酶的分类与命名.ppt

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2、。在酶的催化下发生化学变化的物质被称为底物。1926年，詹姆斯萨默(James Summer)用刀豆球蛋白制造了脲酶晶体，并确立了酶是一种蛋白质的观点，它具有蛋白质的所有特性。核酶的发现：1981-1982年，托马斯R切赫发现了具有催化活性的天然核糖核酶。L19核糖核酸和核糖核酸酶P的核糖核酸成分具有酶活性，这是两个最著名的例子。抗体酶):1986年，理查德勒鲁和彼得沙尔茨利用单克隆抗体技术制备了具有酶活性的催化抗体。第一节酶的分类和命名，酶的分类(1)根据酶的化学组成，酶可分为：1简单蛋白酶：仅含蛋白质成分；2结合蛋白酶(全酶):包含蛋白质组分(酶蛋白)和非蛋白质组分(辅因子)，全酶=酶蛋白

3、的辅因子，辅因子，与酶蛋白松散结合的小分子有机物，与酶蛋白紧密结合的小分子，金属离子作为辅因子。金属离子、辅酶、辅因子、酶蛋白和辅因子单独不具有催化活性，但只有当它们结合成一个完整的酶时才能具有催化活性。酶蛋白决定了酶催化的特异性，而辅因子通常作为电子、原子或某些化学基团的载体来决定反应的性质。一些小的有机化合物与酶蛋白结合，一起起催化作用。这些分子被称为辅酶(或辅助基团)。辅酶是一种具有特殊化学结构和功能的化合物。涉及的主要酶促反应是氧化还原反应或基团转移反应。大多数辅酶前体主要是水溶性维生素B。许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。辅酶在酶促反应中的功能特性，辅酶在催化反应过程中直接参

4、与反应。每一种辅酶都有一种特殊的功能，可以特异性地促进某种反应。同一个辅酶可以与许多不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。一般来说，整个酶中的辅酶决定酶催化的类型(反应特异性)，而酶蛋白决定底物催化的类型(底物特异性)。根据金属离子与酶蛋白的结合程度，证明文件的标题和内容可分为两类：金属酶和金属激酶。在金属酶中，酶蛋白与金属离子紧密结合。如Fe2/Fe3、Cu /Cu3、Zn2、Mn2、Co2等。金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子，在酶促反应中传递电子、原子或官能团。金属酶中的金属离子和配体、金属离子配体酶或蛋白质Mn2咪唑丙酮酸脱氢酶Fe2 /Fe3卟啉环、咪唑、血红素、含硫配体氧化还原酶、过氧化

5、氢酶Cu /Cu2咪唑、酰胺细胞色素氧化酶Co2卟啉环变位酶Zn2 -NH3、咪唑、(-RS)2碳酸酐酶、醇脱氢酶Pb2 -SH d-氨基-g-酮戊二酸脱水酶Ni2 -SH脲酶、金属激酶中的金属离子，金属激酶是一种在三磷酸腺苷存在下催化葡萄糖和甘油磷酸化的磷酸化酶金属离子和酶的结合通常是松散的。在溶液中，酶通过与这些离子结合而被激活。例如钠、钾、Mg2、Ca2等。金属离子对酶有一定的选择性，某些金属只能激活一种或几种酶。根据酶蛋白的结构特征，酶可分为单体酶：具有独立三级结构的酶，是完整生物功能分子的最高结构形式。寡糖：一种具有独立四级结构的酶，是完整生物功能分子的最高结构形式。多酶复合物：由多

6、种酶嵌入的具有完整功能和特定结构的复合物，这些酶相互协作以催化一系列连续的相关反应。酶的分类根据酶催化的反应类型，根据国际体系分类方法，酶分为六类：氧化还原酶催化的氧化还原反应。它主要包括脱氢酶和氧化酶。例如，乳酸脱氢酶催化乳酸脱氢。1氧化还原酶，ah2b (O2)，bh2 (H2O2，H2O)，转移酶催化基团转移反应，即，将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物分子。例如，转氨酶催化的转氨反应。2转移酶，AXB，ABX，水解酶催化底物的水解。它主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶和脂肪酶。例如，脂肪酶催化的脂肪水解反应：3水解酶，AOH必和必拓，H2O，裂解酶催化从底物分子中除去一个基团或原子形

