生物无机化学重点总结.doc

BND第一章 生物无机化学概论1.生物无机化学概念：所谓生物无机化学，就是利用无机化学特别是配位化学的理论和方法，研究和阐明参与生物体（尤其是人体）中化学反应的微量元素（金属元素）所起的作用及它们同生物功能之间的相互关系的一门科学。2.必需元素定义及种类：生命元素定义：维持生命所需的元素，也称必需元素。它们的缺乏会导致生物组织严重的、不可逆的损伤。分类：1.宏量元素：C、H、O、N、P、S 2.常量元素：Na、K、Ca、Mg、Cl 3.微量元素：Fe、Zn、Cu 4.痕量元素：Mn、Mo、Co、Cr、V、Ni、F、I、B、Se3.必需元素的缺乏会导致的疾病：Mg（抽筋、肌肉疼痛）；Ca（骨骼发育不良）；Cr（糖尿病）；Mo（细胞生长滞后、龋）；Mn（不育症、骨骼发育不良）；Fe（贫血、免疫系统失调）；Co（恶性贫血）；Ni（生长压抑、皮炎）；Cu（动脉疾病、肝脏失调）；Zn（皮肤病、侏儒症）；F（牙龋）；I（甲状腺失调、代谢滞后）；Se（心肌炎）4.必需金属元素的代表性生物功能Na：电荷载体，保持渗透压平衡，神经信号传输； Mg：结构，水解酶，异构酶；K：电荷载体，保持渗透压平衡，神经信号传输； V：固氮酶，氧化酶；Ca：结构，触发作用，第二信使，电荷载体； W：脱氢酶；Mo：固氮酶，氧化酶，转氧酶； Co：氧化酶，烃基转移酶；Mn：光合作用，氧化酶，结构； Ni：加氢酶，水解酶；Fe：氧化酶，氧气的运输及储备，电子转移，固氮酶； Si：结构；Cu：氧化酶，氧气的运输，电子转移； Zn：结构，水解酶；Se：谷胱甘肽过氧化物酶，脱氢酶，脱碘酶； I：甲状腺素。5.必需元素在人体中的平均分布：宏量结构元素：O：45500g、C：12600g、H：7000g、N：2100g、P：700g、S：175g；宏量矿物元素：Ca：1050g、K：140g、Cl：105g、Na：105g、Mg：35g；微量元素：Fe：4.2g、Zn：2.3g、Si：1.4g； F、Cu、I、Mn、V、Se、Ni、Cr、Co、Mo：1g6.生命形式应满足的6个必需条件：（1）能够从它周围环境的原材料中生产它自己所需的组成成分；（2）能够从它周围的环境中吸取能量并将其转化为不同形式的功，从而使自身保持生存；（3）催化能够维持其生命活动的各种化学反应；（4）为生物合成及其它生物过程提供准确的信息以保证其准确地再生；（5）使其自身保持相对地隔离状态，从而保证与外部环境的交换在严格地条件控制下进行；（6）调控其自然活动，以便在环境改变的情况下保持其动态结构。第二章 生物大分子的结构及性质1.金属蛋白的分类及其生物学功能：（1）具有催化功能的蛋白质酶；（2）具有运输功能的蛋白质（如：运铁蛋白、载氧蛋白）；（3）具有营养储存功能的蛋白质（如：铁蛋白）；（4）具有结构功能的蛋白质；（5）具有防御功能的蛋白质（如：免疫球蛋白、超氧化物歧化酶）；（6）具有调控功能的蛋白质（如：胰岛素、锌指蛋白）。2.必需氨基酸的结构：（1）含非极性、脂肪族侧链的氨基酸：甘氨酸（Gly，G）、丙氨酸（Ala，A）、缬氨酸（Ser，S）、亮氨酸（Leu，L）、异亮氨酸（Ile，I）脯氨酸（Pro，P）；（2）含极性、不带电荷侧链的氨基酸：丝氨酸（Ser，S）、苏氨酸（Thr，T）、半胱氨酸（Cys，C）、蛋氨酸（Met，M）、组氨酸（His，H）、天冬酰胺（Asn，N）、谷氨酰胺（Gln，Q）；（3）含芳香族侧链的氨基酸：苯丙氨酸（Phe，F）、酪氨酸（Tyr，Y）、色氨酸（Trp，W）；（4）含负电荷侧链的氨基酸：天冬氨酸（Asp，D）、谷氨酸（Glu，E）；（5）带正电荷侧链的氨基酸：赖氨酸（Lys，K）、精氨酸（Arg，R）。