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1天然氨基酸的结构通式是。2带电氨基酸有酸性氨基酸与(碱性)氨基酸两类，其中前者包括(Asp)、(Glu)，后者包括(Arg)、(Lys)、(His)。3氨基酸的等电点用(pI)表示，其含义是(当两性分子的静电荷为零时所处的pH值)。4当氨基酸溶液的pHpI时，氨基酸以(两性)离子形式存在；当pHpI时，氨基酸以(负电)离子形式存在。5脯氨酸是(亚)氨基酸，与茚三酮反应生成(黄)色物质。6含有羟基的天然氨基酸有(Ser)、(Thr)和(Tyr)。7一般规律是在球蛋白分子中(多数疏水（非极性）)性氨基酸侧链位于分子内部，(多数亲水（极性）)性氨基酸侧链位于分子表面。8变性蛋白质的主要特征是(生物活性)丧失，其次是(物理化学)性质改变和(溶解度)降低。9螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与(中心轴)平行。氢键是由每个氨基酸的(N-H)与前面隔三个氨基酸的(C=O)形成的，它允许所有的(肽平面上的H与O)都能参与氢键的形成。10蛋白质的一级结构是。作用力是。 蛋白质的二级结构是。作用力是。 蛋白质的三级结构是。作用力是。蛋白质的四级结构是。作用力是。11镰刀型红细胞贫血病是一种人类的病，1910年发现是由于血红蛋白分子中(-)亚基的氨基酸组成的微小差异造成的。12稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的电荷及水化膜。13蛋白质溶液是亲水胶体，它具有一般胶体溶液的共同性质，如：水化膜、丁道尔现象、电泳行为和不能透过半透膜。14破坏蛋白质胶体溶液稳定因素的因素有高浓度盐、重金属离子、某些有机酸和有机溶剂。15超离心技术的S是沉降系数，单位是110-13秒。16两性离子是指既含有正电荷又含有负电荷的离子。17脯氨酸和甘氨酸是破坏螺旋的氨基酸。前者不是一个真正的氨基酸；后者没有同分异构体。18维系蛋白质构象的作用力有氢键、盐键、二硫键、疏水作用、范德华力。19Pauling等人提出的蛋白质螺旋模型中：每圈螺旋包含3.6氨基酸残基，高度为0.54nm。每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm并旋转100。20胶原蛋白是由三股左旋-螺旋肽链组成的右旋结构。21两条相当伸展的肽链（或同一条肽链的两个伸展的片段）之间形成氢键的二级结构称为-折叠22蛋白质沉淀作用的实质是蛋白质水化膜被破坏或电荷被中和蛋白质发生聚集，形成了直径大于100nm的大颗粒23蛋白质主链构象的结构单元包括-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲。24DNA双螺旋结构模型是Watson,Crick于1953年提出的. 25核苷酸除去磷酸基后称为核苷。26脱氧核糖核核酸在糖环2位置不带羟基。27(m(RNA )RNA分子指导蛋白质合成,(t(RNA)RNA分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。28染色体由DNA和蛋白质组成。29双螺旋DNA的熔解温度Tm与G+C含量、缓冲溶液的性质和DNA的纯度有关。30DNA的稀盐溶液加热至某个特定温度，可使其理化物质发生很大变化，如紫外吸收增加和粘度下降，这种现象叫做变性。其原因是由于双螺旋解链。31DNA双螺旋稳定因素有氢键、碱基堆积力和与正电荷结合。32DNA双螺旋直径为2.0nm,双螺旋每隔3.4nm转1圈,相当于10个核苷酸对,糖和磷酸位于双螺旋的外侧,碱基位于内侧33核酸的基本组成单位是核苷酸，由碱基、戊糖和磷酸组成，其中碱基又可分为嘌呤碱和嘧啶碱。34嘌呤环上的第9位氮原子与戊糖的第1位碳原子相连形成假糖苷键，通过这种N-C相连而成的化合物叫嘌呤核苷。35嘧啶环上的第1位氮原子与戊糖的第1位碳原子相连形成假糖苷键，通过这种N-C相连而成的化合物叫嘧啶核苷。36因为核酸分子中含有嘌呤碱和嘧啶碱，而这两种物质又均具有芳香环，故使核酸对260nm的波长有紫外吸收作用。