第十一蛋白质的分解代谢

一、蛋白质营养的重要性1.维持细胞、组织的生长、更新和修补2.参与多种重要的生理活动催化、免疫、运动、物质转运、凝血等3.氧化供能人体每日18%能量由蛋白质提供。

第一页，共一百三十二页。二、蛋白质需要量和营养价值1.氮平衡(nitrogenbalance)摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。第二页，共一百三十二页。氮总平衡：摄入氮=排出氮

（正常成人）氮正平衡：摄入氮>排出氮

（婴幼儿、青少年、孕妇、哺乳期妇女及疾病恢复期的患者）氮平衡有以下三种情况氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质代谢的概况。③氮负平衡：摄入氮<排出氮

（常见于营养不良、饥饿、消耗性疾病、大面积烧伤等情况）第三页，共一百三十二页。第四页，共一百三十二页。最低分解量最低生理需要量营养学会推荐量20g/日30g～50g/日80g/日2.生理需要量第五页，共一百三十二页。常用食物中蛋白质含量(%)食物名称蛋白质含量食物名称蛋白质含量食物名称蛋白质含量猪肉13.3～18.5小麦12.4大白菜1.1牛肉15.8～21.7小米9.7菠菜1.8羊肉14.3～18.7玉米8.6油菜1.4鸡肉21.5高粱9.5黄瓜0.8鲤鱼18.1面粉11.0橘子0.9鸡蛋13.4大豆39.2苹果0.2牛奶3.3花生25.8红薯1.3稻米8.5白萝卜0.6第六页，共一百三十二页。1、必需氨基酸(essentialaminoacid)指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。共有8种：

Lys(赖)、Val(缬)、

Ile(异亮)、Leu(亮)、

Phe(苯)、Met(蛋)、

Trp(色)、Thr(苏)。三、蛋白质的营养价值与互补作用第七页，共一百三十二页。

其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。第八页，共一百三十二页。记忆口诀

口诀一：“假设来借一两本书”口诀二：“一家来借三两本书”为８种必需氨基酸首字的谐音。第九页，共一百三十二页。主要取决于必需氨基酸的种类、含量和比例是否与人体蛋白质的氨基酸组成接近。2、蛋白质的营养价值(nutritionvalue)第十页，共一百三十二页。3、蛋白质的互补作用

指将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。第十一页，共一百三十二页。

谷类豆类

Lys（赖）较少较多

Trp（色）较多较少第十二页，共一百三十二页。成人、儿童和婴儿必需氨基酸的每天最低需要量(mg/kg体重)必需氨基酸成人儿童婴儿异亮氨酸103070甲硫氨酸132758缬氨酸103393亮氨酸1445161色氨酸35417苯丙氨酸1427125苏氨酸73587赖氨酸1260103第十三页，共一百三十二页。第二节

蛋白质的消化、吸收和腐败Digestion,AbsorptionandPutrefactionofProteins第十四页，共一百三十二页。一、蛋白质的消化蛋白质消化的生理意义便于吸收。消除种属特异性和抗原性。第十五页，共一百三十二页。部位酶类酶原激活胃胃蛋白酶受胃酸激活小肠（主要部位）胰酶（胰腺分泌的酶）內肽酶胰蛋白酶受肠激酶、胰蛋白酶依次激活靡蛋白酶弹性蛋白酶外肽酶羧基肽酶A羧基肽酶B肠粘膜细胞产生的酶肠激酶氨基肽酶二肽酶蛋白质的消化第十六页，共一百三十二页。（一）胃中的消化作用

胃蛋白酶原胃蛋白酶+多肽碎片胃酸、胃蛋白酶(pepsinogen)(pepsin)蛋白质多肽第十七页，共一百三十二页。（二）小肠中的消化——小肠是蛋白质消化的主要部位。1.胰腺分泌的蛋白酶（胰酶）及其作用胰酶是消化蛋白质的主要酶，包括内肽酶(endopeptidase)如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。外肽酶(exopeptidase)如羧肽酶A、羧肽酶B第十八页，共一百三十二页。

