生物化学-总结归纳

生物化学总结归纳第一节蛋白质结构和功能一、蛋白质的分子组成1.蛋白质元素组成的特点:平均为16%。

1克样品中蛋白质的含量=每克样品含氮克数×6.25(1/16%)

2.氨基酸的结构特点：

⑴蛋白质的基本组成单位：氨基酸

⑵组成人体蛋白质的氨基酸都是:L-α-氨基酸（甘氨酸、脯氨酸除外）

3.氨基酸的分类:

⑴极性中性氨基酸（7个）甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷胺酰胺

⑵非极性疏水性氨基酸（8个）(甲硫氨酸=氮氨酸)

4.多肽链中氨基酸的连接方式：肽键（—CO—NH—，酰胺键）

二、蛋白质的分子结构1.蛋白质的一级结构：

⑴蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。

⑵基本化学键：肽键

2.蛋白质的二级结构：

⑴概念：局部主链

⑵主要的化学键：氢键

⑶基本结构形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲

3.蛋白质的三级结构：

⑴概念：一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。

⑵化学键：疏水作用力、离子键、氢键和范德华力。（次级键）

4.蛋白质的四级结构

⑴亚基：由二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成，其中每条多肽链称之。亚基单独存在没有生物学活性。

⑵蛋白质四级结构：蛋白质分子中各亚基之间的空间排布及相互接触关系。

⑶亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。

三、蛋白质的结构与功能的关系（结构决定功能）1.蛋白质一级结构与功能的关系：

⑴蛋白质一级结构的改变：镰刀形红细胞贫血（分子病）（六月，携镰刀割谷子）

注：第六个氨基酸，谷氨酸→缬氨酸

四、蛋白质的性质

1.蛋白质的两性解离：

⑴蛋白质分子是两性电解质。

等电点（pI）：净电荷为零，即成为兼性离子，此时溶液的pH称为该蛋白质的pI。

⑵电泳：分离蛋白质的主要方法2.蛋白质的胶体性质：

水化膜和表面电荷：是蛋白质维持亲水胶体的稳定因素

⑴水化膜：将蛋白质颗粒相互隔开，防止聚沉。

⑵表面电荷：使蛋白质表面带相同电荷而相斥，防止蛋白质颗粒聚沉。

3.紫外吸收：芳香族氨基酸（色氨酸和酪氨酸）含有共轭双键，在280nm紫外波长处有特征性吸收峰。(老色鬼)

4.蛋白质的变性：

⑴次级键断裂→空间结构破坏→性质、功能改变

⑵变性的实质：空间结构的破坏，不涉及一级结构的改变

⑶医学应用：消毒灭菌、低温保存第二节核酸的结构与功能一、核酸的化学组成及一级结构

1.核酸的分类：

⑴基本组成单位：（单）核苷酸，核酸（携带和传递遗传信息）

⑵分类：

①脱氧核糖核酸，DNA(遗传信息的载体)

②核糖核酸，RNA（参与遗传信息的表达）

2.核酸的化学组成：

⑴碱基：嘧啶嘌呤DNA胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T）腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）RNA胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）⑵戊糖：

①DNA：β-D-2-脱氧核糖②RNA：β-D-核糖

3.核苷酸

⑴核苷：碱基和戊糖通过糖苷键构成核苷。（即：碱基-戊糖）

⑵核苷酸：核苷与磷酸通过酯健构成核苷酸。（即：碱基-戊糖-磷酸）

4.核酸的一级结构

⑴定义：核苷酸链中，核苷酸的排列顺序（也就是碱基排列顺序）

⑵基本结构键：3’，5’-磷酸二酯键

二、DNA的空间结构与功能1.DNA的二级结构——双螺旋结构模型：整体右手双螺旋：两条链走向相反，长度相等。局部特点磷酸和脱氧核糖相连而成的亲水骨架位于外侧，疏水碱基对位于内侧。结构参数每旋转一周包括10个脱氧核苷酸残基，直径2nm，螺距为3.4nm。稳定因素纵向—碱基堆积力（疏水力）；横向—氢键（A-T，两个氢键；G-C，三个氢键）。2.DNA的超螺旋结构：

