课件：酶化学新.ppt

第 六 章,酶 化 学,本章内容,一、酶的概述 二、酶的结构与功能的关系 三、酶的作用机制 四、酶促反应动力学 五、酶的应用及发展,（一） 酶的概念 （二） 酶的化学本质 （三） 酶的命名 （四） 酶的分类 （五） 酶的特性,一、酶的概述,（一）酶(Enzyme)的概念:,酶是活细胞产生的，具有催化生物反应功能的蛋白质大分子及核酸。,一、酶的概述,几个有关名词,底物(substrate, S)：酶作用的物质。 产物(product, P)：反应生成的物质。 酶促反应：酶催化的反应。 酶活性：酶催化化学反应的能力。,（二）酶的化学本质,1、大多数酶是蛋白质： 元素组成与分子量 化学结构与空间结构； 理化性质:两性性质；胶体性质； 变性失活；可被蛋白酶分解；结晶；测序。 2、某些RNA具有催化活性,将本质为RNA 的酶称核酶（ribozymes)。,（三） 酶的命名 习惯命名法 1.习惯命名法的原则： （1）根据其底物命名，如淀粉酶、蛋白酶 （2）根据其催化的反应性质命名：如水解酶、转氨酶 （3）根据底物及反应性质命名：如乳酸脱氢酶 （4）在（1）（2）（3）基础上有时加上酶的来源或其他特点，如胃蛋白酶、碱性磷酸酶。,2.习惯命名的优缺点：优点是简单，缺点是缺乏统一性,国际系统命名法 系统名称(systematic name) 应当标明酶的底物和反应的性质 当底物多于两个时应同时列出,并用“:”隔开。例：, 根据酶催化反应的类型分为六大类： 1.氧化还原酶类 2.转移酶类 3.水解酶类 4.裂分酶类 5.异构酶类 6.合成酶类 根据底物的性质和反应键的性质，每一类又可分为若干亚类及次亚类。仍然用1，2，3，编号。 在次亚类中编号。,系统名称：,系统名,系统名：包括所有底物的名称和反应类型。,惯用名：只取较重要的底物名称和反应类型。,1.氧化还原酶类：主要是催化氢的转移或电子传递或加氧的氧化还原反应。,AH2 + B（O2） 供氢体 受氢体,A + BH2（H2O2，H2O）,根据受氢体的性质，氧化还原酶类可分为： （1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。,AH2 +B,A +BH2（需辅酶或辅酶）,（2）氧化酶类,催化底物脱氢，氧化生成H2O2：,AH2 + O2,A + H2O2,催化底物脱氢，氧化生成H2O：,2AH2 + O2,2A + 2H2O,（3）过氧化物酶,ROO + H2O2,RO + H2O + O2,（其它）（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）,（顺，顺-已二烯二酸）,2. 转移酶类：催化化合物中某些基团的转移。,AX + B,A +BX,根据X分成8个亚类：转移碳基、酮基或醛基、酰基、糖基、烃基、含氮基、含磷基（激酶）和含硫基的酶。,水解酶类：催化加水分解作用。 AB + H2O AOH + BH 4. 裂解酶类：催化非水解性地除去基团而形成双键的反应或逆反应。,CC键,+ CO2 （脱羧酶、醛缩酶）,CO键,+ H2O（脱水酶）,CN键,+ NH3（脱氨酶）,5.异构酶类：催化各种异构体之间的互变。,常见的有消旋和变旋、醛酮异构、顺反异构和变位酶类。,6.合成酶类:催化一切必须与ATP分解相偶联、并由两种物质合成一种物质的反应。 A + B + ATP C + ADP（或AMP）+ Pi(或PPi),（四）酶的分类 1、根据酶的组成分类：,（1）单纯酶（简单蛋白质）： 其活性仅取决于其蛋白质结构。 如：蛋白酶、淀粉酶等。,（2）结合酶：酶蛋白+辅因子=全酶,辅因子(cofacter)：热稳定的非蛋白小分子。,按分子组成： 金属离子：Mg2+、Mn2+ 小分子有机物：维生素,全 酶,决定反应的特异性,决定反应的种类与性质,同一辅因子可与多种不同酶蛋白结合，显示不同催化活性,辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为：,辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。,辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。,（3）多酶体系及其分类 ）多酶体系(multienzyme system)：细胞内存在着许多由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体等。 ）多酶体系的分类： 可溶性的多酶体系 如催化糖的有氧氧化的多酶体系中的各个酶，在细胞质中以可溶性形式作为独立的单体存在，彼此之间没有结构上的关系。