多肽和蛋白质

多肽和蛋白质Tag内容描述：<p>1、第十八章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸,一、 氨基酸的结构、名称和物性,羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被氨基取代生成的化合物叫氨基酸。,1、 定义,18.1 氨基酸,按氨基与羧基的相对位置分：-氨基酸，-氨基酸 按氨基与羧基的数目来分: 中性氨基酸、酸性氨基酸，碱性氨基酸,3、氨基酸的构型和存在形式,构型（用D、L表示）,-氨基酸通式 L型-氨基酸 D型-氨基酸 L-甘油醛,除甘氨酸，天然-氨基酸都是有旋光的，而且都是L型的。,2 、 分类,存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在。,组氨酸,谷氨酸,丙氨酸,4. 物 理 性 质 大部分的氨基酸在水。</p><p>2、第八章 氨基酸、多肽因子和蛋白质类药品检验,基本要求： 掌握氨基酸定性鉴别的方法，熟悉氨基酸特殊杂质及安全性检查，掌握氨基酸含量测定方法，掌握多肽因子类药物的定性鉴别方法，熟悉多肽因子类药物的检查方法，掌握多肽因子类药物生物效价的测定方法，掌握蛋白质类药物的鉴别和检查方法，掌握蛋白质含量测定和效价测定方法，了解几种氨基酸、多肽因子和蛋白质药物的质量分析过程。,基本内容 第一节 氨基酸类药品检验 第二节 多肽因子类和蛋白质类药品检验 第三节 几种氨基酸、多肽和蛋白质药物的质量分析,第一节 氨基酸类药品检验,氨。</p><p>3、多肽与蛋白质,第二章,Peptides and Proteins,1833年，Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年，Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白，并将其制成结晶。 19世纪末，Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的，并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年，德国化学家Gerardus J. Mulder引用“Protein” 一词来描述蛋白质。,1951年, Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋白质的二级结构-螺旋(-helix)。 1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。 1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋白的四级结构。 20世纪90年代以后，后基因组计划。,什么。</p><p>4、第2章 蛋白质,掌握蛋白质的基本构成单体氨基酸的结构特点，从各氨基酸的结构特点上理解氨基酸的分类。 掌握氨基酸的理化性质，重点掌握两性电离与等电点含义。 掌握蛋白质一级结构的概念。 重点掌握蛋白质二级结构的概念，二级结构的基本类型：-螺旋及-折叠的结构特点；了解几种常见纤维状蛋白质的结构特性；了解超二级结构及结构域的概念。 了解蛋白质三级结构、四级结构的概念及稳定因素。 理解蛋白质结构与功能的关系。 掌握蛋白质的理化性质：胶体性质、两性电离与等电点、沉淀作用、变性作用以及这些性质的生理意义及实践意义。,2.1 。</p><p>5、1,第十五章 氨基酸、多肽与蛋白质,目的与要求： 1掌握氨基酸的结构和性质； 了解多肽与蛋白质,2,151氨基酸,一、 分类与命名 二、 氨基酸的构型 三、 化学性质 四、 重要的氨基酸,152 多肽,一、 肽 二、 多肽结构的测定 三、 多肽的合成,153 蛋白质,一、组成 二、结构 三、性质,3,一、分类与命名,1分类,* 据氨基和羧基的相对位置分为：氨基酸、氨基酸和氨基酸。,* 据氨基和羧基的数目可分为：中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。,2命名：根据氨基酸的来源或性质命名。,二、 氨基酸的构型,D/L标记法：距羧基最近的手性碳原子为标准。,4,三。</p><p>6、2,一. 氨基酸的结构和命名,二. 氨基酸的性质,三. 氨基酸的合成,四. 多 肽,五. 核 酸,第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids),3,氨基酸： 羧酸分子中烃基上的氢被氨基取代生成的化合物。,氨基酸,天然氨基酸主要是氨基酸。,肽： 氨基酸分子中的羧基与另一分子氨基酸的氨基 生成的酰胺。,多肽：多个氨基酸分子用肽键连接而生成的化合物。,肽键,4,N甘酰基甘氨酸,谷半胱甘肽,蛋白质：由多种氨基酸用肽键连接起来的、分子量很 大的多肽。,5,一. 氨基酸的结构和命名,分类：根据氨基和羧基的相对位置不。</p><p>7、文献综述 应用毛细管区带电泳分离分析蛋白质及多肽 方晓红朱涛孙亦梁* （ 北京大学化学系， 1 0 0 8 7 1 ） 生命科学研究的迅速发展对生物大分子的分离 分析提出了更高的要求， 促使人们不断研究和开发 新型的高效、 快速、 选择性好的分离分析方法。传统 的电泳技术是 目前生物化学及分子生物学实验室中 常用的分离分析和制备手段， 但它周期长， 操作繁 琐， 难以定量 和自 动化。 高 效液相色谱法在分析蛋白 质、 多肽及核酸等生物大分子时， 因样品组分扩散系 数小， 传质阻力加大而分离效率较低。 高效毛细管电泳( H P C E ) ， 是近。</p><p>8、第二部分 核素示踪技术在分子生物学研究中的应用,分子生物学是一门新兴边缘学科，它跨越了遗传学、细胞生物学、有机与无机化学、生物化学、物理学、生物物理学等许多学科，是当代数、理、化科学广泛深刻地渗入生物学而形成发展起来的。其中，核素示踪技术在其中起着里程碑性的重要作用。 一、35S和32P双标记噬菌体感染实验证明DNA是遗传信息的载体 1952年，Hershey和Chase用大肠杆菌的T2噬菌体繁殖实验，证实了从噬菌体颗粒注入到细菌中去的DNA含有繁殖后代噬菌体所需的全部信息。T2噬菌体颗粒由蛋白质外壳包裹的DNA(单链)核所组成。在DNA。</p><p>9、3 蛋白质化学 protein chemistry,概 述 3.1 蛋白质的基本构件单位氨基酸 3.2 肽 3.3 蛋白质的分子结构 3.4 蛋白质结构与功能的关系 3.5 蛋白质的重要性质,2,概 述,生命是蛋白体的存在方式。 恩格斯反杜林论1878 蛋白质是生命的表征，哪里有生命活动哪里就有蛋白质。 如果说基因是构建生命的图纸，那么蛋白质就是组成生命的主要材料，是生命活动的物质基础。,3,概 述-蛋白质的生物学功能,蛋白质结构复杂种类繁多功能各异，是构建生命，行使生命活动最主要的功能分子。,4,1、催化作用 酶有两类：一类是蛋白质（蛋白酶），另一类为核酸（核酶。</p>