《ATP和酶》名师精选教案(2)

1、名校名 推荐atp与酶一、教学目标1、 atp的结构简式： a p p p（ a 代表腺苷， p 代表磷酸基团，代表高能磷酸键）。2、 atp的生理功能：是为生物体的新陈代谢代谢过程直接提供能量（能量货币）。3、 atp与 adp之间的相互转化：酶能量（物质可逆，能量不可逆）atp+h2oadp+pi+4、酶的概念和化学本质酶是活细胞产生的一类具有生物催化作用的有机物。绝大多数酶是蛋白质，少数酶是核酸，这种酶特称为核酶。5、酶的特性酶的高效性：酶的催化效率比无机催化剂要高107 1013 倍。酶的专一性：每一种酶只能催化一种化合物或一类化合物的化学反应。需要适宜的条件：一需要适宜的温度条件，在

2、适宜的温度条件下，酶的活性最高， 高于或低于这个条件，酶的活性将下降；二需要适宜的ph值，在适宜的 ph 值条件下，酶的催化活性最高，高于或低于这个条件，酶的催化活性将会下降。6、酶的活性：即酶促反应的速率，受底物浓度、反应产物的浓度、酶的浓度、温度和ph的影响。二、教材分析1、重点难点与疑点重点难点是 atp的结构简式、 atp的生理功能、 atp与 adp之间的相互转化、酶的概念和化学本质、酶的高效性、酶的专一性等。疑点是酶促反应需要适宜的条件、酶促反应的速率，受底物浓度、 反应产物的浓度、酶的浓度、温度和 ph 的影响等。2、教材解读课文解读一、生命活动的能量 “货币”atp是生物体进行

3、新陈代谢所需能量的直接来源。 atp阐述：新陈代谢不仅需要酶，而且需要能量。我们知道，早在 20 世纪 20 年代，几糖类是细胞和生物体的主要能源物质，脂肪是生物体内储存位科学家就分别在肌肉中能量的主要物质。但是，这些有机物中的能量都不能直接用发现了一种叫做腺嘌呤核生物体的各项生命活动， 它们在细胞中被逐步氧化分解释放苷三磷酸的物质，它是一种出来，并将其中的一部分能量转移到atp中，通过 atp直接不稳定的化合物，由 1 分子提供给各项生命活动。腺嘌呤、 1 分子核糖和 3 分子磷酸组成，简称atpatp的结构简式、分子式和分子结构式（ 1） atp的结构简式atp 的结构简式可写成： a p

4、p p。其中 a 代表腺苷（即腺嘌呤），t 表示 3 个， p 表示磷酸，所以atp也称为三磷酸腺苷。 “”表示高能磷酸键，即“p”键， “”表示一般的共价键。（2） atp的分子式atp的分子式为： c10 h16o13 n5p3。1名校名 推荐（3） atp的分子结构式nh 2nnnnohohoh|腺嘌呤och2 op o p o pohooo磷酸基团磷酸基团磷酸基团oh核糖oh腺苷三个磷酸基团三磷酸腺苷（ atp）p46 页书本图4-1二、酶与酶促反应生 物体内每 时每刻 都在进行着许多复杂的化学反应，这些化学反应之所以能迅速而有规律地进行，都和酶有关。酶通常是指由生活细胞产生的、具有催

5、化活阐述： atp 是一种高能磷酸化合物，一分子atp中含有二个高能磷酸键，每个高能磷酸键中贮存了大量的自由能，所谓自由能是指能直接用于作功的能量。atp 中高能磷酸键贮存的自由能在键断裂时释放出来，能直接推动各项生命活动而作功， 普通共价键断裂时释放的能量不能直接用于各项生命活动。经测定每mol高能磷酸键贮存的能量约为30.5kj mol 1。所以 atp被称为生命活动的直接能源物质。atp和 adp之间的相互转化atp+h 2o酶 adp+pi+能量阐述： 在 atp与 adp的相互转化中， atp既可以储能， 又可作为生命活动的直接能源。在 atp的第二个和第三个磷酸之间的高能磷酸键对细

