烹饪化学(第五章-烹饪食品中的蛋白质)课件

第五章蛋白质1本章内容(Contents)5.1

概述Introduction25.2

蛋白质的功能性质5.3食品加工中蛋白质的变化本章主要内容

5.5

蛋白质新资源5.4

常见食品蛋白质一、蛋白质在食品加工中的意义蛋白质是食品中三大营养素之一35.1Introduction蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义一些蛋白质具有生物活性功能，是开发功能性食品原料之一一些蛋白质及短肽具有有害性，对食品安全的影响

营养功能

感观品质

生物活性

食品安全二、食品中蛋白质来源及种类动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳植物中蛋白质：如大豆、谷物微生物中蛋白质：酵母45.1Introduction二、食品中蛋白质来源及种类

牛乳中的蛋白质酪蛋白乳清蛋白55.1Introduction占乳蛋白的80％－82％

1,2,,,－酪蛋白

－乳球蛋白，50％牛奶加热产生的气味

－乳清蛋白，25％二、食品中蛋白质来源及种类

肉中的蛋白质肌浆中的蛋白质肌原纤维蛋白质基质蛋白质65.1Introduction占20％－30％肌溶蛋白,球蛋白X,肌红蛋白肌原蛋白弹性蛋白占51％－53％肌球蛋白，肌动蛋白肌动球蛋白，肌原球蛋白二、食品中蛋白质来源及种类

小麦中的蛋白质醇溶谷蛋白谷蛋白清蛋白球蛋白75.1Introduction构成面筋，含有二硫键面团弹性和机械强度水溶性三、蛋白质的化学组成：元素组成：

化学组成：

8

蛋白质由碳、氢、氧、氮、硫、磷以及某些金属元素锌、铁等组成的复杂大分子，它是生命细胞的主要成分(占干重50％以上)。

蛋白质虽然是复杂大分子，但从其化学组成上来看，它们都含有基本结构单元—氨基酸，蛋白质就是由不同的氨基酸由酰胺键连接而成的。多数蛋白质的元素组成为：C为50%～56%，H为6%～7%,O为20%～23%，N为14%～19%，平均含量为16%，S为0.2%～3%，P为0～3%。

不同蛋白质分子之间的区别就在于其氨基酸组成及排布次序的不同。蛋白质一般可分为三大类：①单纯蛋白：仅由氨基酸组成的蛋白质；②结合蛋白:由氨基酸和非蛋白质化合物组成；③衍生蛋白:由酶或化学方法处理蛋白质后得到的相应化合物。9

为了满足人类对蛋白质的需要，不仅要充分利用现有的蛋白质资源，研究影响蛋白质结构、性质的加工处理因素，改进蛋白质的性质，尤其是蛋白质的营养价值和功能性质，而且还应寻找新的蛋白质资源和开发蛋白质利用新技术。10

四.氨基酸结构与分类：(Aminoacids)

氨基酸为组成蛋白质的基本单元，天然蛋白质中一般含有20种氨基酸，另外还有一些其它较少见的氨基酸存在于自然界中并具有特殊的生物功能。1、结构：除脯氨酸外，所有的氨基酸都是α-氨基酸，即在α-碳上有一个氨基，并且多以L-构型存在，某些微生物中有D-型氨基酸。112、分类：根据氨基酸侧链R的极性不同可将其分为三类，它们分别是

非极性或疏水性氨基酸：水溶性低于后两类，疏水性随着侧链的碳数增加而增加。它们是丙、缬、亮、异亮、蛋、脯、色、苯丙氨酸。

极性但不带电荷的氨基酸：能和水分子形成氢键，其中半胱和酪氨酸的侧链极性最高，甘氨酸最低。它们是甘、丝、苏、酪、天冬、谷氨酰胺。12在介质中性条件下带电荷氨基酸：此种Aa侧链在接近7时带有电荷。随着变化这些侧链电荷可以通过质子的得失而不同，着是蛋白质具有两性和等电点的基础。

它们是赖、精、组、天冬、谷氨酸。

此外，还有存在于胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸；存在于肌肉中的甲基组氨酸和ε—N—甲基赖氨酸。13五.蛋白质结构和分类：结构：

