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考研生物化学题点名词解释部分1.蛋白质折叠：折叠是指具有特定一级结构的蛋白质分子形成正确的（三维空间结构）的过程。蛋白质在体内折叠的环境很复杂，参与的蛋白质和因子比较多。2.有义链：与模板链互补的DNA链称为编码链，或称为正（+）链反义链：在一个转录单位中，双股DNA链中只有一条件作为模板被转录，这条链被称为模板链，又称为或为负（-）链。3.DNA超螺旋：在双螺旋结构中，每旋转一圈含有10个碱基对处于能量最低的状态，少于10个就会形成右手超螺旋，反之为左手超螺旋。前者称为负超螺旋，后者称为正超螺旋。4.必需氨基酸：必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。 5.糖酵解：由10步酶促反应组成的糖分解代谢途径。通过该途径，一分子葡萄糖转化为两分子丙酮酸，同时净生成两分子ATP和两分子NADH。6.氧化磷酸化：电子从一个底物传递给分子氧的氧化或酶催化的由和i生成与磷酸化相偶联的过程。7.转氨基作用：一个-氨基酸的-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个-酮酸的过程。8.痛风：是尿酸过量生产或尿酸排泄不充分引起的尿酸堆积而造成的，尿酸结晶堆积在软骨、软组织、肾脏以及关节处。在关节处的沉积会造成剧烈的疼痛。9.淀粉：由D-葡萄糖单体组成的同聚物。包括直链淀粉和支链淀粉两种类型，为植物中糖类的主要贮存形式。10.糖原：一种广泛分布于哺乳类及其他动物肝、肌肉等组织的、多分散性的高度分支的葡聚糖，以-1,4-糖苷键连接的葡萄糖为主链，并有相当多-1,6分支的多糖，用于能源贮藏。完全由葡萄糖组成的分支长链多糖。为动物中糖类的主要贮存形式。11.酶的活性中心：是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接相关的部位必须基团：是酶表现催化所必须得部分，是指直接参与对底物分子结合和催化的基因以及参与酶分子构象的基因，它包括活性部位，但不一定就是活性部位。12.糖异生：哺乳动物部分组织（肝脏和肾脏）具有从非糖物质合成葡萄糖的能力，从非糖物质合成葡萄糖的过程为糖异生。生理意义：1、维持血糖溶度恒定；2、补充肝糖原；3、调节酸碱平衡；4、调节依赖于糖解和糖异生途径中的底物循环进行调节13.等电聚胶电泳：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。14.DNA变性；在理化因子的作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称DNA的变性。15.熔解温度：在DNA热变性中，紫外吸收增加的中点值所对应的温度。或称热解链温度。16.酮体：在肝脏中由乙酰CoA合成的燃料分子（-羟基丁酸，乙酰乙酸和丙酮）。在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。17.尿素循环：是一个由4步酶促反应组成的，可以将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素的循环。18.氧化脱氨：-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应的-酮酸的过程。氧化脱氨实际上包括氧化和脱氨两个步骤。（脱氨和水解）19.RNA聚合酶:以一条DNA链或RNA为模板催化由核苷-5-三磷酸合成RNA的酶。20.启动子：在DNA分子中，RNA聚合酶能够结合并导致转录起始的序列。21.终止子：协助RNA聚合酶识别终止信号的的辅助因子（蛋白质）。22.翻译：在蛋白质合成期间，将存在于mRNA上代表一个多肽的核苷酸残基序列转换为多肽链氨基酸残基序列的过程。23.遗传密码：核酸中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。；连续的3个核苷酸残基序列为一个密码子，特指一个氨基酸。标准的遗传密码是由64个密码子组成的，几乎为所有生物通用。