅱ转录产物：mRNA启动子是转录开始时RNA聚合酶识别、结合和开始转录的一段DNA序列。5’→3’顺式作用因子：DNA序列反式作用因子：蛋白质分子转录终止非依赖Rho的转录终止子依赖Rho的转录终止子帽子结构是前体mRNA在细胞核内的稳定因素，也是mRNA在细胞质内的稳定因素，没有帽子结构的转录产物很快被核酸酶水解。帽子结构可以促进蛋白质生物合成polyA尾mRNA由细胞核进入细胞质所必需的形式大大提高了mRNA在细胞质中的稳定性复制和转录的区别复制转录模板两股链均复制单链DNA片段原料dNTPNTP酶DNA聚合酶（DNA-pol）RNA聚合酶（RNA-pol）产物子代双链DNA（半保留复制）mRNAtRNArRNA配对A—TG—CA—UT—AG—C引物需要不需要加工与修饰不需要需要第十七章蛋白质的生物合成蛋白质的生物合成，即翻译，以mRNA为模板合成蛋白质的过程。原料三种RNA２０种氨基酸相关酶和蛋白因子ATP、GTPmRNA是遗传信息的携带者mRNA分子上从5‘至3’方向，由AUG开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为密码子。起始密码:AUG（哎呦，急了，赶紧开始）终止密码：UAA，UAG，UGA遗传密码的特点连续性、通用性、简并性、摆动性原核生物核糖体A位：氨基酰位P位：肽酰位E位：退出位氨基酸的活化氨基酸＋ATP＋tRNA→氨基酰-tRNA＋AMP＋PPi（氨基酰-tRNA合成酶）氨基酰-tRNA合成酶对氨基酸和tRNA具有高度特异性核糖体循环（翻译）过程起始原核生物①核蛋白体大小亚基分离；②mRNA在小亚基定位结合③起始氨基酰-tRNA的结合④核蛋白体大亚基结合，起始复合物形成真核生物①核蛋白体大小亚基分离②起始氨基酰-tRNA结合③mRNA在核蛋白体小亚基就位④核蛋白体大亚基结合延长进位又叫注册，指根据mRNA下一组遗传密码指导，使相应氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位。成肽是由转肽酶催化的肽键形成过程（转肽酶是核糖体大亚基的功能，每形成一个肽键，需要消耗４个高能磷酸键）。转位是核糖体沿着模板向3‘端移动一个密码子的距离，肽酰-tRNA从核糖体的A位移到ｐ位的过程。终止RF识别终止密码，释出肽链生物化学与分子生物学重点第一章蛋白质的结构与功能1.蛋白质中含氮量约为16%.2.每克样品中含氮克数×6.25×100=每100克样品中的蛋白质含量（g/100g）3.组成蛋白质的氨基酸均为L-α-氨基酸（甘氨酸除外）4.氨基酸分类：（带负电荷）酸性:天冬菇(天冬氨酸,谷氨酸)（带正电荷）碱性:来劲足(赖氨酸,精氨酸,组氨酸)苯丙色酪:芳香族or芳香老本色(酪,苯丙,色)极性:诗书半担两岸有(丝,苏,半胱,天冬酰胺,谷胺酰胺非极性:干饼缬本晾一铺(甘,丙,缬,苯丙,亮,异亮,脯,蛋)含氮最高：精三碳化合物：丙、丝、半胱四碳化合物：苏、天冬、半胱最小的氨基酸：甘氨酸含亚氨基：脯氨酸5.氨基酸的理化性质：（1）两性解离及等电点；等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点。当PH>等电点时，溶液呈酸性；当PH<等电点时，溶液呈碱性。（2）紫外吸收性质；因色氨酸、酪氨酸分子内含有共轭双键，故有这种性质；在波长280nm处有光吸收峰。（3）茚三酮反应：条件：570nm颜色：蓝紫色6.（1）蛋白质的一级结构中的化学键是肽键和二硫键（多选）（2）蛋白质的二级结构（局部空间结构）的化学健是氢键主要形式包括：α螺旋，β折叠，β转角◆β转角第2个氨基酸残基常常是脯氨酸（3）蛋白质三级结构的形成和稳定主要依靠：疏水键，盐键，氢键，二硫键，范德华力等（多选）三级才有功能（4）蛋白质的四级结构：非共价键◆由两条或多条肽链构成◆这种蛋白质的每条肽链形成相对独立的三级结构被称为一个亚基（亚基单独存在时一般没有生物学活性）7.镰状细胞贫血：β链第6位谷氨酸→缬氨酸8.蛋白质与氨基酸共有的性质——两性解离性质PH＜PI阳离子PH=PI兼性离子PH＞PI阴离子◆人体内大多数蛋白质解离成阴离子，多带负电9.蛋白质亲水胶体的稳定因素：颗粒表面电荷；水化膜（去掉这两个稳定因素，蛋白质极易从溶液中沉淀析出）10.盐析沉淀的蛋白质通常不发生变性11.蛋白质的变性作用：在某些物理或化学因素（条件）作用下，蛋白质的空间结构破坏（本质）（但不包括肽链的断裂等一级结构变化），导致蛋白质若干理化性质的改变、生物学活性的丧失（结果）。第二章核酸的结构与功能1.