各类胰酶作用结果

胰蛋白酶靡蛋白酶弹性蛋白酶羧肽酶A

羧肽酶B食物蛋白质⅔寡肽＋⅓氨基酸第十九页，共一百三十二页。(1)肠激酶(enterokinase)

胰蛋白酶原胰蛋白酶糜蛋白酶原糜蛋白酶弹性蛋白酶原弹性蛋白酶羧肽酶原羧肽酶肠激酶（＋）(+)2.小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用第二十页，共一百三十二页。(2)寡肽酶（氨肽酶和二肽酶）

寡肽二肽氨基酸氨基酸氨肽酶二肽酶第二十一页，共一百三十二页。氨肽酶内肽酶羧肽酶氨基酸

+氨基酸二肽酶蛋白水解酶作用示意图第二十二页，共一百三十二页。二、氨基酸的吸收和转运吸收部位：主要在小肠氨基酸的吸收是需要载体蛋白帮助的、耗能、需钠的主动吸收过程。

第二十三页，共一百三十二页。氨基酸吸收载体载体类型中性氨基酸载体碱性氨基酸载体酸性氨基酸载体亚氨基酸与甘氨酸载体第二十四页，共一百三十二页。ADP+PiATP氨基酸Na+K+Na+泵小肠粘膜细胞肠腔门静脉吸收机制：Na+依赖型氨基酸转运体刷状缘细胞基底膜第二十五页，共一百三十二页。三、蛋白质的腐败作用

未被消化、吸收的蛋白质↓胺类、氨、酚类、吲哚类、H2S

少量脂肪酸、维生素蛋白质的腐败作用(putrefaction)肠菌第二十六页，共一百三十二页。（一）胺类(amines)的生成蛋白质

氨基酸胺类蛋白酶

脱羧基作用

组氨酸组胺

赖氨酸尸胺

色氨酸

色胺

酪氨酸酪胺第二十七页，共一百三十二页。

肝病

-羟化酶

脑组织苯乙醇胺羟酪胺胺类的毒性（假神经递质学说）

肠菌苯丙氨酸酪氨酸苯乙胺酪胺肝脏正常代谢第二十八页，共一百三十二页。

假神经递质(falseneurotransmitter)

某些物质结构与神经递质结构相似，可取代正常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质。苯乙胺苯乙醇胺酪胺

β-羟酪胺第二十九页，共一百三十二页。β-羟酪胺和苯乙醇胺与儿茶酚胺结构类似第三十页，共一百三十二页。β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。第三十一页，共一百三十二页。苯丙氨酸酪氨酸

肠菌苯乙胺酪胺肝脏正常代谢

肝病

-羟化酶

脑组织苯乙醇胺羟酪胺假神经递质肝性脑昏迷胺类的毒性（假神经递质学说）第三十二页，共一百三十二页。（二）

氨的生成未被吸收的氨基酸渗入肠道的尿素氨(ammonia)肠道细菌脱氨基作用尿素酶第三十三页，共一百三十二页。（三）其它有害物质的生成酪氨酸

苯酚半胱氨酸

硫化氢

色氨酸

吲哚第三十四页，共一百三十二页。第三节

氨基酸的代谢概况第三十五页，共一百三十二页。一、氨基酸代谢库(aminoacidpool)体内各种来源（外源性与内源性）的氨基酸混合在一起，分布于全身各组织细胞内外参与代谢。第三十六页，共一百三十二页。氨基酸代谢库食物蛋白质消化吸收