,丙酮酸脱氢酶复合体 （pyruvic acid dehydrogenase complex) 由三个酶组成： 丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸转乙酰基酶、二氢硫辛酸脱氢酶,脂肪酸合成酶复合体： 7种不同的酶围绕着酰基载体蛋白（ACP）排列成紧密的复合体,结构化的多酶体系,（五）酶的特性 酶的生物学意义:酶能在机体十分温和的条件下高效率地起催化作用,使生物体内的各种物质处于不断的新陈代谢之中,因此酶在生物体的生命活动中占有极其重要的地位。,酶与一般催化剂的共同点 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。,（1）酶促反应具有极高的效率,1.酶催化作用特点：,酶的催化效率通常比非催化反应高1081020倍，比一般催化剂高1071013倍。 酶加速反应的机理是降低反应的活化能(activation energy)。,酶促反应活化能的改变,活化能： 底物分子从初态转变到活化态所需的能量。,过氧化氢分解反应所需活化能,一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种选择性称为酶的特异性或专一性。,* 酶的特异性(specificity),（2）酶促反应具有高度的特异性,绝对特异性(absolute specificity) 相对特异性(relative specificity) 立体结构特异性(stereo specificity),绝对特异性,酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。 如：,相对特异性,酶作用于一类化合物或一种化学键。 如：,立体结构特异性,酶仅作用于立体异构体中的一种。,(1)延胡索酸水化酶，只能催化反-丁烯二酸，而不能催化顺-丁烯二酸,反-丁烯二酸,顺-丁烯二酸,(2)L-AA氧化酶只催化L-AA的氧化。,（3）高敏感性：即酶易失活，酶作用需要比较温和的条件，如常温、常压和接近中性的酸碱度等。这是由于酶的化学本质为蛋白质，凡使蛋白质变性的因素都能使蛋白质失活 （4）可调节性：包括抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活和激素控制等 （5）与辅酶、辅基和金属离子的相关性：结合酶的催化活性与辅酶、辅基和金属离子的作用是相关的：,二、酶的结构与功能的关系,1.酶的活性中心 2.酶原与酶原的激活 3.同工酶 4.抗体酶 5.核酶,二、酶的结构与功能的关系,1.酶的活性中心 活性中心：酶分子中能同底物结合并起催化作用的空间部位。,羧肽酶的活性中心,实验：酶蛋白经水解切去部分肽链后，残留部分仍有活性。 说明：参与催化反应的只是其中一小部分，即活性中心。,活性中心的实质,活性中心即酶分子中在三维结构上相互靠近的几个aa残基或其上的某些基团。 活性中心以外的部分对酶催化次要但对活性中心形成提供结构基础。,胰凝乳蛋白酶的活性中心,活性中心的功能部位：,结合部位：酶分子上与底物结合的部位。 催化部位：底物在此发生一定的化学变化。,活性中心,构成酶活性中心的常见基团： His的咪唑基、Ser的OH、Cys的SH、Glu的-COOH。,活性中心的特点：,1）仅为酶体积的很小部分； 2）具有一定的空间构象； 3）S与E靠次级键结合； 4）是由特定空间构象维持的一个裂隙。,溶菌酶活性中心,底 物,活性中心以外的必需基团,结合基团,催化基团,活性中心,63,研究酶活性中心的方法：,1、通过研究专一性底物判断确定E活性中心的结构； 2、用化学修饰法共价修饰E分子的一些功能基团，以查出哪些基团是活性必需的； 3、X-衍射直接探明活性中心。,2. 酶原与酶原的激活,酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。,酶原的激活 在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。,酶原激活的机理,胰蛋白酶原的激活过程,酶原激活的生理意义,避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。 有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。,3. 同工酶,* 定义 同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。,同工酶是寡聚酶。 存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞内。 目前发现约500种。,* 举例：乳酸脱氢酶(LDH1 LDH5),临床意义,心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化,1,酶活性,心肌梗死酶谱,正常酶谱,肝病酶谱,2,3,4,5,同工酶的性质,由于同工酶一级结构的不同，因此分子量、pI、Km、物理化学性质、免疫性质、电泳行为等方面都表现出差异。 可以用电泳的方法对它们进行分离。,思考：为什么同工酶能催化相同的化学反应？