食品化学：氨基酸、肽和蛋白质

主要内容概述氨基酸蛋白质和肽蛋白质的变性作用蛋白质的功能性质常见食品蛋白质与新蛋白质资源食品蛋白质在加工和贮藏中的变化第五章氨基酸、肽和蛋白质第一节概述食品中蛋白质是指人类从食品中摄取的对人体无毒副作用、易消化吸收且能满足人体生长、发育及生命活动过程中所需求的蛋白质。蛋白质有以下特征：①蛋白质是一种复杂而且变化很大的复杂巨型分子，是组成细胞的基础物质。②作为食品，蛋白质的营养功能主要是为人体提供所必需的氨基酸。在正常情况下，食品提供的总热量中的11％～13％是由蛋白质提供的。1、食品中蛋白质的定义③部分蛋白质可作为生物催化剂，即酶和激素，以控制机体的生长、消化、代谢、分泌及能量转移等化学变化。④蛋白质是人体的免疫作用所必需的物质，可以形成抗体以防疾病的感染。⑤有些蛋白质还会导致食物过敏。⑥蛋白质是由不同的氨基酸通过肽键相互连接而成的。2、食品中蛋白质的化学组成食品中的蛋白质由碳、氢、氧、氮和硫等元素构成，有些蛋白质分子还含有铁、碘、磷或锌。蛋白质完全水解的产物为氨基酸，它们的侧链结构和性质各不相同，大多数蛋白质是由20种不同氨基酸组成。蛋白质分子中的氨基酸残基靠肽链连接，形成含多达几百个氨基酸残基的多肽链。这些聚合物的相对分子量大约在5000到几百万之间。蛋白质的化学组成不外乎20种氨基酸，但由于其氨基酸的排列顺序不同和肽链的长短不同，因此使蛋白质品种和功能多样化。第二节氨基酸20种天然氨基酸除脯氨酸（亚氨基酸）外，均为α-氨基酸。一般为L-构型。根据氨基酸侧链R基团的极性不同，分为：非极性氨基酸、侧链不带电荷的极性氨基酸、碱性氨基酸和酸性氨基酸。营养学上分为：必需氨基酸和非必需氨基酸。脯氨酸甘氨酸1、氨基酸的主要性质旋光性：大多数氨基酸的α-碳原子是不对称的手性碳原子。紫外吸收和荧光：酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸含有芳香环。解离：氨基酸在中性水溶液中主要以偶极离子或两性离子的形式存在。氨基酸的疏水性：为将1mol的氨基酸从水溶液中转移到乙醇溶液中时所产生的自由能变化。如疏水性数值是较大的正值，意味着氨基酸的侧链是疏水的；具有较大的负值，意味着氨基酸的侧链是亲水的。2、氨基酸的主要化学性质与氨基的反应与亚硝酸的反应：α-氨基与亚硝酸，产生氮气和羟基酸。与醛类的反应：α-氨基与醛类反应生成Schiff碱类化合物，是非酶褐变的中间产物。酰基化反应：α-氨基与苄氧基甲酰氯在弱碱性条件下反应，生成氨基衍生物。烃基化反应：α-氨基与二硝基氟苯反应生成黄色化合物。羧基的反应酯化反应脱羧反应由氨基与羧基共同参与的反应形成肽键：氨基酸的羧基与另一个氨基酸之间发生缩合反应，形成肽分子。与茚三酮的反应：在微碱性条件下，水合茚三酮与氨基酸共热可发生反应，最终产物为紫蓝色化合物。但脯氨酸只能够形成黄色的化合物。侧链的反应3、氨基酸的制备蛋白质的水解：天然蛋白质用酸、碱或系列酶催化水解，使蛋白质转化为游离的氨基酸。人工合成法：化学反应时一般生成消旋的产物，即L-型、D-型氨基酸是同等数量的；微生物发酵法：微生物将碳水化合物、无机元素等转化为某些氨基酸，如谷氨酸、赖氨酸等。第三节蛋白质和肽一、蛋白质的结构二、稳定蛋白质二、三、四级结构的作用力1、共价键：二硫键2、氢键：氨基、羟基、羰基3、疏水相互作用：长的脂肪簇或芳香簇侧链4、静电作用：羧基和氨基5、范德华力：分子三、蛋白质的分类（一）根据食品蛋白质化学组成特性分类，1、简单蛋白质仅含有氨基酸的蛋白质；2、结合蛋白质由氨基酸和非蛋白质成分组成。结合蛋白质中的非蛋白质成分称为辅基。（二）根据食品中单纯蛋白质溶解度不同分类：1、清蛋白：溶于水及稀盐、稀酸或稀碱，能被饱和硫酸铵所沉淀，加热可凝固。如血清蛋白、蛋清蛋白、乳清蛋白。2、球蛋白：不溶于水而溶于稀盐、稀酸和稀碱，为半饱和硫酸铵沉淀。如血清球蛋白、肌球蛋白；3、谷蛋白：不溶于水、乙醇及中性盐溶液，但易溶于稀酸或稀碱。如米谷蛋白和麦谷蛋白。4、醇溶谷蛋白：不溶于水及无水乙醇，但溶于70％～80％乙醇、稀酸和稀碱。如麦醇溶蛋白。5、组蛋白：溶于水及稀酸，但为稀氨水所沉淀。分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性，如小牛胸腺组蛋白等。6、精蛋白：溶于水及稀酸，不溶于氨水。分子中碱性氨基酸（精氨酸和赖氨酸）特别多，因此呈碱性，如鲑精蛋白。7、硬蛋白：不溶于水、盐、稀酸或稀碱。这类蛋白质是动物体内作为结缔组织及保护功能的蛋白质，如角蛋白、胶原和弹性蛋白等。（三）根据结合蛋白质中辅基不同分类1、核蛋白：辅基是核酸，如脱氧核糖核蛋白。