蛋白质是以氨基酸为基本结构单位构成的结构复杂高分子化合物。其结构分为低级结构（一级结构）和高级结构（二、三、四级结构）：

1.一级结构：是氨基酸通过肽键（酰胺键）组成的肽链中，氨基酸残基的种类、数目、排列顺序为Aa的一级结构。在多肽链中带有氨基的一端称作N端，而带有羧基的一端称作C端。许多蛋白质如胰岛素、血红蛋白、酪蛋白的一级结构已经确定。一级结构决定蛋白质的高级结构和蛋白质的基本性质。14

2.二级结构：指多肽链借助氢键排列成沿一个方向、具有周期性结构的构象，并不考虑侧链的构象和片断间的关系。Pro的二级结构主要有α-螺旋和β-折叠，氢键在其中起着稳定构象的作用。153.三级结构：是指多肽链借助各种作用力在二级结构基础上，进一步折叠卷曲形成紧密的复杂球形分子的结构。稳定蛋白质三级结构的作用力有氢键、离子键、二硫键和范德华力。在大部分所研究的球形蛋白分子中，极性氨基酸的R基一般位于分子表面，而非极性氨基酸的R基则位于分子内部。4.四级结构：蛋白质的四级结构是二条或多条肽链之间以特殊方式结合，形成有生物活性的蛋白质；其中每条肽键都有自己的一、二、三级结构，这些肽链称为亚基，它们可以相同，也可以不同。16分类(classification)：

蛋白质根据其化学组成和溶解度分为三大类：即单纯蛋白质、结合蛋白质和衍生蛋白质。

(一)单纯蛋白质：仅含氨基酸的一类蛋白质：1．清蛋白(Albumines)：它们是分子量很低的蛋白质，能溶于中性无盐的水中。例如蛋清蛋白、乳清蛋白、血清蛋白、牛乳中的乳清蛋白、谷物中的麦谷蛋白和豆科种子里的豆白蛋白等即是。2．球蛋白(Globulins)：不溶于水，但可溶于稀酸、稀碱及中性盐溶液，如牛乳中的乳清球蛋白、血清球蛋白，肉中的肌球蛋白和肌动蛋白与大豆中的大豆球蛋白即是。173．谷蛋白(Glutellins)：不溶于水、乙醇及盐溶液中，能溶于很稀的酸和碱溶液中。例如小麦中的谷蛋白和水稻中的米谷蛋白即是。4．醇溶谷蛋白(Prolamines)：不溶于水及中性有机溶剂中，能溶于50％—90％酒精中。这种蛋白质主要存在谷物中，并含大量的脯氨酸和谷氨酸，例如玉米醇溶谷蛋白，小麦醇溶谷蛋白和大麦醇溶谷蛋白即是。185．硬蛋白(Scleroprotein)：不溶于水和中性溶剂中并能抵抗酶的水解。这是一种具有结构功能和结合功能的纤维状蛋白。例如肌肉中的胶原蛋白、腱中的弹性蛋白和毛发及角蹄中的角蛋白即是；明胶为其衍生物。6．组蛋白(Histones)：为一种碱性蛋白质，因为它含有大量的赖氨酸和精氨酸，能溶于水中。7．鱼精蛋白(Protamines)：为一种低分子量(400—8000)的碱性很强的蛋白质，它含有丰富的精氨酸，例如鲱鱼中的鲱精蛋白。19（二）结合蛋白质(Conjugatedproteins)

结合蛋白质是单纯蛋白质与非蛋白质成分，如碳水化合物、油脂、核酸、金属离子或磷酸盐结合而成的蛋白质。

1．脂蛋白(Lipoproteins)：为油脂与蛋白质结合的复合物，具有极性的乳化能力，存在于牛乳和蛋黄中。与蛋白质结合的油脂有甘油三脂、磷脂、胆固醇及其衍生物。20２．糖蛋白(Glycoproteins)：糖蛋白是碳水化合物与蛋白质结合的复合物。这些碳水化合物是氨基葡萄糖、氨基半乳糖、半乳糖、甘露糖、海藻糖等中的一种或多种，与蛋白质间的共价键或羟基生成配糖体。糖蛋白可溶于碱性溶液。哺乳动物的粘性分泌物、血浆蛋白、卵粘蛋白及大豆某些部位中之蛋白质都属于糖蛋白。3．核蛋白(Nucleoproteins)：由核酸与蛋白质结合而成的复合物。存在细胞核及核糖体中。214.磷蛋白(Phosphoproteins)：为许多主要食物中一种很重要的蛋白质。磷酸基团是与丝氨酸或苏氨酸中的羟基结合，如牛乳中的酪蛋白和鸡蛋黄中的磷蛋白、胃蛋白酶等即是。5.金属蛋白(Chromoproteins)：为蛋白质与有色辅基结合而成的复合物，后者多为金属。色蛋白有许多种，如血红蛋白、肌红蛋白、叶绿素蛋白及黄素蛋白等。6.血红素蛋白：辅基为血红素。含铁的如血红素蛋白、细胞色素；含镁的叶绿蛋白；含铜的血蓝蛋白等。7.黄素蛋白：辅基为黄素腺嘌呤二核苷酸，如琥珀酸脱氢酶、D—氨基酸氧化酶等。22(三)衍生蛋白质(Derivedprotein)

