细胞骨架蛋白

关于细胞骨架蛋白细胞骨架蛋白：细胞质中由蛋白丝组成的非膜相结构统的蛋白质称为细胞骨架蛋白.细胞骨架系统：微丝、微管和中间丝组成。三个系统分别由许多性质不同的蛋白质所构成，但它们的三维结构、装配和解聚、以及功能却有明显的共同之处。第2页,共79页，2024年2月25日，星期天

BCAcontrol

微管、微丝和波形蛋白表达的免疫细胞化学图猕猴成纤维细胞的激光扫描共聚焦显微镜图(400×)(A)绿色染微管，红色染细胞核；(B)绿色染微丝，红色染细胞核；(C)绿色染波形蛋白，红色染细胞核。第3页,共79页，2024年2月25日，星期天

广义的细胞骨架还包括

核骨架（nucleoskeleton）、核纤层（nuclearlamina）

细胞外基质（extracellularmatrix）三者形成贯穿于细胞核、细胞质、细胞外的一体化网络结构。第4页,共79页，2024年2月25日，星期天

构成细胞骨架的主要蛋白质：肌动蛋白（肌动蛋白相关蛋白）微管蛋白（微管相关蛋白）中丝间蛋白（各种中间丝相关蛋白）本章主要介绍它们的结构特征、控制它们聚合并形成纤丝的条件、纤丝解聚的条件及纤丝聚合与解聚的调控。

第5页,共79页，2024年2月25日，星期天细胞骨架的功能：

维持细胞一定的形状；参与动物细胞的运动（如巨噬细胞、白细胞通过阿米巴样的作用在组织中迁移与骨架的聚合和解聚相关。细胞分裂、收缩、细胞的纤毛活动都与细胞骨架有关。)

细胞内部成分的转运（如神经轴突的生长，达

500cm或更长。细胞分裂时，染色质向细胞的转移）第6页,共79页，2024年2月25日，星期天ExpressionofTransgeneDsRedinPrimaryNeuronCellafter16hCulture,DIV8,×40Glia-immunochemistrypDsRed+GliapDsRed-Express-N1

第7页,共79页，2024年2月25日，星期天

结构支持胞转收缩运动空间构成

细胞骨架的主要功能（来自G.Karp2002）第8页,共79页，2024年2月25日，星期天第一节概论

一、细胞骨架的概念二、纤丝系统的功能三、相关蛋白的功能

第9页,共79页，2024年2月25日，星期天一、细胞骨架的概念当细胞膜被非离子型表面活性剂破坏时，大部分胞质流失，这一部分称胞液（cytosol）。

流失胞液的不溶残余部分仍保持细胞外形，因此具有决定细胞形态的作用，故称为细胞骨架（cytoskeleton）。第10页,共79页，2024年2月25日，星期天

细胞质骨架网络系统对于细胞形态构建，细胞运动，物质运输，能量转换，信息传递，细胞分化和细胞转化等起着重要的作用。第11页,共79页，2024年2月25日，星期天细胞骨架相关蛋白

肌动蛋白微丝、中间丝、微管呈纤丝样结构，纤丝在纯化时均有许多蛋白质共同被纯化，这些蛋白质称为相关蛋白（associatedproteins）。肌动蛋白在动植物细胞中含量相当丰富，常常是细胞质的主要蛋白。首先从肌肉中发现，约占肌细胞蛋白质含量的40%，其他类型的细胞含量较少，一般为1-5mg/ml。第12页,共79页，2024年2月25日，星期天二、纤丝系统的功能纤丝的功能有很多共同之处，归纳如下：①形成网络决定细胞的形状；②加固细胞成分；③纤维收缩（反平行纤丝滑行）如肌肉收缩；④杆体收缩（平行纤丝滑行）,如纤毛和鞭毛活动；⑤导向转运的轨道，如神经细胞中沿微管转运物质或颗粒；⑥沿纤丝传导信息。

第13页,共79页，2024年2月25日，星期天

三、相关蛋白的功能相关蛋白通过以下方式控制纤丝聚合：①与单位（单体）结合,防止单体聚合；②启动聚合过程；③当聚合达到一定长度后封闭纤丝的尾端（加帽）；④通过等量蛋白结合促进纤丝延长；⑤促进解聚，包括切短；⑥通过酶学作用修饰聚合体的亚单位；⑦结合在纤丝的周边而加固纤丝；⑧将纤丝交联成束或网络；⑨有时形成纤丝突起，与其他类型纤丝、膜系统相互作用，通过结构间的张力，形成交联桥，产生运动。第14页,共79页，2024年2月25日，星期天

