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Enzyme 第 三 章 酶 酶的化学本质，单纯酶、结合酶、全酶、辅酶与辅基的概 念，金属离子的作用；酶的辅助因子与水溶性维生素的关 系，维生素的概念、分类； 酶的活性中心的概念。必需 基团的分类及其作用；酶促反应的特点：高效性、高特异 性和可调节性；底物浓度对酶促反应的影响：米一曼氏方 程，Km值的意义；抑制剂对酶促反应的影响：不可逆抑 制的作用，可逆性抑制包括竞争性抑制、 非竞争性抑制 、反竞争性抑制的动力学特征；酶原与酶原激活的过程与 生理意义；变构酶、变构调节、共价修饰和同工酶的概念 。 本章教学重点 酶的概念 n酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物 具有高效催化作用的蛋白质。 n目前将生物催化剂分为两类: 酶、核酶(脱氧核酶) n酶学研究简史 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活 动的结果。 1878年，Khne首次提出Enzyme一词。 1897年，Eduard Buchner用不含细胞的酵母提取 液，实现了发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶 。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性 ，提出核酶(ribozyme)的概念。 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有 DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶 (deoxyribozyme)。 第一节第一节 酶的分子结构与功能酶的分子结构与功能 The Molecular Structure and Function of The Molecular Structure and Function of EnzymeEnzyme n酶的不同形式: 单体酶(monomeric enzyme)：仅有三级结构的酶。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚基以非共 价键连接组成的酶。 多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的酶彼此 聚合形成的多酶复合物(如丙酮酸脱氢酶复合体)。 多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme)：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多 种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能 酶(如逆转录酶)。 一、酶的分子组成 蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme) 辅助因子 (cofactor) 金属离子 小分子有机化合物 全酶 (holoenzyme) n结合酶 (conjugated enzyme) n n 单纯酶单纯酶 (simple enzyme)(simple enzyme) n全酶分子中各部分在催化反应中的作用: 酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的种类与性质 金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不 易丢失。 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的 结合不甚紧密。 n金属离子是最多见的辅助因子 金属离子的作用： 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 稳定酶的构象； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。 n小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子 物质，称为辅酶 (coenzyme)。 其主要作用是参与酶的催化过程，在反应中 传递电子、质子或一些基团。 辅酶的种类不多，且分子结构中常含有维生 素或维生素类物质。 转移的基团小分子有机化合物(辅酶或辅基) 名 称所含的维生素 氢原子(质子)NAD(尼克酰胺腺嘌呤二核苷 酸，辅酶I) 尼克酰胺(维生素PP)之一 NADP(尼克酰胺腺嘌呤二核 苷酸磷酸，辅酶II) 尼克酰胺(维生素PP)之一 FMN(黄素单核苷酸)维生素B2(核黄素) FAD(黄素腺嘌呤二核苷酸)维生素B2(核黄素) 醛基TPP(焦磷酸硫胺素)维生素B1(硫胺素) 酰基辅酶A(CoA)泛酸 硫辛酸硫辛酸 烷基钴胺素辅酶类维生素B12 二氧化碳生物素生物素 氨基磷酸吡哆醛吡哆醛(维生素B6之一) 甲基、甲烯基、甲炔基 、甲酰基等一碳单位 四氢叶酸叶酸 某些辅酶(辅基)在催化中的作用 n辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基 (prosthetic group)。 n辅基和酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超 滤等方法将其除去，在反应中不能离开酶蛋 白，如FAD、FMN、生物素等。 