6、胞中能量的捕获和释放都是很重要的。第三个磷酸位于末端，能够很快地移走，于atp就转变成了 adp，如果加上第三个磷酸，adp又转变成了 atp。在这些变化中，能量的转变是很重要的。 把游离的磷酸束缚在 adp上形成 atp，需要能量，在这个反应中能量被捕获而且贮存起来。从 atp上移走第三个磷酸，就释放能量，atp又转变成 adp了。所有这些变化都是在酶催化下完成的。这样的过程在活细胞中可以永无止境地循环进行。 atp 在活细胞中是用不完的，换句话讲，如果 atp用完了，也就意味着生命的结束。酶是活细胞产生的一类具有生物催化作用的有机物。 绝大多数酶是蛋白质，少数酶是 rna。阐述：关于酶的化

7、学本质，多年来，科学家们一直认为所有酶的化学本质都是蛋白质。然而，20 世纪 80 年代以来的科学表明，一些 rna分子也具有酶的催化作用。如一种叫做 rnasep 的酶，这种酶 20%的蛋白质和80%的 rna组成。科学家们将这种酶中的蛋白质除去，并且提高了2+mg 的浓度，2名校名 推荐性的一类特殊蛋白质，又称他们发现留下来的 rna仍然具有与该种酶相同的催化活性。为生物催化剂。后来的科学实验进一步证实，某些 rna分子同那些构成酶的绝 大多数的 酶都是 蛋蛋白质分子一样，都是效率非常高的生物催化剂。所以从酶白质。近年来， 科学家发现，的化学本质来说，绝大多数是蛋白质，少数是rna。但讲酶

8、某些核酸也具有生物催化的化学本质是有机物是不会错的。作用，它们被称为“核酶” 。具有酶活性的蛋白分子分为简单蛋白质类和结合蛋白质类。简单蛋白质类的酶只由氨基酸组成，不含任何其它物质，如胃蛋白酶。结合蛋白质类的酶由蛋白质和辅因子组成的，如乳酸脱氢酶、转氨酶等。组成这类酶的蛋白质部分称为酶蛋白，辅因子部分叫做辅酶或辅基。辅酶和辅基并没有什么本质上的差别， 只是它们与蛋白质部分结合的牢固程度不同而已。通常把那些与酶蛋白结合得比较松的、用透析法可以除去的小分子有机物叫辅酶，把那些与酶蛋白结合得比较紧的、用透析法不容易除去的小分子物质叫辅基。酶蛋白与辅因子单独存在时都没有催化活力，只有两者结合在一起时，

9、才能起到酶的催化作用。这完整的酶分子称为全酶。酶在常温、常压等温和（1）酶的高效性条件下具有很高的催化效酶的高效性是指与无机催化剂相比较，酶的催化效率要率。例如， 1 个过氧化氢酶高出很多，一般要高出107 1013 倍。分子在室温条件下每1min阐述：酶的催化具有高效性是指与无机催化剂比较而言可催化 500 万个过氧化氢分的，失去了比较的对象也就无所谓高效性。如细胞中的过氧子的分解反应。酶也具有特化氧酶催化过氧化氢分解为水和氧，这个过程也能被fe3+ 所异性。一种酶只能对一定的催化，但过氧化氢酶催化的效率比fe3+催化的效率高得多。底物发生催化作用。例如，再如在人体内，人体细胞通过呼吸作用释

10、放出大量的2co，淀粉酶只能催化淀粉的水co2 扩散进入血液后和水反应生成h2co3，但生成的速度是比解，不能催化蛋白质和脂质2较慢的，当 co 扩散进入红细胞后，在红细胞中有一种酶称的水解。为碳酸酐酶，这种酶能够催化223co和水生成h co的反应，使反应的速度比原先提高了约一万五千倍。（ 2）酶的专一性酶的专一性是指每一种酶只能催化一种化合物或一类化合物的化学反应。阐述：酶促反应具有高度的特异性（专一性），即一种酶只能催化一种反应或一组密切相关的反应， 酶对底物的专一性要求很高，有时甚至只催化一种底物的反应。如淀粉酶只能催化淀粉分解成麦芽糖而不能催化麦芽糖分解成葡萄糖。酶的专一性与酶是蛋白

11、质有关，每种蛋白质都有特定的空间结构， 酶催化反应时， 酶蛋白分子首先与底物分子结合，但酶分子与底物分子能否结合，取决于酶分子的活性部位与底物分子在空间构象上是否对应，或经底物诱导后能否与底物分子结合。酶与底物分子结合时，底物能诱导酶分子的构象发生变化， 使酶分子能与底物很好地结合形成酶底物的复合物，从而发生催化作用。酶与底物相互作用形成的酶底物复合物这一过程十分重要，在实验室内进行一个化学反应，首先要给予活化能，所以需要加热。酶促反应不需要加3名校名 推荐热，不必给以活化能。这是因为酶和底物的相互作用要释放一些结合能，以使酶底物复合物稳定。而有了结合能的释放，酶就可用来降低化学反应的活化能了

