《糖、氨基酸》课件

Biochemistry·CourseIntroduction糖与氨基酸生命分子的结构与功能生物化学核心分子家族结构与功能BBIOCHEMISTRYTITLEPAGEB生物化学CONTENTSTABLEOFCONTENTS课程目录从糖类的化学本质到氨基酸与蛋白质的代谢交汇，六大章节构建完整的生物化学知识框架01糖类的化学本质与分类糖的定义、功能分类与生物学角色02单糖的立体化学与环状结构手性碳、Fischer投影与Haworth结构式03二糖与多糖的结构与功能糖苷键类型、同多糖与杂多糖的比较04氨基酸的通式、分类与理化性质二十种标准氨基酸的结构特征与性质05肽键与蛋白质基础结构肽键特征、蛋白质四级结构层次06糖与氨基酸代谢的交汇糖异生、生糖与生酮氨基酸的代谢整合Chapter01糖类概述与分类化学本质、分类体系与生物学功能BIOCHEMISTRYH生物化学BIOCHEMISTRYCHAPTER01糖的化学本质与通式糖类是多羟基醛或多羟基酮及其衍生物的总称，其通式Cn(H2O)n虽不普适但揭示了碳氢氧比例特征，是理解糖分类与反应的起点。官能团本质：糖的化学本质是多羟基醛（醛糖）或多羟基酮（酮糖），或其聚合体与衍生物，官能团决定反应活性。通式与例外：经典通式Cn(H2O)n源于早期对葡萄糖等分子的元素分析，但脱氧核糖（C₅H₁₀O₄）等例外表明该式非绝对判据。核心反应位点：糖分子中的多个羟基使其具有亲水性与手性，醛基或酮基则赋予还原性，这两类官能团是糖化学反应的核心位点。GENERALFORMULACn(H2O)nC₆H₁₂O₆葡萄糖·符合通式n=6C₅H₁₀O₅核糖·符合通式n=5C₅H₁₀O₄脱氧核糖·不符合通式通式揭示了多数糖中C:H:O=1:2:1的比例关系，但"碳水化合物"一词已不能完全涵盖糖类定义。H生物化学课件CLASSIFICATION碳水化合物糖的分类体系糖按聚合度从低到高可分为单糖、寡糖和多糖三类，聚合度直接决定其生物学角色与功能分化。01单糖不可水解的基本单元单糖是最简单的糖，不能被水解为更小糖分子，按碳数分为丙糖、戊糖、己糖等。常见己糖包括葡萄糖（醛糖）、果糖（酮糖）和半乳糖，是代谢与合成的核心前体。代表物葡萄糖果糖半乳糖02寡糖3–10个单糖的连接体由3至10个单糖通过糖苷键连接，如棉子糖、水苏糖，常作为植物运输糖或益生元。细胞表面的寡糖链参与免疫识别、血型决定与信号转导，是糖生物学研究前沿。代表物棉子糖水苏糖03多糖高分子量的功能聚合物由数十至数千个单糖聚合，分储能多糖（淀粉、糖原）和结构多糖（纤维素、几丁质）。性质取决于单糖种类、糖苷键类型（α或β）及分支程度，结构差异直接决定生物功能。代表物淀粉糖原纤维素几丁质B生物化学课件BIOCHEMISTRYCARBOHYDRATES糖的生物学功能概览糖类不仅是主要能源物质，还承担结构支撑、信息识别与遗传物质骨架等多重角色，其功能多样性源于结构的可塑性。能源与储能葡萄糖是细胞呼吸首选底物，淀粉和糖原分别作为植物与动物的短期能量储备形式。结构支撑纤维素构成植物细胞壁提供机械强度，几丁质形成真菌细胞壁与节肢动物外骨骼的保护层。信息识别细胞膜表面糖蛋白与糖脂的寡糖链作为分子标签，介导免疫应答、受精与组织发育等过程。遗传物质骨架核糖与脱氧核糖分别是RNA与DNA的组成部分，其五碳环结构决定了核酸的化学稳定性。B生物化学SECTIONCHAPTER02单糖结构与性质立体异构、环状结构与理化特性BIOCHEMISTRYBBIOCHEMISTRYMONOSACCHARIDESCARBOHYDRATES常见己糖：葡萄糖、果糖、半乳糖葡萄糖、果糖、半乳糖同为C₆H₁₂O₆己糖，但因官能团类型与手性碳构型差异，在代谢途径、甜度与生物角色上各具特性。