(3.2.2)-1.2 氨基酸基础生物化学

1.2氨基酸目录一、蛋白质的水解二、氨基酸的种类三、氨基酸的结构四、氨基酸的分类五、氨基酸的理化性质蛋白质酸碱酶水解层析氨基酸一、蛋白质的水解蛋白质的基本组成单位—氨基酸氨基酸（aminoacid,Aa）蛋白质的水解方法

酸水解色氨酸(Trp)被破坏天冬酰胺(Asn),谷氨酰胺(Gln)脱氨基氨基酸不产生消旋现象碱水解色氨酸(Trp)不被破坏大多数氨基酸被破坏氨基酸产生消旋现象酶解氨基酸不被破坏氨基酸不产生消旋现象氨基酸蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸标准/基本/常见氨基酸20种出现频率高二、氨基酸的种类组成蛋白质的标准20种氨基酸赖氨酸Lys

K精氨酸Arg

R组氨酸His

H半胱氨酸Cys

C缬氨酸Val

V脯氨酸Pro

P色氨酸Trp

W异亮氨酸Ile

I甲硫氨酸Met

M苏氨酸Thr

T天冬酰氨Asn

N甘氨酸Gly

G亮氨酸Leu

L酪氨酸Tyr

Y丝氨酸

Ser

S谷氨酸Gln

Q天冬氨酸

Asp

D苯丙氨酸Phe

F丙氨酸Ala

A

中文名称三字符单字符

中文名称三字符单字符

氨基酸结构通式RCN3HHCOO+RCNH2HCOOHα-碳原子

常见氨基酸结构=α-碳原子+氨基+羧基+H原子

分子形式

离子形式三、氨基酸的结构

除脯氨酸和甘氨酸外，其余均属于L-α-氨基酸。标准氨基酸结构特点每种氨基酸α-碳原子上都直接连接有一个α-氨基，α-羧基，一个H原子及R基。已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。即天然蛋白质都是由L-α-氨基酸组成。除甘氨酸(Gly)外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子，都具有旋光性。20种天然氨基酸中含有2个羧基的氨基酸是谷氨酸(Glu)和天冬氨酸(Asn)；含有巯基的氨基酸为半胱氨酸(Cys)。20种标准氨基酸结构四、氨基酸的分类1、按R基极性分类氨基酸非极性氨基酸（9种）极性氨基酸不带电，极性微弱，具疏水性。甘氨酸/丙氨酸/缬氨酸/亮氨酸/异亮氨酸/苯丙氨酸/甲硫氨酸/脯氨酸/色氨酸极性不带电荷(6)-中性氨基酸-R基团有极性，但不解离。丝氨酸/苏氨酸/天冬酰胺/谷氨酰胺/酪氨酸/半胱氨酸极性带正电荷氨基酸(3)-碱性氨基酸-R基团有极性/解离带正电/溶液显碱性。例如：精氨酸/组氨酸/赖氨酸极性带负电荷氨基酸(2)-酸性氨基酸-R基团有极性/解离带负电/溶液显酸性。例如：天冬氨酸/谷氨酸（11种）2、按R基结构特征分类氨基酸脂肪族氨基酸：甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸杂环族氨基酸：组氨酸和脯氨酸3、按人体是否可以合成分类氨基酸必须氨基酸：机体不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。甲硫氨酸/色氨酸/赖氨酸/缬氨酸/异亮氨酸/亮氨酸/苯丙氨酸/苏氨酸半必需氨基酸：人体可合成，但幼儿期合成速度不能满足需要。

精氨酸/组氨酸非必需氨基酸：机体可自身合成的氨基酸。五、氨基酸的理化性质1、氨基酸的物理性质溶解性氨基酸在水中溶解度差别大，能溶解于稀酸或稀碱，不能溶解于有机溶剂。熔点氨基酸的熔点极高，一般在200℃以上。氨基酸都是无色结晶状态。物理状态