12、。酶促反应的速率与ph、1、温度对酶的影响温度、酶的浓度、 底物浓度、酶促反应的正常进行需要适宜的温度。在最适温度条件反应产物的浓度等有密切下，酶的催化能力最高。温度对酶催化能力的影响可用如图关系。所示的曲线表示。度酶促反应速最适温度温度阐述：在较低温度时，随着温度的升高，酶的活性也逐渐提高，达到最适温度时，酶的催化能力最高，但高于最适温度后酶的催化能力会迅速下降，最后完全失去催化能力，即温度对酶催化能力的影响在最适温度两侧的曲线是不对称的。其原因是低温不破坏蛋白质的分子结构，只是酶的催化能力下降；高温会导致蛋白质分子发生热变性，而蛋白质的变性是不可逆的，酶蛋白变性后酶的功能就会完全丧失。不同

13、的温度需要的最适温度是不同的，一般来讲，在人体内酶的最适温度为 37，对变温动物来说， 体内酶的最适温度相对低一些。对植物来说，分布在高纬度地区的植物，其体内酶的最适温度较低，分布在低纬度地区的植物，体内酶的最适温度高一些。2、ph 值对酶的影响酶促反应的正常进行需要适宜的 ph值。在适宜的 ph 值条件下， 酶的催化能力最高。 ph值对酶催化能力的影响可用如图所示的曲度线酶表示。促反应速最适 ph 值ph 值阐述：酶的催化能力的发挥有一个最适ph 值，在低于最适 ph 值时，随着 ph值的升高， 酶的催化能力也相应升高，高于最适 ph 值时，随着 ph 值的升高，酶的活性逐渐下降，在最适 p

14、h 值两侧的曲线基本是对称的。 ph 过高或过低也会使蛋白质变性，当蛋白质变性后，酶也就完全丧失了催化的能力。不同的酶需要的最适温度是不同的，如人胃液中的胃蛋白质的最适ph 值为 1.8 左右， 唾液淀粉酶的最适ph 值为7 左右，溶酶体中酶的最适ph值约为 5 左右。3、酶的催化能力与时间的关系（如图曲线所示）度酶促反应4速时间名校名 推荐阐述：即使在最适温度和ph 值的条件下，酶的催化能力也不是一成不变的， 酶在“工作” 了一段时间后会发生 “钝化”现象，即催化能力开始下降，最后失去催化能力，酶促反应的速度与时间的关系如图曲线所示。这些严重钝化或失去催化能力的酶在细胞中水解酶的作用下会被分

15、解成氨基酸，氨基酸可以再度合成蛋白质。4、酶促反应速度与底物浓度的关系（如图曲线所示）度 酶促反应速低物浓度阐述：酶促反应的速度与底物浓度的有关系是：在酶量一定的条件下，在一定范围内会随着底物浓度的增加，反应速度也增加， 但达到一定浓度后酶促反应的速度也就不再增加了，原因是酶饱和了。拓展阅读有关 atp1997 年诺贝尔化学奖的一半授予了美国的保罗?博耶和英国的约翰沃克，以表彰他们在研究腺苷三磷酸合成酶如何利用能量进行atp再生方面所取得的成就。三磷酸腺苷（ atp）的分子结构很复杂，它的结构简式如下：nh 2nnhohohohnn|ho p o p opoch 2oooohhhhohohat

16、p的分子为 c h o n p ，分子量是507， atp与 adp的转化式可表示为：10161353atp adp+pi+ 能量。 adp再脱去一个磷酸根形成一磷酸腺苷（简称 amp），amp是构成 rna的一种腺嘌呤核糖核苷酸。磷酸在 atp的功能中起着非常重要的作用。两个磷酸之间 （也就是 p 与 p 之间）用“”符号表示的化学键， 是一种特殊的化学键。这种化学键断裂时，放出的能量是正常的化学键放出的能量的2 倍以上（如每摩尔的高能磷酸键放出的能量约29.2941.84千焦，而一般的p o键只放出能量8.37 20.92 千焦 .从低等的单细胞生物到高等的人类，能量的释放、贮存和利用，都