24.起始密码子：指定蛋白质合成起始位点的密码子。最常见的起始密码子是蛋氨酸密码：AUG。25.终止密码子：任何tRNA分子都不能正常识别的，但可被特殊的蛋白结合并引起新合成的肽链从翻译机器上释放的密码子。存在三个终止密码子：UAG ,UAA和UGA。26.密码子：mRNA（或DNA）上的三联体核苷酸残基序列，该序列编码着一个指定的氨基酸 ，tRNA 的反密码子与mRNA的密码子互补。27.反密码子：tRNA分子的反密码子环上的三联体核苷酸残基序列。在翻译期间，反密码子与mRNA中的互补密码子结合。28.肽平面：由于肽键具有部分双键性质，不能自由旋转，所以连接在肽键两端的基团处于一个平面上，这个平面称为肽平面。29.脂肪酸的-氧化：脂肪酸氧化降解生成乙酰CoA，同时生成NADH 和FADH2，因此可产生大量的ATP。该途径因脱氢和裂解均发生在位碳原子而得名。每一轮脂肪酸氧化都由四步反应组成：氧化、水化、再氧化和硫解。30.DNA聚合酶：以DNA为模板，催化核苷酸残基加到已存在的聚核苷酸3末端反应的酶。某些DNA聚合酶具有外切核酸酶的活性，可用来校正新合成的核苷酸的序列。31.切除修复：通过切除-修复内切酶使DNA损伤消除的修复方法。 32.双向电泳：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。33.结构域：蛋白质或核酸分子中含有的、与特定功能相关的一些连续的或不连续的氨基酸或核苷酸残基34.超二级结构：蛋白质二级结构和三级结构之间的一个过渡性结构层次，在肽链折叠过程中，因一些二级结构的构象单元彼此相互作用组合而成。典型的超二级结构有罗斯曼折叠模式、4股螺旋形成的四螺旋束等。34.蛋白质四级结构：指亚基的种类，数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的互相作用。35.蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。36.镰刀状细胞贫血症：该病是由于基因突变导致血红蛋白分子中氨基酸残基被更换所造成的。使得红细胞呈长而薄，新月状或镰刀状。37.凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。38.SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。39.等电聚焦电泳：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度为某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。40.蛋白质二级结构：蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象。常见的二级结构有-螺旋、-折叠片、-转角和无规卷曲。41.蛋白质三级结构:多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具特定走向的紧密球状构象。它包括一级结构中相距较远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。42.蛋白质变性:天然蛋白质受到某些物理因素如加热、紫外线照射、高温和表面张力等或化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等的影响时，生物活性丧失，溶解度降低，不对称程度增高以及其他的物理化学常数发生改变，这种过程称蛋白质变性。其实质是次级键被破坏，但一级结构仍完好。43.等电点：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。44.翻译：指将mRNA链上的核苷酸从一个特定的起始点开始，按每三个核苷酸代表一个氨基酸的原则，依次合成一条多肽链的过程45.分子病；由于基因或DNA分子的缺陷，致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、人体结构与功能随之发生变异的疾病。