37核酸可分为核糖核酸和脱氧核糖核酸两大类，前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞的核仁区，后者主要存在于细胞的细胞质。38组成DNA的两条多核苷酸是反向的,两链的碱基序列互补,其中A与T配对，形成2个氢键；G与C配对,形成3个氢键。39测定酶活力的主要原则是在特定的温度、pH条件下，测定酶促反应的初速度。40使酶具有高催化效应的因素是酸碱催化、共价催化、邻近定向效应、分子张力的形成和低介电区的形成。41全酶由酶蛋白和辅因子组成。42酶对底物的选择性称为酶的专一性，一般可分为立体异构专一性、绝对专一性和相对专一性。43L精氨酸酶只作用于L精氨酸，而对D精氨酸无作用，因为此酶具有立体异构专一性。44胺类药物能抑制细菌生长，因为它是对氨基苯甲酸的结构类似物，能竞争性地抑制二氢叶酸合成酶酶活性。45pH对酶活力的影响原因有影响酶和底物的基团解离和使酶变性。46竞争性抑制剂不改变酶促反应Vmax，非竞争性抑制剂不改变酶促反应Km。47目前认为酶促反应的机理是通过诱导契合过程来降低反应的活化能。48如果一个酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为Kma、Kmb和Kmc，且KmakmbKmc,则此酶的最适底物是C，与酶亲合力最小的底物是A。49调节酶类一般（主要）分为两大类别构酶和共价调节酶。50影响酶促反应速度的因素有S，E，pH，温度，激活剂，抑制剂。51依酶促反应类型，酶可以分为六大类为氧化还原酶类；移换酶类；水解酶类；裂合酶类；异构酶类；合成酶类。52酶经分离提纯后保存方法有浓缩低温保存；冰冻干燥保存。53米氏方程为v =VmaxS/(Km+S) 。54FMN、FAD在有关酶的催化反应中起递氢作用，这是由于维生素B2分子中6，7-二甲基异咯嗪环上的1位和10位氮原子具有活泼双键能可逆地加氢脱氢的缘故。55生物素是羧化酶的辅酶，在有关催化反应中起固定CO2作用。56维生素K促进凝血酶原的合成。57人类长期不摄入蔬菜、水果，将可能导致维生素C和维生素A这两种维生素的缺乏。58脂溶性维生素包括维生素A、维生素D、维生素E、维生素K和硫辛酸。59水溶性维生素包括维生素B族和维生素C。60维生素B族有维生素B1、维生素B2、维生素PP、维生素B6、泛酸、生物素、叶酸和维生素B12。61真核细胞生物氧化是在线粒体内膜进行的，原核细胞生物氧化是在细胞膜进行的。62生物氧化主要通过代谢物脱氢反应实现，生物氧化产生的H2O是通过代谢物脱下的氢经呼吸链传递，最终与吸入的氧化合形成的。63典型的生物界普遍存在的生物氧化体系是由脱氢酶、电子（或氢原子）传递体和氧化酶三部分组成的。63典型的呼吸链包括脱氢酶和电子（或氢原子）传递体两种，这是根据接受代谢物脱下的氢的氧化酶不同而区别的。65填写电子传递链中阻断电子流的特异性抑制剂：NADFADCoQCytbCytc1CytcCytaa3O2(NADH ) (FAD. H2 ) (初始受体 )66呼吸链中氧化磷酸化生成ATP的偶联部位是鱼藤酮、抗霉素A和氰化物。67动物体内高能磷酸化合物的生成方式有FMNCoQ和Cytaa3O两种。68G00时表示为G反应；G0=0时表示反应达到G。69线粒体呼吸链的递氢体和递电子体有 、 、 、 、 。70线粒体的氧化与磷酸化的偶联是通过跨膜质子梯度来实现的。 71在肠内吸收速率最快的单糖是半乳糖。72糖酵解途径唯一的脱氢反应是3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油酸，脱下的氢由NAD+ 递氢体接受。73各个糖的氧化代谢途径的共同中间产物6-磷酸葡萄糖也可以称为各代谢途径的交叉点。74糖酵解途径中最重要的关键酶（调节点）是6-磷酸果糖, 果糖-2，6二磷酸的作用是激酶糖酵解。75丙酮酸脱氢酶系包括丙酮酸脱氢酶、和三种酶和种辅助因子。76磷酸戊糖途径的生理意义是生成NADPH+H+和5-磷酸核糖。77三碳糖、六碳糖和九碳糖之间可相互转变的糖代谢途径称为磷酸戊糖途径。