生化(药)必做题.doc

第二章 蛋白质化学一、填空题1. 增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫做盐溶 ，在高离子强度下使某种蛋白质沉淀的现象叫做 盐析 。2. 蛋白质是由氨基酸聚合成的高分子化合物，在蛋白质分子中，氨基酸之间通过 肽 键相连，蛋白质分子中的该键是由一个氨基酸的 羧基 与另一个氨基酸的 脱水形成的酰胺键 。3. 蛋白质分子中常含有色氨酸 、 酪氨酸残基等氨基酸，故在280nm波长处有特征性光吸收，该性质可用来测定蛋白质的含量。4. 当蛋白质受到一些物理因素或化学试剂的作用发生变性作用时，它的 生物活性 会丧失，同时还伴随着蛋白质 溶解性 的降低和一些 理化 常数的改变等。5. 蛋白质平均含氮量为 16% ，组成蛋白质分子的基本单位是 氨基酸 ，但参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20 种,除 甘氨酸 和 脯氨酸 外，其它化学结构均属于 L-氨基酸 。6. 蛋白质分子中的二级结构的结构单元有：螺旋 、 折叠 、 转角 、 无规卷曲 。7. 蛋白质 分子构像 改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效应。引起变构效应的小分子称 变构效应剂 。8. a螺旋肽段中所有的肽键中的 氨基和 羧基均参与形成氢键，因此保持了a螺旋的最大 稳定。氢键方向与螺旋轴平行 。9. 蛋白质在处于大于其等电的pH环境中，带 负电荷，在电场中的向正极 移动。反之，则向电场 负极 移动。10. 稳定和维系蛋白质三级结构的重要因素是 侧链基团的次级键的相互作用 ，有氢键 、 离子键 及 疏水键和范德华力键 等非共价键。11. 构成蛋白质四级结构的每一条肽链称为 亚基 。12. 蛋白质溶液是亲水胶体溶液，维持其稳定性的主要因素是 颗粒表面水化膜及表面带有同种电荷 。13.一级结构是蛋白质分子的基本结构，它是决定蛋白质空间构像 的基础，而蛋白质的空间构像 则是实现其生物学功能的基础。14. 根据理化性质天冬氨酸Asp和谷氨酸Glu属于 酸 性氨基酸；组氨酸His，赖氨酸Lys，精氨酸Arg；属于 碱性氨基酸。二、填空题1.肽键：由蛋白质分子中氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水形成的共价键（-CO-NH-）又称酰胺键。 2.蛋白质一级结构：指肽链中通过肽键连接起来的氨基酸排列顺序，这种顺序是由基因上遗传信息所决定的。维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键，一级结构是蛋白质分子的基本结构它是决定蛋白质空间结构的基础。 3.蛋白质的构象：各种天然蛋白质分子的多肽链并非以完全伸展的线状形式存在，而是通过分子中若干单键的旋转而盘曲、折叠，形成特定的空间三维结构，这种空间结构称为蛋白质的构象。蛋白质的构象通常由非共价键、次级键来维系。 4.蛋白质二级结构：蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。5.肽键平面：与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构，称为肽单元或肽键平面。但由于-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。 6.-螺旋：是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象，其结构特征为： 为一右手螺旋， 螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm， 螺旋以氢键维系。 7.-折迭：-折迭是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，其结构特征为： 由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构， 主链骨架伸展呈锯齿状， 借相邻主链之间的氢键维系。 8.-转角：是多肽链180回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为： 主链骨架本身以大约180回折， 回折部分通常由四个氨基酸残基构成，构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系。 9.无规则卷曲：多肽链的主链除了-螺旋、结构和转角外， 还有一些无确定规律性的折叠方式，这种无确定规律的主链构象称为无规则卷曲。 10.蛋白质的三级结构：具有二级结构或域结构的一条肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围广泛的盘曲与折叠，形成包括主、侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子在空间的整体排布称为三级结构。 11.蛋白质的四级结构：它是由几个球状亚基缔合成的一个功能性的聚集体。它是亚基的立体排布，亚基间相互作用与接触部位的布局，但不包括亚基内部的空间结构。12.亚基：某些蛋白质作为一个表达特定功能的单位时，由两条以上的肽链组成，这些多肽链各自有特定的构象，这种肽链就称为蛋白质的亚基。 