第二节

中间丝一、中间丝的结构二、组成中间丝的蛋白质及其分类三、中间丝相关蛋白四、中间丝的功能

第15页,共79页，2024年2月25日，星期天一、中间丝的结构各种中间丝（IF）结构非常相似，直径10nm,处于微管和微丝之间，故名中间丝（或10nm纤丝）。角蛋白波形纤维蛋白神经纤丝蛋白核纤肽

几种中间纤维的模式图

第16页,共79页，2024年2月25日，星期天培养的上皮细胞中的应力纤维（微丝红色、微管绿色）（来自/）第17页,共79页，2024年2月25日，星期天

IF的蛋白质分子量和等电点不同，分成几类：

细胞角蛋白（cytokeratin）结蛋白（desmin）波形蛋白（vimentin）神经丝蛋白（neurofilamentprotein）胶质原纤维酸性蛋白（glialfibrillaryacidicprotein,GFAP）核纤层蛋白（lamin）等。有些细胞IF很多，如上皮细胞，有的细胞完全没有。第18页,共79页，2024年2月25日，星期天IF蛋白的分子特征分子中有一个中间结构域，93%氨基酸可形成α螺旋构型，称为杆状结构域（roddomain），N端有Mr15kD头部，C端为Mr5-10kD尾部。杆状结构域有一组7氨基酸重复序列，它们形成卷曲螺旋（coiledcoil），杆状结构域长度比较恒定（约310个氨基酸残基）。

两端为非螺旋区，尾部耐受胰凝乳蛋白酶的水解，头部有许多β折叠结构，可被胰凝乳蛋白酶水解。第19页,共79页，2024年2月25日，星期天

中间丝的结构中间丝结构装配和排列尚有争议。IF单体二聚体

双极性四聚体（中间丝中为平行四聚体）

原丝（双股结构）

中间丝(八条原纤维)第20页,共79页，2024年2月25日，星期天二、中间丝的蛋白质及其分类

根据氨基酸序列的相似性，将胞质的IF蛋白分成：角蛋白、同多聚体Ⅲ型IF、神经丝蛋白、核纤层蛋白。植物与非脊椎动物细胞也有IF，结构基本相似，了解还不充分。第21页,共79页，2024年2月25日，星期天（一）角蛋白（IF多肽Ⅰ型和Ⅱ型的异多聚体）

角蛋白家族是IF蛋白中存在最多的一类。最易观察到的是硬角蛋白，分布在毛发、（趾）甲、角和蹄等，这些组织的形成是由于整个细胞的固化而不是将硬角蛋白分泌到表面。角蛋白或软角蛋白在上皮细胞胞质中达80%。角蛋白种类很多，例如皮肤细胞至少30种。角蛋白分子通常形成异多聚体，即由一个Ⅰ型（酸性的）二聚体和一个Ⅱ型（中性/碱性）二聚体组成异四聚体。

角蛋白有形成束特性。第22页,共79页，2024年2月25日，星期天（二）同多聚体Ⅲ型IF

在各种非表皮细胞内形成中间丝，它们的氨基酸序列有很高同源性。包括以下几种：1.波形蛋白2.结蛋白3.胶质原纤维酸性蛋白（GFAP）4.外周蛋白（peripherin）第23页,共79页，2024年2月25日，星期天1.

波形蛋白（vimentin）

间质细胞（如成纤维细胞）中的主要结构蛋白，C端尾部特异地结合于细胞核外膜，N端头部结合细胞膜，故在细胞核和细胞膜之间形成联接。波形蛋白有蛋白激酶C和蛋白激酶A磷化位点，通过磷酸化与去磷酸化，细胞可改变不溶解的中间丝网络。第24页,共79页，2024年2月25日，星期天2.

结蛋白

结蛋白（desmin）是肌肉细胞的主要IF蛋白，在平滑肌中含量特别丰富。在平滑肌细胞中，结蛋白中间丝形成一个相互连接的网络，连接胞质的致密体（densebodies，相当于横纹肌的Z-盘）和细胞膜的致密体斑块（denseplaques）。在横纹肌中，结蛋白靠近两个细胞的细胞膜连接，也存在于Z-盘。第25页,共79页，2024年2月25日，星期天3.

