临本（查）第三章酶ppt课件

Enzyme,第三章 酶,生物催化剂(biocatalyst),核酶(ribozyme)：具有高效、特异催化作用的核酸。,酶是由活细胞产生的，对其底物具有高度特异和高度催化效能的蛋白质。,目前将生物催化剂分为两类: 酶 、 核酶（脱氧核酶）,酶在生命活动中的地位,体内的物质代谢过程是由一系列连续的化学反应组成，而这些化学反应几乎都是在酶的催化下完成的。,任何一种酶的质或量的异常，都会导致不同程度的物质代谢障碍，甚至引起疾病。,许多药物也可通过对酶的作用来达到治疗目的。,巴西罕见黑人家庭:5个孩子竟有3个患白化病,有关酶的概念,酶促反应：酶所催化的反应,酶活性：酶所具有的催化能力 酶失活：酶失去催化能力,底物（S）：被酶催化的物质 产物（P）：反应的生成物,酶活性,酶学研究简史,公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 1878年，Khne首次提出Enzyme一词。 1897年，Eduard Buchner用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶 (deoxyribozyme)。,一、酶的分子组成中常含有辅助因子,结合酶 (conjugated enzyme),单纯酶 (simple enzyme),各部分在催化反应中的作用,单独的酶蛋白或单独的辅助因子均无活性，只有当两者结合在一起构成全酶才有催化活性。,酶蛋白决定反应的特异性及其催化机制 辅助因子决定反应的性质与类型,辅助因子与酶蛋白结合的紧密程度,辅助因子,FAD(黄素腺嘌呤二核苷酸）,NAD+(辅酶I)、NADP+(辅酶),紧密 透析、超滤不能分离,疏松 透析、超滤能分离,辅基,辅酶,酶的辅助因子与功能,金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。,金属离子是最常见的辅助因子,金属离子的作用： 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，减少静电斥力 稳定酶的构象等。,小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质，称为辅酶 (coenzyme)。,其主要作用是参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。 辅酶的种类不多，且分子结构中常含有维生素或维生素类物质。,某些辅酶（辅基）在催化中的作用,二、酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位,酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。,必需基团(essential group),是酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转化为产物的具有特定三维结构的区域。,酶的活性中心 (active center),常位于酶分子表面或深入酶分子内部，呈裂缝、凹陷或袋状。,活性中心内的必需基团,位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。,活性中心外的必需基团,底 物,结合基团,催化基团,活性中心,活性中心以外的必需基团,溶菌酶的活性中心,溶菌酶的活性中心是一裂隙，可以容纳肽多糖的6个单糖基（A，B，C，D，E，F），并与之形成氢键和van derwaals力。 催化基团是35位Glu，52位Asp； 101位Asp和108位Trp是结合基团。,三、同工酶,同工酶 (isoenzyme)是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。,定义,根据国际生化学会的建议，同工酶是由不同基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。 同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。这为同工酶用来诊断不同器官的疾病提供了理论依据。,乳酸脱氢酶（LDH）同工酶的组成,举例 1,乳酸脱氢酶 （lactic dehydrogenase,LDH）,COO- COO- C=O +NADH+H+ H C OH +NAD+ CH3 CH3,LDH5,丙酮酸 乳酸,LDH1,各组织、器官都有自己的同工酶谱,当某组织细胞病变时，会有某种特殊的同工酶释放入血。,严重的肝损伤， 可使血清中LDH5，活性显著升高。,*生理及临床意义 在代谢调节上起着重要的作用； 用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征； 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断； 同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。,举例 2,B,B,B,M,M,M,CK1(BB) CK2(MB) CK3(MM),脑 心肌 骨骼肌,肌酸激酶 (creatine kinase, CK) 同工酶,第二节 酶的工作原理 The Mechanism of Enzyme Action,在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。,酶与一般催化剂的共同点：,（一）酶促反应具有极高的效率,一、酶促反应的特点,酶的催化效率通常比非催化反应高1081020倍，比一般催化剂高1071013倍。 酶的催化不需要较高的反应温度。 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activation energy)。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。,酶的催化效率可用酶的转换数 (turnover number) 来表示。酶的转换数是指在酶被底物饱和的条件下，每个酶分子每秒钟将底物转化为产物的分子数。,一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。,酶的特异性 (specificity),（二）酶对底物具有高度的特异性,根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下2种类型：,（ 一）绝对特异性 （二）相对特异性：,只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。,作用于一类化合物或一种化学键。,1.绝对专一性 有的酶只作用于特定结构的底物分子，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。,（1）光学异构专一性：,（2）立体异构专一性：,绝对专一性,组 HO,CH3,COOH,组,HOOC,CH3,OH,L（-）乳酸 D（+）乳酸 （与LDH契合） （不能在LDH中的三点结合）,精,精,L- 乳酸脱氢酶的催化作用特异性,（1）键专一：只要求合适的化学键，对键两端的基团并无严格要求。,（2）基团专一：不但要求一定的化学键，还要求键一端的基团是一定的。 