核酸的基本组成单位是核苷酸2.多核苷酸的连接方式是3'，5'-磷酸二酯键（5'→3'）3.核苷酸序列又称碱基序列4.DNA的二级结构是双螺旋结构5.DNA双螺旋结构模型的要点：①反向平行的“右手”双螺旋②磷酸与脱氧核糖(亲水)位于双螺旋外侧③碱基(疏水)位于内侧，互补配对原则：A二T，G三C④维持双螺旋结构稳定的作用力：氢键和碱基堆积力⑤螺旋表面形成大沟和小沟⑥双螺旋直径2nm，螺距约为3.54nm(口诀：DNA，双螺旋，正反向，互补链，A对T，GC连，配对时，靠氢键，十碱基，绕一圈，螺距345中间。碱基力和氢键，维持螺旋结构间)6.真核生物DNA基本结构单位是核小体（1）核小体包括H1、H2A、H2B、H3和H4五种组蛋白。（2）每个核小体重复单位的DNA长度约为200bp7.mRNA结构的特点（1）5'末端有帽子结构（2）3'末端绝大多数带有多聚腺苷酸尾8.tRNA二级结构是三叶草，三级结构是倒L型9.Tm值：在解链过程中，260nm吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度◆Tm值与DNA的碱基组成和变性条件有关，DNA的GC含量越高，长度越长，Tm值越大第三章酶1.酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶两大类2.全酶：酶蛋白与辅因子结合后所形成的复合物3.酶蛋白的主要功能是决定酶促反应的特异性及其催化机制；多数辅因子的主要功能是决定反应的性质与类型4.酶的活性中心内的必需基团分为结合基团和催化基团结合基团：识别底物；催化基团：使底物发生化学反应转变为产物【了解】5.酶原：无活性的酶的前体【了解】6.酶原激活的意义（1）保证组织细胞本身的蛋白质不致因酶的催化而破坏；（2）保证合成的酶在特定部位和环境中发挥其生理作用7.同工酶：eg.乳酸脱氢酶（LDH）、肌酸激酶（CK）8.目前公认的酶促反应机制是诱导契合学说9.酶促反应动力学的影响因素：底物浓度【最主要因素】、酶浓度、PH、温度、抑制剂、激活剂10.米氏方程：V=Vmax［S］/(Km+［S］)◆Km：米氏常数◆Km值等于在特定酶浓度条件下，反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度◆Km越大，E与S的亲和力越小11.有机磷化物能使胆碱酯酶失活12.在标准条件下，酶活性的1个国际单位为在1min内能催化1μmol的底物转变为产物的酶量第四章糖代谢1.每分子葡萄糖经过糖酵解净生成2分子ATP，从糖原开始，每个葡萄糖净生成3分子ATP2.糖酵解途径的关键酶：己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶3.三羧酸循环过程特点（1）三羧酸循环一周，通过脱羧，生成2分子CO2（2）整个三羧酸循环不可逆，在线粒体中进行（3）有4次脱氢反应，3次以NAD+为受氢体，1次以FAD为受氢体，生成一个高能磷酸键（4）中间产物必须不断更新和补充4.葡萄糖经磷酸戊糖途径生成磷酸核糖和NADPH+H+5.磷酸戊糖途径的生理意义（1）为核酸的生物合成提供核糖（2）提供NADPH+H+，作为供氢体参与多种代谢反应①NADPH是许多合成代谢的供氢体②NADPH参与体内羟化反应③NADPH可维持谷胱甘肽的还原状态6.糖异生关键酶：葡糖-6-磷酸酶果糖-1,6-二磷酸酶丙酮酸羧化酶磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶7.糖异生的生理意义（1）饥饿情况下维持血糖浓度恒定（2）回收乳酸，补充肝糖原（肝）（3）调节酸碱平衡（肾）8.调节血糖的激素有降血糖激素和升血糖激素两类◆降血糖激素：胰岛素◆升血糖激素：肾上腺素，胰高血糖素，糖皮质激素，生长激素第五章脂质代谢1.脂质的生理功能（1）供能和储能（2）维持生物膜的正常结构与功能（主要类脂）（3）脂肪组织是内分泌器官（4）脂质是机体众多信号分子的前体2.常见的人体营养必需脂肪酸有亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等3.酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种有机化合物4.酮体生成的生理意义（1）酮体是肝向肝外组织输出能量的重要形式（2）酮体是肝脏输出能源的一种形式，并且酮体可通过血脑屏障，是肌肉尤其是脑组织（75%）的重要能源（3）酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗5.