2、脂蛋白：与脂质结合的蛋白质，如卵黄球蛋白。3、糖蛋白和黏蛋白：如卵清蛋白。4、磷蛋白：如酪蛋白、胃蛋白酶。5、血红素蛋白：辅基为血红素。含铁的如血红蛋白，含镁的有叶绿蛋白。6、黄素蛋白：辅基为黄素腺嘌呤二核苷酸，如琥珀酸脱氢酶。7、金属蛋白：与金属直接结合的蛋白质，如铁蛋白。(四)根据蛋白质分子形状分类1、球状蛋白质：分子对称性佳，外形接近球状或椭球状，溶解度较好，能结晶，大多数蛋白质属于这一类。2、纤维状蛋白：对称性差，分子类似细棒或纤维，它又可分为：可溶性纤维蛋白质，如肌球蛋白、血纤维蛋白原等；不溶性纤维状蛋白质，包括胶原、弹性蛋白、角蛋白以及丝心蛋白等。(五)根据食品中蛋白质的功能性质分类1、酶:胰蛋白酶，乙醇脱氢酶；2、调节蛋白：胰岛素，促生长素；3、转运蛋白（血清清蛋白、铁传递蛋白、血红蛋白，葡萄糖转运蛋白）；4、贮存蛋白（卵清蛋白、酪蛋白和铁蛋白）；5、收缩和游动蛋白（肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白）；6、结构蛋白：胶原蛋白，α-角蛋白，弹性蛋白，丝蛋白；7、支架蛋白：信号传递转录激活剂；8、保护和开发蛋白：免疫球蛋白，蛇和蜂毒蛋白；9、异常蛋白：应乐果甜蛋白四、蛋白质的物理化学性质1、蛋白质的酸碱性质：蛋白质是两性电解质，与溶液的pH有关，蛋白质的等电点。2、蛋白质的水解：在酸、碱、酶的催化下，肽键断裂，生成蛋白胨、肽，最后生成氨基酸。3、蛋白质的颜色反应：双缩脲反应；茚三酮反应。4、蛋白质的疏水性：蛋白质的平均疏水性；蛋白质的表面疏水性。负相关正相关五、肽现代医学及营养学公认，肽特别是小肽（也称寡肽）在消化道中的吸收率高于相应的氨基酸混合物，且两者具有不同的吸收通道。一些特殊结构的肽，不仅具有营养功能，而且还具有各种各样的生理活性。由于食物蛋白质来源的生物活性肽具有安全高效的特点，因而近年来越来越引起人们的关注。从食物蛋白质中分离生物活性肽，鉴定其结构并验证其功能，进而将其用于保健食品或药品，是目前食品科学研究的热点之一。（一）肽的物理化学性质肽的性质和氨基酸有些相似，并受组成它的氨基酸的种类和数目的影响，使各肽的性质和生理功能有很大的区别。有的低分子肽也有味感，属于风味物质，在食品中起着一定的风味作用。1、肽的酸碱性质多肽与氨基酸一样具有酸碱性。肽的酸碱性主要决定于肽链游离N末端的α-氨基和游离的C末端的α-羧基以及侧链R上可解离的功能基团。2、食品中多肽的黏度与溶解度蛋白质溶液的黏度随浓度的增加而显著增加，通常超过13％就就会形成凝胶。若加工成酸性蛋白饮料时，当pH值接近蛋白质的等电点时，会因溶解度的迅速下降而产生沉淀。多肽具有抑制蛋白质形成凝胶的性能，因此可利用这种性质来调整食品的质构。如水产品和肉禽蛋白质以及大豆蛋白质，在加热时会形成凝胶使其质构变硬，这时添加百分之几的大豆肽，就会起到软化凝胶的作用。而多肽即使在50%高浓度下和较宽的pH值范围内仍能保持溶解状态，同时还具有较强的吸湿性和保湿性；这使无法实现的高蛋白饮料和高蛋白果冻成为可能，此外在日化工业上还可作为毛发和皮肤的保湿剂使用。3、食品中肽的渗透压多肽溶液渗透压的大小处于蛋白质与同一组成氨基酸混合物之间。当一种液体的渗透压比体液高时，易使人体周边组织细胞中的水分向胃肠移动而出现腹泻。多肽的渗透压比氨基酸低得多，因此用多肽作为口服或肠道的蛋白源比氨基酸效果更好。（二）食品中的生理活性肽1、酪蛋白磷酸肽酪蛋白磷酸肽（CPP）是从牛奶酪蛋白中经蛋白酶水解后分离提纯而得到的富含磷酸丝氨酰簇的多肽。由于CPP来源不同的酪蛋白组分，因而不同来源的CPP的结构不尽相同。但都含有相同的功能区域-Ser(P)-Ser(P)-Ser(P)-Glu-Glu-，即三个连续的磷酸丝氨酸残基后连续两个谷氨酸。CPP对二价金属离子具有中等强度的可交换的结合能力，能在小肠的弱碱性环境中有效地防止不溶性金属盐沉淀的形成而又不妨碍金属离子与肠粘膜的交换，从而促进肠内钙、铁、锌等二价离子的吸收。同时，由于CPP分子带有高浓度负电荷，使它们能够抵抗肠内消化酶的进一步水解，这一性质成为其在肠道发挥作用的前提保证。2、降血压肽从牛奶蛋白、鱼类蛋白、胶原蛋白、大豆蛋白等食物资源中分离出具有血管紧张素转化酶抑制剂（ACEI）的多肽—ACE抑制肽，即降血压肽。ACE抑制肽，是一类具有抑制ACE活性的多肽物质，这些多肽的氨基酸序列和肽链长度各有不同，但都具有类似的功能。ACE抑制肽是对ACE活性区域亲和力较强的竞争性抑制剂，从而障碍ACE催化水解血管紧张素Ⅰ成为血管紧张素Ⅱ，以及催化水解舒缓激肽成为失活片断的两种生化反应过程，起到降血压作用。