78具有氧化还原作用的体内最小的肽称为谷胱甘肽。79肌肉不能直接补充血糖的主要原因是缺乏葡萄糖-6-磷酸酶。80糖原合成的关键酶是糖原合成酶，糖原分解的关键酶是磷酸化酶。81糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应，这些酶是己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶。82在丙酮酸羧化酶、烯醇丙酮酸磷酸羧激酶、1，6二磷酸果糖激酶和6磷酸葡萄糖激酶4种酶参与的情况下，糖酵解可以逆转。83磷酸果糖激酶是一类调节酶。当ATP和柠檬酸浓度高时，其活性受到抑制，而ADP和AMP浓度高时，该酶活性受到促进，该酶的动力学曲线为S型，因此是变构酶。84丙酮酸在有氧条件下进入三羧酸循环被分解为 CO2，在无氧条件下转变为乙醇或乳酸。85人体不能合成而需要由食物提供的必需脂肪酸有亚油酸和亚麻酸和花生四烯酸。86磷酸甘油的来源有脂肪消化产物和糖酵解途径产生。87每一分子脂肪酸被活化为脂酰CoA需消耗2个高能磷酸键。88脂肪酸氧化的限速酶肉毒碱脂酰转移酶。89一分子14碳长链脂酰CoA可经6次氧化生成7个乙酰CoA。90脂酰CoA每一次氧化需经脱氢加水，再脱氢和硫解等过程。91若底物脱下的H全部转变为ATP,则1摩尔软脂肪酸（16C）经脂酰CoA氧化途径可共生成131ATP，或净生成129ATP。92酮体脂乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮。93酮体合成的酶系存在肝内线粒体，氧化利用的酶系存在于肝外线粒体。94一分子脂肪酸活化后需经肉碱转运才能由胞液进入线粒体内氧化；线粒体内的乙酰CoA需经柠檬酸-丙酮酸才能将其带出细胞参与脂肪酸合成。95脂肪酸的合成需原料乙酰CoA、NADPH和ATP和HCO3-等。96脂肪酸合成过程中，乙酰CoA来源于葡萄糖分解或脂肪酸氧化，NADPH来源于磷酸戊糖途径。97脂肪是动物和许多植物主要的能源储存形式，是由甘油与3分子脂肪酸酯化而成的。98三酰甘油是由3磷酸甘油和脂酰CoA在磷酸甘油转酰酶作用下先形成磷脂酸，再由磷酸酶转变成二酰甘油，最后在二酰甘油转酰酶催化下生成脂酰甘油。生物化学名词解释1构象（conformation）：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化，构象形式有无数种。2构型（configuration）：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。构型不同的分子在立体化学形式上能够区分。构型有两种，即D-型和L-型。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。3肽平面（peptide plane）：肽链主链的肽键 C N具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽健上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。4-螺旋（-helix）：是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状，称为-螺旋。典型的-螺旋的结构是：每一个氨基酸残基上的亚氨基氢（NH）与前面第四个氨基酸残基上的羰基氧（C=O）之间形成链内氢键。在氢键封闭的环内，有13个原子CONCC3NH。-螺旋构象的多肽链，每3.6个氨基酸残基上升一圈，每个氨基酸残基绕轴旋转100，每圈使轴上升0.54nm/(0.l5nm氨基酸残基)。这种典型的-螺旋简写为3.613。5-折叠或-折叠片:称为-结构或-伸展，是蛋白质中一种常见的二级结构.处于-折叠构象的多肽链是相当伸展的，不同的肽链间（或同一肽键的不同肽段间）的NH与CO形成氢键，这些肽链的长轴互相平行，而链间形成的氢键与长轴近似垂直。-折叠片有两种类型：一种是平行结构，即所有肽链的N-末端在同一端，另一种称反平行结构，即肽链的N-末端一顺一反的排列着。