13.蛋白质的等电点：当蛋白质处于某一pH环境中，所带正、负电荷为零，呈兼性离子，此时溶液的pH值被称为蛋白质的等电点。 14.蛋白质变性：蛋白质在外界的一些物理因素或化学试剂因素作用下，其次级键遭到破坏，引起空间结构的改变，从而引起了理化性质的改变，丧失生物活性，但蛋白质的一级结构并没有被破坏，这种现象称为蛋白质变性。 15.蛋白质沉淀：蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定都是变性后的蛋白质。16.盐析：向蛋白质溶液中加入高盐浓度的中性盐，使其脱水析出的现象。 17.变构效应：蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白，常有四级结构。以血红蛋白为例，一分子氧与一个血红素辅基结合，引起亚基构象变化，进而引进相邻亚基构象变化，更易与氧气结合。 18.肽：蛋白质是由若干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起来形成的长链化合物一个氨基酸分子的-羧基与另一个氨基酸分子的-氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽。三、问答题1什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何特征？答：蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有 螺旋、折叠、转角和无规卷曲四种。在螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持螺旋稳定。在折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现180回折，回折部分称为转角。转角通常有4个氨基酸残基组成第二个残基常为辅氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。2什么是蛋白质变性？变性与沉淀的关系如何？答: 是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性。 变性不一定沉淀,沉淀也不一定是变性,沉淀，也可以是由于盐析。 蛋白质变性是指光照热，有机溶济以及一些变性剂，如（重金属盐）的作用时蛋白质的空间结构被破坏，使得蛋白质丧失活性，该过程不可逆。 盐析是指向蛋白质的溶液中加入轻金属盐使得蛋白质沉淀析出，这是由于加入盐降低了蛋白质得溶解度而析出，该过程可逆，加水蛋白质又会溶解。 二者本质上是不同的，3. 简述蛋白质空间结构答：蛋白质的空间结构包括：1蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构像的内容，蛋白质的二级结构主要包括：螺旋、折叠、转角及无规卷曲等几种类型。维系蛋白质的二级结构的主要化学键是氢键。2蛋白质的三级结构，蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或第三章 核酸化学一、填空题 1.组成RNA和DNA的碱基不同之处是DNA中含有T而RNA中含有U ，戊糖不同之处是 DNA中 含 有 脱 氧 核 糖 而RNA中 含 有 核 糖 _。2.构成核酸一级结构的基本化学键是磷酸二酯键 ，它是由前一核苷酸的戊糖的 3位羟基 与后一核苷酸上的 5位磷酸基 基形成的磷酸酯 键。3核酸分子游离磷酸基末端称5 端，另一端则呈现游离的_ 3 羟基端。4核酸的一级结构即 指 其 结 构 中 核 苷 酸 的 排 列 次序 。5碱基配对规律是_A_和_T_之间因形成 两 个氢键而配对； C 和_G_之间因形成 三 个氢键而配对。6.维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素是_氢键_ 和_ 碱基堆集力 _。7.DNA双螺旋结构中，其基本骨架是_核糖 _和_磷酸 ，而碱基朝向_内 侧，碱基间以 _氢键 _ 相连。8tRNA的二级结构是三叶草 形，其3端为_-CCA-OH _ 结构，其作用是_结合和携带氨基酸_ ,又被称为_氨基酸臂或氨基酸柄_ 。9. 组成DNA的基本核苷酸是dAMP 、 dGMP 、 dCMP 、 dTMP 四种。组成RNA的基本核苷酸是AMP 、 GMP 、 CMP 和 UMP 四种。10. 稳定的B-型双螺旋结构的参数是：螺旋直径为 2 nm， 螺距为 3.4 nm。螺旋每一周包含了10个碱基（对），所以每个碱基平面之间的距离为0.34nm 。11. 在真核生物中，DNA主要存在于细胞核 中，是遗传信息的贮存和携带者 ；RNA则主要存在于细胞质 中，参与遗传信息表达的各个过程 二、名词解释 1.核酸的一级结构：是指结构中核苷酸的排列次序。 2.磷酸二酯键：核苷酸连接成核苷酸时具有严格的方向性，前一核苷酸的3-羟基与下一位核苷酸的5-位磷酸基脱水形成3、5 磷酸酯键，该键称为磷酸二酯键。 3.DNA双螺旋结构构：DNA双螺旋（DNA double helix）是一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。4.碱基互补规律：腺嘌呤与胸腺嘧啶以两个氢键配对相连，鸟嘌呤和胞嘧啶以三个氢键相连，使碱基配对。