3、高F值寡肽F值，是支链氨基酸的物质的量之和与芳香族氨基酸的物质的量之和的比值。高F值寡肽具有防治肝性脑病、改善蛋白质营养状况和抗疲劳等作用。高F值寡肽并不天然地存在于自然界，但是完全可以从天然存在的各种蛋白质中提取而得，玉米蛋白因支链氨基酸的含量相对较高，因此是制取高F值寡肽较为理想的原料。高F值寡肽可以氨基酸的形式供应，一般以氨基酸纯品配制而成，因此配制方便，但价格昂贵。4、谷胱甘肽谷胱甘肽普遍存在于动植物和微生物细胞中，小麦胚和酵母中含量特别高，它是由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸组成的。谷胱甘肽体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还原酶的辅因子，或保护巯基酶或防止过氧化物积累等。5、抗菌多肽根据结构，抗菌肽可分为环状肽、糖肽和脂肽三类。由于使用抗生素会导致人类致病菌对抗生素耐药性，所以使用抗菌肽代替抗生素是将来生物药学发展的必然，具有无限的发展前景。微生物来源的抗菌肽有乳酸杀菌素(LactocinS)、枯草菌素(subtilin)及乳链球菌素（Nisin）等；动物和植物来源的抗菌肽有从蛙皮中得到的dermasptin、古比惜天蚕蛹免疫多肽CecyopinAF6、乳铁蛋白多肽（Lf）和橡胶素。乳链球菌素，是由34个氨基酸残基组成，分子量为3510，已在食品工业作防腐剂使用。第四节蛋白质的变性作用蛋白质分子是由氨基酸通过一定得顺序连接在一起，在通过分子内、分子间的各种作用力达到平衡，最后形成一定的空间结构，所以其构象是许多作用共同产生的结果。但是，这个构象一般是不稳定的。一、蛋白质变性的概念通常把蛋白质二级结构及其以上的高级结构在酸、碱、盐、热、有机溶剂、辐射、激烈振荡、热高压等的作用下发生的变化叫做蛋白质的变性。蛋白质变性从分子结构上看，多肽特有的折叠结构成为不规则卷曲或混乱伸展的结构，一般涉及蛋白质二、三、四级结构的变化，不包括一级结构肽链的破坏。蛋白质变性对其结构和功能的影响有：1、分子内部疏水性基团的暴露，蛋白质在水中的溶解性能降低；2、某些生物蛋白质的生物活性丧失，如失去酶活或免疫活性；3、蛋白质的肽键更多的暴露，易被蛋白酶催化水解；4、蛋白质结合水的能力发生改变；5、蛋白质分散体系的黏度发生改变；6、蛋白质的结晶能力丧失。二、蛋白质的物理变性(一)加热蛋白质在某一温度时，会产生状态的剧烈变化，这个温度就是蛋白质的变性温度。蛋白质经过热变性后，表现出了相当程度的伸展变形。大多数蛋白质在45-50℃已观察到变性，55℃左右变性进行得较快。在这样不太高的温度下,蛋白质变性仅仅涉及非共价键变化，蛋白质分子变形伸展。在较低温度下短时间变性是可逆变性。在较高温度长时间变性是不可逆变性。在70-80℃以上，蛋白质二硫键受热而断裂,蛋白质变性作用的速度取决于温度的高低。在典型的变性温度范围内，当温度提高10℃，变性反应速度约提高600倍，即温度系数为600。但许多化学反应，其温度系数为3~4。高温瞬时灭菌、超高温杀菌技术就是利用高温大大提升蛋白质的变性速度，短时间内破坏生物活性蛋白质或微生物中的酶，而其他营养素化学反应的速度变化相对较小，确保了其他营养素的较少损失。蛋白质的热变性与蛋白质的组成、浓度、水分活度、pH值和离子强度等有关。蛋白质分子中含有较多的疏水性氨基酸时，要比含有较多亲水性氨基酸的蛋白质稳定。变性温度与水分活度有关，生物活性蛋白质在干燥状态下较稳定，对温度变化的承受能力较强，而在湿热状态下时容易发生变性。一般认为，温度越低，蛋白质的稳定性越高。但也有例外，如肌红蛋白和突变型噬菌体T4溶菌酶分别在30℃和12.5℃时显示最高稳定性，低于或高于此温度时肌红蛋白和T4溶菌酶的稳定性降低，保藏温度低于0℃时，这两种蛋白质均遭受冷诱导变性。（二）冷冻鲜肉、鲜鱼、蛋黄和一些分离蛋白质常常靠冷冻贮藏，如不加保护和控制，也会发生冻结变性，如11S大豆蛋白、乳蛋白在冷却或冷冻时可以发生凝集和沉淀。一些酶在冻结状态下也失去活性。一些氧化酶在较低温度下被激活。蛋白质冻结变性的原因：由于蛋白质的水合环境变化，破坏了维持蛋白质结构的作用力平衡，并且一些基团的水化层被破坏，基团之间的相互作用引起蛋白质的聚集或亚基重排；由于体系结冰后的盐效应而导致蛋白质的变性。由于冷冻引起的浓缩效应，可能导致蛋白质分子内、分子间的二硫键交换反应增加，从而也导致蛋白质的变性。（三）机械处理有些机械处理如揉捏、搅打等，由于剪切力的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中的α-螺旋结构，导致蛋白质变性。