胶质原纤维酸性蛋白（GFAP）

形成胶质细胞专一的中间丝，具有支持神经细胞的作用。GFAP可作为免疫标记。4.外周蛋白（peripherin）

存在于外周神经系统和某些中枢神经系统的神经细胞。它可与Ⅳ型IF多肽共同聚集，但在性质上更类似于结蛋白和波形蛋白。第26页,共79页，2024年2月25日，星期天（三）神经丝蛋白（Ⅳ型IF）

神经细胞的中间丝称为神经丝（neurofilaments,NFs），由神经丝蛋白组成。

神经丝蛋白:异多聚体，三种肽链：NF-轻链（NF-L）、NF-中间链（NF-M）和NF-重链（NF-H）。单一的NF-L可聚合成丝状体，但NF-M和NF-H不能聚合；分子有多个磷酸化位点，带多个负电荷。

C末端：富含谷氨酸；用蛋白酶处理后，残余的10nm纤丝与其他类型的中间丝差异很小。第27页,共79页，2024年2月25日，星期天（四）核纤层蛋白（Ⅴ型IF）

核膜的内表面有一层网络状纤维蛋白质，称核纤层（nuclearlamina）脊椎动物细胞中有三种类型的核纤层蛋白(A,B,C),

A和C:是不同的剪接体；B:由另一转录单位编码,经转录后修饰,在C端添加疏水的异丙基,以帮助核纤层蛋白B插入到核膜的内脂层。第28页,共79页，2024年2月25日，星期天。

核纤层蛋白的功能：1.保持核的形态：是核被膜的支架。用高盐溶液、非离子去污剂和核酸酶去除核物质，剩余的核纤层仍能维持核的轮廓。使胞质骨架和核骨架形成网络结构。2.参与染色质和核的组装：核纤层在细胞分裂时呈周期性变化.在间期核中：为染色质提供核周边锚定位点。在前期结束时：核纤肽磷酸化，核膜解体。在分裂末期：核纤肽去磷酸化、重新组装，介导核膜的重建。第29页,共79页，2024年2月25日，星期天四、中间丝的功能功能了解甚少。已知主要功能加强细胞韧性、抵抗张力破坏。

使细胞器固定于细胞质，如角蛋白K14剔除小鼠线粒体成簇聚集。

缺少IF的成纤维细胞，细胞核形态失常。第30页,共79页，2024年2月25日，星期天第三节肌动蛋白微丝系统

主要成分是肌动蛋白，肌动蛋白是含量最多的细胞骨架蛋白；物种间氨基酸高度保守，单体聚合成微丝后结构也几乎不变。但是不同单体产生的微丝在稳定性和与其他蛋白质（如肌球蛋白）相互作用方面可能有细微的差别。第31页,共79页，2024年2月25日，星期天一、肌动蛋白单体结构域

肌动蛋白单体Mr:43kD，由两个结构域组成，两个结构域之间有短的柔性连接肽（ATP结合部位）。肌动蛋白单体可与其他分子作用，包括：肌球蛋白（myosin）、原肌球蛋白(tropomyosin)、肌动蛋白抑制蛋白（profilin）和肌动蛋白蚕食蛋白（depactin）等。第32页,共79页，2024年2月25日，星期天微丝纤维的负染电镜照片微丝纤维结构模型

二、肌动蛋白微丝的聚合

肌动蛋白纤维是由两条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋，状如双线捻成的绳子。第33页,共79页，2024年2月25日，星期天肌动蛋白微丝的聚合过程肌动蛋白纤维装配过程:

肌动蛋白纤维的装配分：成核、生长、动态平衡三个连续的过程。

肌动蛋白单体有极性,装配呈头尾相接,故MF有正极与负极。

体外实验：MF正极与负极都能生长，正极生长快，负极慢；去装配时，负极比正极快。由于G-actin在正极端装配，负极去装配。

在体内,

有些微丝是永久性的结构,有些微丝是暂时性的结构。第34页,共79页，2024年2月25日，星期天肌动蛋白丝的分支肌动蛋白可聚合成长纤维,同时形成分支结构。原子力显微镜(atomicforcemicroscope,AFM)图在生长、发育的信号调控中具有重要的调控作用.第35页,共79页，2024年2月25日，星期天

三、肌动蛋白相关蛋白

肌动蛋白+肌动蛋白相关蛋白（actin-associatedproteins,AAP）性质发生改变.