这种严格的配对关系称为碱基互补规律。 5.碱基平面：DNA双螺旋结构中配对的碱基一般处在同一个平面上，称碱基平面，它与双螺旋的长轴垂直。 6.DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程叫DNA的变性。 7.DNA复性：DNA的变性是可逆的。当去掉外界的变性因素，被解开的两条链又可重新互补结合，恢复成原来完整的DNA双螺旋结构分子，这一过程称为DNA复性。 8.DNA变性温度（Tm值）：加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是DNA的变性温度。 9.DNA增色效应：DNA变性的表现有，粘度降低、某些颜色反应增强、更加具有标志性的是在波长260 nm处的紫外吸收（即A260）增强，称为增色效应。 10.核酸分子杂交：两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，经退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。11. 核酶：具有生物催化功能的RNA，是生物催化剂。核酶又称核酸类酶、酶RNA、核酶类酶RNA。（四）问答题 1. 比较试简述DNA、RNA在分子组成上的特点答：组成RNA的碱基是A、G、C、U，而组成DNA的碱基是A、G、C、T。 戊糖不同之处是RNA含有核糖，而DNA含有脱氧核糖。组成RNA的基本核苷酸分别是AMP、GMP、CMP和UMP四种。 组成DNA的基本核苷酸是dAMP、dGMP、dCMP、dTMP四种。RNA分子是单链结构，DNA有两条脱氧核苷酸链反向平行组成。2. 试简述核苷酸的组成成分，以及各组成成分的连接方式答：核苷酸由核苷与磷酸所组成。每分子核苷酸中都含有有机含氮碱、核糖和磷酸各一分子。核苷是由核糖（或脱氧核糖）与碱基缩合而成的糖苷。核糖的第一位碳原子（C1）与嘌呤碱的第九位氮原子（N9）相连接，或与嘧啶碱的第一位氮原子（N1）相连，这种C-N连接键一般称为N-糖苷键。核苷与磷酸通过酯键缩合 。尽管核糖结构上游离的-OH（如C2、C3、C5及脱氧核糖上的C3、C5）均能参与发生酯化反应,生成C3- 或C5-核苷酸 ,但生物体内的核苷酸组成中多数是5-核苷酸，即磷酸基大多是与核糖的C5- 连接的。3. 简述DNA双螺旋结构模型要点答：（1）DNA分子是由两条长度相同、方向相反的多聚脱氧核糖核苷酸链平行围绕同一“想象中”的中心轴形成的双股螺旋结构。二链均为右手螺旋。 （2）两条多核苷酸链中，脱氧核糖和磷酸形成的骨架作为主链位于螺旋外侧，而碱基朝向内侧。两链朝内的碱基间以氢键相连，使两链不至松散。（3）碱基间的氢键形成有一定的规律：即腺嘌呤与胸腺嘧啶以二个氢键配对相连；鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连（即A=T，GC）。这种碱基配对规律造成了碱基互补。它们一般处在一个平面上，称碱基平面，它与纵轴垂直。正因为两链间的碱基是互补的，所以两链的核苷酸排列次序也是互补的，即两链互为互补链。当知道一条链的一级结构，另一条互补链也就被确定。第四章 酶一、填空题1. 酶与非酶催化剂比较具有以下特点： 高度催化效率 ； 高度专一性 ； 对反应条件高度敏感 ； 活性可被调节控制 。2. 反竞争性抑制作用，抑制剂只能和 ES 结合，如以1/v 对1/S作图，呈现 相同斜率的直线 ，Km 减小 ，Vmax 降低 。3. 变构酶的协同效应有 正协同效应 和 负协同效应 以及 同促协同效应 和异促协同效应 等类型。4. 酶促反应受 酶浓度 、 底物浓度 、 温度 、 PH 、 激活剂 和 抑制剂 等影响。5. 根据与酶蛋白结合的 牢固程度 不同，辅助因子可分为 辅酶 和 辅基 两种。6. 酶分子中的必需基团在某些化学物质的作用下发生改变，引起酶活性的 降低或丧失 称为抑制作用。按照抑制剂的抑制作用，可将其分为 不可逆抑制作用 和 可逆抑制作用 用两大类。7. 非竞争性抑制的特点是非竞争性抑制剂的化学结构与底物的分子结构 不一定类似 ；底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位 相结合 ；当底物浓度的改变时抑制程度 不变 ；动力学参数：Km值 不变 ，Vm值 降低 。二、名词解释1.酶的辅助因子：结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子（cofactor)，酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物称为全酶,只有全酶才有催化作用。2.活性中心：酶分子中与催化作用密切相关的结构区域称活性中心。活性中心的结构是酶分子中在空间结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，在一级结构上可能位于肽链的不同区段，甚至位于不同的肽键上，通过折叠、盘绕而在空间上相互靠近。3.酶原激活：指无活性的酶的前体转变成有活性酶的过程。酶原激活在分子结构上是蛋白质一级结构和空间构象改变的过程。4.酶的竞争性抑制：I与S竞争和酶活性中心结合，从而排挤了酶对S的催化作用。I常具有与S相似的分子结构，与酶结合是可逆的，提高S，抑制作用可被减弱或解除。