3.蛋白质的结构：（1）蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构是指肽链的数目、肽链中氨基酸的连接方式和排列顺序以及二硫键的数目和位置。（2）蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构是指多肽链盘曲折叠的方式，目前公认的二级结构主要是-螺旋结构，其次为-折叠结构。（3）蛋白质的三级结构：肽链进一步折叠，指一条肽链完整折叠后形成的构象。（4）蛋白质的四级结构：各亚基（肽链）在天然蛋白质中的排列方式。4.核酸的结构和组成：核酸的组成： 戊糖：DNA（脱氧核糖）、RNA（核糖）碱基：DNA（腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶）；RNA（腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶）核苷酸：DNA（脱氧腺苷酸、脱氧鸟苷酸、脱氧胞苷酸、脱氧胸苷酸）； RNA(腺苷酸、鸟苷酸、胞苷酸、尿苷酸)DNA的分子结构（主要结构形式有B型、A型、Z型）：DNA的一级结构：DNA多核苷酸链中脱氧核苷酸的组成和排列顺序为DNA一级结构。DNA的二级结构：生物大分子主链周期性折叠形成的规则构象称为二级结构，DNA的双螺旋结构即为DNA的二级结构。DNA的三级结构：DNA的三级结构-超螺旋，超螺旋是指双螺旋进一步扭曲或再螺旋的构象。RNA的分子结构：RNA的一级结构：RNA分子都是单链，是由核苷酸以磷酸二酯键相连形成的长而无分枝的大分子，其一级结构是直线形。RNA的二级结构：含短的不完全螺旋区的多核苷酸链。RNA的三级结构：指RNA的二级结构通过进一步扭曲折叠形成。5.其他生物分子及其功能：ATP（三磷酸腺苷）：是体内广泛存在的辅酶，是体内组织细胞所需能量的主要来源。谷胱甘肽:还原型谷胱甘肽保护一些含巯基的蛋白质及酶免受氧化剂的损害；保护细胞不受重金属离子的损害。博来霉素：作为抗生素及抗肿瘤药。NADH、NADPH：在脱氢、加氢等过程中起到接受或提供氢的作用。FMN、FAD：参与多种生物氧化还原反应，是呼吸链上重要的氢和电子传递体，并参与脂肪酸等的氧化脱氢。第三章 生物无机化学中的物理化学方法1.电磁波与光谱：2.生物无机化学中常用仪器方法有哪些：主要：X射线单晶衍射法、X射线吸收光谱、核磁共振谱、电子顺磁共振光谱、质谱、圆二色性普其它：紫外-可见光谱、红外光谱、共振拉曼光谱3.X射线单晶衍射法研究生物大分子结构的原理：在晶体结构分析中应用的X射线是波长0.1nm左右的电磁波，由于这一波长与晶体内原子间的距离具有同一数量级以及结构内分子排列的规则性，当X射线入射到晶体上时，晶体中的每一个原子都发射出次生的X射线，并相互干涉，形成衍射花样。衍射花样内衍射点的排列方式、点间距离的大小与晶体内生物大分子的排列方式与重复周期大小有关，而衍射点的强度分布与生物大分子结构本身有关。因此，可以通过分析衍射点的排列方式和测量点间距离的大小来推算分子在晶体结构中的排列方式和重复周期的大小，以及通过测量衍射点的强度测定分子内每个原子在空间的坐标，从而测定整个分子的结构和晶体结构。