DNA分子的此种异常，有些可随个体繁殖而传给后代。如镰状细胞性贫血，是合成血红蛋白的基因异常所致的贫血疾患。45.基因组学：是指研究生物体的基因的结构、组成、功能的科学。46.电子传递链：是指存在于线粒体内膜上的一系列的电子传递体。功能为传递电子、氧分子、水与ATP问答题部分1.原核细胞与真核细胞（细胞质）的蛋白质生物合成有何主要区别？答：1.主要区别有：（1）原核生物翻译与转录是偶联的，而真核生物不存在这种偶联关系。（2）原核生物的起始tRNA经历甲酰化反应，形成甲酰甲硫氨酸-tRNA，真核生物则不。（3）采取完全不同的机制识别起始密码子，原核生物依赖于SD序列，真核生物依赖于帽子结构。（4）原核生物的mRNA与核糖体小亚基的结合先于起始tRNA与小亚基的结合，而真核生物的起始tRNA与核糖体小亚基的结合先于mRNA与小亚基的结合。（5）在原核生物蛋白质合成的起始阶段不需要消耗ATP，但真核生物需要消耗ATP。（6）参与真核生物蛋白质合成起始阶段的起始因子比原核复杂，释放因子则相对简单。（7）原核生物与真核生物在密码子的偏爱性上有所不同。2.简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？答：在蛋白质合成中，tRNA起着运载氨基酸的作用，将氨基酸按照mRNA链上的密码子所决定的氨基酸顺序搬运到蛋白质合成的场所核糖体的特定部位。tRNA是多肽链和mRNA之间的重要转换器。其3端接受活化的氨基酸，形成氨酰-tRNAtRNA上反密码子识别mRNA链上的密码子 合成多肽链时，多肽链通过tRNA暂时结合在核糖体的正确位置上，直至合成终止后多肽链才从核糖体上脱下。 3.mRNA遗传密码排列顺序翻译成多肽链的氨基酸排列顺序，保证准确翻译的关键是什么？答：保证翻译准确性的关键有二：一是氨基酸与tRNA的特异结合，依靠氨酰- tRNA合成酶的特异识别作用实现；二是密码子与反密码子的特异结合，依靠互补配对结合实现，也有赖于核蛋白体的构象正常而实现正常的装配功能。4.遗传密码有何基本特性？这些特性有何重要意义？答： mRNA分子上的核苷酸顺序与蛋白质多肽链上氨基酸顺序之间的对应关系称为遗传密码，mRNA上每3个相邻的核苷酸编成一个密码子。其特点有：方向性：编码方向是53；无标点性：密码子连续排列，既无间隔又无重叠；简并性：除了Met和Trp各只有一个密码子之外，其余每种氨基酸都有26个密码子；通用性与变异性：不同生物共用一套密码；有少数线粒体的密码发生变异；变偶性与摆动性：在密码子与反密码子相互识别的过程中密码子的第一个、第二个核苷酸起决定性作用，而第三个核苷酸能够在一定范围内进行变动。这些特性的意义在于：兼并性有利于减少有害突变，而变偶性与摆动性既减少有害突变，也平衡了翻译速度与翻译准确性的要求。 C：RNA复制酶(RDRP)的催化性质：以四种NTP为底物，合成方向：5 3 ；具有模板选择性，专一性地选择病毒RNA为模板；按53的方向合成病毒RNA；无任何外切酶活性，即无校对功能，复制的RNA错误率高，易变异；合成无需引物。D：逆转录酶(RDDP)是多功能酶，兼有3种酶的活性：RNA指导的DNA聚合酶活性； DNA指导的DNA聚合酶活性；核糖核酸酶H的活性，专一水解RNADNA杂交分子中的RNA，可沿5 3方向起核酸外切酶的作用；无3 5 核酸外切酶活性即无校对功能，错误率高，易产生变异；以四种脱氧核苷三磷酸dNTP为底物，合成方向：5 3 ；反应需要RNA模板与引物。6.简述真核生物和原核生物的mRNA在结构上的主要区别。答：真核生物mRNA在5端有一帽子结构，(由7甲基鸟苷酸三磷酸组成)；在3端有一多聚腺苷酸poly(A)的尾部结构，由20300腺苷酸组成；所有真核生物的mRNA分子都是只含一个结构基因。而原核生物的mRNA可以由几个结构基因组成；原核生物的起始信号有SD序列，两末端有不编码的重复序列7.简述原核细胞和真核细胞的RNA聚合酶有何不同？ 原核细胞大肠杆菌的RNA聚合酶研究的较深入。这个酶的全酶由5种亚基（2）组成，还含有2个Zn原子。在RNA合成起始之后，因子便与全酶分离。不含因子的酶仍有催化活性，称为核心酶。亚基具有与启动子结合的功能，亚基催化效率很低，而且可以利用别的DNA的任何部位作模板合成RNA。