剪切的速度越大，蛋白质的变性程度越大。沙拉酱、冰淇淋等的生产中就涉及到蛋白质的机械变性过程。（四）静高压大多数蛋白质在100－1200MPa会发生变性。压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质是柔性的和可压缩的，这是因为球状蛋白质分子结构中存在一些孔穴。在（200－1000MPa）的高压下，可不可逆的破坏细胞膜和导致微生物中的细胞器的离解，使生长着的微生物死亡。高静压可作为食品加工的一种手段应用于灭菌，还可用于形成蛋白质凝胶和肉类的嫩化。压力加工不同于热加工，它不会损害蛋白质中的必需氨基酸、天然色泽和风味，也不会导致有毒化合物的形成。（五）电离辐射（辐照）电磁辐射对蛋白质的影响因波长和能量有关。紫外线、γ-射线和其他电离辐射能改变蛋白质的构象，也使氨基酸残基氧化、共价键断裂、离子化，形成蛋白质自由基以及它们重新结合和聚合。如辐射仅引起蛋白质构象的改变，将不会显著影响蛋白质的营养质量；如辐射导致了蛋白质分子中氨基酸残基的变化，蛋白质的营养质量可能就受到了损害。（六）界面和蛋白质变性蛋白质吸附在气-液、液-固或液-液界面后，可以发生不可逆的变性。在蛋白质和水体系中，远离界面的那部分水分子处于低能态，它们不仅与另外一些水分子而且还和蛋白质相互作用；靠近界面的水分子处于高能态，与另外一些水分子相互作用。蛋白质的变性起始于蛋白质大分子向界面扩散。界面上高能量的水将首先与蛋白质作用，许多蛋白质间的氢键因此而断裂，使结构微伸展，水进一步浸入分子内部而导致内部疏水基团暴露，蛋白质的亲水基和疏水基力图分别定向于水和非水相，于是吸附在界面的蛋白质发生了变性。水分子球形天然蛋白质浸在水溶液中靠近界面的球形蛋白质吸附、伸展和水合的蛋白质蛋白质具有较松散的结构，在界面上的吸附就比较容易；蛋白质的结构较紧密，或者被二硫键所稳定，或是不具备相对明显的疏水区和亲水区，这类蛋白质由于不易被吸附到界面而较耐界面变性。三、蛋白质的化学变性（一）酸、碱因素（pH值）大多数蛋白质在pH4～10比较稳定，超过这个范围就会发生变性。在极端pH值时,蛋白质内部的离子基团产生强电子排斥作用，促进蛋白质分子的伸展、变性。蛋白质分子展开的程度在极端碱性pH高于在极端酸性pH。pH诱导的蛋白质变性多数是可逆。（二）盐类碱土金属Ca2+、Mg2+是蛋白质中的组成部分，除去会降低蛋白质分子对热、酶等的稳定性。重金属离子如Cu2+、Fe2+、Hg2+和Ag3+等，易与蛋白质分子的-SH形成稳定的化合物或者将二硫键转化为-SH，改变了稳定蛋白质分子结构的作用力，导致的稳定性改变和蛋白质变性。Hg2+、Pb2+等还能够与组氨酸、色氨酸残基等反应，也能导致蛋白质的变性。盐以两种不同地方式影响蛋白质的稳定性。在低浓度时，盐的离子与蛋白质发生非特异性的静电相互作用，稳定了蛋白质的结构。在高浓度时，盐具有影响蛋白质结构稳定性的离子特异性；一般氯离子、氟离子、硫酸根是蛋白质结构的稳定剂，而硫氰酸根、三氯乙酸根则是蛋白质结构的去稳定剂。（三）有机溶剂大多数有机溶剂是蛋白质的变性剂。与水互溶的有机溶剂，如乙醇和丙酮能与水相互作用而改变介质（水）的介电常数，从而改变了稳定蛋白质结构的静电力。非极性有机溶剂能穿透到蛋白质疏水区，破坏疏水相互作用而导致蛋白质变性。某些溶剂如2-氯乙醇，能提高蛋白质分子中α-螺旋的比例，这也是一种蛋白质变性的形式。（四）有机化合物尿素和胍盐的高浓度水溶液破坏了稳定蛋白质构象的疏水相互作用，或者直接与蛋白质分子作用而破坏氢键，导致蛋白质发生不同程度的变性。表面活性剂如十二烷基硫酸钠（SDS）能在蛋白质的疏水区和亲水区间起着乳化介质的媒介作用，破坏了疏水相互作用，促进蛋白质分子伸展，能在较低浓度下使蛋白质完全变性。（五）还原剂还原剂（如半胱氨酸、抗坏血酸、β-巯基乙醇、二硫苏糖醇等）可以还原二硫键，从而改变蛋白质的原有构象，造成使蛋白质的不可逆变性。第五节蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质是指蛋白质除营养特性以外的，在食品加工、贮藏和销售中对食品需宜特性有利的物理和化学性质。如蛋白质的胶凝、溶解、泡沫、乳化等。蛋白质的功能性质大多数影响着食品的感官质量，尤其是在质地方面，也对食品成分制备、食品加工或储存过程中的物理特性起重要作用。根据蛋白质所能发挥作用的特点，功能性质分为4类：

1、水合性质：取决于蛋白质与水的相互作用，包括水的吸收和保留、湿润性、膨胀性、黏合性、分散性和溶解度等；