6-转角（-turn）：又称为-回折、-弯曲或发卡结构（此处肽链经常出现180的回折）。是球状蛋白质中的一种二级结构。它是由回折或转弯时形成的。在-转角中弯曲的第一个氨基酸残基的CO和第四个氨基酸残基的NH之间形成一个氢健。在-转角处甘氨酸和脯氨酸出现的概率很高。-转角在球状蛋白质中含量十分丰富。7无规卷曲（random coil）：指蛋白质的肽链中没有确定规律性的那部分肽段构象，它的结构比较松散。这种结构和-螺旋、-折叠、-转角比较起来是不规则的，但对于一些蛋白质分子来讲，特定的无规卷曲构象是不能被破坏的，否则就失去活性。8寡聚蛋白：由两个或两个以上的亚基或单体组成的蛋白质统称寡聚蛋白。例如，血红蛋白就是一个由四个亚基组成的寡聚蛋白,它们的亚基通过非共价键相连接，组成了具有生物功能的蛋白质分子。凡具有别构作用的蛋白质一般都属于寡聚蛋白。9简单蛋白（simple protein）：在蛋白质分子中只有氨基酸的成分，而不含有氨基酸以外的成分，这种蛋白质称为简单蛋白。10结合蛋白在蛋白质分子中除了含有氨基酸成分外，还要有其它成分（辅因子）的存在，才能保证蛋白质的正常生物活性。这种蛋白质称为结合蛋白。11蛋白质的变性作用（denaturation）：天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、声、光、压、有机溶剂、酸、碱、脲、胍等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学常数发生变化。这种过程称为蛋白质的变性作用。蛋白质变性作用的实质，就是蛋白质分子中次级键的破坏，而引起的天然构象被破坏，使有序的结构变成无序的分子形式。蛋白质的变性作用只是三维构象的改变，而不涉及一级结构的改变。12蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定的条件下可以重建其天然构象，恢复其生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。1核苷(nucleoside):各种碱基与戊糖通过C-N糖苷键连接而成的化合物称为核苷2减色效应:当加热变性了的核酸分子,在退火的条件下发生复性时,其在260nm下的紫外吸收会减少的现象称为减色效应3增色效应:当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加的现象称为增色效应4分子杂交:当两条不同来源的DNA（或RNA）链或DNA链与RNA链之间存在互补顺序时，在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子，这种分子称为杂交分子。形成杂交分子的过程称为分子杂交。5 Tm值:当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的半数值时，此时所对应的温度称为熔解温度或变性温度，用Tm值表示。6发卡结构:发卡结构:单链RNA分子也会在分子内部形成部分双螺旋结构，由于这部分双螺旋结构有些像发卡，所以把这部分的双螺旋结构称为发卡结构。1辅酶和辅基：大多数情况下，可通过透析或其他物理方法从全酶中除去，与酶蛋白结合松弛的辅助因子叫辅酶。以共价键和酶蛋白牢固结合，不易用透析等方法除去的辅助因子叫辅基。二者的区别只在于与酶蛋白的结合的牢固程度不同，无严格绝对的界限。2酶的活力单位（U）：酶活力的度量单位。1961年国际酶学委员会规定：l个酶活力单位是指特定条件下，在1分钟内能转化lmol底物的酶量，特定条件：温度25，其它条件采用最适，另外也存在人们普通采用的其他酶活力单位。3酶的比活力：即酶含量的多少，定为每mg酶蛋白所具有的酶活力单位，一般用U/mg蛋白表示。4酶的转换数；Kcat指每秒钟每个酶分子转换底物的微摩尔数，代表酶的催化效率。5米氏常数Km ：是米氏酶的特征常数之一。在ESESEP反应中Km（K2K3）K1，Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。