王镜岩生物化学

王镜岩生物化学Tag内容描述：<p>1、蛋 白 质 1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白， 并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的， 并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用 “Protein” 一词来描述蛋白质。 大 事 记： 1951年 Pauling采用X（射）线晶体衍射发现 了蛋白质的二级结构-螺旋(-helix) 。 1953年 Frederick Sanger完成胰岛素一级 序列测定。 1962年 John Kendrew 和 Max Perutz确定 了血红蛋白的四级结构。 20世纪90年代以后 后基因组计划。 一、什么是蛋白质一、什么。</p><p>2、蛋白质的分离、纯化 和表征 顾 黎 Yehe.glsdu.edu.cn 山东大学生命科学学院 1 以蛋白质的结构与功能为基础，从分子水 平上认识生命现象，已经成为现代生物学 发展的主要方向，研究蛋白质，首先要得 到高度纯化并具有生物活性的目的物质。 2 蛋白质的相关性质 3 蛋白质的两性电离 一、蛋白质的酸碱性质 蛋白质的等电点： 当溶液在某一pH环境中，使蛋白质所带正、负电荷 相等，净电荷为零，在电场中不向阳极也不向阴极 移动，这一pH称为该蛋白质的等电点（pI）。 4 蛋白质pI与所含氨基酸种类和数量有关，若 蛋白质中碱性aa较多,其pI偏碱，如。</p><p>3、第一章 蛋白质化学教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。2.掌握-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。4.了解蛋白质结构与功能间的关系。5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein。</p><p>4、王镜岩生物化学名词解释1.氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基（-NH2）和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在-碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。2.必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。3.非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。4.等电点（pI,isoelectric point）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。5.茚三酮反。</p><p>5、生物化学名词解释1 .氨基酸（am i no acid）： 是含有一个碱性氨基（-N H 2） 和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物， 氨基一般连在 -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子2.必需氨基酸（essential am i no acid）： 指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸， 苏氨酸等）自己不能合成， 需要从食物中获得的氨基酸。 3.非必需氨基酸（n onessential am i no aci d）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4.等电点（pI,isoel ectric poi nt）： 使氨基酸处于兼性离子状态， 在电场中不迁移（分子的静电荷为零） 。