2、结构性质：即蛋白质分子之间的相互作用有关的性质，如沉淀、胶凝作用、组织化和形成面团等；3、表面（界面）性质：涉及蛋白质在极性不同的两相间所产生的作用，主要有蛋白质的起泡、乳化等方面的性质；

4、感观性质：涉及蛋白质在食品中所产生的混浊度、色泽、风味结合、适口性、咀嚼性、爽滑感等。蛋白质的这些功能性质不是相互独立、完全不同的性质，它们之间存在着相互联系，如胶凝作用既涉及了蛋白质分子之间的相互作用（形成空间网状结构），又涉及蛋白质分子同水分子之间的作用（水的保留）；黏度、溶解度均涉及蛋白质与蛋白质之间和蛋白质与水之间的作用。

一、水合性质（一）蛋白质与水相互作用食品蛋白质吸附水、保留水的能力，能影响蛋白质的黏度和其他性质，还能影响食品的质地结构，影响最终产品的数量。蛋白质的水合是通过蛋白质分子表面上各种极性基团与水分子的相互作用而产生的。极性氨基酸、离子化的氨基酸、蛋白质的盐等由于极性基团对水有更强的结合能力，它们的结合水量相应较大。（二）影响蛋白质水合性质的环境因素1、蛋白质浓度：蛋白质总吸水量随蛋白质浓度的增加而增加，但每个蛋白质的水合程度则可能下降。2、温度：随着温度的提高，由于氢键作用和离子基团的水合作用的减弱，蛋白质结合水的能力一般随温度的升高而降低。但加热处理有时也能提高蛋白质水结合能力。3、pH值：pH值的改变会影响蛋白质的电离作用和带电性，从而改变蛋白质分子对水结合的能力。在等电点时，蛋白质的相互作用最强，蛋白质—水的相互作用最弱，因此呈现最低的水合作用。高于或低于等电点时，由于净电荷和排斥力的增加使蛋白质肿胀并结合较多的水。4、离子的种类和浓度：盐类和氨基酸侧链基团通常同水发生竞争性结合。在低盐浓度时，离子同蛋白质荷电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这称为盐溶效应。当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质脱水，从而降低其溶解度，这叫盐析效应。食品中常用NaCl来提高蛋白质的水化能力，但也用NaCl，(NH4)2SO4来沉淀蛋白质。食品中常用磷酸盐来改变蛋白质的水化性质，例如在肉制品中添加0.2%左右的聚磷酸盐（焦磷酸盐、三聚磷酸盐和六聚磷酸盐）可增加其持水力或保水性。

持水力或保水性：指蛋白质吸水并将水截留在蛋白质组织中的能力，被截留的水包括吸附水、物理截留水和流动动力学水。。蛋白质的持水力和绞肉制品的多汁性、嫩度和柔软性有关，也与焙烤食品和其他凝胶类食品的质构有关。蛋白质的持水力与其结合水能力呈正相关。二、溶解度蛋白质是有极大分子化合物，在水中以分散态存在，一般讲将蛋白质在水中的分散量或分散水平相应地称为蛋白质的溶解度。蛋白质溶解度的常用表示方法为蛋白质分散指数（PDI）、氮溶解指数（NSI）、水可溶性氮（WSN）。影响蛋白质溶解度的因素主要有：1、氨基酸组成与疏水性蛋白质中氨基酸的疏水性和离子性是影响蛋白质溶解度的主要因素。疏水相互作用增强了蛋白质与蛋白质的相互作用，使蛋白质在水中的溶解度降低。离子相互作用则有利于蛋白质-水相互作用，可使蛋白质分散在水中，增加蛋白质在水中的溶解度。2、离子强度：当中性盐的浓度范围为0.1~1mol/L时，可增大蛋白质在水中的溶解度（盐溶），蛋白质的溶解度与离子强度有关，在中性盐的浓度大于1mol/L，可降低蛋白质在水中的溶解度甚至产生沉淀（盐析）。3、pH值：溶液的pH低于或高于蛋白质的pI都有利于蛋白质水溶性的增加，一是加强了蛋白质与水分子的相互作用，二是增强了蛋白质链之间的相互排斥作用。4、温度：温度低于0-40℃时，随温度的增大蛋白质的溶解度增大，当温度大于40℃，随温度的增大，溶解度降低。5、非水溶剂：有些有机溶剂如乙醇或丙酮可引起蛋白质变性沉淀，主要是有机溶剂降低了水的介电常数，蛋白质之间的静电斥力降低。

三、黏度一些流体和半固体类食品（调味汁、汤和饮料等）的可接受性与产品的黏度或稠度密切相关。流体的黏度反映它对流动的阻力，用黏度系数μ表示。对于牛顿流体，μ为剪切力τ与剪切速度γ（或流动速度）之比：