衍生蛋白质是用化学方法或酶学方法处理蛋白质得到的一类衍生物。根据其变化程度可分为：一级衍生物：一级衍生物的改性程度较小、不溶于水，如凝乳酶凝结的酪蛋白。二级衍生物：二级衍生物改性程度较大，包括(proteoses)胨(peptones)和肽(peptides)，这些降解产物因在大小和溶解度上有所不同，溶于水、加热不凝集，在许多食品加工过程中如干酪成熟时易生成肽这类降解产物。23分类(classification)：按形状分为球状和纤维状蛋白质两类。球状蛋白质：分子对称性好，外形接近球状或椭圆状，溶解度好，能结晶，大多数蛋白质属于这一类。纤维状蛋白质：对称性差，分子类似细棒或纤维。又可分为可溶解性纤维状蛋白质（肌球蛋白、血纤维蛋白原等）和不可溶解性纤维状蛋白质（胶原、弹性蛋白、角蛋白、丝心蛋白等）。按生物功能分为酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、收缩蛋白或运动蛋白、结构蛋白和防御蛋白。2425其他成分蛋白质

相互作用食品色泽食品风味食品外形食品质构糖脂肪构成食品品质贡献多大？5.2蛋白质功能性质

FunctionalPropertiesofProteins

26水化性质、表面性质、结构性质、感观性质1、蛋白质的功能性质概念功能性质：

在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。功能食品蛋白质类型溶解性饮料乳清蛋白粘度汤、调味汁明胶持水性香肠、蛋糕、肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白粘结-粘合肉、香肠、面条肌肉蛋白，鸡蛋蛋白弹性肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化香肠、蛋糕肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫冰淇淋、蛋糕鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味的结合油炸面圈谷物蛋白27水化性质结构性质表面性质感观性质28吃嫩弹性？

概念：

蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、Gln的酰胺基、Ser、The和非极性残基团与水分子相互结合的性质。

29

蛋白质水合性质与食品的功能性：

如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用。2、蛋白质的水合性质

PropertiesHydrationofProteins

作用方式：

30

结合过程

化合水和邻近水

多分子层水进一步水化31A.非水合蛋白质B.带电基团的最初水合C.在接近极性和带电部位形成水簇D.在极性表面完成水合E.非极性小区域的水合完成单分子层覆盖F.在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥G.完成流体动力学水合蛋白质结合水的能力

当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。

32膨润性：蛋白质吸水充分膨胀而不溶解，这种水化性质通常叫膨润性。可溶性蛋白：蛋白质在继续水化中被水分散而逐渐变为胶体溶液，具有这种水化特点的蛋白质叫可溶性蛋白质。2、蛋白质的水合性质

PropertiesHydrationofProteins氨基酸残基的水合能力33带电的氨基酸残基数目越大，水合能力越大。

各种蛋白质的水合能力蛋白质水合能力/(gH2O/g蛋白质）肌红蛋白0.44血清清蛋白0.33血红蛋白0.62胶原蛋白0.45酪蛋白0.40卵清蛋白0.30乳清浓缩蛋白0.45-0.52大豆蛋白0.333435

影响蛋白质结合水的环境因素蛋白质结合水温度pH盐的种类离子强度蛋白质浓度蛋白质浓度36

影响蛋白质结合水的环境因素5－10％，浓度，水合作用

15－20％，Pr沉淀pH＝

pI

水合作用最低高于或低于pI，水合作用增强（净电荷和推斥力增加）pH9-10时水合能力较大温度，蛋白质结合水的能力

（变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约10％）pH温度远离等电点加工

盐37

影响蛋白质结合水的环境因素

低盐，“盐溶”

高盐，“盐析”

在低盐浓度（＜0.2mol/L）时，离子同蛋白质荷电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶效应。