GLUCOSE醛己糖·C1醛基血糖即葡萄糖FRUCTOSE酮己糖·C2酮基甜度≈蔗糖1.7×GALACTOSEC4差向异构体乳糖与糖脂组分Glucose葡萄糖：生命的通用燃料葡萄糖是醛己糖，C1为醛基，血液中的血糖即指葡萄糖，是细胞呼吸与ATP生成的首选底物。其D-构型在自然界占绝对优势，可通过糖酵解、三羧酸循环彻底氧化供能，也可聚合为淀粉或糖原储存。醛糖血糖ATPFructose果糖：最甜的天然酮糖果糖是酮己糖，C2为酮基，甜度约为蔗糖1.7倍，广泛存在于水果与蜂蜜中，是高果糖玉米糖浆的主要成分。其代谢不依赖胰岛素，主要在肝脏经果糖激酶磷酸化后进入糖酵解旁路，过量摄入与脂肪肝风险相关。酮糖肝脏代谢高甜度Galactose半乳糖：乳糖与糖脂的关键组分半乳糖与葡萄糖互为C4差向异构体，仅C4羟基空间取向相反，这一微小差异使其不能被己糖激酶直接利用。它是乳糖的组成成分，也是脑苷脂等神经组织糖脂的必需组分，半乳糖代谢障碍会导致半乳糖血症。差向异构乳糖糖脂STEREOCHEMISTRYBIOCHEMISTRY单糖的立体异构与D/L构型手性碳使单糖产生D/L构型与多种立体异构体，天然糖以D型为主，酶的立体专一性决定了生物体对特定构型的选择性利用。手性碳与异构体数量手性碳是指连接四个不同基团的碳原子，单糖中除末端碳外多数碳为手性中心，导致2n种可能的立体异构体。D/L构型判定规则D/L构型以甘油醛为参照标准：离羰基最远的手性碳上羟基在Fischer投影右侧为D型，左侧为L型。天然糖的构型分布自然界存在的糖绝大多数为D型，如D-葡萄糖、D-果糖；L型糖罕见，仅在某些细菌多糖与抗生素中出现。差向异构体差向异构体是指仅一个手性碳构型不同的非对映异构体，如D-葡萄糖与D-半乳糖互为C4差向异构体。STRUCTURALCHEMISTRY环状结构与α/β异头物单糖通过分子内半缩醛反应形成环状结构，异头碳上新产生的手性导致α/β两种异头物，其构型差异深刻影响糖的物理性质与生物识别。半缩醛环化：葡萄糖C1醛基与C5羟基发生分子内亲核加成，形成六元吡喃环（类似吡喃结构），该过程称为环化或半缩醛形成。异头碳生成：环化后C1由平面sp²杂化变为四面体sp³杂化，成为新的手性中心，称为异头碳，由此产生α和β两种立体异构体。Haworth构型判据：异头碳羟基与C5-CH₂OH基团位于环平面异侧为α型，同侧为β型；β型因大基团处于平伏键而更稳定。物理性质差异：α与β异头物的比旋光度、熔点及酶促反应速率均不同，如α-D-葡萄糖[α]D=+112°，β-D-葡萄糖[α]D=+18.7°。+112°α-D-葡萄糖[α]D+18.7°β-D-葡萄糖[α]D6元吡喃环Haworth投影：α-D-吡喃葡萄糖（左）与β-D-吡喃葡萄糖（右）B生物化学CARBOHYDRATECHEMISTRYMUTAROTATION变旋光现象与动态平衡变旋光是单糖在溶液中α/β异头物通过开链式相互转化达到动态平衡的表现，平衡组成由热力学稳定性决定，是糖结构动态性的直接证据。变旋光现象的定义变旋光是指新配制的单糖溶液旋光度随时间变化直至恒定的现象，由α、β异头物经开链醛式相互转化引起。D-葡萄糖平衡组成水溶液平衡时含约36%α型、64%β型和不到0.02%开链醛式，混合物比旋光度稳定在+52.7°。β型占比更高的构象解释β-D-葡萄糖的异头碳羟基处于平伏键，空间位阻小、热力学更稳定，符合构象分析原理。影响因素与意义变旋光速率受pH与温度影响，酸或碱催化可加速开环-闭环过程；该现象也说明固态结晶糖与溶液态糖的结构状态不同。