⑴真核生物核内DNA常为线状，在形成双螺旋结构后，与多种组蛋白构成核小体，最终组装成染色体。三、RNA的结构与功能

1.概述：

2.单链，链的局部可形成双链结构。

3.三种RNA均在胞质中发挥功能。

2.信使RNA：（mRNA）

⑴真核细胞mRNA一级结构特点

①5’末端有帽式结构（m7GpppNm）

②3’末端有多个腺苷酸（polyA尾），称多聚腺甘酸的尾巴

③编码区中三个核苷酸构成一个密码子

3.转运RNA：（tRNA）

⑴一级结构特点：

①分子量最小的RNA

②富含稀有碱基

③3’-末端都是-CCA

⑵tRNA二级结构的特点—三叶草形

三叶草型结构含有四臂三环一附叉，其中的反密码环，能识别mRNA分子上的遗传密码；氨基酸臂可携带氨基酸。

⑶tRNA三级结构呈倒“L”字母形第三节酶一、酶的分子结构与功能

1.酶（E）：是活细胞合成的对特异底物具有高效催化能力的蛋白质。（化学本质：蛋白质）

2.酶的分子组成：

⑴单纯酶：仅含氨基酸，多为水解酶；淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶、蛋白酶等

⑵结合酶：

3.酶的活性中心：

⑴必需基团：与酶活性发挥有关的化学基团。

⑵活性中心：绝大部分必需基团在空间结构上彼此靠近，组成特定空间结构的区域，能与底物结合并催化底物转变为产物的部位，是酶发挥催化作用的关键部位4.酶原和酶原的激活：

⑴酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时，没有催化活性，这种无活性的酶的前体称为酶原。

⑵酶原的激活：酶原在特定条件下转变为有催化活性的酶的过程。

⑶酶原激活的实质：酶的活性中心形成或暴露的过程。不可逆。

5.同工酶：

⑴定义：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质有所不同的一组酶。

⑵乳酸脱氢酶（LDH）：LDH1主要分布于心肌细胞内；LDH5主要位于肝细胞；二、酶促反应的特点1.有极高的效率

2.高度的特异性（专一性）：对底物的选择性

①绝对专一性：作用于某一种底物，生成一种特定的产物

②相对专一性：作用于一类化合物或一种化学键

③立体异构专一性：仅作用于立体异构体中的一种

3.活性可调节性

4.活性高度不稳定三、影响酶促反应速度的因素1.影响酶促反应速度的因素（两个浓度、两个环境因素、两个相关因子）：

酶浓度、底物浓度；温度、pH值；激活剂、抑制剂。底物浓度Km值—酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度；

Km值可反映酶与底物的亲和力（反比关系）；

Km值与酶的结构、底物种类有关；温度双重影响：低温对酶活性抑制是可逆的—低温保存酶试剂；高温导致酶变性失活。酶浓度在一定温度、pH条件下，当底物浓度﹥酶浓度时，酶促反应速度与酶浓度成正比例关系，其图像为一条过原点的直线。pH酶的最适pH：酶催化活性最大时的环境PH值。竞争性抑制抑制剂与底物结构相似，可竞争非共价结合酶的活性中心，阻碍酶与底物结合；

抑制剂恒定时，增加底物浓度，能达到最大速度；

Vmax不变，表观Km增大；磺胺类药物是利用了竞争性抑制的机制。第四节糖代谢一、糖的无氧氧化1.糖无氧氧化的定义及过程:

⑴定义：葡萄糖在无氧或缺氧条件下分解形成乳酸的过程称无氧氧化或无氧分解，也被称为糖酵解。

⑵主要过程：

第一阶段：1分子G→丙酮酸;第二阶段：丙酮酸→乳酸

2.糖酵解小结：

⑴反应部位：胞浆；

⑵反应条件：不需氧；

⑶三个关键酶：己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶

3.生理意义：

⑴是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式，1mol葡萄糖经糖酵解途径氧化成2mol乳酸，净生成2molATP。

⑵是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。

①无线粒体的细胞，如：红细胞②代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞二、糖的有氧氧化

1.糖有氧氧化的概念：葡萄糖单位在有氧情况下，彻底分解为CO2和H2O，生成大量ATP的过程称为有氧氧化。

2.糖的有氧氧化过程：

第一阶段：酵解途径

第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧

第三阶段：三羧酸循环

3.糖有氧氧化的关键酶：

4.三羧酸循环：细胞定位线粒体底物乙酰CoA反应过程4个脱氢反应，3个NADH，1个FADH2；

3个关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系；

2个脱羧反应，生成2分子CO2；能量生成10分子ATP5.有氧氧化的生理意义：

⑴葡萄糖的有氧氧化是机体获得能量的主要方式。

⑵TAC是糖、脂肪、氨基酸三大营养物质彻底氧化分解的共同途径。

⑶TAC是三大营养物质代谢联系的枢纽。三、磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径的生理意义：