当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。Ca2+<3%38持水能力

是指蛋白质吸水并将水保留在蛋白质组织（如蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉）中的能力。蛋白质的持水能力与结合水能力呈正相关

3、蛋白质的溶解度疏水相互作用39蛋白质---蛋白质溶剂---溶剂蛋白质----溶剂+实质

离子相互作用+蛋白质的溶解度大小Bigelow的蛋白质溶解度理论40氨基酸残基平均疏水性的大小电荷频率高低决定蛋白质溶解度决定

影响因素

pH和溶解度41植物蛋白质提取:pH8～9高度溶解

pH4.5～4.8处采用等电点沉淀。

影响因素

离子强度和溶解度42阴离子提高蛋白质溶解度的能力按下列顺序：

SO2-4＜F-＜CI-＜Br-＜I-＜CIO4-＜SCN-；阳离子降低蛋白质溶解度的能力按下列顺序：

NH4＋＜K＋＜Na＋＜Li＋＜Mg2＋＜Ca2＋。

低离子强度（＜0.5）——

电荷屏蔽效应

高比例疏水区域～溶解度下降高比例亲水区域～溶解度提高

高离子强度（＞1.0）——离子效应

SO42-、F-～盐析，溶解度降低

ClO4-、SCN-～盐溶，提高溶解度,导致沉淀

影响因素

盐离子强度与蛋白质相互作用4344T<40℃温度升高溶解度增大T>40℃温度升高溶解度减少

一些高疏水性蛋白质，像β-酪蛋白和一些谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关。

影响因素

温度与溶解度

影响因素

有机溶剂

导致蛋白质溶解度下降或沉淀45

降低水介质的介电常数提高静电作用力静电斥力导致分子结构的展开促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引4、蛋白质的胶凝作用(Gelation)46沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分丧失而引起的聚集反应。絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的一种现象。凝结作用：发生变性的无规聚集反应和蛋白质-蛋白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起的聚集反应，定义为凝结作用。凝胶化作用：是指变性的蛋白质分子聚集并形成

有序的蛋白质网络结构过程。

凝胶化作用机制

溶胶状态----似凝胶状态-----有序的网络结构状态

凝胶化的相互作用氢键、静电相互作用——可逆凝胶（明胶）疏水相互作用——不可逆凝胶（蛋清蛋白）二硫键——不可逆凝胶（乳清蛋白）金属离子的交联相互作用474、蛋白质的胶凝作用(Gelation)

两类凝胶凝结块（不透明）凝胶

大量非极性氨基酸残基疏水性聚集，不溶性聚集体不可逆凝胶聚集和网状结构的形成速度高于变性速度

透明凝胶

少量非极性氨基酸残基变性时形成可溶性复合物缔合速度低于变性速度在加热后冷却时才能凝结成凝胶形成有序的透明的凝胶网状结构48

影响蛋白质凝胶化作用的因素

氨基酸残基的类型

49高于31.5%非极性AA—凝结块类型低于31.5%非极性AA—透明类型pH

蛋白质的浓度

浓度越大，越易形成凝胶

金属离子pI—凝结块类凝胶极端pH—弱凝胶，半透明形成凝胶的最适pH约7～8Ca2+强化了凝胶结构过量钙会产生凝结块

蛋白质凝胶化在食品中的应用

果冻

50

豆腐

香肠

蛋白质的织构化是在开发利用植物蛋白和新蛋白质中要特别强调的一种功能性质。蛋白质织构化的方法：热凝结和形成薄膜纤维的形成热塑性挤压515、蛋白质的织构化作用面筋蛋白（占Pr80％）52麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。过度黏结

过度延展

6、面团的形成面筋蛋白质中含有的化学键氢键：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸：水吸收能力强，有黏性。非极性氨基酸：使蛋白相互聚集、有黏弹性与脂肪有效结合。二硫键：使面团坚韧。53547、蛋白质的界面性质

Interfacialpropertiesofproteins概念:是指蛋白质能自发地适移至汽-水界面或油-水界面的性质。

能否快速地吸附至界面能否快速地展开并在界上面再定向能否形成经受热和机械运动的膜具有界面性质的蛋白质必要条件：影响蛋白质界面性质的因素：内在因素外在因素氨基酸组成pH非极性AA与极性AA之比离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的分布蛋白质浓度二级、三级和四级结构时间二硫键温度分子大小和形状分子柔性55567、蛋白质的界面性质

