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一、名词解释 1.必需氨基酸：指体内需要，但人体本身不能合成或合成速度不足以满足需要， 必须由食物蛋白质提供的氨基酸。 2. 蛋白质的营养互补作用：把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，使所含的 必需氨基酸在组成上能相互补充，从而提高蛋白质营养价值的作用，称为蛋白质 的营养互补作用。 3. 一碳单位：某些氨基酸在分解代谢中，可产生含有一个碳原子的有机基团， 称为一碳单位或一碳基团。 4. 蛋白质腐败作用：肠道细菌对那些残余的蛋白质、多肽及未被吸收的氨基酸 所起的分解作用，称为蛋白质的腐败作用 二、选择题 1.E 2.C 3.C 4.B 5.B 6.B 7.B 8.B 9.D 10.C 11.C 12.C 13.A 14.D 15.E 16.E 17.B 18.D 19.A 三、简答题 1. 尿素循环是维持血氨低浓度的关键。当肝功能严重损伤时，尿素循环发 生障碍，血氨浓度升高，称为高氨血症。一般认为，氨进入脑组织，可与-酮 戊二酸结合成谷氨酸，谷氨酸又与氨进一步结合生成谷氨酰胺，从而使-酮戊 二酸和谷氨酸减少，导致三羧酸循环减弱，从而使脑组织中 ATP 减少。谷氨酸本 身为神经递质，且是另一种神经递质-氨基丁酸（GABA）的前体，其减少亦会 影响大脑的正常生理功能，严重时可出现昏迷，这就是肝昏迷的氨中毒学说。 2. 体内游离氨基酸构成氨基酸代谢池，代谢池的氨基酸由三种来源：食 物蛋白质消化吸收；组织蛋白质分解；体内合成非必需氨基酸。氨基酸的去 路有：合成组织蛋白质；转变成多种由特殊生理功能的其它含氮化合物，如 肾上腺素、黑色素、甲状腺激素、血红素、嘌呤和嘧啶等；分解代谢。 3. 蛋白质是生命活动的物质基础，是人体细胞和组织的重要组成成分。没有 蛋白质就没有生命。其主要的生理功能有： 1维持组织的生长、更新和修复 此功能为蛋白质所特有，不能由糖或脂 类代替。 2 参与多种重要的生理活动 如机体内的抗体 （免疫功能） 、 酶 （催化功能） 、 激素 （调节功能） 、 运输氧的血红蛋白 （运输功能） 、 参与肌肉收缩的肌动蛋白 （运 动功能）等，还包括胺类、神经递质、激素、嘌呤、嘧啶等。 3氧化功能 每克蛋白质在体内氧化分解产生 17.19kJ(4.1 千卡)的能量， 蛋白质的这种生理功能可由糖及脂类代替。一般情况下，蛋白质供给的能量占食 物总供热量的 1015。 此外，有些蛋白质还具有支持或保护作用，如胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白 等。 4. 一碳单位的主要功能，是作为合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的原料，在 核酸的生物合成中起重要作用。故一碳单位代谢与细胞增殖、组织生长等过程密 切相关。 一碳单位还参与体内许多甲基化反应过程，如卵磷脂的合成。 一碳单位代谢是将氨基酸分解代谢与核酸生物合成及其他代谢密切联系的 纽带，对人体的生命活动有重要意义。 5. 氨基酸在代谢过程中，生成的某些中间产物也是糖和脂类的代谢产物。 共同的中间产物是物质代谢之间发生联系和相互转变的枢纽。-酮戊二酸、丙 酮酸、草酰乙酸和乙酰辅酶 A 等是体内许多物质互变的枢纽性中间代谢物。 一、名词解释 1、基本氨基酸：从天然蛋白质水解获得的氨基酸，有 20 种。 