竞争性抑制剂使酶反应的Km值增大，而不改变Vmax值。5.酶的共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰或者化学修饰。6.酶的变构效应：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后产生构象的改变，进而改变酶活性状态，成为酶的变构效应。7.同工酶：能催化相同的化学反应，但其分子组成及结构不同，理化性质和免疫学性质彼此存在差异的一类酶。它们可以存在于同一种属的不同个体，或同一个体的不同组织器官，甚至存在于同一细胞的不同亚细胞结构中。8.酶：酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质及核酸，又称为生物催化剂。绝大多数酶是蛋白质,少数是核酸RNA，后者称为核酶。9.辅酶：与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。 10.辅基：与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。11.酶的抑制剂：酶抑制剂是指特异性作用于酶的某些基团，降低酶的活性甚至使酶完全丧失活性的物质。12.酶的可逆抑制作用：抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。13.限速酶：可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。14.酶的协同效应：当变构酶的一个亚基与其配体底物或变构剂结合后能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变这种效应就称为变构酶的协同效应。三、问答题1. 论述酶的作用的特点答：酶作为催化剂，它具有一般催化剂的共同性质：（1）只能催化热力学上允许进行的反应，对于可逆反应，酶只能缩短反应达到平衡的时间，但不改变平衡常数；（2）酶也是通过降低化学反应的活化能来加快反应速度；（3）酶在反应中用量很少，反应前后数量、性质不变。酶的特殊催化性质：（1）高度的催化效率，酶通过其特有的作用机制，比一般催化剂更有效地降低反应的活化能；（2）高度的作用专一性，酶对作用的反应物有严格要求，其中还包括催化底物发生反应的类型和方式；（3）酶活性对反应条件具有高度敏感性，酶的化学本质是蛋白质，所有能使蛋白质发生变性的理化因素，均能导致酶的失活；（4）催化活性可被调节控制，酶的作用无论是在体内或体外，都是可以调节控制的。酶的这一特性是保证生命有机体维持正常的代谢速率，以适应生理活动需要的根本前提。2.酶的竞争抑制作用与非竞争性抑制作用有何区别？答：竞争性抑制非竞争性抑制机理I与S竞争与酶活性中心结合，排挤了E对S的催化作用I在E分子中结合的位置不是结合S的位置E对S的结合不影响E和I的结合。I结构I常具有与S相类似的结构I的分子结构与S分子无关抑制行为提高S可减弱或解除抑制作用抑制作用不能因提高S而改变动力学特征Km值增大，Vmax不变Km值不变，Vmax 降低3.何谓变构酶？与非变构酶比较有什么特点？答：变构酶是指能催化相同的化学反应，但其分子组成及结构不同，理化性质和免疫学性质不同，它们可以存在于同一种属的不同个体，或同一个体的不同组织器官，甚而存在于同一细胞的不同亚细胞结构中。 变构酶多为寡聚酶，分子中有一个活性中心和另一个变构中心。与非变构酶的比较，其动力学特征主要表现为：v与S的关系为S型曲线，这种曲线关系在E作用于S时，只要S发生微小的变化，即能引起v的极大改变。故变构酶能以极大程度调控反应速率。4.论述影响酶反应速度的因素。答：（1）底物浓度对反应速度的影响：在一定E下，将S与v作图，呈现双曲线，当底物浓度较低时，酶的活性中心没有全部与底物结合，反应速率随着底物浓度的增加而增加。当底物浓度加大到可占据全部酶的活性中心时，反应速率达到最大值，即酶活性中心被底物所饱和。此时如继续增加底物浓度，不会使反应速率再增加。（2）酶浓度对反应速度的影响： 当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即=kE。（3）温度对反应速度的影响：酶促反应速度随温度的增高而加快。但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降，直到完全失活。 酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。 （4）pH对反应速度的影响：pH对酶促反应速度的影响，通常为一“钟形”曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。 酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。（5）抑制剂对反应速度的影响：凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。 按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用 和可逆抑制作用两大类。 （6）激活剂对反应速度的影响：能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。 