单位是：molL等6竞争性抑制作用：竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构所以与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，而使EI不能与S结合。从而降低酶反应速度的可逆抑制作用。这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除。7非竞争性抑制作用：非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的基团结合形成EI或ESI复合物，从而不能进一步形成E和P，因此使酶反应速度降低的可逆抑制作用，不能通过增加底物浓度的方法解除。8别构效应：调节物（或效应物）与别构酶酶分子的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度及代谢过程，此效应称为酶的别构效应。9激活剂：凡能提高酶活性的物质均称为激活剂，其中大部分为离子或简单的有机化合物。另外还有对酶原起激活作用的蛋白质性质的大分子物质。10不可逆抑制作用：是某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的基团结合，而使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去的抑制作用。11可逆抑制作用：指抑制剂以非共价键与酶蛋白中的基团结合，可用透析等物理方法除去而使酶重新恢复活性。12酶的专一性：即特异性，是指酶催化特定的底物发生的一定的化学反应生成特定产物的特性。13多酶体系：在细胞内的某一代谢过程中，由几个酶形成的反应链体系，称为多酶体系。一般分为可溶性的，结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型。14调节酶：在多酶体系中某些酶因其本身活性受到严格的调节控制从而对代谢反应起调节作用，此类酶统称调节酶。15别构酶：一种一般是具有多个亚基，再结构上除具有酶的活性中心外，还具有可结合调节物的别构中心的酶，活性中心负责酶对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。16共价调节酶：由于其它的酶对某一酶结构进行共价修饰而使其在活性形式和非活性形式（即高活性与低活性）形式之间相互转变，这种调节酶即为共价调节酶。17酶原激活：某些酶先以无活性的酶原形式合成及分泌，然后在到达作用部位是由另外的物质作用，使其失去部分肽段从而形成或暴露活性中心、形成有活性的酶分子的过程。如胃蛋白酶原是无活性的，它在胃液中经胃酸的作用或有活性的胃蛋白酶的作用变成有活性的胃蛋白酶分子。18寡聚酶：由两个或两个以上的亚基组成的酶分子，分子量一般从35000到几百万道尔顿以上的酶。19同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。20诱导酶：指当生物体或细胞中加入特定诱导物后，而诱导产生的酶，称为诱导酶。它的含量在诱导物诱导下显著增高，这种诱导物往往是该酶的底物或底物类似物。21维生素：维生素是机体维持正常生命活动所必需从食物中摄取的一类小分子有机化合物。维生素虽然需要量少，但是人体不能合成或合成量不足，所以必需从食物中摄取。1呼吸链:有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步的传递过程中释放出能量被机体用于合成ATP，以作为生物体的能量来源。2磷氧比值:电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP磷酸化生成ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP的分子数）称为磷氧比值（P/O）。3氧化磷酸化作用:在底物被氧化的过程中（即电子或氢原子在呼吸链中的传递过程中）伴随有ADP磷酸生成ATP的作用称为氧化磷酸化作用。