组织蛋白质分解体内合成氨基酸

(非必需氨基酸)α-酮酸脱氨基作用酮体氧化供能糖胺类脱羧基作用氨尿素代谢转变其它含氮化合物

(生物活性物质、重要含氮物)合成目录二、氨基酸的代谢概况第三十七页，共一百三十二页。第四节

氨基酸的一般代谢GeneralMetabolismofAminoAcids第三十八页，共一百三十二页。定义：氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸和氨的过程1.转氨基作用2.氧化脱氨基作用3.联合脱氨基作用4.其它脱氨基作用氨基酸氨α-酮酸一、氨基酸的脱氨基作用第三十九页，共一百三十二页。（一）转氨基作用(transamination)1、定义第四十页，共一百三十二页。氨基酸α-酮酸常见的氨基酸和相应的α-酮酸谷氨酸α-酮戊二酸天冬氨酸草酰乙酸丙氨酸丙酮酸第四十一页，共一百三十二页。大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺来自于何种维生素？大多数氨基酸+α-酮戊二酸→相应的酮酸+谷氨酸-NH2第四十二页，共一百三十二页。2、体内重要的转氨酶⑴丙氨酸氨基转移酶(ALT或GPT)⑵天冬氨酸氨基转移酶(AST或GOT)(alanineaminotransferase)(aspartateaminotransferase)第四十三页，共一百三十二页。CH3CHNH2COOH+COOH(CH2)2C=OCOOHALTCH3C=OCOOH+丙氨酸α-酮戊二酸丙酮酸谷氨酸COOHCH2CHNH2COOH+COOH(CH2)2C=OCOOHASTCOOHCH2C=OCOOHCOOH(CH2)2CHNH2COOHCOOH(CH2)2CHNH2COOH天冬氨酸α-酮戊二酸草酰乙酸谷氨酸+第四十四页，共一百三十二页。

正常人各组织ALT及AST活性(单位/克湿组织)血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。ASTALTASTALT第四十五页，共一百三十二页。ALT、AST的临床意义ALT常用于急性肝炎的辅助诊断AST常用于心肌梗塞的辅助诊断第四十六页，共一百三十二页。3、转氨基作用的生理意义是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式是机体合成非必需氨基酸的重要途径4、特点:只有氨基的转移，没有氨的生成；反应是可逆的第四十七页，共一百三十二页。水解脱氨氧化脱氢酶L-谷氨酸脱氢酶：主要的酶氨基酸氧化酶：对体内脱氨基无意义（二）氧化脱氨基作用第四十八页，共一百三十二页。1、L-谷氨酸脱氢酶（辅酶NAD+/NADP+）NH3L-谷氨酸α-酮戊二酸NAD(P)+NAD(P)H+H+H2O第四十九页，共一百三十二页。⑴活性高、分布广（肌肉中活性很低）⑵催化的反应可逆，逆过程可合成谷氨酸3.氧化脱氨基作用的局限性：仅谷氨酸经此方式脱氨基2.谷氨酸脱氢酶的特点：第五十页，共一百三十二页。（三）联合脱氨基作用(conjunctdeamination)

两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。2.类型①转氨基联合氧化脱氨基作用1.

定义②转氨基联合嘌呤核苷酸循环第五十一页，共一百三十二页。①转氨基联合氧化脱氨基作用H2O+NAD+α-酮酸α-酮戊二酸氨基酸

谷氨酸

转氨酶NH3+NADH+H+L-谷氨酸脱氢酶主要在肝、肾组织进行。使体内许多氨基酸能真正脱氨基其逆反应是合成非必需AA的主要途径第五十二页，共一百三十二页。②转氨基联合嘌呤核苷酸循环苹果酸

腺苷酸代琥珀酸次黄嘌呤核苷酸

(IMP)腺苷酸代琥珀酸合成酶α-酮戊二酸氨基酸

谷氨酸α-酮酸转氨酶1草酰乙酸天冬氨酸转氨酶

2此种方式主要在肌肉组织进行。腺苷酸脱氨酶H2ONH3延胡索酸腺嘌呤核苷酸(AMP)第五十三页，共一百三十二页。（四）其他脱氨基作用丝氨酸丙酮酸+氨半胱氨酸丙酮酸+氨天冬氨酸延胡索酸+氨脱水脱氨基脱硫化氢脱氨基直接脱氨基第五十四页，共一百三十二页。氨是机体正常代谢产物，具有毒性。体内的氨主要在肝合成尿素(urea)而解毒。正常人血氨浓度一般不超过65μmol/L。