加入因子后，则具有了选择起始部位的作用，因子可能与核心酶结合，改变其构象，从而使它能特异地识别DNA模板链上的起始信号。（2）真核细胞的细胞核内有RNA聚合酶I、II和III，通常由46种亚基组成，并含有Zn2+。RNA聚合酶I存在于核仁中，主要催化rRNA前体的转录。RNA聚合酶和存在于核质中，分别催化mRNA前体和小分子量RNA的转录。此外线粒体和叶绿体也含有RNA聚合酶，其特性类似原核细胞的RNA聚合酶。8.比较脂肪酸氧化和从头合成的在以下几个方面的区别：（1）发生的部位 （2）酰基的载体 （3）受氢体与供氢体 （4）中间产物的立体化学（5）限速酶 （6）氧化时每次降解的碳单位和合成时使用的碳单位供体。答:（a）氧化发生在线粒体；而合成发生在细胞质。（b）氧化酰基载体为辅酶A；合成酰基载体为ACP。（c）氧化用NAD和FAD，而合成用NADPH。（d）氧化是3-羟酰基CoA的L-异构体；而合成是D-异构体。（e）氧化方向是羧基端到甲基端；合成时方向是甲基端到羧基端。（f）氧化的限速酶是肉碱酯酰转移酶，而合成的乙酰辅酶A羧化酶。（g）氧化为每次降解的碳单位乙酰CoA；合成使用的碳单位供体为丙二酸单酰ACP。9.氰化物为什么能引起细胞窒息死亡？其解救机理是什么？答：氰化钾的毒性是因为它进入人体时，CN的N原子含有孤对电子能够与细胞色素aa3的氧化形式高价铁Fe3以配位键结合成氰化高铁细胞色素aa3，使其失去传递电子的能力，阻断了电子传递给O2，结果呼吸链中断，细胞因窒息而死亡。而亚硝酸在体内可以将血红蛋白的血红素辅基上的Fe2氧化为Fe3。部分血红蛋白的血红素辅基上的Fe2被氧化成Fe3高铁血红蛋白，且含量达到20%-30%时，高铁血红蛋白（Fe3）也可以和氰化钾结合，这就竞争性抑制了氰化钾与细胞色素aa3的结合，从而使细胞色素aa3的活力恢复；但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出CN。因此，如果在服用亚硝酸的同时，服用硫代硫酸钠，则CN可被转变为无毒的SCN，此硫氰化物再经肾脏随尿排出体外。10.什么是蛋白质的沉淀作用？有哪些沉淀蛋白质的方法？各方法沉淀的机理是什么？答：蛋白质在水溶液中可形成亲水的胶体，蛋白质从胶体溶液析出的现象称为蛋白质沉淀作用。沉淀蛋白质的方法有： 盐析法：在蛋白质溶液中加入高浓度的强电解质溶液如硫酸铵、硫酸钠等，蛋白质从溶液中产生沉淀。机理：破坏了蛋白质分子表面的水化膜和双电层（净电荷），蛋白质溶液失去稳定性而产生沉淀。有机溶剂沉淀法：乙醇、丙酮等有机溶剂可使蛋白质产生沉淀。机理：降低溶液的介电常数，也破坏了蛋白质的水化膜，蛋白质产生沉淀，但必须低温操作，以防止蛋白质的变性。等电点沉淀法：用稀酸或稀碱调节蛋白质的溶液于某蛋白质等电点处，该蛋白质沉淀析出。机理：中和蛋白质表面水化膜。重金属沉淀法：蛋白质在等电点以上的pH下，易于重金属产生沉淀。机理：重金属与带负电的蛋白质羧基结合产生不可逆沉淀。11.影响酶催化作用的因素1底物浓度对反应速度的影响：矩形双曲线及意义，米-曼方程及Km与Vm的意义 2酶浓度的影响；3温度的影响与最适温度。4，pH的影响和最适pH。5，激活剂的概念。6抑制剂的影响：抑制剂、不可逆性抑制作用（有机磷化合物中毒、重金属离子含砷化合物中毒）、竞争性、非竞争性、反竞争性抑制作用及Vmax和Km变化12.概述疑胶过滤法测蛋白质相对分子质量的原理。 答案：层析过程中，混合样品经过疑胶层析柱时，各个组分是按分子量从大到小的顺序依次被洗脱出来的，并且蛋白质相对分子质量的对数和洗脱体积之间呈线性关系。因此，将几种已知相对分子质量（应小于所用葡聚糖疑胶极限）的标准蛋白质混合溶液上柱洗脱。记录各种标准蛋白质的洗脱体积；然后，以每种蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标。以相对应的洗脱体积为横坐标，绘制标准曲线；再将待测蛋白质溶液在上诉相同的层析条件上柱洗脱，记录其洗脱体积，通过查标准曲线就可求得待测蛋白质的相对分子质量。13.概述SDS-PAGE法测蛋白质相对分子质量的原理。 