τ=μγ牛顿流体具有不变的黏度系数，不依赖于剪切力或剪切速度。对于蛋白质溶液、分散体系（糊状物或悬浮物）、乳状液、浆或凝胶等都不具有牛顿流体的性质，其黏度系数随流动速度的增加而降低，这种特性叫做假塑性或剪切稀释。影响蛋白质流体黏度特性的主要因素：溶液中蛋白质分子或颗粒的表观直径（表观直径越大，黏度越大）。表观直径又取决于：①蛋白质分子固有的特性，②蛋白质-溶剂间的相互作用，③蛋白质-蛋白质间的相互作用。造成剪切稀释的原因有：①分子在流动的方向逐步定向，摩擦阻力下降；②蛋白质水化球体在流动方向变形；③氢键和其他弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解体。这些都使蛋白质分子或颗粒在流动方向的表观直径减小，因而其黏度系数也减小。当停止剪切处理时，原来的聚集体可能重新形成，或不能重新形成；如果是能重新形成聚集体，黏度系数又增大，则黏度系数的降低是可逆的，这种体系称为触变体系。乳清蛋白浓缩物和大豆蛋白就是触变的。黏度和溶解度之间不存在简单的关系。蛋白质体系的黏度和稠度是流体食品如饮料、肉汤、汤汁等的主要功能性质。四、胶凝作用变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程称为胶凝作用。蛋白质形成凝胶的机制和相互作用至今还没有完全研究清楚，但有研究表明蛋白质形成凝胶有两个过程：首先是蛋白质变性而伸展，而后是伸展的蛋白质之间相互作用而积聚形成有序的蛋白质网络结构。形成钙桥蛋白质的胶凝作用不仅可用来形成固态黏弹性的凝胶，还可以提高持水性、增稠性、黏着性、乳化性和泡沫稳定性。食品蛋白质凝胶可分为：①加热后再冷却形成的凝胶，多为热可逆；②在加热下形成的凝胶，多不透明且不可逆；③由钙盐等二价金属盐形成的凝胶；④不加热而经部分水解或pH调整到等电点而形成的凝胶。影响蛋白质凝胶形成的因素有：（1）加热：大多数情况下，热处理是凝胶作用所必需的条件，然后的冷却也是必需的；（2）

pH：大多数情况下，略微酸化有助于凝胶的形成；（3）盐类：添加盐类，特别是钙离子可以提高凝胶进度和凝胶的强度；（4）蛋白质的浓度：（5）添加物：将某些不同种类的蛋白质放在一起加热可产生共凝胶作用形成凝胶，蛋白质能通过和多糖胶凝剂相互作用形成凝胶；（6）胶凝的作用力：主要依靠非共价键相互作用维持的凝胶网状结构是可逆的，二硫键的形成通常生成不可逆凝胶。五、蛋白质的组织化在许多食品体系中，蛋白质是构成食品结构和质地的基础，无论是生物组织（鱼和肉的肌原纤维蛋白），还是配制食品（如面团、香肠、肉糜等）。改变植物蛋白、乳蛋白的组织结构，使它们具有咀嚼性和良好持水性的薄膜或纤维状产品，并且在以后的水合或加热处理中，蛋白质能保持良好的性能，这就是蛋白质的组织化。蛋白质组织化的方法：1、热凝固和薄膜形成；2、纤维的形成；3、热塑性挤压。六、面团的形成面团的形成即小麦胚乳中的面筋蛋白质（由麦醇溶蛋白和麦谷蛋白组成），在当有水分存在时在室温下混合和揉搓能够形成强内聚力和粘弹性糊状物的过程。面筋蛋白的特点：面筋蛋白质富含谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸及苏氨酸，它们倾向于形成氢键，解释了面筋蛋白的水吸收能力和黏着性质；面筋含有较多的非极性氨基酸，在中性水中不溶解，这对水化面筋蛋白质的聚集作用、黏弹性和与脂肪的有效结合有关；面筋蛋白中含有众多的二硫键，是面团物质产生坚韧性的原因。含水的面粉在混合揉搓时，面筋蛋白质开始水化、定向排列和部分展开，促进了分子内和分子间二硫键的交换反应以及增强了疏水相互作用；当最初面筋蛋白颗粒转变成薄膜时，二硫键也使水化面筋形成了粘弹性的三维蛋白质网络。影响蛋白质面团形成的因素有很多:1、氧化还原剂：还原剂可引起二硫键的断裂，不利于面团的形成，如半胱氨酸；氧化剂可增强面团的韧性和弹性，如溴酸盐、脱氢抗坏血酸、脂肪氧合酶。2、面筋含量：面筋含量高的面粉需长时间揉搓才能形成性能良好的面团，对低面筋含量的面粉揉搓时间不能太长，否则会破坏形成的面团的网络结构而不利于面团的形成。3、面筋蛋白质的种类：麦谷蛋白分子质量大（可达数百万），含有链内二硫键和大量的链间二硫键，决定着面团的弹性、黏合性和抗张强度；麦醇溶蛋白相对分子质量在35000～75000之间，仅含有链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。七、乳化性质