2、 肽键： 一个氨基酸的-氨基和另一个氨基酸的-羧基脱水后形成的键称 为肽键，又称酰胺键。 3、等电点（pI） ：蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，即蛋白质分子呈 电中性，这时溶液的 pH 值称为蛋白质的等电点 4、蛋白质的变性：蛋白质分子由于受物理和化学因素的影响，空间结构发 生改变或被破坏，致使蛋白质的理化性质有所改变和生物学功能丧失，这种现象 称为蛋白质的变性作用。 5、肽：氨基酸通过肽键相连而成的化合物称为肽。 二、选择题 1、B 2、C 3、B 4、B 5、C 6、B 7、 D 8、A 9、A 10、B 11、A 12、C 13、B 14、D 15、A 三、是非题（在题后括号内打或） 1、 2、 3、 4、 5、 6、 四、填空四、填空 1、2 3 2、不变 4、-螺旋 -折叠 5、电荷层 水化膜 6、两性离子 7、不动 向正极 向负极 8、氮 95 10、两性离子 负 正 11、盐析 有机溶剂 加热 重金属试剂 生物碱试剂 12、三 巯基 氧化还原 五、计算题五、计算题 1、1 克样品含氮量为 10mg，蛋白质含量是多少？ 10*6.25 1*1000 *100%=6.25% 2、一个 -螺旋片段含有 180 个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋？ 180/3.6=50 六、简答题六、简答题 1、组成蛋白质的氨基酸有多少种？其结构特点是什么？ 组成蛋白质的氨基酸有 20 种。 结构特点： （1）除脯氨酸是-亚氨基酸外，所有氨基酸均为-氨基酸； （2）除甘氨酸外，其它氨基酸的-碳原子（分子中第二个碳，C）均为 不对称碳原子，有D-型和L-型两种立体异构体，但天然蛋白质中的氨基酸都 是L-型氨基酸； （3）氨基酸之间的不同，主要在于侧链 R 的不同。 2、蛋白质分子结构可分为几级？维持各级结构的化学键是什么？ 蛋白质分子结构分为一、二、三、四级； 维持各级结构的化学键分别是肽键、二硫键，氢键，次级键（疏水键） ，次 级键（疏水键） 。 3、蛋白质溶于水为什么能形成稳定的胶体溶液？ 蛋白质亲水胶体的稳定性，主要决定于两个因素： 第一是水化层， 蛋白质分子颗粒表面带有很多亲水基， 如-NH2、 -COOH、 -OH、-SH等，对水有较强的吸引力，使蛋白质分子表面常为多层水分子所包 围，形成一层水化膜，将蛋白质分子互相隔开，从而使蛋白质颗粒均匀地分 散在水中，不易聚集沉淀。 第二是表面带同种电荷。蛋白质在偏离等电点的溶液中带同种电荷，同 性电荷相斥而阻止蛋白质分子凝聚。 4、为什么在等电点时蛋白质的溶解度最低？ 蛋白质在等电点时，以两性离子的形式存在，其总净电荷为零，这样的蛋 白质颗粒在溶液中因为没有相同电荷而互相排斥的影响，所以最不稳定，溶解度 最小，极易借静电引力迅速结合成较大的聚集体，因而沉淀析出。 一、名词解释 1核苷与核苷酸：核苷是由碱基和戊糖组成的；核苷酸是核酸的基本构成 单位，由核苷和磷酸组成的。 2碱基互补：碱基成对有一定规律，腺嘌呤一定与胸腺嘧啶成对，鸟嘌呤 一定与胞嘧啶成对，即 AT，TA，GC 和 CG。所以，如一条链的碱基 顺序已确定，则另一条链必有相对应的碱基顺序。 3DNA 的一级结构：核苷酸的排列顺序。 4核酸的变性：高温、酸、碱以及某些变性剂（如尿素）能破坏核酸中碱 基之间的氢键，使核酸有规律的双螺旋结构变成无规律的“线团” ，空间结构被 破坏，但并不涉及共价键的断裂，这一过程称为核酸的变性。 