a-葡萄糖苷酶 a-是糖苷键 糖苷键的一端是葡萄糖 底物：蔗糖、麦芽糖,2.相对专一性,（三）酶活性与酶量具有可调性,对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 酶的区域化分布,酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括二方面的调节。,抑制 激活,二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率,（一）酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能,酶和一般催化剂一样，加速反应的作用都是通过降低反应的活化能 (activation energy) 实现的。,活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。,（二）酶-底物复合物的形成有利于底物转变成过渡态,酶底物复合物,(过渡态),诱导契合作用使酶与底物密切结合,酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合(induced-fit) 。,酶的诱导契合动画,2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心,酶在反应中将两个以上底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。 这种邻近效应(proximity effect)与定向排列(orientation arrange)实际上是将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。,邻近效应与定向排列：,酶的活性中心多是酶分子内部的疏水“口袋”，酶反应在此疏水环境中进行，使底物分子脱溶剂化 (desolvation)，排除周围大量水分子对酶和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结合。这种现象称为表面效应(surface effect)。,3.表面效应使底物分子去溶剂化,3、表面效应(surface effect)： 疏水“口袋”,疏水口袋,肽链,底物,（三）酶的催化机制呈多元催化作用,一般酸-碱催化作用(general acid-base catalysis) 共价催化作用(covalent catalysis) 亲电催化作用(electrophilic catalysis),1.酸碱催化作用,酸碱催化是通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应的一类催化机制。,酶分子中可以作为广义酸、碱的基团,广义酸基团 （质子供体） 广义碱基团（质子受体）,酚羟基,咪唑基,共价催化,催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为共价催化。 它包括两种类型：亲核催化和亲电催化 亲核基团： His 的咪唑基，Cys 的硫基，Ser 的羟基等； 亲电子基团：H+ 、Mg2+、 Mn2+ 、Fe3+ 某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价催化作用。,酶催化作用机理： 综上所述： 酶与底物结合时，由于酶的变形（诱导契合）或底物变形使二者相互适合，并依靠离子键、氢键、范德华力的作用和水的影响，结合成中间产物，在酶分子的非极性区域内，由于酶与底物的趋近、定向，使二者可以通过亲核亲电催化、一般酸碱催化或金属离子催化方式进行多元催化，从而大大降低反应所需的活化能，使酶促反应迅速进行。,第三节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction,酶促反应动力学：研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。,一、底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线,在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关系。,单底物、单产物反应； 酶促反应速率一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示； 反应速率取其初速率，即底物的消耗量很小（一般在5以内）时的反应速率 底物浓度远远大于酶浓度。,研究前提：,当底物浓度较低时：,反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。,随着底物浓度的增高：,反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应。,当底物浓度高达一定程度：,反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应,中间产物,解释酶促反应中底物浓度和反应速率关系的最合理学说是中间产物学说：,（一）米曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性,1913年Michaelis和Menten提出反应速率与底物浓度关系的数学方程式，即米曼氏方程式，简称米氏方程式 (Michaelis equation)。,S：底物浓度 V：不同S时的反应速率 Vmax：最大反应速率(maximum velocity) m：米氏常数(Michaelis constant),E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速率取决于慢反应即 V = k3ES。 (1) S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即S =St。,米曼氏方程式推导基于两个假设：,米曼氏方程式推导过程：,ES的生成速率 = ES的分解速率,则(2)变为: (EtES) S = Km ES,整理得：,k1 (EtES) S = k2 ES + k3 ES,当反应处于稳态时：,当底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时，即Et =ES，反应达最大速率 Vmax = k3ES = k3Et (5),将(5)代入(4)得米氏方程式：,（二）Km与Vm是有意义的酶促反应动力学参数,Km值的推导 Km与Vmax的意义,当反应速率为最大反应速率一半时：,Km值的推导,Km = S,Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L。,Vmax,Km为一常数， VmaxS v= Km+S v和S成正比,(1)当SKm,(2)当S Km VmaxS v= Km+S v= Vmax,(3)当S= Km时 VmaxS v= Km+S 1 v= Vmax 2,Km与Vmax的意义,定义：Km等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。 意义： Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境（如，温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。 