蛋白质是天然的两亲物质，具有乳化性质。在许多乳胶体食品体系中起着重要的作用，如牛奶、蛋黄、豆奶、人造奶油、冰淇淋、色拉酱等。蛋白质对水/油体系的稳定性差，而对油/水体系的稳定性好。影响蛋白质乳化的因素：1、蛋白质的溶解度：蛋白质的溶解度在它的乳化性质方面起着重要的作用；2、盐：0.5mol/L食盐对肌纤维蛋白质有增溶作用，促进它的乳化作用；3、pH:pH影响由蛋白质稳定的乳状液的形成和稳定。在等电点具有高溶解度的蛋白质，具有最佳乳化性质。对于大多数食品蛋白质在它们的等电点时是微溶的和缺乏静电推斥力，在此pH时一般不具有良好的乳化性质。4、热处理：加热可降低吸附在界面上的蛋白质膜的黏性和硬度，降低乳状液的稳定性；5、小分子的表面活性剂：加入磷脂、甘油一酰酯等，降低蛋白质膜的硬度和蛋白质保留在界面上的作用力，使蛋白质的乳化性能降低；6、蛋白质分子的结构：蛋白质疏水性越强，在界面吸附的蛋白质浓度越高，界面张力越低，乳状液越稳定。蛋白质乳化性质的测定方法乳化能力（乳化容量）：指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积。乳化活性指数：反映的是蛋白质乳化活性的大小。乳状液稳定性。八、蛋白质的起泡性质泡沫通常是指气泡分散在含有表面活性剂的连续液相或半固相中形成的分散体系。在食品体系中蛋白质起泡的现象非常常见，如搅打奶油、蛋糕、冰淇淋、棉花糖、蛋奶酥、啤酒泡沫、面包等。这些产品中大多数蛋白质是重要的表面活性剂，它们帮助分散气相的形成和稳定。形成泡沫通常采用的方法：将气体通过一个多孔分配器鼓入低浓度的蛋白质溶液中产生泡沫；在有大量气体存在的条件下，通过打擦或振荡蛋白质溶液而产生泡沫；将一个预先被加压的气体溶于要生成泡沫的蛋白质溶液中，突然减压，系统中的气体则会膨胀而形成泡沫。蛋白质作为起泡剂主要决定于蛋白质的表面活性和成膜性。如鸡蛋清中的水溶性蛋白质在鸡蛋液搅打时可被吸附到气泡表面来降低表面张力；又因为搅打过程中的变性，逐渐凝固在气液界面间形成有一定刚性和弹性的薄膜，从而使泡沫稳定。起泡性和泡沫的稳定性是两个不同的概念。起泡性是指液体在外界条件下，生成泡沫的难易程度。表面张力越低有利于起泡，通常加入表面活性剂，即可达到此目的。泡沫的稳定性是指泡沫生成后的持久性，即泡沫的“寿命”长短。影响泡沫形成和稳定性的因素有：1、蛋白质的分子性质2、盐类3、糖类4、脂类5、蛋白质的浓度6、机械处理7、加热处理8、pH值九、与风味物质的结合蛋白质能结合风味化合物，影响食品的感观品质。一方面，可与豆腥味、酸败味和苦涩味物质等不良风味物质结合，降低了蛋白制剂的食用性质；另一方面，可与肉的风味物质和其他需要的风味物质结合，使食品在保藏和加工过程中保持其风味。蛋白质与风味物的结合包括物理吸附和化学吸附。前者是通过范德华力和毛细管作用吸附，后者包括静电吸附、氢键吸附和共价吸附。当风味物质与蛋白质相结合时，蛋白质的构象会发生变化。任何能改变蛋白质构象的因素都能影响其与风味物的结合。影响蛋白质与风味物质结合的因素有：1、水：促进极性挥发物的结合而对非极性化合物没有影响；2、pH值：碱性pH比在酸性pH更能促进与风味物的结合；3、热变性：热变性蛋白显示较高结合风味物的能力；4、化学改性：蛋白质分子中二硫键裂开引起蛋白质结构的展开，提高蛋白质与风味物结合的能力；蛋白质经酶催化水解，分子结构中的疏水区被打破，会降低蛋白质与风味物的结合能力。第六节常见食品蛋白质

与新蛋白质资源食品蛋白质分为动物源、植物源两大类。其中动物蛋白质如肉类、乳、蛋、水产品中的鱼类，谷物蛋白质包括大豆蛋白是传统的蛋白质。新蛋白质资源主要包括单细胞蛋白、叶蛋白、藻类蛋白等。一、大豆蛋白大豆蛋白营养价值与动物蛋白石相近的，含有足够的赖氨酸，但缺乏含硫氨基酸。根据蛋白质的沉降系数的不同分为：2S、7S、11S和15S大豆蛋白。其中7S和11S蛋白占总蛋白的70%，是大豆中最重要的蛋白质。大豆经脱脂后得到的剩余物豆粕，主要成分是大豆蛋白质和碳水化合物。豆粕进一步加工，可以得到3种大豆蛋白。1、脱脂豆粉大豆在经过调质、脱皮、压片处理后，利用有机溶剂（如正六烷）浸提出油脂后，经闪蒸法脱除有机溶剂，得到脱脂豆粉。主要由大豆蛋白质和碳水化合物组成，其中蛋白质含量约为50%。溶剂的闪蒸保证蛋白质的变性程度小，氮溶解指数（NSI）较高，过氧化物酶的活性最大限度得以保留。2、大豆浓缩蛋白（大豆蛋白浓缩物）脱脂豆粉用pH=4.5的水浸提，或含有一定浓度乙醇的水浸提，或进行湿热处理后用水浸提处理，除去可溶性低聚糖，产品蛋白质含量提高至70%。3、大豆分离蛋白（大豆蛋白分离物）用稀碱溶液浸提处理脱脂豆粉，分离出残渣，蛋白质提取液加酸至等电点，大豆蛋白沉淀，经碱中和、喷雾干燥，蛋白质含量超过90%。二、乳蛋白牛乳蛋白主要由酪蛋白和乳清蛋白组成。酪蛋白占总蛋白的80%，包括αs1-酪蛋白、αs2-酪蛋白、β-酪蛋白和κ-酪蛋白；乳清蛋白占总量的20%，包括β-乳球蛋白和α-乳白蛋白。牛乳中的主要蛋白质是以多聚体形式存在，其中酪蛋白以高度水合的酪蛋白磷酸钙形成存在（酪蛋白胶束）。酪蛋白的分离可以采用酸沉淀分离法（调节pH值至4.6附近），或利用凝乳酶的作用。酪蛋白是食品加工中的重要配料，如酪蛋白的钠盐，即干酪素钠。