4.常用的生物大分子结晶技术：（1）微量蒸汽扩散法（2）平衡透析法（3）一批结晶法第四章 天然含铁氧载体及其模拟物1.氧载体：生物体内的一类配合物，可以和分子氧可逆地结合，用来储存和运送氧到组织内发生氧化反应的地方。2.天然氧载体及其组成：血红蛋白：含球蛋白和亚铁血红素辅基（共4个辅基），血红蛋白主要存在于脊椎动物血液的红细胞中。O2分子以端式形式与中心铁原子结合。肌红蛋白：含球蛋白和亚铁血红素辅基（共1个辅基），肌红蛋白存在于肌细胞中，从软体动物到人等各种细胞中都有。蚯蚓血红蛋白：不含血红素辅基（含8个其他类型的辅基），同样含有铁，只存在于无脊椎动物的血浆中。O2与其中的双铁活性中心结合血蓝蛋白：含铜元素，主要存在于甲壳类、软体动物的血液。血钒蛋白：含钒元素，主要存在于海鞘血球。3.血红素：血红素指的是一类铁卟啉配合物。根据金属酶和金属蛋白中卟啉环上取代基的不同，卟啉可以分为原卟啉IX、血卟啉、中卟啉等。血红蛋白和肌红蛋白的活性中心含有原卟啉IX铁配合物，是最为常见的一种血红素，也被称为血红素b。4.玻尔效应：pH对氧饱和度的影响称为波尔效应。血液中二氧化碳分压或质子浓度上升（体系的pH下降），使血红蛋白亚基中带正电荷残基与带负电荷的DPG间的静电作用增强，即增强了血红蛋白中亚基间的相互作用，从而降低了血红蛋白对氧的亲和力。反之则增加血红蛋白对氧的亲和力。5.模型化合物的意义：1.由于金属蛋白等生物分子的相对分子质量一般较大，体系比较复杂，需要通过简化、设计合成模型化合物等方法来进行研究，可以得到一些通过直接研究金属蛋白分子本身不能得到的信息，揭示蛋白功能与结构之间的关系。2.通过模拟天然金属蛋白的结构和功能，为进一步开发利用天然蛋白及其模型化合物提供基础。6.血红蛋白与肌红蛋白的载氧过程及机理：血红蛋白的运氧过程及机理：在含氧丰富的肺里，血红素亚基处于松弛态，使氧极易与血红素结合，一个氧分子首先与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化（称为变构现象），这种变化使得第二个氧分子比第一个氧分子更易与血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合，直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合，从而迅速地将氧运载走；在缺氧组织中亚基处于紧张态，氧不易与血红素结合，同时，在协同效应影响下一个氧分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，所以在需氧组织里可以快速地脱下氧。血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。肌红蛋白的运氧过程及机理：肌红蛋白的功能是把氧从血液(肌内附近毛细管的血液),通过细胞膜运到肌细胞中,以氧合肌红蛋白形式暂时贮氧,并可携带氧在肌内中的运动,当肌肉急剧运动时就把氧释放出来,以保障肌内强烈代谢对氧的需要。肌红蛋白只由一条肽链和一个辅基构成，不存在协同效应和变构效应，一分子肌红蛋白只与一分子氧结合，肌红蛋白对氧的亲合性比血红蛋白高,但肌红蛋白的氧离解曲线是双曲线.（血红素中E7位的组氨酸有可逆性结合氧的作用）第五章 血红素蛋白及催化体系1.