7、成双键的反应及其反向反应。它主要包括醛缩酶、水合酶和脱氨酶。例如，富马酸水合酶催化的反应。4裂合酶和异构酶催化各种异构体的相互转化，即底物分子中基团或原子的重排。例如，葡萄糖6-磷酸异构酶催化的反应。5异构酶，常见的酶有外消旋化和互变异构、醛酮异构、顺反异构和变位酶。合酶，也称为连接酶，可以催化碳碳键、碳氧键、碳氮键和C-S键的形成。这种反应必须与三磷酸腺苷分解反应相结合。例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。丙酮酸CO2草酰乙酸，6合成酶连接酶或合成酶，核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一种特殊的核糖核酸，能催化核糖核酸分子中磷酸键的水解及其逆反应。7、核酸酶(催化核酸)核酶，(1)惯用的命名方法(1)根

8、据作用底物命名，如淀粉酶、蛋白酶等。(2)根据催化反应的类型命名，如脱氢酶和转移酶。(3)这两个原理一起命名，如丙酮酸脱羧酶。(4)根据酶的来源或其他特征命名，如胃蛋白酶和胰蛋白酶。两种酶的命名，(2)国际系统命名法，系统名称包括底物名称、构型和反应性质，最后增加一个酶字。例如，习惯名称：丙氨酸转氨酶系统名称：丙氨酸：-酮戊二酸转氨酶酶催化反应：谷氨酸丙酮酸-酮戊二酸丙氨酸，酶代码，每种酶有一个由四个数字组成的代码，第二部分是酶催化的特性，酶是生物催化剂，与无机催化剂相比，它们有一些共同之处；然而，酶的化学本质是蛋白质，它也在生物体中起作用，所以酶的功能有其自身的特点。酶和一般催化剂的共性，1

9、 .用量少，催化效率高；2.它能改变化学反应的速度，但不能改变化学反应的平衡。3.它只能催化热力学允许的反应，在反应前后不变。双酶催化作用特点，1高效，2专一，3反应条件温和，4。酶的催化活性可调控，酶的催化作用可使反应速度提高106 -1012倍。例如，2h2o 2与过氧化氢的分解由铁催化，效率为610-4摩尔/摩尔秒，而过氧化氢酶催化的效率为6106摩尔/摩尔秒。淀粉水解由-淀粉酶催化，在65下，1克结晶酶可催化2吨淀粉水解高效率，酶特异性，也称为特异性，是指催化生化反应时酶对底物的选择性。根据特异性的不同，可分为：(1)绝对特异性；(2)相对特异性；(3)立体异构特异性；(2)特异性；(

10、1)绝对特异性。有些酶对底物有严格的要求，只作用于特定的底物。这种特异性被称为绝对特异性。有些酶不作用于底物，而是作用于一类化合物或化学键。这种特异性被称为相对特异性。包括群体特异性。如-葡萄糖苷酶，催化由-葡萄糖组成的糖苷的水解，但对糖苷的另一端没有严格的要求。和债券专用性。例如，酯酶催化酯的水解，并且对酯两端的基团没有严格的要求。(2)相对特异性和(3)立体化学特异性。酶的一个重要特征是它们能特异性结合手性底物并催化它们的反应。例如，淀粉酶只能选择性地水解由D-葡萄糖形成的1，4糖苷键，I，光学特异性，立体化学特异性，几何特异性，一些酶只能选择性地催化某种几何异构体底物的反应，而对另一种构