4底物水平磷酸化:在底物被氧化的过程中，底物分子形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物磷酸化。此过程与呼吸链的作用无关。1糖酵解:糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段是体内糖代谢最主要途径。2糖的有氧氧化:糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式。3糖异生(gluconeogensis):糖异生指非糖物质（如丙酮酸、乳酸，甘油，生精氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。机体内只有肝、肾能通过糖异生补充血糖。4磷酸戊糖途径:磷酸戊糖途径指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程,又称为磷酸已糖旁路。 5巴斯德效应(Pasteur effect):巴斯德效应指有氧氧化抑制生醇发酵的过程。6别构调节(alloseric modulation):别构调节指某些调节物能与酶的调节部位以次级键结合，使酶分子的构象发生改变，从而改变酶的活性，称酶的变构调节。7共价调节(covalently modulation):共价修饰指一种酶在另一种酶的催化下，通过共价键结合或移去某种基团，从而改变酶的活性，由此实现对代谢的快速调节，称为共价调节。1脂类：指脂肪、类脂及其衍生物的总称。2血脂：指血浆中所含的脂类。主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯和游离脂肪酸等。3酮体：指脂肪酸在肝分解氧化时产生特有的中间代谢物，包括乙酸乙酸，-羟丁酸和丙酮三种。4脂肪酸-氧化；指脂肪酸活化为脂酰CoA,脂肪酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸-氧化多酶复合体催化下，依次进行脱氢、水化、再脱氢和硫解四步连续反应，释放出一分子乙酰CoA和一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA。由于反应均在脂酰CoA的、碳原子之间进行，最后-碳原子被氧化为酰基，所以称为-氧化。5必需脂肪酸:必需脂肪酸指人体不能合成而需要由食物提供的脂肪酸，包括：亚麻酸、亚油酸和花生四稀酸。生物化学问答题1. 测得一种蛋白质分子中Trp残基占总量的0.29，计算该蛋白质的最低分子量。解：Trp残基/蛋白质MW=0.29% 蛋白质MW=Trp残基/0.29%=（204-18）/0.29%=64138Da答：此蛋白质的最低分子量是64138Da2. 一种蛋白质按其重量含有1.65亮氨酸和2.48异亮氨酸，计算该蛋白质的最低分子量。解：亮氨酸和异亮氨酸的分子量都是131Da,根据两种氨基酸的含量来看，异亮氨酸：亮氨酸=2.48%:1.65%=1.5:1=3:2。所以在此蛋白质中亮氨酸至少有两个，异亮氨酸至少有三个，那么：1.65%=2*(131-18)/蛋白质MW，蛋白质MW=226/1.65%=13697Da 答：此蛋白质最低分子量是13697Da。3. 聚赖氨酸在pH7时呈无规线团,在pH10时则呈-螺旋,为什么?答：聚赖氨酸的赖氨酸侧链是氨基，在pH7时带有正电荷，所以由于静电的斥力作用使聚赖氨酸不能形成-螺旋结构。当在pH10时赖氨酸侧链的氨基基本不解离，排除了静电斥力，所以能呈-螺旋结构。多肽链片段是在疏水环境中还是在亲水环境中更利于螺旋的形成？为什么？答：由于稳定-螺旋的力是氢键，那么在疏水环境中很少有极性基团干扰氢键的形成，而在亲水环境中则存在较多的极性基团或极性分子，它们能够干扰-螺旋中的氢键使之变的不稳定。所以多肽链片断在疏水环境中更利于-螺旋的形成。4. DNA热变性有何特点？解:DNA的热变性有很多特点如：变性温度范围很窄；260nm处的紫外吸收增加；粘度下降；生物活性丧失；比旋度下降；酸碱滴定曲线改变。Tm值代表核酸的变性温度（熔解温度、熔点）。