主要含铁蛋白及其生物功能:载氧体：血红蛋白、肌红蛋白、蚯蚓血红蛋白电子传递：铁硫蛋白、细胞色素含铁催化体系：双氧酶、单氧酶（细胞色素P-450）、过氧化氢酶和过氧化物酶、固氮酶铁的储存和运载：铁蛋白、铁传递蛋白、铁色素2.电子传递蛋白主要有哪几类：（1）铁硫蛋白，该蛋白活性中心含有非血红素的铁硫簇合物；（2）活性中心含有铁血红素辅基的蛋白，即细胞色素类；（3）活性中心含有铜的蓝铜蛋白。3.细胞色素P-450的功能：细胞色素P450属于单加氧酶，催化单加氧反应。细胞色素P450催化的反应是在底物分子中引入一个羟基，即底物分子进行羟基化反应，这种羟基化反应对各种有机分子在生物体系中的代谢具有重要作用；在肾上腺皮质中，细胞色素P450参与脂的代谢、胆甾醇的氧化等重要过程。4.甲烷单加氧酶催化反应机理：首先双核铁活性中心中的三价铁被来源于NADH的电子还原成二价铁，进而结合一分子氧，接下来一步是形成该催化反应循环中的关键性中间体，即含有FeIV=O的高价铁物种，该活性物种从甲烷或其它碳氢化合物（底物分子）中夺取氢原子并产生底物分子自由基，生成的自由基又很快与结合在铁上的OH基团反应生成ROH产物。5.辣根过氧化物酶催化反应机理 ：RCOOH+RH2ROH+R+H2O首先过氧化物或过氧化氢分子结合到血红素铁另一侧的轴向位置上后，形成FeIII-O-OH或FeIII-O-OR中间体，随之发生OO键的异裂反应并产生称之为“化合物”的含有血红素自由基阳离子的高价铁活性物种；接下来化合物I活性物种被RH2等底物分子经过两步单电子还原过程分别生成“化合物II”的活性物种，并最终回到起始三价铁状态。第六章 铁-硫蛋白和其他非血红素铁蛋白1.铁-硫蛋白中FenSm的基本结构类型:根据氧化还原反应中心的组成和结构，铁硫蛋白可分为四大类：(Cys-半胱氨酸)(1)1Fe-0S红氧还蛋白：红氧还蛋白是一种含Fe(S-Cys)4活性中心的铁蛋白，其活性中心不含无机硫，它主要存在于细菌中。(2)2Fe-2S铁氧还蛋白：来源于植物的叶绿体，结构中含有Fe2(-S)2(S-Cys)42-簇。(3)3Fe-4S铁氧还蛋白：Fe3S4簇为缺口立方烷结构可以由Fe4S4立方体的八个顶点中移去1个Fe-S(Cys)单位而得。(4)4Fe-4S铁氧还蛋白：基本结构式一个变形的立方体，铁原子和硫原子交替出现在立方体角处，此立方型簇Fe4S4通过4个铁原子和4个Cys的硫原子键合而被固定在蛋白质上。2.铁-硫蛋白活性中心的配位情况：(1) 1Fe-0S红氧还蛋白：在肽链中，4个半胱氨酸的巯基硫与铁配位(2)2Fe-2S铁氧还蛋白：在该簇中，两个S2-将两个四面体配位铁原子桥联在一起(3)3Fe-4S铁氧还蛋白：三个半胱氨酸巯基将此簇固定在蛋白链上(4)4Fe-4S铁氧还蛋白：通过4个铁原子和4个Cys的硫原子键合而被固定在蛋白质上3.铁-硫蛋白的生物功能：铁-硫蛋白的主要功能是传递电子。铁硫蛋白广泛参与生物体内的多种氧化还原反应，包含植物的光合作用、细菌固氮以及线粒体的呼吸作用等过程。第七章 铁的吸收、转运及储备1.铁载体：铁载体就是分子量较低、对铁（III）有专一性螯合作用、微生物和植物用以由环境中吸收铁的复杂有机物的总称。2.铁载体有哪几类：铁载体有微生物铁载体和植物铁载体两大类；铁载体可分为三类：氧肟酸盐型（真菌往往合成铁色素），邻苯二酚型、柠檬酸-氧肟酸盐型。3.铁载体转运铁的原理：铁铁载体接触到细胞膜上的铁载体受体蛋白，或者铁原子直接释放到细胞质中或者整个的铁铁载体复合物通过ABC转运（ATP结合性盒式转运蛋白系统）进入细胞。