5复性：变性 DNA 在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成 为双螺旋结构，这一过程称为复性。 6核酸分子杂交：不同来源的核酸经热变性后，慢慢冷却，让其复性，若 这些异源核酸之间在某些区域有相同的序列，则复性时，会形成杂交核酸分子。 二、选择题 1、C 2、B 3、D 4、C 5、B 6、B 7、D 8、D 9、A 10、C 11、B 12、B 13、A 14、B 15、D 16、E 17、D 18、C 19、C 20、E 三、填空题 1、核苷酸链 双螺旋 三叶草型 2、细胞核 细胞质 四、问答题 1组成核酸的化学元素是什么？基本结构是什么？试用简式表达多核苷酸 的连接方式。 组成核酸的化学元素主要有碳、氢、氧、氮、磷；基本结构是核苷酸； 2试比较 DNA 与 RNA 的分子组成、分子结构的异同。 两种核酸的基本化学组成和结构异同 核酸的成分 DNA RNA 嘌呤碱 (purine bases) 腺嘌呤(A) 鸟嘌呤(G) 腺嘌呤(A) 鸟嘌呤(G) 嘧啶碱 (pyrimidine bases) 胞嘧啶(C) 胸腺嘧啶(T) 胞嘧啶(C) 尿嘧啶(U) 戊 糖 D-2-脱氧核糖 D-核糖 酸 磷 酸 磷 酸 结构 双链，形成双螺旋 单链，局部形成双螺旋 3何谓 DNA 的二级结构，其要点有哪些？ 双螺旋结构： DNA 分子是由两条方向相反的平行多核苷酸链构成的， 两条链都是右手螺 旋，有一共同的螺旋轴。一条链的方向是 53，另一条链则是 35。螺旋直 径为 2nm。螺旋表面有一条大沟和一条小沟。 两条链的碱基在内侧，糖一磷酸主链在外侧，两条链由碱基间的氢键相连。 碱基对的平面约与螺旋轴垂直，相邻碱基对平面间的距离（碱基堆积距离）是 0.34nm。相邻核苷酸彼此相差 36。双螺旋的每一转有 10 对核苷酸，每转高度 为 3.4 nm。 碱基成对有一定规律，腺嘌呤一定与胸腺嘧啶成对，鸟嘌呤一定与胞嘧啶 成对。因此有四种可能的碱基对，即 AT，TA，GC 和 CG。A 和 T 间 构成二个氢键，G 和 C 间构成三个氢键。 4试述 RNA 的种类及其生物学功能。 RNA 有三种，即核糖体 RNA （rRNA） 、转运 RNA（tRNA） 、信使 RNA （mRNA） 。 参与蛋白质的生物合成。 5已知 DNA 某片断一条链碱基顺序为 5-CCATTCGAGT-3 ，求其互补 链的碱基顺序并指明方向。 5-ACTCGAATGG -3 6对一双链 DNA 而言，若一条链中（A+G）/（T+C）= 0.7，则： （1）互补链中（A+G）/（T+C）= ？ （2）在整个 DNA 分子中（A+G）/（T+C）= ？ （3）若一条链中（A+ T）/（G +C）= 0.7，则互补链中（A+ T）/（G +C） = ？ （4）在整个 DNA 分子中（A+ T）/（G +C）= ？ 答： （1）设 DNA 的两条链分别为和，那么： A= T，T=A，G=C， ：C=G， 因为，(A+ G)/（T+ C）= (A+ G)/（A+ G）= 0.7 所以，互补链中（A+ G）/（T+ C）= 1/0.7 =10/7 （2）在整个 DNA 分子中，A+G = T+C， （A+G）/（T+C）= 1 （3）A= T，T=A，G=C， ：C=G， 因为，(A+ T)/（G+ C）= (T+ A)/（C+ G）=0.7 所以，互补链中(A+T)/（G+ C）=0.7 （4）在整个 DNA 分子中， （A+ T）/（G +C）=(A+ A+ T+ T)/（G+ G+C+C） =2(A+ T)/2（G+ C） =0.7 7某 DNA 样品含腺嘌呤 15.1%（按摩尔碱基计） ，计算其余碱基的百分含 量。 