1.提供5-磷酸核糖，参与核苷酸和核酸合成

2.提供还原型辅酶Ⅱ（NADPH+H+）（NADPH供合成代谢需要）

四、糖原的合成与分解

五、糖异生

1.定义：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原。

2.组织定位：肝脏（主要）、肾脏（少量）

3.原料：乳酸、甘油、氨基酸、三羧酸循环中的各酸等（没有脂肪酸）。

4.反应特点：不是糖酵解的逆反应，需要突破三个能障。5.生理意义：

⑴（空腹或饥饿）维持血糖浓度恒定

⑵有利于乳酸再利用→乳酸循环

⑶有利于维持酸碱平衡⑷协助氨基酸的代谢

六、血糖及其调节1.血糖概念及正常血糖水平⑴定义：血液中的葡萄糖。是糖在体内的运输形式。为全身各组织提供G（尤其脑组织、红细胞等）。

⑵正常人空腹血糖水平：3.9-6.1mmol/L

2.血糖的来源和去路

⑴来源：

①食物中消化、吸收的糖（主要）；

②空腹时肝糖原的分解；

③饥饿24小时后肝脏糖异生,补充血糖；

⑵去路：①氧化供能（主要）；

②肝、肌等合成糖原；

③转变为脂肪、非必需氨基酸等物质；

④尿排糖（肾糖阈，8.9mmol/L）。

3.调节血糖水平的激素：第五节脂类代谢一、甘油三酯代谢

1.脂肪动员

⑴定义：脂肪组织中储存的TG被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油，并释放入血供全身各组织氧化利用的过程。

⑵限速酶：甘油三酯脂肪酶。

⑶脂解激素：能促进脂肪动员的激素,如肾上腺素、胰高血糖素、ACTH及TSH。

⑷抗脂解激素：抑制脂肪动员的激素，如胰岛素、前列腺素E2及烟酸。

2.脂肪酸分解代谢：3.酮体的代谢：

⑴概念：在肝细胞线粒体中，β-氧化生成的乙酰CoA经一系列酶促反应生成乙酰乙酸，β-羟丁酸，丙酮的统称。

⑵代谢特点：肝内合成，肝外分解

⑶关键酶：HMG-CoA合成酶

⑷酮体代谢的意义：①酮体是肝脏输出能源物质的一种形式；

②酮体可代替葡萄糖成为肌肉和脑组织的主要能源物质。

4.脂肪酸的合成：

⑴原料及来源⑵关键酶：乙酰CoA羧化酶

二、胆固醇代谢1.胆固醇的合成：

⑴组织定位：除成年动物脑组织及成熟红细胞外的全身各组织，肝脏合成能力最强，小肠也比较旺盛。

⑵细胞定位：内质网

⑶原料：乙酰辅酶A、NADPH+H+、ATP等

⑷限速酶：HMG-CoA还原酶

2.胆固醇的转化与排泄：

⑴转化为胆汁酸—主要转化方式

⑵转化为类固醇激素

⑶转化为7-脱氢胆固醇，可转变为维生素D3

⑷在肠道，转变为粪固醇而排出体外。

三、血浆脂蛋白代谢第六节氨基酸代谢一、蛋白质的营养作用

1.氮平衡：

⑴概念：是指摄入的氮与排出的氮之间的对比关系，根据氮平衡试验确定。

⑵人体氮平衡有3种情况：

①氮总平衡：摄入氮﹦排出氮→正常人群

②氮正平衡：摄入氮﹥排出氮→孕妇、乳母、康复期患者

③氮负平衡：摄入氮﹤排出氮→饥饿、营养不良、衰老、消耗性疾病

2.必需氨基酸：

⑴定义：体内需要但自身不能合成,必须由食物供应的氨基酸。

⑵8种必需氨基酸：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸（借一两本淡色书来）注：缬异亮亮苯蛋色苏赖（借一两本淡色书来）

二、氨的代谢1.氨的来源、去路和转运形式：

⑴丙氨酸-葡萄糖循环：将氨以无毒丙氨酸转运（肌肉→肝）；

⑵谷氨酰胺的运氨作用：在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。

2.尿素循环：

⑴组织定位：肝

⑵细胞定位：线粒体、胞液

⑶简要过程：

①氨基甲酰磷酸的生成，