,4.抗体酶,既是抗体又具有催化功能的蛋白质.,本质是免疫球蛋白(immunologlobulins) 人工的方法使其获得了酶的属性，所以又称为催化性抗体(catalytic antibody)。,抗体蛋白的特性,酶与抗体这两种蛋白质之间尽管功能不同，但它们与各自的配基(酶-底物、抗体-抗原)的结合特性，如结合方式、动力学过程等都非常相似。 从20世纪60年代起，有人开始了对抗体进行修饰，并使其获得酶的属性的研究。,核酶（Ribozyme) :具催化活性的RNA。 核酶的发现: 1982年Cech等发现四膜虫26S rRNA前体具有自我剪接(self-splicing)功能，并于1986年证明其内含子L-19 RNA具有多种催化功能。此后陆续发现多种具有催化功能的RNA，底物也扩大到DNA、糖类、氨基酸酯。,5. 核酶,Altman发现RNase-P的蛋白部分不具催化功能，而RNA部分在有足够浓度Mg2+存在下，能起核酸水解酶的作用。 证明了核酸既是信息分子，又是功能分子。,核酶的催化性质,RNA作用于RNA； 核酸酶催化的反应主要包括:水解反应(RNA限制性内切酶活性)，连接反应(聚合酶活性)和转核苷酰反应等； 最近核酸酶的其他作用底物也已被发现，如多糖、DNA以及氨基酸酯等。,核酶研究中的两个问题,核酶催化效率太低。 由于核酶本身是RNA，很容易被核酸水解酶(RNase)所破坏。,因此，要将核酶应用于体内阻断基因表达或作为抗病毒的临床药物，还要做大量的研究工作。,三、酶的作用机制,降低化学反应所需的活化能,（1）中间产物学说：,学说认为：当酶催化一化学反应时，首先 E和 S结合形成中间产物 ES，然后它再分解成产物P并释放酶E。,ES,E + S,E + P,k1,k2,k3,中间产物学说,1）中间产物比底物需较少的活化能就可分解成产物并放出酶。 2）ES 决定酶促反应速度。 3）中间产物形成的实验依据： 同位素32P标记底物法（磷酸化酶与葡萄糖结合） 吸收光谱法（过氧化物酶与过氧化氢结合）,（2）决定酶作用专一性的机制,锁钥学说： 1894年E.Fischer 提出：S分子或其一部分像钥匙一样楔入E活性中心部位。 此学说强调E与S结构互相吻合(刚性模板)。,物理吸附,诱导契合学说,1958年Koshland 提出： 当E与S接近时， E蛋白受S分子的诱 导，其构象发生有 利于S结合的变化， E与S在此基础上互 补契合、进行反应。,诱导契合假说,（3）使酶具高催化效率的因素：,）酶与底物的“邻近”及“定向”效应 邻近(proximity)：在酶促反应中，底物分子酶的活性中心酶活性中心的有效浓度大大增加 提高反应速度。 定向(orientation):底物分子中参与反应的基团与酶活性中心的相关基团相互接近，并正确定向高效率和专一性特点。 分子间反应变为分子内反应。,2）“张力”和“形变”,X衍射证实：E使S分子中敏感键中某些基团的电子密度变化，产生电子张力，使其发生变形，更易于断裂。,A：S变形 B：S和E都变形,3）酸碱催化,指E分子上某 些基团作为质 子供体和质子 受体对S进行 （广义的）酸 碱催化。,广义酸碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。,4）共价催化,E分子中的亲核基团提供电子，对S中亲电子的碳原子进行攻击，生成ES使反应活化能降低，S可越过较低的能垒而形成产物。,使酶具高催化效率的因素：,）酶与底物的“邻近”及“定向”效应 2）“张力”和“形变” 3）酸碱催化 4）共价催化,酶促反应动力学 研究各种因素对酶促反应速度的影响。 影响因素包括有 底物浓度、酶浓度、温度、 pH、 抑制剂、激活剂。,四、酶促反应动力学,单底物、单产物反应。 酶促反应速度用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示。,研究前提,1. 底物浓度对反应速度的影响,矩形双曲线,1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelis equation)。,1）米氏方程的推导,根据中间产物学说： 式中K1,K2,K3分别为各反应常数，可知： ES形成速度= K1 ES ES分解速度=(K2 + K3 )ES 当反应达恒稳态时,二速度相等,即: K1 E S =(K2 + K3 ) ES,整理并令： 由于E 与ES之和为总的酶浓度Et ,即: Et= E + ES E = Et-ES 将代入 :,(Et-ES),S,Km,整理得: 酶促反应速度由ES决定,而= K3 ES ES= 将代入整理得:,此时达到最大反应速度Vmax: Vmax= K3 Et 将代入,得米氏方程:,当S 升高,所有E为S所饱和时,即: Et =ES,当v=Vmax/2时,KmS,（1）Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。