在数值上等于DNA变性时摩尔磷消光系数值（紫外吸收）达到最大变化值半数时所对应的温度。5. 简述DNA双螺旋的结构特点。解:DNA分子为两条多核苷酸链以相同的螺旋轴为中心，盘绕成右旋、反向平行的双螺旋；以磷酸和戊糖组成的骨架位于螺旋外侧，碱基位于螺旋内部，并且按照碱基互补的原则，碱基之间通过氢键形成碱基对，A-T间形成二个氢键、G-C间形成三个氢键；双螺旋的直径是2nm，每10个碱基对旋转一周，螺距为3.4nm，所有的碱基平面都与中心轴垂直；维持双螺旋的力是碱基堆积力和氢键。6. 在pH7.0，0.165mol/LNaCl条件下,测得某一DNA样品的Tm为89.3。求出四种碱基百分组成。解:因为（G+C）%=（Tm-69.3）2.44%=(89.3-69.3)2.44%=48.8%, G=C=24.4%, 而(A+T)%=1-48.8%=51.2%, A=T=25.6%7. 下面有两个DNA分子,如果发生热变性,哪个分子Tm值高？如果再复性，哪个DNA复性到原来DNA结构可能性更大些？ 5ATATATATAT3 5TAGGCGATGC33TATATATATA5 3ATCCGCTACG5解:分子的Tm值较高；分子复性到原来较高的可能性大。虽然分子容易复性但是复性出来的分子不一定是原来的分子，而分子只要发生复性就一定是原来的分子结构。8. 一个单链DNA与一个单链RNA分子量相同，你如何将它们区分分开？解:将核酸完全水解后可以得到：磷酸、戊糖、碱基三种组分。DNA水解后得到的戊糖是2-脱氧核糖，碱基有胸腺嘧啶（T）、胞嘧啶（C）、腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）。RNA水解后得到的戊糖是核糖，碱基有尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）、腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）。上面划线的部分是两者不同的组成成分。9. 如果人体有1014个细胞，每个细胞的DNA量为6.4109个碱基对。试计算人体DNA的总长度是多少？这个长度与太阳地球之间的距离（2.2109公里）相比如何？解：每个体细胞内DNA的总长度为：6.41090.34nm=2.174109 nm=2.176nm；人体内所有体细胞内的DNA的总长度为：2.1761014m=2.1761011km；这个长度与太阳-地球之间的距离相比为：2.1761011/2.2109=0.99102=99（倍）。10. 试述使用酶作催化剂的优缺点。解:优点；（1）专一性高，副反应少，后处理容易。（2）催化效率高，酶用量少。（3）反应条件温和，可以在近中性的水溶液中进行反应，不需要高温高压。（4）酶的催化活性可以进行人工控制 缺点：（1）酶易失活，酶反应的温度、pH、离子强度等要很好控制。（2）酶不易得到，价格昂贵。（3）酶不易保存。11. 当S=0.5Km；S=4Km；S=9Km；S=99Km时，计算v占Vmax百分比。解:33.3%Vmax；80%Vmax；90%Vmax；99%Vmax；12. 用示意图表示下列曲线，米氏酶促反应速度与底物浓度的关系曲线；非竞争性抑制剂下1/v 对1/S作用曲线。13. 米氏方程有什么局限性？解:局限性：米氏方程假定形成一个中间复合物因而其动力学只适合单底物反应，对实际存在的多底物，多产物的酶促反应均不适用；对体内的多酶体系催化的反应过程也不能很好解释；在一些变构酶催化的反应中表现出的协同效应也与米氏方程表示的S与v的关系不大相符。14. 试述患维生素缺乏症的主要原因。解:患维生素缺乏症的主要原因有：摄入量不足。可因维生素供给量不足，食物储存不当，膳食烹调不合理，偏食等而造成；吸收障碍。长期慢性腹泻或肝疾病患者，常伴有维生素吸收不良；需要量增加；儿童、孕妇、乳母、重体力劳动者及慢性消耗性疾病患者，未予足够补充；长期服用抗菌素，使一些肠道细菌合成的维生素，如维生素K、维生素PP、维生素B6、生物素、叶酸等缺乏。15. 试述维生素与辅酶、辅基的关系.解:维生素既不是构成组织细胞的原料，也不是体内能源物质。