酶的激活剂大多数是无机离子，如K+、Mg2+、Mn2+、Cl-等。 第五章 糖代谢一、填空题11个葡萄糖分子经糖酵解可净生成 2 个ATP；糖原中的1个葡萄糖残基经糖酵解可净生成 3 个ATP。2糖酵解在细胞的 胞液 中进行，该途径中三个限速酶分别是 己糖激酶或葡萄糖激酶 、 6-磷酸果糖激酶-l 和 丙酮酸激酶 。3成熟的红细胞中无 线粒体 ，所以只能从 糖酵解 中获得能量。4丙酮酸脱氢酶复合体包括 丙酮酸脱氢酶 、 硫辛酸乙酰基转移酶 和 二氢硫辛酸脱氢酶三种酶和 5 种辅助因子。5.三羧酸循环在细胞 线粒体 内进行，有 4 次脱氢和 2 次脱羧反应，每循环一次消耗掉1个 乙酰 基，生成 12 分子ATP，最主要的限速酶是 异柠檬酸脱氢酶 。6糖原合成的限速酶是 糖原合成酶 ，糖原分解的限速酶是 磷酸化酶 。二、名词解释1糖酵解：葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳酸的过程，称为糖的无氧分解（或无氧氧化）。由于此反应过程与酵母菌使糖生醇发酵的过程基本相似，故又称为糖酵解（或无氧酵解）。2糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O的过程，称为糖的有氧氧化。3巴斯德效应：有氧氧化抑制糖酵解的现象称为巴斯德效应。4乳酸循环：在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运至肝脏，肝脏将乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖释放至血液又被肌肉摄取，这种循环进行的代谢途径叫做乳酸循环。5. 糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。非糖物质：乳酸、甘油、生糖氨基酸等。糖异生代谢途径主要存在于肝及肾中。6. 血糖：血糖指血液中的葡萄糖，其正常水平相对恒定，维持在3.896.11mmol/L之间。7. 糖原：糖原是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。三、问答题1以葡萄糖为例，比较糖酵解和糖有氧氧化的异同。比较项目糖 酵 解糖 有 氧 氧 化反应部位胞液胞液和线粒体反应条件无氧有氧受氢体NAD+ NAD+、FAD限速酶己糖激酶或葡萄糖激酶、己糖激酶或葡萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶-l、柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体。生成ATP数1分子G氧化分解净生成2分子ATP净生成36或38分子ATP产能方式底物水平磷酸化底物水平磷酸化和氧化磷酸化，后者为主终产物乳酸CO2和H2O生理意义糖酵解是肌肉在有氧条件下迅速获得能量的重要途径;是机体缺氧时获得能量的主要途径；是成熟红细胞获得能量的唯一方式；是神经、白细胞、骨髓等组织细胞在有氧情况下获得部分能量的有效方式。糖的有氧氧化是机体获得能量的主要途径；三羧酸循环是体内糖、脂肪、蛋白质三大营养物质彻底氧化分解共同的最终代谢通路；是体内物质代谢相互联系的枢纽。2何谓三羧酸循环？有何特点？三羧酸循环是以乙酰辅酶A的乙酰基与草酰乙酸缩合为柠檬酸开始，经过两次脱羧和4次脱氢等反应步骤，最后又以草酰乙酸的再生为结束的连续酶促反应过程，此过程存在于线粒体内。因为这个反应过程的第一个产物是含有三个羧基的柠檬酸，故称为三羧酸循环，也叫做柠檬酸循环。又因为这个循环学说是由Krebs于1937年首先提出，故又叫做Krebs循环。三羧酸循环特点：在有氧条件下进行；在线粒体内进行；有两次脱羧和4次脱氢；受氢体是NAD+和FAD；循环1次消耗1个乙酰基，产生12分子ATP；产能方式是底物磷酸化和氧化磷酸化，以后者为主；循环不可逆；限速酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶复合体；关键物质草酰乙酸主要由丙酮酸羧化回补。3简述磷酸戊糖途径的生理意义。生理意义：为核酸和核苷酸的生物合成提供5-磷酸核糖。为多种代谢反应提供NADPH：NADPH是体内重要的供氢体，参与脂酸、胆固醇及类固醇激素的生物合成反应；NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，使氧化型谷胱甘肽（G-S-S-G）还原为还原型谷胱甘肽（G-SH）；NADPH还参与肝内生物转化反应。4简述糖异生的概念、原料、器官、关键酶及其生理意义。糖异生概念：由非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。原料：甘油、有机酸和生糖氨基酸。部位：主要在肝脏，其次是肾脏。 关键酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶-1、葡萄糖-6-磷酸酶。生理意义： 维持空腹和饥饿时血糖浓度稳定。 防止酸中毒发生。 补充肝糖原。5. 简述糖的无氧氧化和有氧氧化的生理意义 1.糖酵解的生理意义（1）迅速提供能量。当机体缺氧或剧烈运动肌肉局部血流相对不足时，能量主要通过糖酵解获得。(2)在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：成熟的红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供应能量。