蛋白质化学4课件

造成轉角的各種轉折二級構造bturngturnPro劇烈轉折R在同一側R在相對側三個胺基酸夾一氫鍵兩個胺基酸夾一氫鍵Mathewsetal(2000)Biochemistry(3e)p.1814.无规卷曲或自由回转（nonregularcoil）指无一定规律的松散盘曲的肽链结构。酶的功能部位常包含此构象，灵活易变。3.超二级结构(Super-secondarystructure):在蛋白质中，特别是在球状蛋白质中，常可看到有若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则且在空间结构上能辨认的二级结构的组合体以充当三级结构的构件。此组合体就称为超二级结构。已知的超二级结构有三种基本组合方式。（1）

这是一种由两股或三股右手α-螺旋彼此缠绕而成的左手超螺旋。它是角蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白和纤维蛋白原中的一种超二级结构。由于超卷曲，螺旋主链的φ和ψ角与正常的螺旋有偏差，每圈螺旋为3.5个残基。螺旋轴有相当的倾斜，重复距离从5.4埃缩短到5.1埃。其稳定性主要有范德华力起作用。（2）最简单的组合是由二段平行式的-链（单股的-折叠）和一段连接链组成，此称为x单位。连接链是螺旋或是无规则卷曲，他大体上反平行于-链。最常见的组合是三段平行式的-链和两段-螺旋链构成，此超二级结构称为Rossmann-折叠(Rossmann-fold)。几乎所有的实例中的连接链都是以右手交叉连接方式处于-折叠片的一侧。（3）-曲折和回形拓扑结构是此组合的二种超二级结构。-曲折是在一级结构上连续，在-折叠中相邻的三条反平行式-链通过紧凑的-转角连接而成。它含有与-螺旋相近数目的氢键。回形拓扑结构（“GreekKey”topology)也是反平行式-折叠片中常出现的一种超二级结构。它直接用希腊陶瓷花瓶上的一种图案命名。这种结构实际上有两种可能的回旋方式，但实际上只有一种。

-螺旋×-链

-曲折回形拓扑结构纤维状蛋白

纤维状蛋白质(fibrousprotein)广泛地分布于脊椎和无脊椎动物体内，它是动物体的基本支架和外表保护成分，占脊椎动物体内蛋白质总量的一半或一半以上。这类蛋白质外形呈纤维状或细棒状，分子轴比(长轴／短轴)大于1()(小于10的为球状蛋白质)。分子是有规则的线型结构，这与其多肽链的有规则二级结构有关，而有规则的线型二级结构是它们的氨基酸顺序的规则性反映。纤维状蛋白质的类型

纤维状蛋白质可分为不溶性(硬蛋白)和可溶性两类，前者有角蛋白、胶原蛋白和弹性蛋白等；后者有肌球蛋白和纤维蛋白原等，但不包括微管(microtubule)和肌动蛋白细丝(actinfilament)，它们是球状蛋白质的长向聚集体(aggregate)。

角蛋白Keratin角蛋白广泛存在于动物的皮肤及皮肤的衍生物，如毛发、甲、角、鳞和羽等，属于结构蛋白。角蛋白中主要的是

-角蛋白。

-角蛋白主要由

-螺旋构象的多肽链组成。一般是由三条右手

-螺旋肽链形成一个原纤维（向左缠绕），原纤维的肽链之间有二硫键交联以维持其稳定性例如毛的纤维是由多个原纤维平行排列，并由氢键和二硫键作为交联键将它们聚集成不溶性的蛋白质。

-角蛋白的伸缩性能很好，当

-角蛋白被过度拉伸时，则氢键被破坏而不能复原。此时

-角蛋白转变成

-折叠结构，称为

-角蛋白。

来源于外胚层细胞，是外胚层细胞的结构蛋白质，主要有α-角蛋白和β-角蛋白。1）α-角蛋白：它是角蛋白的优势形式。它主要由α-螺旋构象的多肽链构成，多肽链基本上与角蛋白的长向平行，其大周期（0.5-0.55nm）和螺旋模型中的螺距（0.54nm）相当，而小周期（0.15nm）和轴心距（0.15nm）相当。所以它是α-螺旋的典型实例。

α-角蛋白中，三股α-螺旋向左缠绕，拧成一根称为原纤维的结构，这个就是αα组合的超二级结构。然后，由原纤维形成电缆式结构的微纤维，再由微纤维结合成不规则的纤维束，即大纤维。α-角蛋白的伸缩性能很好，一根毛发可拉长到原有长度的二倍，这时，α-螺旋被撑开，各圈间的氢键被破坏，转变为β-构象。但当张力除去后，单靠氢键不能使纤维恢复到原来的状态。因螺旋是被包埋在基质中的半胱氨酸交联起来的。

