第三章生物催化剂-酶2013年

1、第三章生物催化剂酶engm，食品应用化学系，32什么样的人喝酒最伤身体？酶和你的生活：我们的生活没有酶是渡边杏的。酶已在洗涤剂、纺织、酿造、真皮、造纸、医药等领域成功应用，为提高生产力、提高产品性能、确保人类可持续发展做出了贡献。牙齿章节的主要内容，3.1酶的命名、分类和组成3.2酶的结构和催化特性3.3酶的催化机制3.4酶的分离纯化和活力测定3.5酶催化动力学3.6酶工程的新进展3.7酶的应用，Go，Go，Go，Go，Go，Go，定义：根据酶的化学性质，蛋白质类酶(什么是酶？远视核酶的三维结构，3.1.1酶的概念，3.1酶的命名、分类和组成，酶催化的生化反应，被称为酶促反应。酶催化下发生化学

2、变化的物质称为底物。根据酶的命名和分类原则、酶作用的基质，以核糖核酸酶的名字命名，结合脱氢酶磷酸转移酶的两个茄子原则，结合牛胰核糖核酸酶等酶的来源。3.1.2酶的分类和命名；3 . 1 . 2 . 1蛋白酶的分类；(1)国际系统分类；(2)系统命名分类；(1)国际系统分类；(1)氧化还原酶类全酶类Transgerases水解酶类Hydrolases例如，乳酸脱氢酶能促进乳酸脱氢酶的反应。(1)氧化还原酶氧化还原酶、钙和钒离子对溴化过氧化物酶催化H2O2氧化环己森反应的影响，环氧环己烷、丙酮酸、化学性质比较活跃的精细化工原料可广泛应用于农药、医药、涂料等10多个行业。转移酶催化基团转移反应，即把

3、一个基质分子的基团或原子转移到另一个基质分子的分子。例如：谷氨酶催化的氨基转移反应。(2)转移酶转移酶、谷氨酸、草酸乙酸、丙氨酸、-酮葡萄糖酸、水解酶催化基质水解。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶、脂肪酶等。例如：脂肪酶(Lipase)催化的脂肪水解反应：(3)水解酶hydrolase，淀粉葡萄糖苷酶，分裂合成酶从基质分子中去除基团或原子，从而催化形成双键的反应及其反反应。主要包括醛缩酶、水合酶、脱氨酶等。例如：延胡索水化酶催化反应。(4)裂解酶Lyase，延后产物，苹果酸，柠檬酸循环，线粒体的衬里，异构酶促进了各种异构体的相互切换，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如：6-磷酸葡萄糖异构酶催

4、化反应。(5)异构酶，6茄子子类：异构酶，消旋酶，跨性别，顺式异构酶等，6-磷酸-葡萄糖，6-磷酸-果糖，糖分解，右，左这些反应与ATP分解反应相互结合A B ATP H-O-H=A B ADP Pi例如，丙酮酸羧化酶催化反应。丙酮酸CO2醋酸，(6)合成酶ligeis或sinetas，糖异生，(2)系统命名法分类，Atp : creatine phosphotransferase Atp 3360肌酸磷酰基转移酶glutamate :1 .系统名称：包含所有气质的名称和反应类型。乳酸NAD，丙酮酸NADH，乳酸：NAD氧化还原酶，2。习惯名：只采取更重要的气质名和反应类型。乳酸：NAD氧化还

5、原酶、乳酸脱氢酶、促进水解反应的酶，通常在酶名称中省略淀粉酶、蛋白酶等反应类型。(c)酶的名称，Each enzyme is now classified And named according to the type of chemical reaction it catalyze s . so an enzyme is assigned a found根据酶催化反应的类型，R酶可分为剪切酶、剪切酶、多用途酶等三类茄子。根据R酶的结构特征，分为锤子型R酶、发夹型R酶、含有I型IVS的R酶、含有II型IVS的R酶等。根据酶催化的基质是本身的RNA分子还是其他分子，R酶可以分为分子内催化(in

6、cis，也称为磁催化)和分子间催化(in trans)。酶的化学成分，简单酶结合酶辅酶辅酶组(table1)，holo enzyme apo enzyme，(cofactor)，3.1。辅机，与酶蛋白紧密结合的小分子有机物。使用金属活化剂，金属离子作为辅助因子。酶的催化特异性主要由酶蛋白的一些辅助因子一般决定为电子、原子或部分化学基团的载体、Holoenzyme、Apoenzyme、常见辅助因子、金属离子稳定酶的设想。参与催化反应，传递电子。在酶和基质之间起桥梁作用。负离子中和，减少反应中的静电斥力等。小分子有机化合物参与催化过程，在反应中起载体的作用，传递电子、质子或其他基团。以金属离子为辅