胞嘧啶：15.1% 鸟嘌呤、胸腺嘧啶：34.9% 8谈谈你所知道的核酸研究进展情况及其对生命科学发展的影响。 略 一、选择题 一、选择题 1、 D 2、A 3、D 4、D 5、 B 6、 B 7、 B 8、C 9、C 11、A 12、 D 13、 C 14、D 15、A 16、C 17、 C 18、B 20、A 21、D 22、B 23、D 24、D 25、E 26、C 27、C 28、E 二、填空题二、填空题 1活细胞 生物蛋白质 2高效性 专一性 活性可调性 3底物浓度 酶浓度 温度 pH 激活剂和抑制剂 4金属离子 辅酶 辅基 辅基 化学法 辅酶 透析法 5结合基团 催化基团 结合基团 催化基团 6酶蛋白 辅助因子 全酶 7激活剂 三、简答题三、简答题 1酶作为一种生物催化剂有何特点？ 酶具有高效性、专一性、活性可调性 2解释酶的活性部位、必需基团二者关系。 结合基团：能与底物结合 活性中心内 催化基团：催化底物发生化学反应 必需基团 活性中心外 维持酶活性中心的空间构象 3说明米氏常数的意义及应用？ 米氏常数等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 应用： （1）米氏常数是酶的特征性常数，每一种酶都有它的 Km 值，与酶的性质、 催化的底物和酶促反应条件（如温度、pH、有无抑制剂等）有关，而与酶浓度 无关。 （2）Km值可用于表示酶和底物亲和力的大小。 （3）当使用酶制剂时，可以根据Km值判断使酶发挥一定反应速度时需要多 大的底物浓度；在已规定底物浓度时，也可根据Km值估算出酶能够获得多大的 反应速度。 4什么是竞争性和非竞争性抑制？试用一两种药物举例说明不可逆抑制剂 及可逆抑制剂对酶的抑制作用？ 竞争性抑制：抑制剂结构与底物的结构相似，它和底物同时竞争酶的活性中 心，因而妨碍了底物与酶的结合，减少了酶分子的作用机会，从而降低了酶的活 性。 非竞争性抑制：抑制剂和底物不在酶的同一部位结合，抑制剂与底物之间无 竞争性，酶与底物结合后，还可与抑制剂结合，或者酶和抑制剂结合后，也可再 同底物结合，其结果是形成了三元复合物(ESI)。 可逆抑制剂：增效联磺的杀菌作用：增效联磺抑制细菌的二氢叶酸合成酶、 二氢叶酸还原酶德活性，使细菌体内四氢叶酸的合成受到双重抑制，使细菌因核 酸的合成受阻而死亡。 不可逆抑制剂：有机磷农药能共价结合胆碱酯酶活性中心上的羟基，使胆碱 酯酶失活。临床药物解磷定（PAM）可解除有机磷化合物对胆碱酯酶的抑制。 5当一酶促反应进行的速度为Vmax的 80%时，在Km及S之间有何关系？ V= max sK sV m+ S=4 Km 一、名词解释 1生化药物：简称生化药物，是指运用生物化学理论、方法和技术从生物资源 制取的用于预防、诊断和治疗疾病的生物活性物质。如氨基酸、多肽、蛋白质、 核酸或核苷酸类、酶及辅酶、维生素、激素、脂类等药物。将上述这些已知药物 加以结构改造或者人工合成制造出的自然界没有的新药物，也称为生化药物。 2. 生物工程：就是利用生物体系，应用先进的生物学和工程技术，加工（或不 加工） 底物原料， 以提供所需的各种产品或达到某种目的的一门新兴跨学科技术。 3基因工程：又称体外基因（DNA）生理技术，用人工方法将目的基因分离， 在体外进行剪接、重组，然后把重组基因导入宿主细胞进行大量复制、表达，以 获得高产的目的基因产物。 