神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。2.有氧氧化的生理意义(1)三羧酸循环是三大营养物质的最终代谢通路。糖、脂肪、氨基酸在体内进行生物氧化都将产生乙酰CoA，然后进入三羧酸循环进入三羧酸循环被降解成为CO2和H2O，并释放能量满足机体需要。(2)三羧酸循环也是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽由葡萄糖分解产生的乙酰CoA可以用来合成脂酸和胆固醇；许多生糖氨基酸都必须先转变为三羧酸循环的中间物质后，再经苹果酸或草酰乙酸异生为糖。三羧酸循环的中间产物还可转变为多种重要物质，如琥珀酰辅酶A可用于合成血红素；-酮戊二酸、草酰乙酸可用于合成谷氨酸、天冬氨酸，这些非必需氨基酸参与蛋白质的生物合成。第六章 脂代谢一、填空题1.脂肪动员是将脂肪细胞的脂肪水解成 游离脂肪酸 和 甘油 释放入血，运输到其他组织器官氧化利用。2.长链脂酰辅酶A进入线粒体由 肉碱 携带，限速酶是 肉碱脂酰转移酶 。3.脂肪酸生物合成在细胞的 胞液 中进行，关键酶是 乙酰CoA羧化酶 。4.脂肪生物合成的供氢体是 NADPH + H+ ，它来源于 磷酸戊糖途径 。5.血脂的运输形式是 脂蛋白 ，电泳法可将其分为 CM 、 前-脂蛋白 、 -脂蛋白 、 -脂蛋白 四种。6.合成胆固醇的原料是 乙酰CoA ，递氢体是 NADPH ，限速酶是 HMG-CoA还原酶 ，胆固醇在体内可转化为 胆汁酸 、 类固醇激素、 1，25-（OH）2-D3 。7.乙酰CoA的去路有经三羧酸循环氧化供能、合成脂肪酸、 合成胆固醇 、合成酮体等。 8.酮体包括 乙酰乙酸 、 -羟丁酸 、 丙酮 。酮体主要在 肝脏 以 乙酰CoA 为原料合成，并在 肝外组织 被氧化利用。9.脂蛋白的主要功能是CM 转运外源性脂肪 、VLDL 转运内源性脂肪 、LDL 转运胆固醇 和HDL 逆转胆固醇 。二、名词解释1必需脂肪酸：机体必需但自身又不能合成或合成量不足、必须靠食物提供的脂肪酸称必需脂肪酸，人体必需脂肪酸是一些不饱和脂肪酸，包括亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。2激素敏感性脂肪酶：是指脂肪细胞中的三脂酰甘油脂肪酶。它对多种激素敏感，其活性受多种激素的调节，胰岛素能抑制其活性；胰高血糖素、肾上腺素等能增强其活性。是脂肪动员的限速酶。3血浆脂蛋白：血浆中脂蛋白与载脂蛋白结合形成的球形复合体，表面为载脂蛋白、磷脂、胆固醇的亲水基团，这些化合物的疏水基团朝向球内，内核为甘油三酯、胆固醇酯等疏水脂质，血浆脂蛋白是血脂在血浆中的存在和运输形式。4脂肪动员：贮存于脂肪细胞中的甘油三酯，在脂肪酶的催化下水解并释放出脂肪酸，供给全身各组织细胞摄取利用的过程称为脂肪动员。5脂酸的-氧化：脂肪酸在线粒体中经由脂肪酸氧化酶系催化氧化产生一分子乙酰辅酶A和少了两个碳原子的脂酰辅酶A，为一循环反应过程。因的氧化是从-碳原子脱氢氧化开始的，故称-氧化。6酮体：酮体包括乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物。7血脂：血浆中的脂类化合物统称为血脂包括甘油三酯、胆固醇及其酯、磷脂及自由脂肪酸。 三、问答题11分子12C饱和脂肪酸在体内如何氧化成水和CO2？计算ATP的生成。（1）脂肪酸活化生成脂酰CoA 消耗2个高能键（2）脂酰基由肉碱携带进入线粒体（3）通过5次-氧化，生成6分子乙酰CoA 生成55=25ATP（4）经三羧酸循环，乙酰CoA氧化成水和CO2 生成126=72ATPATP生成数合计：25 + 72 2 = 95另外，在肝脏乙酰CoA缩合成酮体，然后运至肝外组织，酮体重新转变为乙酰CoA，经三羧酸循环生成水和CO2。2何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的？酮体包括乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮。酮体是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-CoA转化而来，但肝脏不利用酮体。在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶催化后转变成乙酰CoA并进入三羧酸循环而被氧化利用。3. 为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪酸能转变成葡萄糖吗？为什么？人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，基本过程如下：葡萄糖 丙酮酸 乙酰CoA 合成脂肪酸 脂酰CoA葡萄糖 磷酸二羟丙酮 3-磷酸甘油脂酰CoA + 3-磷酸甘油 脂肪（储存）脂肪分解产生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能转变成葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生的乙酰CoA不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。