生物化学王镜岩

生物化学王镜岩Tag内容描述：<p>1、蛋 白 质 1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白， 并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的， 并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用 “Protein” 一词来描述蛋白质。 大 事 记： 1951年 Pauling采用X（射）线晶体衍射发现 了蛋白质的二级结构-螺旋(-helix) 。 1953年 Frederick Sanger完成胰岛素一级 序列测定。 1962年 John Kendrew 和 Max Perutz确定 了血红蛋白的四级结构。 20世纪90年代以后 后基因组计划。 一、什么是蛋白质一、什么。</p><p>2、蛋白质的分离、纯化 和表征 顾 黎 Yehe.glsdu.edu.cn 山东大学生命科学学院 1 以蛋白质的结构与功能为基础，从分子水 平上认识生命现象，已经成为现代生物学 发展的主要方向，研究蛋白质，首先要得 到高度纯化并具有生物活性的目的物质。 2 蛋白质的相关性质 3 蛋白质的两性电离 一、蛋白质的酸碱性质 蛋白质的等电点： 当溶液在某一pH环境中，使蛋白质所带正、负电荷 相等，净电荷为零，在电场中不向阳极也不向阴极 移动，这一pH称为该蛋白质的等电点（pI）。 4 蛋白质pI与所含氨基酸种类和数量有关，若 蛋白质中碱性aa较多,其pI偏碱，如。</p><p>3、第一章 蛋白质化学教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。2.掌握-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。4.了解蛋白质结构与功能间的关系。5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein。</p><p>4、生物化学名词解释1 .氨基酸（am i no acid）： 是含有一个碱性氨基（-N H 2） 和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物， 氨基一般连在 -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子2.必需氨基酸（essential am i no acid）： 指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸， 苏氨酸等）自己不能合成， 需要从食物中获得的氨基酸。 3.非必需氨基酸（n onessential am i no aci d）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4.等电点（pI,isoel ectric poi nt）： 使氨基酸处于兼性离子状态， 在电场中不迁移（分子的静电荷为零） 。</p><p>5、螃芆节莀袅聿膈荿羈袂蒇蒈蚇肈莃蒇蝿袀艿蒇袂肆芅蒆蚁衿膁蒅螄膄蒀蒄袆羇莆蒃羈膂节蒂蚈羅膈薁螀膁肄薁袃羄莂薀薂腿莈蕿螅羂芄薈袇芇膀薇罿肀葿薆虿袃莅薅螁肈芁蚅袃袁膇蚄薃肇肃蚃蚅袀蒁蚂袈膅莇蚁羀羈芃蚀蚀膃腿虿螂羆蒈虿袄膂莄螈羇羄芀螇蚆膀膆莃蝿羃肂莃羁芈蒁莂蚁肁莆莁螃芆节莀袅聿膈荿羈袂蒇蒈蚇肈莃蒇蝿袀艿蒇袂肆芅蒆蚁衿膁蒅螄膄蒀蒄袆羇莆蒃羈膂节蒂蚈羅膈薁螀膁肄薁袃羄莂薀薂腿莈蕿螅羂芄薈袇芇膀薇罿肀葿薆虿袃莅薅螁肈芁蚅袃袁膇蚄薃肇肃蚃蚅袀蒁蚂袈膅莇蚁羀羈芃蚀蚀膃腿虿螂羆蒈虿袄膂莄螈羇羄芀螇蚆膀膆莃蝿羃肂莃羁芈。</p><p>6、Biochemistry 生物化学课件 教务部要求 o 抽查点名原则： o 与学习平时成绩挂钩；点名次数不少于五次。 o 成绩评定： o 平时成绩不少于30%(到课率15%；平时作 业15%)； o 缺课学时数占该课总学时的1/3以上，不得参 与期终考试（六次课缺席） ； o 旷课和缺交作业，由授课教师给予扣分。 主要参考文献 o Trudy Mckee，James R Mckee, Biochemistry, Third Edition, Mcgraw-Hill, 2008 o A L Lehnninger, Principles of Biochemistry, 5rd ed, 2009, New Yook o D Voot, Biochemistry, 5rd ed, University of Pennsylvania, 2009 o 张楚富，。</p><p>7、肽(peptide),一、肽与肽键的结构,肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形成的酰胺键(肽键)。所形成的化合物称为肽。,肽键是蛋白质分子中氨基酸的基本连接方式. 实验证据： 1)蛋白质分子中游离的-氨基和-羧基很少； 2)蛋白酶水解；逆转合成； 3)双缩脲（H2N-CO-NH-CO-NH2）与硫酸铜-氢氧化钠的颜色反应（紫红/蓝紫）； 4)人工合成的多聚氨基酸的X射线衍射图和红外吸收光谱与天然的纤维状蛋白质十分相似； 5)结晶牛胰岛素的成功合成完全证明了蛋白质肽链结构学说的正确性。