在大肠杆菌中，铁载体受体在细胞被膜的外膜上，当铁到达周质空间后在转运蛋白的帮助下进入细胞质。铁进入细胞质后被还原为二价铁，由于铁载体对三价铁的亲和力高于二价铁，所以铁从铁载体上解离。4.运铁蛋白的功能及种类：根据运铁蛋白的来源不同，可将其分为：血清运铁蛋白，伴清蛋白，乳铁蛋白，黑素运铁蛋白四大类。运铁蛋白的基本功能是通过结合、输运及解离铁（）以控制铁（）在体液中的含量，并可避免铁（）的沉降从而维持铁（）的可利用性；同时，运铁蛋白与铁（）的紧密结合可阻止铁（）对自由基形成的催化作用及细菌与铁（）的结合，从而起到抗毒与抗菌的作用。5.伴阴离子对运铁蛋白金属键合的重要作用：首先能够中和金属键合位点附近精氨酸及螺旋5N端的强正电势；其次，为金属键合提供了两个配位原子6.储铁蛋白及其功能：定义：铁蛋白是一种常见的球状蛋白质，由24个蛋白亚基构成，它能在所有类型的细胞中表达，是原核生物与真核生物用于储存铁离子的主要蛋白质。功能：（1）哺乳动物储铁蛋白的功能之一是在铁的循环使用中起铁（）储备作用，即机体或细胞铁过剩时可吸收，而缺少时又可释放；（2）哺乳动物储铁蛋白的另一功能是对进入细胞内铁的管理，既可为铁蛋白、酶（如细胞色素、固氮酶、核糖核酸还原酶、血红蛋白、肌红蛋白等）的合成储备铁，又可防止过量进入细胞的铁水解、聚合、沉淀而起解毒作用。第八章 含锌酶和含锌蛋白1.锌的化学及生物学功能：一、锌的化学功能：（1）直接催化功能，这是Zn2+在锌酶中发挥的最重要的功能，Zn2+可以催化酯键、肽键等底物的水解；（2）间接催化功能，Zn2+活化与之配位的水分子去质子，由配位的氢氧根对底物进行亲核进攻；（3）共催化功能，酶的每个亚基中含有两个或三个Zn2+，其中一个发挥催化功能，而另一个发挥活性调节功能；（4）结构功能，最典型的例子是锌指蛋白中的锌离子。二、锌的生物学功能：（1）具有维持生物膜的结构和功能的作用。（锌可以与细胞膜上的一些功能基团如蛋白质的巯基、磷脂的磷酸基等发生反应，导致膜的流动性发生改变，增加膜的稳定性）；（2）参与对基因表达的调控。（锌与遗传物质的相互联系是以蛋白质为基础的，并从不同层面对基因表达调控起作用。锌可以稳定染色质的结构，锌可以对DNA的复制、转录进行调控）；（3）锌对细胞凋亡具有双重作用，既可以抑制细胞凋亡，又能够诱导细胞凋亡。2.羧肽酶A：存在于哺乳动物胰脏中，每个酶分子含有一个Zn2+ 作为辅基，酶蛋白为单一的多肽链；羧肽酶分子呈椭圆球形；羧肽酶A是一种肽链端解酶，催化蛋白质或多肽的羧末端肽键的水解反应有高度的专一性。除了脯氨酸之外，羧肽酶A能不同程度地催化具有各种C末端氨基酸的肽链水解。3.碳酸酐酶：广泛存在动物、植物及微生物中，与人体酸碱平衡、青光眼、骨质疏松症、癌症等多种生理或病理过程密切相关；由单一肽链组成，每个分子含1个Zn2+ 离子，其中脯氨酸含量较高，没有二硫键；碳酸酐酶对于人和动物的呼吸作用极为重要。在人与动物体内，由碳酸酐酶催化CO2和H2O合成HCO3-,当HCO3-随血液循环到肺泡后，又由碳酸酐酶催化使它解离为CO2排出体外。4.核酸酶：此酶是一个糖蛋白。由蛋白质和糖两部分组成。蛋白质约占81%，糖约占17.4%(甘露糖二半乳糖：氨基葡萄糖6.2: 1分子比)；此酶含有较多的疏水氨基酸，特别是酪氨基和色氨酸残基，是这个酶的重要特性，大量的疏水氨基酸使酶形成了紧密的结构；此酶是一个含锌的金属酶，每个酶原子含有三个锌原子。