Km可近似表示酶对底物的亲和力； 同一酶对于不同底物有不同的Km值。,Km值,Vmax,意义：Vmax=k3 E,定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。,如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶的转换数(turnover number)，即动力学常数k3。,定义: 当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。 意义: 可用来比较每单位酶的催化能力。,酶的转换数 (turnover number),双倒数作图法(double reciprocal plot)，又称为 林-贝氏(Lineweaver- Burk)作图法,（三）m值与max值可以通过作图法求取,二、底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系,在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶的浓度，酶被底物饱和时，反应速率达最大速率。此时，反应速率和酶浓度变化呈正比关系。,当SE，酶可被底物饱和的情况下，反应速率与酶浓度成正比。 关系式为：V = k3 E,当SE时，Vmax = k3 E,酶浓度对反应速率的影响,三、温度对反应速率的影响具有双重性,温度对酶促反应速率具有双重影响。 酶促反应速率最快时反应体系的温度称为酶促反应的最适温度(optimum temperature)。,温度对淀粉酶活性的影响,酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应进行的时间有关。 酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏。温度回升后，酶又恢复其活性。,温度应用,当环境高于最适温度时，酶促反应速度随温度升高而减慢，如果超过80，大多数酶会不可逆地变性失活。高温消毒,低温可使酶活性降低，但并不破坏酶的结构，当温度回升后，酶活性又得以恢复。 一些酶、活性蛋白质制剂适宜温度保存以保持其活性。 低温麻醉、冰冻干粉,四、pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率,酶催化活性最高时反应体系的pH称为酶促反应的最适pH (optimum pH)。,pH对某些酶活性的影响,最适pH不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液种类与浓度、以及酶纯度等因素的影响。,五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率,酶的抑制剂(inhibitor),酶的抑制区别于酶的变性：,抑制剂对酶有一定选择性 引起变性的因素对酶没有选择性,凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白 变性的物质称为酶的抑制剂。,抑制作用的类型,不可逆性抑制 (irreversible inhibition),可逆性抑制 (reversible inhibition),竞争性抑制 (competitive inhibition) 非竞争性抑制 (non-competitive inhibition) 反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition),根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用分为：,有机磷化合物 羟基酶 解毒 - - - 解磷定(PAM) 重金属离子及砷化合物 巯基酶 解毒 - - - 二巯基丙醇(BAL),概念,举例,抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。,（一）不可逆性抑制剂主要与酶共价结合,剧毒：1059、敌百虫,（二） 可逆性抑制作用,竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制,类型,概念,抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。,竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心,有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。,定义,反应模式,特点,抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；,I与S结构类似，竞争酶的活性中心；,动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。,1.此种抑制作用的强弱取决于I与酶的相对亲和力及与S的浓度的相对比例 2.增大底物浓度可降低或解除抑制作用 -显著特点,竞争性抑制作用特点： Vmax不变， Km增大,举例,丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶,实际应用： 磺胺类药的抑菌作用,对磺胺类药敏感的细菌在生长繁殖时，不能利用环境中的叶酸。 只能合成四氢叶酸（FH4）， FH4是细菌合成核苷酸的必须的辅酶,磺胺类药与对氨基苯甲酸具有类似的化学结构，是二氢叶酸合成酶的竞争抑制剂，抑制FH2的合成，进而减少FH4的合成。 细菌因核酸合成障碍，使生长繁殖受到抑制。,酶的竞争抑制作用的强弱取决于I和S 的相对比例。 显著特点：增大I可加强抑制作用 所以磺胺类药首次用药剂量加倍。 人类能直接利用食物中的叶酸，所以人类核酸的合成不受磺胺类药的干扰。,有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。这种抑制作用称作非竞争性抑制作用。,非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力,定义,反应模式,特点,抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；,抑制程度取决于抑制剂的浓度；,动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。,抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，使中间产物ES的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。,定义,反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶-底物复合物结合,反应模式,特点：,抑制剂只与酶底物复合物结合；,抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；,动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。