64%β-D-葡萄糖36%α-D-葡萄糖+52.7°平衡比旋光度<0.02%开链醛式B生物化学BIOCHEMISTRYIDENTIFICATION还原糖与非还原糖的鉴定还原性取决于是否存在游离的半缩醛羟基或酮基，该性质是糖定性鉴定的依据，也反映了糖分子中潜在的反应活性位点。01还原糖的本质—还原糖是指能还原斐林试剂（Cu²⁺→Cu₂O砖红色沉淀）或托伦斯试剂（Ag⁺→银镜）的糖，本质是具有游离醛基或可异构化为醛基的酮基。02单糖与部分二糖—所有单糖均为还原糖，因其环状结构中的半缩醛羟基可开环暴露羰基；麦芽糖、乳糖因保留一个游离半缩醛羟基也是还原糖。03蔗糖的非还原性—蔗糖是非还原糖的典型代表，因其葡萄糖C1与果糖C2的异头碳均参与α-1,2-糖苷键形成，无游离半缩醛羟基可供开环。04试剂与应用—班氏试剂比斐林试剂更稳定可长期保存，两者原理相同但配方不同；还原糖检测是食品分析与临床尿糖筛查的常规方法。实验原理：斐林试剂与班氏试剂均利用还原糖将Cu²⁺还原为Cu₂O产生砖红色沉淀的特性进行定性鉴定，反应本质是羰基的氧化还原。i关键判断判断糖的还原性只需看是否存在游离半缩醛羟基——有则为还原糖，两个异头碳均参与成键则为非还原糖。CHAPTER03二糖与多糖详解糖苷键类型、储能与结构多糖的结构功能BIOCHEMISTRY03BBIOCHEMISTRYCARBOHYDRATESDISACCHARIDES常见二糖的结构与糖苷键糖苷键类型（α/β、连接位点）直接决定二糖的还原性、消化酶特异性与生物学功能。01麦芽糖：淀粉水解的还原性二糖由两分子D-葡萄糖通过α-1,4-糖苷键连接，第二个葡萄糖单元保留游离半缩醛羟基，故为还原糖。淀粉在唾液淀粉酶或麦芽糖酶作用下的水解产物，可进一步被麦芽糖酶水解为两分子葡萄糖供能。α-1,4-糖苷键还原糖02蔗糖：非还原性的运输糖α-D-葡萄糖C1与β-D-果糖C2通过α-1,2-β-糖苷键连接，两个异头碳均参与成键，无游离半缩醛羟基，为非还原糖。植物体内糖分运输的主要形式，甜度高、水溶性好，在甘蔗和甜菜中大量积累，是人类食糖的主要来源。α-1,2-β-糖苷键非还原糖03乳糖：哺乳动物乳汁的特有成分β-D-半乳糖与D-葡萄糖通过β-1,4-糖苷键连接，葡萄糖部分保留游离半缩醛羟基，是还原糖。仅存在于哺乳动物乳汁中，需乳糖酶水解为半乳糖和葡萄糖才能吸收；乳糖酶缺乏导致乳糖不耐受症。β-1,4-糖苷键还原糖三种二糖的键合位置与构型差异BBIOCHEMISTRYPOLYSACCHARIDESTORAGE·PLANT淀粉：植物储能多糖淀粉由直链淀粉（α-1,4线性螺旋）与支链淀粉（α-1,4主链+α-1,6分支）组成，其结构设计兼顾高密度储存与快速酶解动员的需求。直链淀粉—由数百个葡萄糖经α-1,4-糖苷键连接的线性链，因氢键作用卷曲成左手螺旋，每圈约含6个葡萄糖单元。支链淀粉—除α-1,4主链外，每隔24–30个葡萄糖单元有一个α-1,6-糖苷键分支点，分支使分子呈树状、溶解度更高。颗粒组成—直链淀粉约占20–30%，支链淀粉占70–80%；直链淀粉遇碘液呈深蓝色，是淀粉定性的经典方法。酶解消化—人体唾液和小肠中的α-淀粉酶专一水解α-1,4-糖苷键，将淀粉逐步降解为麦芽糖和葡萄糖，供细胞呼吸利用。直链淀粉螺旋结构与支链淀粉分支构型示意Biochemistry·PolysaccharideGLYCOGEN糖原：动物储能多糖糖原是动物体内的葡萄糖储备形式，其高度分支的结构（每8-12个残基一个分支点）支持多末端同步降解，满足动物对快速供能的生理需求。分子结构糖原由葡萄糖经α-1,4-糖苷键连接主链、α-1,6-糖苷键形成分支，分支频率（每8-12个残基）远高于支链淀粉（每24-30个）。