锌对酶活及酶稳定性极为重要。核酸酶P1裂解RNA和DNA中的3-5磷酸二酯键和单核苷酸和寡核苷酸中的3-磷酸单酯键，没有碱基专一性。5.锌指蛋白定义，锌指通过什么作用力来实现对核酸的调控：定义：含有锌指结构的蛋白称为锌指蛋白，是最重要的一类DNA结合蛋白。调控：1.结合蛋白上带正电的氨基酸残基与核酸上带负电的磷酸根2.氨基酸与碱基形成氢键3.芳香族氨基酸与碱基之间的芳环堆积作用4.非极性氨基酸与碱基之间的疏水作用以及范德华力第九章 含铜蛋白及含铜酶1.含铜蛋白的分类及其性质：型铜蛋白(主要是电子传递蛋白)：有些铜蛋白只含一种类型的铜如质体蓝素和 阿祖林(天青蛋白)型铜蛋白(主要是金属酶)：牛超氧化物歧化酶以及半乳糖氧化酶型铜蛋白(主要是氧的载体)：血蓝蛋白和酪氨酸酶多铜蛋白(主要是金属酶)：有些铜蛋白则含两种或三种类型的铜，如抗坏血酸氧化酶、漆酶2.铜蛋白和铜酶涉及生物体内哪些反应：质体蓝素：在光合作用下，从细胞色素接受电子再传递给叶绿体；阿祖林（天青蛋白）：在电子传递体系中，阿祖林将电子传递给细胞色素c551；超氧化物歧化酶(SOD)：它能催化超氧离子自由基(O2-)发生歧化反应；半乳糖氧化酶：催化D半乳糖氧化为D半乳己二醛糖；血蓝蛋白：运载O2；酪氨酸酶：既可以催化氧化邻苯二酚（儿茶酚），又可以催化对甲苯酚的羟基化反应；抗坏血酸氧化酶：一分子氧将两分子抗坏血酸氧化成两分子脱氢抗坏血酸，生成两分子水。第十章 钼酶及含钼蛋白1.固氮酶:固氮酶是一类在许多有机体中被利用于将空气中的氮气转化为含氮化合物的酶。2.自生固氮微生物，共生固氮微生物:自生固氮微生物：自生固氮微生物是指在土壤中能够独立进行固氮的微生物。共生固氮微生物：共生固氮菌微生物是指与一些绿色植物互利共生的固氮微生物，独立生存时没有固氮作用，但当它们侵入宿主植物之后，从宿主植物获得碳源与能源后方可固氮。3.根据所含金属的种类，固氮酶主要可分为哪几种类型，钼转氧酶有哪些：固氮酶主要可分为哪几种类型：钼固氮酶（含钼铁蛋白）、钒固氮酶（含钒铁蛋白）、铁固氮酶（含铁铁蛋白）钼转氧酶有哪些：钼转氧酶可分为氧化酶（氧化酶为加氧过程）和还原酶（还原酶为失氧过程）。已知的转氧酶包括嘌呤氧化酶和脱氢酶、硝酸还原酶、亚硫酸氧化酶、醛氧化酶、二甲亚砜还原酶。4.固氮酶底物还原涉及三个基本的电子传递反应：（1）铁蛋白被电子载体如活体内的铁氧还蛋白和黄素氧还蛋白或体外的连二亚硫酸盐所还原。（2）在MgATP存在的情况下，电子从铁蛋白传递到钼铁蛋白或钒铁蛋白或铁铁蛋白，且每传递一个电子伴随着两个MgATP的水解。（3）在钼铁蛋白（或钒铁蛋白或铁铁蛋白）内，电子被传递到酶活性中心的底物分子。第十一章 镍酶1.尿素酶尿素酶是从细菌、真菌和植物中发现的酶，它能催化水解尿素为铵根离子和氨基甲酸根离子。2.氢化酶氢酶是存在于厌氧微生物中的一类酶，其催化作用是可逆分裂重组氢分子。3.一氧化碳脱氢酶一氧化碳脱氢酶是一种存在于许多需氧和厌氧微生物中的一类脱氢酶，其催化的是一氧化碳氧化为二氧化碳的反应或其逆反应。一氧化碳脱氢酶两种类型：一种是含有一氧化碳脱氢酶(CODH)和乙酰辅酶A合成酶(ACS)两种亚基，CODH和ACS亚基虽然能被分离，但不能保留ACS活性；另一种只含有CODH，无ACS亚基。4.镍超氧化物歧化酶超氧化物歧化酶催化O2- 的歧化反应为金属中心的单电子氧化还原反应，酶的作用是保护细胞免受活性氧化物质(超氧自由基和羟基)的破坏。人们已经