在饥饿或糖供能不足时,脂肪动员加强,所产生的脂肪酸转变为乙酰CoA氧化供能,以减少葡萄糖和蛋白质的消耗,维持血糖浓度的恒定。肝同时将脂肪酸分解转化成酮体,以替代葡萄糖为脑组织提供能量保障,确保大脑功能正常。脑组织不能从葡萄糖获得足够能量的情况下,所需能量的75%是由酮体提供的6.糖代谢异常情况下，葡萄糖得不到有效利用，脂肪动员而来的脂肪酸被转化成大量酮体7.乙酰CoA主要来自葡萄糖的分解代谢8.胆固醇的生理功能（1）构成生物膜（2）转变成胆汁酸（3）合成类固醇激素及维生素D3（4）调节脂蛋白代谢9.胆固醇的转化产物（1）胆汁酸（2）维生素D3（3）类固醇激素10.血脂：血浆中的脂质。主要包括三酰甘油、各类磷脂、胆固醇和胆固醇酯以及游离脂肪酸11.血脂的来源：（1）外源性：食物中的脂质经消化吸收进入血液（2）内源性：脂库中三酰甘油动员释放的脂质及体内合成的脂质12.血脂的主要去路（1）氧化分解（2）构成生物膜（3）进入脂库储存（4）转变为其他物质13.血浆脂蛋白的分类（1）电泳法①乳糜微粒（CM）②β-脂蛋白③前β-脂蛋白④α-脂蛋白（2）超速离心法①乳糜微粒（CM）②极低密度脂蛋白（VLDL）③低密度脂蛋白（LDL）④高密度脂蛋白（HDL）第六章生物氧化1.呼吸链主要由位于线粒体内膜上的酶复合体Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ四种复合物组成2.复合体Ⅰ：传氢、传电子复合体Ⅱ：传氢、传电子（不具有质子泵功能）复合体Ⅲ：传电子复合体Ⅳ：传电子3.NADH氧化呼吸链（最常见）NADH+H+→复合体Ⅰ→CoQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O24.FADH2氧化呼吸链琥珀酸→复合体Ⅱ→CoQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O25.ATP是机体各种生理活动的直接能量供应者6.ATP的生成（1）底物水平磷酸化（2）氧化磷酸化7.抗坏血酸呼吸链组成：Cytc→Cytaa3→O28.细胞色素c（Fe2+）呼吸链组成：Cytaa3→O29.ATP是体内最重要的高能磷酸化合物，是细胞可以直接利用的能量形式10.磷酸肌酸是肌肉和脑组织中能量的贮存形式11.胞浆NADH的跨膜转运机制（1）α-磷酸甘油穿梭（脑、骨骼肌）（2）苹果酸-天冬氨酸穿梭（心肌、肝、肾）第七章氨基酸代谢1.外源性氨：自消化道吸入体内2.氨基酸的主要分解代谢方式是脱去氨基生成氨3.酸性尿有利于肾小管细胞中的氨扩散入尿碱性尿妨碍肾小管细胞NH3的分泌4.氨的转运——葡萄糖-丙氨酸循环5.合成尿素是氨的主要去路，在肝组织中进行6.鸟氨酸循环的特点（1）原料:2分子氨,一个来自游离氨，另一个来自天冬氨酸（2）过程:先在线粒体中进行,再在胞液中进行（3）耗能:3个ATP，4个高能磷酸键（4）参与循环的氨基酸:5个（鸟氨酸、瓜氨酸、天冬氨酸、精氨酸、谷氨酸）7.CO2不属于一碳单位，四氢叶酸是一碳单位的运载体8.SAM提供甲基9.PAPS是硫酸基供体10.苯丙酮尿症：苯丙氨酸羟化酶第八章核苷酸代谢嘌呤核苷酸体内代谢完成后会形成尿酸第十章DNA的合成与修复1.DNA的特点①半保留复制②固定起始点③双向复制④半不连续复制⑤高保真复制2.半保留复制的概念DNA合成时,以4种dNTP为原料,母链双链DNA解链为单链,并以各单链为模板,在DNA聚合酶作用下,按碱基互补原则(A-T、G－C),5'→3'方向,合成新的DNA链,新链与模板链互补,二者构成子代DNA。如此合成的子代细胞的DNA,一条单链为亲代模板,另一条为与之互补的新链,两个子细胞的DNA与亲代的相同,故称之为DNA的半保留复制3.DNA复制过程中能连续合成的链是前导链；不连续合成的是后随链（冈崎片段）4.参与DNA复制的酶类及其作用①DNA聚合酶：催化与模板互补的DNA新链合成②解旋酶：解开螺旋③拓扑异构酶：帮助解开复制叉前后的超螺旋结构④引物酶：催化RNA引物合成并与DNA链互补的反应⑤DNA连接酶：连接DNA末端第11章RNA合成1.RNA转录特点是不对称转录2.RNA聚合酶分为核心酶（α2ββ'ω）和全酶（α2ββ'ωσ）3.σ亚基：识别启动子，启动转录，控制转录速率α亚基：参与转录速率的调控β亚基：结合底物NTPβ'亚基：与DNA模板结合，解开双螺旋ω亚基：促进RNA聚合酶的组装并稳定4.真核生物mRNA前体的