答案：（1）聚丙烯酰胺疑胶是一种疑胶介质，蛋白质在其中的电泳速度决定于蛋白质分子的大小，形状和所带电荷数量。（2）十二基硫酸钠（SDS）可与蛋白质大量结合，结合带来两个后果，：一，由于SDS是阴离子，故使不同的亚基或单体蛋白质都带上大量的负电荷，掩盖了它们自身的多带电荷的差异。：二，使它们的形状都变成杆状。这样，它们的电泳速度只决定于其相分子质量的大小。（3）蛋白质分子在SDSPAGE疑胶中的移动距离与指示移动距离的比值称相对于迁移率。相对迁移率与蛋白质质量的对数呈线性关系。因此，将含有几种已知相对分子质量的标准蛋白质混合溶液以及待测溶液分别在不同的点群孔中，进行SDSPAGE；然后以标准蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应迁移率为横坐标，绘制标准曲线，再根据待测蛋白质迁移率，即可计算出待测蛋白质的相对分子质量。14. 简述蛋白质的抽取原理和方法。 答案：抽提是指利用某种溶剂使目的和其它杂质尽可能分开的一种分离方法。其原理：不同蛋白质在某种溶剂中的溶解度不同，所以通过选择溶剂，使得目的蛋白质溶解度大。而其它杂蛋白质溶解度小，然后经过离心，可以去除大多数杂蛋白。方法：溶剂的选择是抽提的关键，由于大多数蛋白质可溶于水、稀盐、稀碱或烯酸。所以可以选择水，、稀盐、稀碱或烯酸为抽提溶剂；对于和脂类结合比较牢固或分子中非极性测链较多的蛋白质分子可以选用有机溶剂进行抽提。15.简述DNA双螺旋结构模型的要点。两股链是反向平行的互补双链，呈右手双螺旋结构 每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。每个碱基平面之间的距离为0.34nm，并形成大沟和小沟为蛋白质与DNA相互作用的基础脱氧核糖和磷酸构成链的骨架，位于双螺旋外侧 碱基对位于双螺旋内侧，碱基平面与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同一平面的碱基以氢键相连，满足碱基互补配对原则：A=T，GC 双螺旋的稳定：横向氢键，纵向碱基堆积力 DNA双螺旋的互补双链预示DNA 的复制是半保留复制16.RNA的功能多样性表现在哪几方面？答：RNA的功能多样性表现于控制蛋白质的生物合成：有三种RNA 参与了蛋白质的合成。rRNA：构成核糖体是蛋白质的合成场所； tRNA：在蛋白质合成过程中携带氨基酸参与蛋白质的合成， 是将mRNA的核苷顺序翻译成蛋白质的氨基酸顺序的“适配器分子”； mRNA：是蛋白质合成的模板，指导蛋白质的合成。 1、作用于RNA转录后的加工：asRNA。 2、生物催化：核酶具有催化功能。 3、遗传信息的加工与进化。 5、病毒RNA是遗传信息的携带者17.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其特性？答：（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。（2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，因容易失活而具有反应条件温和性，活力可调节控制并与辅助因子有关。18.什么是酶的专一性？酶的专一性分几类？举例说明。答：酶的专一性：酶对所作用的底物的选择性，一种酶只作用于一种或一类底物。根据酶对底物的选择对象不同，酶的专一性分为：绝对专一性：一种酶选择一种底物发生作用。如尿酶只水解尿素。相对专一性；一种酶选择一类底物发生作用，又分键的专一性和基团专一性。键的专一性：酶对所作用的底物的键具有选择性，如：酯酶只作用于酯键。基团专一性：酶对所作用的底物的键及其键一侧或两侧的基团具有选择性。如胰蛋白酶作用于肽键时选择肽键的羧基端氨基酸为赖氨酸或精氨酸。立体专一性：酶对所作用的底物的立体构型具有选择性。如：L氨基酸氧化酶只作用于L氨基酸.几何专一性：酶对作用的底物的顺反异构体的选择性。如顺乌头酸只作用于顺式乌头酸。19.比较酶的三种可逆抑制作用的作用特点。答：酶的可逆抑制分为三类：（1）竞争性抑制： A、抑制剂I与底物S在化学结构上相似，能与底物S竞争酶E分子活性中心的结合基团. B、抑制程度取决于抑制剂与底物的浓度比、ES和EI的相对稳定性；C、加大底物浓度，可使抑制作用减弱甚至消除；D、此抑制剂存在下， Vmax不变，Km增加。