氨基酸结晶2、氨基酸的光吸收性质远紫外区＜220nm和远红外区均有吸收。可见光区紫外光区远红外光区无吸收100nm400nm700nm蛋白质在280nm处具有最大紫外吸收，可用紫外法测定蛋白质含量。

近紫外区220-400nm，络氨酸/苯丙氨酸/色氨酸苯环含共轭双键，有光吸收。有吸收有吸收3、氨基酸的两性解离与等电点氨基酸分子中既含有ɑ-羧基、又含有ɑ-氨基，其晶体或在水溶液均以兼性离子存在。带净电荷为零状态时的氨基酸状态即为兼性离子状态。3.1氨基酸的兼性离子形式

不同的pH条件下，氨基酸的兼性离子状态随之改变。

改变溶液pH，可以使氨基酸带正电或负电。3.2氨基酸的解离及酸碱性酸性溶液中的氨酸碱性溶液中的氨基酸中性溶液中的氨酸3.3氨基酸的等电点(isoelectricpoint,pI)氨基酸的等电点(pI)：氨基酸所带净电荷为零时的溶液的pH。氨基酸等电点pI是氨基酸的特征常数，不会随所在溶液浓度变化而变化。溶液pH=pI氨基酸净电荷为零中性氨基酸：pI=1/2（pK1+pK2）K1K22.349.60

pI=1/2（pK1+pK2）=1/2(2.34+9.60)=5.97中性氨基酸等电点计算3.4氨基酸等电点计算酸性氨基酸：pI=1/2（pK1+pKR-COO-）酸性氨基酸等电点计算碱性氨基酸：pI=1/2（pK2+pKR-NH2）碱性氨基酸等电点计算3.5氨基酸的电场移动溶液pH=pI氨基酸净电荷为零电场中不移动溶液呈中性溶液pH＜pI氨基酸净电荷为正电场中向负极移动溶液呈酸性溶液pH＞pI氨基酸净电荷为负电场中向正极移动溶液呈碱性氨基酸在电场中移动方向取决于溶液pH。4、氨基酸的化学性质4.1茚三酮反应茚三酮反应是检测α-氨基酸浓度最常用方法，用于氨基酸的定性和定量分析。弱酸环境下，α-氨基酸与茚三酮溶加热，生成蓝紫色化合物（Asn显棕色/Pro,HYP显黄色）色深与氨基浓度成正比。570nm测吸光度OD值，测定并计算出样品中氨基酸含量。4.2桑格(Sanger)反应反应由F.Sanger用于氨基酸的鉴别与定性。桑格反应又称为FDNB法或2,4-二硝基氟苯法。弱碱性条件，α-氨基与2,4-二硝基氟苯(DNFB)反应,生成黄色2,4-二硝基氨基酸(NDFB-氨基酸)。4.3艾德曼(Edeman)反应艾德曼(Edeman)反应又称异硫氰酸苯酯反应。反应主要用于测定肽链N末端氨基酸的种类，在氨基酸顺序分析方面有重要作用。艾德曼反应4.4丹磺酰氯反应（DNS-Cl）反应可测定肽链N末端氨基酸的种类。原理是氨基酸与5-（二甲胺基）萘-1-磺酰氯（DNS-Cl）反应，生成DNS-氨基酸。DNS-氨基酸在360nm有强荧光，可用于微量分析。学习小结重点掌握氨基酸的结构通式、结构特点，以及氨基酸的分类（酸性，碱性氨基酸的分类)。重点掌握氨基酸的光吸收特性、氨基酸的等电点与两性解离(氨基酸等电点概念、等电点计算、氨基酸电场移动方向判断)重点掌握氨基酸重要的化学反应(茚三酮反应，桑格反应，艾德曼反应的原理及作用)。

酸性氨基酸Glu，Asp

天冬氨酸Asp(D)

谷氨酸Glu(E)

侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷

碱性氨基酸His，Arg，Ly