二、酶的活性中心 酶分子中氨基酸残 基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关 的化学基团。 n必需基团(essential group) 指必需基团在空间结构上彼此靠近，组 成具有特定空间结构的区域，能与底物特异 结合并将底物转化为产物。 n酶的活性中心 (active center/site) 活性中心内的必需基团 结合基团 ( (binding group) ) 与底物相结合与底物相结合 催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有 的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所 必需。 活性中心外的必需基团 底 物 活性中心以外 的必需基团 结合基团 催化基团 活性中心 n溶菌酶的活性中心 溶菌酶的活性中心 是一裂隙，可以容 纳肽多糖的6个单糖 基（A，B，C，D ，E，F），并与之 形成氢键和van derwaals力。 催化基团是35位Glu ，52位Asp； 101位Asp和108位 Trp是结合基团。 三、同工酶 同工酶 (isoenzyme)是指催化相同的化 学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃 至免疫学性质不同的一组酶。 n定义 根据国际生化学会的建议，同工酶是由不同基 因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不 同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。 同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织 或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的 组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代 谢特征。这为同工酶用来诊断不同器官的疾病 提供了理论依据。 乳酸脱氢酶的同工酶 n举例 1 HH HH HH H M HH MM H MM M MM MM LDH1 (H4) LDH2 (H3M ) LDH3 (H2M2) LDH4 (HM3 ) LDH5 (M4) HM心肌型骨骼肌型(碱性AA较多) （在碱性缓冲液中电泳速率递减） 血清%273421126 器官分布心肌心肾肺肝、肌骨骼肌 n举例 2 B BB B B B MMMM MM CK1(BB) CK2(MB) CK3(MM) 脑 心肌 骨骼肌 肌酸激酶 (creatine kinase, CK) 同工酶 第二节 酶的工作原理 The Mechanism of Enzyme Action 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的 平衡点。 n酶与一般催化剂的共同点： （一）酶促反应具有极高的效率 一、酶促反应的特点 酶的催化效率通常比非催化反应高1081020倍 ，比一般催化剂高1071013倍。 酶的催化不需要较高的反应温度。 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应 的活化能(activation energy)。酶比一般催化剂 更有效地降低反应的活化能。 酶的催化效率可用酶的转换数 (turnover number) 来表示。酶的转换数是指在酶被底 物饱和的条件下，每个酶分子每秒钟将底物 转化为产物的分子数。 一种酶仅作用于一种或一类化合物， 或一定的化学键，催化一定的化学反应并 生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的 特异性或专一性。 n酶的特异性 (specificity) （二）酶促反应具有高度的特异性 n根据酶对其底物结构选择的严格程度不同， 酶的特异性可大致分为以下3种类型： 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于 特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成 一种特定结构的产物 。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类 化合物或一种化学键。 立体结构特异性(stereospecificity)：作用于立 体异构体中的一种。 （三）酶促反应的可调节性 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体 对不断变化的内外环境和生命活动的需要。 区域化分布与基因分化/融合/编辑 酶原激活 对酶生成与降解量的调节 酶催化效率的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等 二、酶促进反应速率的机制 （一）酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能 酶和一般催化剂一样，加速反应的作 用都是通过降低反应的活化能 (activation energy) 实现的。 活化能：底物分子从初态转变到活化 态所需的能量。 