（2）非竞争性抑制： A、I和S在结构上一般无相似之处，I常与酶分子上结合基团以外的化学基团结合，这种结合并不影响底物和酶的结合；B、Km值不变，Vmax值变小，增加底物浓度并不能减少I对酶的抑制。（3）反竞争性抑制 A、反竞争性抑制剂必须在酶结合了底物之后才能与酶与底物的中间产物结合，该抑制剂与单独的酶不结合；B、反竞争性抑制剂存在下，Km、Vmax都变小。20.糖酵解途径有何意义？ 答：糖酵解途径的生理意义：糖酵解生物细胞中普遍存在的途径，该途径在缺氧条件下可为细胞迅速提供能量，也是某些细胞如动物体内红细胞等在不缺氧条件下的能量来源；人在某些病理条件下如贫血、呼吸障碍或供氧不足情况下可通过糖酵解获得能量的方式；糖酵解也是糖的有氧氧化的前过程，还是糖异生作用大部分逆过程；同时糖酵解也是联系糖、脂肪和氨基酸代谢的重要途径。21.何谓糖的异生作用？糖的异生作用有何意义？答：动物体内由非糖物质转化成葡萄糖和糖原的过程称为糖的异生作用。糖的异生作用的意义在于：（1）在饥饿情况下糖异生对保证血糖浓度的相对恒定具有重要的意义；是肝补充或恢复糖原储备的重要途径； （2）防止乳酸堆积引起酸中毒，避免乳酸的浪费； （3）促进肝糖原的不断更新22.在体内ATP有哪些生理作用？答：ATP在体内有许多重要的生理作用：（1）是机体能量的暂时贮存形式：在生物氧化中，ADP能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成ATP的方式贮存起来，因此ATP是生物氧化中能量的暂时贮存形式。（2）是机体其它能量形式的来源：ATP分子内所含有的高能键可转化成其它能量形式，以维持机体的正常生理机能，例如可转化成机械能、生物电能、热能、渗透能、化学合成能等。体内某些合成反应不一定都直接利用ATP供能，而以其他三磷酸核苷作为能量的直接来源。如糖原合成需UTP供能；磷脂合成需CTP供能；蛋白质合成需GTP供能。这些三磷酸核苷分子中的高能磷酸键并不是在生物氧化过程中直接生成的，而是来源于ATP。（3）可生成cAMP参与激素作用：ATP在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下，可生成cAMP，作为许多肽类激素在细胞内体现生理效应的第二信使。23.在脂肪酸合成中，乙酰CoA.羧化酶起什么作用？答：在饱和脂肪酸的生物合成中，脂肪酸碳链的延长需要丙二酸单酰CoA。乙酰CoA羧化酶的作用就是催化乙酰CoA和HCO3-合成丙二酸单酰CoA，为脂肪酸合成提供三碳化合物。乙酰CoA羧化酶催化反应（略）。乙酰CoA羧化酶是脂肪酸合成反应中的一种限速调节酶，它受柠檬酸的激活，但受软脂酸的反馈抑制。24.什么叫酮体，为什么正常代谢时产生的酮体量很少？在什么情况下血中酮体含量增高，而尿中也能出现酮体？答：乙酰乙酸，羟丁酸和丙酮三者合称酮体。酮体为肝内脂肪酸代谢的正常中间产物。正常的人或动物体内糖代谢居能量代谢中的主导地位，产生酮体量很少。在饥饿时或膳食中糖供应不足时，或因某些病使糖的氧化能力降低时，肝中需加速脂肪的氧化，导致其分解产物乙酰辅酶A在肝脏缩合产生过多的酮体，超过肝外的氧化能力。又因糖代谢削弱，缺乏丙酮酸，而与乙酰CoA缩合成柠檬酸的草酰乙酸减少。酮体的去路也减少，酮体便积聚于血内，使血中酮体含量增高，成为酮血症，血内酮体过多由尿排出，尿中出现酮体，成为酮尿。25.哺乳动物体内氨基酸脱氨基作用包括哪些方式？答：（1）氧化脱氨基作用；是指氨基酸在酶的作用下伴有氧化的脱氨基反应。催化这个反应的酶称为氨基酸氧化酶或氨基酸脱氢酶，主要有L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶。（2）转氨基作用；指的是一种-氨基酸的-氨基转移到一种-酮酸上的过程。转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与-酮酸的酮基进行了交换。（3）联合脱氨基作用：有转氨基与谷氨酸脱氢酶联合脱氨基作用、转氨基与嘌呤核苷酸循环联合脱氨基作用。其中联合脱氨基作用是最主要的脱氨基方式。