二、氨的代谢第五十五页，共一百三十二页。（一）血氨的来源与去路第五十六页，共一百三十二页。肠道PH↑，NH4+→NH3，肠道氨吸收↑高血氨病人禁用碱性肥皂液灌肠肝硬化腹水病人，不宜使用碱性利尿药肠道对氨的吸收取决于肠道pH值：第五十七页，共一百三十二页。（二）氨的转运转运形式：谷氨酰胺丙氨酸特点：无毒转运方式：

1.谷氨酰胺的运氨作用

2.葡萄糖-丙氨酸循环第五十八页，共一百三十二页。1.谷氨酰胺的运氨作用反应过程谷氨酸+NH3谷氨酰胺谷氨酰胺合成酶ATPADP+Pi谷氨酰胺酶合成部位：脑、肌肉；转运至：肝、肾H2O第五十九页，共一百三十二页。临床上用谷氨酸盐降低血氨

氨在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而对氨进行解毒。生理意义：

谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式第六十页，共一百三十二页。2.葡萄糖-丙氨酸循环(alanine-glucosecycle)反应过程第六十一页，共一百三十二页。丙氨酸葡萄糖

肌肉蛋白质氨基酸NH3谷氨酸α-酮戊二酸丙酮酸糖酵解途径肌肉丙氨酸血液丙氨酸葡萄糖α-酮戊二酸谷氨酸丙酮酸NH3尿素尿素循环糖异生肝葡萄糖-丙氨酸循环葡萄糖目录第六十二页，共一百三十二页。生理意义①肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。②肝为肌肉提供葡萄糖。第六十三页，共一百三十二页。

（三）尿素的生成（一）生成部位主要在肝细胞的线粒体及胞质（三）生成过程尿素生成的过程由Krebs和

Henseleit提出，称为鸟氨酸循环(orinithinecycle)，又称尿素循环(ureacycle)或Krebs-Henseleit循环。（二）原料：氨和CO2第六十四页，共一百三十二页。尿素的结构式第六十五页，共一百三十二页。1.氨甲酰磷酸的合成

CO2+NH3+H2O+2ATP氨甲酰磷酸合成酶ⅠCOH2NO~

PO32-+2ADP+Pi氨基甲酰磷酸反应部位：线粒体第六十六页，共一百三十二页。反应由氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ(carbamoylphosphatesynthetaseⅠ,CPS-Ⅰ)催化。N-乙酰谷氨酸为其激活剂，反应消耗2分子ATP。N-乙酰谷氨酸(AGA)第六十七页，共一百三十二页。2.瓜氨酸的合成鸟氨酸氨甲酰转移酶H3PO4+氨甲酰磷酸反应部位：线粒体进入胞质第六十八页，共一百三十二页。3.精氨酸的合成

精氨酸代琥珀酸合成酶ATPAMP+PPiH2OMg2++天冬氨酸精氨酸代琥珀酸NH—H反应部位：胞质第六十九页，共一百三十二页。精氨酸延胡索酸精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸代琥珀酸第七十页，共一百三十二页。4.精氨酸水解生成尿素精氨酸尿素鸟氨酸H2O反应部位：胞质第七十一页，共一百三十二页。鸟氨酸循环2ADP+PiCO2+NH3+H2O氨甲酰磷酸2ATPPi鸟氨酸瓜氨酸精氨酸延胡索酸氨基酸草酰乙酸苹果酸α-酮戊二酸谷氨酸α-酮酸精氨酸代琥珀酸瓜氨酸天冬氨酸ATPAMP+PPi鸟氨酸尿素线粒体胞质目录H2O第七十二页，共一百三十二页。反应小结原料：2个氮，直接来自于游离氨和天冬氨酸。过程：先在线粒体中进行，再在胞质中进行。耗能：3个ATP，4个高能磷酸键。意义：是肝脏解除氨毒的主要方式鸟氨酸循环与三羧酸循环有代谢上联系。第七十三页，共一百三十二页。高血氨症与肝昏迷*血氨正常参考值：5.54~65

