酶反应动力学

酶反应动力学Tag内容描述：<p>1、第三章 酶催化反应动力学第3章 酶催化反应动力学（2学时）主要内容：3.1 酶催化反应速度3.2 底物浓度对酶促反应速度的影响3.3 抑制剂对酶促反应速度的影响3.4 其它因素对酶促反应速度的影响 酶催化反应动力学也称酶促反应动力学（kinetics of enzyme-catalyzed reactions），是研究酶促反应速度以及影响此速度的各种因素的科学。在研究酶的结构与功能的关系以及酶的作用机制时，需要酶促反应动力学提供相关的实验证据；为了找到最有利的反应条件从而提高酶催化反应的效率以及了解酶在代谢过程中的作用和某些药物的作用机制等，也需要我们。</p><p>2、酶动力学综合实验实验（一）碱性磷酸酶Km值的测定【目的要求】1.了解底物浓度对酶促反应速度的影响2.了解米氏方程、Km值的物理意义及双倒数作图求Km值的方法。【实验原理】1、碱性磷酸酶：碱性磷酸酶是广泛分布于人体各脏器器官中，其中以肝脏为最多。其次为肾脏、骨骼、肠和胎盘等组织。但它不是单一的酶，而是一组同功酶。本实验用的碱性磷酸酶是从大肠杆菌中提取的。2、米氏方程：Michaelis-Menten 在研究底物浓度与酶促反应速度的定量关系时，导出了酶促反应动力学的基本公式，即：(1)式中：v表示酶促反应速度，表示酶促反应最大速度。</p><p>3、生化工程,姚璐晔,第三章 均相酶催化反应动力学,酶催化反应的基本特征 简单的酶催化反应动力学 有抑制的酶催化反应动力学 多底物酶催化机理,实例： 脂肪酶催化酯化反应：生物柴油 油料 甘油+脂肪酸,甲醇 NaOH,生物柴油,高果糖浆： 淀粉浆液,-淀粉酶,糊精,糖化酶,葡萄糖,葡萄糖异构酶,果糖,化学反应的基础知识,反应进行的方向 反应进行的可能性 反应进行的限度,化学热力学,反应进行的速率 反应机制,化学动力学,反应速率及其测定,反应速率：单位时间内反应物或生物浓度的改变。 设瞬时dt内反应物浓度的很小改变为ds，则：,若用单位时间内生成。</p><p>4、酶促反应动力学,第 10 章,酶促反应动力学： 研究酶促反应的速度及其影响因素的科学。为酶的机理研究提供实验证据，指导酶在生产中的应用。,(一) 酶促反应动力学的基本公式-米-曼氏方程 (二) 米-曼氏方程所确定的图形是一直角双曲线 (三) 米-曼氏动力学参数的意义 (四) 米-曼氏方程的线性化作图求Km和Vmx值,二、底物浓度对酶促反应速率的影响,酶浓度、pH、温度等条件不变情况下, 研究底物浓度和反应速度的关系。 低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，一级反应。底物浓度达到一定值后，几乎所有的酶都与底物结合，反应速度达到最大值(V。</p><p>5、酶快速反应动力学,Kinetics of Fast Enzyme Reaction,第一章 绪论,Introduction to Enzyme Kinetics,酶反应的稳态动力学和瞬变动力学 酶反应动力学是解释酶反应机制具有代表性的方法。酶动力学包括 两个方面，即酶的稳态动力学（Steady-state kinetics）和预稳态动力学 （Pre-steady state kinetics），后者也叫瞬变动力学（Transient kinetics）。 酶的稳态动力学的基本目标是对酶催化的总反应进行测量与分析， 只涉及底物与产物，而不考察酶分子本身。 预稳态动力学可以直接研究总反应中所包含的分步反应。研究者的 兴趣所在是酶分子本。</p>