《生命体中的配合物》PPT课件.ppt

生命体中的配合物,2011.11.16,内 容 导 览,植物体内的配合物,人体内的配合物,结语,生物体内的配位体,配位化合物，特别是螯合物在生物体中具有重要作用，至少有就九种过渡元素是生命必需元素，即V,Cr,Mn,Fe,Co,Ni,Cu,Zn和Mo。这些金属元素的生物学效应大都是通过与生物配体的配位作用而产生的。 卟啉类化合物和咕啉类化合物是两类重要的生物配体，前者含有卟啉环结构，后者含咕啉环结构。,什么是卟吩？,卟吩是一类由四个吡咯类亚基的-碳原子通过次甲基桥（=CH-）互联而形成的大分子杂环化合物。,卟啉的骨架结构是卟吩。卟吩的所有衍生物总称为卟啉。而它们的金属衍生物称作金属卟啉。事实上，许多卟啉都是以与金属离子配合的形式存在于自然界中。 例如叶绿素是含镁的卟啉化合物，血红素是含铁卟啉化合物,维生素B12是含钴的咕啉化合物，它们在生物体内都有作重要的生理功能。,什么是光合作用？,光合作用（Photosynthesis）是绿色植物和藻类利用叶绿素等光合色素和某些细菌（如带紫膜的嗜盐古菌）利用其细胞本身，在可见光的照射下，将二氧化碳和水（细菌为硫化氢和水）转化为有机物，并释放出氧气（细菌释放氢气）的生化过程。,生命体系中的一个最重要的氧化还原反应要算下述光合成反应 n H2O + nCO2 (CH2O)n + nO2,太阳光 叶绿素 a1,光合过程所需的能量通过镁大环叶绿素a1（ 一个镁二氢卟啉络合物）从太阳光吸收，然后利用此光能生产 氧气和有机物.,叶绿素 a1,生物固氮作用,生物固氮作用：大气中的氮被还原为氨的过程。生物固氮只发生在少数的细菌和藻类中。 估计全球每年生物固氮作用所固定的氮（N2）约达17500万吨，其中耕地土壤约有4400万吨，超过了每年施入土壤4000万吨肥料氮素（工业固氮）的量。因此，生物固氮作用有很大潜力。,固氮酶是一种能够将分子氮还原成氨的酶。固氮酶是由两种蛋白质组成的：一种含有铁，叫做铁蛋白，另一种含铁和钼Mo2+，称为钼铁蛋白。只有钼铁蛋白和铁蛋白同时存在，固氮酶才具有固氮的作用。 固氮酶广泛存在于与豆科植物（苜蓿、紫花苜蓿、大豆、豌豆）共生的根瘤菌中，存在于土壤中的细菌如克雷白氏杆菌、固氮菌、蓝藻细菌以及赤杨树上生长的固氮根瘤中。 该过程的特征，也是最诱人的地方是它可以在常温、常压的温和条件下进行。这一过程就是靠一种叫“固氮酶”的生物催化剂的作用。,固氮酶,固氮酶的固氮作用，要求厌氧条件，非常不稳定，在空气中容易失活。钼铁蛋白的活性中心由两个铁钼辅因子（FeMoco）及两个铁硫簇（P簇）组成，铁蛋白的活性中心由两个铁硫簇组成。 固氮机理的细节至今不详，但知道其关键问题是如何去克服NN分子的极大惰性。知道固氮酶靠着这两种蛋白的协同作用，催化还原N2 生成NH3.,铁蛋白是催化还原N2时的电子给与体。 铁钼辅因子是底物络合还原的活性部位。 生物化学家已分离出该催化过程中的含金属辅酶。该领域近年来取得的一个重要突破是获得了辅酶MoFe7S8(b)和与之相关的“P”簇合物（a）的晶体，并用X-射线单晶衍射法测定了它们的结构。 “ P”簇含有两个 Fe4S4 簇通过S 原子连接 (图. a). Mo-Fe-S 簇含有一个开放的部位，N2的还原就发生在这个 Mo-Fe-S 簇上. N2可能进入它的中心孔腔中并按图b中Y的方式与铁原子结合，NN 被削弱，进而发生还原与加氢作用。,人体中，Fe是最丰富的过渡金属，含量4.26.1 g, 在哺乳动物中，大约 70%的 Fe以卟啉配合物或血红素的形式存在。例如血红蛋白、肌红蛋白、过氧化氢酶、细胞色素c及色氨酸双加氧酶等。,人体内的配合物,- O2 的传输与贮存 Hb 和 Mb 的功能 血红蛋白是我们最熟悉，分布最广的氧载体。