mol/L*原因：肝功能严重损伤，尿素合成障碍第七十四页，共一百三十二页。血氨浓度升高称高氨血症(hyperammonemia)，常见于肝功能严重损伤时，尿素合成酶的遗传缺陷也可导致高氨血症。高氨血症时可引起脑功能障碍，称氨中毒(ammoniapoisoning)或肝昏迷。第七十五页，共一百三十二页。肝功能受损→尿素合成障碍→血氨

（高血氨症）大量氨进入脑组织

NH3+-酮戊二酸谷氨酸谷氨酰胺

严重发展

NADH+H+

、ATP→能源物质消耗

-酮戊二酸→TCA循环受抑→ATP生成NADH+H+ATP

脑组织供能不足

肝昏迷氨中毒的可能机制（肝昏迷学说）谷氨酸（神经递质）

第七十六页，共一百三十二页。降低血氨的措施：

限制蛋白进食量，给肠道抑菌药物服用酸性利尿剂、酸性盐水灌肠静脉滴注或口服谷氨酸或精氨酸等降血氨药服用保肝药第七十七页，共一百三十二页。三、

-酮酸的代谢α-酮酸氨基化非必需氨基酸合成糖或脂类氧化CO2+H2O+ATP生糖氨基酸生酮氨基酸生糖兼生酮氨基酸氨基酸NH3第七十八页，共一百三十二页。（一）经氨基化生成非必需氨基酸（二）转变成糖及脂类第七十九页，共一百三十二页。琥珀酰CoA延胡索酸草酰乙酸α-酮戊二酸柠檬酸乙酰CoA丙酮酸PEP磷酸二羟丙酮葡萄糖或糖原糖3-磷酸甘油脂肪酸脂肪甘油三酯乙酰乙酰CoA丙氨酸半胱氨酸丝氨酸苏氨酸色氨酸甘氨酸异亮氨酸亮氨酸色氨酸苏氨酸天冬氨酸天冬酰胺苯丙氨酸酪氨酸异亮氨酸蛋氨酸苏氨酸缬氨酸酮体亮氨酸赖氨酸酪氨酸色氨酸苯丙氨酸谷氨酸精氨酸谷氨酰胺组氨酸脯氨酸CO2CO2氨基酸、糖及脂肪代谢的联系TAC目录第八十页，共一百三十二页。（三）氧化供能α-酮酸在体内可通过TCA循环和氧化磷酸化彻底氧化为H2O和CO2，同时生成ATP。第八十一页，共一百三十二页。

四、氨基酸脱羧基作用脱羧基作用(decarboxylation)氨基酸脱羧酶氨基酸胺类RCH2NH2+CO2（磷酸吡哆醛）生物活性第八十二页，共一百三十二页。（一）γ-氨基丁酸

(γ-aminobutyricacid,GABA)L-谷氨酸GABACO2L-谷氨酸脱羧酶GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。第八十三页，共一百三十二页。（二）5-羟色胺(5-hydroxytryptamine,5-HT)色氨酸5-羟色氨酸5-HT色氨酸羟化酶5-羟色氨酸脱羧酶CO25-HT在脑内作为神经递质，起抑制作用在松果体生成褪黑素在外周组织有收缩血管的作用第八十四页，共一百三十二页。（三）牛磺酸(taurine)牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分。脑内具有抑制性递质作用L-半胱氨酸磺酸丙氨酸牛磺酸

磺酸丙氨酸脱羧酶CO2第八十五页，共一百三十二页。（四）组胺(histamine)L-组氨酸组胺组氨酸脱羧酶CO2强烈的血管舒张剂，可增加毛细血管的通透性，起到扩张血管、降低血压作用支气管平滑肌收缩，引起支气管痉挛，产生哮喘可刺激胃蛋白酶及胃酸的分泌。第八十六页，共一百三十二页。（五）多胺(polyamines)