Interfacialpropertiesofproteins

乳化性质EmulsifyingProperties

起泡性FoamingProperties

57

乳化性质EmulsifyingProperties牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黄酱，肉馅等。食品乳状液牛乳脂肪的稳定脂肪球膜三酰基甘油磷脂不溶性脂蛋白可溶性蛋白免疫球蛋白酪蛋白亚胶束均质58

乳化性质EmulsifyingProperties蛋白质的乳化能力(EC,emulsioncapability)是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积。乳化能力影响蛋白质乳化作用的因素:

蛋白质的溶解度：正相关pH值

pH=PI溶解度小时，降低其乳化作用

pH=PI溶解度大，增加其乳化作用血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在pH=PI，具有较高的溶解度，此时，乳化作用增加。与蛋白质表面疏水性存在正相关。

适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用。59蛋白质的起泡性质

是指蛋白质在汽---液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。起泡性质的评价

蛋白质的起泡力测定泡沫稳定性

60影响泡沫形成和稳定性的因素:

蛋白质的分子性质61有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的起泡力。影响泡沫形成和稳定性的因素:蛋白质的浓度

2％一8％，随着浓度增加起泡性增加。超过10％，气泡变小，泡沫变硬。温度

适当加热处理可提高起泡性能。过度的热处理则会损害起泡能力。

62影响泡沫形成和稳定性的因素:pH值大多数食品泡沫是在不同于其蛋白质等电点的条件下制备的。例外:卵清蛋白在pI时蛋白质的溶解度很低，形成泡沫数量较少（泡沫膨胀率较低），但泡沫的稳定性较高。盐盐析时则显示较好的起泡性质。盐溶时则显示较差的起泡性质。

NaCl：增加膨胀度和降低泡沫的稳定性

Ca2+:提高泡沫的稳定性，Pr-COOH搭桥63影响泡沫形成和稳定性的因素:糖

损害蛋白质的起泡能力，却改进了泡沫的稳定性。

脂

稳定性下降

搅打

过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低消泡剂64658、蛋白质与风味物质的结合蛋白质风味+蛋白质----风味有利不有利良好风味载体与不良风味结合结合方式

干蛋白粉

物理吸附范德华力和毛细管作用吸附化学吸附静电吸附、氢键结合和共价结合。液态或高水分食品中蛋白质

非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用

通过氢键相互作用

静电相互作用

共价键66影响蛋白质与风味结合的因素

蛋白质的构象水：促进极性挥发物的结合。

pH：碱性pH比在酸性pH更能促进与风味物的结合。热：热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力。化学改性：化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质

67685.3食品加工中蛋白质的变化1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式（2）影响蛋白质热变性的因素691、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式

适度的热处理引起的蛋白质变性蛋白质的一些功能性质发生变化破坏食品组织中酶，有利食品的品质促进蛋白质消化破坏抗营养因子和有毒性的蛋白质701、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式

比较剧烈的热处理引起氨基酸脱硫，胱酰胺异构化半胱氨酸胱氨酸不可逆变性硫化氢二甲基硫化物磺基丙氨酸。711、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式

比较剧烈的热处理引起氨基酸脱硫，胱酰胺异构化谷酰胺天冬酰胺

脱酰胺反应氨721、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式

比较剧烈的热处理引起氨基酸脱硫，胱酰胺异构化有氧存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏T>200℃，碱性条件下，氨基酸发生异构化L－氨基酸残基异构化反应L或D型氨基酸外消旋混合物

营养价值减半731、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式

过度加热引起蛋白质生成环状衍生物生成高度稳定的蛋白质自由基影响食品的安全性741、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式

加热不当蛋白质的AA分解含S的AA产生H2SFe,SnAA与还原性物质（糖）发生褐变肉制品加热变色的主要原因FeS（黑）SnS（蓝）硫化斑751、热加工对蛋白质的影响

组成蛋白质的AA种类含cys,cys-cys多时易变性凝固；二硫键交联含pro,HO-pro多不易变性凝固；亚氨基酸，阻止支链交联（2）影响蛋白质热变性的因素

温度

水分含量

蔗糖

pH

2、低温处理下的变化

食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生长并抑制酶的活性及化学变化。

冷却（冷藏）冷冻（冻藏）

76

冰结晶，蛋白质变性水化作用降低；快速冷冻法。3、碱处理下的变化与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响很大。774、氧化处理下的变化