反应总能量改变 非催化反应活化能 酶促反应 活化能 一般催化剂催 化反应的活化能 能 量 反 应 过 程 底物 产物 酶促反应活化能的改变 （二）酶-底物复合物的形成 酶底物复合物 ( (过渡态过渡态) ) E + SE + P ES 1诱导契合作用使酶与底物密切结合 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相 互变形和相互适应，进而相互结合。这一过 程称为酶-底物结合的诱导契合(induced-fit) 。 羧肽酶的诱导契合模式 底物 酶受底物诱导发生构象改变，特别是活性中心的 功能基团位移或改向，呈现一种高活性功能状态 。 加之，由于酶的活性中心关键性电荷基团可使底 物分子电子云密度改变，产生张力作用使底物扭 曲，削弱有关的化学键，从而使底物从基态转变 成过渡态，有利于反应进行。 X-射线晶体衍射证明，溶菌酶与底物结合后，底 物中的乙酰氨基葡糖中吡喃环可从椅式扭曲成沙 发式，导致糖苷键断裂，实现溶菌酶的催化作用 2.邻近效应与定向排列 酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心，使它 们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。 这种邻近效应(proximity effect)与定向排列 (orientation arrange)实际上是将分子间反应变成 类似于分子内的反应，从而提高反应速率。 n邻近效应与定向排列： 两个基团邻近和定向示意图 a.不靠近不定向；b.靠近不定向；c.靠近定向 酶的活性中心多位于酶分子的疏水“口袋”，酶反 应在此疏水环境中进行，使底物分子脱溶剂化 (desolvation)，排除周围大量水分子对酶和底物 分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水化 膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结合 。这种现象称为表面效应(surface effect)。 3.表面效应使底物分子去溶剂化 （三）酶催化作用的多样性 .一般酸-碱催化作用(general acid-base catalysis) 酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，其中 有许多是酸碱基团（如氨基、羧基等）它们在体液 条件下，往往是良好的质子供体或受体，极有利于 进行酸碱催化作用，从而提高酶的催化效能。 代谢过程中的水解、水合、分子重排和许多取代 反应，都是因酶的酸碱催化而加速完成。 广义酸基团（质子供体） 广义碱基团（质子受体） .共价催化作用(covalent catalysis) 某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ESES复复 合物合物( (过渡态过渡态) )，从而降低反应的活化能，这些复合，从而降低反应的活化能，这些复合 物极易变成产物，加速化学反应速度。物极易变成产物，加速化学反应速度。 .亲核催化作用(nucleophilic catalysis) 通常酶分子活性中心内都含有亲核基团，如Ser的 羟基Cys的巯基、His的咪唑基、Lys的e氨基这些 基团都有剩余的电子对，可以对底物缺电子基团发 动亲核攻击。例如胰凝乳蛋白酶，就是利用Ser195 OH的H+通过His57传向Asp102后，Ser195O-一 成为强的亲核基团，来攻击底物的羰基碳（C=O） 第三节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction n酶促反应动力学：研究各种因素对酶促反应 速率的影响，并加以定量的阐述。 n影响因素包括：酶浓度、底物浓度、pH、温 度、抑制剂、激活剂等。 一、底物浓度对反应速率的影响 在其他因素不变 的情况下，底物浓度 对反应速率的影响呈 矩形双曲线关系。 SS V V 单底物、单产物反应； 酶促反应速率一般在规定的反应条件下，用 单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来 表示； 反应速率取其初速率，即底物的消耗量很小 （一般在5 以内）时的反应速率 底物浓度远远大于酶浓度。 n研究前提： 当底物浓度较低时： 反应速率与底物浓度成正比；反应为 一级反应。 SS V V V V maxmax 底物浓度较高： 反应速率不再成正比例加速；反应为 混合级反应。 SS V V V V maxmax 底物浓度高达一定程度： 反应速率不再增加，达最大速率；反 应为零级反应 SS V V V V maxmax 中间产物 解释酶促反应中底物浓度和反应速率关系的 最合理学说是中间产物学说： E + S k1 k2 k3 ESE + P （一）米曼氏方程式（一）米曼氏方程式( (1913年 ) ) 1913年Michaelis和Menten提出反应速率与底物 浓度关系的数学方程式，即米曼氏方程式，简 称米氏方程式 (Michaelis equation)。 S：底物浓度 V：不同S时的反应速率 Vmax：最大反应速率(maximum velocity) m：米氏常数(Michaelis constant) VmaxS Km + S 1.E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而 ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速率取 决于慢反应即 V = k3ES。 (1) 2.S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的 初始阶段，S的浓度可认为不变即S =St。 