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双缩脲法测定蛋白质

目的 评价双缩脲法测定血清总蛋白的方法性能。E 高锰酸钾吸收曲线绘制 E 双缩脲法测定蛋白质 E 蛋白质各种定量方法优缺点的比较 综合性设计性实验-1 此实验共包括如下三个部分 1. 第一部分。双缩脲法测定蛋白质 3. 第三部分。实验二十 蛋白质含量测定——双缩脲法测定蛋白质含量一、实验目的。

双缩脲法测定蛋白质Tag内容描述:<p>1、双缩脲法测定血清总蛋白的方法学评价摘要:目的 评价双缩脲法测定血清总蛋白的方法性能。方法 配制双缩脲试剂,并用所配双缩脲试剂和标准血清蛋白进行批内重复性试验、回收试验、线性范围测定。结果 双缩脲法测定血清总蛋白的批内重复性试验的变异系数CV%为6.42,回收试验平均回收率为109.3%,线性范围测定的R为0.9877。结论 双缩脲法测定血清总蛋白的性能不高,本人测得的批内重复性试验的变异系数CV%偏大,回收率偏高,线性范围一般,或许这是个人操作因数,因为还有其他同学的结果比较好的。关键词:双缩脲法;血清总蛋白;方法学评价。</p><p>2、E 高锰酸钾吸收曲线绘制 E 双缩脲法测定蛋白质 E 蛋白质各种定量方法优缺点的比较 综合性设计性实验-1 此实验共包括如下三个部分 1. 第一部分:高锰酸钾吸收曲线绘制 2. 第二部分:双缩脲法测定蛋白质 3. 第三部分:蛋白质各种定量方法优缺点的比较 试剂使用规则 使用试剂前应该仔细辨认标签,看清名称及浓度,是否为本实验所需。 取出试剂后,立即将瓶塞盖好,放回原位;未用完的试剂决不可倒回原瓶。 取标准溶液时,应该将标准溶液倒入干试管中,再用干净吸管吸取标准液,以免污 染瓶中的标准液体。 使用滴管时,滴管尖端朝下,避免试剂。</p><p>3、实验二十 蛋白质含量测定双缩脲法测定蛋白质含量一、实验目的学习和掌握用双缩脲法测定蛋白质含量的原理和方法。二、实验原理在碱性溶液中,双缩脲(H2N-CO-NH-CO-NH2)与二价铜离子作用形成紫红色的络合物,这一反应称双缩脲反应。凡分子中含二个或二个以上酰胺基(CO-NH2),或与此相似的基团如CH2-NH2,CS-NH2,C(NH)NH2的任何化合物,无论这类基团直接相连还是通过一个碳或氮原子间接相连,均可发生上述反应。蛋白质分子含有众多肽键(CO-NH),可发生双缩脲反应,且呈色强度在一定浓度范围内与肽键数量即与蛋白质含量成正比,可用比色法测。</p><p>4、生物化学与分子生物学实验 实验记录 实验记录是在进行科学研究过程中积累资料、经验的一项重要工作,每一次实验过程 中都应当养成良好的习惯,及时做好记录和总结。 要求: 真实性 原始性 完整性 条理性 实验报告的书写 实验结束后,应及时整理和总结实验结果,写出实验报告。完整的实验报告应包 括:实验题目、实验目的 、实验日期、操作步骤与条件、实验结果、讨论和结论 等项目。 实验室规则 上实验课时不迟到,不早退,自觉遵守课堂纪律,上课时应保持实验室安静,不得大 声说笑。进入实验室必须穿实验工作服。 实验课前认真预习有关。</p><p>5、实验 双缩脲法测定蛋白质浓度,一、实验目的 1.学习分光光度法测定的原理和方法 2.学习蛋白质含量测定的原理和方法 3. 掌握双缩脲法测定蛋白质含量的方法,二、原理,一、分光光度法的基本原理及方法 (一)利用吸收光谱对物质进行定性分析 1原理,2主要方法: (1)比较吸收光谱曲线 (2)比较最大吸收波长 蛋白质的最大吸收波长为280nm, 核酸的最大吸收波长为260nm。,(3)比较吸光度的比值 纯DNA,(二)利用吸收光谱对物质进行定量分析,1原理 Beer-Lambert(比尔)定律: T=I/I0 A=lg1/T=lgI0/I A=KCL 其中:T为透光率;A为吸光率;I0为入。</p><p>6、实验二 双缩脲法测蛋白质含量,一、分光光度技术的基本原理,光属于电磁波,具有二重性,即不连续的微粒性和连续的波动性。自然界中存在各种不同波长的电磁波,分光光度法所使用的光谱范围在200nm10m之间。 其中200400nm为紫外光区,400760nm为可见光区,76010000nm为红外光区。 可见光因波长不同而呈现不同的颜色,这些不同颜色的电磁波称为单色光,单色光并非单一波长的光,而是一定波长范围内的光,太阳及钨丝灯发出的白光,是各种单色光的混合光(复合光)。 利用棱镜可将白光分成按波长顺序排列的各种单色光,即红、橙、黄、绿、青、蓝。</p>
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