导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生有害物质。

H2O2引起酪氨酸发生氧化性交联

形成蛋白质自由基PH

+LOO·→P·+LOOH·

天然蛋白质脂类自由基脂类过氧化物

形成的蛋白质自由基P·，随后发生多肽链聚合等P·+P·→P-P78蛋白质与氧化剂之间的相互作用食品常用氧化剂

H2O2

过氧苯甲酰次氯酸钠5、脱水处理下的变化①传统的脱水方法。②真空干燥。③冷冻干燥。④喷雾干燥。⑤鼓膜干燥。79

温度过高，时间过长蛋白质结合水破坏，变性；复水性降低，硬度增加；多孔结构，风味、色泽、口感变化。6、辐照处理下的变化

辐射引起蛋白质发生聚合含硫氨基酸残基和芳香族氨基酸残基

7、机械处理下的变化对食品中的蛋白质有较大的影响

80815.4食品中的蛋白质一、肉类蛋白质

1、肌原纤维蛋白：包括：肌球蛋白，肌动蛋白，肌动球蛋白，肌原球蛋白肌球蛋白是粗肌丝的主要蛋白质，它构成肌原纤维蛋白的55%。肌动蛋白是细肌丝的主要P，占肌纤P的20%。肌动球蛋白由肌球、肌动混合可形成肌动球蛋白（屠宰后成熟）动物死后肌动球蛋白↑僵硬↑肌原球蛋白82832、肌浆蛋白肌浆蛋白为球状P

组成：酶、肌红蛋白、血红蛋白为可溶性蛋白质,占25-30%P总,，60℃变性，凝固。3、基质蛋白为结缔组织部分，不溶于水及浓盐溶液。基质蛋白为硬蛋白，含胶原、弹性蛋白。844、肉的成熟（1）种类肌原纤维蛋白占1/2P总肌原纤维蛋白与动物种类无关而肌浆、基质因动物不同而异在28：20～16：36范围内变化（2）死后僵硬不同动物，最大僵硬时间不同，鱼1-4h，鸡6-12h，牛12-24h，猪3d（3）肉的成熟僵硬的肉经数日冷藏，逐渐变软，肉的持水性得到恢复，僵直的消除。（酶的作用）85

5、鱼肉蛋白质鱼肉含基质蛋白质较少。∵肌球蛋白间含双硫键，可形成网络结构∴能形成凝胶体（比畜肉好）形成条件：

0.5-1%(3%)的食盐

PH=6.5～7.2T=75～85℃(>60℃)

添加溴酸钾可促进网状结构的形成添加淀粉,可提高胶凝能力∴可用制作鱼糕、鱼圆子。86二、胶原蛋白与明胶1、胶原蛋白结构特点：分子由三股螺旋组成872、明胶明胶是胶原蛋白的热分解产物明胶溶于热水，冷却后成为凝胶，具有热可逆性。88三、乳蛋白质

一般乳由三个不同相组成、三相中均存在蛋白质。

a.由酪蛋白构成的微细胶粒(酪蛋白)b.分散脂肪球(球膜P)c.连续水溶液（乳清P）下面以牛乳为例：

1、酪蛋白酪蛋白约占80-82%P总酪蛋白含胱、蛋；含苏、丝氨基酸的磷酸酯键的磷蛋白。892、乳清蛋白乳清蛋白，主要是β-乳球蛋白和α-乳清蛋白，还有血清清蛋白、免疫球蛋白、酶等。3、脂肪球膜蛋白为磷脂蛋白质90四、鸡蛋蛋白质1、组成组分固形物%蛋白%脂类%蛋清11.19.7-10.60.03蛋黄52.3-53.515.7-16.631.8-35.5全蛋25-26.512.8-13.410.5-11.8912、蛋黄的乳化能力起乳化作用的组分:磷脂、脂蛋白应用：蛋黄酱、蛋糕、色拉调味料蛋黄酱为65%-80%油的W/O乳状液，即小油滴外展涂上一层由蛋黄颗粒组成的保护层，粘附强，这是其中的脂蛋白起着乳状液稳定剂作用。923、蛋清的起泡能力蛋清中可溶性蛋白质(如球蛋白G1、G2、G3…)是一种表面活性剂。应用：制蛋糕、蛋卷、蛋白酥皮卷93五、大豆蛋白质1、组成大豆含蛋白质40%，是优良的植物蛋白质。按溶解性，分为：清蛋白（10%）球蛋白（90%）pH=4.2--4.8时沉淀若用超速离心沉降速度法，可将大豆蛋白分为2S、7S、11S、15S四种组分。