鸟氨酸腐胺

S-腺苷甲硫氨酸

(SAM)脱羧基SAM

鸟氨酸脱羧酶CO2SAM脱羧酶CO2亚精胺(spermidine)丙胺转移酶5'-甲硫腺苷丙胺转移酶

精胺(spermine)调节细胞生长、促进细胞增殖。在生长旺盛的组织（如胚胎、再生肝、肿瘤组织）含量较高，其限速酶鸟氨酸脱羧酶活性较强。5'-甲硫腺苷第八十七页，共一百三十二页。氨基酸谷氨酸色氨酸半胱氨酸组氨酸鸟氨酸胺类生理功能γ-氨基丁酸（GABA）抑制性神经递质5-羟色胺（5-HT）中枢：抑制性神经递质外周：血管收缩剂牛磺酸组胺多胺抑制性神经递质扩血管刺激胃酸分泌促进细胞增殖几种重要的生物活性胺类（小结）第八十八页，共一百三十二页。第五节

个别氨基酸的特殊代谢MetabolismofIndividualAminoAcids第八十九页，共一百三十二页。1.一碳单位代谢2.含硫氨基酸代谢3.芳香族氨基酸代谢4.支链氨基酸代谢个别氨基酸特殊代谢第九十页，共一百三十二页。一、一碳单位的代谢分解含一个碳原子的活性基团概念：氨基酸甘氨酸、组氨酸、丝氨酸、色氨酸、甲硫氨酸载体：四氢叶酸（FH4）（一）一碳单位的种类和来源第九十一页，共一百三十二页。一碳单位结构与FH4结合位点甲基-CH3N5甲烯基-CH2-N5和N10甲酰基-CHO-N5和N10甲炔基-CH=N5和N10亚氨甲基-CH=NHN5一碳单位的种类:第九十二页，共一百三十二页。一碳单位的结合点（二）一碳单位的生成与FH4第九十三页，共一百三十二页。例如：第九十四页，共一百三十二页。（三）一碳单位的生成和互相转变一碳单位主要来源于氨基酸代谢NADPH+H+NADP+N10—CHO—FH4N5,N10=CH—FH4N5,N10—CH2—FH4N5—CH3—FH4N5—CH=NH—FH4H+H2ONADH+H+NAD+NH3色氨酸组氨酸丝氨酸甘氨酸嘌呤环C-2,C-8胸腺嘧啶甲硫氨酸甲硫氨酸循环第九十五页，共一百三十二页。（四）一碳单位的生理意义一碳单位为嘌呤及嘧啶合成提供原料是联系氨基酸代谢与核苷酸代谢的枢纽参与活性甲基的合成一碳单位代谢障碍可造成某些疾病，

如巨幼红细胞性贫血等第九十六页，共一百三十二页。

二、含硫氨基酸的代谢胱氨酸甲硫氨酸半胱氨酸

含硫氨基酸第九十七页，共一百三十二页。（一）甲硫氨酸的代谢1.甲硫氨酸循环过程+（ATP）（SAM）S-腺苷同型半胱氨酸-CH3肌酸、肉毒碱、胆碱、肾上腺素SAM为体内甲基的直接供体第九十八页，共一百三十二页。甲硫氨酸循环(methioninecycle)甲硫氨酸S-腺苷同型半胱氨酸S-腺苷甲硫氨酸同型半胱氨酸FH4N5—CH3—FH4N5—CH3—FH4

转甲基酶(VitB12)H2O腺苷RHATPPPi+PiRH-CH3第九十九页，共一百三十二页。为体内甲基化反应提供甲基使四氢叶酸得到再生使基因甲基化而参与基因表达调控同型半胱氨酸堆积，引起同型半胱氨酸血症3、甲硫氨酸循环的生理意义