米曼氏方程式推导基于两个假设： n米曼氏方程式推导过程： ES的生成速率 = ES的分解速率 k2+k3 = Km （米氏常数） k1 令： 则(2)变为: (EtES) S = Km ES (2)= (EtES)S k2+k3 ES k1 整理得： k1 (EtES) S = k2 ES + k3 ES 当反应处于稳态时： 底物浓度很高(酶的活性中心全部饱和)时， 即Et =ES，反应达最大速率 Vmax = k3ES = k3Et (5) ES = EtS Km + S (3) 整理得: 将(5)代入(4)得米氏方程式： Vmax S Km + S V = 将(3)代入(1) 得 k3EtS Km + S (4) V = （二）Km与Vm nKm值的推导 nKm与Vmax的意义 Km与Vm是两个重要的酶促反应动力学参数 当反应速率为最大反应速率一半时：当反应速率为最大反应速率一半时： n Km值的推导 Km = S Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半 时的底物浓度，单位是mol/L。 2 = Km + S Vmax VmaxS V V maxmax V V SS K K mm V V maxmax/2 /2 VmaxKm+Vmax S = 2Vmax S n Km与Vmax的意义 定义：Km等于酶促反应速率为最大反应速率一 半时的底物浓度。 意义： Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结 构、底物和反应环境（如，温度、pH、 离子强度）有关，与酶的浓度无关。 Km可近似表示酶对底物的亲和力； 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 Km值 Vmax 意义：Vmax=k3 E 定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率， 与酶浓度成正比。 如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算 酶的转换数(turnover number)，即动力学常 数k3。 定义: 当酶被底物充分饱和时，单位时间内 每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。 意义: 可用来比较每单位酶的催化能力。 n酶的转换数 (turnover number) 1. 双倒数作图法(double reciprocal plot)，又称为 林-贝氏(Lineweaver- Burk)作图法 V V maxmaxS S K K mm+S +S V = V = （林贝氏方程） + + 1/V=1/V= K K mm V V maxmax 1/V1/Vmax max 1/S 1/S 两边同取倒数两边同取倒数 （三）作图法求取m值与max值 -1/Km 1/V1/Vmax max 1/S1/S 1/V1/V 2. Hanes作图法 在林贝氏方程基础上，两边同乘在林贝氏方程基础上，两边同乘SS S/V=S/V=K Km m / /V V maxmax + S/ + S/V Vmax max S S S/V S/V -Km K Km m / /V V mm 1/V1/Vmax max 二、酶浓度对反应速度的影响 当SE，酶可被 底物饱和的情况下，反 应速度与酶浓度成正比 。 关系式为：V = K3 E0 V E 当SE时，Vmax = k3 E 酶浓度对反应速度的影响 三、温度对反应速度的影响 温度对酶促反应速率具有双重影响。 酶促反应速率最快时反应体系的温度称为酶 促反应的最适温度(optimum temperature)。 酶 活 性 0.5 1.0 2.0 1.5 0 10 20 30 40 50 60 温度 C 温度对淀粉酶活性的影响 酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反 应进行的时间有关。 酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温 一般不使酶破坏。温度回升后，酶又恢复其 活性。 四、pH对反应速度的影响 酶催化活性最高时反应体系的pH称为酶促反应 的最适pH (optimum pH)。 npH对某些酶 活性的影响 最适pH不是酶的特征性常数，它受底物浓 度、缓冲液种类与浓度、以及酶纯度等因 素的影响。 五、抑制剂对反应速度的影响 n酶的抑制剂(inhibitor) n酶的抑制区别于酶的变性： 抑制剂对酶有一定选择性 引起变性的因素对酶没有选择性 凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白 变性的物质称为酶的抑制剂。 n抑制作用的类型 不可逆性抑制 (irreversible inhibition) 可逆性抑制 (reversible inhibition) 竞争性抑制 (competitive inhibition) 非竞争性抑制 (non-competitive inhibition) 反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition) 根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同， 酶的抑制作用分为： 有机磷化合物 羟基酶 解毒 - - - 解磷定(PAM) 重金属离子及砷化合物 巯基酶 解毒 - - - 二巯基丙醇(BAL) n概念 n举例 抑制剂通常以共价键与酶活性中心的 必需基团相结合，使酶失活。 （一）不可逆性抑制剂（一）不可逆性抑制剂 有机磷化合物 路易士气 失活的酶 羟基酶失活的酶酸 巯基酶失活的酶酸 BAL巯基酶BAL与砷剂结合物 （二） 可逆性抑制作用 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 n类型 n概念 抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物 复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失 ；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。 1. 竞争性抑制作用 有些抑制剂与底物的结构相似，能与底 物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复 合物的形成。这种抑制作用称为竞争性抑制 作用。 n定义 n反应模式+ I I E EI I E + SE + SE + PE + PESES I I S S + + + ES I ES EI PE E n特点 2)抑制程度取决于 抑制剂与酶的相对 亲和力及底物浓度 ; 1)I与S结构类似,竞 争酶的活性中心; 3)动力学特点:Vmax 不变,表观Km增大 。 抑制剂 无抑制剂 1/V 1/S n举例 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶 琥珀酸 琥珀酸脱氢酶 FADFADH2 延胡索酸 磺胺类药物的抑菌机制 与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶 二氢蝶呤啶 对氨基苯甲酸 谷氨酸 二氢叶酸 合成酶 二氢叶酸 (叶酸前体) 有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相 结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结 合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂 之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物 (ESI)不能进一步释放出产物。这种抑制作用称 作非竞争性抑制作用。 2. 非竞争性抑制作用 n定义 n反应模式 + S S + S S + ESI EI EESE P E+SE+SESESE+PE+P + + I I EI+S EI+S EIS EIS + + I I n特点 1)抑制剂与酶活性中 心外的必需基团结 合，底物与抑制剂 之间无竞争关系； 2)抑制程度取决于抑 制剂的浓度； 3)动力学特点： Vmax降低，表观 Km不变。 抑制剂 1 / V 1/S 无抑制剂 抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES) 结合，使中间产物ES的量下降。这样，既减少 从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中 间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制作 用称为反竞争性抑制作用。 n定义 3. 反竞争性抑制作用 n反应模式 E+SE+SE+P E+P ESES + + I I ESIESI + ES ES ESI EP n特点： 1)抑制剂只与酶底 物复合物结合； 2)抑制程度取决于 抑制剂的浓度及底 物的浓度； 3)动力学特点： Vmax降低，表观 Km降低。 抑制剂 1/V 1/S 无抑制剂 各种可逆性抑制作用的比较 六、激活剂对反应速度的影响 n定义 使酶由无活性变为有活性或使酶活性 增加的物质称为激活剂(activator)。 n种类 必需激活剂 (essential activator) 非必需激活剂 (non-essential activator) 第四节 酶的调节 The Regulation of Enzyme 酶活性的调节（快速调节）酶活性的调节（快速调节） 酶含量的调节（缓慢调节）酶含量的调节（缓慢调节） n调节方式 n调节对象：关键酶 一 、酶活性的调节(快速调节) n变构效应剂 (allosteric effector) （亦可能是酶的底物） 变构激活剂 变构抑制剂 n 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某 部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变 酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。 是体内代谢途径重要的调节方式之一。 n变构酶 (allosteric enzyme) n变构部位 (allosteric site)或调节部位 （一）变构调节(allosteric regulation) n变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应 。 其动力学变化不遵循米氏方程。 