94组成如下表

组成占P%成分分子量（万）2S22

胰蛋白酶抑制剂0.8—2.1(1.2)

（细胞色素C）7S37血球凝集素11

解脂酶10.2β-淀粉酶6.177S-球蛋白18-2111S3111S-球蛋白3.5-3515S1115S-球蛋白60注:S为沉降系数,1S=10-13秒=1Svedberg95溶解特性氮溶解度指数（NSI）水溶氮NSI%=------------×100

样品中总氮蛋白质分散度指数（PDI）水分散蛋白质PDI%=----------------×100

样品中总蛋白质一般来说，对同一样品PDI>NSI96C影响因素PH

NSI

4.3pH97中性盐

NPI(NaCl)

0.1c

称为盐溶性蛋白质982.变性1.变性程度衡量指标测定

(1)测定条件如下：

NSIPDI样品g520用水量ml250300混合方法机械搅拌120转/分匀浆杯8500转/分温度℃3025时间min12010分离方法离心1500转/分离心2700转/分分离时间10分10分测定Pro凯氏定氮凯氏定氮

(2)热变性

(3)醇变性993.功能特性(1)乳化性(2)胶凝性(3)起泡性适当水解可提高发泡性，N溶：N总=1：10(4)保水性与吸水性(5)吸油性(6)调色性

A.漂白

B.增色100六、面筋蛋白质1.组成蛋白质（13%）面筋Pro(80%)：醇溶（麦胶）-S-S--SH

麦谷-S-S--SH水溶性Pro(20%)：清、球2.网络结构的形成二硫键的交联而形成网络结构增加面筋筋力的方法：添加溴酸钾、过氧化苯甲酰等，放置氧化（脂肪过氧化物）1013.影响面筋形成及质量的因素：（1）面粉自身状况：＞30%高筋粉面包

20~30%中筋粉面条

<20%低筋粉饼干、糕点102（2）加工条件和环境因素：水和温度：水量只能在面粉自重的30%—200%之间调节；温度不超过30℃.揉制面团的方式：（3）氧化还原反应：加快搅拌机的转速或延长搅拌时间和成熟时间；加入面团改良剂：碘酸钾、溴酸钾等。在面粉中添加还原剂：亚硫酸氢等。103（4）脂类物质：会阻碍蛋白质吸水，限制面筋形成。（5）其它因素：能增强面筋水化、氧化的因素均可以提高面筋强度。

5.5新蛋白质资源

开发利用传统蛋白质资源和新蛋白质资源是目前研究、发展的方向，对传统蛋白的研究则主要集中于对大豆蛋白的开发利用，而在新蛋白质资源中单细胞蛋白、叶蛋白、藻类等是研究的主要方向。

一、大豆蛋白和其它油籽蛋白

在油籽作物中以大豆蛋白最为重要，一是因为它的种植面积非常大，二是它的必需氨基酸组成与动物蛋白十分接近。大豆经脱脂加工以得到三种不同的商品大豆蛋白：

1041.脱脂豆粉：大豆→脱皮→压浸去油脂→蛋白质和碳水化合物→加热灭活抗营养因子胰蛋白酶抑制物和血球凝集素→脱脂豆粉（蛋白质含量约为50％）。2.浓缩大豆蛋白：脱脂豆粉→用PH4.5水或含一定浓度乙醇的水浸提处理→除去低聚糖(胀气因子)和降低胰蛋白酶抑制物的量→蛋白质的含量在70％左右。由于浸提使脱脂豆粉中相当量的蛋白质损失。1053.大豆蛋白分离物(大豆分离蛋白)：脱脂豆粉→用PH：10的稀碱浸提→分离出残渣后溶液→酸化至等电点→沉淀→中和→干燥→大豆分离蛋白（蛋白质量超过90％以上，基本不含抗营养因子），在水中的溶解度也比前二者高，但回收率较浓缩蛋白低得多。

脱脂豆粉和浓缩蛋白适用于热塑性挤压，而分离蛋白不仅适用于热塑性挤压，也适用于纤维形成，但成本要高。

其它油籽蛋白的加工与大豆蛋白的加工方式及类型有许多相似之处，这里不再讲述。106二、单细胞蛋白(SCP)