26.嘧啶核苷酸分子中各原子的来源及合成特点怎样？答：（1）各原子的来源：N1、C4、C5、C6-天冬氨酸；C2-二氧化碳；N3-氨；核糖-磷酸戊糖途径的5磷酸核糖。（2）合成特点：氨甲酰磷酸 + 天冬氨酸 乳清酸 乳清酸 + PRPP 乳清酸核苷-5-磷酸 尿苷酸 。 27.嘌呤核苷酸分子中各原子的来源及合成特点怎样？答：（1）各原子的来源：N1-天冬氨酸；C2和C8-甲酸盐；N7、C4和C5-甘氨酸；C6-二氧化碳；N3和N9-谷氨酰胺；核糖-磷酸戊糖途径的5磷酸核糖（2）合成特点：5磷酸核糖开始5磷酸核糖焦磷酸（PRPP）5磷酸核糖胺（N9）甘氨酰胺核苷酸（C4、C5 、N7）甲酰甘氨酰胺核苷酸（C8）5氨基咪唑核苷酸（C3）5氨基咪唑-4-羧酸核苷酸（C6）5氨基咪唑甲酰胺核苷酸（N1）次黄嘌呤核苷酸（C2）。28.自然界的生物多种多样，因而蛋白质的种类和功能也十分繁多。概括起来，蛋白质主要有以下功能：1.催化功能 生物体内的酶都是由蛋白质构成的，它们有机体新陈代谢的催化剂。 2.结构功能 蛋白质可以作为生物体的结构成分。 3.运输功能 脊椎动物红细胞中的血红蛋白和无脊椎动物体内的血蓝蛋白在呼吸过程中起着运输氧气的作用。 4.贮存功能 某些蛋白质的作用是贮存氨基酸作为生物体的养料和胚胎或幼儿生长发育的原料。 5.运动功能 肌肉中的肌球蛋白和肌动蛋白是运动系统的必要成分，它们构象的改变引起肌肉的收缩，带动机体运动。 6.防御功能 高等动物的免疫反应是机体的一种防御机能，它主要也是通过蛋白质（抗体）来实现的。7.调节功能 某些激素、一切激素受体和许多其他调节因子都是蛋白质。8.信息传递功能 生物体内的信息传递过程也离不开蛋白质。 9.遗传调控功能 遗传信息的储存和表达都与蛋白质有关。 10.其他功能 某些生物能合成有毒的蛋白质，用以攻击或自卫。 按照氨基酸的侧链结构，可分为三类：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。29.稳定双螺旋的结构因素？主要是碱基堆积力、氢键、离子链1，DNA双螺旋结构在生理条件下是很稳定的.2，维持这种稳定性的主要因素包括:两条DNA链之间碱基配对形成的氢键和碱基堆积力;3，存在于DNA分子中的一些弱键在维持双螺旋结构的稳定性上也起一定的作用.即磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子间形成的离子键及范德华力.4，改变介质条件和环境温度,将影响双螺旋的稳定性.1.蛋白质的沉淀法；一，盐析法。二，有机溶剂沉淀法。三，金属盐沉淀法。四，生物碱试剂和某些酸类沉淀法。五加热变性沉淀法。P412.酶作为生物催化剂的特点；一，酶易失活。 二，酶具有很高催化效率。三，酶具有高度专一性。四，酶活性可受调节和控制。P73.酶和一般催化剂的比较；一，催化效率高用量低（细胞内）。二，不改变化学反应平衡点。三，降低反应活化能。四，反应前后自身结构不变。P79四蛋白质的沉淀法的种类（填空）；沉降法又叫超速离心法，疑胶过滤法，SDS聚丙烯酰胺疑胶电泳法。P645.酶促反应速度的影响；一，底物浓度。二，酶浓度。三，温度。四，PH。五，抑制剂。六，激活剂。P80-816.酶的专一性机理；一，结构专一性（键专一性，基团专一性，绝对专一性）。二，立体异构专一性（旋光异构专一性，几何异构专一性）。三，酶作用专一性的假说（锁与钥匙，诱导契）。P83酶的高效性机理；一，邻近效益与定向效益。二，扭曲变形和构象变化的催化效益。三，酸碱效益。四，共价催化。五，活性中心的微环境。P99P83八DNA的二级结构类型比较；A型；外形，粗短。旋转方向，左手。螺旋直径，2.55nm。每圈碱基数，11。螺距，2.53nm。大沟，很狭很深。小沟，很宽浅。B适中。右手。2.37。数10.4。距3.54。很宽较深。狭深。Z细长。左手。1.84nm。12。距4.56nm。平坦。较狭很深。1329ATP生理作用；一，是机体能量的暂时的储存形式。二，是机体其他能量形式来源。三，可生成cAMP参与激素作用。四，作为一种神经递质。P17410生物氧化特点；1，在体温下进行。2，需要酶的催化。3，经过电子传递链