第七章 生物氧化一、填空题 1. 体内ATP生成的方式主要有氧化磷酸化 和底物水平磷酸化两种。2. 呼吸链上流动的电子载体有 CoQ 和 Cyt c 。3. P/O值是指 每消耗1mol氧原子所消耗无机磷酸的摩尔数 ，NADH的P/O值是 3 ，琥珀酸的P/O值是 2 。4. 体内呼吸链有两种，它们是 NADH 呼吸链和 琥珀酸 呼吸链。5. 生物体内的高能磷酸键主要有以下几种类型 磷酸酐键 、 混和酐键 、 烯醇磷酸键 、和磷酸胍键等。 二、名词解释 1. 高能磷酸化合物：生物化学中一般将水解能释放出20.92kJ/mol以上自由能的磷酸化合物称为高能磷酸化合物。2. 生物氧化：有机分子如糖、脂肪、蛋白质等在机体细胞内氧化分解，生成二氧化碳和水并释放出能量的过程。3. 呼吸链：在线粒体中，由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的，与细胞呼吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链。4. 电子传递体：线粒体呼吸链上传递氢与电子的酶与辅酶。5. 氧化磷酸化：代谢物脱下的2H经呼吸链传递，最后与氧结合生成水，此过程中释放的自由能驱使ADP与Pi发生磷酸化反应，生成ATP。6.ATP循环：ATP水解生成ADP和磷酸并释放大量自由能。它可以支持机体各种生命活动。机体生命活动所需要能量都和ATP分解供能有关。当营养物质氧化分解时产生能量可用于ADP磷酸化生成ATP。这样构成ATPADP循环。机体ATP不断形成又不断消耗。7. P/O比值：每消耗一摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数称为P/O比值。 三、问答题 1. 呼吸链中各电子传递体的排列顺序是如何确定的?呼吸链中各电子传递体的排列顺序主要是根据它们的氧化还原电势的测定来确定的，各电子传递体的氧化还原电势由低到高顺序排列。另外还可以利用电子传递抑制剂来确定它们的顺序。当在体系中加入某种电子传递抑制剂时，以还原态形式存在的传递体则位于该抑制剂作用位点的上游。如果以氧化态形式存在，则该传递体位于抑制剂作用位点的下游。这样结合应用几种电子传递抑制剂，便可为确定各电子传递体的顺序。此外还可通过测定细胞色素的氧化还原光谱来确定其排列顺序。第八章 氨基酸代谢一、填空题 1、人体氨基酸脱氨基作用的最重要方式是 联合脱氨基作用 。该方式包括 转氨基作用 及 氧化脱氨基作用 两种作用，分别由 转氨 酶及 谷氨酸脱氢 酶催化。2、体内重要转氨酶有 ALT（丙氨酸氨基转移酶） 和 AST（天冬氨酸转移酶） ，它们的辅酶是 磷酸吡哆醛 和 磷酸吡哆胺 。3、氨的来源有 氨基酸脱氨生成 、 由肠管吸收的氨 、 肾产生的氨 。4、不同-酮酸的共同代谢去路有： 再合成氨基酸 、 转变为糖 、 脂肪 、 氧化产生能量 。5、一碳单位的运载体是 FH4 。一碳单位的主要生理功能是作为合成 嘌呤 及 嘧啶核苷酸 的原料。6、一碳单位包括 甲基（-CH3） 、 亚甲基（=CH2） 、 次甲基（-CH=） 、 甲酰基（-CH0） 、 亚氨甲基（-CH=NH）等 。7、各种氨基酸主要通过需钠耗能的 主动 转运方式而吸收，也可经 -谷氨酰基 循环进行吸收。8、氨基酸脱氨基作用的产物有 氨 、 -酮酸 。二、名词解释 1转氨基作用：在转氨酶的催化下，-酮酸与-氨基酸进行氨基的转移，生成相应的-酮酸与-氨基酸的过程。体内的转氨酶有ALT和AST，其辅酶是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，内含维生素B6。2. 联合脱氨基作用：转氨基作用加上氧化脱氨基作用，是氨基酸脱氨基作用的一种重要方式，其逆过程也是体内生成非必需氨基酸的主要途径。3. 鸟氨酸循环：指尿素合成过程，主要在肝中合成，由肾排出。过程是氨基甲酰磷酸的合成、瓜氨酸的合成、精氨酸的合成、尿素和鸟氨酸的生成。是氨的主要去路。在胞液和线粒体中进行。4. 一碳单位：一些氨基酸在代谢过程中，可分解生成含有一个碳原子的有机基团，称为一碳基团，或一碳单位。包括甲基、亚甲基、次甲基、甲酰基、亚氨甲基等。5. 氧化脱氨基作用： 是指氨基酸在酶的作用下伴有氧化的脱氨基反应。6. 氮平衡：体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中，故每日氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡，这种动态平衡就称为氮平衡7. 必需氨基酸：体内不能合成，必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为必需氨基酸。8. 氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称氨基酸代谢库。三、问答题 1、氨基酸脱氨基的方式有哪几种？转氨基作用：在转氨酶的催化下，-酮酸与-氨基酸进行氨基的转移，生成相应的-酮酸与-氨基酸的过程。体内的转氨酶有ALT和AST，其辅酶是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，内含维生素B6。氧化脱氨基作用：脱氢、加水、放出氨。