7、助因子的酶的分类金属酶：金属离子和酶(metal activated enzyme):金属离子不直接与酶结合，而是通过基质连接，含有一些金属酶和金属激活酶，一些酶，根据酶蛋白质分子的特征，单体酶单体酶(monomeric enzyme):只有一个具有活性部位的多肽链，所有人都参与水解反应。2 .低聚物酶(oligomeric enzyme):由多个婴儿组成，aki连接紧密，单个婴儿没有催化活性。阿基之间通过非共享结合。3 .多酶复合物：用多种酶镶嵌的复合物。牙齿酶催化基质变成产物的一系列顺序反应。溶菌酶(130，129AA)，130，荧光素酶(luciferase)，大肠杆菌丙酮酸脱氢酶系，牙

8、齿章节目录，3.2酶的结构和催化特性，3.根据活性部位(active site)、酶活性功能，酶分子可分为三部分。1.结合部位Binding site酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。结合部位决定酶的特异性。，2 .催化部位catalytic site酶分子中促进气质化学变化的部位称为催化部位。催化剂部位决定酶的催化能力。根据酶活性功能，酶分子可以分为三部分。3.调节部位Regulatory site酶分子有一些可以与其他分子结合的部位，引起酶分子空间结构的变化，对酶起激活或抑制作用。根据酶活性功能，酶分子有三部分，必需组，活性部分，保持酶活性空间结构，结合组，催化组，特异性，催

9、化特性，典型必需组为Ser的羟基，His的咪唑，Cys的巯基，Asp，Glu的侧链羧基；Asp87陈嘉桦明星第HIS57，ASP 102，SER 195，ASP 194，ILE 16羧肽酶Arg145，Tyr248，Glu270溶菌酶Glu35，Asp52乳酸脱氢酶ASP 30，ASLys250-胰蛋白酶HIS57、ASP 102、ASP 194、SER 195、ILE 16主要由氨基酸残基的素数阶段组成的疏水环境，形成疏水“口袋”。酶的催化作用包括：活性中心、大疏水侧链芳香氨基酸、碱性氨基酸(赖氨酸和精氨酸)、小疏水侧链氨基酸、3.2酶的结构和催化特性、3.2.2酶活性中心研究方法、1、化学

10、修饰法侧链基团修饰2、X射线衍射法3、点突变定点突变为聚合酶链式反应(PCR)，3.2.3酶的催化特性，3.2.3.1酶和一般催化剂的共性，酶具有一般催化剂的特性。1.只能进行热力学允许的反应。2.不改变反应的平衡点，可以缩短化学反应达到平衡的时间。3.降低活化能，加快化学反应速度。比非催化剂效率高1081020倍，比非酶催化剂高1061013倍的温和酶催化剂，可调节高度特异性，3.2.3.2酶催化作用的特点，FeCl3，酶催化作用的特异性，民族特异性：一个或一些结构可以用于相似的气质。绝对特异性：只能作用于某种气质。(相对特异性)、(结构规格)、(结构规格)、(规格)、牙齿章节目录、3.3酶

11、的催化机制、3.3.1地板酶与气质的结合是钥匙对锁(1)关键理论(lock and key，Herman，1894)，限制，(2)柔道遵从理论(induced-fit theory)，牙齿学说具有酶的灵活性。但以理书1958)，群体迁移模式，(3)接近和定向效果，接近效果：在酶活性部位结合的基质分子(A，B)的反应团徐璐接近，酶活性中心基质的有效浓度大大提高，有助于加快反应速度。方向效应：酶催化器和基质分子反应团之间形成了正确的方向排列，分子间反应以正确的方向相互作用，形成中间产物，降低S分子的活化能。，(4)底物变形和诱导相结合，酶的活性中心部位通常包含在空间中有特殊排列和取向的多个催化作用

12、基团，可以在底部物价键的变形和极化、底部基团的位置曹征等方面发挥协同作用，从而使底部处于最佳反应状态，或者通过削弱底部分子中敏感的键，从而产生键扭转，从而降低，3.3酶的催化机制，3.3.2酶的催化作用机制，1。中间产物学说稳定战状态2。酸碱催化剂3。共价催化剂4。回到金属离子催化剂、P68-69、牙齿章节的目录，测定酶活力的方法A、根据反应时间分类停止反应法2、压力测定方法：产品有气体，测量压力增加。3，滴定方法：产物中有酸生成，用碱滴定。4.荧光法：可使用牙齿方法，使产物中荧光物质的产生或产物与荧光试剂反应，产生荧光产物。5、光学旋转方法：产品中有光学旋转物质，可以使用牙齿方法。B，根据检查方法，3.4酶的分离纯化和活力测定，3.4.1酶的分离纯化基准蛋白的分离纯化3.4.2酶的活力测定，酶促反应速度：正常单位时间(T)内底物(S)的减