4细胞工程：指模拟机体生理条件，使离体细胞生长繁殖，然后提取其代谢产 物以供药用。 5发酵工程：利用生物细胞的某种特定功能（本身具有或经遗传性状改造） ，给 其提供最适宜的生长条件，通过现代工程技术，生产出人类所需的产品，该工程 技术称发酵工程。 6酶工程：利用酶或细胞所具有的特异催化功能，借助生物反应器（biological reactor）和工艺过程生产人类所需产品的一种技术。 二、选择题 1.B 2.B 3.D 4.D 5.D 6.B 三、填空题 1. 猪 2. 胰脏 3. SOD 4. 天然蛋白质水解法、微生物发酵法、化学合成法、酶转化法 5. 乙酰半胱氨酸 6. 蛋氨酸 7. 抗利尿激素 二、简答题 1生化药物动物来源、血液及其他分泌物、海洋生物、微生物、植物、化学合 成、及现代生物技术产品。 2生化药物可以采用酸、碱、盐水溶液、表面活性剂、有机溶剂、超临界流体 技术萃取等提取。 影响提取的因素有：温度、酸碱度、盐浓度，须考虑。 3 （1）根据分子形状和大小，在外加的作用力下进行分离，如差速离心、超 速离心、膜分离（透析、电透析） 、超滤和凝胶过滤等。 （2）根据分子电离性质（带电性）的差异进行分离，如离子交换法、电泳 法、等电聚焦法等。它们将混合物中不同的组分分配于不同的区域。 （3） 根据分子极性大小及溶解度不同进行分离，如盐析法、等电点沉淀 法、溶剂提取法及有机溶剂分级沉淀法，可将混合物中各组分分配在不同的物相 中。 （4）根据物质吸附性质的不同进行分离，如吸附层析法。 （5）根据配体特异性进行分离，如亲和层析法。 实际工作中，常是将各种分离纯化方法有机配合，达到纯化精制的目的。 一、名词解释一、名词解释 生物氧化：糖、脂肪、蛋白质等有机物在生物体内彻底氧化生成二氧化碳和 水，并逐步释放能量的过程。 呼吸链：传递氢（或电子）的酶或辅酶按一定的顺序排列在线粒体内膜上， 组成递氢或递电子体系，称为电子传递链，该体系进行的一系列传递过程与细胞 摄取氧的呼吸过程相关，又称为呼吸链。 解偶联剂：能破坏氧化与磷酸化相偶联的作用称为解偶联作用。能引起解 偶联作用的物质称为解偶联剂。 二、选择题二、选择题 1D 2D 3D 4B 5B 6C 7C 8D 9A 10A 11D 12C 13C 14E 15C 16C 17A 18B 19C 20C 21C 22D 23D 24A 25C 26E 三、填空题三、填空题 1、糖、脂肪、蛋白质 彻底氧化生成二氧化碳和水 能量 2、NADH 呼吸链和 FAD 呼吸链 辅酶（辅基） 3、CoQ 4、有机酸脱羧 5、底物磷酸化和氧化磷酸化 6、NADH 3 7、2 3 四、是非判断题四、是非判断题 1、 2、 3、A 4、 五、简答题五、简答题 1. 何谓氧化磷酸化作用？NADH 呼吸链中有几个氧化磷酸化偶联部位？ 生物氧化过程中，代谢物脱下的氢沿呼吸链传递的过程中，逐步释放的能量 可以使 ADP 磷酸化生成 ATP， 这种氧化释放能量和 ADP 磷酸化截获能量相偶联 的作用称为氧化磷酸化。 NADH呼吸链中有 3 个氧化磷酸化偶联部位：NADH和CoQ之间；细胞 色素b和c之间；细胞色素aa3和O2之间。 2氰化物为什么能引起细胞窒息死亡？其解救机理是什么？ 氰化物阻断了细胞色素aa3和O2之间的电子传递，可以使呼吸链的传递全部 中断，引起细胞窒息死亡。 