</p><p>6、螃芆节莀袅聿膈荿羈袂蒇蒈蚇肈莃蒇蝿袀艿蒇袂肆芅蒆蚁衿膁蒅螄膄蒀蒄袆羇莆蒃羈膂节蒂蚈羅膈薁螀膁肄薁袃羄莂薀薂腿莈蕿螅羂芄薈袇芇膀薇罿肀葿薆虿袃莅薅螁肈芁蚅袃袁膇蚄薃肇肃蚃蚅袀蒁蚂袈膅莇蚁羀羈芃蚀蚀膃腿虿螂羆蒈虿袄膂莄螈羇羄芀螇蚆膀膆莃蝿羃肂莃羁芈蒁莂蚁肁莆莁螃芆节莀袅聿膈荿羈袂蒇蒈蚇肈莃蒇蝿袀艿蒇袂肆芅蒆蚁衿膁蒅螄膄蒀蒄袆羇莆蒃羈膂节蒂蚈羅膈薁螀膁肄薁袃羄莂薀薂腿莈蕿螅羂芄薈袇芇膀薇罿肀葿薆虿袃莅薅螁肈芁蚅袃袁膇蚄薃肇肃蚃蚅袀蒁蚂袈膅莇蚁羀羈芃蚀蚀膃腿虿螂羆蒈虿袄膂莄螈羇羄芀螇蚆膀膆莃蝿羃肂莃羁芈。</p><p>7、Biochemistry 生物化学课件 教务部要求 o 抽查点名原则： o 与学习平时成绩挂钩；点名次数不少于五次。 o 成绩评定： o 平时成绩不少于30%(到课率15%；平时作 业15%)； o 缺课学时数占该课总学时的1/3以上，不得参 与期终考试（六次课缺席） ； o 旷课和缺交作业，由授课教师给予扣分。 主要参考文献 o Trudy Mckee，James R Mckee, Biochemistry, Third Edition, Mcgraw-Hill, 2008 o A L Lehnninger, Principles of Biochemistry, 5rd ed, 2009, New Yook o D Voot, Biochemistry, 5rd ed, University of Pennsylvania, 2009 o 张楚富，。</p><p>8、第10章 酶促反应动力学 影响酶促反应速度的因素 kinetics of enzymecatalyzed reactions 酶促反应的动力学 酶促反应速度的测定与酶的活力单位 反应时间 产 物 浓 度 1 酶促反应速度的测定 2 酶活力的测定 酶活力的表示方法 酶的活力单位 习惯单位：某酶在最适条件下，单 位时间内 一定底物的减少或产物的 生成所需的酶量 国际单位（IU）：在标准条件下， 一分钟内催化1umol底物转化的酶 量为一个酶活力单位 Kat单位：在一定条件下，每 秒钟转化1mol底物所需的酶量 酶的比活力每毫克蛋白所含酶的活力单位数 （常常作为酶制剂纯度的指标） 。</p><p>9、螈螆肂葿蒈羂羈蒈薀螅芆蒇蚃羀膂薆螅螃肈薅蒅羈羄薄薇螁芃薄蝿羇艿薃袂衿膅薂薁肅肁膈蚄袈羇膈螆肃芆膇蒆袆膁芆薈肁肇芅蚀袄羃芄袃蚇莂芃薂羃芈节蚄螅膄节螇羁肀芁蒆螄羆芀蕿罿芅荿蚁螂膁莈螃羇肇莇薃螀肃莆蚅肆罿莆螈衿芇莅蒇肄膃莄薀袇聿蒃蚂肂羅蒂螄袅芄蒁蒄蚈膀蒀蚆袃膆蒀螈螆肂葿蒈羂羈蒈薀螅芆蒇蚃羀膂薆螅螃肈薅蒅羈羄薄薇螁芃薄蝿羇艿薃袂衿膅薂薁肅肁膈蚄袈羇膈螆肃芆膇蒆袆膁芆薈肁肇芅蚀袄羃芄袃蚇莂芃薂羃芈节蚄螅膄节螇羁肀芁蒆螄羆芀蕿罿芅荿蚁螂膁莈螃羇肇莇薃螀肃莆蚅肆罿莆螈衿芇莅蒇肄膃莄薀袇聿蒃蚂肂羅蒂螄袅芄蒁蒄蚈。</p><p>10、第十章 DNA 的生物合成（复制） 一、A型选择题1遗传信息传递的中心法则是（ ）ADNARNA蛋白质 BRNADNA蛋白质 C蛋白质DNARNADDNA蛋白质RNA ERNA蛋白质DNA2关于DNA的半不连续合成，错误的说法是（ ）A前导链是连续合成的 B随从链是不连续合成的 C不连续合成的片段为冈崎片段 D随从链的合成迟于前导链酶合成E前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的3冈崎片段是指（ ）ADNA模板上的DNA片段 B引物酶催化合成的RNA片段C随从链上合成的DNA片段 D前导链上合成的DNA片段 E由DNA连接酶合成的DNA4关于DNA复制中DNA聚合酶的错误说法是（ ）A底物都。</p><p>11、第十三章 脂类代谢 第一节 概述一、生理功能（一）储存能量，是水化糖原的6倍（二）结构成分，磷脂、胆固醇等（三）生物活性物质，如激素、第二信使、维生素等 二、消化吸收（一）消化：主要在十二指肠，胰脂肪酶有三种：甘油三酯脂肪酶，水解生成2-单脂酰甘油需胆汁和共脂肪酶激活，否则被胆汁酸盐抑制；胆固醇酯酶，生成胆固醇和脂肪酸；磷脂酶A2，生成溶血磷脂和脂肪酸。食物中的脂肪主要是甘油三酯，与胆汁结合生成胆汁酸盐微团，其中的甘油三酯70%被胰脂肪酶水解，20%被肠脂肪酶水解成甘油和脂肪酸。微团逐渐变小，95%的胆汁酸盐被回。