,2）Km与Vmax的意义,（2）Km是酶的特征性物理常数。 只与E性质有关，与E无关；,（3）同一E有几个S就有几个Km ， Km最小的为最适S或天然S。,（5） Vmax 定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。,意义：Vmax=K3 E 如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶的转换数(turnover number)，即动力学常数K3。,定义 当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。 意义 可用来比较每单位酶的催化能力。,酶的转换数,3）m值与max值的测定,双倒数作图法(double reciprocal plot)，又称为 林-贝氏(Lineweaver- Burk)作图法,（林贝氏方程）,双倒数作图法, Hanes作图法,在林-贝方程的基础上，两边同乘S,S/ V =Km/ Vmax + S/Vmax, Eadie-Hofstee作图法,在林-贝方程的基础上，两边同乘V .Vmax,2. 酶浓度对反应速度的影响,当SE，反应速度与酶浓度成正比。,0,V,E,关系式为：V = K3 E,双重影响,3.温度对反应速度的影响,最适温度 (optimum temperature)： 酶促反应速度最快时的环境温度。,温度影响酶促反应的机理：,温度对反应速度的影响,1）低于最适温度：反应速度随温度上升而加快； 2）高于最适温度：E蛋白随温度上升而变性失活。,例1.蔬菜干制 (霸王花、黄花菜) 酶促褐变条件：酚酶、酚类底物、O2 例2.加工豆奶 豆腥味产生条件：脂氧化酶、油脂、O2 例3.茶叶 绿茶：鲜叶 杀青 揉捻 干燥 红茶：鲜叶 萎雕 揉捻 发酵 干燥,4.pH对酶作用的影响,最适 pH：酶具有最大的催化活性时的环境pH值,pH,酶的活性,胃蛋白酶,淀粉酶,胆碱酯酶,酶的最适pH不是酶的特征性常数：因底物、缓冲液的不同而不同。 不同酶的最适pH各不相同，一般在pH5-8之间。,pH影响的机理：,1）pH影响E活性中心及附近有关基团的解 离，使之易或不易与S 结合； 2）pH影响S的极性基团，从而影响这些基 团与E的结合； 3）过酸、过碱可使酶变性失活。,5.激活剂对酶作用的影响,概念：凡能提高酶活力的物质称激活剂。 种类： 1）无机离子的激活作用： 作为活性部位的组分； 作为辅助因子的组分； 如：Mg2+、Ca2+、Co2+、Mn2+等。,2）中等大小的有机分子： 包括还原剂（使二硫键还原）、 EDTA（去除重金属杂质）等。,3）蛋白质类大分子物质： 激活酶原、解除抑制剂的抑制作用。 如：pr与重金属离子结合，解除抑制剂的 抑制。,6.抑制剂对反应速度的影响,酶的抑制剂(inhibitor) 凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。,区别于酶的变性,抑制剂对酶有一定选择性，而变性的因素对酶没有选择性。,抑制作用的类型,不可逆性抑制 (irreversible inhibition),可逆性抑制 (reversible inhibition)：,竞争性抑制 (competitive inhibition) 非竞争性抑制 (non-competitive inhibition) 反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition),1 ) 不可逆性抑制作用,* 概念 抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活，不能用透析、超滤等方法予以除去。 * 举例 农药:有机磷农药、有机氯农药、有机汞农药,2） 可逆性抑制作用,* 概念 抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。,竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制,* 类型,（1）竞争性抑制作用,定义 抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。,竞争性抑制,* 特点,抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及S；,I与S结构类似，竞争酶的活性中心；,动力学特点：Vmax不变，表观Km。,抑制剂,无抑制剂,1/v,1/S,* 举例, 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制, 磺胺药对细菌FH2合成酶的抑制,2. 非竞争性抑制,抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。