酶的分子结构与功能.ppt

第二节 酶的结构与功能,1,第一节 酶的分子结构与功能,一、酶的分子组成 酶的本质具有蛋白质的一切物理化学性质。 1.按化学组成分 单纯酶（simple enzyme） 完全由氨基酸组成，活性由蛋白质结构决定。 如：蛋白酶、脂酶、淀粉酶，核糖核酸酶 结合酶（全酶）（conjugated enzyme）,2,一、酶的分子组成,酶（蛋白质）的化学性质,水解产物是氨基酸 具有蛋白质的呈色反应 具有电泳特征 具有蛋白质沉淀反应 蛋白质变性,3,一、酶的分子组成,酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有二者结合为全酶才有催化活性。 酶蛋白决定酶催化专一性，辅助因子通常是作为电子、原子或某些化学基团的载体决定反应的性质。,全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子,4,2. 辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）,5,一、酶的分子组成,无机金属离子在结合酶中的作用 参与组成酶的活性中心。 在酶与底物之间起桥梁作用。 维持酶分子发挥作用所必须的构象，稳定构象。 中和阴离子、降低反应中的静电斥力。,6,一、酶的分子组成,一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成一种特异的酶。 一种辅助因子可以与不同的酶蛋白结合构成多种不同的特异酶。,7,二、酶的活性中心（active center）,1. 必需基团 一小部分与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团（essential group）。 催化基团（catalytic group） 必需基团 结合基团（binding group）,催化基团影响底物分子中某些化学键的稳定性，促进底物转化为产物。 结合基团与底物结合生成酶-底物复合物。,8,常见的必需基团,主要包括： 丝氨酸的羟基 半胱氨酸的巯基 谷氨酸的羧基 组氨酸的咪唑基。,二、酶的活性中心（active center）,9,2. 酶的活性中心 存在于酶分子中的必需基团，空间上彼此靠近形成一定的空间结构区域，这个区域能与底物特异结合并将底物转化为产物，起催化作用的空间区域，称为酶的活性中心。,二、酶的活性中心（active center）,10,底 物,活性中心以外的必需基团,结合基团,催化基团,活性中心,11,* 谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基团；,* 色氨酸62和63、天冬氨酸101和色氨酸108是结合基团；,* AF为底物多糖链的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。,溶菌酶的活性中心,12,3.活性中心以外的其余结构,二、酶的活性中心（active center）,维系活性中心的三维结构骨架。 与底物结合，释放能量，推动反应进行。 决定酶促反应的特异性。 调控酶的活性（调节区）。,不同酶分子的活性中心结构不同，只能结合与之适应的底物，发生一定的化学反应。-酶催化专一性,酶蛋白变性或活性中心被破坏，酶就失去活性。,13,三、酶原及酶原激活,1.酶原：没有催化能力的酶的前体。 2.酶原的激活：酶原在一定条件下转变为有活性的酶的过程。 酶原的激活的实质是酶的活性中心形成和暴露的过程。,14,在肠激酶的作用下切除N末端的六肽，形成酶的活性中心。,15,胰蛋白酶原的激活,胰蛋白酶的激活过程,16,3. 酶原的自身催化作用 有些酶对其自身的酶原有激活作用，称为酶原的自身催化作用。,17,四、同工酶,1.概念 催化同一化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 例：乳酸脱氢酶（LDH）。 LDH是由两型亚基组成的四聚体酶：骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）。,18,乳酸脱氢酶同工酶形成示意图,多肽,亚基,mRNA,四聚体,结构基因,a b,19,不同组织中LDH同工酶的电泳图谱,20,不同患者中LDH同工酶谱,21,2.同工酶在各学科中的应用,(1)遗传学和分类学：提供了一种精良的判别遗传标志的工具。,(2)发育学：有效地标志细胞类型及细胞在不同条件下的分化情况，以及个体发育和系统发育的关系。,(3)生物化学和生理学：根据不同器官组织中同工酶的动力学、底物专一性、辅助因子专一性、酶