已分离到许多AAP，多数细胞含有10多种APP，它们与肌动蛋白的相互作用通常是竞争性的。第36页,共79页，2024年2月25日，星期天（一）钙结合蛋白许多肌动蛋白相关蛋白（AAP）与肌动蛋白的结合受Ca2+

控制，分子中专一的Ca2+结合部位。如小白蛋白（parvalvumin），是一种钙结合蛋白，分子中具有EF手结构，这种结构在钙浓度为10-6mol/L时能与钙结合(胞内外Ca2+

浓度差别很大)，许多钙结合蛋白都有类似结构。第37页,共79页，2024年2月25日，星期天（二）控制聚合的蛋白质这类蛋白质能够通过加帽（capping）、单体结合（monomer-sequestering）和解聚来控制肌动蛋白的聚合，有以下几类：第38页,共79页，2024年2月25日，星期天1.加帽蛋白（cappingprotein）

可选择性阻断F-肌动蛋白微丝的一端.如倒刺端加帽蛋白会造成微丝缩短，而尖端加帽蛋白会造成微丝的延长。这种作用会使细胞骨架重排，对细胞生命活动，特别是那些高运动性细胞有很重要的意义。

尖端加帽蛋白:β辅肌动蛋白（β-actinin）,Mr类似肌动蛋白。

倒刺端加帽蛋白:简称HAI，Mr约20kD，可能是Mr为150kD-200kD

蛋白质的水解产物。第39页,共79页，2024年2月25日，星期天

肌动蛋白丝两端生长用加帽蛋白封住负端,

微丝继续快速加长,但是用加帽蛋白封住正端,F-肌动蛋白加长的速率非常慢。表面正端是生长端。第40页,共79页，2024年2月25日，星期天2.F-肌动蛋白切割蛋白

为钙结合蛋白，但不具有EF手结构，所以不属于钙调蛋白类。常见有胶溶蛋白（gelsolin），该蛋白既具有倒刺端加帽蛋白活性，又具有钙激活的微丝切割活性。

存在于细胞中，也可分泌入血液（有一段分泌前导肽）。血中胶溶蛋白具有去除因细胞死亡而释放入血的F-肌动蛋白的功能。第41页,共79页，2024年2月25日，星期天肠绒毛蛋白（villin）Ca2+影响下也有切割活性。片段化蛋白（fragmin）参与调节肌动蛋白的切割

肌割蛋白（severin）均有加帽和切割活性。

胶溶蛋白及相关切割蛋白也有肌动蛋白的成核作用。当将它们加到G-肌动蛋白溶液时，G-肌动蛋白的聚合反应加强。第42页,共79页，2024年2月25日，星期天3．肌动蛋单体结合蛋白

能与G-肌动蛋白单体形成1：1复合物，而阻止它们聚合。如肌动蛋白抑制蛋白（profilin）是一种小分子碱性多肽（Mr12kD-15kD），首先从胸腺获得，血小板中含量最高；酵母中也发现一些大小和性质相似的蛋白质。体外实验发现，

G-肌动蛋白单体聚合反应降低。这种蛋白质是细胞的必需蛋白质，破坏其基因的酵母不能成活。第43页,共79页，2024年2月25日，星期天4．F-肌动蛋白解聚蛋白小分子肌动蛋白，具有胶溶蛋白和肌动蛋白抑制蛋白的双重活性，能切割F-肌动蛋白并结合G-肌动蛋白单体，这些蛋白被称为肌动蛋白解聚因子。

如人类大脑分离的cofilin（磷蛋白，去磷酸化后易位到细胞核），肾脏分离的destrin，从星鱼卵细胞分离的肌动蛋白蚕食蛋白（depactin）和从星鱼分离的载肌动蛋白（actophorin）均属于这一类。第44页,共79页，2024年2月25日，星期天（三）产生力的蛋白质主要为肌球蛋白类蛋白，都具有ATP酶活力，分两类，即聚合并加入“粗丝”和不加入粗丝两类。这类蛋白在肌肉中含量非常丰富，易聚合和解聚，故很容易纯化。第45页,共79页，2024年2月25日，星期天

1．双头肌球蛋白（肌球蛋白Ⅱ，myosinⅡ）分子中有一对重链和两对轻链。重链的C端形成a螺旋并进一步形成卷曲螺旋。N端折叠形成球形头部，头部具有肌动蛋白激活的ATP酶活性。现在均将其称为肌球蛋白。第46页,共79页，2024年2月25日，星期天