,非竞争性抑制,* 特点,抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合；,抑制程度取决于I；,动力学特点：Vmax，表观Km不变。,抑制剂,1/v,1/S,无抑制剂,2. 反竞争性抑制,抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，使ES的量下降。,反竞争性抑制,* 特点,抑制剂只与ES结合；,抑制程度取决与I及S；,动力学特点：Vmax，表观Km。,抑制剂,1/V,1/S,无抑制剂,各种可逆性抑制作用的比较,7.别构酶,1)特点： 亦称变构酶，是一类重要的调节酶。 一般为寡聚酶（两个以上亚基组成），易发生构象改变。其上有二个重要部位： 活性部位和别构部位,2)别构酶结构的部位,活性部位： 负责E对S的结合与催化； 别构部位： 可结合调节物，负责调节酶反应速度 。 这两部位可在不同亚基或同一亚基不同部位上。,3)别构效应：,概念： 当S或S以外的物质与E的相应部位非共价 结合后，通过E分子构象的变化影响E催化 活性的效应。,4）别构效应剂,别构激活剂： 正协同，加快反应速度的，多为S 。 如：ATP对ATCase(天冬氨酸转氨甲酰酶)。 别构抑制剂： 负协同，减慢反应速度，多为代谢终产物。 如：CTP对ATCase。,ATCase：合成CTP的多酶体系中的第一个酶 底物为天冬氨酸、氨甲酰磷酸 负调节物为CTP； 正调节物为ATP,ATCase：天冬氨酸转氨甲酰基酶,生物学意义： CTP：通过降低酶与底物的亲和力抑制 ATCase，保证了在嘧啶核苷酸充足时，不再进行一些不必要的合成。 ATP：增强酶与底物的亲和力。作为信号表示有能量供应DNA复制,别构酶通常为代谢途径第一个酶或分支点上第一个酶。,5）别构酶动力学曲线：,大多数别构酶不符合米氏方程。,五、酶的应用与发展,1. 分离纯化 2. 酶活力的测定 3. 酶的应用,1. 酶的分离提纯 分离提纯的目的 1）为了研究酶的理化性质或鉴定酶； 2）作为生化试剂或药物。 2、胞内酶的分离提纯步骤（胞外酶则易于分离提纯） 选材破碎抽提分离纯化保存 （1）选材：含酶量高、易分离 （2）破碎细胞：,3 抽提：低温下，用水或低盐缓冲液将酶溶出，所得为粗提液，含较多杂质。 4 分离及提纯：酶是蛋白质，故可用提纯蛋白质的方法：盐析、等电点沉淀、有机溶剂、调节pH等。 酶是生物活性物质，故应减少酶活性的损失，要求操作条件温和，一般在低温0 - 5 C间进行，有时还需进一步提纯。,保存：酶制品浓缩、结晶后-20C保存。 常用方法有： （1）保存浓缩的酶液； （2）冰冻干燥； （3）浓缩液加入等体积甘油，在零下20 C长期保存。,原则： 在增加酶得率和纯度的同时，尽可能避免高温、过酸、过碱、剧烈的震荡及其它可能使酶丧失活力的一切操作过程。尽最大可能保存酶的活力。,2. 酶活力的测定,1 ）酶活力（enzyme activity）：指酶催化一定化学反应的能力。 酶活力的大小可以用在一定条件下催化的某一化学反应的反应速度来表示。 2 ）酶反应速度：单位时间、单位体积内底物的减少量或产物的增加量，其单位为：浓度/单位时间,酶活力的测定,从右图可知反应速度只在最初一段时间内保持恒定，随时间增长，酶反应速度逐渐下降，故研究酶反应速度以酶促反应的初速度（initial velocity 或initial speed）为准。,3）表示方法：,（1）酶活力单位（active unit, U, I.U ）： 特定条件下（25 ），在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量。 （2）酶的转换数（katal，kat）： 在最适条件下（30 ）,每秒钟可使1mol底物转化的酶量。 1 kat = 6107 I.U （3）酶的比活力 指每mg酶蛋白所具有的酶活力，一般用U/ mg蛋白表示。,3.酶的应用,工业上酶应用的优点： 1）专一性高，副反应很少，后处理容易。 2）催化效率高，酶用量少。 3）反应条件温和，可以在近中性的水溶液中进行反应。 4）酶的催化活性可以进行人工控制。 缺点： 1）酶易失活，酶反应的温度、pH 、离子强度等要很好控制。 2）酶不易得到，价格昂贵。 3）酶不易保存。,（1）酶在工业中的应用不断扩大。 酶在食品工业的应用： 酿造米酒 浸米蒸饭拌曲装缸糖化发酵压榨成品 2)果葡糖浆酶法生产：,淀粉乳 糊精葡萄糖果葡糖浆,酶在轻工、化工领域的应用： 1) 蛋白酶用于皮革工业的脱毛。 2) -淀粉酶、纤维素酶用了牛仔服的生产。 3) 碱性蛋白酶、碱性脂肪酶应用于洗涤剂的生产。 酶在医学中应用 1) 酶在疾病诊断中的地位越来越重要。 2) 酶作为治疗疾病的药物在临床上的应用不断扩大。,某些作为药物使用的酶 酶 临床应用 淀粉酶 治疗消化不良 菠萝蛋白酶 伤口化脓、消化不良 尿激酶 溶解血栓 左旋糖酐酶 预防龋齿 天冬酰胺酶 治辽癌症,工具酶在生物学研究中的应用 利用酶的专