酶是谷氨酸脱氢酶，分布广，活性强，两种组织活性低（心肌和骨骼肌）。联合脱氨基作用：转氨基作用加上氧化脱氨基作用，是氨基酸脱氨基作用的一种重要方式，也是体内生成非必需氨基酸的主要途径。在心肌和骨骼肌则通过嘌呤核苷酸循环。2、体内氨的来源和去路各有哪些？ 体内氨有三个来源，即各组织器官中氨基酸及胺分解产生的氨、肠道吸收的氨、以及肾小管上皮细胞分泌的氨。正常情况下体内的氨主要在肝中合成尿素而解毒，是氨的主要去路；只有少部分氨在肾以铵盐形式由尿排出。谷氨酰胺在肾小管上皮细胞中通过谷氨酰胺酶的作用水解成氨和谷氨酸，前者由尿排出，后者被肾小管上皮细胞重吸收而进一步被利用。氨可通过联合脱氨基的逆过程，再生成非必需氨基酸。氨还可以通过还原性加氨的方式固定在-酮戊二酸上而生成谷氨酸；谷氨酸的氨基又可以通过转氨基作用，转移给其他-酮酸，生成相应的氨基酸，从而合成某些非必需氨基酸。也可以合成嘌呤和嘧啶。3、尿素生成的基本过程和生理意义各如何？尿素在肝中生成，由肾排出。第一，鸟氨酸与氨及二氧化碳结合生成瓜氨酸；第二，瓜氨酸再接受1分子氨而生成精氨酸；第三，精氨酸水解生成尿素，并重新生成鸟氨酸。然后，鸟氨酸参与第二轮循环。由此可见，在这个循环过程中，鸟氨酸所起的作用与三羧酸循环中的草酰乙酸所起的作用类似。总的看来，通过鸟氨酸循环，2分子氨与1分子二氧化碳结合生成1分子尿素及1分子水。尿素是中性、无毒、水溶性很强的物质，由血液运输至肾，从尿中排出。鸟氨酸通过线粒体内膜上载体的转运再进入线粒体，并参与瓜氨酸的合成，如此反复，完成鸟氨酸循环。主要的生理意义是把有毒的氨变成无毒的尿素。4简述生物体内两种重要转氨酶及其临床测定意义目前,已知人体内存在20余种转氨酶,其中丙氨酸转氨酶（ALT）和天门冬氨酸转氨酶（AST）是诊断某些疾病,特别是肝胆系统疾患和心肌梗塞中应用最广的酶。以ALT为主。2临床意义：（1）血清ALT活性增高： 肝胆疾病：传染性肝炎等。 心血管系统疾病：心肌梗死等。 药物和毒物：氯丙嗪中毒等（2）ALT活性降低：磷酸吡哆醛缺乏症第九章 核苷酸代谢一、填空题1. 脱氧核苷酸合成时，其脱氧核糖是在 二磷酸核酐（NDP） 水平生成的。 2. 嘌呤核苷酸分解代谢的特征性终产物是 尿酸 ， 嘧啶核苷酸分解的终产物为 b-丙氨酸 ， b-氨基异丁酸 及 氨和二氧化 。3. 嘌呤核苷酸分解主要在 肝 、 小肠 及 肾 进行二、名词解释1.嘌呤核苷酸的从头合成：用简单小分子磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸。2.核苷酸的补救合成：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经简单的反应过程，合成嘌呤核苷酸，称为补救合成途径。第十章 DNA生物合成一、填空题1. DNA复制的保真性有赖于以下因素： 严格的碱基选择 ； DNA聚合酶的校正功能 ； RNA引物的作用 。2. 端粒酶是一种由 RNA 和 蛋白质 组成的逆转录酶，其功能是 催化端粒DNA的合成 。该酶以 自身的RNA 为模板，通过逆转录酶作用，延伸端粒内3-末端寡聚脱氧核苷酸的片段。3.DNA损伤的修复方式主要有 直接修复 、 切除修复 、 重组修复 和 SOS修复 四种。4. DNA生物合成有三种方式 复制 、 修复合成 、 反转录合成 。 5原核生物每个DNA分子有1个复制起始点，真核生物DNA分子有 多个复制起始点。6拓扑异构酶可使DNA双链 1 条链切断，松开双螺旋后再将DNA链连接起来，从而避免出现链的缠绕， 需 消耗ATP。二、名词解释1.DNA半保留复制：DNA双链解开，各以每股单链为模板，利用4dNTP，经碱基互补配对，合成新的互补链。生成的两个DNA分子中各有一股链来自亲代分子，另一股为合成新链。 2.连续复制：DNA复制时，新链延伸的方向为53，前导链的合成与复制叉行进方向一致，是连续合成；随从链合成与复制叉行进方向相反，先合成DNA单链片段，然后彼此连接成长链，此链为不连续合成。3.引发体：引物酶合成RNA引物的过程中，首先在复制起始点由许多蛋白质因子如PriA、B、C、DnaB、C、T等与引物酶结合装配成复合物，即引发体，进而催化RNA引物的合成。4.冈崎片段：随从链不连续合成的结果，生成许多带有RNA引物的DNA片段，此种合成方式由日本学者冈崎首先发现，故将该种片段称为冈崎片段。5.复制的保真性：也称复制忠实性，是指DNA复制过程中合成新链的碱基序列与模板链具有高度互补性，使子代DNA分子结构与亲代完全相同，从而使亲代DNA的遗传信息真实无误地传递到子代DNA分子中。6.端粒酶：由RNA和蛋白质组成的逆转录酶，能在没有DNA模板情况下，以自身RNA为模板，通过逆转录作用，延伸端粒3-末端的寡聚脱氧核苷酸片段，催化端粒DNA的合成，保证染色体复制的完整性。7.重组修复：当DNA损伤较严重时，来不及修复完善就进行复制，损伤部位无模板指导，复制的子链会有缺口。此时重组蛋白质RecA的核酸酶活性将另一股正常母链与缺口部交换，填补缺口；被交换移去的母链相应片段则可以互补链为模板指导合成，填补缺口。8.前导链：DNA复制时，双链解开，其中一股新链的合成依53方向延伸，与复制叉行进方向一致，是连续合成的，此链称为前导链。9. DNA的损伤：由自发的或环境的因素引起DNA一级结构的任何异常的改变称为DNA的损伤，也称为突变。10.逆转录和逆转录酶：逆转录是依赖RNA的DNA合成作用，即以RNA为模板由