1．单头肌球蛋白（肌球蛋Ⅰ）

从阿米巴中曾分离到两种不同的肌球蛋白，即肌球蛋白ⅠA和肌球蛋白IB。

具有被肌动蛋白激活的ATP酶活，其重链的N端部分非常类似于肌球蛋白Ⅱ，它的尾部还有一个对ATP不敏感的肌动蛋白结合部位。第47页,共79页，2024年2月25日，星期天（四）交联和促进成束的蛋白

1、血影蛋白与相关蛋白

血影蛋白（spectrin）首先从红细胞获得，故得名。从脑获得的称胞影蛋白（fodrin）。分子含a链和β链，Mr均约为230kD。分子内含一系列刚性片断（每个约106AA)。由于肽链的回折,三段刚性片断重叠形成三螺旋,故整个多肽由多个三螺旋串联在一起。第48页,共79页，2024年2月25日，星期天2、α辅肌动蛋白

α辅肌动蛋白（α-actinin）是保持肌节（sarcomeres）的重要元件。该蛋白是肌动蛋白束的主要交联蛋白之一，使肌动蛋白束次序排列。在其他细胞则与F-肌动蛋白的作用大致相同。

α辅肌动蛋白是由两条极性相反的同二聚体组成。第49页,共79页，2024年2月25日，星期天3、凝胶因子

如肌动蛋白结合蛋白（ABP）和细丝蛋白（filamin）。都是双极同二聚体，长杆状分子，有相当的弯曲性，与肌动蛋白结合时对钙不敏感。第50页,共79页，2024年2月25日，星期天4、肌肉收缩相关的蛋白质（1）肌动蛋白

肌动蛋白纤维是由两条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋，状如双线捻成的绳子，肌动蛋白的单体为球形分子，称为球形肌动蛋白G-actin(globularactin)，它的多聚体称为纤维形肌动蛋白F-actin(fibrousactin)。第51页,共79页，2024年2月25日，星期天（2）肌球蛋白（myosin）属于马达蛋白，可利用ATP产能，最早发现于肌肉组织(myosinII)，后逐渐发现多种非肌细胞的myosin，目前已知的有15种类型。

MyosinII是构成肌纤维的主要成分之一。由两个重链和2个轻链组成肌球蛋白分子，两个分子尾部相连，缔合形成粗丝双极性结构，球形的头部具有ATP酶活性第52页,共79页，2024年2月25日，星期天肌球蛋白缔合形成粗丝双极性结构由2条轻链和两条重链组成的肌球蛋白分子第53页,共79页，2024年2月25日，星期天Mline肌小节模式图第54页,共79页，2024年2月25日，星期天肌小节中粗丝在细丝间滑动模式第55页,共79页，2024年2月25日，星期天（3）原肌球蛋白（tropomyosin）原肌球蛋白（tropomyosin.Tm）分子量64KD，由两条平行的多肽链扭成螺旋，每个Tm的长度相当于7个肌动蛋白，呈长杆状。

原肌球蛋白与肌动蛋白结合，位于肌动蛋白双螺旋的沟中，主要作用是加强和稳定肌动蛋白丝，抑制肌动蛋白与肌球蛋白结合

第56页,共79页，2024年2月25日，星期天

（4）肌钙蛋白（troponin）

肌钙蛋白（troponin,Tn），分子量80KD，含三个亚基：肌钙蛋白C（TnC）特异地与钙结合，肌钙蛋白T（TnT）与原肌球蛋白有高度亲和力，肌钙蛋白I（TnI）抑制肌球蛋白的ATP酶活性，细肌丝中每隔40nm就有一个肌钙蛋白复合体当肌质内钙离子浓度升高时，Ca2＋便与TnC结合，构象改变，同时牵动TnI，使其与F-肌动蛋白脱离接触，使整个分子构象的变化而暴露出肌动蛋白单体上的肌球蛋白结合位点。促使肌球蛋白与肌动蛋白相互作用形成横桥，引起肌肉引缩。第57页,共79页，2024年2月25日，星期天肌肉收缩(摆动联桥模型，swingingcross-bridgemodel)肌球蛋白结合ATP，引起头部与肌动蛋白纤维分离ATP水解，引起头部与肌动蛋白弱结合Pi释放，头部与肌动蛋白强结合，头部向M线方向弯曲引起细肌丝向M线移动ADP释放ATP结合上去，头部与肌动蛋白纤维分离