①B12不足也会出现类似于叶酸缺乏的症状巨幼红细胞性贫血②同型半胱氨酸堆积→动脉粥样硬化及心血管疾病第一百页，共一百三十二页。（二）半胱氨酸与胱氨酸的代谢1.半胱氨酸与胱氨酸的互变-2H+2HCH2SHCHNH2COOHCH2CHNH2COOHCH2CHNH2COOHSS2第一百零一页，共一百三十二页。2.半胱氨酸氧化分解为硫酸根PAPS是活性硫酸根，是体内硫酸基的直接供体，参与生物转化反应，参与粘多糖的合成第一百零二页，共一百三十二页。3.半胱氨酸参与合成谷胱甘肽第一百零三页，共一百三十二页。谷胱甘肽的生理功用：①抗氧化作用：作为抗氧化剂，维持酶-SH的还原性和膜的完整性②参与生物转化③保护蛋白质分子中的活性巯基④参与氨基酸转运第一百零四页，共一百三十二页。半胱氨酸与胱氨酸代谢小结胱氨酸半胱氨酸氧化脱羧牛磺酸胆盐

氧化脱氨

丙酮酸+H2SO4

（糖代谢）生物转化)GSH合成互变

抗氧化作用参与生物转化等第一百零五页，共一百三十二页。

三、芳香族氨基酸的代谢芳香族氨基酸

苯丙氨酸

酪氨酸

色氨酸第一百零六页，共一百三十二页。苯丙氨酸酪氨酸甲状腺激素黑色素儿茶酚胺氧化分解苯丙酮酸苯丙氨酸和酪氨酸的代谢第一百零七页，共一百三十二页。（一）苯丙氨酸羟化成酪氨酸苯丙氨酸+O2酪氨酸+H2O苯丙氨酸羟化酶四氢生物蝶呤二氢生物蝶呤NADPH+H+NADP+此反应为苯丙氨酸的主要代谢途径，反应不可逆第一百零八页，共一百三十二页。苯丙氨酸苯丙氨酸羟化酶酪氨酸苯丙酮酸转氨基苯丙酮酸尿症（PKU）对中枢神经系统有毒性,智力发育障碍

（缺乏）第一百零九页，共一百三十二页。PKU患者智力低下，60%患儿有脑电图异常，头发细黄，皮肤色淡和虹膜淡黄色，惊厥，尿有“发霉”臭味或鼠尿味。第一百一十页，共一百三十二页。（二）酪氨酸转变为甲状腺激素（T3、T4）二碘酪氨酸

酪氨酸一碘酪氨酸二碘酪氨酸

碘化第一百一十一页，共一百三十二页。

甲状腺激素（T3、T4）的作用

1）促进糖、脂和蛋白质代谢以及能量代谢

2）促进机体生长、发育（尤其脑和长骨）成人缺碘，引起地方性甲状腺肿

婴幼儿缺乏甲状腺激素：影响中枢神经系统发育和长骨生长呆小症第一百一十二页，共一百三十二页。呆小症18岁，98cm先天性甲状腺功能低下症，俗称先天性呆小症第一百一十三页，共一百三十二页。地方性甲状腺肿第一百一十四页，共一百三十二页。（三）酪氨酸转变为黑色素（先天性缺乏）白化病黑色素合成障碍酪氨酸酶第一百一十五页，共一百三十二页。皮肤乳白色，毛发淡黄或银白色，瞳孔淡红，虹膜淡灰或淡红，半透明视网膜缺乏色素。白化病第一百一十六页，共一百三十二页。帕金森病合成不足

儿茶酚胺（catecholamines,CAs）（DOPA）（DA）（NE）（E）（四）酪氨酸转变为儿茶酚胺第一百一十七页，共一百三十二页。尿黑酸氧化酶（五）酪氨酸的分解代谢体内代谢尿黑酸的酶（尿黑酸氧化酶）先天缺陷时，尿黑酸分解受阻，可出现尿黑酸症。第一百一十八页，共一百三十二页。酪氨酸代谢总结：ᆘᆘ第一百一十九页，共一百三十二页。四、支链氨基酸的代谢CH3CHCH2CHNH2COOHCH3CH3C