,肽的命名与写法,Ser Val Tyr Asp - Gln 丝氨酰缬氨。</p><p>8、www.juanjuantx.com所有试卷资料免费下载 corundum整理第一章 糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质。</p><p>9、第三章 氨基酸,Amino acid,三聚氰胺,概述氨基酸的应用,1.蛋白质的组成成分 2.医药工业,3.药物治疗,1，精氨酸：对治疗高氨血症、肝机能障碍等疾病颇有效果； 2，天冬氨酸：钾镁盐可用于恢复疲劳；治疗低钾症心脏病、肝病、糖尿病等。 3，半胱氨酸：能促进毛发的生长，可用于治疗秃发症；甲酯盐酸盐可用于治疗支气管炎等； 组氨酸：可扩张血管，降低血压，用于心绞痛，心功能不全等疾病的治疗。,4.化学工业,维生素B6:可采用丙氨酸或天冬氨酸为原料合成。 叶酸：需要用谷氨酸为原料合成。 氨基酸表面活性剂：酰基谷氨酸钠、十六烷基-L-赖氨酰。</p><p>10、第七章 激 素 重点：分泌（来源）、化学本质、作用机理、 常见激素的功能。,第一节 概 论 一、 激素的概念 早期概念：由动物器官产生，通过血液到达靶器官，并产生特异激动效应的一类化合物。 现在概念：机体内一部分细胞产生，通过扩散、血液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。 广义概念：多细胞生物体内，协调不同细胞活动的化学信使。它使高等生物体的细胞、组织和器官，既分工又协作。</p><p>11、第1章 糖类,2学时,一 、引言 二、旋光异构 三、单糖的结构 四、单糖的性质 五、重要的单糖和单糖衍生物 六、寡糖 七、多糖 提要,一 引 言,（一）糖类的存在与来源 （二）糖类的生物学作用 （三）糖类的元素组成和化学本质 （四）糖的命名与分类,（一）糖类的存在与来源,糖类广泛地存在于生物界，特别是植物界。糖类物质按干重计占 植物的 85一 90， 占细菌的 10一 30， 动物的小于 2。动物体内糖的含量虽然不多，但其生命活动所需能量主要来源于糖类。 糖类物质是地球上数量最多,占生物量（biomass）干重的 50以上是由葡萄糖的聚合物构成。</p><p>12、Chapter 3 氨基酸,蛋白质是生物功能的体现者，而构成蛋白质的基本单位是氨基酸。蛋白质在酸、碱或酶的作用下，可逐步降解为氨基酸。组成蛋白质的氨基酸常见的有20种。成千上万的不同蛋白质实际上就是氨基酸的种类、数目及排列顺序不同。,Section 1 蛋白质水解,用H+，OH-或酶将蛋白质彻底水解，可以得到许多种氨基酸的混合物，说明氨基酸是蛋白质的基本结构单位。 蛋白质 蛋白胨 多肽 二肽 氨基酸 Mr： 大于 104 2x103 1000500 200 100,1、酸水解,条件：510倍的20%的盐酸煮沸回流1624小时，或加压于120水 解2小时。 优点：可蒸发除去盐酸，。</p><p>13、Chapter 3,Amino acid,一、氨基酸蛋白质的构件分子,氨基酸(amino acid) ：-氨基酸是一切蛋白质的组成单位。氨基酸是羧酸分子中-碳原子上的一个氢原子被氨基替代而成的化合物，故称-氨基酸。,蛋白质水解产物即为氨基酸的混合物，不同水解方法各有其优缺点（123页）。 1、酸水解：不引起消旋作用，得到 L-氨基酸，但 Trp 完全被破坏。 2、碱水解：引起消旋现象，得到 D-和L-氨基酸的混合物，Trp 稳定 。 3、酶水解：不引起消旋作用，也不破坏氨基酸，但水解不彻底。,除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下结构通式。,二、氨基酸的结构和分类,1。</p><p>14、氨基酸有D-及L-型 ，除甘氨酸无不对称碳原子因而无D-及L-型之分外，一切-氨基酸的-碳原子皆为不对称，故都有D-及L-两种异构体。 在脂肪族氨基酸中，根据所含氨基、羧基的多寡及是否含硫或羟基，又可分为一氨基一羧基、一氨基二羧基、二氨基一羧基、含羟基及含硫氨基酸等几小类。 一氨基一羧基氨基酸又称中性氨基酸，一氨基二羧基氨基酸又称酸性氨基酸，二氨基一羧基氨基酸又称碱性氨基酸。脯氨酸和羟脯氨酸是亚氨酸，因存在于天然蛋白，习惯上也列入氨基酸。 蛋白质中存在的氨基酸皆为L-型，但在微生物体内及抗菌素中亦有D-型氨基酸存在(。</p><p>15、第一章 糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。单糖，除二。</p><p>16、生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章 氨基酸提要-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是-、-或-氨基酸，有些是D型氨基酸。氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全。</p>