来自乳清的乳清蛋白浓缩物或乳清蛋白分离物也是很好的功能性食品配料。三、肉类蛋白动物肌肉组织中的蛋白质可以大致分为：肌原纤维蛋白、肌浆蛋白和肌基质蛋白。肌原纤维蛋白主要有肌球蛋白和肌动蛋白。肌浆蛋白主要有肌红蛋白、清蛋白。肌基质蛋白主要有胶原蛋白和弹性蛋白。胶原蛋白经过加热处理逐步转化为明胶。对于肉制品，形成乳化分散体系时，盐溶蛋白、肌纤维蛋白与碎片、结缔组织等对乳化体系的形成或稳定起作用。肉的嫩度是肉品的重要感官质量，是反映肉的质地的一项重要指标。对肉进行嫩化处理，一般是利用植物蛋白酶如木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶和无花果蛋白酶。肉酶法嫩化的作用机制是：利用酶对蛋白质的催化水解作用来裂解肌肉蛋白，酶可以通过注射的方式在宰前进入动物体，也可以在宰后处理肉时加入到肌肉组织中。四、卵蛋白卵类主要是鸡蛋。鸡蛋的可食部分分为蛋白和蛋黄。卵黄是食品加工中重要的乳化剂，其乳化性质很大程度上取决于脂蛋白。卵白是食品加工中重要的发泡剂，也是食品中重要的胶凝剂，容易形成热不可逆凝胶。随机聚集体线性聚集体五、谷物蛋白谷物主要包括：稻米、小麦、玉米、大麦和燕麦等。谷物蛋白根据溶解性分为：清蛋白、球蛋白、谷蛋白和醇溶谷蛋白。面筋蛋白是面粉经过水洗后得到的不溶于水的残余物，包括醇溶蛋白和谷蛋白。小麦粉中的谷物蛋白的含量、蛋白质组成对焙烤加工产品的品质影响很大。六、新蛋白质资源1、单细胞蛋白酵母蛋白细菌蛋白藻类蛋白2、叶蛋白3、鱼蛋白第七节食品蛋白质在食品加工和储藏中的变化一、热处理的影响从有利方面看，绝大多数蛋白质加热后营养价值得到提高，这是因为：1、在适宜的加热条件下，蛋白质发生变性以后，原有圆球状的肽链因受热而造成副键断裂，使原来折叠部分的肽链松散，容易受到消化酶的作用，提高消化率和必需氨基酸的生物有效性。2、适度热处理能使一些酶如蛋白酶、脂酶、脂肪氧合酶、淀粉酶、多酚氧化酶等失活，保证食品在保藏期间不发生酸败、质构变化和变色。3、食品中存在的大多数天然蛋白质毒素可通过加热而变性钝化。如微生物污染产生的大多蛋白质毒素，肉毒杆菌毒素在80℃下30min可被破坏，金黄色葡萄球菌产生的肠毒素，必须经100℃煮2h，218－248℃加热30min才能失活。4、豆类和油料种子蛋白质中含有胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶抑制剂，将降低蛋白质的消化率，同时含有外源凝集素，能导致血红细胞的凝集。豆类和油料种子经烘烤和大豆粉经湿热处理后能使外源凝集素和蛋白酶抑制剂失，提高蛋白质的消化率。蛋白质及蛋白质食品在不添加外来物质的条件下进行高温处理，即可引起氨基酸的脱硫、脱酰胺、异构化和其他化学变化，甚至有时会伴随产生有毒物质。1、蛋白质在超过100℃时加热，会发生脱酰胺反应，释放出的NH3主要来自谷酰胺和天冬酰胺的酰胺基。这些反应并不损害蛋白质的营养价值，但放出的NH3会导致蛋白质荷电性和功能性质变化。+NH3天冬酰胺残基天冬氨酸残基2、蛋白质在115℃灭菌，会引起半胱氨酸和胱氨酸残基遭受破坏，生成硫化氢、二甲基硫化物和磺基丙氨酸。用肉、鱼的肌肉、牛奶等实验，所产生的硫化氢和其他挥发性化合物能使这些经过加热的食品具有很好的风味。2Pr－CH2SHPr－CH2－S－CH2

－Pr＋H2S3、在强烈加热（150℃以上）过程中，赖氨酸的ε-NH2容易与天冬氨酸或谷氨酸之间发生反应，形成新的酰胺键。新的酰胺键产生不但影响赖氨酸和谷氨酸等的吸收利用，还会干扰相邻肽链上氨基酸的消化吸收和利用，新的肽链本身还有毒性之嫌。+4、蛋白质在200℃的剧烈处理下会导致氨基酸残基异构化，从L-氨基酸转变为D-氨基酸。由于大多数D-氨基酸不具有营养价值，该变化使营养价值降低于50％。另外，某些D-氨基酸具有毒性，毒性的大小与肠壁吸收的D-氨基酸量成正比。5、经剧烈热处理的蛋白质还可生成环状衍生物，其中有些具有强致突变作用。如色氨酸在200℃以上环化转变成α、β和γ咔啉。

α咔啉二、低温处理下的变化低温处理有：①冷却(冷藏)，将温度控制在稍高于冻结温度之上，蛋白质较稳定；②冷冻，将温度控制在低于冻结温度以下，对食品的风味多少有些损害。蛋白质在冷冻条件下的变性程度，一般来说，与冻结速度有关，冻结速度越快，冰晶越小，变性程度越小。食品工业根据这原理常采用快速冷冻法避免蛋白质变性，保持食品原有的风味。三、脱水处理下的变化食品脱水的目的在于保藏、减轻重量及增加稳定性，但也有许多不利的变化发生。在高温下除去水分可导致蛋白质溶解度和表面活性急剧降