很多维生素是在体内转变成辅酶或辅基，参与物质的代谢调节。所有B族维生素都是以辅酶或辅基的形式发生作用的，但是辅酶或辅基则不一定都是由维生素组成的，如细胞色素氧化酶的辅基为铁卟啉，辅酶Q不是维生素等。16. 何谓高能化合物?举例说明生物体内有哪些高能化合物?解:所谓高能化合物是指含有高能键的化合物，该高能键可随水解反应或基团转移反应而释放大量自由能。生物体内具有高能键的化合物是很多的，根据高能键的特点可以分成几种类型：磷氧键型（-OP）。属于该型的化合物较多：a酰基磷酸化合物，如1，3-二磷酸甘油酸。B焦磷酸化合物，如无机焦磷酸。C烯醇式磷酸化合物，如磷酸烯醇式丙酮酸。氮磷键型（-NP）。如磷酸肌酸。硫酯键型（-COS）。如酰基辅酶A。甲硫键型（-SCH3）。如S-腺苷蛋氨酸17. 在体内ATP有哪些生理作用?解:ATP在体内有许多重要的生理作用，概括如下：是机体能量的暂时贮存形式：在生物氧化中，ADP能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成ATP的方式贮存起来，因此ATP是生物氧化中能量的暂时贮存形式.是机体其它能量形式的来源：ATP分子内所含有的高能键可转化成其它能量形式，以维持机体的正常生理机能，例如可转化成机械能、生物电能、热能、渗透能、化学合成能等。体内某些合成反应不一定都直接利用ATP供能，而以其他三磷酸核苷作为能量的直接来源。如糖原合成需UTP供能；磷脂合成需CTP供能；蛋白质合成需GTP供能。这些三磷酸核苷分子中的高能磷酸键并不是在生物氧化过程中直接生成的，而是来源于ATP。可生成cAMP参与激素作用：ATP在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下，可生成cAMP，作为许多肽类激素在细胞内体现生理效应的第二信使。作为一种神经递质:有人提出以ATP为递质的“嘌呤能”神经学说。此类神经对消化道平滑肌有抑制作用，支配膀胱的嘌吟能神.经可兴奋膀胱平滑肌，而且ATP可以代替“嘌呤能神经的这种作用；此外这类神经还可以参与支配心血管系统，肺和眼等器官。18. 葡萄糖转变成乳酸，总自由能G为217.36千焦耳/摩尔，在厌氧细胞中，此转变过程与ATP的合成相偶联。每有1摩尔葡萄糖转变成乳酸就有2摩尔ATP生成。计算总偶联反应的G。计算厌氧细胞中能量的保留率。在需氧生物中葡萄糖完全氧化成CO2和H2O时，G2867.48 千焦耳/ 摩尔，如果能量的保留率相同，每摩尔葡萄糖完全氧化时能得到多少摩尔ATP？计算与ATP合成相偶联的总氧化反应的G。解:葡萄糖乳酸，G1217.36千焦耳摩尔；2ADP+2Pi2ATP，G2=+232.18664.372（千焦耳摩尔）上述两式相加得：葡萄糖十2ADP2Pi2乳酸十2ATP，G3=-217.3664.372=153.988（千焦耳/摩尔）保留效率=保留的能量可被利用的能量100=64.372/2l7.36100=29.6葡萄糖十6O26CO2+6H2O；G4=-2867.48千焦耳/摩尔；nADPnPinATP，G5n（32.186干焦耳摩尔）上述两式相加得：葡萄糖十6O2+nADPnPi6CO2+6H2O+nATP，如果效率为29.6时，被保留的能量为2867.48千焦耳摩尔0.296=848.77干焦耳摩尔，如果合成每摩尔ATP需要32.186千焦耳，则合成的ATP的克分子数为：848.77/32.18626.426摩尔（ATP）。需氧细胞的实际能量保留率要比29.6大，每摩尔葡萄糖完全氧化可以产生36摩尔ATP。那么每摩尔葡萄糖彻底氧化时所能保留的能量为32.186（千焦耳/摩尔）36摩尔。1158.696千焦耳。实际保留率=1158.696/2867.48100=40.4，可见在有氧条件下，除了葡萄糖生成丙酮酸阶段通过底物磷酸化生成的2分子ATP以外，主要通过氧化磷酸化作用产生ATP，使能量保留率大大地增加。总偶联反应的G0：在需氧细胞中，按理论计算的G，G6G4+G5=(-2867.48)2632.186 =2030.644（千焦耳摩尔）在需氧细胞中，实际的G，G=（-2867