快速释放机制高度分支使糖原分子呈球形、水溶性更好，且暴露大量非还原末端，便于糖原磷酸化酶同时从多位点快速释放葡萄糖-1-磷酸。组织分布与功能肝糖原约占肝重5-10%，维持空腹期血糖稳定；肌糖原约占肌肉重量1-2%，专供肌肉收缩时的局部能量需求。激素调控糖原合成与分解受精密激素调控：胰岛素促进合成，胰高血糖素和肾上腺素激活分解，确保血糖与能量供应的动态平衡。BIOCHEMISTRYPOLYSACCHARIDE纤维素：结构多糖的典范纤维素以β-1,4-糖苷键连接葡萄糖形成长链，链间密集氢键使其成为高强度结构材料，人类因缺乏纤维素酶而无法消化，但其作为膳食纤维具有重要健康价值。纤维素链伸展构象与微纤维组装层次β-1,4-糖苷键与伸展构象数千个D-葡萄糖经β-1,4-糖苷键连接成线性无分支长链，β构型使相邻葡萄糖单元翻转180°，链呈伸展带状构象。微纤维组装与细胞壁构成多条链通过链间氢键平行排列成微纤维，微纤维再聚集成大纤维，嵌入果胶与半纤维素基质中构成细胞壁。人类消化局限与膳食纤维人类及多数动物缺乏水解β-1,4-糖苷键的纤维素酶，不能被消化吸收，但作为膳食纤维可增加粪便体积、促进肠道蠕动。共生微生物与自然碳循环反刍动物和白蚁等依赖共生微生物产生的纤维素酶分解纤维素获取能量，这是自然界碳循环的关键环节之一。Biochemistry三种多糖的结构功能对比淀粉、糖原与纤维素的核心差异——结构决定功能的生化范式特征淀粉糖原纤维素单体D-葡萄糖D-葡萄糖D-葡萄糖糖苷键α-1,4（主链）+α-1,6（分支）α-1,4（主链）+α-1,6（分支）β-1,4分支频率支链淀粉每24-30残基每8-12残基无分支链构象螺旋（直链）/树状（支链）高度分支球形伸展带状功能植物储能动物储能植物结构支撑人体可消化是（α-淀粉酶）是（糖原磷酸化酶）否（缺纤维素酶）核心结论：三者均由葡萄糖组成，但糖苷键类型与分支程度的差异决定了其储能或结构功能的分化。CHAPTER04氨基酸结构与分类通式、手性、四类分法与理化性质B生物化学BIOCHEMISTRYSTRUCTURE氨基酸的通式与α-碳手性蛋白质氨基酸均为L-α-氨基酸，α碳连接氨基、羧基、氢原子和可变R基四个不同基团（甘氨酸除外），R基的化学性质决定了氨基酸的分类与功能。通式结构：氨基酸通式为H₂N-CH(R)-COOH，α碳同时连接氨基、羧基、氢原子和侧链R基，是分子的手性中心（甘氨酸R=H除外）。L-构型专一性：天然蛋白质中的氨基酸几乎全部为L-构型，由核糖体翻译机制的立体专一性决定；D-氨基酸仅见于某些细菌细胞壁与肽类抗生素。R基决定分类：R基（侧链）是氨基酸分类的唯一依据，其大小、极性、电荷、芳香性等化学性质直接决定该氨基酸在蛋白质中的位置与功能角色。脯氨酸特殊性：脯氨酸是唯一亚氨基酸，侧链与α-氨基形成五元吡咯烷环，刚性结构常出现在蛋白质转角处，破坏α螺旋的规则性。α-氨基酸四面体构型与L/D构型示意Cαα碳四面体连接四个基团：—NH₂·—COOH·—H·—RAMINOACIDCLASSIFICATIONBIOCHEMISTRY20种氨基酸的四类分法按R基极性与电荷状态将20种氨基酸分为非极性、极性中性、酸性、碱性四类，该分类直接关联其在蛋白质空间结构中的分布偏好与功能角色。分类数量R基特征分布与功能非极性氨基酸9R基为脂肪烃或芳香环，疏水性强倾向埋藏在蛋白质内部远离水环境，驱动蛋白质折叠的核心力量极性中性氨基酸6R基含羟基、巯基或酰胺基等极性基团，不带电荷亲水，常分布于蛋白质表面参与氢键形成或催化反应酸性氨基酸2天冬氨酸、谷氨酸；R基含额外羧基，生理pH下解离带负电参与盐桥、金属离子结合及酶活性中心的酸碱催化碱性氨基酸3赖氨酸、精氨酸、组氨酸；R基含氨基或胍基等碱性基团生理pH下可带正电，常与DNA磷酸骨架或酸性残基相互作用非极性·疏水·内部极性中性·亲水·表面酸性·负电·催化碱性·正电·结合R-GROUPPOLARITYBBIOCHEMISTRYAMINOACIDSCLASSIFICATION·02非极性与极性中性氨基酸01非极性氨基酸：疏水核心的构建者包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、蛋氨酸共9种，R基为脂肪烃链或芳香环。