变构激活变构激活 变构抑制变构抑制 变构酶的变构酶的形曲线形曲线 S S V V 无变构效应剂无变构效应剂 （二）化学修饰调节 在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽 链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆 的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称 为共价修饰。 n共价修饰(covalent modification) 磷酸化与脱磷酸化（最常见） 乙酰化和脱乙酰化乙酰化和脱乙酰化 甲基化和脱甲基化甲基化和脱甲基化 腺苷化和脱腺苷化腺苷化和脱腺苷化 SHSH与与S SS S互变互变 n 常见类型 酶的化学修饰是体内快速调节的另一种重要方式。 酶的磷酸化与脱磷酸化 -OH Thr Ser Tyr 酶蛋白 H2OPi 磷蛋白磷酸酶 ATPADP 蛋白激酶 Thr Ser Tyr -O-PO32- 酶蛋白 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶 的无活性前体，此前体物质称为酶原。的无活性前体，此前体物质称为酶原。 在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。 （三）酶原的激活 n酶原 (zymogen) n酶原的激活 n酶原激活的机理 酶 原 分子构象发生改变 形成或暴露出酶的活性中心 一个或几个特定的肽键断裂，水解 掉一个或几个短肽 在特定条件下 赖缬天天天天 甘异赖缬天天天天缬 组 丝 S S S S S S S S 4646 183183 甘异 缬 组 丝 S S S S S S S S 肠激酶肠激酶胰蛋白酶胰蛋白酶 活性中心活性中心 胰蛋白酶原的激活过程 n 酶原激活的生理意义 避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化， 并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证 体内代谢正常进行。 有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要 时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催 化作用。 二、 酶含量的调节(酶合成与分解速率的调节) 诱导作用(induction) 阻遏作用(repression) （一）酶蛋白合成可被诱导或阻遏 溶酶体蛋白酶降解途径（不依赖ATP的降 解途径） 非溶酶体蛋白酶降解途径（又称依赖ATP 和泛素的降解途径） （二）酶降解的调节 (与一般蛋白质降解途径相同) 第五节 酶的命名与分类 The Naming and Classification of Enzyme 一、酶的分类 1. 氧化还原酶类 (oxidoreductases) 2. 转移酶类 (transferases ) 3. 水解酶类 (hydrolases) 4. 裂解酶类 (lyases) 5. 异构酶类 (isomerases) 6. 合成酶类 (synthetases, ligases) n根据酶反应的类型，酶可分为六大类: 二、酶的命名 1. 习惯命名法推荐名称 2. 系统命名法系统名称 酶的分类 催化的化学 反应举例 系统名称 EC编 号 推荐名 称 氧化还原酶 类 乙醛 + NADH + H+ 乙醇：NAD+ 氧化还原 酶 EC 1.1.1.1 乙醇脱氢 酶 转移酶类 草酰乙酸 +L-谷 氨酸 L-天冬氨酸：-酮戊二 酸 氨基转移酶 EC 2.6.1.1 天冬氨酸 转氨酶 水解酶类 D-葡萄糖 + H3PO4 D-葡糖-6-磷酸水解酶 EC 3.1.3.9 葡糖6-磷 酸酶 裂解酶类 磷酸二羟丙酮 + 醛 酮糖-1-磷酸裂解酶 EC 4.1.2.7 醛缩酶 异构酶类D-果糖-6-磷酸 D-葡糖-6-磷酸 酮-醇异 构酶 EC 5.3.1.9 磷酸果糖 异构酶 连接酶类 L-谷氨酰胺 + ADP + 磷酸 L-谷氨酸：氨连接酶 EC 6.3.1.2 谷氨酰胺 合成酶 一些酶的分类与命名 第六节 酶与医学的关系 The Relation of Enzyme and Medicine 一、酶和疾病密切相关 （一）酶的质、量与活性的异常均可引起 某些疾病 有些疾病的发病机理直接或间接和酶的异常 或酶活性受到抑制相关。 许多疾病也可引起酶的异常，这种异常又使 病情加重。 激素代谢障碍或维生素缺乏可引起某些酶的 异常。 酶活性受到抑制多见于中毒性疾病。 （二）酶的测定有助于对许多疾病的诊断 1酶活性测定和酶活性单位是定量酶的基础 酶的活性是指酶催化化学反应的能力，其衡量是指酶催化化学反应的能力，其衡量 的标准是酶促反应速率。的标准是酶促反应速率。 酶促反应速率可在适宜的反应条件下，用单位 时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。 酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度，它反 映在规定条件下，酶促反应在单位时间（s、 min或h）内生成一定量（mg、g、mol等） 的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。 在特定的条件下，每分钟催化1mol底物 转化为产物所需的酶量为一个国际单位。 催量(kat)是指在特定条件下，每秒钟使 mol底物转化为产物所需的酶量。 kat与IU的换算： 1 IU=16.6710-9 kat n国际单位(IU) n催量单位(katal) 2血清酶对某些疾病的诊断具有更重要的价值 血清酶酶水平的改变 病毒性 肝炎 胆管 阻塞 肌营养 不良 急性心 肌梗