17、是以atp为中心的。生物体进行各项生理活动所需要的能量，大都直接地来自于atp，有些则间接地来源于atp。总之，它们都通过atp来供应能量。生物体的各种组织细胞中，各含有一定数量的atp。而当细胞中的atp浓度过高是时， 生物体可以将atp的高能磷酸键中的能量转移给肌酸，以生5名校名 推荐成磷酸肌酸（ cp）这种化合物。此反应可简写成： atp+c adp+cp 。磷酸肌酸可作为一种辅助能源在动物的肌肉中贮存。让纤维素焕发青春为什么纤维素没有像蔗糖、淀粉一样被人类广泛利用呢？原来，这与它的结构有关。纤维素分子中的葡萄糖是由 -1 ，4 糖苷键连接而成的。一个纤维素分子大约含有几百个到15 00

18、0个葡萄糖分子。依靠纤维素酶酶解，纤维素能逐渐被分解成为寡糖、双糖和单糖，但人体内缺乏纤维素酶，因而人体无法直接利用纤维素。要想充分利用纤维素，首先需要有大量的纤维素酶。好在纤维素酶在自然界分布很广，许多微生物 （主要是霉菌和细菌）都能生产纤维素酶。目前，微生物发酵已经是大规模生产纤维素酶的主要途径。目前， 各国科学家在纤维素酶解工艺方面的研究非常活跃。实验表明， 这些工艺一方面需要创造较好的水解条件，如将原料充分粉碎，加强酶与底物的接触，使酶解过程更加容易，另一方面需要有活力较高的纤维素酶。为了进一步提高纤维素酶解的产量和质量，现在的关键是选育纤维素酶的高产菌种，从而让纤维素也像蔗糖、淀粉一

19、样被人类广泛利用，焕发青春。蛋白催化剂现在我们可以把酶简单地定义为有机催化剂。化学家们开始着手分离酶，想看看它们究竟是些什么样的物质。麻烦的是，在各种细胞和天然液体内，酶的含量都非常小，而且所得到的提取物总是混合物，很难分清其中哪些是酶，哪些不是酶。许多生物化学家曾经猜测酶就是蛋白质，因为稍微加热， 酶的特性很容易被破坏，就像使蛋白质变性一样。但是，在 20 世纪 20 年代，德国生物化学家威尔施泰特报道说，某些纯化了的酶溶液（他认为他已经从中去掉了所有的蛋白质），表现出明显的催化作用。他的结论是：酶不是蛋白质， 而是比较简单的化学物质，它实际上可能是利用蛋白质作为载体分子。当时大多数生物化学

20、家都站在威尔施泰特一边，他是诺贝尔奖金获得者，享有很高的威望。可是，这个学说刚一提出，康奈尔大学的生物化学家萨姆纳几乎马上就提出有力的证据予以反驳。 萨姆纳从刀豆 （一种美洲热带植物的白色种子）中分离出一些结晶，溶解后显示出一种叫做脲酸的酶的特性，即能够催化尿素分解成二氧化碳和氨。萨姆纳的结晶显示出明显的蛋白质性质， 而且他无法把蛋白质与酶的活力分开。凡是使蛋白质变性的东西也都会破坏这种酶。 这一切好像都证明，他所得到的是一种纯的结晶状的酶，而且证明酶是一种蛋白质。由于威尔施泰特的巨大威望，在一段时间内萨姆纳的发现没有受到重视。但是，1930年，洛克菲勒研究院的化学家诺思罗普和他的同事们证明萨

21、姆纳的发现是正确的。他们结晶出了许多种酶（包括胃蛋白酶在内） ，而且发现它们都是蛋白质。此外，诺思罗普还证明，这些结晶都是纯蛋白质，即使溶解并稀释到一般化学试验（如威尔施泰特所做的那些试验）不能再查到蛋白质存在的程度，仍然会保持它们的催化活力。酶就这样被证实是蛋白催化剂。到目前为止，人们已经识别出大约2000 种不同的酶，并对 200 多种酶进行了结晶全部都是蛋白质，无一例外。由于他们的工作，萨姆纳和诺思罗普分享了1946 年的诺贝尔化学奖酶工程技术动物、植物和细菌的活细胞都是一个特殊的化工厂。在亿万年的漫长进化过程中，这些活细胞获得了一种惊人的本领， 它们不仅能合成生命活动所必须的一切物质，