疏水效应使它们在蛋白质折叠过程中被驱向分子内部，形成疏水核心，是维持蛋白质三级结构稳定的主要热力学驱动力。甘氨酸R基仅为氢原子，空间位阻最小，常出现在紧密转角处；脯氨酸的环状结构限制φ角旋转，是α螺旋的天然断裂点。HYDROPHOBIC·9RESIDUES02极性中性氨基酸：表面相互作用的媒介包括丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺共6种，R基含-OH、-SH或-CONH₂等极性基团但不带净电荷。丝氨酸和苏氨酸的羟基可作为酶的亲核试剂或磷酸化修饰位点；半胱氨酸的巯基可氧化形成二硫键，共价稳定蛋白质三级或四级结构。酪氨酸兼具极性与芳香性，酚羟基pKa≈10，特定微环境中可解离参与催化；天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基是蛋白质表面主要的氢键供受体。POLARNEUTRAL·6RESIDUESAMINOACIDSBIOCHEMISTRY酸性氨基酸与碱性氨基酸酸性氨基酸侧链带负电、碱性氨基酸侧链带正电，它们的电荷相互作用（盐桥、离子键）是稳定蛋白质结构和实现酶催化功能的重要分子基础。酸性氨基酸（天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu）R基含第二个羧基，pKa约3.9–4.3，生理pH下完全解离为-COO⁻，带一个单位负电荷。碱性氨基酸（赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His）Lys侧链ε-氨基pKa≈10.5，Arg胍基pKa≈12.5，生理pH下均质子化带正电。组氨酸咪唑基的特殊催化角色咪唑基pKa≈6.0，在生理pH附近既可质子化也可去质子化，是酶活性中心最常用的广义酸碱催化剂和质子传递体。带电残基的分布与盐桥稳定作用带电残基常位于蛋白质表面与水分子或反离子相互作用；内部的盐桥（如Asp–Lys）可显著稳定蛋白质的热力学稳定性与耐变性。H生物化学AMINOACIDSCLASSIFICATION必需氨基酸与非必需氨基酸必需氨基酸是人体无法自行合成、必须由食物供给的氨基酸，成人有8种；非必需氨基酸可由体内代谢途径合成，该分类是营养学与临床医学的基础概念。01成人8种必需氨基酸赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸——体内缺乏相应合成酶系，必须由膳食供给。02条件必需氨基酸婴儿和儿童还需组氨酸和精氨酸，因合成速率不能满足生长发育需求；疾病或应激状态下某些非必需氨基酸也可变为条件必需。03非必需氨基酸的合成丙氨酸、谷氨酸、天冬氨酸等可由糖酵解或三羧酸循环中间物经转氨基反应合成，碳骨架来源于糖代谢。04限制性氨基酸与蛋白质评价膳食中必需氨基酸比例应符合人体需要模式，限制性氨基酸（含量最低者）决定蛋白质生物利用率，是评价食物蛋白质营养价值的核心原理。BBIOCHEMISTRYAMINOACIDSPHYSICOCHEMICALPROPERTIES两性离子与等电点pI氨基酸在生理pH下以两性离子形式存在，等电点pI是净电荷为零时的pH值，由可解离基团pKa决定，是氨基酸分离纯化与蛋白质电泳的核心理论依据。