11、型没有催化作用。例如，富马酸水合酶只能催化富马酸水合生成苹果酸，但对马来酸没有影响。酶促反应通常在pH 5-8的水溶液中进行，反应温度为20-40。高温或其他恶劣的物理或化学条件会导致酶失活。3.反应条件温和；4.酶的催化活性可以调节和控制，如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活和激素控制。某些酶的催化活性与辅酶、辅基和金属离子有关。第三节，酶的结构与功能的关系，酶的化学本质是蛋白质，它也有一级、二级和三级结构，有些酶也有四级结构。作为生物催化剂，酶的结构具有一些特性。第三部分，酶的结构与功能的关系，活性位点：酶分子直接与底物结合并催化底物反应的位点。酶活性中心包括两个部分。它主要包括

12、亲核基团：丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。基本组：与酶分子中酶的催化活性直接相关的组，包括活性中心内外。酸碱基团：天冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。2.变构酶，也称为变构酶，由两个以上的亚单位组成，不仅具有与底物结合的活性中心，而且具有与调节因子结合的调节中心。当酶与调节剂结合时，酶蛋白的构象发生变化，从而导致酶活性的变化。酶的变构(变构)效应示意图，一般是寡聚酶，它由多个亚基组成，包括催化位点和调节(变构)位点；具有变构效应。这意味着酶和一个配体(底物、调节剂)的结合可以影响酶和另一个配体(底物)的结合能力。相同(所有底物)

13、:同向效应，不同(效应调节剂):异向效应，根据配体结合对随后配体的影响，根据配体性质，正协同效应，负协同效应，等位酶的特性，等位酶和非调节酶之间动力学曲线的比较，等位酶的例子：天冬氨酸反式氨基甲酰化酶，缩写为ATCase，三种酶原和酶原的激活，1酶原：酶的非活性前体。酶原激活：从无活性的酶原变为活性酶的过程。酶原激活的本质：酶原的激活本质上是酶活性位点的形成或暴露的过程。激活剂：激活非活性酶原的物质。胰蛋白酶原、胰蛋白酶、六肽、肠激酶、活性中心、胰蛋白酶原的激活图，胰蛋白酶原、胰蛋白酶、六肽、肠激酶和胰蛋白酶对各种胰蛋白酶的激活作用，同功酶可以催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、物理和化

14、学性质上，乳酸脱氢酶(LDH)、LDH5、LDH4、LDH3、LDH2、LDH1、骨肌型、心肌型、乳酸脱氢酶同功酶形成图、多肽、亚单位、mRNA、四聚体、结构基因、a、b、不同组织(例如(3)生物化学和生理学：根据不同器官和组织的同工酶动力学、底物特异性、辅因子特异性和酶变构特性的差异，可以解释它们代谢功能的差异。(4)医学和临床诊断：体内同工酶的变化可作为组织损伤、遗传缺陷或肿瘤分化的分子标记。第四部分，酶的催化机理，酶促反应：e s=es=es * EP e p反应方向，主要取决于反应自由能h的变化。反应速度主要取决于反应的活化能ea。(1)活化能降低，催化剂的作用是降低反应的活化能Ea，

15、从而提高反应速度。它是酶高效作用的机制，是反应过程中能量的变化，也是酶高效作用的机制。(2)中间产物理论在酶催化反应中，第一步是酶和底物形成酶-底物中间复合体。当底物分子在酶的作用下发生化学变化时，中间复合体分解成产物和酶。许多实验事实已经证明了这个复合体的存在。胚胎干细胞复合体的形成速度与酶和底物的性质有关。酶(e)与底物(s)结合形成不稳定的中间体(ES)，然后分解成产物(p)并释放酶，这使得反应沿着低活化能路径进行，并降低了反应所需的活化能，因此可以加速反应。酶催化的本质是酶的活性中心和底物分子通过短程非共价键(如氢键、离子键和疏水键等)形成一个电子-硫反应中间体。)，结果，底物的价键态被变形或极化，这可以激活底物分子并降低过渡态的活化能。在酶促反应中，底物分子与酶的活性中心结合。一方面，酶活性中心的底物有效浓度大大提高，有利于提高反应速度；另一方面，由于活性中心