肌细胞膜兴奋传导到终池→终池Ca2+释放→肌浆Ca2+浓度增高→Ca2+与肌钙蛋白结合→原肌球蛋白变构→肌球蛋白横桥头与肌动蛋白结合→横桥头ATP酶激活分解ATP→横桥扭动→细肌丝向粗肌丝滑行→肌小节缩短。

第58页,共79页，2024年2月25日，星期天5．钙调结合蛋白（caldesmon）

Mr约120kD，长形分子单体，通过二硫键形成寡聚体。分子的两端可与F-肌动蛋白结合使其成束。其结合肌动蛋白的作用可被原肌球蛋白所增强。1个钙调结合蛋白可结合14个肌动蛋白单体。第59页,共79页，2024年2月25日，星期天（五）连接细胞膜与F-肌动蛋白的蛋白质

如粘着斑蛋白（vinculin）、踝蛋白（talin）、锚蛋白（ankyrin）、膜联蛋白（annexins）、膜桥蛋白（ponticulin）等。可与F-肌动蛋白结合并将其连接到细胞膜。

第60页,共79页，2024年2月25日，星期天

四、肌动蛋白微丝的功能

①细胞结构与细胞运动。②细胞分裂，特别是后期，需要肌动蛋白锚定于细胞膜。③近来发现，细胞骨架与细胞凋亡有关。

Lanerolle和同事发现,HL-60细胞株凋亡时，F-肌动蛋白先短暂聚合，但后期即发生解聚，肌动蛋白微丝形态上发生剧烈的变化。第61页,共79页，2024年2月25日，星期天细胞器的转运肌动蛋白纤维肌球蛋白含细胞器和囊泡的胞质流静态胞质中的叶绿体液泡第62页,共79页，2024年2月25日，星期天第四节微管系统几乎所有的真核细胞都含有微管，大多数微管是单一圆筒状，只有少数微管呈双圆筒状（如鞭毛），囊状体（busalbodies）和中心粒中的微管是三圆筒状。目前认为微管中（但不是全部）含有高度保守的微管蛋白。该蛋白质Mr在55kD左右，有两亚基，分子量大的亚基称为β微管蛋白，小的称

微管蛋白；两者形成二聚体。第63页,共79页，2024年2月25日，星期天

从细胞中央辐射的微管第64页,共79页，2024年2月25日，星期天

一、微管的结构

多数天然微管由13条原丝组成，少数微管有7、9、12或15条原丝。纯化的微管蛋白在体外重新聚合，得到的微管大多数含13条原丝，但也会出现一定比例的14和15条原丝微管，表明在蛋白纯化时丢失了一些细胞成分，使原丝数目发生了变化。第65页,共79页，2024年2月25日，星期天微管纤维微管是由13条原丝（protofilament）构成的中空管状结构。第66页,共79页，2024年2月25日，星期天二、微管蛋白微管蛋白由α和β球蛋白构成，两种亚基均可结合GTP，GTP是α亚基分子的固有组分，不发生水解或交换；β亚基的GTP可发生水解，结合的GDP可交换为GTP，可见β亚基也是一种G蛋白。第67页,共79页，2024年2月25日，星期天三、微管相关蛋白微管相关蛋白（microtubuleassociatedproteins，MAPs）：至少含一个结合微管的结构域和一个向外突出的结构域。

突出部位伸到微管外与其它细胞组分（如微管束、中间纤维、质膜等）结合。第68页,共79页，2024年2月25日，星期天MAP的主要功能：

①促进微管聚集成束；②增加微管稳定性或强度；③促进微管组装。两类：

MAPI:热敏感，如MAP1a、MAP1b，主要存在于神经细胞。

MAPII:热稳定，包括MAP2a、b、c，MAP4和tau蛋白。其中MAP2

只存在于神经细胞,含量减少会影响树突的生长。

MAP2第69页,共79页，2024年2月25日，星期天四、微管的组装

微管组织中心（microtubuleorganizingcenterMTOCs）是微管进行组装的区域。

着丝粒、成膜体、中心体、基体均具有微管组织中心的功能。微管组织中心具有γ微管球蛋白，可聚合成环状复合体，像模板一样参与微管蛋白的核化，帮助α和β球蛋白聚合为微管纤