它存在于红血细胞中，脊椎动物利用血红蛋白将氧气从肺或腮运送到各种机体组织中去，在那儿，O2被用于生物氧化过程，并最后还原成CO2。脊椎动物也利用氧贮存蛋白肌红蛋白，肌红蛋白对肌肉组织提供氧气以维持肌肉活力。,血红蛋白Hb与肌红蛋白 Mb,血红蛋白亚单元Fe(II)卟啉配合物（血红素）,Hb 和 Mb的结构 血红蛋白 (Mr=64500 D) 由4个蛋白质亚单元构成，每个亚单元含有一个Fe(II)卟啉配合物（血红素）。其中两个亚单元具有相同的氨基酸序列，形成-链. 另外两个亚单元形成-链; 就是靠着血红素的这4个亚单元结构，发挥其重要的生物功能。 肌红蛋白 (Mr=17000 D) 由一条单一多肽链(珠蛋白)和一个Fe(II)原卟啉配合物（血红素）构成，是肌肉内储存氧的蛋白质。,合作效应 血红蛋白与肌红蛋白在传输 O2 的过程中表现出一种所谓“合作效应”，即血红蛋白在高氧气分压下（肺组织中）结合 O2几乎无损耗地通过血液释放给肌肉组织中的肌红蛋白。而肌红蛋白即使是在低氧压、低 pH 值（积累较多的CO2 和乳酸的肌肉组织）下也能有效地结合O2. 血红蛋白与肌红蛋白在结合 O2 的能力上的这一差别，有利于 O2气由血红蛋白向肌红蛋白传输。,血红蛋白O2传输模式 血红蛋白是Fe(II)与卟啉类配体结合的配合物，它的中心是Fe(II)，六个配位原子占据八面体的顶点，其中卟啉环中的四个氮原子沿赤道方向配位，而另一个分子的血红蛋白质肽链中的一个组氨酸氮原子和一个配位水分子中的氧原子则从轴向位置配位，该配位的水容易与氧发生可逆的交换反应。血红蛋白在肺部摄取氧气，而将水取代下来，当血液流动时，在需氧的地方又释放出氧气又将水交换上去，从而起到输送氧气的作用。,为什么静脉血和动脉血的颜色不同呢？,氧气是强场配体，使Fe(II)得6个d电子呈现反磁性，吸收了短波长光，这就是为什么动脉血是红颜色的。氧气被弱场配体水取代后，形成了高自旋配合物，吸收的是较长波长的光，所以静脉血中的血带蓝色的光泽。,那为什么我们会CO中毒，为什么HCN会是剧毒的物质呢？,它是在某些软体动物、节肢动物(蜘蛛和甲壳虫)的血淋巴中发现地一种游离的蓝色呼吸色素。血蓝蛋白含两个直接连接多肽链的铜离子,与含铁的血红蛋白类似,它易于氧结合，也易与氧解离，是已知的惟一可与氧可逆结合的铜蛋白， 在氧和状态下为蓝色，在非氧和状态下则为无色或白色。其分子量450 000130 000。,扩充：血蓝蛋白,血蓝蛋白是第二种类型的氧载体,唯一已知含钴生物分子是辅酶 B12, 该辅酶含有一个Co原子，Co原子周围的配为环境包括一个类似与卟啉环的咕啉环，该咕啉环在钴的赤道平面上提供4个N配位原子，第五个配位位置也含有一个共轭的N配位原子，第六个位置被一个腺苷配位体的C原子占据。这一Co-C键使该辅酶B12成为生物体中极罕见的金属有机化合物的一个例子（见下页图）。,辅酶 B12,与辅酶B12密切相关的维生素B12是 1929年从肝的提取物中得到的，后来发现，如果人体缺乏维生素B12 或辅酶 B12 将导致恶性贫血症. 辅酶 B12 是一个多功能的酶，它的钴原子可从Co(III) 还原到 Co（II）和Co(I)，它容易发生甲基化反应，生成甲硫氨酸合成酶，甲硫氨酸合成酶是一个甲基化试剂，例如它能催化重金属离子在水溶液中的甲基化反应，生成毒性很高的物质如 Hg(CH3)2 和Pb(CH3)4 等。,维生素B12,维生素B12又叫钴胺素，自然界中的维生素B12都是微生物合成的，高等动植物不能制造维生素B12。维生素B12是需要一种肠道分泌物（内源因子）帮助才能被吸收的惟一的一种维生素。有的人由于肠胃异常，缺乏这种内源因子，即使膳食中来源充足也会患恶性贫血。植物性食物中基本上没有维生素B12。维生素B12的主要生理功能是参与制造骨髓红细胞