一般每四个螺旋有一个二硫键，其交联键可抵抗张力，其键愈多愈稳定，纤维的刚性愈强。根据含硫量的多少，α-角蛋白可分为含硫多的硬角蛋白和含硫少的软角蛋白。毛发的结构

一根毛发周围是一层鳞状细胞(scaIecell)，中间为皮层细胞(corticalcelI)。皮层细胞横截面直径约为20

m。在这些细胞中，大纤维沿轴向排列。所以一根毛发具有高度有序的结构。毛发性能就决定于

—螺旋结构以及这样的组织方式。角蛋白分子中的二硫键永久性卷发（烫发）的机制

烫发是一项生物化学工程（biochemicalengineering)：α-角蛋白在湿热条件下可以伸展变为β-构象，但在冷却干燥时又可以自发地恢复原状。这时因为（1）α-角蛋白的侧链R基一般都比较大，不适于在β-构象状态；（2）α-角蛋白中的螺旋多肽链间有着很多的二硫键交联，这些交联键也是当外力解除后使肽链恢复原状的重要力量。这就是卷发行业的生物化学基础。具体做法是：首先把头发卷成一定的形状，然后涂上还原剂（含巯基的化合物）溶液并加热，此时，还原剂打开链间的二硫键。湿热破坏氢键使头发的α-角蛋白的螺旋结构展开并伸直。过一段时间除去还原剂，再涂上氧化剂以便在相邻多肽链的半胱氨酸残基对（而不是原来的）建立新的二硫键。当洗涤并冷却头发时，多肽链回到原来的α-螺旋构象。这时头发将以所希望的形式卷曲，因为新的二硫键的交联使得头发的α-螺旋纤维束发生扭曲所致。

2）β-角蛋白：除了上述的α-角蛋白的伸展可逆转地变为β-角蛋白外，自然界还存在天然的β-角蛋白。例如丝心蛋白（fibrroin)就是蚕丝和蜘蛛丝的一种蛋白质。丝心蛋白具有抗张强度强，质地柔软的特性，但不能拉伸。它具有0.7nm的周期，是典型的反平行式β-折叠片，多肽链呈锯齿状折叠构象，酰胺基的取向是相邻的Cα为侧链腾出空间，从而避免了任何空间位阻。（2）-角蛋白丝心蛋白(fibroin)：这是蚕丝和蜘蛛丝的一种蛋白质。丝心蛋白具有抗张强度高，质地柔软的特性，但不能拉伸。丝心蛋白是典型的反平行式

-折叠片，多肽链取锯齿状折叠构象。丝心蛋白的结构丝蛋白是由伸展的肽链沿纤维轴平行排列成反向

-折叠结构。分子中不含

-螺旋。丝蛋白的肽链通常是由多个六肽单元重复而成。这六肽的氨基酸顺序为：

-（Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala）n-

并已揭示：它主要由具有小侧链的甘氨酸、丝氨酸和丙氨酸组成，每隔一个残基就是甘氨酸。这意味着所有的甘氨酸位于折叠平面的一侧，丝氨酸和丙氨酸都在平面的另一侧。同一条多肽链一侧的两个侧链间距离（重复距离）是0.7nm。agaaaggggagaaaaaggggaaaaaggggg0.35nm0.57nm丝心蛋白结构中残基的堆积方式2.胶原蛋白：又称胶原，是很多脊椎动物和无脊椎动物体内含量最丰富的蛋白质，它也属于结构蛋白，使骨、腱、软骨和皮肤具有机械强度。胶原蛋白至少包括四种类型，称胶原蛋白Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ和Ⅳ。胶原蛋白在体内以胶原纤维的形式存在（腱的胶原纤维具有很高的抗张强度，约为20-30kg/mm2,相当于12号冷拉铜丝的拉力）。其基本单位是原胶原蛋白分子，原胶原蛋白分子经多级聚合形成胶原纤维。胶原蛋白的X-射线衍射图案与α-角蛋白和β-角蛋白的不同。胶原蛋白的二级结构是由三条肽链组成的三股螺旋，其中每一股为一种特殊的左手螺旋，三股左手螺旋拧成右手超螺旋结构。胶原三螺旋只存在于胶原纤维中，至今没有发现在球状蛋白中发现。稳定原胶原三螺旋的力有：螺旋链间的范德华力；螺旋链间的氢键；链间的共价交联键。其外，稳定三螺旋结构还要三联体的每第三个位置必须是甘氨酸。另外，在胶原蛋白中常存在的氨基酸有脯氨酸、羟脯氨酸和羟赖氨酸。

3.弹性