22、 而且一些细菌还能在极端环境条件下生存。 如有的细菌能在近冰点的水中生存， 有的则生长在几乎沸腾的6名校名 推荐水中；有的细菌适应低 ph（ 1 2）环境，而有的则适应于高ph（ 911）环境；还有些细菌能够抵抗高渗透压的环境而生活在高盐环境中。无论在哪种情况下， 活细胞里生物合成的经济性和有效性都是现代化工业所不能比的。据估算，一个活细胞内可以同时发生1500 2000 个化学反应，这些反应都是由酶来催化完成的， 由此构成了生命物质代谢的基础。一个活细胞内大约含有几千种酶，现已知道的超过 1000 种，它们大都是蛋白质（少数情况下可以是核酸）。酶有人们非常感兴趣的独特性能：化学催化能耗低、

23、污染少， 不仅能完成普通化学催化剂不能完成的反应， 且具更高的专一性，即一种酶只能催化一种或一类反应。这给了人们很大的启示即如何有效地借用酶的这些特性和生化反应原理为人类服务。20 世纪 70 年代以来，随着现代生物技术的兴起，酶工程技术亦应运而生，并在制药业、食品工业、诸多基本化学工业和农业生产中显示出强大的生命力。实际上早在 4000 多年前，我国劳动人民就掌握了运用酶的技术，如酿酒技术中使用的酒曲就含有大量生醇发酵的酶， 只不过以前的人们不知道罢了。近百年来， 由于人们对酶在生物体内的作用机制有了突飞猛进的认识，不仅从各种生物体内提取鉴定了众多的酶广泛用于工农业生产， 在一定程度上还能创

24、造出在选择性和活性上模拟酶性质的聚合物催化剂，并在分子仿生学领域占有重要一席之地。现在全世界工业用酶的市场已超过15 亿美元，专家们预计其销售额每年将以10%比率增长。 食品工业中酶主要用于淀粉转化、奶制品及食物和饮料生产。如葡萄糖异构酶应用于饮料工业生产高果糖玉米甜味剂； 以麦芽糖淀粉酶代替化学品单酸甘油脂作为面包制造抗腐变用。纺织品工业中酶在漂白、除垢、脱浆和牛仔裤的现代“石洗”等工艺中正发挥越来越大的作用。 造纸工业中纸浆漂白氯的用量是环境污染的主要因素。业已开发出的聚糖酶和 - 甘露聚糖酶被证明具有更为高效的漂白性能。酶添加剂应用于动物饲料也具有重大价值。大量的动物饲料是植物组织， 其

25、中含有不能消化的， 甚至抗营养的成分。 特别是单胃动物 （如猪、家禽等）不易消化非淀粉的多聚糖，如 - 葡聚糖和木糖。 用 - 葡聚糖酶和木糖酶事先处理饲料，就可解决不易消化问题，从而减少粮食的消耗量。植酸是一种抗营养性的物质，它能结合多种矿物质 （磷、 钙、铁、锌）和蛋白质， 造成主要营养物质吸收不良。研究证明，植酸酶可克服这一障碍。 可是自然提取的植酸酶产量低、价格昂贵，限制了它的应用。 科学家们正在通过基因工程方法来解决这一难题。此外，化妆品工业也正在介入酶工程这一领域，希望能用一些酶 （如超氧化物歧化酶能消除皮肤表面的自由基）和生物表面活化剂 （如糖脂）作为刺激性化学品的温和的替代品；

26、环境污染中的许多问题看来有可能通过微生物和酶的途径来解决；作为药物来治疗疾病的酶，临床上已20 余种，例如用链激酶治疗血栓病、用凝血因子和治疗血友病等功效显著。从这些资料我们可以粗略地看到酶与我们生活的关系是多么的密切。但是， 上述所用的传统酶存在着局限性。从细菌、 酵母、 植物和动物细胞中分离提取酶是一个复杂而造价昂贵的事， 从而影响了它的大量供应；不少酶即使提取了出来，其稳定性却很差，因为酶的活性依赖其天然的大分子生理构象，而这种构象必须在有限的温度、ph、盐浓度范围内才能保持， 因此环境条件稍有所变化，就很容易使酶失去活性，这大大限制了酶的应用； 再者，工业流程中酶必须与反应物混合，在水溶液中才能实现