,各种可逆性抑制作用的比较,六、激活剂可提高酶促反应速率,定义,使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为激活剂(activator)。,种类,必需激活剂 (essential activator) 非必需激活剂 (non-essential activator),激活作用的机制：,促进酶与底物结合成复合物 参与酶的活性中心的构成 对酶具有选择性,（1）无机离子： 金属离子(K+ Na+ Mg2+ Zn2+ Fe2+ Ca2+ ) 、 阴离子(Cl- Br-)、氢离子 （2）简单有机分子：某些还原剂、乙二胺四乙酸（EDTA）,第四节 酶的调节 The Regulation of Enzyme,代谢途径：关键酶 限速酶 F G A B C D E H L,E1,E2,E3,E4,E5,E6,E7,E8,一般位于代谢途径的起始或分支处； 催化单向不可逆反应； 活性较低，活性最低者又称为限速酶； 是可调节酶。,关键酶：,酶活性的调节（快速调节）,酶含量的调节（缓慢调节）,调节方式,调节对象：关键酶,别构效应剂 (allosteric effector),别构调节 (allosteric regulation),别构酶 (allosteric enzyme),别构部位 (allosteric site),一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称（别构）变构调节。,（一）别构效应剂通过改变酶的构象而调节酶的活性,一、酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节,R,R,C,C,R,R,R,R,C,C,C,C,酶活性增加/降低,-生理小分子物质：代谢产物、底物、其他 和调节基团非共价、可逆结合 酶的别构调节,酶分子,别构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应。,酶的别构调节是体内代谢途径的重要快速调节方式之一。,（二）酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价可逆结合来实现的,在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰（或称化学修饰）。,共价修饰(covalent modification),磷酸化与脱磷酸化（最常见） 乙酰化和脱乙酰化 甲基化和脱甲基化 腺苷化和脱腺苷化 SH与SS互变,常见类型,酶的磷酸化与脱磷酸化,消耗ATP，作用快，效率高 快速调节,有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。,在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。,（三）酶原需要通过过程才能产生有活性的酶,酶原 (zymogen),酶原的激活,酶原激活的机理,为什么不直接以酶形式存在呢？,胰蛋白酶原,胰蛋白酶,胰蛋白酶的激活,保护正常组织不受伤害,酶原激活的生理意义,避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。 有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。,急性胰腺炎的发生，就是由于某些原因使胰蛋白酶原等在胰腺组织中被激活，引起胰腺组织自身消化的结果。,例如胰腺分泌的胰蛋白酶原和糜蛋白酶原，需在肠道内被激活后才具有催化蛋白质水解的活性，从而保证胰腺组织不被破坏。,血液中的凝血酶原，在组织损伤血管破裂时才被大量激活，从而促进血液凝固，防止大量出血。,二、 酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节,诱导作用(induction) 阻遏作用(repression),（一）酶蛋白合成可被诱导或阻遏,溶酶体蛋白酶降解途径（不依赖ATP的降解途径） 非溶酶体蛋白酶降解途径（又称依赖ATP和泛素的降解途径）,（二）酶降解的调控与一般蛋白质降解途径相同,第五节 酶的命名与分类 The Naming and Classification of Enzyme,一、酶可根据其催化的反应类型予以分类,氧化还原酶类 (oxidoreductases) 转移酶类 (transferases ) 水解酶类 (hydrolases) 裂解酶类 (lyases) 异构酶类 (isomerases) 合成酶类 (synthetases, ligases),根据酶反应的类型，酶可分为六大类，其排序如下:,二、每一种酶均有其系统名称和推荐名称,系统名称 (systematic name) 推荐名称 (recommended name),一些酶的分类与命名,第六节 酶与医学的关系 The Relation of Enzyme and Medicine,一、酶和疾病密切相关,（一）酶的质、量与活性的异常均可引起某些疾病,有些疾病的发病机理直接或间接和酶的异常或酶活性受到抑制相关。 许多疾病也可引起酶的异常，这种异常又使病情加重。 激素代谢障碍或维生素缺乏可引起某些酶的异常。 酶活性受到抑制多见于中毒性疾病。,（二）酶与疾病的诊断：血清酶活性测定,（二）酶的测定有助于对许多疾病的诊断,1酶活性测定和酶活性单位是定量酶的基础,酶的活性是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速率。 酶促反应速率可在适宜的反应条件下，用单位时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。 酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度，它反映在规定条件下，酶促反应在单位时间（s、min或h）内生成一定量（mg、g、mol等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。,在特定的条件下，每分钟催化1mol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。,催量(kat)是指在特定条件下，每秒钟使mol底物转化为产物所需的酶量。,kat与IU的换算： 1 IU=16.6710-9 kat,国际单位(IU),催量单位(katal),（三）酶在治疗上的应用 替代治疗：消化不良-胃酶、胰酶 抗菌治疗：磺胺药 对症治疗：预防血栓形成-尿激酶、链激酶、纤溶酶 抗癌治疗：MTXFH2还原酶,常用的治疗酶,酶 主要来源 用途 淀粉酶 胰、麦芽、微生物 治疗消化不良、食欲不振 溶菌酶 蛋清、细菌 治疗各种细菌性和病毒性疾病 凝血酶 动物、细菌、酵母 治疗各种出血 尿激酶 人尿 治疗心肌梗死、结膜下出血、 黄斑部出血 链激酶 链球菌 治疗血栓性静脉炎、咳痰、血 肿、骨折、外伤 核酸类酶 生物、人工改造 基因治疗、治疗病毒性疾病 抗体酶 分子修饰、诱导 与特异抗原反应，清除各种致 病性抗原,二、酶在医学上的应用领域广泛,（一）酶作为试剂用于临床检验和科学研究,酶法分析即酶偶联测定法(enzyme coupled assays)，是利用酶作为分析试剂，对一些酶的活性、底物浓度、激活剂、抑制剂等进行定量分析的一种方法。,1酶法分析是以酶作为工具对