01两性离子的定义两性离子（zwitterion）是指同一分子内同时带有正电荷（-NH3+）和负电荷（-COO−）但净电荷为零的状态，是氨基酸在中性水溶液中的主要存在形式。NH3+正电荷+COO−负电荷→净电荷=002等电点pI的含义等电点pI是氨基酸净电荷为零时的pH值；在pI时溶解度最低、电场中不迁移，是沉淀分离与等电聚焦电泳的关键参数。pH=pI净电荷=0，不迁移pH≠pI带净电荷，向电极迁移03中性与酸性氨基酸中性氨基酸pI=(pKaα-COOH+pKaα-NH3⁺)/2示例：甘氨酸GlypI=(2.34+9.60)/2=5.97酸性氨基酸pI取两个羧基pKa的平均值（α-COOH与侧链-COOH）。04碱性氨基酸与分离应用碱性氨基酸pI取α-NH3+与侧链碱性基团pKa的平均值。示例：赖氨酸LyspI=(9.06+10.54)/2=9.80pI差异使不同氨基酸可在pH梯度中被分离——等电聚焦电泳的理论基础。Chapter05蛋白质基础与肽键脱水缩合、一级结构与二级结构元件Protein&PeptideBondBBIOCHEMISTRYAMINOACIDS&PEPTIDESPeptideBondFormation肽键形成与脱水缩合肽键是氨基酸间脱水缩合形成的酰胺键，其部分双键特性使肽单元呈平面刚性，限制了主链构象自由度，是蛋白质规则二级结构形成的结构前提。1脱水缩合机制—一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱去一分子水缩合而成，化学本质是酰胺键（-CO-NH-），反应需活化与酶催化。2部分双键特性—肽键具约40%双键特性（共振杂化），C-N键长1.32Å介于单双键之间，不能自由旋转，六个原子（Cα-C-O-N-H-Cα）共面形成肽单元平面。3顺反异构—羰基氧与酰胺氢通常呈反式构型（trans）以减少空间位阻；仅脯氨酸参与的肽键可存在顺式构型，但比例较低。4多肽链方向性—N端含游离α-氨基，C端含游离α-羧基；蛋白质合成从N端向C端延伸，书写惯例亦如此。图：氨基酸脱水缩合形成肽键示意图40%双键特性共振杂化赋予C-N键部分双键性质，限制旋转自由度1.32ÅC-N键长介于C-N单键(1.49Å)与C=N双键(1.27Å)之间PROTEINSTRUCTURE蛋白质一级结构与序列一级结构是氨基酸的线性排列顺序，它编码了蛋白质折叠与功能的全部信息；单个氨基酸替换即可导致功能丧失或疾病，体现了序列对结构的决定性作用。基础定义：蛋白质一级结构指多肽链中从N端到C端的氨基酸残基排列顺序，包括肽键位置与二硫键连接位点，是四级结构体系中最基础的层级。Anfinsen原理：一级结构包含蛋白质折叠成天然三维构象所需的全部热力学信息，变性蛋白在适当条件下可自发复性恢复活性。突变致病：基因突变导致的单氨基酸替换可能严重破坏蛋白质功能，如镰刀型贫血症源于β-珠蛋白第6位Glu→Val，使血红蛋白聚合红细胞变形。分子进化：同源蛋白质在不同物种中的一级结构差异可用于构建分子进化树，细胞色素c的序列保守性反映了其在呼吸链中不可替代的功能角色。BIOCHEMISTRYPROTEINSTRUCTURE二级结构：α螺旋与β折叠二级结构是主链骨架NH与CO基团间规律氢键形成的局部构象，α螺旋与β折叠是最常见的两种元件，其几何参数由肽键平面性与氢键方向性严格限定。α螺旋为右手螺旋构象，每圈含3.6个残基，螺距0.54nm；羰基氧与下游第4个残基酰胺氢形成链内氢键，氢键近乎平行于螺旋轴。β折叠由多条伸展β链通过链间氢键排列成片层，相邻链走向相同为平行式、相反为