解除氰化物的毒性通常立即注射美蓝或亚硝酸钠， 这些药物可使少量血红蛋 白氧化为高铁血红蛋白，后者与氰化物有很大的亲和力，结合成氰化高铁血红蛋 白，使细胞色素氧化酶恢复其传递电子功能。 3生物氧化的特点是什么？ （1）生物氧化在细胞内进行，是在酶的催化下，在体温、近中性 pH 及有 水的环境中逐步进行的。 （2）生物氧化中能量是逐步释放的，这样不会因能量的骤然释放而损害机 体，同时使释放的能量得到有效的利用。生物氧化过程所释放的能量通常先贮存 在一些高能化合物如 ATP 中，以后通过这些物质的转移作用，满足肌体生命活 动需要。 （3）CO2的生成是有机物氧化的中间产物有机酸经脱羧反应而生成的；水 则是在一系列酶的催化作用下， 将有机物脱下的氢经过一连串的递氢或递电子反 应，最终与氧化合的产物。 4常见呼吸链电子传递抑制剂有哪些？其作用机制是什么？ 呼吸链抑制剂可在特异部位阻断呼吸链的电子传递， 使底物的氧化过程 （电 子传递）受阻，磷酸化也就无法进行，不能形成 ATP，此时即使组织细胞有充 足的氧也不能利用，造成组织呼吸停顿、能量断绝，严重时甚至危及生命。 呼吸链抑制剂主要包括鱼藤酮、阿米妥、抗霉素 A、一氧化碳、氰化物、叠 氮化物等。 5给大鼠注射 2,4-二硝基酚，大鼠的体温会升高，为什么？ 2,4-二硝基酚不能使 ADP 磷酸化产生 ATP，导致较多能量转变为热能，使体 温升高。 一、名词解释：一、名词解释： 1、糖酵解途径：葡萄糖或糖原在无氧的条件下，经过许多中间步骤分解为 乳酸的过程称为糖的无氧氧化。这个分解过程与酵母生醇发酵大致相同，因此糖 的无氧氧化又称为糖酵解。 2、糖有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O并释放能 量的过程。 3、三羧酸循环：三羧酸循环是指乙酰 CoA 和草酰乙酸缩合生成柠檬酸，柠 檬酸经一系列化学反应过程又生成草酰乙酸的循环过程。 4、糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。 二、选择题二、选择题 1、A 2、D 3、B 4、A 5、B 6、A 7、D 8、B 9、C 10、D 11、E 12、E 13A 14、D 15、E 16、D 17、D 18、B 19、C 20B 21、B 22. B 23. A 24B 25. C 26. C 27. B 28. D 29. D 30. B 三、填空题三、填空题 1无氧氧化 有氧氧化 磷酸戊糖途径 2细胞液 乳酸 3乳酸 甘油 生糖氨基酸 44 2 5乙酰辅酶 A 草酰乙酸 4 2 1 12 6磷酸戊糖途径 7细胞液 线粒体 36 38 8葡萄糖 糖原 9磷酸戊糖途径 戊糖 10磷酸化 11肝脏 肾脏 12. 糖异生作用 133-磷酸甘油醛 NAD+ 四、判断是非四、判断是非 1、 2、 五、简答题五、简答题 1简述糖酵解的生理意义。 （1）糖酵解是机体在缺氧情况下迅速获得能量的重要方式。例如剧烈运动 时，骨骼肌处于相对缺氧状态，则糖酵解过程加强，以补充运动所需能量。在某 些病理情况下，如严重贫血、失血、休克、呼吸障碍、循环障碍等，因氧供应不 足，组织细胞也可增强糖无氧分解，以获得少量能量。 （2）氧供应充足的条件下，某些组织细胞如红细胞、视网膜、睾丸、白细 胞、肿瘤细胞等，其所需能量仍由糖酵解供应。红细胞缺少线粒体，不能进行有 氧分解，维持红细胞结构和功能所需的能量全部依赖糖无氧分解获得。 （3）为体内其它物质的合成提供原料 2简述三羧酸循环的特点及生理意义。 特点：特点： （1）三羧酸循环必须在有氧条件下进行。 （2）三羧酸循环是机体主要的产能途径，每一次三羧酸循环共生成 12 分子 ATP。 （3）三羧酸循环是单向反应体系。 生理意义：生理意义： （1）糖的有氧氧化是机体获得能量的主要方式； （2）三羧酸循环是体内营养物质彻底氧化分解的共同通路 （3）糖有氧氧化是体内物质代谢相互联系的枢纽 3简述磷酸戊糖途径的生理意义。 （1）生成 5-磷酸核糖 （2）生成 NADPH 4比较糖酵解与糖有氧氧化在中间产物、最终产物、产能方面有何不同。 中间产物 最终产物 产能 糖酵解 3-磷酸甘油醛、丙酮酸 乳酸 2ATP 有氧氧化 3-磷酸甘油醛、丙酮酸、 乙酰辅酶 A、柠檬酸 二氧化碳、水 36（38）ATP 一、选择题一、选择题 1、E 2、B 3、A 4、C 5、C 6、C 7D 8. E 9. C 10. C 11D 二、填空题：二、填空题： 1、水溶性维生素 脂溶性维生素 2、抗佝偻病维生素 3、 黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD） 4、 四氢叶酸 5、 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+ 或辅酶I）和烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 （NADP+ 或辅酶） 6、 生育酚或抗不育维生素 7、 微量小分子 食物 维生素K 维生素B B 6 大肠杆菌 肠道细菌 8、 维生素 A 9、 维生素 D 三、问答题：三、问答题： 1、当缺乏维生素 A、维生素 C、维生素 E 和维生素 D 缺乏时会出现哪些症 状？怎么防治？ 维生素 症状 防治 维生素 A 夜盲症 多吃肝脏、眼球、乳制品、蛋黄及黄绿色植 物 维生素 C 坏血病 多吃新鲜的蔬菜和水果 维生素 E 多吃谷类、食用油、绿叶蔬菜 不能生育，此外，还 会出现肌肉萎缩、 肾 脏损坏、 身体各部分 渗出液聚合等症状。 维生素 D 佝偻病 多晒太阳，多吃鱼、蛋黄、奶 2、维生素是如何分类的？ 根据溶解性分类 3、写出 B 族维生素及与其对应的辅基（酶）的名称、功能。 维生素B 和焦磷酸硫胺素(TPP) B 1 维生素B 和黄素辅酶 B 2 维生素 PP 与辅酶 I、辅酶 泛酸与辅酶 A 维生素B B 6与磷酸吡哆素 叶酸与叶酸辅酶 维生素B B 12与辅酶B12 B 1、简述生物化学的涵义。 生物化学是生物学与化学交叉而产生的一门边缘学科， 是运用化学的理论和 方法， 从分子水平研究生物体内基本物质的化学组成和生命活动中所进行的化学 变化的规律的一门学科。 2、简述生物化学与药学的关系。 生物化学与药学的其它学科有着广泛的联系。 （1）药理学在很大程度上是以生物化学为基础的，由于大多数药物都通过 酶催化反应进行代谢，因此要了解药物在体内如何进入细胞，在细胞内如何代谢 转化，并在分子水平上探讨药物作用机制，必须以生物化学知识为基础； （2）药剂学研究药物制剂与药物在体内的吸收、分布、代谢转化和排泄过 程的关系，从而阐明药物剂型因素与疗效之间的关系，因此生化代谢与调控理论 是药剂学的重要基础； （3）药物化学研究药物的化学性质、合成以及结构与药效的关系，应用生 物化学的知识可为新药设计提供依据，以减少新药寻找过程的盲目性，提高寻找 新药的效率。 一、名词解释一、名词解释 1、脂类：由脂肪酸与醇生成的酯及其衍生物，分为脂肪和类脂两大类。 2、血浆脂蛋白： 脂类与血浆中的蛋白质结合成脂蛋白。 3、血脂：血浆中所含的