</p><p>12、章一，糖类糖的定义：从化学结构特点来说，糖类是多羟基醛或多羟基酮及它们的缩聚物和衍生物。糖的生物学功能：1，生物体的结构成分。2，生物体内主要能源物质。3，中枢代谢物质（转变为其他物质）。4，细胞是别的信息分子。5，药理作用（调节作用，激素，血糖调节）化学本质：从化学结构特点来说，糖类是多羟基醛或多羟基酮及它们的缩聚物和衍生物。分类： 单糖 （1）定义：单糖是糖类的基本单位，即单独存在不能再被水解的多羟基醛或多羟基酮。 （2）分类：羰基：醛糖，酮糖低聚糖 （1）定义：也叫寡糖，系由210个单糖分子脱水缩合而成。</p><p>13、4.1 酶可以按催化的反应类型分类 4.2 比活是酶纯化程度的指标 4.3 酶降低反应的活化能，但不会改变反应平衡 4.4 酶催化作用发生在活性部位 4.5 存在着几种解释酶催化作用的机制 4.6 米氏方程是表示酶促反应的速度方程 4.7 可逆抑制剂通过非共价键与酶结合 4.8 不可逆抑制剂共价修饰酶 4.9 酶促反应的速度受pH的影响 4.10 丝氨酸蛋白酶可以说明酶活性的许多特征 4.11 调节酶一般都是寡聚体 4.12 某些酶具有组织或器官特异性,4 酶,酶是非常有效的和特异性高的生物催化剂。酶催化反应条件温和、常温、常压。酶催化的反应比相应的没有催化剂的。</p><p>14、肽(peptide),一、肽与肽键的结构,肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形成的酰胺键(肽键)。所形成的化合物称为肽。,肽键是蛋白质分子中氨基酸的基本连接方式. 实验证据： 1)蛋白质分子中游离的-氨基和-羧基很少； 2)蛋白酶水解；逆转合成； 3)双缩脲（H2N-CO-NH-CO-NH2）与硫酸铜-氢氧化钠的颜色反应（紫红/蓝紫）； 4)人工合成的多聚氨基酸的X射线衍射图和红外吸收光谱与天然的纤维状蛋白质十分相似； 5)结晶牛胰岛素的成功合成完全证明了蛋白质肽链结构学说的正确性。,肽的命名与写法,Ser Val Tyr Asp - Gln 丝氨酰缬氨。</p><p>15、第2章 脂质,(lipid),概 论,低溶于水高溶于非极性溶剂的生物有机分子。 化学本质:脂肪酸和醇所形成的酯类及其衍生物。 脂肪酸:多为4碳以上的长链一元羧酸。 醇:甘油、鞘氨醇、高级一元醇和固醇。 元素组成:主要是C H O,有些尚含N S P。,二、脂类的范围 油(oil)，脂(fat)，磷脂(phospholipid)，糖脂(glycolipid)，蜡(wax)，甾类(steroid)等,一、脂类的定义：,三、脂类的分类（A）,1.简单脂类: 脂肪酸与各种不同的醇所形成的酯 酰基甘油脂 蜡(真腊,固醇腊,VA 酯,VD酯) 2.复合脂类:含有非脂分子 磷脂:磷酸甘油脂,鞘胺醇磷脂 糖脂:糖基甘油脂,。</p><p>16、4.1 酶可以按催化的反应类型分类 4.2 比活是酶纯化程度的指标 4.3 酶降低反应的活化能，但不会改变反应平衡 4.4 酶催化作用发生在活性部位 4.5 存在着几种解释酶催化作用的机制 4.6 米氏方程是表示酶促反应的速度方程 4.7 可逆抑制剂通过非共价键与酶结合 4.8 不可逆抑制剂共价修饰酶 4.9 酶促反应的速度受pH的影响 4.10 丝氨酸蛋白酶可以说明酶活性的许多特征 4.11 调节酶一般都是寡聚体 4.12 某些酶具有组织或器官特异性,4 酶,酶是非常有效的和特异性高的生物催化剂。酶催化反应条件温和、常温、常压。酶催化的反应比相应的没有催化剂的。</p><p>17、Chapter 21 生物氧化,生物氧化概念 生物氧化的特点 生物氧化的本质及过程 NADH和FADH2的彻底氧化,一、生物氧化概念 有机物在生物体内的氧化包括物质分解和产能,呼吸作用,O2,CO2 + H2O,细胞呼吸（微生物）,二、生物氧化的特点 生物氧化是在生物细胞内进行的酶促氧化过程，反应条件温和（水溶液，中性pH和常温）。 氧化进行过程中，必然伴随生物还原反应的 发生。 水是许多生物氧化反应的氧供体。通过加水脱氢作用直接参予了氧化反应。 在生物氧化中，碳的氧化和氢的氧化是非同步进行的。氧化过程中脱下来的氢质子和电子，通常由各种载体，。</p>